Zestaw I:

1. Co to są aminokwasy egzogenne. Napisz wzór tripeptydu zbudowanego z aminokwasów

egzogennych. Podaj nazwę tego związku.
Aminokwasy egzogenne:
Są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność i odpowiednie stężenie w
białkach spożywczych decyduje o wartości odżywczej.
Lizyna - Liz, metionina - Met, treonina - Thr, valina - Val, leucyna – Leu, izoleucyna - Ile, fenyloalanina - Phe,
tryptofan - Trp, histydyna - His, arginina – Arg
2. Co to jest struktura IV-rzędowa białek. Daj przykład biała o takiej strukturze. Czy jest to białko
proste czy złożone. Uzasadnij odpowiedz.
Struktura czwartorzędowa:
W skład wchodzi więcej niż 1 łańcuch polipeptydowy np. hemoglobina. Występuje tu najwyższy poziom
organizacji białka. Jest to przestrzenne ułożenie polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań miedzy
nimi np. oddziaływania kowalencyjne(np. wiązania dwusiarczkowe) lub oddziaływania niekowalencyjne (siły
elektrostatyczne, wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe, oddziaływania nav der Waalsa)
Mioglobina: jest białkiem globularnym, jej cząsteczka jest bardzo ściśle upakowana, przy czym większość reszt
aminokwasów hydrofobowych jest zanurzona w jej wnętrzu, a wiele reszta aminokwasów polarnych znajduje się
na powierzchni. W mioglobinie występuje 8 α helis W obrębie hydrofobowego zagłębienia utworzonego przez
łańcuch polipeptydowy znajduje się prostetyczna grupa hemowa. Ta niepeptydowa jednostka jest połączona z
mioglobiną niekowalencyjnie i odrywa kluczową rolę w biologicznej aktywności białka (tj. wiazaniu O2)
3. Przedstaw graficzną zależność pomiędzy szybkością reakcji enzymatycznej a stężeniem substratu.
Od stężenia substratu:

przy małych stężeniach substratu [S] podwojenie początkowej szybkości V0. Przy większych stężeniach substratu
enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost [S] powoduje tylko małą zmianę wartości V0. Dzieje się tak, ponieważ
przy wysycających stężeniach substratu praktycznie wszystkie cząsteczki enzymu zawierają związany substrat.
Sumaryczna szybkość działania enzymu jest teraz ależna od szybkości, z jaka produkt może dysocjować z
enzymu i dlasze dodanie substratu nie będzie już miało na to wpływu. Kształt wykresu przedstawiającego
wartość V0 jako funkcję [S] jest nazywany krzywa hiperboliczną.
V0 = [P2] – [P1] : t2 – t1
P – ilość utworzonego produktu [μmol]
t - czas [min]
4. podaj definicję standardowej jednostki enzymatycznej
Istnieją dwie standardowe jednostki aktywności enzymatycznej:
-jednostka enzymatyczna -miedzynarodowa (U) ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 umol substratu w
ciągu 1 min w temp 30 C w optymalnych warunkach pH i stężenia substratu
1U = 1umol/min = 1000nmol/60s = 16,67 nmol*s-1 lub nkat
-katal (kat) jest przyjętą w układzie SI jednostką aktywności enzymu, zdefiniowaną jako aktywność katalityczna,
która zwiększa szybkość reakcji w specyficznym układzie o jeden mol na sekundę. Ilość aktywności
enzymatycznej która przekształca 1 mol substratu w ciągu 1s
1kat = mol * s -1
1 umol = 1000nmol
5. Napisz wzorami parę zasad łączącą dwie nici DNA. Zaznacz i nazwij wiązania łączące tę parę.
6. Omów budowę i funkcję jaką pełni tRNA.
tRNA bierze udział w translacji, syntezie polipeptydu na matrycy mRNA, gdzie mRNA jest czytane w
kierunku 5’  3’, a białko jest syntezowane w kierunku od jego końca N do końca C.. Translakcja

1
 polega na rozpoznawaniu przez tRNA przy udziale rybosomów i różnych czynników białkowych
kolejnych trójek nukleotydowych, kodonów, wyznaczających kolejne aminokwasy w syntetyzowanym
polipeptydzie.
Każda cząsteczka tRNA ma drugorzędowa strukturę w formie „liścia koniczyny”. Składają się na nią 3
główne pętle, z których jedna ma na swym końcu antykodon, na końcu pętli antykodonowej. Każda
cząsteczka tRNA niesie tylko jeden aminokwas. Zostaje on kowalencyjnie związany z reszta A
sekwencji CCA przy końcu 3’ tRNA.
7. Napisz reakcję dekarboksylacji dowolnego aminokwasu. Nazwij produkt reakcji.
Izocytrynian – NAD -> NADH -> CO2 α ketoglutaran
8. Jaką rolę pełni woda w procesie fotofosporylacji niecyklicznej.
Podczas transportu elektronów powstaje gradient protonowy. Z powodu ukierunkowania w bł tylakoidy
różnych składników transportujących elektrony, jony H odłączone od tlenu podczas utleniania wody
przez PSII są uwalniane do przestrzeni tylakoidy, podczas gdy H używane przez reduktazę NADP do
redukcji NADP (utworzenia NADPH) są pobierane ze stromy. Te dwie reakcjie uczestniczą w
generowaniu gradientu protonowego. Gradient ten napędza syntezę ATP.
9. Jakie związki nazywamy tłuszczami. Jakie wiązania występują w tych związkach. Jaki enzym
uczestniczy w rozmywaniu tych wiązań. Jaki typ reakcji katalizuje ten enzym. Do jakiej klasy
enzymów należy?
Tłuszcze – związki org. należące do lipidów, triestry gliceryny i różnych kwasów tłuszczowych. Kwasy
tłuszczowe zbudowane z długiego łańcucha węglowodorowego zakończonego grupą karboksylową.
Tłuszcz - specyficzny rodzaj szerszej grupy związków - lipidów będący chemicznie estrem, w którym trzy
cząsteczki kwasów tłuszczowych są połączone z gliceryną. Inne nazwy tłuszczy to: trójglicerydy, triglicerydy.

Wzór ogólny tłuszczu (triacyloglicerydu)

R oznacza łańcuchy alifatyczne
Wiązaniem występującym w tłuszczach jest wiązanie ESTROWE – łączące 3 łańcuchy kwasów tłuszczowych z
glicerolem. W rozmywaniu tych wiązań uczestniczę enzymy z klasy LIPAZ np. lipaza trzustkowa. Enzym ten
katalizuje reakcję HYDROLIZY TRIAGLICEROLI (tłuszczów) – czyli uwolnienie trzech kwasów
tłuszczowych ze szkieletu glicerolowego.

Zestaw II:
1. Narysuj tetrapeptyd z aminokwasów z rodnikami
a) polarnymi nie dysocjowanymi
Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys
b) niepolarnymi
Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp
c) kwaśnymi
Asp, Glu
d) zasadowymi (w pH=7)
Arg, Lys, His
2. Równanie na prędkość reakcji zależną od stężenia substratów. CO to jest Km? Podaj 4 sposoby
regulacji enzymatycznej i 1 przykład.
Km-stała Michealisa 1\Km – powinowactwo enzymu do substratu .Km- miara stabilności ES . Km-
pozwala ocenić stopień wysycenia enzymu substratem (Vo\Vmax) przy danym stężeniu substratu. Vo=
Vmax[J]\ Km+[S] Vo\Vmax= S\ Km+[S]
Km stanowi iloraz sumy szybkości rozkładu ES , szybkości jego powtarzania Km=(k2+k3)\k1 .Duża
wartość Km wskazuje na słabe wiązanie substratu (k2 przeważa nad k1)
3. Obliczyć ilość energii w cząst. ATP z przemiany acetylo-CoA w cyklu Krebsa i łańcuchu
oddechowym. Podać 4 źródła acetylo CoA.
Cykl Krebsa + łancuch oddechowy (1x acetylo- CoA - 2x CO2) : 1 GTP = 1ATP
1 FADH2 = 1,5 ATP
3 NADH = 7,5 ATP

RAZEM = 10 ATP
Źródła acetylo- CoA:
- z dekarboksylacji oksydacyjnej pirogronianu

2
 - z rozkładu aminokwasów
- z rozkładu kwasów tłuszczowych (β – oksydacja)
- z rozpadu ciał ketonowych
4. Podać wzór akceptora CO2 u roślin. Podać wzór I uchwytnego związku- produktu przyłączania
CO2 oraz podać drogę syntezy sacharydów.
Akceptor Co2 to rybulozo-1,5-bisfosforan
Reakcje ciemne wykorzystują ATP i NADPH, wytwarzane w reakcjach świetlnych do przekształcenia
CO2 w węglowodany. Końcowymi produktami są sacharoza i skrobia. Kluczową reakcję wiązania
węgla katalizuje duży enzym: karboksylaza rybulozo-bisfosforanowa (rubisco). Zachodzi kondensacja
cząsteczki CO2 z rybulozo 1,5-bisfosforanu w wyniku, której tworzy się sześciowęglowy 3-
fosfoglicerynian.
Droga syntezy sacharydów:
-sacharozy: aldehyd 3-fosfoglicerynowy wytwarzany w CC jest wykorzystywany do wytwarzania
sacharozy. Ulega on najpierw przekształceniu w fruktozo-6-fosforan i glukozo-1-fosforan. Glukozo-1-
fosforan przekształcony przez UDP-glukozę, która wchodzi w reakcję z glukozo-6-fosforanem, co
prowadzi do syntezy sacharozo-6-fosfornu:
UDP-glukoza + fruktozo-6-fosforan  sacharozo-6-fosforan + UDP
W wyniku hydrolizy sacharozo-6-fosforanu powstaje sacharoza.
-skrobi: syntezowana w stromie chloroplastów. Zachodzi z udziałem ADP-glukozy, CDP-glukozy lub
GDP-glukozy. Szlak ten przeprowadza przekształcenie aldehydu 3-fosfoglicerynowego w glukozo-1-
fosforan, który jest używany do syntezy cukrowych pochodnych nukleotydów.
5. Podać substraty do β-oksydacji kwasów tłuszczowych. Podać przebieg syntezy kw. Tłuszcz. Gdzie
te reakcje zachodzą? Jakie enzymy biorą udział w tych reakcjach i do jakich klas należą?
Synteza kwasów tłuszczowych:
1.kondensacja acetyle-ACP i malonylo-ACP acetoacetylo-ACP, towarzyszy temu uwolnienie wolnego
ACP i CO2, reakcja katalizowane przez enz. kondensujący acylomanylo-ACP /dekarboksylaza/
2.Redukcja acetoacetylo-ACP do D-3hydroksybutyrylo-ACP, wykorzystująca NADPH, reakcja
katalizowana przez reduktazę b-ketoacylo-ACP /oksydoreduktaza/
3.Odwodnienie D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP, kat przez dehydratazę 3-
hydroksyacylo-ACP
4.Redukcja krotonylo-ACP przez kolejną cząstkę NADPH, prowadząca do powstania butyrylo-ACP,
katalizowana przez reduktazę enoilo-ACP /oksydoreduktaza/

6.

Zestaw III:
3. Co to jest inhibicja enzymów? W jakim celu badamy to zjawisko? Co to jest inhibicja odwracalna i
nieodwracalna? W jaki sposób można je odróżnić? Przy pomocy wzorów podaj przykłady na każdą z
nich.
Inhibicja – hamowanie aktywnosci enzymu przez małe specyficzne cz-ki, jony:
a)Odwracalna - kompetycyjna – inhibitor kompetycyjny współzawodniczy z cz-kami substratu o wiązanie się
z miejscem aktywnym enzymu.Efekt inhibitora kompet.można przezwyciężyć przez duże stężenie substratu.na
wykresie Lineweavera –urka inhibitor komp. Zwiększa Km,ale nie zmienia aktywności Vmax.
COO- -CH2-CH2-COO- (bursztynian) <-> (FAD<->FADH2) COO- -CH=CH-COO- (fumaran) - inhibitory
kompetycyjne dehydrogenazy bursztynianowej.
-niekompetycyjna- inhib. Niekomp. Wiąże się w enzymie z miejscami innymi niż miejsce aktywne i zmniejsza
szybkosc reakcji katalitycznej enzymu ,powodując konformacyjną zmiane w jego kształcie

3
przestrzennym.Wpływ inh. Niekomp. Nie można przezwyciężyć przez duże st. Substratu. Wykres Linereavera –
Burka ukazuje że inh. Niekomp. Zmniejsza Vmax ,ale nie zmienia wartosci Km
b)Nieodwracalna – inhibitor nieodwracalny wiąże się ściśle często kowalencyjnie z resztami aminokwasów w
miejscu aktywnym enzymu, trwale inaktywując enzym.Przykład nieod
Sposoby odróżnienie inhibicji odwracalnej od nieodwracalnej :
1.Dializa – stopien inhibicji zalezy od czasu inkubacji z inhibitorem a szybkości osiągnięcia równowagi w r-cji
E+J.
2.Możliwość całkowitego zahamowania r-cji w warunkach nadmiaru inhibitora
4. Co to jest kod genetyczny? Co oznaczają stwierdzenia, że jest on uniwersalny i zdegenerowany?
Wyjaśnij znaczenie terminów: kodon, antykodon i ramka odczytu. Co nazywamy translacją? Gdzie w
komórce odbywa się ten proces? Jaki związek z nim ma reakcja syntezy aminoacylo-tRNA? Przy pomocy
wzorów ogólnych napisz tę reakcję, nazwij enzym, jego klasę i koenzym.
Kod genetyczny jest zestawem reguł, które określają sposób , w jaki sekwencja nukleotydów w mRNA zostaje
przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polopepytdzie.Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o
nazwie kodony.Kodony UAG,UGA,UAA nie specyfikują żadnego aminokwasu i są określane jako kodony
terminacyjne, czyli kodony ‘stop’.Kodon AUG koduje metionine i działa również jako kodon inicujący,czyli
;start’.
Większość aminokwasów jest kodowana przez więcej niż jeden kodon (tj. kod genetyczny jest
zdegenerowany).Tylko metionina i tryptofan sa kodowane przez pojedynczy kodon.Konsekwencją degeneracji
kodu genetycznego jest to ,że mutacja , która zmienia w DNA tylko jeden nukleotyd a przez to zmienia tylko
jeden nukletyd w odpowiednim mRNA, często nie powoduje żadnej zmiany w sekwencji aminokwasów
kodowanego polipeptydu.
Kod genetyczny nie jest uniwersalny ,ale jest taki sam w większosci organizów .Wyjątki występują w
genomach mitochondrialnych ,gdzie pewne kodony specyfikują aminokwasy odmiennie od tych , które są
normalnie kodowane przez geny jądrowe.
Kodon- trójki aminokwasów którymi czytana jest sekwencja aminokwasów.
Antykodon jest to trójka zasad charakterystyczna dla danego aminokwasu, oraz komplementrana do kodonu
tego aminokwasu znajdującego się w mRNA. Wystepuje on w cząsteczce tRNA biorącej udział w translacji.
Podczas tego procesu przyłącza się on do komplementarnej trójki zasad w mRNA wraz z znajdującym się na
przeciwnym końcu czasteczki tRNA aminokwasem.
Ramka odczytu – sekwencja mRNA może być odczytywana przez rybosomy w 3 możliwych ramkach odczytu .
Zazwyczaj tylko jedna ramka koduje funkcjonalne białko ,ponieważ pozostałe 2 ramki zwierają liczne kodony
‘stop’ .W pewnych bakteriofagach DNA występują geny nakładające się, które używają różnych ramek odczytu.
Translacja - to w genetyce proces zachodzący na rybosomach, polegający na przetłumaczeniu informacji
zawartej w mRNA w kolejności ułożenia nukleotydów, tworzących kodon, na kolejność ułożenia aminokwasów
w białku. Translacja odbywa się na mRNA w kierunku od 5' do 3', a syntezowane białko powstaje od końca
aminowego do karboksylowego. Proces składa się z trzech etapów: inicjacji, elongacji i terminacji.
wracalnego inhibitora: diizopropylofluoro – fosforan ( DIPF), penicylina, amid kwasu jodooctowego :
[HOOCCH2] +HS-E (ureaza, papaina) ->HJ(wydziela się podczas r-cji) HOOCCH2-S-E
5. Wymień miejsca lokalizacji w komórce roślinnej 2 typów syntazy ATP. Co warunkuje aktywność tego
enzymu? Jakie uzasadnienie metaboliczne mają te lokalizacje?
Synteza do przeprowadzania syntezy ATP
1.w fotosyntezie, fosforylacja niecykliczna
Podczas transportu elektronów pompowane są jony H ze stromy do przestrzeni wewnątrz tylakoidy, tworzy się
gradient H. Gradient protonowy napędza syntezę ATP katalizowana przez syntezę ATP, która znajduje się w
błonie tylakoidu i katalizuje syntezę ATP
2.w glikolozie
6 Oblicz wydajność energetyczną w cząsteczkach ATP rozkładu 3 cząsteczek glukozy w szlaku glikolitycznym,
w komórkach mięśni, w warunkach beztlenowych, Uzasadnij odpowiedź. Wymień 4 możliwe drogi przemian
produktu glikolizy w komórkach zwierzęcych. Przedstaw początkowe reakcje 2 z tych dróg.
9 Jakie enzymy proteolityczne nazywamy wewnątrz, a jakie zewnątrzkomórkowymi? Co to są
aminopeptydazy, karboksypeptydazy i endopeptydazy? Napisz wzór dowolnego tetrapeptydu i wskaż
miejsce działania enzymu z każdej z tych 3 grup.
Aminopeptydazy – enzym usuwający aminokwasy z końca N
Karboksypeptydazy – z końca C
Endopeptyday - grupa enzymów proteolitycznych z klasy hydrolaz; działając na wiązanie peptydowe wewnątrz
łańcucha peptydowego, rozkładają cząsteczkę białka na fragmenty peptydowe; do e. należą ważne enzymy
trawienne, np. chymotrypsyna, trypsyna, pepsyna.

Zestaw IV:

4
1. Wtórna struktura białka, czy jest ona uwarunkowana genetycznie? Podać wiązania, które ją utrwalają.
3. Co to jest kod genetyczny? Reakcje
Kod genetyczny jest zestawem reguł, które określają sposób , w jaki sekwencja nukleotydów w mRNA zostaje
przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polopepytdzie.Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o
nazwie kodony.Kodony UAG,UGA,UAA nie specyfikują żadnego aminokwasu i są określane jako kodony
terminacyjne, czyli kodony ‘stop’.Kodon AUG koduje metionine i działa również jako kodon inicujący,czyli
;start’.
4. Uniwersalna struktura maktroenergetyczna.
5. Przemiany pirogronianu beztlenowe.
U drożdży NAD niezbędny do podtrzymania ciągłości glikolizy w warunkach beztlenowych jest regenerowany
w procesie zw.fermentacją alkoholową. Pirogronian zostaje przekształcony w aldehyd octowy , przez
dekarboksylazę pirorgonianowa, a nastepnie w etanol, prez dehydrogenazę alkoholową, tu zachodzi reoksydacja
NADH do NAD
Pirogronian + H – deh.pirogron  aldehyd octowy + CO2
Aldehyd octowy + NADH + H  deh.alko  etanol + NAD
6. Enzymy anaboliczne. Wymienić i scharakteryzować.
to wszystkie enzymy procesow anabolicznych np. fotosyntezy, syntezy kwasow
tluszczowych, glukoneogenezy
7. Cykl mocznikowy-reakcje w których powstaje mocznik.
H2N – C = +NH2 NH3+
| |
NH (CH2)3
| |
(CH2)3  > H – C – NH3+
|   |
H – C – NH3+ H2O mocznik COO-
| O ornityna
COO- ||
arginina H2N – C – NH2
Cykl mocznikowy składa się z 5 reakcji enzymatycznych (dwie pierwsze z mitochondriach, a kolejne trzy w cytozolu):
-syntetaza karbomoilofosforanowa katalizuje aktywację i kondensację amoniaku z CO2, prowadzącą do uwtorzenia karbomoilofosforanu.
Hydroliza 2 cząsteczek ATP sprawia, że reakcja jest praktycznie nieodwracalna.
-druga reakcja polega na przeniesieniu grupy karbomoilowej z karbomoilofosforanu na ornitynę przez karbomoilotransferazę ornitynową. W
reakcji tej powstaje aminokwas cytrulina, która jest transportowana z mitochondrium do cytozolu.
-cytrulina ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi drugi atom azotu w moczniku, do argininobursztynianu w reakcji
katalizowanej przez syntetazę argininobursztynianową. Reakcja ta przebiega dzięki hydrolizie ATP do AMP i Ppi oraz zachodzącej potem
hydrolizie pirofosforanu.
-liaza argininobursztynianowa usuwa następnie szkielet węglowy asparaginianu z argininobursztynianu w postaci fumaranu, pozostawiając
atom azotu w drugim produkcie – argininie. Arginina w organizmach ureotelicznych jest zaliczana do związków endogennych. Arginina jest
bezpośrednim prekursorem mocznika.
-mocznik powstaje z argininy w reakcji katalizowanej przez arginazę, z równoczesną regeneracją ornityny. Ornityna jest następnie
transportowana z powrotem do mitochondrium i może znowu przyłączać kolejną częsteczkę karbomoilofosforanu.
9. Donor dwuwęglowych jednostek w syntezie kwasów tyłuszczowych.
acetylo- CoA

Zestaw V:
2. Witamina C, działanie, wzór.
Wit C- kwas askorbinowy

Dziala jak przeciwutleniacz, utrzymuje Fe 2+ w stanie zredukowanym, pochodna glukozy o wzorze C6H8O6. W
warun standardowych jest krystalicznym ciałem stałym. Dobrze rozpuszcza się w wodzie, roztwór ma odczyn
kwasowy. Enancjomer L(+) kw askorbinowego zwany jest witaminą C. wpływa na wytwarzanie i
zachowywanie kolagenu, Właściwości wit C wykazuje tez kw dehydroaskorbinowy (utleniony). Kw
askorbinowy ma właśc. silnie redukujące, gdyż ugrupowanie miedzy c2 a c3 zwane en-diolowym oddaje 2
protony i 2 elektrony. I przechodzi w ugrupowanie diketonowe kw dehydroaskorbinowego.ułatwia gojenie się
ran, złamań, hamuje tworzenie się sińców, powstawanie krwotoków, krwawień dziąseł, podnosi odporność na
zakażenia, uszkodzenia oraz na choroby, szczególnie w okresach przeciążenia fizycznego, skraca czas trwania
zaziębienia i zakażenia, aktywizuje system immunologiczny, ma działanie antywirusowe, zapewnia sprawne
funkcjonowanie układu krwionośnego i serca, reguluje i obniża poziom cholesterolu, chroni przed miażdżycą i
chorobą wieńcową, obniża ciśnienie krwi. Niedobór: szkorbut.

5
3. Transkrypcja, biosynteza białka, działanie tRNA.
4. Cykl pentozofosforanowy, reakcje w których uczestniczą enzymy oksydoreduktaz.
1.Reakcja utleniania – przekształcenie glukozo 6 fosofranu w rybulozo 5 fosforan w wytworzenien 2NADPH
2.Izomeryzacja rybulozo 5fosforanu
3.Powiązanie szlaku PF z glikolizą działaniem transketolazy i transaldolazy. Gdy do syntez kw.nukleinowych
lub innych r.syntez potrzeba niewiele rybozo 5 fosforanu będzie miał on tendencję do akumulacji, wtedy enzymy
transaldolaza i trasnketolaza przekształcaja go w fruktozo-6-fosforan i aldehyd 3-fosfoglicerynowy.

Glukozo-6-fosforan  6-fosfoglukano-δ-lakton /deh. glukozo-6-fosforanowa/

6-fosfoglukanion  rybulozo-5-fosforan /deh.6-fosfoglukonianowa/

5. Hemoglobina, budowa hemu.

Hemoglobina wiąze 4 czasteczki tlenu.
Hem –bierze udział w pr pozyskiwania energii podczas oddychania Zbudowane są z 4 pierscieni pirogowych z
centralnie związanym atomem metalu Fe; jest to różnorodna grupa barwników tetrapirolowych, wystepują jako
grupy prostetyczne hemoglobiny i mioglobiny, również cytochromów. Niektóre enzymy katalizy i peroksydazy
zawierają hem. Tu funkcja hemu jest wiązanie i uwalnianie ligania do centralnego atomu Fe lub z niego lub
uwalnianie i przyjmowanie elektronów w reakcjach redoks
6. Nośniki łańcucha oddechowego, kompleksy.
Łańcuch oddechowy obejmuje 3 kompleksy białkowe zanurzone w blonie mitochondrialnej
Dehydrogenaza NADH (kompleks 1) składa się z 30 polipeptydów. Wiąże NADH i utlenia do NAD+
odbierając 2 elektorny. Które przechodzą do grupy prostetycznej FMN i tworzy FMNH2. Każdy z elektornów
odbierany jest z jonem H+, SA przyłączone 2 e i 2 H+. Elektorny przenoszone SA do centrów Fe-S. Jest kilka
typów tych centrów. Fe i S związane SA koordynacyjnie. Fe3+ utl przechodzi do Fe2+ zredukow. Gdy elektron
przejdzie do nastepnego przenośnika elektornów, atom Fe w centrum Fe-S powraca do Fe2+.
Kompleks cytochromów bc1 (reduktaza cytochromowa, kompleks 3) w skład wchodzą: cytochron b i c1 i
białko Fe-S. Cytochromy zawieraja atom Fe w swej grupie hemowej. Cytochromy przenosza elektrony. Atom Fe
3+ przechodzi do Fe2+ przyjmując elektron. Przenoszą one tylko 1 elektron. Transport elektornów jest
skomplikowany.
Oksydaza cytochromowa -kompleks 4 zawiera 2 cytochromy a i a3. a- stanowi pare z atomem miedzy CuA, a
a3- CuB. Atomy Fe3+ przechodza w Fe2+. Cu u zaś z 2+ do +. Reakcja katalizowana jest przez oksydaze
cutochromową i zachodzi tu przeniesienie 4 elektornow z 4 cząsteczek cytochromu c oraz 4 jonów H= do tlenu
cząsteczkowego i powstanie 2 H20.
7. Aktywacja kw. palmitynowego.
Aktywacja przez utworzenie wiązania triestrowego z CoA. Reakcja ta zuzywa cząsteczkę ATP i katalizowana
jest przez synteza acylo-CoA, umiejscowioną na zewnętrznej błonie mitochondrialnej.
CH3(CH2)14COO-+ATP+HS-CoA ←syntaza acylo-CoA→ CH3(CH2)14CO-S-CoA+AMP+PPi

Zestaw VI:
2. Napisać reakcje CKT w których powstaje CO2 . Podać enzymy i ich klasy.
Izocytrynian – NAD->NADH CO2 α ketoglutaran / deh.izocytrynianowa - oksydoreduktaza/
COO COO
CH2 NAD  NADH CH2
H-C-COO _________________ CH2
HO-C-H C=O
COO CO2 COO

α ketoglutaran -- NAD ->NADH CO2bursztynyloCoA /kompleks deh. α ketoglutaranowej/

COO O
CH2 NAD  NADH ||
CH2 _________________ C-S-CoA
C=O CH2
COO CO2 CH2

6
 COO

4. Napisać przemiany pirogronianu beztlenowe zachodzące w mięśniach.

Zużyty podczas glikolizy NAD+ musi zostać zregenerowany , jeżeli glikoliza ma przebiegać w dalszym ciągu. W
warunkach tlenowych regeneracja NAD+ zachodzi na skutek reoksydacji NADH przez łańcuch transportu
elektronów. Przy ograniczonej ilości tlenu np. w mięśniu podczas energicznego skurczu, reoksydacja NADH do
NAD+ przez łańcuch transportu elektronów staje się niewystarczająca, aby podtrzymać glikolizę. W tych
warunkach NAD+ jest regenerowany podczas przemiany pirogronianu w mleczan działaniem dehydrogenazy
mleczanowej.
pirogronian+NADH+H+←dehydrogenaza mleczanowa→mleczan+NAD+
Gdy tlen znów jest dostępny w wystarczającej ilości, poziom NAD+ podnosi się na skutek działania łańcucha
transportu elektronów. Wówczas reakcja dehydrogenazy mleczanowej ulega odwróceniu w kierunku
odtworzenia pirogronianu, który zostaje przekształcony przez dehydrogenazę pirogronianową w acetyl-CoA,
mogący wejść w cykl kwasu cytrynowego. W ten sposób działanie dehydrogenazy mleczanowej jest u ssaków
mechanizmem służącym reoksydacji NADH do NAD+, umożliwiającej w warunkach beztlenowych kontynuację
glikolizy i syntezy ATP.
5. Co to jest lecytyna, kefaliny, fosfatydoseryny. Podać wzór.
lecytyna - (Nazwa chemiczna: fosfatoidylocholina) jest to najczesciej wystepujacy fosfolipid - skladnik blon
komorkowych,
kefaliny - jest to dawna nazwa uzywana do łącznego okreslenia fosfatydyloseryn i fosfatydyloetanoloamin - sa
to rowniez rodzaje fosfolipidow - stanowia kilka procent ogolnej puli fosfolipidow.

6. Napisać wzór fosforanu pirydoksalu, jakich przemianach uczestniczy. Napisac jedną z nich.

Fosforan pirydoksalu jest koenzymem aminotransferaz, pochodna wit B6, ulegający podczas transaminacji
przejściowemu przekształceniu w fosforan pirydoksaminy. Przy braku substratu grupa aldehydowa tworzy
kowalencyjne połączenie typu zasady Schaffa z grupą łańcucha bocznego reszty lizyny. Aminokwas tworzący z
fosforanem pirodokaslu zasadę Schaffa pozostaje ściśle związany z enzymem przez liczne oddziaływania
niekowalencyjne.. Aminokwas jest nastepnie hydrolizowany i powstaje αketokwas i fosforan priydoksaminy, gr
α aminowa jest chwilowo przenoszona z aminokw na fosforan pirydoksalu. Drugi αketokwas reaguje z
fosforanem pirydoksaminy, prowadzi to do powstania drugiego aminokwasu i regeneracji kompleksu enzym-
fosforan pirydoksalu.
7. Co to jest biosynteza białka. Reakcje zaktywowoania aminokwasów.

7
9. Reakcja glukozy, w którą wchodzi w cykl glikolityczny.
10.Wymień enzymy z cyklu glikolitycznego podać klasy.
Heksokinaza – trfansefraza
Izomeraza glukozofosforanowa – izomeraza
Fosfofruktokinaza – transferaza
Deh. Aldehydu 3-fosfoglicerynowego – oksydoreduktaza
Kinaza fosfoglicerynianowa – transferaza
Kinaza pirogronianowa - transferaza
11. Zwązki które mają charakter endoergiczny i egzoerficzny.
Endoergiczne – to związki biorące udział w reakcjach anabolicznych np. reakcje syntezy np. ADP +P = ATP
Egzoergiczne – to reakcje kataboliczne, np. rozkładu np. oddychanie wewnątrz komórkowe, energia ulega
rozproszeniu np. w postaci ciepła

Zestaw VII:
3. Co to jest replikacja. Podać enzymy.
Polimeraza DNA I z E. coli katalizuje dołączenie deoksyrybonukleotydów do grupy 3’-OH już istniejącego
fragmentu DNA: (DNA)n reszt +dNTP→(DNA)n+1 +PPi.Musząbyć obecne dNTP (dATP, dGTP, dTTP,
dCTP).Polimeraza DNA I jest enz. który rozpoznaje nukleotydy i do grupy 3’-OH juz istniejącego odcinka DNA
lub startera sparowanego z matrycą dołącza nukleotydy komplementarne do zawartych w nici DNA stanowiącej
matrycę. Między przyłączonymi nukleotydami tworzy wiązania 3’,5’- fosfodiestrowe, w trakcie czego zostaje
uwolniony pirofosforan. Polimeraza ta dokonoje także korekty błędów w DNA, polegającej na usuwaniu
niepoprawnie dobranych nukleotydów (aktywność edytorska)
Polimeraza DNA II i III katalizują synteze DNA z 5’- trifosforanów deoksyrybonukleozydów zgodnie z
instrukcjami matrycowego DNA, wymaga startera z wolną grupą 3’- OH i wydłużają go w kierunku 5’→3’,
wykazują aktywność egzonukleazową w kierunku 3’→5’
Replikacja kolistego chromosomu bakteryjnego rozpoczyna się w pojedynczym miejscu początku replikacji
(miejsce ori), rejon ten jest nazwany oczkiem replikacyjnym, po przeciwnych stronach wytwarzają sie widełki
replikacyjne, które przesuwają się wzdłuż chromosomu.Ostatecznie spotykają sięi ulegają fuzji. Na drugiej nici
matrycowej (orientacja 5’→3’), polimeraza DNA syntezuje krótkie odcinki nazwane fragmentami Okazaki.
Odcinki te ulegają połączeniu za pomocą ligazy DNA w całość (nić opóźniona). Startery są syntezowane przez
polimerazę RNA nazwane prymazą. Może syntezować RNA bezpośrednio na jednoniciowej matrycy DNA.
Polimeraza DNA III katalizuję syntezę zarówno nici wiodącej jak i opóźnionej. Przed replikacją nici musząbyć
rozplecione. Do rozwinięcia dwuniciowej helisy jest używana helikaza DNA a białka SSB przeciwdziałają
ponownemu utworzeniu sie par zasad w rozplecionym odcinku DNA. Aby zapobiec zapętleniu i uszkodzeniu
nici topoizimeraza I zrywa wiązania fosfodiestrowe w jednej z 2 nici DNA w niewielkiej odległości przed
widełkami, umożliwiając swobodną rotację DNA wokół drugiej nici, a następnie łączy zerwaną nić. Po replikacji
kolistego DNA powstają 2 dwuniciowe koliste cząsteczki DNA wzajemnie złączone jak ogniwa łańcucha.
Cząsteczki są rozdzielone od siebie przez topoizimerazę II. W cząsteczce DNA zrywa przejściowo obydwie
nici helisy. Wiąże się jedną z dwóch potomnych kolistych cząsteczek DNA i rozcina ją a następnie łączy.
4. Co to jest fosforylacja substratowa i podać reakcje.
Fosforylacja substratowa – synteza ATP sprzężona z enzymatyczną przemianą substratu dostarczającą energii
do tej syntezy.
a)w fosforylacji oksydacyjnej wymagającej łąńcucha transportu elektronów wytwarzanie ATP jest związane z
utlenieniem NADH do NAD + i FADH2 do FAD oraz z generowaniem gradientu protonowego w poprzek
wewnętrznej błony mitochondrailnej
b) w glikolizie zachodzi podczas 2 reakcji:
str. 320. 1,3- bisfosfoglicerynian <=> 3-fosfoglicerynian; fenolopirogronian→pirogronian
kinaza fosfoglicerynianowa kinaza pirogronianowa
c) synteza GTP katalizowana przez dehydrogenezę bursztynianową w cyklu kw. cytrynowego
str391. bursztynian→fumaran
FAD FADH2

5. Porównać B-utlenienie i syntezę kwasów tłuszczowych. Napisać reakcje redukcji zachodzące w syntezach.
6. W jakich formach występują nukleotydy? Podać ich 4 różne funkcje.
7. Podać klasy enzymów i reakcję w której uczestniczą izomerazy.
Zmiany w obrebie 1 czasteczki
H2N-CH3-CH-COOH – racemat alaninowa  H2N-CH3-CH-COOH

Klasa Nazwa Typ katalizowanej rek Przykład

1 Oksydoreduktazy przenoszenie elektronów A-+B>A+B- Dehydrogeneza

8
 alkoholowa
2 Transferazy Przenoszenie grup funkcyjnych A-B+C>A+B-C Heksokinaza
3 Hydrolazy Reakcje hydrolizy A-b+H2O>A- Trypsyna
H+B-OH
4 Liazy Rozczepienie wiązań C-C, C-O, A-B>A=B+X-Y Dekarboksylaza
C-N i in.,często tworzenie l l pirogronianowa
podwójnego wiązania X Y
5 Izomerazy Przenoszenie grup w obrębie A-B>A-B Izomeraza alaninowa
cząsteczki l l l l
X Y Y X
6 Ligazy (syntetezy Tworzenie wiązań sprzężone z A+B>A-B Karboksylaza
hydrolizą ATP pirogronianowa
Reakcje: - izomerazy dwusiarczkowa białek; - izomerazy peptydyloprolilowe cis-trans; -izomeraza glukozo
fosforanowa (str.318): glukozo- 6- fosforan<=>fruktozo- 6- fosforan; -izomeraza trizofosforanowa (str.319):
fosfodihydroksyaceton (ketoza) <=> aldehyd 3- fosfoglicerynowy (aldoza); izomeraza pentozofosforanowa
(str.339): rybulozo- 5- fosforan<=> rybozo- 5- fosforan

1-dehydrogenaza pirogronianowa (kompleks złożony z 3enz i 5koenzymów)utlenia pirogronian wykorzystując

NAD+ który zostaje zredukowany do NADH, powstaje acetyloCoA i CO2. Pr nazwany dekarboksylacja
oksydacyjną.
2 dehydrogenaza izocytrynianowa- utlenianie izocytrynianu do alfa-ketoglutaranu.
3 kompleks dehydrogenazy alfa- ketoglutaranowej – utlenianie alfa-ketoglutaranu do bursztynylo CoA i CO2.
NAD+ to kofaktor
4 dehydrogenaza bursztynianowa- utlenianie burszytnianu do fumaranu. FAD przechodzi w FADH2.
5 dehydrogenaza jabłczanowa – jabłczan do szczwiooctanu. NAD+ to kofaktor, odbiera on wolna pare
elektronów i powstaje NADH.
8. Podać enzymy zaliczane do oksydoredukataz uczestniczące w CKT, napisać jedną z nich.
Deh.izocytrynianowa
Kompleks deh.α ketoglutaranowej
Deh.bursztynianowa:
COO FADFADH2 COO
CH2 ______________ CH
CH2 ||
COO HC
COO
Bursztynian fumaran
Deh.jabłczanowa:
COO NADNADH COO
HOCH ______________ C=O
CH2 CH2
COO COO
Jabłczan szczawiooctan

10. Napisać reakcje jednego ze związków z CKT, z którego może powstać aminokwas.