MEDICINSKA BIOLOGIJA

-Citologija( skripta za ponavljanje )

Skinuto sa:

www.perpetuum-lab.com.hr

I.

PREGLEDNO O STANICAMA I
ISTRAIVANJU STANICA

PODRIJETLO I EVOLUCIJA
Stanice smo podijelili u prokariote i eukariote. Prokarioti nemaju pravu jezgru, manje i jednostavnije
su, te im genetiki materijal nije organiziran u kromosome. Eukarioti imaju pravu jezgru i organele.
ivot je nastao prije 3.8 milijardi godina tj. 750 milijuna godina nakon nastanka zemlje.
U primitivnoj zemljinoj atmosferi gotovo da uope nije bilo kisika, ali zato je sadravala CO2, N2 i CO.
Takva atmosfera je bila reducirajua. Uz pomo elektrinog pranjenja ili suneve svjetlost mogle su
se stvoriti organske molekule. Stanley Miller je uspio dobiti organske molekule iz H2, CH2, NH3 i vode
uz elektrine iskre.
Slijedei korak je stvaranje makromolekula iz monomera, koji mogu spontano polimerizirati u
pretpostavljenim prebiotikim uvjetima. Zagrijavanjem suhe smjese aminokiselina rezultira njihovim
spajanjem u polipeptide. Takve makromolekule su morale za daljnji razvoj upravljati vlastitom
replikacijom, a za to su jedino nukleinske kiseline sposobne.
Otkriveno je da je RNA sposobna katalizirati odreen broj reakcija, ukljuujui i polimerizaciju
nukleotida i stvaranja novog lanca RNA. Prema tome je RNA molekula u tzv. RNA-svijetu mogla biti
inicijalni genetiki sustav, Raznim interakcijama izmeu RNA i aminokiselina dovelo je vjerojatno do
stvaranja i DNA.
Takva replicirajua RNA se nala okruena u membrani od fosfolipida, koji su karakteristine zbog
svoje amfipatinost. Imaju ugljikohidratni rep, koji je hidrofoban, i fosfatnu glavu, koja je hidrofilna.
Kada se oni urone u vodu onda spontanu stvaraju dvosloj, tako da im je rep okrenut u unutranjost, a
glava prema van u vodenu sredinu. Mogue da je u to vrijeme ve postojala RNA koja je bila okruena
membranom i stvarala vlastite proteine.
Stanice su bile sposobne uzimati hranu i energiju izravno iz okolia, ali poto je takvo stanje
ograniavajue, pa su stanice trebale razviti vlastite mehanizme. Sve stanice koriste adenozin 5'trifosfat ( ATP ) za svoj stanini metabolizam i druge aktivnosti ( pokretanje ). Smatra se da su se ti
mehanizmi za proizvodnju energije razvili u tri stupnja ( glikoliza, fotosinteza i oksidativni
metabolizam).
Prva je nastala Glikoliza pomou koje se u anaerobnim uvjetima razgradnjom glukoze u mlijenu
kiselinu dobivaju 2 molekule ATP-a.
Slijedei korak je bio razvoj fotosinteze, koji je stanici omoguio koritenje suneve svjetlosti i da
postane neovisna o ve oblikovanim organskim molekulama u kojima je pohranjena energija (
glukoza ). Vjerojatno su te primitivne stanice koristile H2S da CO2 pretvore u organske molekule.
Koritenje H2O kao donora elektrona i vodika za pretvorbu CO2 u organske molekule se razvio tek
kasnije. Nusprodukt takve reakcije je O2. Oslobaanje O2 je dovelo do stvaranje oksidirajue

atmosfere i do razvoja oksidativnog metabolizma. Potpunom razgradnjom glukoze u aerobnim

uvjetima nastaje oko 36-38 ATP-a.
Dananje prokariote smo podijelili u arhebakterije i eubakterije. Ovi prvi ive u ekstremnim uvjetima,
koji su vjerojatno takvi bili i u primitivnoj atmosferi ( sumporna vrelita od oko 80c, Ph = 2), a u
eubakterije spadaju dananje bakterije.
Bakterije su veinom okruglaste, tapiaste ili spiralne, promjera od 1-10m, mogu kodirati i do 5.000
razliitih proteina, a najsloenije su cijanobakterije. E.coli je tapiasta, ima nukleoid, ispod stanine
stjenke ima staninu membranu ( osigurava funkcionalnost ), unutar citoplazme oko 30.000
ribosoma.

Podrijetlo eukariota
Organeli eukariota nastali su endosimbiozom. To je pojava kada jedna stanica ivi unutar druge.
Pretpostavlja se da su prokariotske stanice ule u eukariotske.
Mitohondriji i kloroplasti potjeu od eubakterija. Veliinom su slini njima,a takoer se dijele
diobom. Sadre vlastiti DNA, koji se replicira svaki put kada se oni dijele. Oni imaju vlastiti genetiki
sustav, koji se razlikuje od onog u jezgri. Ribosomi i rRNA su srodniji onim bakterijskim.
Mitohondriji su se razvili od aerobnih bakterija, a kloroplasti od fotosintetskih bakterija (
cijanobakterije ).
Neki eukariotski geni potjeu od arhebakterija, a neki od eubakterija. Geni koji su ukljueni u
informacijske procese ( replikacija, transkripcija i sinteza ) potjeu od arhebakterija, a oni ukljueni u
ope stanine procese ( glikoliza i biosinteza lipida ) od eubakterija.
Novija hipoteza govori o fuziji gena eubakterija u arhebakterija. Endosiombiotska asocijacija izmeu
eubakterije i arhebakterije bila je popraena fuzijom dvaju prokariotskih genoma ime je onda nastao
ancestralni eukariotski genom sastavljen od dijelova genoma eubakterija i arhebakterija.
Najsloeniji jednostanini eukariotski organizam je kvasac. Oni su mnogo sloeniji od bakterija, a
ujedno i puno jednostavniji od stanica ivotinja i biljaka. Najvie istraivan kvasac je Saccharomices
cerevisiae.
Ostali sloeniji jednostanini eukarioti:
-

E.coli
Amoeba proteus ( pseudopodiji )
zelene alge ( imaju kloroplaste )

Viestanini organizmi nastali su iz jednostaninih prije bilijun godina. Prijelazni oblik smatramo
agregate jednostaninih organizama ( alga volvox - kolonije) u kojim je dolo do podjele rademeu
stanicama.

II.

Jezgra

Jezgra je glavna karakteristika eukariota u kojoj se odvija replikacija DNA, transkripcija i doradba
RNA, dok se translacija dogaa u citosolu.

Ovojnica i promet
Jezgra je obavijena dvostrukom membranom koja ju odvaja od citoplazma i odrava drugaiji sastav.
Jedina komunikacija su kompleksi jezgrinih pora, koji imaju i ulogu u regulaciji ekspresije gena
eukariota. Razlikujemo unutarnju i vanjsku jezgrinu membranu. Vanjska na sebi nosi proteine i ona se
nastavlja na ER, a lumen izmeu jezgrinih membrana se takoer nastavlja u lumen ER. Proteini na
vanjskoj jezgrinoj membranu veu se za citoskelet, dok oni na njenoj unutarnjoj na jezgrinu laminu.
Kao i sve ostale membrane i jezgrina se sastoji od dvosloja fosfolipida kroz kojeg mogu prolaziti male
nepolarne molekule. Vanjska i unutarnja membrana se spajaju na mjestima gdje se nalaze kompleksi
jezgrinih pora, koji omoguuju prolazak malim polarnim molekulama.
Na unutarnju membranu prilijee lamina, koja je graena od vlaknastih proteina (60 80
kilodaltona), a nazivaju se lamini. U organizmu sisavca su pronaena tri gena ( A, B i C ), koji kodiraju
barem sedam razliitih proteina. Stvaranje lamine zapoinje udruivanjem dvaju lamina ( vlaknasti
proteini ), koji stvaraju dimere ije se -uzvojnice isprepliu. Tako nastala struktura se naziva
pletenica. Dimeri se meusobno spajaju i tako nastaju intermedijarni filamenti.
Povezivanje lamina sa unutranjom membranom olakano je posttranslacijskim dodavanjem lipida
prenilacijom c-terminalnog cisteinskog ostatka. Lamini se veu na specifine proteine na unutarnjoj
membrani ( emerin ) i na receptore lamina B. Lamini su jo povezani i sa kromatinom preko H2A i
H2B histona, a proteu se u obliku labave mreu i u unutranjost jezgre.
Kompleks jezgrinih pora su velike strukture ( 30 puta vee od ribosoma ), koje se sastoje od oko 30
razliitih proteina prisutnih u vie kopija. Kroz te pore prolaze male nabijene molekule, ioni i
makromolekule ( proteini i RNA ). RNA tim putem naputa jezgru, kao to proteini bitni za samu
jezgru ulaze tim putem.
Postoje dva mehanizma transporta kroz pore. Male nabijene molekule i manji proteini ( 20 30 kd )
prolaze slobodno u oba pravca bez utroka energije. Veina proteina i RNA ( vee molekule ) prolaze
kroz centralnu poru u kompleksu uz utroak energije ( oni bivaju prepoznati i prebaeni na suprotnu
stranu ).
Kompleks jezgrinih pora je struktura sa oktogonalnom simetrijom organiziranom oko sredinjeg
kanala. Sadri 8 preki koje su povezani prstenima na citoplazmatskoj i jezgrinoj strani, a svi skupa
uvreni na mjestu gdje se vanjska i unutarnja membrana sastaju. Na obe strane jo stre i
proteinski filamenti.
Proteini namijenjeni za jezgru imaju jezgrin lokalizacijski slijed ( Histoni, DNA/RNA polimeraza,
transkripcijski faktori, faktori prekrajanje ) kojeg prepoznaju jezgrini transportni receptori i
usmjeruju kroz pore.

Sljedovi za jezgru su kratki odsjeci bazinih aminokiselina ( lizin i arginin ). Oni mogu biti smjeteni
jedan do drugog, pa su slini T-antigenu*. Sljedovi mogu biti i odvojeni ( izmeu njih se nalaze
aminokiseline nebitne za signalizaciju ), pa ih nazivamo bipartit.
*Istraivai su prouavali T-antigen majmunskog virusa, koji pokree replikaciju virusne DNA. Taj signal je odgovoran za
lokalizaciju T-antigena u jezgri, pa je preko njega otkriven jezgrin lokalizacijski slijed Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val

Jezgrine lokalizacijske signale prepoznaju importini. Kretanje makromolekule regulirano je proteinom

Ran, koji vee GTP. Ostali primjeri proteina koji veu GTP su Ras,, Arf i Rab, Rac, Rho i cdc42. Enzimi
koji stimuliraju hidrolizu GTP-a u GDP smjeteni su na vanjskoj membrani, a enzimi, koji su odgovorni
za obrnut proces, na unutarnjoj membrani jezgre.
Ulazak proteina u jezgru zapoinje vezanjem importina na signalni slijed, a tako nastali kompleks se
dalje usmjeruje prema filamentnima. Pomou proteina nukleoporina, koji sadri sljedovi Phe-Gly (
FG-proteini ) i obrubljuju centralni kanal, kompleks ulazi u jezgru. Na jezgrinoj strani se taj kompleks
vee na Ran/GDP kompleks i dolazi do otputanja importina od proteina. Ran/GTP naputa jezgru
gdje se ponovno hidrolizira u ran/GDP ( oslobaa importin ) i pomou vlastitog receptora ( NTF 2 )
ponovno ulazi u jezgru.
Proteini namijenjeni za izlazak iz jezgre imaju ne sebi jezgrin izlazni slijed, kojeg prepoznaju
eksportini ( iz porodice karioferina ). Eksportini se moraju isto vezati za Ran/GTP kompleks, naputaju
jezgru, dolazi do disocijacije u GDP i eksportin naputa svoj teret i reciklira se ( ulazi ponovno u jezgru
za novi ciklus ).
Transkripcijski faktori mogu regulirati ulazak nekih proteina u jezgru. Oni se veu u citoplazmi sa
odreenim proteinom i maskiraju njegov signal za prijenos do jezgrinih pora. Primjer takvog
transkripcijskog faktora je NF B, koji se aktivira na odgovore izvanstaninih signala. U
nestimuliranim stanicama on postoji kao inaktivan kompleks s inhibicijskim proteinom IB., a u
stimuliranim stanicama je IB fosforiliran i razgraen. Ostali transkripcijski faktori se ne udruuju sa
inhibicijskim proteinima, nego su oni regulirani samo fosforilicaijom.
Iz jezgre u citoplazmu izlaze mRNA, rRNA, tRNA i mikroRNA ( miRNA ) uz utroak energije. Messenger
RNA izlazi pomou mRNA eksportera, kao to je to NTF2 ( nalikuje Ran/GTP transporteru ). Molekula
RNA izlazi u obliku ribonukleoproteinskog kompleksa ( RNP ). Ribosomske RNA se povezuju sa
ribosomskim proteinima, a onda i sa specifinim proteinima za doradbu RNA u jezgrici. Tako nastale
podjedinice 60S i 40S ribosomske podjedinice ( sadre i jezgrin izlazni signal ) odvojeno naputaju
citoplazmu mehanizmom koji ukljuuje karioferin Crm1. Transportna RNA i miRNA izlaze pomou
eksportina - t i eksportina 5, koji se vezuje direktno na RNA. Molekule snRNA i snoRNA
funkcioniraju unutar jezgre kao komponente sustava za doradbu RNA. Molekula snRNa naputa
jezgru i ponovno se vraa u nju nakon to se vezala sa proteinima i tako formirala funkcionalni
snRNA. Crm 1 i ostali transportni proteinski receptori se veu na 57-metilgvanozinske kape snRNA, a
snRNa se vraa u jezgru vlastitim slijedom.

Unutarnja organizacija jezgre

U jezgri se nalazi kromatin ( koji je organiziran u petlje DNA, a specifine regije tih petlji su vezane za
matriks lamina ) i molekule RNA. Unutar jezgre razlikujemo heterokromatin i eukromatin. Prvi ostaje
kondenziran u interfazi i ne prepisuje se, a eukromatin se dekondenzira i rasporeuje po jezgri.
Heterokromatin je podijeljen u konstutivni, koji se nikad ne prepisuje ( satelitni sljedovi ), i
fakultativni, koji se ne prepisuje u prouavanoj stanici, ali u drugoj dolazi do prepisivanja.
Kromatin nije nasumino rasporeen unutar jezgre, nego je podijeljen u diskretno funkcionalne
domene i vrsto su vezani za jezgrinu ovojnicu na vie mjesta. Geni koji se aktivno prepisuju
smjeteni su na periferiju uz kanale koji odvajaju pojedine kromosome. Nakon sinteze RNA se one
otputaju u te kanale gdje se odvija i njihova doradba. Heterokromatin se isto nalazi na periferiji jer
se neki njegovi dijelovi povezani sa laminom. Zbog razliitih tipova stanica su i razliiti dijelovi
fakultativnog kromatina vezani za matriks lamine. Kromatin je u interfaznoj jezgri organiziran u petlje
( 50 100 kb DNA ). Kod Oocita vodozemaca se dobro vide izvuene petlje, dijelovi koji se aktivno
prepisuju.
Replikacija DNA se odvija u velikim strukturama koje sadravaju veliki broj replikacijskih kompleksa
organiziranih u zasebna funkcionalna tjeleca, a koje se nazivaju replikacijskim tvornicama. Geni koji
se aktivno prepisuju rasporeeni su u jezgrinim pjegama.
Ostala tjeleca:
-

PML tjeleca mjesta lokalizacije regulacijskih proteina u bolesnika sa akutnom

promijelocitnom leukemijom
Cajalova tjeleca sadre karakteristine protein koilin i bogata su malim RNP, a
funkcioniraju kao mjesta uspostave i obrade RNP

Jezgrica i doradba rRNA

U jezgrici ( nukleolus ) dolazi do sinteze rRNA, njihove doradbe i sklapanja ribosomskih podjedinica.
Ribosomi viih eukariota imaju etiri tipa rRNA, a to su 5S, 5,8S, 18S i 28S. Svi osim prvog se prepisuju
kao jedna molekula unutar jezgre pomou RNA-polimeraze I, to daje 45S prekursor ribosomske
RNA. Taj prekursor obrauje se sve do 18S rRNA koji nalazimo u maloj ribosomskoj podjedinici ( 40S
), te do 5,8S i 28S koji su dijelovi velike podjedinice ( 60S ). Transkripcija 5S rRNA se dogaa u izvan
jezgre pomou RNA-polimeraze III.
Geni za 5,8S, 18S i 28S rRNA grupirani su u podrujima uzastopnih ponavljanja na pet razliitim
ljudskim kromosomima ( 13,14,15,21,22 ),a geni za 5S u jednom podruju prvog kromosoma.
Jezgrica je podijeljena u tri dijela:
-

fibrilarni centar
gusta fibrilarna komponenta
granularna komponenta

Dijelovi kromosoma, koji sadravaju gene za 5,8S, 18S i 28S rRNA, nazivaju se nukleolarnim
organizacijskim regijama. Oni imaju skupinu uzastopno ponovljenih gena za rRNA odvojenom
neprepisujuom DNA-razmaknicom. Ta podruja vrlo aktivno prepisuje DNA-polimeraza I i vidljiva su
kao podruja nalik boinom drvcu. Uoljivi su rastui, gusto pakirani lanci RNA, a tu gustou odrava
RNA-polimeraza I ( jedna polimeraza na stotinu parova baza kalupa DNA lanca ).
Male jezgrine RNA ( snoRNA ) sudjeluju u doradbi pre-rRNA. Udruuju se sa proteinima i formiraju
snoRNP. Odgovorne su za kidanje pre-rRNA u 18S, 5,8S i 28S molekulama. Najea sno RNA je U3 i
ona kida pre-rRNA unutar razmaknica koje se prepisuju na 5'kraju. U8 kida na 5,8S i 28S, a U22 na
18S rRNA.

Sastavljanje ribosoma
Formiranje ribosoma ukljuuje spajanje pretea Ribosomske RNA s ribosomskim proteinima i 5S
rRNA. Geni koji kodiraju ribosomske proteine prepisuju se izvan jezgrice uz pomo RNA-polimeraze II.
Oni zatim ulaze u jezgricu gdje se spajaju sa rRNA i formiraju preribosomske estice. 5S rRNA se
takoer uz RNA-polimerazu III spaja u jezgrici.
Udruivanje ribosomskih proteina poinje jo dok sinteza pre-rRNA traje, te se na nju jo veu
proteini prije njezina kidanja.

III. RAZVRSTAVANJE I PRIJENOS

PROTEINA
Za razliku od prokariotske stanice, eukariotske sadri organele pomou kojih se razvrstavaju proteini,
koji nastaju u ribosomima na membrani endoplazmatskog retikuluma. Polipeptidni lanac ulazi u ER
gdje se dorauje i usmjeruje do Golgijevog aparata vezikulama, od kojeg se dalje alju u lizosome,
endosome, staninu membranu ili izvan stanice. GA, ER, endosomi i lizosomi se razlikuju od ostalih
organela jer su ukljueni u prijenos proteina pomou vezikula.

Endoplazmatski Retikulum
Sastoji se od sustava cjevica i vreica koje su okruene membranom. ini ga jedna neprekinuta
membrana koja se nastavlja od jezgre i moe initi i do 50% ukupnih membrana stanice, a njegov
lumen i do 10% ukupnog volumena stanice. Sastoji se od tri razliita dijela, a to su hrapavi ( sadri
ribosome na povrini ), prijelazni ( izlaze vezikule prema Golgijevom aparatu ) i glatki ER ( sudjeluje u
proizvodnji lipida )
George Palade je prouavajui serozne acinuse guterae otkrio da proteini nastaju u hrapavom
endoplazmatskom retikulumu, koji se premjetaju u Golgijev aparat, a iz njega pomou sekretotnih
vezikula odlazi na staninu membranu s kojom se stapa. Tako je otkriven sekrecijski put kojim se
koriste i proteini namijenjeni drugim odjeljcima. Proteini koji su namijenjeni za membranu ER-a, GA,
lizosome ili staninu membranu, odmah su usmjereni u ER ( u stanicama sisavaca, proteini ulaze u ER
dok translacija mRNA jo traje ), a oni koji su namijenjeni za jezgru, mitohondrije, kloroplaste ili
peroksisome, sintetiziraju se na slobodnim ribosomima u citosolu ( nakon translacije ).
KOTRANSLACIJSKA TRANSLOKACIJA premjetanje proteina u ER dok translacija jo traje ( SRP )
-

ER, GA, lizosomi, stanina membrana

POSTTRANSLACIJSKA TRANSLOKACIJA premjetanje proteina nakon translacije ( BiP )

-

citosol, jezgra, mitohondriji, kloroplasti, peroksisom

Slobodni ribosomi u citosolu i oni na membrani ER se ne razlikuju. Sinteza svakog proteina zapoinje
na slobodnim u citosolu, koji se nakon toga usmjeruju prema ER-u pomou aminokiselinskog slijeda
na polieptidu. Taj kratki signalni slijed se sastoji od hidrofobnih aminokiselina, koji se nakon ulaska u
ER odcijepi. Kada se stanica razori, ER se raspada na mikrosome koji nastaju od hrapavog ER-a, a
posjeduju ribosome na vanjskoj strani. Hrapavi mikrosomi su gui od glatkih, te se mogu
centrifugiranjem izolirati u gradijentu gustoe. Pokusi su potvrdili da ako se mRNA koja kodira
sekrecijski protein prevodi na slobodnim ribosomima in vitro, nastaje protein neto dui od
odgovarajueg izluenog proteina. Ako se u sustav dodaju i mikrosomi, sekrecijski protein se
usmjeruje u mikrosom ( ekvivalent hrapavom ER-u) i cijepa se pomou mikrosomske proteaze do
prave veliine.

im zapone sinteza proteina na slobodnom ribosomu u citosolu, SRP estica ( signal recognittion
particle ) prepozna signalni slijed i vee se za nastali polipeptid i ribosom, zaustavlja translaciju, te ga
usmjeruje prema ER-u. SRP estica se sastoji od 6 polipeptida i od SRP RNA, koja ima dvije regije
fleksibilne poput ake. Na membrani ER se nalazi SRP receptor ( integralni membranski protein
izloen na citosolnoj strani ER-a ) na koji se vee SPR estica, ribosom i polipeptid. Kada su tako
vezani za SRP receptor, pridruuje se GTP molekula koja disocira u GDP i otputa SRP esticu od
receptora i rRNA kompleksa. Ribosom se potom vee za translokacijski kompleks i signalni slijed
uvue u membranski kanal ili translokon. Translokon je izgraen od triju transmembranskih proteina
nazvanih Sec61. Signalna sekvenca dolazi u interakciju sa kratkim hidrofobnim lancima u vratu
translokona, to otvara ep u membranskom kanalu. Signalna peptidaza cijepa signalnu sekvencu
sa polipeptida i on ulazi u lumen ER-a.
Proteini koji se usmjeruju u ER nakon translacije ( posttranslacijska translokacija ) drugaije ulaze u
lumen ER. Umjesto SRP estica i SRP receptora, njihove signalne sljedove prepoznaju receptorski
proteini Sec62/63, a posebni citosolni Hsp70 aperoni odravaju lanac raspetljanim. Peptidni lanac
kroz membranski kanal uvlai posebni Hsp70 aperon, koji se nalazi unutar ER i nazvan je BiP.
Proteini koji su namijenjeni staninoj membrani ili membranama ER, GA i ostalih ve navedenim
organelima, ne ulaze u lumen ER, nego putuju kroz membranu do svog odredita kao u sekrecijskom
putu. Integralni membranski proteini uklopljeni su u staninu membranu pomou hidrofobnih
sljedova. Sastoje se od 20-25 hidrofobnih aminokiselina koje tvore -uzvojnicu, te se tako
maksimalizira broj vodikovih veza izmeu peptidnih veza, a boni ogranci aminokiselina stupaju u
interakciju sa repovima masnih kiselina fosfolipida. Integralni proteini se razlikuju po nainu
uranjanja u membranu. Neki ju premouju samo jednom, dok ostali viestruko. Takoer im je u
citosolnu stranu membrane okrenut ili amino kraj ili karboksilni kraj. Ovakva orijentacija proteina
na membranama ER-a, GA-a, lizosoma i staninih membrana tijekom translokacije rastueg
polipeptidnog lanca. Poto je lumen ER ekvivalentan vanjskoj strani membrane, domene proteina koji
se nalazi na membrani sa vanjske strane stanine membrane odgovaraju regijama polipeptidnih
lanaca koji se translociraju u lumen ER-a.
Ugradnja proteina u membranu odvija se sintezom transmembranskih proteina iji karboksilni kraj
okrenut u citosol, a na svom amino kraju imaju normalni signalni slijed, koji ih dovue do ER. Oni se
sidre u membranu pomou druge -uzvojnice, nazvanom zaustavni slijed, koja se nalazi u sredini
lanca. Kada translokon prepozna zaustavni slijed, dolazi do konformacijske promjene. Daljnji prijenos
se zaustavi, karboksilni kraj lanca ostaje u citosolu, podjedinice kanala se razdvoje i
transmembransko podruje ( -uzvojnica ) proteina ue u lipidni dvosloj.
Neki proteini imaju signalni slijed za ugradnju u membranu kojeg signalna peptidaza ne moe
ukloniti. Takve sljedove prepozna SRP i donose ih do ER. Poto ti sljedovi ne bivaju uklonjeni, oni
djeluju kao -uzvojnice i sidre se u membranu. Unutarnji sljedovi mogu biti orijentirati tako da u
citosol stri amino-kraj ili karboksilni kraj.
U membranu se mogu ugraditi i proteini koji ju vie puta premouju, a to se postie naizmjeninim
signalnim i zaustavnim sljedovima u lancu. Svakim signalni slijedom lanac raste, a svakim zaustavnim
se ugrauje u lipidni dvosloj.

U ER-u dolazi do doradbe proteina, smatanja, udruivanja podjedinica, stvaranje disulfidnih veza.
Takoer se odvijaju poetni stupnjevi glikolize, dodavanje glikolipidnih sidara. Proteini ulaze u ER
razmotani, te se uz pomo BiP i Hsp70, koji se veu na lanac, smotaju. Tako smotani proteini
otputaju aperone i odlaze prema GA-u, a oni loe smotani razrauju. U ER-u nastaju disulfidne veze
( S-S ) iz cisteinskih ostataka zbog oksidirajueg okruenja, dok u citosolu ne nastaju zbog
reducirajueg okruenja ( -SH ). U nastajanju tih veza pomae protein-disulfid-izomeraza.
Jo dok se protein nalazi u ER-u dolazi do njegove glikolizacije. Oligosaharidi ( od 14 eernih
ostataka) se sintetiziraju na membrani ( dolikol ) koji se pomou oligosaharil-transferaze prenose na
asparaginske ostatke konsenzus-sljeda Asn-X-Ser/Thr na rastui protein koji ulazi u ER. Tri glukozna
ostatka i jedna manoza se uklanjaju jo dok je protein u ER-u.
Neki proteini su vezani glikolipidima za membranu, a nazvani su glikozilfosfatidil-inozitolna ( GPI )
sidra.
U ER-u dolazi i do provjere kvalitete proteina, tj. dolazi do prepoznavanja dobro smotanih, loe
smotanih i jako loe smotanih proteina. Taj proces je sloen i ukljuuje BiP, aperone, proteindisulfid-izomerazu i mnoge pomone proteine. Jedan od putova prepoznavanje ide preko
glikoproteina kalretikulina, koji prepozna djelomino doraene oligosaharide na novonastalim
proteinima, te im pomae u pravilnom smatanju. Odvajanje terminalnog glukoznog ostatak sa
glikoproteina ga oslobaa od kalretikulina. Oni dobro smotani odlaze u tranzicijski ER, oni loe
smotane se upuuju ponovno u ciklus sa kalretikulinom tako da im se ponovno doda glukozni ostatak
na oligosaharid, a oni koji su ozbiljno poremeeni se upuuju na retro-translokaciju, put degradacije
gdje bivaju u citosolu obiljeeni ubikvitinom.
BiP igra vanu ulogu u signalizaciji. Ako se u stanici nakupi previe ne smotanih proteina dolazi preko
BiP-a do reakcije na ne-smotane proteine. BiP ima dovoljno u stanici da se uvijek omogue svi
procesi vezani uz njega, no kada doe do prevelikog broje ne smotanih proteina, oni se poinju
natjecati za slobodne BiP-ove. Dolazi do oslobaanja signalnih molekula koje signaliziraju odgovor na
ne smotane proteine, dolazi do inhibicije proteinske sintaze i poveanja ekspresije aperona. Ako
nita od toga ne pomogne nastupa stanina smrt ili apoptoza.

Glatki ER i sinteza lipida

Poto su lipidi izrazito hidrofobni, oni ne nastaju u citosolu, nego u ER. Od ER-a se prenose do ostalih
membrana, ili preko glatkog ER do trans golgijeve mree, preko vezikula ili proteinskih nosaa.
Membrane eukariotskih stanica sastoje se od fosfolipida, glikolipida i kolesterola. Veina fosfolipida
sintetizira se na citosolnoj strane ER-a iz u vodi topljivih pretea. Masne kiseline se najprije prebace
sa koenzima A na glicerol 3 fosfat, te tako nastali spoj ugradi u membranu. Enzimi na citosolnoj
strani membrane mijenjanju fosfatidnu kiselinu u diacilglicerol i kataliziraju dodavanjem raznih
polarnih skupina glave lipida, te tako nastaju fosfatidilkolin, fosfatidilserin, fosfatidiletanolamin i
fosfatidilinozitol. Ti fosfolipidi omoguuju hidrofobnim lancima masnih kiselina da ostanu uronjeni u
membrani dok enzimi na citosolnoj strani kataliziraju njihove reakcije u citosolu sa preteama koje su
topljive u vodi ( npr. CFP-kolin ).
Proteini pod imenom Flipaze omoguuju prebacivanje fosfolipida na drugu stranu membrane radi
ouvanja stabilnosti membrane ( osiguranje ujednaenog rasta obiju strana ).

U ER-u se takoer sintetizira i kolesterol i ceramid, koji se u GA-u moe pretvoriti u glikolipide ili u
sfingomijelin.
ER-a ima openito mnogo u stanicama koje aktivno sintetiziraju lipide ( jajnici i testisi ). Jetra sadri
enzime za pretvorbu razliitih sastojaka topljivih u lipidima, igra vanu ulogu u detoksikaciji od
lijekova.
Proteini i lipidi se prenose sa prijelaznog ER tako da pupaju kao vezikule koje se prenose do GA. Od
GA se mogu dalje prenositi do endosoma, lizosoma ili do stanine membrane, a njihova orijentacija
se putem ne mijenja. Oni imaju na svojoj citosolnoj strani signale za izvoz iz ER. Proteini koji djeluju u
ER-u imaju ciljni slijed KDEL ( Lys-Asp-Glu-Leu ), koji ih vraa u ER,a ako se taj slijed ukloni, oni e biti
izbaeni iz stanice. Neki transmembranski proteini iz ER-a na slian nain su obiljeeni kratkim
zavrnim C-sljedovima koji sadravaju lizina ( sljedovi KKXXX ). Proteini koji imaju ove sljedove se
pakiraju u reciklane vezikule i vraaju u ER.

GOLGIJEV APARAT
Djeluje kao tvornice jer se u njemu dorauju proteini pridoli uz ER-a, te dalje alju u lizosome,
endosome, staninu membranu ili izluuju iz stanice. Takoer je bitan zbog sinteza sfingomijelina i
glikolipida.
Graen je izrazito polarno i razlikuje se njegova cis-strana koja je okrenuta prema jezgri i njegova
trans-strana. Moemo ga podijeliti u etiri dijela i to na cis-golgijevu mreu, golgijev stog ( sastoji od
medijalnog i trans pododjeljka )i na trans-golgijevu mreu. Proteini iz ER-a odlaze u ER-Golgijev
pododjeljak, zatim ulaze na njegovu cis-stranu, prolaze medijalni i trans pododjeljak i na kraju dolaze
u trans-mreu, koja ima ulogu zavrnog razvrstavanja i slanja vezikula u daljnja odredita.
U GA-u dolazi do dorade N-vezanih oligosaharida, koji su bili dodani u ER-u, tono odreenim nizom
reakcija.
123456-

Uklanjanje triju manoznih ostataka

Dodavanje N-acetilglukozamina
Uklanjanje jo dviju manoza
Dodavanje Fukoze i jo dva N-acetilglukozamina
Dodavanje triju galaktoza
Dodavanje triju sijalinskih kiselina

U GA-u ne dolazi do obrade svih proteina podjednako. Sve ovisi o vrsti proteina, enzima prisutnih u
GA-u i o vrsti stanice. eerne ostatke dodaju enzimi glikozil-transferaze, a odstranjuju glikozidaze.
Proteini namijenjeni za lizosome, prije nego to doe do uklanjanja poetne manoze, najprije dolazi
do fosforillacije manoze:
1- N-acetilglukozamin-fosfat dodaje se na ostatke manoze dok je protein jo u cis-mrei
2- Uklanja se N-acetilglukozamin, te ostaje manoza-6-fosfatni ostatak

U trans-mrei receptori za manozu-6-fosfat taj protein alju preko endosoma u lizosom. Odrednica
prepoznavanja koja dovodi do fosforilacije manoze i konanog slanja u lizosome, ovisi o
trodimenzionalnoj konformaciji smotanog proteina. Ta se odrednica naziva signalnim plohama.
Fosfogliceridi, kolesterol i ceramid se sintetiziraju u ER, a iz ceramida u GA-u nastaje sfingomijelin i
glikolipidi. Sfingomijelin se sintetizira prijenosom fosfotilkolinske skupina sa fosfatidilkolina na
ceramid. Sfingomijelin nastaje na luminarnoj strani GA, a dodavanje glukoze se vri na citosolnoj
strani, te se on ( glukozilceramid ) mora preseliti na drugu stranu zbog dodavanja i Glikolipida.
U biljnim stanicama se takoer stvaraju jo i polisaharidi za staninu stjenku
U trans-mrei GA dolazi do razvrstavanja proteina u vezikule, koji se zatim alju dalje u staninu
membranu, izvan stanice ili u lizosome i endosome. Proteini koji se trebaju zadrati u GA-u imaju u
svom transmembranskom dijelu signal, te oni nisu otopljeni u lumenu, nego se nalazi u membrani
GA-a. Proteini se mogu izluivati iz GA-a na tri naina. Najjednostavniji nain je transportom od
trans-mree do stanine membrane ( ugradnja u nju )ili izvan stanice. Mogu se prenositi putem
prijelaznih reciklanih endosoma ( jedan od triju tipova u ivotinjskoj stanici ).
Proteini se mogu otputati i reguliranim putem signalom iz vana ( hormoni, neurotransmiteri,
otputanje probavnih enzima ), koje je posredovano teretnim receptorima. Oni prepoznaju signalne
plohe, koje su zajednike za mnoge proteini koji se izluuju ovim putem iz trans-mree. Ovi kompleksi
tereta i receptora selektivno se agregiraju u cisternama trans-mree i oslobaaju se pupanjem
nezrelih sekrecijskih vezikula, koje su vee od transportnih. Oni se stapaju sa drugim nezrelim
vezikulama i stvaraju zrele sekrecijske vezikule, koje se izluuju tek kada doe odgovarajui signal iz
vana ( prisutnost hrane u eludcu i tankom crijevu uzrokuje luenje enzima u guterai ).
Epitelne stanice su polarizirane kada se stapaju u tkivo, te na njima razlikujemo apikalno i
bazolateralno podruje, a oni imaju razliite proteine. U crijevnim resicama, apikalan strana je
okrenuta lumenu i specijalizirana je za apsorpciju hrane, a bazolateralna prekriva ostatak membrane.
Zbog toga se proteini u tim stanicama moraju usmjeriti ili prema apikalnoj ili prema bazolateralnoj
strani.
U kvasaca i biljaka ne postoje lizosomi. Njih zamjenjuje vakuola, a proteini se u nju alju kratkim
signalnim slijedom, a ne ugljikohidratnim sljedovima.

Mehanizam Vezikularno transporta

Transportne vezikule imaju vanu ulogu u prijenosu tvari meu odjeljcima okruenih membranom.
Pri tome je bitna i selektivnost takvog transporta. Lizosomski enzimi se moraju slati od GA-a do
lizosoma, a ne do stanine membrane ili ER-a.
Transportne vezikule su obloene citosolnim oblauim proteinima, pa se zovu obloene vezikule.
Njihovo nastajanje reguliraju mali proteini koji veu GTP u srodstvu sa proteinima Ras i Ran. Dvije
obitelji proteina koji veu GTP imaju ulogu u pupanju transportnih vezikula:
1. porodica faktora ADP-ribolizacije
- ARF1-3
- Sar1
2. velika porodica proteina Rab
Oni se grutiraju i reguliraju proteine adaptere koji su u izravnoj interakciji s oblauim proteinom
vezikule. Udruivanjem proteina za GTP i proteina adaptera nastaje platforma za odreene procese,
kao to su stvaranje transportnih vezikula.
Postoje tri vrste obloenih vezikula:
1.) COPI
- pupaju sa ERGIC-a* i imaju ulogu vraanja proteina u prijanje odjeljke reciklani put
2.) COPII
- pupaju iz prijelaznog ER-a, prenose proteina u ERGIC, te u GA.
3.) Klatrinom obloene vezikule
- Pupaju iz trans-mree i vode proteine u endosome, lizosome i do stanine membrane
potreban klatrin, protein ARF1 koji vee GTP, te barem dvije vrste proteinskih adaptera
*ERGIC meuodjeljak izmeu ER-a i GA-a

Nastajanje takvih vezikula odvija se ovako:

1.) kompleks ARF/GDP vee se za proteine GA membrane
2.) Faktor izmjene ARF-gvaninskog nukleotida poinje izmjenu GDP s GTP
3.) ARF/GTP poinje pupanje privlaenjem proteinskih adaptera, koji potom slue kao vezna
mjesta i za transmembranske receptore i za klatrin
Klatrin ima strukturnu ulogu, jer njegove molekule sastavljaju reetku oblika koare, koja uvija
membranu i time zapoinje pupanje vezikule
4.) ARF/GDP kompleks otputa se s membrane i reciklira
Stapanje vezikula zapoinje tako da vezikula mora najprije prepoznati svoje odredite, a nakon toga
stopit se s njim i predati svoj sadraj. Stapanje vezikula posredovano je interakcijama izmeu parova
specifinih transmembranskih proteina nazvanim SNARE. Mogu se nalaziti na vezikuli ( v-SNARE ) i na
ciljnoj membrani ( t-SNARE ), te stvaranjem kompleksa izmeu njih dovodi do stapanja vezikula (
oslobaa se energija potrebna za pribliavanje dvaju lipidnih dvosloja ). Rab-proteini takoer
sudjeluju u ovome procesu ( neki od njih su npr. Rab1, Rab1bRab6,Rab7,Rab21). Njihov smjetaj

na pravoj membrani je kao klju za uspostavljanje specifinosti vezikularnog transporta. Svi SNARE
proteini imaju spiralno namotanu sredinju domenu.

LIZOSOMI
Lizosomi su organeli okrueni membranom koji slue za probavu ( razgradnju ) tvari donoenih u
stanicu i za dijelove unutar stanice. Sadre vie od 50 razliitih hidrolitikih enzima za razgradnju
proteina, DNA, RNA, polisaharida i lipida. Mutacijom gena koji kodiraju ove enzime nastaju
lizosomske bolesti odlaganja.
Veina lizosomskih enzima su kisele hidrolaze, koje su jedino aktivne u Ph podruju 5. Kada lizosom
pukne, njegovi enzimi ne e biti aktivni u citosolu ( Ph 7,2 ). Lizosomi odravaju svoj kiseli medij
pomou protonskih crpki, koje ubacuju
 , a za to je potreban ATP.
Jedna od glavnih uloga lizosoma jest probava unesenog materijala izvana endocitozom. Lizosomi
nastaju stapanjem transportnih vezikula koje pupaju iz trans-mree i spajaju se sa kasnim
Endosomima, koji sadre molekule unesene endocitozom sa stanine membrane
Endosomi predstavljaju raskrije sekrecijskog puta i endocitoznog puta. ivotinjska stanica ima tri tipa
endosoma. Rani endosomi se nalaze blizu stanine membrane i oni primaju sadraj kojeg
razvrstavaju. Tvari koje se trebaju vratiti u staninu membranu se pomou reciklanih endosoma
alju nazad u membranu ( membranski receptori ), a oni koji su namijenjeni razgradnji se alju kasnim
endosomima za stapanje sa lizosomskim enzimima. Dozrijevanje ranih u kasne endosome obiljeeno
je sniavanjem Ph do oko 5,5.
Daljnje uloge lizosoma:
1. Fagocitoza specijalizirane stanice poput makrofaga i neutrofila unose i razgrauju velike
estice ( bakterije, stanilni otpad i dotrajale stanice ). Te se estice unose u fagosome, koji se
potom stapaju sa lizosomima ( fagolizosomi ).
2. Autofagija razgradnja vlastitih staninih dijelova i ovaj mehanizam funkcionira u svim
stanicama. Proces zapoinje ogranienjem malog podruja citoplazme i organela citosolnom
membranom, a nastala vezikula ( autofagosom ) se stapa sa lizosomom.

IV.

Citoskelet i stanino kretanje

Citoskelet se sastoji od aktinskih vlakana, intermedijarnih i mikrotubula, koji su meusobno povezani

putem razliitih proteina. Takoer su vezani i sa organelima i sa staninom membranom.

Struktura i organizacija aktinskih vlakana

Glavni element citoskeleta je aktin, koji polimerizacijom daje aktinska vlakna ( mikrofilamenti ).
Takva vlakna tvore snopove i trodimenzionalne mree ije stvaranje reguliraju razliiti proteini.
Najgua mrea je ispod same membrane jer daje vrstou i oblik stanici.
Aktin je u veim koliinama prisutan u miii. Kvasci imaju samo jedan gen koji kodira aktin, dok vii
eukarioti ( sisavci ) imaju i do 6 gena za aktin. Aminokiselinski slijed aktina u kvasca je gotovo
identian onome u viim euakriotima ( 90% ).
Monomeri aktina su globularni proteini sa oko 375 aminokiselina ( globularni G aktin ), a na njima
razlikujemo vezna mjesta za glavu i rep drugog monomera. Polarni su, te razlikujemo na svakome
tokasti i kukasti kraj. Oni se udruuju dimere, trimere i konano u vlaknasti F aktin, koji ima oblik
dvolanane uzvojnice u kojoj je svaki monomer rotiran za 166.
U otopinama niske ionske jakosti aktin depolimerizira. Poveanjem ionske jakosti do fizioloke
vrijednosti dovodi do njihove spontane polimerizacije. Prvi korak je stvaranje male nakupine od tri
monomera aktina ( nukleacija ). Aktinska vlakna onda rastu reverzibilno na kukastom i na tokastom
kraju ( na kukastom pet do est puta bre ), a vezanje ATP-a i njegovom hidrolizacijom u ADP ubrzava
proces, ali nije nuan. Brzina dodavanja monomera je proporcionalna njihovoj koncentraciji, pa
prema tome postoji trenutak kada je u ravnotei brzina dodavanja i odvajanja (dinamika ravnotea ).
Kada je u ravnotei neto-dodavanje monomera sa oduzimanje monomera na plus i minus kraju,
dolazi do fenomena hoda u mjestu.
-

Citohalazin vee se na kukasti kraj i sprjeava vezanje monomera

Posljedica je primjena oblika stanice i inhibicija nekih staninih pokreta
Faloidin Vee se vrsto na aktinska vlakna i ne doputa njihov raspad

U mnogim stanicama dinamika aktina nije u ravnotei

Proteini koji reguliraju stvaranje aktinskih vlakana mogu na vie naina djelovati:
1.
2.
3.
4.

Povezuju se na aktinska vlakna itavom njegovom duinom i tako ga stabiliziraju

Povezuju se na krajeve vlakna i tako sprjeavaju oduzimanje i dodavanje
Neki razgrauju aktinska vlakna
Neki se veu na monomere aktina i kontroliraju njihovo zdruivanje regulirajui izmjenu
ATP/ADP

Poetni stadij stvaranja aktinskog vlakna je nukleacija u kojoj sudjeluje formin i Arp2/3. Formin
pripada obitelji velikih proteina, a slie na tranice s kukastim krajem. Oni se pomiu usporedno sa
rastom vlakna i na kukasti kraj dodaju monomere. Oni formiraju nerazgranata vlakna , koja ine stres

vlakna, kontraktilni obru, filopodije i tanka vlakna miinih stanica. Takva vlakna su stabilna jer ih
stabiliziraju proteini ( tropomiozin ).
Arp2/3 se vee u blizinu kukastog kraja i stvara ogranak na aktinskom vlaknu. Sastoji se od sedam
proteina ( dva slina aktinu ) i aktiviraju ga drugi proteini koji se veu na njega.
ADR/kofilin vee se na minus kraj vlakna i ubrzava odvajanje aktin/ADP monomera. Moe takoer
raskinuti vlakna stvarajui vie plus krajeva. On ostaje vezan za aktin/ADP monomer da bi sprijeio
ponovno udruivanje otkinutih lanaca.
Profilin moe ponititi djelovanje kofilina i potaknuti zamjenu ADP u ATP. Tako nastaje aktin/ATP koji
se otputa od kofilina i moe sudjelovati u procesu polimerizacije.
Arp4-8 je povezan sa aktinom i sudjeluje u remodeliranju kromatina u biljaka i u ivotinja, te moe
sudjelovati i u stvaranju jezgre nakon diobe.

Organizacija aktinskih vlakana

Pojedina aktinska vlakna se mogu udruivati u snopove ili mree. U snopovima su oni poprjeno
povezani u stisnute paralelne redove, a u mreama su snopovi gotovo okomiti jedan na drugog i
imaju svojstvo poluvrstih gelova.
Proteini koji organiziraju snopove su mali i krute, te prisiljavaju vlakna da se priblie jedni drugima.
Proteini koji organiziraju mree su veliki i savitljivi. Oni sadre najmanje dvije domene da bi mogli
vezani s obe strane aktinska vlakna tj. povezivati ih.
Postoje dvije vrste snopova:
-

Prvi tip sadrava tijesno zbijena paralelna vlakna aktina koja podupiru izboine membrane
citoplazme ( mikrovili ), a protein koji sudjeluje u stvaranju tih snopova je fimbrin ( ima dvije
domene, a na vlakna se vee kao monomer ). Ti snopovi su polarni sa plus krajem okrenutim
staninoj membrani.
U stvaranju drugog tipa snopova sudjeluje -aktinin, koji se vee na vlakna kao dimer,
ostavljajui tako vie mjesta izmeu aktinskih vlakana. Takvi snopovi se nazivaju kontraktilni
snopovi. U njima motoriki protein miozin dolazi u interakciju sa aktinom.

Aktinska vlakna u mree vee filamin. On ima oblik slova V ili karica. Na vrhu su povezani dva
filamina u dimere, a sa svojim parnim krajevima oni se veu za aktin. Prema tome razlikujemo
domenu za dimerizaciju i domene za vezanje s aktinom.

Udruivanje aktinskih vlakana sa staninom membranom

Aktinska vlakna na periferiji stanice ( ispod stanine membrane ) oblikuju mreu, koju nazivamo
stanina kora.
U eritrocita spektrin vee aktin, a lan je porodice kalponina. Spektrin je tetramer sainjen od i
polipeptidnog lanca. -lanac ima domenu koja na svom amino kraju vee aktin. Oba lanca se udruuju
pobono da bi oblikovali dimere. Zatim se spajaju u tetramere ( glavica na glavicu ) sa dvije
domene koje veu aktin. Krajevi spektrinskih tetramera se udruuju sa kratkim aktinskim vlaknima
stvarajui spektrin-aktin mreu. Glavna spona izmeu spektrina i aktina je ankirin.
Proteini srodni spektrinu:
-

protein 4.1 ( ERM-proteini ) povezuju aktinska vlakna sa staninom membranom, a filamin

tvori glavnu sponu
Distrofin proizvodi gen odgovoran za dvije vrste miine distrofije. Ima jednu domenu koja
vee na svom amino-kraju aktin i membransku veznu domenu na karboksi-kraju, te on
takoer stvara dimere.

Neke stanine membrane na svojim povrinama imaju specijalizirana mjesta za dodir sa susjednim
stanicama, matriksom i ostalim tvorevinama. Ta mjesta su posebno bitna za fibroblaste. Oni izluuju
proteine izvanstaninog matriksa, koji se lijepe za povrinu posude u kulturi stanica. Oni se veu za
posudu transmembranskim proteinom ( integrini ). Mjesta vezanja nazivaju se arine adhezije, a to
slui i za privrivanje velikih snopova aktinskih vlakana zvanih tlana ( stresna ) vlakna.
Tlana vlakna su kontraktilni snopovi meusobno povezani sa -aktinom. Oni se na mjestima arine
adhezije veu na integrin. Talin i vinkulin takoer sudjeluju u povezivanju.
U podrujima staninih dodira usidren je aktinski citoskelet ( prianjajui ili adhezivni spojevi ). Oko
stanica se oblikuje adhezivni neprekinuti pojas. Kaldherin oblikuje sloene tvorbe s citoplazmatskim
proteinima kateninima, a oni se zdruuju s aktinskim vlaknima.

Izboenja stanine povrine

Najvie prouena izboenja su mikrovili na apikalnoj strani stanica specijaliziranih za apsorpciju. Oni
tvore etkastu membranu. Stereocilije su slini mikrovilima, ali imaju ulogu slunih dlaica. U
mikrovilima crijeva su djelomino aktinska vlakna povezana fimbrinom, ali glavni protein je vilin.
Uzdu cijelog mikrovila aktinska vlakna su sa staninom membranom bonim rukama to se sastoje
od proteina koji vee kalcija i kalmodulina zdruenog s miozinom I.
Vrste izboenja:
-

Pseudopodiji su izboenja promjenjive duine odgovorna za fagocitozu i kretanje amebe

Lamelipodiji su iroka, plahtolika izboenja na vodeem rubu fibroblasta
filopodiji su tanka izboenja poduprta aktinskim snopovima

Miii i miina kontrakcija

Miii su izgraeni od puno vlakana i podjedinica koji se pruaju kroz itavi mii i u 98 % sluaja su
inervirani jednim ivanim zavretkom. Oni imaju sarkolemu koja je posebna vrsta membrane
graena od stanine membrane koju jo zovemo i plazmatska membrana i od polisaharidne ovojnice
koja sadri mnogo kolagenih vlakana. Ta kolagena vlakna ine na krajevima miia tetive koje ih
spajaju za kosti. Miii su graeni od mnogo miofibrila koje imaju 1500 miozinskih i 3000 aktinskih
niti. To su velike polimelizirane bjelanevine koje omoguuju kontrakciju. Miozinske niti su debele i
zovu se jo i A-pruge jer su anizotropne za polarizacijsko svjetlo mikroskopa, a aktinske su tanje i zovu
se I-pruge jer su izotropne za polarizacijsko svjetlo. Miozinske i aktinske niti djelomino ulaze jedna u
drugu, pa se vide svijetle ( samo aktinske niti ) i tamne ( miozinske niti i krajeve aktinskih niti ) pruge.
Miozinske niti sadre i male izdanke koji se zovu popreni mostovi. Aktinske niti su privrene za Zplou koja je takoer graena od nitastih bjelanevina. Z-ploa prolazi kroz pojedinu miofribrilu i
povezuje susjedne miofribrile. Prostor izmeu dvije Z-ploe zove se sarkomera ( 2 mikrometra ), a
srednji dio sarkomere u kojoj se nalaze samo miozinske niti je H-zona. Miozinske i aktinske niti na
okupu dri titin. To je nitasta bjelanevinska molekula relativne mase 3 000 000. Titin je vrlo elastian
i on dri miozinske i aktinske niti u povoljnom poloaju za kontrakciju.
Da bi se mii podraio najprije impuls putuje ivcem gdje se u aksonu oslobaa acetil-kolin. Zatim se
na membrani miia stvara akcijski potencijal koji iz sarkoplazme oslobaa Ca ione koji uzrokuju
kontrakciju ( klienje miozinskih i aktinskih niti ). Na kraju Ca crpka izbacuje ione van.
Miozinska nit je graena od molekula miozina koja je graena od 6 polipeptidnih lanaca. Dva teka
lanca su zavijena u heliks i ine rep miozina. Zavreci svakog pojedinog lanca tvore glavicu. 4 laka
lanca ( 2 u svakoj glavici ) pomau ori kontrakciji. Glavice molekula stre van i tvore poprene
mostove. Imamo ukupno dva mjesta na kojima je mogue savijane, a zovemo ih zglobovi ( miozinruica i ruica-miozin ) Na sredinjem dijelu miozina nema poprenim mostova i svaka glavica je od
slijedee udaljena za 120 stupnjeva. Glavice djeluju kao ATPaze jer mogu razgradit ATP koji je
potreban za kontrakciju.
Aktinske niti se sastoje od dva lanca F-aktina koji se sastoji od G-aktina. Dva lanca su savijena u
heliks kao i kod miozinske niti. Na F-aktin je nepravilno u nakupinama vezan ADP koji ini aktivna
mjesta. Tropomiozinske molekule su savijene sa F-aktinom i one u mirovanju prekrivaju aktivna
mjesta. Na tropomiozin je u pravilnim razmacima privren i troponin koji se sastoji od 3 labavo
vezana bjelanevinska kompleksa. Troponin I ima veliki afinitet prema aktinu, troponin T prema
tropomiozinu i troponin C prema Ca ionima.
Troponin C moe na sebe vezati i do 4 Ca iona to uzrokuje njegovu konformacijsku promjenu i
otkrivanje aktivnih mjesta na F-aktinu za koje se automatski veu glavice miozina. Kada se glavice
veu promjeni se molekularna sila na ruicama pa dolazi do uspravljanja glavice to ujedno i povlai
aktinsku nit i tako dolazi do kontrakcije.
to je vei miini rad to je i vea potronja ATP-a ( Fennov uinak ). Kada je glavica vezana za aktivno
mjesto njoj je potreban ATP da se otkine od aktinske niti. Njegovom razgradnjom glavica se otkine, ali
na njoj ostane vezan ADP. Glavica se naginje prema aktinskoj niti i ponovno vee za aktivno mjesto
to uzrokuje promjene u molekularnim silama glavice u ruice. Dolazi do uspravljanja glavice i

povlaenja akinske niti, zatim razgradnje ATP-a i tako se cijeli proces ponavlja. Naginjanje glavice zove
se zamah.
Najvea napetost miia je pri duljini sarkomere od 2 mikrometra.
Osim to se ATP troi za miozinske glavice,potreban je i za prebacivanje Ca iona iz sarkoplazme u
sarkoplazmatsku mreicu i za izbacivanje Na i K kroz membranu. Miii svoj ATP dobivaju na tri
naina. Prvo iz fosfokreatina kojeg ima vrlo malo. Drugo glikolizom glikogena koji se razgrauje na
mlijenu i pirogroanu kiselinu. Prednost glikolize je ta to nije potreban kisik, a nedostatak to se
brzo u miiu nakupljaju tetne tvari. Trei nain je oksidacijski metabolizam ( ugljikohidrati,
bjelanevine i masti ). Ovim se putem dobiva 95 % potrebne energije za rad miia. Korisnost
kontrakcije miia u najpovoljnijim uvjetima iznosi samo 25 %.
Pri izometrinoj kontrakciji se mii ne skrauje, a pri izotoninoj se skrauje, ali napetost ostaje ista.
Najmanji mii u srednjem uhu je m. stapedius, a najvei m. kvadriceps. Brza vlakna su deblja, jae se
kontrahiraju, imaju manju opskrbu kisikom jer im nije potreban, imaju puno glikolitikih enzima za
razgradnju glikogena i imaju manje mitohondrija. Spora vlakna su tanja, inerviraju ih tanji ivci, imaju
dobro razvijen sustav kapilara, sadre velike koliine mioglobina koji je slian hemoglobinu. On vee
na sebe kisik, pa se ta vlakna zovu crveni miii, a spora bijeli miii.

Aktin i miozin u nemiinim stanicama

Primjeri za to su tlana vlakna i adhezijski pojasi. Kontrakcijom tlanih vlakana stvara se napetost u
stanici i omoguuje joj da se kree po supstratu, a adhezijski pojas mijenja oblik ploa epitelnih
stanica.
U citokinezi se stvara kontrakcijski prsten graen od aktinskih vlakana i miozina II, a u biljaka dolazi
do zdruivanja aktina ( fragmoplast ). U bakterija protein MreB sudjeluje u diobi.
Aktin-miozinska kontrakcija je regulirana fosforilacijom jednog od lakih miozinskih lanaca (
regulacijski lanac ). enzim koji katalizira tu reakciju nazvan je kinaza miozinskog lakog lanca, a
njegova regulacija povezana je s proteinom koji vee kalcijeve ione kalmodulin.

Nekonvencionalni miozini
Oni za razliku od miozina II nemaju glavice i ne sudjeluju u kontrakciji. Miozin I ima globularni skupinu
glavice, manje su molekule, nemaju dugaak rep i ne stvaraju dimere. Njihovi repovi se mogu vezati
na druge molekule i organele.
Funkcije:
-

oblikovanje bonih ruica

pomicanje stanine membrane du aktinskih snopova prema vrhu mikrovila
transport vezikula i organela du aktinskog vlakna
kretanje stanine membrane tijekom fagocitoze
produljivanje pseudopodija

Otkriveno je da postoje jo miozina ( miozin III XIV ):

-

V,VI transport tereta i kretnje molekula

III osjetne funkcije za vid
VI, VII osjetne funkcije za sluh

Oblikovanje izboenja i kretnje stanica

Kretnje stanice ili produljivanje dugakih nastavaka stanice ukljuuje koordinirani ciklus kretnji, koji
se moe promatrati u vie faza.
1. razvoj inicijalne polarnosti
2. izboenja ( pseudopodiji ) moraju se protegnuti da bi nastao vodei rub stanice i moraju se
privrstiti na podlogu
Ova faza ukljuuje grananje i polimerizaciju filamenata aktina

3. Stranji rub stanice mora se odvojiti od podloge i uvui u tijelo stanice

WASP/Scar aktivator kompleksa Arp2/3, koji inicira grananje vlakana aktina u blizini kukastog kraja,
koji mogu gurati membranu stanice.
Kako kukasti krajevi rastu, tokasti se razgrauju pomou ADF/kofilina. ADP-aktinski monomeri se
prenose do kukastog kraja pomou tvinfilina.

Intermedijarna vlakna
Usporedba veliina:
-

Mikrotubuli 25 nm
Intermedijarna vlakna 8 do 11 nm
Aktinska vlakna 7 nm

Ne sudjeluju u staninim pokretima, nego daju vrstou i strukturu. Graeni su od 65 razliitih

proteina, svrstanih u 6 skupina:
I.
II.
III.

IV.

Keratin tipa I ( kiseli )

Keratin tipa II ( neutralni/lunati )
kopolimeriziraju
vrsti keratini izgrauju kosti, nokte rogove
mekani keratini prisutni u citoplazmi epitelnih stanica
Vimentin ( proteini intermedijarnih vlakana ) fibroblasti, glatki miii, bijele krvne
stanice,
Dezmin miinim stanicama, povezuje Z-ploe
kolagen tipa II prisutan u glija stanicama
Proteini neurofilamenata ( NF ) NF-L ( light ), NF-M ( medium ), NF-H ( heavy )

Prisutni u aksonima motorikih neurona

protein tipa IV ( interneksin ) eksprimiran je u ranijim stadijima razvitka neurona, i prije
izraaja proteina neurofilamenta.
V.
Lamini jezgrine ovojnice
VI.
Nestini Prisutni u embrionalnom razvoju nekoliko stanica ( matine stanice ).

Svi proteini intermedijarnih vlakana imaju sredinju -uzvojnicu od priblino 310 aminokiselina.

Izgradnja intermedijarnih vlakana

Prvo se stvaraju dimeri, zatim se povezuju antiparalelno i s pravilnim pomakom, te nastaju tetrameri.
Oni se mogu meusobno zdruiti i tako nastaju protofilamenti. Zavrni oblik je 8 protofilamenata
omotanih jedan oko drugog u strukturu nalik uetu. Intermedijarna vlakna su apolarna tj. oba su
kraja ista. Intermedijarna vlakna su puno stabilnija od aktinskih i njihovi proteini se esto mijenjaju
fosforilacijom, koja moe upravljati njihovom razgradnjom.
Intermedijarna vlakna ine potporanj, koji integrira citoskelet i razliite dijelove stanice.
Keratinska vlakna epitelnih stanica vrsto su usidrena na staninu membranu na dva podruja
specijaliziranih staninih dodira, dezmosomima i hemidezmosomima.

Dezmosomi su spojevi meu susjednim stanicama posredovani transmembranskim proteinima

srodnim kadherinima. Na citoplazmatskoj strani su povezani gustim ploama unutarstaninih
proteina na koje su vezana keratinska vlakna. Te su veze posredovane dezmoplakinom iz porodice
plakina. Oni veu Intermedijarna vlakna i povezuju ih s ostalim strukturama. Hemidezmosomi su
pomou plektinske porodice vezani na integrine.
Dezmosomi = stanica + stanica
Hemidezmosomi = stanica + podloga
Dezmini u miiima povezuju aktin-miozin nakupine meusobno i sa staninom membranom.
Neurofilamenti prisutni uglavnom u motorikim aksonima, gdje su usidreni u aktinska vlakna i
mikrotubule.

Mikrotubuli
Dinamina struktura koja podlijee zdruivanju i razilaenju unutar stanice.

Struktura i organizacija
Graen je od dimera tubulina ( i tubulin ), 13 linearnih protofilamenata zdruenih oko sredinje
cijevi. -tubulin je smjeten u centrosomu. Evolucijski je slian prokariotskom FtsZ-u.
Protofilamenti se poslaguju paralelno, a sastoje se od redova tubulinskh dimera usmjerenih od
glavice prema repu. Mikrotubuli su polarne grae sa brzorastuim plus krajem i minus krajem. Dimeri
tubulina mogu polimerizirati i depolimerizirati. Obe vrste tubulina veu GTP ( analogno ATP-u u
aktinu ). GTP vezan na -tubulin biva hidroliziran u GDP. Ta hidroliza oslabljuje afinitet tubulina za
vezanjem za susjedne molekule, te se tako favorizira depolimerizacija. GDP otkinut sa minus kraja se
kao GTP vee na plus kraj i tako se uspostavlja dinamika ravnotea - hod u mjestu. U dinamikoj
nestabilnosti se izmjenjuju ciklusi rasta i skraivanja.
   >   =  ! " #  $&!& ' ()*  ,
   <   = ' !

Kolhicin i Kolcemid inhibiraju polimerizaciju mikrotubula i blokiraju mitozu

Vinkristin i Vinblastin koriste u kemoterapiji jer selektivno inhibiraju stanice koje se brzi dijele
Taksol stabilizira mikrotubule, sprjeava podjelu stanice, kemoterapija

Centrosom je sredinje mjesto usidravanja mikrotubula prema kojemu su okrenuti minus krajevi. Oni
rastu prema van, od centrosoma. -tubulin je povezan s osam ili vie drugih proteina u strukturu

nazvanu kompleks prstena -tubulina, a on ubrzava rast mikrotubula. Stvaranje mikrotubula moe
zapoeti i bez centrosoma uz pomo -tubulina.
Centrosomi se sastoji od centriola orijentiranih okomito jedan prema drugom, okruenih amorfnom
pericentriolarnom tvari. Cilindrine su strukture nainjene od devet tripleta mikrotubula. Izrazito su
polarne strukture i jedan im je kraj nalik na kota sa brojnim izdancima u citoplazmu.
Ekstenzivnom i posttranslacijskom modifikacijom tubulina i interakcijom mikrotubula s proteinima
povezanim s mikrotubulima ( MAP ).

Meustanine veze
1.
2.
3.
-

Nepropusni spojevi
vrsti spojevi, membrane stanica su sljubljene, slaba propusnost ( zonula occludentes )
Privrsni spojevi
adhezijski, zonula adherentes, membrane su manje sljubljene ( crijeva i bubrezi )
Dezmosomi i Hemideznosomi ( opisano gore ).
Komunikacijski spojevi
tijesni spoj bjelanevine, ionski kanali, neksusi
Kemijske sinapse

V.

STANINA MEMBRANA

Prokariotske i eukariotske stanice okruene su staninom membranom ( plazma membrana ), koja

je selektivno propusna.

Struktura stanine membrane

Sve membrane su graene od lipida i proteina tj. od dvosloja fosfolipida u kojeg su uronjeni proteini.
Saznanja od membrana se temelje uglavnom na vanjskoj membrani stanice. Veina istraivanja su se
vrila na eritrocitima jer oni nemaju jezgru niti druge membrane unutar stanice. Tako se dolo do
zakljuka da je ekstrahirana membrana dvostruko dua od povrine stanice dvosloj fosfolipida.
Membrane animalnih stanica sastoje se od fosfatidilkolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina i
sfingomijelina. Vanjski sloj membrane sastoji se od fosfatidilkolina i sfingomijelina, a unutranji sloj
od fosfatidiletanolamina i fosfatidilserina. Tu se jo nalazi i fosfatidilinozitol, koji je minorna
komponenta, ali je vaan za endocitozu, u staninim vezama i signalizaciji. Fosfolipidi unutarnjeg sloja
imaju polarne glave okrenute u unutranjost.

Fosfatidilkolin + sfingomijelin ( + glikolipidi )

Fosfatidiletanolamin + fosfatidilserin + fosfatidilinozitol
Hidrofobnost

Membrane animalnih stanica ine jo i glikolipidi i kolesterol. Prvi se nalaze na vanjskoj povrini sa
ugljikohidratnim dijelom okrenutim stanici ( udio 2% ), dok je kolesterol glavna komponenta
ivotinjske stanice i zauzima prostor gotovo isti kao i lipidi.
Unutranjost dvosloja je hidrofobna, pa prema tome ne mogu prolaziti kroz membranu tvari topljive
u vodi. Fosfolipidi su u viskoznom stanju, njihove masne kiseline imaju jednu ili dvije dvostruke veze,
koje unose pregibe u lance, te se oni mogu kretati lateralnom difuzijom kroz membranu.
Kolesterol se u membrani nalazi izmeu fosfolipida. Njegova polarna hidroksilna glava je okrenuta u
blizinu polarnih skupina fosfolipida. Pri visokim temperaturama kolesterol ograniava okretanje
membrane, a pri visokim temperaturama on poboljava kretanje tj. titi membranu od smrzavanja i
odrava njihovu fluidnost. Kolesterol i sfingolipidi ( sfingomijelin i glikolipidi ) imaju drugaiju toku
taljenja od fosfolipida, te oni stvaraju lipidne splavi. To su domene u staninoj membrani koje su
visoko ureene u odnosu na ostatak. Oni su obogaeni s GPI-sidrom i proteinima bitnim za staninu
signalizaciju i endocitozu.
Lipidi su temeljni strukturni elementi, a proteini su odgovorni za specifine funkcije. Teinski omjer je
50:50, ali su proteini mnogo vei od lipida ( na jedan protein ide 50-100 molekula lipida ). Udio
ugljikohidratnog dijela glikolipida i glikoproteina je 5 10 %.

Singer i Nicolson su predloili model tekueg mozaika, u kojemu je membrana prikazana kao lipidni
dvosloj. Oni razlikuju periferne i integralne proteini. Periferni disociraju od membrane pod
djelovanjem polarnih reagensa ( otopine s visokim Ph ili visokim udjelom soli ). Oni se dre na
membrani vezom protein-protein ( ionske veze ) i nisu uronjeni u hidrofobni lipidni dvosloj.
Integralni su uronjeni u dvosloj fosfolipidi i jedan njihov dio stri i izvan membrane. Oni se mogu
osloboditi jedino ako se i dvosloj razbije( tvari koje remete hidrofobna meudjelovanja ). Koriste se
detergenti, male amfipatske molekule, koje imaju hidrofilni i hidrofobni kraj.
Integralni proteini mogu biti i transmembranski, koji stre na objema strana membrane. Onaj dio koji
premouje dvosloj naziva se -uzvojnica ( 20-25 hidrofobnih aminokiselina ) i sintetizira se u ER-u
(ugrauje u membranu ), zatim prenosi do GA i preko vezikula do membrane. U ER-u i GA-u uzvojnica
dobiva i ugljikohidratne skupina, pa su prema tome transmembranski proteini glikoproteini sa
oligosaharidnim krajem okrenutim vanjskoj strani.
Na humanim eritrocitima utvreno je gel-elektroforezom desetak glavnih proteina membrane.
Veina su periferni i ujedno dijelovi kortikalnog citoskeleta, koji je smjeten ispod membrane.
Najzastupljeniji je spektrin ( glavni protein citoskeleta ),zatim aktin, ankirin, glikoforin i vrpca 4.1.
Ankirin povezuje citoskelet sa integralnim membranskim proteinom vrpca 3 ( veza spektrinvrpca 3 ).
Aktin povezuje sa spektrinom vrpca 4.1. Glikoforin je mali glikoprotein, koji se sastoji od 131
aminokiseline, molekularnom teinom od 30.000, od ega je jedna polovica proteinska, a druga
polovica ugljikohidratna. Oni prolaze kroz membranu -uzvojnicom od 23 aminokiselina, a
glikolizirani kraj im je okrenut povrini stanice. Vrpca 3 je anionski izmjenjiva odgovoran za
prolaenje hidrogenkarbonatnih i kloridnih iona kroz membranu. Sastoji se od 929 aminokiselina i 14
transmembranskih uzvojnica. Vrpca 3 djeluje kao globularni protein.
Porini su primjeri transmembranskih proteina koji se ne sastoji od klasine -uzvojnice. Oni oblikuju
vodene kanale kroz lipidni dvosloj. Sastoje se od -nabrane ploe, gdje 8-22 takvih ploa ine
bavastu struktura, koja okruuje kanal. Polarni boni ogranci aminokiselina okruuju poru, dok se
boni lanci hidrofobnih skupina okreu u unutranjost.
Neki proteini su usidreni kovalentnom vezom na lipide i glikolipide i zovu se usidreni proteini. Jedan
vrsta se dri za vanjsku stranu membrane preko glikozilfosfatidilinozitolnog ( GPI ) sidra.
Neki su proteini usidreni na unutarnjoj membrani i oni se sintetiziraju na slobodnim ribosomima u
citosolu i dodaju im se lipidi:
-

miristilna kiselina ( masna kiselina s 14 C-atoma ) na amino-kraj polipeptida

palmitinska kiselina ( 16 C-atoma ) na bone ostatke cisteina
prenilnih skupina ( 15 20 C-atoma ) na karboksilni kraj peptida

Ponekad se usmjeruju prema staninoj membrani pomou nabijene domene u lancu, koja moe i
stvarati dodatne polarne veze sa negativno nabijenim polarnim glavama fosfatidilserina na citosolnoj
strani.
Proteini se mogu kroz membranu kretati lateralnom difuzijom. Nekima je pokretljivost smanjena jer
su povezani sa citoskeletom, a nekima jer su povezani s drugim proteinima na povrini susjedne
stanice ili vezama s proteinima meustaninog matriksa.

Epitelne stanice se polariziraju tijekom organizacije tkiva, kada razliiti dijelovi postaju odgovorni za
izvravanje:
-

APIKALNE DOMENE
Stanice crijeva koje gledaju u lumen, prekrivena mikrovilima, koje poveavaju povrinu i
specijalizirane su za apsorpciju
BAZOLATERALNE DOMENE
Prilijeu na vezivno tkivo i krvne ile, posreduju u transportu apsorbiranih tvari

Izvanstanini kraj proteina stanine membrane je uglavnom glikoliziran. Isto tako je ugljikohidratni
dio glikolipida izloen vanjskoj strani. Zbog toga je vanjska strana obloena ugljikohidratnim
pokrovom i naziva se glikokaliks, a ine ga oligosaharidi glikolipida i transmembranski glikoproteini.
Glikokaliks titi stanicu od ionskog i mehanikog stresa, te od prodiranja mikroorganizama. Takoer
sudjeluju u nekim meustaninim interakcijama, kao to je adhezija bijelih krvnih stanica na
endotelne stanice stjenci krvnih ila. U poetnoj fazi tog procesa sudjeluje transmembranski protein
iz porodice selektina, koji prepoznaje tono odreene ugljikohidrate na staninoj povrini ( E
selektin, P selektin i L- selektin ).

Transport malih molekula

Unutarnji sastav stanice odrava se pomou selektivne propusnosti membrane.

PASIVNA DIFUZIJA
Molekula se otopi u lipidnom dvosloju i ide kroz njega, niz koncentracijski gradijent bez pomonih
proteina. Ovo je neselektivan proces i svaka molekula koja se moe otopiti u dvosloju ide pasivnom
difuzijom. Samo manje hidrofobne molekule difundiraju znaajnijom brzinom:
-

CO2 i O2
hidrofobne molekule ( benzen )
male polarne i nenabijene molekule ( etanol, H2O )

OLAKANA DIFUZIJA
Odvija se takoer niz koncentracijski gradijent, molekule se ne otapaju u dvosloju i pomou
proteinskih nosaa ne dolaze uope u dodir sa hidrofobnim dijelovima fosfolipida. Ovim putem
putuju kroz membranu ugljikohidrati, aminokiseline, nukleotidi, ioni i ostale polarne i nabijene
molekule. Razlikujemo dvije vrste transportnih proteina, a to su proteini nosai i kanalni proteini.
Prvi veu molekulu na jednoj strani i pomou svoje konformacijske promjene prebacuju molekulu na
drugu stranu, a drugi oblikuju pore kroz membranu.
Proteini nosai odgovorni su za olakanu difuziju eera, aminokiselina i nukleozida. Bitni su zbog
prijenosa glukoze, a identificirani su kao 55-kd proteini ljudskih crvenih krvnih stanica, u kojima ine
oko 5% ukupnih membranskih proteina. Transporter glukoze ima 12 -uzvojnica. Sastoje se od
hidrofobnih aminokiselina, ali u nekima su i polarni aminokiselinski ostatci za koje se misli da oblikuju
vezno mjesto za glukozu u unutranjosti proteina. Transporter glukoze najprije ima jednu
konformacijsku promjenu u kojoj vezno mjesto za glukozu gleda u vanjsku stranu. Nakon vezanja
glukoze dolazi do konformacijske promjene i vezno mjesto zatim gleda u citosol ( proces je

reverzibilan ). Kada glukoza ue u stanicu, ona se brzo metabolizira i koncentracija ostane niska
unutar stanice.

IONSKI KANALI
Ionski kanali su kanalni proteini koji posreduju prolazu iona kroz membranu. Najbolje su prouene u
ivanim stanicama gdje su bitni za provoenje impulsa. Opisujemo tri karakteristike
1. transport je izuzetno brz
2. transport je selektivan prolaze molekule samo odreene veliine ( ioni Na, Ca, Cl, K )
3. transportni kanal nije stalno otvoren regulirano vratnicama
Kanali receptori otvaraju se na podraaj nekog neurotransmitera
Naponski kanali otvaraju se kao odgovor na promjenu elektrinog okruenja

Protok iona kroz membranu ovisi o uspostavljanju ionskoga gradijenta kroz staninu membranu.
Gotovo sve stanice posjeduju ionske crpke, koje koriste ATP i odravaju ionski sastav unutar stanice
razliitim onome izvan.

Istraivanja na aksonu lignje

-

U mirovanju potencijal je 60 mV, a u unutranjosti stanice vlada negativan naboj

Na ioni se crpe iz stanice, a K ioni u stanicu
U mirovanju je membrana vie propusna za K ione ( daje najvei udio u oblikovanju
potencijala u mirovanju )

Protok iona kroz membranu oblikuje se uslijed dvojakog utjecaja:

1. koncentracije
2. naponske sastavnice elektrokemijskog gradijenta
Kvantitativno je odnos izmeu koncentracije iona i membranskog potencijala dan Nernstovom
jednadbom :
.=

/) 12
&
0
13

V ravnoteni potencijal, R plinska konstanta, T apsolutna temperatura,, z naboj iona, F Faradayeva konstanta, C konc. iona izvan (
0 ) i unutar stanice ( 1 )

ivani impuls ( akcijski potencijal ) putuje du aksona, a membrana se depolarizira. Potencijal se

mijenja sa 60 mV na +30 mV i ponovno vraa na poetne vrijednosti. Do promjena dolazi zbog
otvaranja i zatvaranja Natrijevih i kalijevih kanala. Male poetne promjene potencijala na do -40 mV
dovode do otvaranja Na kanala. Natrijevi ioni ulaze u stanicu i mijenjaju potencijal na +30 mV,
pribliavajui se ravnotenom potencijalu za Na ( +50 mV ). U tom se trenutku zatvaraju Na kanali i

otvaraju K kanali, koji zapoinju sa izbacivanjem K iona iz stanice. To dovodi do nagle promjene
potencijala na -75 mV ( zatvaraju se K-kanali ), koji se kasnije smanji na -60 mV.
Na krajevima aksona se iz mjehuria oslobaaju neurotransmiteri, poput acetilkolina. Najbolje
prouen je nikotinski receptor za acetilkolin u miinim stanicama. Vezanjem acetilkolina otvara se
kanal za Na i K ione. Takoer akcijski potencijal omoguuje otvaranje naponskih Ca- kanala.

Aktivni transport uz ATP

U aktivnom transportu koji ide suprotnim smjerom od koncentracijskog gradijenta potrebno je
putem hidrolize ATP-a dobiti energiju.
Primjeri za takav prijenos su 45 /7 89:;< ili jo nazvane 45 /7 ATPaze.
Oni koriste energiju iz ATP-a za prijenos Na i K iona nasuprot koncentracijskom gradijentu. Crpka
sadri tri vezna mjesta za Na ione i dva vezna mjesta za K ione:
1. 3 Na iona se veu na mjesto izloeno unutar stanice
2. Vezanjem Na stimulira ATP ovisnu fosforilaciju crpke
3. Dolazi do konformacijske promjene, Na vezna mjesta bivaju izloena vanjskoj povrini, dolazi
do smanjenja afiniteta za Na i on se otputa
4. 2 K iona se veu na vezna mjesta visokog afiniteta za te iona, koji se nalazi na strani izloenoj
prema van
5. stimulira se defosforilacija crpke i dolazi do konformacijske promjene.
6. K ioni se otputaju u stanicu
Citoplazma sadrava i visoku koncentraciju organskih molekula, ukljuujui makromolekula,
aminokiselina, eere i nukleotide. Kad ne bi bilo kontratee dolo bi do osmoze, stanica bi nabubrila
i pukla. Nuna kontratea uspostavlja se ionskim gradijentom.
=5> -crpka istim principom izbacuje kalcijeve ione iz stanice ( ili u lumen ER-a ), te tako odrava
njegovu koncentraciju unutar stanice niskom.
Najvea obitelj membranskih transportera su ABC-transporteri. Sastoje se od visokokonzerviranih
domena koje veu ATP. U eukariota transportiraju toksine tvari iz stanice, a kod bakterija razne
nutriente.

Aktivni transport tjeran ionskim gradijentom

U ovoj vrsti transporta se molekule prenose ne koristei ATP, nego se veu uz transport drugih
molekula, koje se prenose u za njih energetski povoljnom smjeru.
Primjer za ovaj transport nalazimo u epitelu crijeva, koji na svojoj apikalnoj strani uz Na ione prenosi i
glukozu. Za preuzimanje glukoze iz lumena odgovoran je aktivni transport Na iona. Veu se dva iona
Na i jedna molekula glukoze, te se oboje transportiraju aktivno u unutranjost stanice.

Vrste transporta:
-

Simport dvije molekule u isti smjer

Uniport olakana difuzija glukoze, transport samo jedne molekule
Antiport dvije molekule prenose u suprotnome smjeru
npr. Ca ioni se izbacuju iz stanice, a Na ioni u stanicu.
npr. Na ioni ulaze u stanicu, a H protoni se izbacuju.

Jo malo o osmozi
Osmoza je difuzija vode ( otapala ) kroz polupropusnu membranu. Kroz membranu moe proi samo
otapalo, dok otopljena tvar ( npr. NaCl ) ne moe. Da bi se uspostavila ravnotea treba doi do
izjednaenja koncentracija sa obiju strana. Vode ce sa mjesta gdje ima manje otopljenih tvari
difundirati kroz polupropusnu membranu u podruje gdje je via koncentracija otopljenih estica. Na
taj nain se oduzimanjem vode u podruju gdje je manje estica koncentracija zapravo povea, a u
podruju gdje je bila vea koncentracija estica dodavanjem vode njihova koncentracija smanji.

U tjelesnim stanicama najvie difundira voda. Difuzija vode u eritrocitima u oba smjera je oko 1000
puta vea od volumena samog eritrocita. Difuzija vode u stanicu i iz stanice je uravnoteeno, pa je
volumen vode u stanicama stalan, Neto-kretanje vode je nula. Kada doe do razlike u
koncentracijama vode s jedne I s druge strane, onda se pojavi neto-tok vode kroz staninu
membranu koja je selektivno propusna. Tada dolazi ili do bubrenja ili do skvravanja stanice. Dakle
neto-gibanje vode nastalo zbog razlike u koncentracijama kroz polupropusnu membranu naziva se
ozmoza. Kroz polupropusnu membranu lako prolazi voda, a otopljene tvari kao to je NaCl teko
prolaze kroz nju.
Tlak koji je dovoljno velik da se suprotstavi djelovanju osmose zove se osmotski tlak otopine
Natrijevog klorida.
Osmotski tlak je odreen koncentracijom otopine izraenoj brojem estica. Dakle nije bitna masa
estice, ve broj estica po jedinici volumena tekuine.Da bismo koncentraciju otopine izrazili
pomou broja estica upotrijebljavamo jedinicu koja se zove osmol, a ne grame ili neto slino. Jedan
osmol osmotski aktivne tvari ekvivalentan je jednome molu te iste tvari koja ne disocira. Ako tvar
disocira na dvije molekule (NaCl ) onda masa molekule u jednom molu daje zapravo 2 osmola, jer je

tad broj osmotski aktivnih tvari duplo vie.Prema tome za otopinu koja ima 1 osmol aktivnih tvari
otopljenih u 1kg otopine kaemo da ima osmolalnost 1 osmol/kg . Normalna osmolalnost
izvanstanine I stanine tekuine iznosi oko 300 miliosmola po 1 kilogramu.Pri normalnoj tjelesnoj
temperaturi I osmolalnosti od 1 osmol/kg nastaje osmotski tlak od 2573 kPa, Budui da je vodu u
otopini teko mjeriti u kilogramima upotrijebljava se osmolarnost koja je iskazana u osmolu po litri, a
ne kao osmolalnost u osmolu po kilogramu.

Ostali oblici transporta kroz membranu su egzocitoza i endocitoza. Oblici Endocitoze su:
-

Pinocitoza: unos tekueg sadraja uz pomo vezikula

Fagocitoza: Unos veih molekula ( bakterija ) i njihova razgradnja pomou lizosoma.
Endocitoza posredovana receptorom: Stanice imaju receptora pomou kojih mogu lagano unijeti sadraj iz
vanstaninog prostora

VI.

STANINA SMRT I OBNOVA

Stanina smrt i proliferacija su u normalnom odraslom organizmu u ravnotei. Stanice fizioloki umiru
i bivaju zamijenjene matinim stanicama. Bitna je i za embrionalni razvoj pomou koje se uklanjaju
neeljene stanice.

Programirana stanina smrt

Stanice koje su potencijalno tetne se programiranom staninom smru uklanjaju za dobrobit cijelog
organizma. Tako se npr. crvene krvne stanice uklanjaju kako bi se stvorila ravnotea sa novonastalim
krvnim stanicama. Tijekom embrionalnog razvoja uklanja se npr. koa izmeu prstiju noge i ruke,
tkivo liinke tijekom metamorfoze. Takoer se uklanjaju neuroni u suviku ( 50% ),a poteeni ostanu
samo odabrani, koji su ostvarili vezu sa svojim ciljnim stanicama.
Za razliku od stanine smrti uzrokovane nekom akutnom ozljedom ( nekroza ), programirana stanina
smrt je aktivni proces, koji se zbiva kao niz staninih promjena poznatih kao apoptoza. U tom procesu
je kromosomska DNA fragmentirana jer pucaju veze izmeu nukleosoma, kromatin kondenziran, a
jezgra se raspada. Sama stanica se isto raspadne u komadie obavijene membranom, koje nazivamo
apoptotikim tjelecima. Oni zajedno sa ostalim fragmentima bivaju fagocitirani pomou makrofaga i
susjednih stanica. Stanice u nekrozi najprije zadebljaju, liziraju i isputaju svoj sadraj u izvanstaninu
tekuinu, to uzrokuje upalu. Apoptotike stanice imaju na sebi pojedi mesignal, koji ukljuuje
fosfatidilserin i kojeg prepoznaju fagociti.
Istraivanjem stanine smrti C.elegans otkrivena su tri gena bitna za apoptozu. Prva dva su bitna za
razvojne stanice jer bez njih nakon mutageneze ne nastupa stanina smrt, a to su ced-3 i ced-4. Trei
gen je ced-9, koji ima ulogu negativnog regulatora apoptoze. Izostankom tog gena stanice koje bi
inae preivjele e umrijeti. Ced-4 potie ced-3, a ced-9 innhibira ced-4.
Ced-3 kodira proteazu tj. njegova porodica sadri vie od desetak proteaza, koje nazivana kaspaze.
One na svom kraju imaju cisteinske ostatke ( Cys ) na svojim aktivnim mjestima i kidaju proteinski
supstrat aspartata ( Asp ). Kaspaze su konani efektori, koji kidaju vie od stotinu proteina u stanici.
Takoer uzrokuju inhibiciju Dnaze, kidaju proteini citoskeleta, Golgijevog aparata, jezgrine lamine, te
su odgovorni za translokaciju fosfatidilserina na vanjski dio membrane.
Kaspaze se najprije sintetiziraju u inaktivnom obliku, koje proteolitikim cijepanjem kataliziranim
drugim kasapzama, prelaze u aktivni oblik.
Ced-4 i njegov homolog ( Apaf-1 ) veu se na kaspazu i dovode do njezine aktivacije. Inicijatorska
kaspaza ( kaspaza 9 ) se aktivira vezanjem na Apaf-1 u kompleks, koji se sastoji od vie podjedinica,
a naziva se apoptosom. Da bi nastao kompleks potreban je citokrom c, kojeg otputa mitohondrij.
Bcl- 2 je u sisavaca blisko srodan genu ced 9, koji je identificiran kao onkogen ( uzrokuje limfom B
stanica tj. rak b- limdocita ). On uzrokuje inhibiciju apoptoze, za razliku od ostalih onkogena, koji
potiu staninu proliferaciju ( Ras ).

Sisavci nose upute za sintezu cijele porodice Bcl 2 od priblino 20 proteina, koji se dijele u tri
funkcionalne skupine.
1. Antiapoptiki inhibitori apoptoze i programirane stanine smrti ( Bcl 2 )
( Inhibiraju Bax i Bak ), IAP-proteini
2. Proapoptiki induciraju aktivaciju kaspaze i potiu staninu smrt
- Viedomenski BH1, BH2, BH3
Bax i Bak su nizvodni efektori, koji izravno induciraju apoptozu
- Jednodomenski BH3 proteini, oni su jedini uzvodni lanovi
regulirani su signalima, koji induciraju staninu smrt
( samo-BH3 proteini, PUMA i Nox )
U aktivnom obliku samo BH3 proteini sprjeavaju djelovanje lanova antiapoptike porodice Bcl-2,
aktivirajui viedomenske proapoptike proteine i pomiui ravnoteu prema aktivaciji kaspaza i
staninoj smrti.
Bcl-2 djeluju mitohondrijima, koji imaju sredinju ulogu u nadzoru stanine smrti. Bax i Bak stvaraju
oligomere na vanjskoj strani membrane mitohondrija, to dovodi do otputanja citokroma c ( i
inhibitora IAP proteina ) iz meumembranskog prostora istog organela. U citosolu se nalazi Apaf-1 i
kasapza-9, koji zajedno sa otputenim citokromom c stvaraju apoptosom.
Kaspaze su takoer regulirane i IAP proteinima, koji inhibiraju aktivnost kaspaze, ili ju obiljeavaju za
ubikvitinaciju.
Signalne putove koji reguliraju apoptozu smo podijelili u intrinzike ( otputanje citokroma c tijekom
staninog stresa ) i ekstrinzike.
Oteenje DNA je najopasnija vrsta staninog stresa, koji moe dovesti i do nastanka karcinoma.
Transkripcijski faktor p53 je glavni signalni put kao odgovor na oteenu DNA. Oteena Dna aktivira
protein kinaze ATM i Chk2, koji potom stabiliziraju p53. To dovodi do transkripcijske translacije ciljnih
gena, ukljuujui Cdk inhibitor p21, koji inhibira komplekse Cdk2/ciklin E i tako zaustavlja
napredovanje kroz stanini ciklus u G1- fazi. Aktivacija p53 moe dovesti i do apoptoze, koja je
djelomino posljedica transkripcijske aktivacije gena koji nose upute za sintezu proteina PUMA i
Noxa, koje ubrajamo u proapoptike samo-BH3 proteine, lanove porodice Bcl-2. Poveana
ekspredija samo-BH3 proteina dovodi do aktivacije Bax i Bak.
Nedostatak faktora rasta jo je jedna vrsta staninog stresa, koja dovodi do aktivacije intrinzikih
putova apoptoze.
Tijekom embrionalnog razvoja uklanja se npr. koa izmeu prstiju noge i ruke, tkivo liinke tijekom
metamorfoze. Takoer se uklanjaju neuroni u suviku,a poteeni ostanu samo odabrani, koji su
ostvarili vezu sa svojim ciljnim stanicama. Ti signali opstanka su polipeptidni faktori rasta, koji su
srodni faktoru rasta neurona ( NGF ), a potie preivljavanje neurona i njihovu diferencijaciju putem
aktivacije receptorskih protein-tirozin-kinaza.
Unutranji signalni put odgovoran za poticanje staninog preivljavanja zapoinje enzimom PI 3kinaza, kojeg aktiviraju ili protein-tirozin-kinaze ili receptori povezani s G-proteinima.

fosforilira membranski
protein PIP2

PI 3-kinaza

fosforilira Bad, lan

aktivira proteinserin/treonin-kinazu

PIP2

Bcl-2( samo BH-3 )

Akt

Vezno mjesto

Vezno mjesto je namijenjeno za aperone 14-3-3, koji uklanjaju inaktivni oblik Bad. pa tako
fosforilacijom Bad kinaza Akt inhibira apoptozu i potie stanino preivljavanje.
Akt djeluje i na FOXO, ijom fosforilacijom takoer nastane vezno mjesto za aperone 14-3-3.
U ekstrinzinom putu neki izlueni polipeptid aktivira receptore, koji potiu staninu smrt , tako to
izravno aktiviraju odreenu inicijatorsku kaspazu ( kaspaza-8 ). Ovakvi polipeptidi pripadaju porodici
faktora tumorske nekroze ( TNF, sastoji od tri polipeptidna lanca ije vezanje potie trimerizacija
receptora ). Oni se veu na TNF-receptore, koji potiu apoptozu u najrazliitijim vrstama stanica.
Najbolje opisan Fas, koji ima vanu ulogu u regulaciji stanine smrti u imunolokim reakcijama.
Citoplazmatski dio TNF-a vee adaptorske molekule, koje potom veu kaspazu-8 uzvodno. Kasapza se
kida i aktivira nizvodne efektorske kaspaze.
Alternativni put stanine smrti je autofagia. Bez kaspaza, u stanici dolazi do nakupljanja lizosoma.
Autofagija se dogaa kada je sprijeena apoptoza ( npr. nedostatkom Bak i Bax ). U alternativne
putove spada takoer i nekroza ( pretjerana liza ).

VII. STANINA ENERGETIKA

----------------------------------------------------------------------------------------------------------------Ovaj dio gradivo openito nije pretjerano zastupljen na ispitima ( eventualno 1-2 pitanja ), a pogotovo ne na
usmenom dijelu ispita. Preporuujem ovaj dio jednostavno preskoiti i ne troiti vrijeme. Jedino treba
zapamtiti gdje se odvija koji ciklus.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

Tok energije i kemijsko recikliranje u ekosustavima

Organizmi koriste organske molekule u svojoj hrani:
- kao izvor energije
- graevni materijal za rast i obnovu
Disanje koristi energiju pohranjenu u organskim molekulama (kemijsko skladite) za stvaranje ATPa,
koji postaje izvor energije za veinu staninog rada, ostatak je raspren kao toplina. Otpadne
produkte disanja, ugljini dioksid i vodu, kloroplasti koriste kao sirovi materijal u fotosintezi.
- kemijski elementi bitni za ivot se recikliraju.
- energija se ne reciklira: ona ulazi u ekosustav kao sunevo svjetlo, a vraa se kao toplina.
Mitohondriji koriste kisik i organske produkte fotosinteze kao gorivo za stanino disanje.
Mitohondriji i kloroplasti pretvaraju energiju u oblike (ionski gradijent i ATP) koji se koriste za
izvoenje brojnih staninih reakcija:
-

pokretanje,
aktivni transport
biosinteza

Najizrazitija morfoloka znaajka mitohondrija i kloroplasta je obilnost unutarnjih membrana koje

igraju dvije kljune uloge u funkciji ovih "energetskih organela":

pruaju okosnicu procesima prijenosa elektrona koji pretvaraju energiju oksidacijskih

reakcija u korisnije forme - ionski gradijent i ATP.

stvaraju veliki unutarnji pododjeljak, gdje se nalaze posebni enzimi, koji kataliziraju vane
stanine reakcije

ciklus limunske kiseline i fiksacija ugljika.

Iako mitohondriji pretvaraju energiju dobivenu iz hrane, a kloroplasti pretvaraju sunevu energiju,
oba tipa organela slino su organizirana, oba stvaraju velike koliine ATPa istim mehanizmom
kemiosmotikim spajanjem

Metabolizam: osnovni pojmovi i svojstva

ivim organizmima potreban je stalan dotok slobodne energije za tri osnovna procesa:
- mehaniki rad, stezanje miia i druge pokrete
- aktivni prijenos molekula i iona
- sintezu makromolekula i drugih biomolekula iz jednostavnih pretea
Kemotrofna bia dobivaju tu energiju oksidacijom hrane.
Fototrofna bia dobivaju tu energiju hvatanjem svjetlosne energije
Slobodna energija dobivena oksidacijom hrane i od svjetla, prije nego to se iskoristi za pokretanje,
aktivni prijenos i biosintezu, djelomino se transformira u posebnog prijenosnika slobodne energije
adenozintrifosfat (ATP)
ATP-ADP ciklus osnovni je nain izmjene energije u biolokim sustavima.
Cijena veine staninog rada je pretvorba ATPa u ADP i anorganski fosfat, produkte koji pohranjuju
manje energije od ATPa. Za rad, stanica mora obnavljati svoju zalihu ATPa iz ADPa i anorganskog
fosfata, a to se postie fotosintezom u kloroplastima i oksidacijom hrane (stanino disanje) u
mitohondrijima. Rep ATPa je kemijska veza bogata energijom:
tri negativno nabijene blisko pakirane fosfatne skupine su energetski nestabilno ureeno skladite.
Stanica otputa taj izvor energije koristei enzime (ATP hidrolaze ATPaze) koji prenose fosfatne
skupine s ATPa na druge spojeve, za koje se onda kae da su fosforilirani. Fosforilacija potie
molekulu da se podvrgne nekoj vrsti promjene koja izvodi rad, a molekula u tom procesu gubi fosfat.
Primjer: Na-K crpka

KEMIOSMOTIKO SPAJANJE
Procesi prijenosa (osmoza) e- velike energije povezani su s kemijskim procesima (kemi) pretvorbe
te energije u energetski bogatu vezu (ATP)
kemiosmotiko spajanje
zajedniki je put kojim mitohondriji, kloroplasti pa ak i bakterije pretvaraju energiju u bioloke
svrhe.

Prijenos elektrona na unutarnjoj membrani mitohondrija i tilakoidnoj membrani kloroplasta koristi se

prvo za stvaranje transmembranskog elektrokemijskog gradijenta protona (H+) koji se onda koristi za
pokretanje razliitih reakcija. Energija dobivena oksidacijom hrane ili od suneve svjetlosti koristi se
za pokretanje membranskih protonskih crpki (H+ crpke) koje prenose H+ s jedne strane membrane na
drugu.
Takve crpke stvaraju elektrokemijski
gradijent protona kroz membranu
povratni tok protona niz gradijent koristi se
za sintezu ATPa.
e- se otputaju iz molekula hrane u
postupku njezine razgradnje do CO2, i
prenose se krunim tokom do O2 za
stvaranje H2O. Slobodna energija
osloboena u struji elektrona od
visokoenergetskog stanja do
niskoenergetskog stanja koristi se za
pokretanje H+ crpki koje se nalaze na
unutarnjoj membrani mitohondrija.
U biolokim sustavima elektroni se prenose s
jednog mjesta na drugo pomou molekula
koje prihvaaju elektrone na jednom
mjestu i dopremaju ih na drugo - nosai
elektrona
e- se s molekula goriva i produkata
njihove razgradnje prenose na O2 pomou
posebnih nosaa e- kao to su piridinnukleotidi i flavini.
NAD+ + H+ + 2e-

NADH

NAD+ - koenzim nikotinamid-adenindinukleotid

NADH reducirani oblik NAD+
Kljune komponente membrane
kloroplasta su fotosustav I i II, gdje se
hvata energija svjetla i koristi za prijenos
e-. Tok e- proizveden pomou fotosustava
kloroplasta pokree prijenos e- smjerom
obrnutim od onog u mitohondriju:
e- se uzimaju od H2O za proizvodnju O2 i dovode (preko NADPH) do CO2 za sintezu ugljikohidrata.
Kloroplasti stvaraju O2 i ugljikohidrate, dok ih mitohondriji troe.

MITOHONDRIJ
Mitohondriji zauzimaju znatan dio citoplazme svih eukariotskih stanica, i bili su neophodni za
evoluciju ivotinja.
0.5 do 1m podsjeaju na bakterije.
Mitohondrij sadri vanjsku membranu i unutarnju membranu koja stvara dva unutarnja odjeljka:
prostor matriksa i mnogo ui meumembranski prostor.
Kriste - poveavaju povrinu unutarnje membrane, tako da njezina ukupna povrina sainjava 1/3
svih membrana u stanicama jetre. Svaki pododjeljak sadri jedinstvenu kolekciju proteina:
Vanjska membrana sadri:
- veliki protein koji stvara kanal (nazvan porin), propusna je za sve molekule od 5000 daltona i manje.
- enzime koji su ukljueni u mitohondrijsku sintezu lipida
Meumembranski prostor sadri:
- nekoliko enzima koji koriste ATP za fosforilaciju drugih nukleotida
Matriks sadri:
- enzime za oksidaciju piruvata i masnih kiselina
- enzime ciklusa limunske kiseline
- nekoliko istovjetnih kopija mitohondrijskog DNA genoma, posebne mitohondrijske ribosome (70s),
tRNA i razliite enzime potrebne za ekspresiju mitohondrijskih gena
Unutarnja membrana sloena je u brojne kriste koje jako poveavaju njezinu ukupnu povrinu,
sadri:
- enzime respiratornog lanca (lanac prijenosa elektrona) neophodni za proces oksidativne
fosforilacije
- enzimski kompleks nazvan ATP sintaza, koji stvara ATP u matriksu
- specifine transportne proteine koji reguliraju prolaz metabolita u i iz matriksa
- kardiolipin, fosfolipid koji poveava nepropusnost unutarnje membrane za ione jer sadri etiri
masne kiseline
Genetiki sustav
Genom mitohondrija izrazito je slian genomu bakterija roda Rikecijia (unutranji paraziti,
razmnoavaju se samo unutar eukariotske stanice). Kod ovjeka, genom mitohondrija kodira 13
proteina ukljuenih u transportni lanac i oksidativnu fosforilaciju. Mutacije nastale u DNA
mitohondrija prenose se u slijedeu generaciju samo po majinoj liniji .
[ Leberova hereditarna op\ka neuropatija

Mitohondriji se kreu po citoplazmi i za to koriste mikrotubule citoskeleta. Mitohondriji nekih stanica

stvaraju duga pokretna vlakna ili lance, dok su u drugim staninim tipovima smjeteni u blizini mjesta
gdje se izuzetno puno troi ATP:
npr. oni su pakirani izmeu miinih vlakana sranog miia ili vrsto omotani oko bia spermija.

PREGLED STANINOG DISANJA

Stanino disanje je kumulativna funkcija triju metabolikih procesa:
Glikoliza se dogaa u citosolu, zapoinje razgradnju cijepanjem glukoze na dvije molekule piruvata.
Krebsov ciklus odvija se u mitohondrijskom
matriksu, zavrava razgradnjom derivata, nastalih iz piruvata, do ugljinog dioksida.
Lanac prijenosa elektrona, prihvaa elektrone iz razradnih produkata prva dva stadija (preko NADH).
Na kraju lanca, elektroni se veu s vodikovim ionima i molekulskim kisikom da bi nastala voda.
Osloboena energija pohranjuje se u obliku protonskog gradijenta, koji mitohondrij koristi za
stvaranje ATPa. Ovaj nain sinteze ATPa zove se oksidativna fosforilacija, jer se opskrbljuje
energijom pomou prijenosa elektrona iz hrane do kisika. Mjesto prijenosa elektrona i oksidativne
fosforilacije je unutarnja membrana mitohondrija. Na oksidativnu fosforilaciju otpada skoro 90%
ATPa stvorenog disanjem.
NAD+ = koenzim nikotinamid - adenin-dinukleotid
NADH = reducirani oblik NAD+
NAD+ + 2e- + H+ NADH
U nekim reakcijama glikolize i Krebsovog ciklusa manja koliina ATPa nastaje direktno mehanizmom
nazvanim fosforilacija na razini substrata. Ovaj nain sinteze ATPa dogaa se kada enzim prenosi
fosfatnu skupinu sa supstrata na ADP.
PEP = fosfoenol piruvat, donor fosfata
Glukoza se procesom glikolize u citosolu razgrauje na dvije molekule piruvata, koji jo uvijek sadri
veinu ukupne energije koja se moe dobiti oksidacijom glukoze. Piruvat prolazi dvostruku
membranu mitohondrija i ulazi u matriks, gdje se Krebsovim ciklusom razgrauje do ugljinog
dioksida. NADH prenosi elektrone nastale glikolizom i Krebsovim ciklusom do lanaca prijenosa
elektrona, koji su ugraeni u membranama krista. Lanac prijenosa elektrona pretvara kemijsku
energiju u protonski gradijent koji se moe koristiti za izvoenje oksidativne fosforilacije, na koju
otpada veina ATPa stvorenog staninim disanjem 32 molekule ATPa. Manja koliina ATPa nastaje
direktno tijekom glikolize i Krebsovog ciklusa pomou fosforilacije na razini supstrata 4 molekule
ATPa. Piruvat i masne kiseline selektivno se prenose iz citosola u mitohondrijski matriks.
Piruvat dehidrogenaza, enzimatski kompleks vei od ribosoma, brzo pretvara piruvat u acetil
koenzim A (acetil CoA), sredinji meuprodukt proizveden u mitohondriju tijekom razgradnje hrane.
piruvat + CoA + NAD+ acetil CoA + CO2 + NADH

Acetil CoA zajedno s acetil CoA proizvedenim iz masnih kiselina, ulaze u ciklus limunske kiseline gdje
se dalje razgrauju. Proces zavrava prolazom visokoenergetskih elektrona kroz respiratorni lanac
oksidativna fosforilacije. Da bi se osigurala stalna zaliha goriva za oksidacijski metabolizam, masne
kiseline i piruvat pohranjeni su u ivotinjskim stanicama; masne kiseline u obliku masti, a glukoza kao
glikogen. Kvantitativno, masti su vaniji oblik uskladitenja od glikogena, djelomino i zbog toga to
se oksidacijom masti oslobaa est puta vea energija nego oksidacijom iste mase glikogena.
Molekula masti je sastavljena iz tri molekule masnih kiselina koje su esterskom vezom vezane za
glicerol. Takvi trigliceroli (trigliceridi) su bez naboja i netopljivi u vodi, pa se u citosolu spajaju u
kapljice. Jedna jedina velika kapljica masti zauzima skoro cijeli volumen stanice adipocita, velike
stanice specijalizirane za pohranjivanje masti u masnom tkivu. U matriksu mitohondrija svaka
molekula masne kiseline potpuno se razgrauje nizom ciklikih reakcija. Svaki ciklus skrauje lanac
masne kiseline za dva ugljika i stvara jednu molekulu acetil CoA i po jednu molekulu NADH i FADH2.
U 19 st., istraivai su opazili da u odsutnosti kisika, stanice razgraujui glukozu, proizvode mlijenu
kiselinu (ili alkohol), dok u njegovoj prisutnosti stvaraju CO2 i H2O. 1937. otkriven ciklus limunske
kiseline, poznat i kao ciklus trikarbonskih kiselina ili Krebsov ciklus. Ciklus limunske kiseline oksidira
acetilnu grupu acetil CoA dobivenu oksidacijom masnih kiselina i glukoze i stvara NADH i FADH2 koji
prenose elektrone na respiratorni lanac. U veini stanica, na ciklus limunske kiseline otpadaju 2/3
ukupne oksidacije ugljikovih spojeva. Krajnji produkti su: CO2, NADH i FADH2. NADH i FADH2 hrane
svojim elektronima respiratorni lanac, na kraju kojeg se ti elektroni koriste za redukciju O2 u H2O.
Energija pohranjena u elektrokemijskom protonskom gradijentu kroz unutarnju membranu kristi se
za:

proizvodnju ATP

prijenos metabolita u prostor matriksa

Univerzalna pojava ATP sintaze u mitohondrijima, kloroplastima i bakterijama potvruje sredinju

vanost kemiosmotikih mehanizama u svim stanicama. Prolaskom elektrona velike energije du
serije nosaa elektrona (citokromi), dio osloboene energije koristi se za voenje tri enzimatska
respiratorna kompleksa (protonske crpke) koji crpe H+ iz prostora matriksa u meumembranski
prostor. Kompleksi respiratornih enzima uklopljeni su u unutarnju membranu s odreenom
orijentacijom, tako da se svi protoni crpe iz matriksa u meumembranski prostor. Nastali
elektrokemijski gradijent protona prebacuje H+ natrag kroz unutarnju membranu mitohondrija
pomou ATP sintaze, transmembranskog proteinskog kompleksa koji koristi energiju toka H+ za
sintezu ATP iz ADP i Pi u matriksu. ATP sintaza je reverzibilna, ona obino pretvara struju protona u
matriksu u energiju vezanu za fosfat ATPa, ali ona takoer moe hidrolizirati ATP za crpljenje protona
u meumembranski prostor.
Unutranja membrana mitohondrija sadri neobino velik udio proteina, i to u teinskim postotcima
70% proteina i 30% lipida. Mnogi proteini pripadaju lancu prijenosa elektrona, koji uspostavlja
elektrokemijski protonski gradijent. Druga glavna komponenta je enzim koji katalizira sintezu ATP. Taj
enzim, ATP sintaza, je veliki proteinski kompleks kroz koji protoni teku natrag niz elektrokemijski
gradijent u matriks.

Osim to pokree sintezu ATPa, potencijalna energija pohranjena u elektrokemijskom gradijentu

pokree transport metabolita u mitohondrije i iz mitohondrija: ATP u citosol, ADP i Pi te piruvat i
masne kiseline u matriks mitohondrija.
Kemiosmotika hipoteza, predloena 1960. god., sastoji se od etiri neovisna postulata. S obzirom na
funkcije mitohondrija oni su sljedei:
-Respiratorni lanac (lanac prijenosa elektrona) na unutarnjoj membrani mitohondrija
premjeta protone; on crpi H+ iz prostora matriksa u meumembranski prostor, dok se
elektroni prenose du lanca.
-Mitohondrijska ATP sintaza takoer premjeta protone kroz unutranju membranu. Ona je
reverzibilna, moe koristiti energiju hidrolize ATPa da crpi H+ kroz membranu, meutim ako
je ve prisutan dovoljno veliki elektrokemijski protonski gradijent, protoni e tei obrnutim
smjerom kroz kompleks pri emu se oslobaa energija za sintezu ATPa.
-Unutarnja membrana mitohondrija opremljena je skupinom proteina nosaa (transportni
proteini) koji posreduju pri ulazu i izlazu bitnih metabolita i anorganskih iona.
- Unutarnja membrana mitohondrija inae je nepropusna za H+ i OH-, te openito za anione I
katione.

KRATKI SAETAK
Piruvat i masne kiseline ulaze u mitohondrij, razgrauju se do acetil CoA, a onda ulaze u ciklus
limunske kiseline koji proizvodi NADH i FADH2. Kada se elektroni visoke energije prenose s vodika na
NADH i FADH2 niz lanac prijenosa elektrona na unutranjoj membrani mitohondrija (respiratorni
lanac), energija koja se oslobaa njihovim prijelazom od jedne molekule nosaa na sljedeu koristi se
za crpljenje protona kroz unutarnju membranu iz matriksa mitohondrija u meumembranski prostor.
To stvara elektrokemijski protonski gradijent kroz unutarnju membranu mitohondrija, a povratnu
struju protona niz taj gradijent koristi enzimatski kompleks ATP sintaza, vezan za membranu, koji
katalizira pretvorbu ADP + Pi u ATP, ime se zavrava proces oksidativne fosforilacije.
NADH nastao glikolizom takoer prenosi elektrone do respiratornog lanca.

ENERGETIKA BILJNE STANICE

Plastidi su organeli karakteristini iskljuivo za biljnu stanicu. Kod gljiva i nekih visoko specijaliziranih
biljnih stanica nema plastida.
Proplastidi se nasljeuju sa citoplazmom biljne jajne stanice.
Kako se nezrele biljne stanice diferenciraju, proplastidi se razvijaju u skladu s potrebama
specijalizirane stanice: oni se mogu razviti u kloroplaste (u zelenim listovima), ili skladine plastide,
leukoplaste koji akumuliraju krob (u gomolju krumpira), ili kromoplaste koji sadre pigmente (u
laticama cvijeta).
Razliiti tipovi plastida mogu se reverzibilno transformirati iz jednog oblika u drugi.

Koji e tip plastida biti zastupljen u stanici ovisi o:

razvojnom stadiju stanice

njenom smjetaju unutar biljke

fiziolokim uvjetima, pri emu je svjetlost odluujui faktor

U jednoj biljnoj stanici javlja se uvijek samo jedan tip plastida, dok u itavoj biljci nalazimo
razliite tipove.
semiautonomni organeli sa znaajnom autonomijom, jer sadre vlastitu nasljednu poruku u
plastidnoj DNA (ptDNA). Ona meutim, nije dovoljna za samostalan ivot plastida izvan stanice.
Proplastidi su slabo diferencirani, bezbojni plastidi meristemskih stanica. Sadre malo unutarnjih
struktura, dijele se, a iz njih e se razviti odreeni tip plastida ovisno o smjeru diferencijacije stanice u
kojoj se nalaze. Etioplasti su plastidi koje nalazimo u stanicama biljaka koje rastu u mraku. Neke
reakcije u izgradnji fotosintetskog aparata i tilakoida ovisne su o svjetlosti. Protoklorofil reduktaza
primjer je enzima ovisnog o svjetlosti. Etioplasti sadre parakristalinu strukturu tzv. prolamelarno
tijelo i malo membrana - protilakoida. Prilikom osvjetljavanja prolamelarno tijelo se razgrauje i
formiraju se funkcionalni tilakoidi. Kromoplasti su uto ili crveno obojani plastidi cvjetova i plodova,
sadre karotene i vrlo mnogo lipida u obliku lipidnih globula. Osim globularnog tipa kromoplasta,
poznati su kromoplasti s membranama u obliku tubula, kao i s karotenskim kristalima. Leukoplasti su
bezbojni plastidi u stanicama koje nisu fotosintetski aktivne. esto imaju priuvnu funkciju i sadre
krobna zrnca (amiloplasti), rezervne proteine (proteinoplasti) ili lipide (elaioplasti). krobna zrnca
mogu biti prisutna u svim tipovima plastida. Gerontoplasti su plastidi poutjelih listova u kojima je
klorofil razgraen, a karoteni su sauvani.
Kloroplasti su fotosintetski aktivni plastidi. U tilakoidnoj membrani kloroplasta prisutan je klorofil,
karotenoidi i ostale komponente fotosintetskog aparata, dok se enzimi za fiksaciju ugljinog dioksida,
nalaze u stromi kloroplasta. Pojedinane tilakoide nazivamo stroma-tilakoidi dok vieslojne naslage
tilakoida zovemo grana-tilakoidi. Iako je najznaajnija funkcija kloroplasta fotosinteza, u
kloroplastima se odvija i sinteza lipida, masnih kiselina i kroba. Plastidi su obavijeni dvijema
membranama koje ine ovojnicu. Vanjska i unutarnja membrana plastida znatno se razlikuju, pri
emu unutarnja membrana predstavlja pravu barijeru prema citoplazmi. Prostor izmeu membrana
odgovara necitoplazmatskoj fazi, dok unutarnja membrana obavija stromu u kojoj se nalaze krobna
zrnca, plastoglobuli, ribosomi i sustav membrana nazvan tilakoidi.
Vanjska membrana, vrlo je propusna za male molekule i ione.
Unutarnja membrana, slabo je propusna,

sadri posebne transportne proteine za prijenos ATP i dikarboksilnih kiselina.

predstavlja mjesto interakcije kloroplasta s preostalim dijelom stanice.

Tilakoidna mambrana, nepropusna je za ione; sadri sve sustave kloroplasta koji stvaraju energiju:

fotosintetski sustav apsorpcije svjetla (molekule klorofila)

lanac prijenosa elektrona

ATP sintazu

Stroma je veliki sredinji prostor okruen unutarnjom membranom, sadri:

topljive enzime Calvinovog ciklusa i

ureaje za sintezu RNA i DNA (ribosome, DNA, RNA).

Tilakoidni prostor, lumeni tilakoida meusobno su povezani i odreuju trei unutarnji pododjeljak tilakoidni prostor. Odvojen je od strome tilakoidnom membranom.
Kako se kloroplasti razvijaju, uvrnua specijalnih dijelova unutarnje membrane proplastida se
otkidaju i formiraju tilakoidne vezikule, koje se zatim razvijaju u zreli tilakoid. Tilakoidna membrana
formira odvojeni odjeljak, tilakoidni prostor, koji je strukturno i funkcionalno razliit od ostatka
kloroplasta. Tilakoidi mogu rasti i dijeliti se autonomno kako kloroplasti proliferiraju.

FUNKCIJA KLOROPLASTA

proizvodnja ATP

pretvorba CO2 u ugljikohidrate u procesu fotosinteze

sinteza aminokiselina

sinteza masnih kiselina

redukcija nitrita (NO2-) do amonijaka (NH3), kljuni korak u ugradnji duika u organske
spojeve.

Voda se razlae, a kisik se oslobaa u reakcijama fotosintetskog prijenosa elektrona, dok se ugljini
dioksid asimilira (fiksira) u proizvodnji ugljikohidrata u reakcijama fiksacije ugljika. Mnoge reakcije
koje se odvijaju tijekom fotosinteze u biljkama, mogu se svrstati u dvije skupine:

fotosintetske reakcije prijenosa elektrona proizvodnja ATP i NADPH, odvijanje ovisi o

svjetlosnoj energiji

reakcije fiksacije ugljika pretvorba CO2 u ugljikohidrate

Fotosustav se sastoji od dvije usko povezane komponente:

kompleks antena je vaan za hvatanje svjetlosti, sastoji od molekula pigmenta koje hvataju
svjetlosnu energiju i prenose je do reakcijskog sredita.

fotokemijsko reakcijsko sredite je transmembranski proteinsko-pigmentni kompleks koji

lei u srcu fotosinteze. Misli se da se je razvio prije 3 milijarde godina u primitivnim
fotosintetskim bakterijama.

sastoji se od proteinskih kompleksa i molekula klorofila koji omoguuju da energija svjetla bude
pretvorena u kemijsku energiju.

Proces pretvorbe energije zapoinje kada su molekule klorofila pobuene fotonom (kvant svjetlosti),
elektron je pomaknut iz jedne molekulske orbite u drugu vie energije. Pobuena molekula je
nestabilna i nastoji se povratiti u svoje poetno, nepobueno stanje na jedan od ova tri naina:
1. pretvarajui viak energije u toplinu (molekularna kretanja) ili kombinacijom topline i svjetla due
valne duljine (fluorescencija), to se dogaa kad je energija svjetlosti apsorbirana od izolirane
molekule klorofila u otopini
2. prenoenjem energije, ali ne direktno preko elektrona, na susjednu molekulu klorofila procesom
nazvanim rezonantni prijenos energije; dogaa se u kompleksu antena
3. prenoenjem elektrona visokog potencijala do druge susjedne molekule (akceptora elektrona) i
vraanjem na poetno stanje uzimanjem elektrona niskog energetskog potencijala od neke druge
molekule (donor elektrona); dogaa se u reakcijskom sreditu.
Kada je molekula klorofila pobuena u kompleksu antena, energija se brzo prenosi od jedne
molekule do druge rezonantnim prijenosom energije dok ne stigne do posebnog para molekula
klorofila u fotokemijskom reakcijskom sreditu.
Posebni par molekula klorofila u reakcijskom sreditu, djeluje kao ireverzibilna zamka za pobueni
kvant, jer se njegov pobueni elektron odmah prosljeuje preko akceptora elektrona do lanca
prijenosa elektrona, koji su precizno smjeteni kao susjedi u istom proteinskom kompleksu.
Membranski proteini esto funkcioniraju kao veliki enzimatski kompleksi. Bakterijsko fotosintetiko
reakcijsko sredite (FRC) je transmembranski protein s najkompleksnijom strukturom prouavanom
kristalografski pomou X zraka. Struktura je odreena difrakcijskom analizom X zraka (rendgenskom
srtukturnom analizom) kristala tog transmembranskog proteinskog kompleksa.
FCR sadri:
-

4 proteinske podjedinice L, M, H i citokroma

4 molekule bakterioklorofila
2 molekule bakteriofeofitina
kinon
slobodno eljezo (Fe)

Prijenos elektrona i sinteza ATPa tijekom fotosinteze

NECIKLIKI TOK
Pet proteinskih kompleksa u tilakoidnoj membrani djeluje u prijenosu elektrona i sintezi ATP i
NADPH. Fotone apsorbiraju molekule klorofila udruene s fotosustavima I i II (PS I I PS II). U
fotosustavu II, energija dobivena apsorpcijom fotona koristi se za cijepanje molekula H2O u
tilakoidnom prostoru. Elektroni se zatim prenose pomou plastokinona (PQ) do citokrom bf
kompleksa, gdje se prenose na nie energetsko stanje, a H+ se crpe u tilakoidni prostor. Elektroni se
zatim prenose do fotosustava I pomou plastocijanina (PC). U fotosustavu I, energija dobivena
apsorpcijom svijetla ponovo stvara visokoenergetske elektrone, koje proteinski kompleks, reduktaza
NADP, koristi za redukciju NADP+ u stromi kloroplasta. Proteinski kompleks, ATP sintaza, zatim koristi

energiju pohranjenu u protonskom gradijentu za pretvorbu ADPa u ATP. Produkti neciklikog toka
elektrona su ATP, NADPH i O2.
CIKLIKI TOK
Umjesto da se prenesu na NADP+, elektroni visoke energije iz fotosustava I vraaju se natrag do
citokrom bf kompleksa. Prijenos elektrona kroz citokrom bf kompleks povezan je, kao i u fotosustavu
II, sa stvaranjem protonskog gradijenta kroz tilakoidnu membranu. Plastocijanin zatim vraa te
elektrone u fotosustav I, na niu energetsku razinu, zavravajui ciklus prijenosa elektrona u kojem se
energija svjetla skupljena u fotosustavu I koristi za crpljenje protona u citokrom bf kompleksu.
Prijenos elektrona od fotosustava I moe stoga stvarati ili ATP ili NADPH, ovisno o metabolikim
potrebama stanice.

FOTOSINTEZA
Poetna reakcija u fiksaciji ugljika
Ova reakcija u kojoj je ugljini dioksid pretvoren u organski ugljik, katalizirana je u stromi kloroplasta
enzimom ribuloza 1,5 bisfosfat karboksilazom rubisco, kojeg ima u jako velikim koliinama. Taj
enzim esto predstavlja 50% svih proteina kloroplasta i smatra se jednim od najobilnijih enzima na
Zemlji. CO2 iz atmosfere vee se s ribuloza 1,5-bisfosfatom (spojem koji sadri pet ugljika) i vodom
dajui dvije molekule 3-fosfoglicerata (spoj koji sadri tri ugljika).
rubisco
CO2 + 1,5 ribuloza bisfosfat ---------------- 1/6 C6H12O6
ATP, NADPH
U ciklusu fiksacije ugljika potroe se tri molekule ATPa i dvije molekule NADPH za svaku molekulu
CO2, koja se fiksira i pretvori u ugljikohidrat
rubisco
CO2 + 3 ATP + 2 NADPH + voda

3-fosfoglicerat

U reakcijama fiksacije ugljika tri molekule CO2 ugraene su enzimom ribuloza bisfosfat karboksilaza
da bi se proizvelo 6 molekula 3-fosfoglicerata
rubisco
3 CO2 + 9 ATP + 6 NADPH + voda

6 3-fosfoglicerat

isti prinos ove reakcije je jedna molekula gliceraldehid 3-fosfata (3 atoma ugljika).

6 3-fosfoglicerat

gliceraldehid 3-fosfata + 8 Pi + 9 ADP + 6 NADP+

Energija fosfatne veze (ATP) i reducirajua snaga (NADPH) potrebne su za stvaranje organskih
molekula iz CO2 i H2O. Glavnina gliceraldehid 3-fosfata ostaje u stromi kloroplasta u obliku kroba
(polimer glukoze i slui kao rezervni ugljikohidrat).
Kemiosmoza povezuje protonski gradijent sa sintezom ATPa. Prolaskom elektrona izmeu molekula
nosaa u lancu prijenosa elektrona, koji povezuje fotosustav I i II, H+ ioni aktivno se prenose u
tilakoidni prostor. Energija protonskog gradijenta, odravana na taj nain, koristi se za fosforilaciju
ADPa u ATP. Protoni prolaze kroz membranu niz svoj koncentracijski gradijent, a osloboenu energiju
ATP sintaza koristi za sintezu ATPa. Crpljenje protona (a) i sinteza ATPa (b) dogaaju se na svjetlu,
istovremeno i stalno.
Fotosinteza je proces pomou kojeg zelene biljke veu svjetlosnu energiju suneva zraenja i
pohranjuju je u kemijskim vezama ugljikohidrata i drugih organskih molekula.
Dva su osnovna uvjeta koja se moraju ispuniti da bi dolo do fotosinteze:
1. mora postojati izvor energije; svjetlosnu energiju apsorbiraju molekule klorofila u kloroplastima, a
dio te energije, tijekom fotosinteze, pohranjuje se u molekulama ATPa.
2. mora postojati izvor vodika koji e reducirati ugljini dioksid do visoko reduciranog i energetski
bogatog eera, glukoze.
energija svjetlosti omoguuje razlaganje vode na vodik i kisik.
Tako se oslobaaju potrebne koliine vodika za redukciju CO2, a kisik koji se oslobaa u atmosferu
omoguuje disanje.
Definicija:
Fotosinteza je u osnovi proces razlaganja vode posredstvom svjetlosne energije (fotolitiko
razlaganje vode) i postepeni prijenos elektrona iz vodika na sve vie energetske razine, sve do
njegovog privremenog vezivanja u sklop koenzima: reduciranog oblika NADPH (reduciranog
nikotinamid-adenin-dinukleotid-fosfata).
Fotosinteza je proces kojim se energija sunevog svjetla pretvara u korisni oblik potencijalne kemijske
energije, a koja predstavlja konani izvor metabolike energije za sve bioloke sustave.
Tijekom fotosinteze, energija sunevog svijetla skuplja se i koristi za sintezu glukoze iz CO2 i H2O.
Fotosinteza se odvija u dva odvojena stadija:
U reakcijama na svjetlu, energija suneve svjetlosti koristi se za sintezu ATPa i NADPH, a pri tom iz
H2O nastaje O2. Svjetlosne reakcije pretvaraju, dakle, energiju svjetla u kemijsku energiju ATPa i
NADPH. Pigmenti i proteinske molekule (dva fotosustava i lanac prijenosa e-), koji izvode svjetlosne
reakcije nalaze se u tilakoidnoj membrani kloroplasta. Svjetlosne reakcije cijepaju H2O i oslobaaju O2
u Zemljinu atmosferu. U reakcijama u tami, nazvane tako jer ne zahtijevaju sunevu svjetlost, ATP i
NADPH proizvedeni reakcijama na svjetlu koriste se za sintezu glukoze.