AMINOKISELINE I PROTEINI: 1.L-ALANIN(Ala)A 2.

L-VALIN(Val)V
3.L-LEUCIN(Leu)L 4.L-IZOLEUCIN(Ile)I 5.L-METIANIN(Met)M 6.L-
prolin(Pro)P
OZNAKA L U NAZIVU ALFA-AMINOKISELINA ZNACI DA SVE
PRIRODNE AMINO KISELINE KOJE ULAZE U SASTAV PROTEINA
VISIH ORGANIZAMA.
OZNAKA ALFA U NAZIVU ALFA-AMINOKISELINA ZNACI DA JE PRVI
ATOM DO FUNKCIONALNE GRUPE TJ. KARBOKSILNE(COOH) TJ.
AMINO GRUPA JE VEZANA ZA NJEGA.
2. IZOELEKTRICNA TACKA JE ONA Ph VREDNOST NA KOJOJ SE
DATA AMINOKISELINA NALAZI U OBLIKU DIPOLARNOG JONA TJ.
ONA JE ZBOG IZOLOVANJA AMINO KISELINA.
3.PEPTIDNA VEZA NASTAJE REAKCIJOM DVE AMINOKISELINE
TJ.AMINO GRUPE JEDNE I KARBOKSILNE GRUPE DRUGE
AMINOKISELINE UZ IZDVAJANJE JEDNOG MOLEKULA VODE. TAKO
SE, NPR. PEPTIDNA VEZA GRADI IZMEDJU

GRUPE
AMINOKISELINE GLICINA I COOH-GRUPE ALANINA:
REZONANTNI OBLICI NASTAJU KAO POSLEDICA DELOKALIZACIJE
USAMLJENOG ELEKTRONSKOG PARA NA AZOTU. KARAKTERISTIKE
PEPTIDNE VEZE: IMA DELIMICNO KARAKTER DVOSTRUKE VEZE PA
JE SLOBODNA ROTACIJA OKO OVE VEZE SPRECENA. CELA GRUPA
OD b.ATOMA KOJA GRADI PEPTIDNU VEZU LEZI U ISTOJ RAVNI.
4. *PRIMARNA STRUKTURA PROTEINA JE REDOSLE(BROJ, VRSTA)
AMINOKISELINA U PROTEINU. REDOSLED A.K. U PROTEINU JE
GENETSKI ODREDJEN I ODREDJUJE JE KOD, GEN I DNK.
*SEKUNDARNA STRUKTURA PROTEINA: PREDSTAVLJA NACIN
UVIJANJA POLIPEPTIDNOG LANCA I MOZE BITI ALFA-HELIKS I
BETA-NABORANA PLOCICA. ALFA-HELIKS- DESNA SPIRALA I U
SVAKOM ZAVOJU SPIRALE NALAZE SE 3,6 A.K. CIJI SU BOCNI
NIZOVI UPRAVLJENI VAN SPIRALE TJ. R OSTACI I ONA JE
SPIRALIZOVANA DODATNO VODONIKOM TJ. VODONICNIM
VEZAMA UZDUZNO.
BETA-NABORANA PLOCICA-IZGLED KAO LEPEZA. NABORANI
POLIPEPTIDNI NIZOVI PROSTIRU SE U RAVNI A R-OSTACI SE
NALAZE IZNAD I ISPOD RAVNI. IDE U JEDNOM SMERU, NEMA V.V.
KOJE SU IZUZETNO JAKE KAO PROTEIN SVILE I PROTEIN PAUKOVE
MREZE. KOD GLOBULINSKIH(U VIDU LOPITE) IMA 70% ALFA-
HELIKSA.
*TERCIJARNA STRUKTURA PROTEINA PREDSTAVLJA NACIN
UVIJANJA PROTEINA U PROSTORU TJ. PROSTORNI RASPORED
POLIPEPTIDA. PROTEIN POSTAJE FUNKCIONALAN.
*KVATERNERNA STRUKTURA PROTEINA JE ONA GDE PROTEINI
IMAJU VISE OD 1 SUBJEDINICE. Npr. HEMOGLOBIN(IMA 4).
PREDSTAVLJA NACIN POVEZIVANJA TIH SUBJEDINICA.
5.KOVALENTNE VEZE U POLIPEPTIDNOM NIZU MOGU BITI:
a)PEPTIDNA(OBJASNJENO U 3.PITANJU) b)DISULFIDNA VEZA
FORMIRA SE IZMEDJU DVE SULFIDNE GRUPE KOJE SE NALAZE U
BOCNOM NIZU(R ostatku). VEZA JE IZMEDJU DVA ATOMA9. I
STVARA JE DISULFIDNI MOST.
6.OBJASNI NEKOVALENTNA MEDJUDELOVANJA U POLIPEPTIDU:
*VODONICNE VEZE-OSTVARUJU SE IZMEDJU H-ATOMA I NEKOG
ATOMA VELIKE ELEKTRONEGATIVNOSTI. OVE VEZE DOPRINOSE
VRTINI STRUKTURE.
*HIDROFOBNE INTERAKCIJE-POLARNI h OSTACI SE NALAZE VAN A
NEPOLARNI R-OSTACI-ONI KADA SE PROTEIN NADJE U H20 ULAZE
U UNUTRASNJOST STRUKTURE.
*JONSKE INTERAKCIJE-REAKCIJE IZMEDJU POZITIVNIH I
NEGATIVNIH JONA
7.DENATURACIJA PROTEINA-JE GUBITAK KONFORMACIJE I MOZE
BITI REVERZIBILNA ALI JE CESCE IREVERZIBILNA. AGENSI KOJI
DOVODE DO DENATURACIJE SU FIZICKI I HEMIJSKI. FIZICKI SU
TOPLOTA I UV I X ZRACENJE A HEMIJSKI SU TESKI METALI,
ORGANSKI RASTVARACI, KISELINE I BAZE(ONI SU REVERZIBILNI)
9. ELEKTROFOREZA SE IZVODI TAKO STO SE SMESA PROTEINA
NANOSI NA MALI DEO POVRSINE POGODNOG NOSACA KOJI SE
POSTAVLJA U APARAT ZA ELEKTROFOREZU. VEZIVANJE ZA IZVOR
STRUJE I UPOTREBOM PUFERA ODGOVARAJUCE Ph VREDNOSTI
OBEZBEDJUJU SE USLOVI ZA ODVAJANJE I ANALIZU PROTEINA U
SMESI. DA BI SE ODVOJENI PROTEINI DETEKTOVALI POSLE
RAZDVAJANJA, NOSAC SE BOJI RAZLICITIM SREDSTVIMA ZA
BOJENJE, A PREMA INTENZITETU BOJE KOJI SE MOZE
ODREDJIVATI I AUTOMATSKI ODREDJUJE SE I KOLICINA
ODVOJENIH PROTEINA.

VARENJE PROTEINA: *ENZIMSKO VARENJE PROTEINA POCINJE U
ZELUCU POD UTICAJEM PEPSINA. OVAJ ENZIM SE SINTETIZUJE U
NEAKTIVNOM OBLIKU KAO PROENZIM, PEPSINOGEN. U
TRENUTKU KADA SE UKAZE POTREBA ZA HIDROLIZOM PROTEINA
U ZELUCU, JEDAN HORMON-GASTRIN PODSTICE SINTEZU HCL-a.
ONA DOVODI DO ODVAJANJA OLIGOPEPTIDA IZ NEAKTIVNOG
PEPSINOGENA IZ NJEGOVOG PRETVARANJA U PEPSIN.
*EGZOPEPTIDAZE-HIDROLIZUJU PEPTICNE VEZE NA KRAJEVIMA
POLIPEPTIDA PA PREMA TOME NA KOME KRAJU DELUJU
RAZLIKUJU SE KARBOKSI- I AMINOPEPTIDAZE.
*ENDOPEPTIDAZE-HIDROLIZUJU PEPTIDNE VEZE NA ODREDJENIM
MESTIMA TJ. UNUTAR POLIPEPTIDNOG NIZA. ZNACAJNE
ENDOPEPTIDAZE U VARENJU PROTEINA SU PEPSIN, TRIPSIN I
HIMOTRIPSIN.
*ZIMOGENE FORME ENZIMA-TO SU ENZIMI KOJI SE IZLUCUJU U
NEAKTIVNOM OBLIKU. PREMA POTREBI ONI SE AKTIVIRAJU
PROTEOLIZOM PRI KOJOJ SE ODVIJA 1 DEO POLIPEPTIDNOG NIZA
KOJI JE PREKRIVAO AKTIVNI CENTAR. KADA TOGA NE BIBILO KOD
PROTEOLITICKOG ENZIMA DOSLO BI DO SAMOSVARIVANJA.
PEPSINOGEN-PEPSIN, TRIPSINOGEN-TRIPSIN, HIMOTRIPSINOGEN-
HIMOTRIPSIN.
*VARENJE PROTEINA SE SASTOJI U HIDROLIZI
BIOMAKROMOLEKULA DO A.K. A OVA HIDROLIZA SE ODVIJA POD
UTICAJEM PROTEOLITICKIH ENZIMA, PROTEAZA. POSTOJI VISE
VRSTA RAZLICITIH PROTEAZA KOJE UCESTVUJU U VARENJU
PROTEINA A OVE PROTEAZE SE NALAZE U ZELUDACNOM,
PANKREASNOM I CREVNOM SOKU. (PEPSIN I HCL;
KARBOKSIPEPTIDAZE, TRIPSIN I HIMOTRIPSIN, AMINO I
DIPEPTIDAZE)
*KRAJNJI REZULTAT VARENJA PROTEINA NASTAJE SMESA
AMINOKISELINA, JEDINJENJA KOJA SE U CREVNOM TRAKTU
MOGU RESORBOVATI. GLAVNU ULOGU U RESORPCIJI A.K. IMAJU
CELIJE CREVNOG TRAKTA. SLOBODNE A.K. SE PRENOSE KROZ
CREVNI EPITEL AKTIVNIM TRANSPRTOM UZ POMOC CPECIFICNIH
PROTEINSKIH NOSACA PRELAZE U CIRKULACIJU. NAJCESCE JE TO
NA+.
*ESENCIJALNE AMINOKISELIJE SU ONE KOJE COVEK NIJE U
STANJU DA SINTETISE PA MORA DA IH UNOSI HRANOM, NJIH
JEDINO BILJKE MOGU SINTETIZOVATI IZ NEORGANSKIH AZOTNIH
JEDINJENJA. OVE AMINOKISELINE SE NAZIVAJU ESENCIJALNIM ILI
BITNIM A.K. TO SU:ARGININ, HISTIDIN, IZOLEUCIN, LEUCIN, LIZIN,
METIONIN, TREONIN, TRIPTOFEN, VILIN I FENILALANIN.
2. REAKCIJE KOJE SU ZAJEDNICKE ZA SVE A.K. SU:
DEKARBOKSILACIJA, OKSIDATIVNA DEZAMINACIJA I
TRANSAMINACIJE A.K.
a)*DEKARBOKSILACIJA-PREDSTAVLJA OSLOBADJANJE
KARBOKSILNE GRUPE GDE SE (OD HISTIDINA DOBIJA HISTAMIN)
DOBIJAJU BIOGENI AMINI.
b)*TRANSAMINACIJA-UZ POMOC ENZIMA
TRANSAMINAZE(AMINOTRANSAMINAZE) VRSI SE TRANFER
AMINO GRUPE SA AMINOKISELINE NA KETO KISELINU. A.KIS. JE
DONOR A KETO KISELINA JE AKCEPTOR. TRANSAMINACIJA JE
OSLOBADJANJE AMINO GRUPE KOJU HOCEMO DA
METABOLISEMO I DOBIJEMO 20 RAZLICITIH R OSTATAKA.
GLUKOGENE A.K. SU ONE KOJE U PROCESU GLUKONEOGENEZE
NASTANE GLUKOZA. KETOGENE SU ONE OD KOJIH NASTAJE
Acetil-CoA A ON JE ODGOVORAN ZA STVARANJE LIPIDA.
v) AST-ASPARTAT TRANSAMINAZA I ALT-ALANIN
TRANSAMINAZA-KATALISU REAKCIJE PRENOSA NH2-GRUPE SA
ASPARAGINSKE KISELINE, ODNOSNO ALANINA NA ALFA-
KETOGLUTARNU KISELINU. OVIM REAKCIJAMA KAO ZAJEDNICKI
PROIZVOD NASTAJE GLUTAMINSKA KISELINA.
g)OKSIDATIVNA DEZAMINACIJA-PREDSTAVLJA OSLOBADJANJE
AMINO GRUPE U PROCESU KATABOLIZMA IZ KOJE SE IZDVAJA
AMONIJAK KOJI PRELAZI U UREA CIKLUS I U PROCESU UREA
CIKLUSA NASTAJE UREA.
3.AMINOKISELINSKI SKELETI SU OSTACI AMINOKISELINA POSLE
ODUZIMANJA KARBOKSILNE GRUPE. MOGU DA UDJU U CIKLUS
TRIKARBOKSILNIH KISELINA KAO PIRUVATI KAO ACETIL CoA, ILI
...CoA MOGU DA UDJU U CIKLUS KAO INTERMERIJERI.
4. *GLUKOGENE AMINOKISELINE SU ONE KOJE SE U NEDOSTATKU
UGLJENIH HIDRATA PROCESIMA GLUKONEOGENEZE MOGU
PRETVORITI U GLUKOZU I GLIKOGEN.
*KETOGENE A.K. SU ONE KOJE SE KATABOLIZUJU PREKO
ACETOACETATA I OD NJIH NASTAJE Acetil-CoA. IZ OVIH A.K. SE
LAKO SINTEZUJU LIPIDI.