Bjelanevine predstavljaju osnovnu strukturu i funkcionalnu komponentu protoplasta svih ivih delija.

Ne
samo da upravljaju najbitnijim ivotnim aktivnostima nego ine ak 60-80% suhe tvari protoplazme.
Zbog toga se opravdano smatra da je protoplast primarno proteinske prirode. Osnovna gradivna
komponenta polimernih spojeva proteina su njihove osobene monomere- aminokiseline. Aminokiseline
su organske kiseline koje u svojoj molekuli sadre najmanje jednu amino i jednu karboksilnu grupu. U
ovisnosti od broja ovih grupa, dijele se na di-amino , i di-karbonske aminokiseline. Saglasno prisustvu
amino i karboksilnih grupa, aminokiseline ispoljavaju kiseli, odnosno bazini karakter. U zavisnosti od pH
sredine disocira amino, ili karboksilna komponenta, to znai da su aminokiseline amfoterna jedinjenja
(tj. Ponaaju se i kao baze i kao kiseline). Prirodne aminokiseline kristalne su i bezbojne supstance. Njih
20 (koliko ih ukupno ima), osim prolina i oksiprolina, rastvorljive su u vodi, sa kojom ine prave rastvore.
U grai aminokiselina ulaze etiri do pet elemanata (C, H, O, N i S). Jedna od temeljnih osobenosti
reaktivnih grupa u aminokiselinama je da one meusobno reagiraju i vezuju ove monomere i
polipeptidni (proteinski) lanac. Veza ostvarena preko NH2 i COOH skupina izmeu dvije aminokiseline
naziva se peptidna veza. Ogromna raznovrsnost bjelanevina uvjetovana je razliitim kombiniranjem 20
aminokiselina. Prema tome, tip i bioloka svojstva bjelanevina odreeni su brojem, vrstom i
redosljedom aminokiselina u njihovim lananim molekulima. Aminokiseline stupaju u reakciju sa itavim
nizom jedinjena, pri emu nastaju razliiti derivati. Kao amfoterna jedinjenja, aminokiseline u reakcijama
sa jakim bazama i jakim kiselinama daju razliite soli. Pri djelovanju baza na ove spojeve, reaktivna je
karboksilna, a pri djelovanju kiselina reagira amino- grupa. U odreenim uvjetima aminokiseline
reagiraju i sa alkoholima, pri emu nastaju estri. Pored peptidne veze, aminokiseline mogu biti povezane
meusobno preko sumpora (kao to je sluaj kod cisteina, cistina i metionina) tzv. Disulfidnim
mostovima. Izmeu aminokiselina u proteinima takoer postoje i labave vodonine veze. Prema grai,
aminokiseline moemo podijeliti na: monoaminomonokarbonske (neutralne), monoaminodikarbonske
(kisele) i diaminomonokarbonske (luinaste). Podjela je moguda i prema strukturi ostatka aminokiseline i
to na: alifatske (glicin, alanin, valin, leucin itd.), cikline (fenilanin, tirozin, triptofan, histidin). Organizam
ovjeka i nekih ivotinja u metabolizmu mogu sintetizirati odreene aminokiseline, dok druge mora
unositi hranom. Na osnovu toga, tj. Prema fiziolokim kriterijima, aminokiseline se dijele na
nezamjenljive i zamjenljive aminokiseline. Nedostatak nezamjenljivih aminokiselina kod ovjeka i
ivotinja moe uzrokovati teka otedenja organizma. Povezivanjem aminokiselina u polipeptidne lance
nastaje primarna struktura protema, koja je strogo genski kontrolirana i karakteristina za odreenu
vrstu organizma. Redosljedom aminokiselina u proteinima odreena je ne samo strukutra ved i funkcija
proteina. Tako je npr., zamjenom samo jedne aminokiseline u lancima hemoglobina, eritrociti dobivaju
srpast, umjesto okrugao oblik, a bolest je nazvana anemijom srpastih eritrocita. Vana osobina proteina
je da sa vodom grade koloidne rastvore. Proteini takoer slabo difundiraju, ne dijalizuju, te unato
velikoj molekulskoj masi imaju mali osmotski tlak. Zbog svoje hidrofilnosti (vole vodu) privlae vodu.
Nakon oduzimanja vode (solima ili na neki drugi nain), proteini se taloe. Soli lahkih metala taloe
neprovatno (ireverzibilno). Kao to je ved istaknuto, pored peptidne, u proteinima su prisutne i sulfidne i
vodonine veze. Zato oni, pored primarne, imaju i sekundarnu, tercijarnu, kvarternu i suprakvarternu
strukturu. Primarnu strukturu odlikuje peptidna veza izmeu aminokiselina. Sekundarnu strukturu
odreuje prostorni poloaj lanca. Tercijarna struktura je okarakterisana detaljnim rasporedom pojedinih
grupa u prostoru, a kvarternu ini raspored vedeg broja lanca u prostoru i redu. Suprakvaterna struktura
odnosi se na sloenu grau proteina, sastavljenih iz vie manjih jedinica. Podjela proteina najede je
vezana za njihovu strukturnu organizaciju: prosti proteini i sloeni (proteidi). Proste bjelanevine
predstavljaju jedinjenja graena od aminokiselina. Sloene bjelanevine (proteidi) ine jedinjenja koja
pored proteinskog sadre i neproteinske komponente.
Prosti proteini
U proste proteine spadaju albumini, protamini, histoni, legumini, glutamini, glijadini itd. Protamini su
najprostiji preoteini, koji ulaze u sastav nukleoproteina. Djelovanjem toplote ne koaguliraju i luinastog
su karaktera. Bogati su argininom, a sa nukleinskim kiselinama grade soli. Histoni takoer, baznog su
karaktera i laze u sastavn nukleoproteina. Rastvorljivi su u vodi i razblaenim kiselinama. Na viim
temperaturama koaguliraju. Razlau ih enzimi pepsin i tripsin. U nukleoproteidima grade vanjsku opnu
oko dvostruke spirale DNK. Od prostih proteina poznatiji su glijadini iz penice, zein iz kukuruza, kordein
iz rai. Glijadini sadre dosta glutaminske kiseline, a znatno manje prolina. U itaricama se od prostih
proteina javljaju glutelini, koji sa vodom daju ljeljivu masu, koja sa dekstrinima pravi koricu na hljebu i
drugim pecivima. Kod ivotinja u kokoijem jajetu, serumu i mlijeku javljaju se albumini. Zagrijavanjem
se zgruavaju, a u njihov sastav ulazi 19 aminokiselina. Prostim proteinima pripadaju serumalbumini,
ovoglobulini, laktoglobulini, tireoglubilini, mizoin i aktin. Dva posljednja, sa trombosteinom (iz
trombocita) i flagelinom (iz bieva i treplji), svrstavaju se u kontraktilne proteine. U proste proteine
pripadaju i potporni proteini: kolageni, elastini, retikulini, keratini, fibrioni i dr. Kolageni se nalaze u
kostima, elastini u pludima (u alveolama), krvnim sudovima, a retikulini u slezeni. Keratini se nalaze u
kostima, kopitama, dlakama, noktima, perju. Pod uticajem vlage i toplote, vodonini mostovi pucaju i
kosa se istee dok se hlaenjem vodonikove veze ponovo uspostavljaju i tako se kosa moe oblikovati.
Sloeni proteini (proteidi)
Sloeni proteini, pored proteinskog dijela, sadre i prostetiku grupu (koja moe biti predstavljena
hemom, nukleinskom kiselinom, ederom, fosfornom kiselinom itd.). Tako kod hemoglobina susredemo
nukleoproteine, nukleinsku kiselinu... Prema prostetikoj grupi razlikujemo fosfoproteide, glikoproteide
sa prostetikom grupom edera, kromoproteide, lipoproteide, nukleoproteide i metaloproteide.
Fospoproteidi kao prostetiku grupu sadre fosfatnu kiselinu. Meu najpoznatijim fosfoproteidima je
kazein iz mlijeka. Glikoproteidi, pored polipeptidnih lanaca, u strukturi sadre i neki eder. Prisutni su u
mnogim tkivima i sekretima, te esekretima (krv, ud, mlijeko, mokrada). Kromoproteidi su obojeni
sloeni proteini. Specifinu boju daje metal, koji ulazi u sastav nekog od pigmenata u ulozi prostetike
grupe. Meu kromoproteinima najpoznatiji je hemoglobin. U hemu hemoglobina nalazi se crveni
pigment- ertroporfirin. Hemoglobin ima ulogu prenosioca gasova u tjelesnim tenostima. Pored toga
hemoglobin ima pufernu ulogu (regulacije kiselinsko- baznog stanja u organizmu) slian hemoglobinu je
mioglobin, koji je sainjen iz lanca globinske molekule i prostetike grupe- hema. Nukleoproteidi su
jedinjenja izgraena iz protamina, histona i nukelinskih kiselina. Lipoproteidi u svom sastavu, pored
preoteinske komponente, imaju masti (lecitin, kefalin, holesterol). Nalaze se u membranama stanica i
mitohondrija, te u krvnoj plazmi i tromboplastinu. Metaloproteidi su spojevi preoteina i nekih metala.
Od poznatijih su: celuloplazmin, feritrin, transferin idr. U metaloproteide pripadaju i mnogi enzimi iz
skupine oksidoreduktaza, koji u sebi sadre Fe, Zn, Mo, Mn, Cu itd. Boja metaloproteida ovisi od metala
u prostetikoj grupi. Tako transferinu Fe daje ruiastu boju, dok je celuloplazmin, zbog prisustva Cu
tamnoplav.