BIOMOLEKULE

Polisaharidi su spojevi koji hidrolizom oslobaaju veliki broj monosaharidnih

jedinica. Razlikuju se homogeni i heterogeni polisaharidi. Homogeni polisaharidi
su izgraeni od iste vrste monosaharidnih jedinica, a heterogeniod razliitih vrsta.
Postoji nekoliko principa u molekulskoj logici ivih organizama: (5
funkcija biomolekula)
* postoji osnovna jednakost u strukturi biomolekula,
* sva iva bia koriste iste prekursore za izgradnju makromolekula,
* sve biomolekule imaju specifnu funkciju u stanici,
* identitet ivih bia je zatien posjedovanjem, na svojstven nain, izgranenih,
makromolekula
* biomolekule koje se ne mogu sintetizirati u ivom organizmu moraju seunijeti s
hranom.
gSta je izoelektricna tacka?
Predstavlja pH vrijednost pri kojem molekula aminokiseline elektricno neutralna i
ne moze se kretati i elektricnom polju.
Henderson- Hasselbalchova jednadba

Jednadzba preikazuje samo drugaiji izraz konstane disociranja prvo se trazi

rijesenje zatim se uzima neg log s obje strane jednadzbe. Vrlo je prakticna za
racunanje pH vriednosti
Henderson-Hasselbalch-ova jednadba je vrlo praktina za izraunavanje pH
vrijednosti koje se uspostavljaju u smjesama soli i kiselina.
Tipovi veza koji postoje izmeu molekula.?
Jonska kovalentna i nekovalentna (vodikove hidrofobne i van der valsove)
Dvostruka veza kod C i N.?
Peptidna veza regackija a-karboksilne skupine jedne aminokiseline s a-amino
skupinom druge aminokiseline daje seknudarni amid a veza medju
aminokiselinama se naziva peptidna odnosno veza izmedju C i N.
Enantiomeri i Dijasteroizomeri.?
U koliko molekul ima samo jedan asimetricni ugljikov atom izomeri su kao
predmet i lik ogledala, izomeri koje se ponasaju kao predmet i lik u ogledalu
nazivaju se ENANTIOMERI.
U koliko je u molekuli prisustvo vise asimetricnih ugljikovih atoma, nisu slike u
ogledalu (enantiomeri) vec geometrijski izomeri (dijasteroizomeri) koji se
karakterisu razlicitim fzickim i hemijskim osobinama.
KROB je vazna rezerva glukoze biljnog porijekla koja ima veliku vaznoist za
prehranu ljudi. Netopljiv je u hladnoj vodi dok je u vrucoj vodi parcijalno topljiv.
1

Skrob nema redukcione osobine,. U prisustvu joda skrob daje karakt plavo
obojenje koje se koristi za njegovo titrametrijsko odredjivanje. Izgradjen je od 1530 posto amilaze i 70-88 posto amilopektina.
GLIKOGEN je zivotinjski ekvivalent amilopektina iz skroba.Ovaj homogeni
polisahrarid je vazan skladisni oblik glukoze kod svih visih zivotinjskih vrsta.
Glikogen je mnogo razgranatija molekula . U sredistu makromolekule granjanje je
na 3-5 jedinica glukoze a na perifernim djelovima prosjeno grananje na 10-15
jedinica glukoze. Broj glukoze u glikogenu ovisi o porijeklu .npr glikogen iz jetre
covjeka je izgradjen od priblizno 30000 jedinica glukoze.
AMINOKISELINE
Aminokiseline su molekule koje izgrauju proteine u kemijskom sastavu imaju
amino skupinu, karboksilnu skupinu, vodikov atom i razliitu R skupinu vezane na
-ugljikov atom. Ovaj ugljikov atom je kod svih aminokiselina asimetrian tj.
kiralan (na svakoj vezi ima drugaiju skupinu) izuzev glicina. Kod glicina,
najjednostavnijeg predstavnika aminokiselina, na -ugljikov atom vezana su dva
vodikova atoma pa stoga on nije asimetrian
Oznaiti formule glicina i alanina

Uloga aminokiselina.?
Najvaznija kemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja
omogucava
povezivanje
dviju
aminokiselina
i
stvaranje
lanca
aminokiselina(peptidi i proteini). AMINOKISELINE SU IONIZIRANE pri neutralnom
PH i u otopinama se nalaze kao dvopolni ioni. Kad je aminokiselina u dvopolnom
obliku njezina aminoskupina je protonirana (-NH3+)a karboksilna skupina je
disocirana (-COO-) ionizacijsko stanje aminokiseline mjenja se sa PH .
Reakcija

1-fluoro-2,4-dinitrobenzenom.

Spoj 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen, poznat kao Sangerov reagens, reagira sa

slobodnom amino skupinom u aminokiselini, pri emu nastaje uto obojena
dinitrofenil aminokiselina koju je lako kromatografski identifcirati i
spektrofotometrijski kvantitativno odrediti pri valnoj duljini = 360 nm. Ova
reakcija je vrlo bitna za odreivanje proteinskih struktura.

U kojem se obliku amino kiseline pojavljuju u organizmu?

Aminokiseline se u organizam unose u slobodnom obliku ili u vezanom obliku

(proteini).
Pored toga to aminokiseline izgrauju proteine, one imaju i druge vane funkcije
u ivim
organizmima. U metabolizmu se mogu
razliito mijenjati i
davati vane ishodne spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot
jednog organizma.
Nabroj hem.svojstva vie masnih kis, povezanih sa dvostrukom vezom,
prikazi barem jednu reakciju?
- Reakcija adicije
- Oksidacija dvostruke veze
- Autooksidacija masnih kiselina
Aminokiseline kao dvopolni ioni.?
Aminokiseline su ionizirane pri neutralnom pH, i u otopinama se nalaze kao
dvopolni
ioni (Zwiter-ioni). Kad je aminokiselina u dvopolnom obliku, njezina amino-skupina
je protonirana (NH3+), a karboksilna skupina je disocirana (-COO-). Ionizacijsko
stanje aminokiselina mijenja se sa pH.

pH = 1
pH = 7
pH = 11
Zbog svoje dipolnosti aminokiseline se ponaaju kao puferi i imaju karakteristine
titracijske krivulje. Zbog ovih osobina aminokiseline igraju vrlo vanu ulogu u
odravanju neutralne vrijednosti pH u ivim organizmima.
Aminokiseline se takoner ponaaju kao puferi. Karboksilna skupina
aminokiselina moe kao kisela grupa disociranjem osloboditi H+-ione, dok
bazina amino skupina prima H+- ione. Kad su obje skupine disocirane dobivamo
dipolarni ion.
4 Vrste aminokiselina u sastavu enzima.?
1) indiferentne-ne sudjeluju u aktivnosti enzima
2) konformacijske sluze kao potpora funkcijskim a.k.
3) pomocne a.k. pomazu pokretljivosti a.k.u blizini aktivnog mjesta
4) kontaktne a.k. izgradjuju aktivno mjesto
Autooksidacija masnih kiselina.?
Proces koji se normalno odvija pod djelovanjem kisika iz zraka. Masne kiseline
poprimaju karakteristican ranketljiv miris. Ovaj proces se aktivira prisustvom
enzzima lipoksidaza pri cemu nastaju toksicni aldehidi i razni derivati neugodnog
mirisa.Parcijalno i privremeeno autooksidacija masnih kiselina moze se sprijeciti
upotrebom prirodnihz ili sintetskih antioksidansa.
Kemijska svojstva
skupinom.?

viihmasnih

kiselina

povezanih

sa

karboksilno

a) STVARANJE SOLI
visemasne kiseline grade soli u reakcijama s alkalnim metalima gradeci pri
tome sapune.Za razliku od masnih kiselina sapuni su toljivi u vodi. Oni imaju
svojstva stvaranja pjena i emulzija odakle potice njihova primjena.
b) STVARANJE ESTERA
visemasne kiseline reagiraju s alkoholima i izgranuju estere. U svrhu
frakcioniranja i odredjivanja masnih kiselina cesto se koristi reakcija stvaranja
metilestera masnih kiselina koji su isparljivi spojevi i mogu se istrazivati plinskom
kromatografjom.
Reakcija adicije
Ako se nazasiena masna kiselina tretira bromom ili jodom, adicijom ovih
halogenih elemenata na dvostruku vezu
dobije se odgovarajui derivat. Gubljenje
crveno-smee boje ukazuje na troenje
Br2 u reakciji adicije i moe biti dokaz
dvostruke veze u nezasienoj masnoj
kiselini. Zasiene kiseline ne daju ovu
reakciju. Hidrogeniranjem nezasienih
masnih kiselina nastaju odgovarajue
zasiene masne kiseline. Ova reakcija je
nala praktinu primjenu u proizvodnji margarina iz biljnih ulja.
Aktivnost aminokiselina, zakretanje polarizirane svjetlosti.?
Sve aminokiseline izuzevi glicin sadre asimetrian ugljikov atom. Poznato je u
organskoj kemiji da molekule koje sadre asimetrian ugljikov atom posjeduju
sposobnost zakretanja polarizirane svjetlosti u polarimetru. Takve tvari se
nazivaju optiki aktivnim.Molekule koje su optiki aktivne posjeduju asimetrian
ugljikov atom te mogu imati dvije razliite forme u prostoru kao neki predmet
gledan u zrcalu. Takve dvije forme su optiki izomeri-enantiomeri, a
oznaavaju se velikim slovima L i D. Predznak L, odnosno D, za sve molekule koje
posjeduju asimetrian ugljikov atom odreen je konvencijom prema
odgovarajuoj formi L-gliceraldehida, odnosno D-gliceraldehida
Sta su sapuni?
Stvaranje soli+baze=sapuni
Topljivi u vodi. Imaju svojstvo stvaranja pjene i emulzije odakle potice njihova
primjena. Visemasne kiselnine grade soli u reakcijama s alkalnim metalima ( KOH,
NaOH ) gradeci pri tome sapune.
H3C (CH2)n COOH + NaOH H3C(CH2)n COONa + H2O
Molekula sapuna ima 2 pola I hidroflni anionski dio-COO, hidrofobni alifatski lanac
C atoma u R ostatku.
Esteri organski kiselina.?
Organske tvari u kojima organska grupa zamjenjuje jedan ili vie atoma vodika u
hidroksilnoj skupini. Kod estera hidroksilna skupina reagira s karboksilnom
skupinom i nastaje nova skupina koja se naziva esterska -COO-. Organske kiseline
sa secerima grade estere. Poznati su : karboksline kiseline, esteri ocatne kiseline,
esteri bezojeve kiseline, esteri fenolnih kiselina.
4

Poznati su: esteri HNO3 (lijekovi za bolesti KVS), esteri sulfatne kiseline(u zivim
org imaju ulogu vezivnih tkiva), esteri borne kiseline, esteri
fosforne
kiseline(imaju biolosku ulogu).
Esteri Anorganskih kiselina.?
Poznati su esteri HNO3 koji se koriste kao lijekovi za bolesti KDS. Esteri sulfatne
kiseline se susrecu kod glukonjugata koji u zivim org imaju ulogu vezivnih tkiva.
Esteri borne kiseline se koriste u metodama eletktroforetskog razdvajanja secera
jer se mnogo lakse krecu u elektrocnom polju od cistog secera. Posebnu skupinu
cine esteri fosforne kiseline imaju biolosku ulogu.Polifosfatni esteri kao ATP ima
veliki znacaj kao hem energija zivih org ali i u ulozi koenzima raznih hemijskih
kompleksa.

Izoelektricna taka.?
Predstavlja pH vrijednost pri kojem molekula aminokiseline elektricno neutralna i
ne moze se kretati u elektricnom polju.
Asimetrini ugljikov atom.?
Kao povezivanje monosaharida u ciklicku strukturi javlja
se novi asimetricni C atom s mogucnosti stvaranja dviju
razlicitih izomera.Ovi izomeri se nazivaju ANOMERI koje se
javljaju kod monosaharida a uzrok je C atom. Sve
aminokiseline izuzevi glicin sadre asimetrian ugljikov
atom. Poznato je u organskoj kemiji da molekule koje
sadre asimetrian ugljikov atom posjeduju sposobnost
zakretanja polarizirane svjetlosti u polarimetru. Takve tvari
se nazivaju optiki aktivnim. Molekule koje su optiki
aktivne posjeduju asimetrian ugljikov atom te mogu
imati dvije razliite forme u prostoru kao neki predmet gledan u zrcalu.
Aminokiseline koje ulaze u sastav proteina?
U sastav proteina ulaze sve aminokiseline osim neproteinskih kiselina a to su
(beta-alanin,ornitin i
citrulin).
A to su: glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, serin,
treonin, cistein,
tirozin, asparagin, glutamin, lizin, arginin, histidin.
Glicin - je najjednostavnija aminokiselina (nalazi se u skleroproteinima)
Alanin - ishodisni spoj za sve aminokiseline.
Kako se aminokiseline pojavljuju u ivi organizmima.?
Aminokiseline se u organizam unose u slobodnom obliku ili u vezanom obliku
(proteini). Pored toga to aminokiseline izgrauju proteine, one imaju i druge
vane funkcije u ivim organizmima. U metabolizmu se mogu razliito mijenjati i
davati vane ishodne spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot jednog
organizma.
PEPTITDI

Su molekule ili makromolekule koje nastaju menusobnim povezivanjem

aminokiselina. U peptidnim lancima -karboksilna skupina jedne aminokiseline se
vee na - amino skupinu druge aminokiseline peptidnom vezom pri emu se
gubi jedna molekula vode.
Peptidna veza Reakcija -karboksilne
skupine jedne aminokiseline
s
-amino
skupinom
druge aminokiseline daje sekundarni amid, a veza meu
aminokiselinama se naziva peptidna veza.

Bioloka uloga peptida

Peptidi imaju vrlo bitnu bioloku ulogu. Najpoznatiji peptidi su s jedne strane
hormoni, a s druge antibiotici. Pored toga mogu biti u ulozi modanih
neuroprijenosnika kao to su enkefalini ili koenzima kao to je glutation (oksidoredukcijski koenzim).
Hormonski peptidi: Mnogi hormoni su po kemijskoj grai peptidi. Npr. hormoni
hipotalamusa i hipofze:ocitocin,vasopresin.
Adrenokortikotropin (ACTH) je peptid od 39 aminokiselina. Hormoni guterae su
takoer peptidi. Inzulin je peptid od dva lanca: lanac A ima 21 aminokiselinu, dok
lanac B ima 30 aminokiselina. Peptid glukagon je izgraen od 29 aminokiselina.
Mnogi drugi hormoni su takoer krai ili dui peptidi. Peptidi antibiotici: Peptidi
mogu imati ulogu antibiotika. Npr. pencilin je izmijenjeni dipeptid valina i cisteina.
Ostale bioloke uloge peptida. Peptidi su esto vrlo jaki otrovi. Npr. mnogi
zmijski otrovi po kemijskom sastavu su peptidi. Konano peptidi su citostatici te
se upotrebljavaju u terapijama lijeenja zloudnih tumora.
Hidroliza peptidnih lanaca.?
Neselektivna hidroliza peptidnog lanca. Sve peptidne veze u nekom
peptidnom lancu hidroliziraju ako se peptid tretira s 6M HCl na temperaturi 110oC
tijekom 24 sata. Dobije se smjesa aminokiselina koje su izgranivale peptidni
lanac, bez ideje kojim redoslijedom su bile povezane. Neselektivno cijepanje
peptidnog lanca je mogue i enzimski (enzim pepsin).
Selektivna hidroliza peptidnog lanca. Razliiti proteolitiki enzimi imaju
specifnost cijepanja peptidnih lanaca na tono lokaliziranom mjestu. Npr. enzim
tripsin specifno cijepa peptidne veze koje ukljuuju karboksilnu skupinu lizina ili
arginina.
KOJE KEMIJSKE VEZE SU ZASLUZNE ZA PRELAZAK PEPTIDA U
PROTEINE,KAKO NASTAJE SVAKA OD TIH VEZA I KAKAV PROSTORNI
OBLIK ZAUZIMAJU PROTEINI.?
Tercijarna struktura je zastupljena kod globularnih proteina. Ona nastaje uslijed
blizine aminokiselinskih R ostataka u samoj proteinskoj molekuli. Pod utjecajem
vodikovih
veza, hidrofobnih, disulfdnih i ionskih veza dolazi do povijanja

peptidnog lanca, a proteinska molekula zauzima sferini izgled u prostoru.

Prostorno ureenje je stabilizirano energijom navedenih veza:
Vodikova veza kod tercijarne strukture moe nastati izmeu peptidnih veza
osnovnog lanca, izmeu polarnih grupa pobonih R ostataka, te izmeu peptidnih
veza i polarnih grupa R-ostataka.
Disulfdne veze nastaju dehidriranjem dvaju pobonih cisteinskih R ostataka.
Ionske veze nastaju izmeu pozitivno i negativno nabijenih R-aminokiselinskih
ostataka (lizin, histidin, arginin i asparginska i glutaminska kiselina)
Hidrofobne veze nastaju pribliavanjem hidrofobnih aminokiselinskih ostataka
(valin, leucin, izoleucin itd.) Uz izuzetak membranskih proteina, hidrofobne veze
djeluju prvenstveno u unutranjosti molekule proteina. Tercijarna struktura ne
znai iskljuivanje primarne i sekundarne strukture. Ona je u stvari kombinacija
tih struktura.
PROTEINI
Peptidni lanci duzi od 100 aminokiselina ubrajaju se u proteine. Ove
makromolekule dijele se na jednostavne i slozene. Jednostasvni su izgradjeni
samo od aminokiselina a slozeni imaju i druge gradjevne sastojke. Prema
prostetickoj skupini slozeni proteini se dijele na lipoproteine glipoproteine
nukleoproteine fosfoproteine metaloproteine i kromoproteine. Prema topljivosti u
vodi dijele se na netopljiove skleroproteine i topljive globularne . Prema
strukturnoj gradji dijele se na primarna sekundarna tercijarna i kvarterna.

Sta su jednostavni proteini, a sta su slozeni. Nabrojati slozene proteine?

Jednostavni proteini su oni koji su gradeni od AK a slozeni proteini imaju i druuge
gradevne sastojke a to su lipoproteini, glikoproteini, nukleoproteini, fosfoproteini,
metaloproteini i kromoproteini.
Bioloska uloga proteina u organizmu?
Enzimska kataliza,prijenos i pohranjivanje molekula i jona,koordinirano pokretanje
misica,mehanicka cvrstoca koze i kostiju,imunosna zastita,stvaranje i provodjenje
nervnih impulsa,kontrola rasta stanica.
pOH vrijednosti?
simbol pOH koji naznauje negativni logaritam koncentracije hidroksid iona pOH
= - log[OH-], te simbol pK kao negativni logaritam konstante ravnotee pK = - log
K.
Izracunati pH i pOH vrijednost konc. (OH-) jona 0,0000001 mol/dm3.O
kakvoj sredini je rijec u odnosu na kiselost?
pH= -log 0.0000001
pH=7
ako je pH=7 onda i pOH otopina je neutralna
Ako je pH<7 otopina je kisela
Ako je pH>7 otopina je bazna

Podjela proteina prema strukturnoj gradi:

1. Primarna struktura predstavlja redoslijed aminokiselina povezanih
peptidnim vezama u nekoj proteinskoj molekuli
2. Sekundarna struktura nastaje uslijed vodikovih veza koje se stvaraju
izmenu kisika karbonilne skupine (=CO) jedne peptidne veze i amidnog vodika (NH) druge peptidne veze.
3. Tercijarna struktura je zastupljena kod globularnih proteina. Ona nastaje
uslijed blizine aminokiselinskih R ostataka u samoj proteinskoj molekuli.
4. Kvarterna struktura nastaje menusobnim udruivanjem i polimerizacijom
proteina tercijarne strukture. Ovo udruivanje se temelji na istim vezama koje se
susreu i kod tercijarne strukture (vodikove, disulfdne, ionske i hidrofobne veze).
Prema prostetikoj skupini sloeni proteini se dijele na: lipoproteine
(sadre lipide), glikoproteine (eere), nukleoproteine (nukleotide), fosfoproteine
(fosfornu kiselinu), metaloproteine (Fe, Cu, Zn i Ni) i kromoproteine (obojene
skupine).
Proteini se od peptida razlikuju po kompleksnosti i veli ini molekula.
Openito, peptidni lanci dui od 100 aminokiselina ubrajaju se u proteine. Ove
makromolekule se dijele na jednostavne i sloene. Jednostavni su izgraneni
samo od aminokiselina, a sloeni imaju i druge granevne sastojke (prostetike
skupine). Prema prostetikoj skupini sloeni proteini se dijele na
lipoproteine (sadre lipide), glikoproteine (eere), nukleoproteine
(nukleotide),fosfoproteine (fosfornu kiselinu), metaloproteine (Fe, Cu, Zn i Ni) i
kromoproteine (obojene skupine).
Hemoglobin je protein kvarterne strukture koji se sastoji o etiri polipeptidna
lanca od kojih svaki sadri po jednu hem skupinu. Ima vie vrsta hemoglobina
od kojih je hemoglobin A, preteni oblik hemoglobina u odraslih ljudi, izgraen od
2 2 podjedinica.
Sta je glikogen a sta celuloza?
Glikogen je ivotinjski ekvivalent amilopektina iz kroba. Ovaj homogeni
polisaharid glukoze je vaan skladini oblik glukoze kod svih viih ivotinjskih
vrsta. Za razliku od amilopektina, glikogen je mnogo razgranatija molekula. U
sreditu makromolekule grananje je na 3-5 jedinica glukoze, a na perifernim
dijelovima prosjeno grananje je na 10-15 jedinica glukoze. U glikogenu su
identifcirane i (1a-3) glukozidne veza i poneka fruktoza. Bioloka uloga ovih
strukturalnih anomalija jo uvijek nije poznata. Broj glukoza u glikogenu ovisi o
porijeklu. Npr. glikogen iz jetre ovjeka je izgranen od priblino 30 000 jedinica
glukoze.
Celuloza je biljni polisaharid koji nastaje linearnim povezivanjem vie od 10 000
jedinica glukoze. Vrsta glikozidne veze je (1b-4), to celulozu ini neprobavljivom
u ljudskom organizmu jer ne posjeduje enzime b-glukozidaze. Stabilnost
prostornog urenenja se temeljina vodikovim vezama izmenu hidroksilne skupine
na treem C atomu jedne glukoze i heterociklikog kisika susjedne glukoze.
ENZIMI
Su globularni proteini tercijarne ili kvarterne strukture koji na povrini imaju
veinu polarnih aminokiselinskih ostataka, dok su nepolarni ostaci okrenuti
8

prema unutranjosti molekule. Ovako organizirane proteinske molekule

nazvane enzimi imaju visoku katalitiku mo i specifnost za pojedine kemijske
reakcije i supstrate u ivim organizmima. Katalitika mo nekog enzima se
oituje njegovom sposobnou da smanjuje energiju aktivacije kemijskih reakcija.
Enzimi se dijele u 6 grupa:
Oksidoreduktaze - pospjesuju reakciju oksidacije i redukcije
Transferaze - kataliziraju transport hem.grupa s molekula na molekul
Hidrolaze - kataliziraju povezivanje vode sa supstratom
Liaze - kataliziraju transport hem.grupa na supstrat uz nastajenje II veze
Izomeraze - kataliziraju meumolekularno preureenje
Ligaze - kataliziraju reakciju sinteze i nastajanja hem.veza
Sta su aktivatori kakvi mogu biti i kako utiu na Michaelisovu
konstantu ?
Aktivatori su po prirodi razliiti . Jedni sz pravi aktivatori a drugi su anti inhibitori .
Aktivatori uglavnom ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tome ne mijenjaju
afnitet enzima za supstrat. Michaelisova konstanta ostaje nepromijenjena.
Podjela faktora koji uticu na enzimsku aktivnost?
Faktori koji utiu na enzimsku aktivnost dijele se na: enzimsku reverzibilnost,
enzimsku specifnost, fzike uvjete sredine (utjecaj temperature i utjecaj pH) i
utjecaj kemijskih tvari (aktivatori i inhibitori).
ta su aktivatori, kakvi mogu da budu i kako utiu na Michaelisovu
konstantu.?
Aktivatori enzimske reakcija su po prirodi vrlo razliiti. Jedni su pravi
aktivatori (npr.metalni ioni), a dr su ustvari anti inhibitori (npr.cijanidni ion).
Aktivatori uglavnom ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tome ne mijenjaju
afnitet enzima za supstrat (Michaelisova konstanta ostaje nepromijenjena).
Aktivno mjesto.?
Predstavlja mali broj aminokiselina smjetenih u unutranjosti u hidrofobnom
dijelu proteinske molekule, ije prostorno urenenje odgovara molekuli supstrata.
Koenzim.?
Uloga koenzima A je da pri metabolikim promjenama prenosi acilne skupine. Tu
ulogu obavlja pomou reaktivne tiolne SH skupine u cisteaminu. Od svih uloga,
najvanija uloga koenzima A je prijenos acetilne jedinice i njeno uvoenje u ciklus
limunske kiseline. ADENOZIL METIONIN je specifan koenzim koji ima vanu
ulogu u intermedijernom metabolizmu prijenosa metilne skupine CH3.
Inhibitiroi Enzimske aktivnosti.?
Djeluju na vrlo razlicite nacine. Ireverzibilni inhibitori trajno denaturiraju enzim i
prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju
proteinski dio enzima i nemaju neki poseban znacaj u biokemiji. Reverzibilni
inhibitori utjecu na enzimsku kinetiku i mogu cak zaustaviti kataliziranu reakciju
ali ova inhibicija moze biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim inhibitorima je
vrlo velik jer omogucavaju mjenjanje enzimske aktivnosti nekog enzima u danom
trenutku sto omogucava mnoge prakticne primjene. Razlikuju se dva tipa
inhibitora .kompetitivni i nekompetitivni.
9

Sta se moze zakljuciti iz sljedeca dva dijagrama?

Utjecaj koncentracije enzima i supstrata na brzinu enzimske reakcije.
Poetna brzina enzimske reakcije (vo) proporcionalno ovisi o koncentraciji
enzima. Pri konstantnoj koncentraciji supstrata, maksimalna brzina enzimske
reakcije raste s porastom koncentracije enzima do neke odrenene vrijednosti,
nakon ega ostaje konstantna. Maksimalna brzina enzimske reakcije ovisi o
prirodi i koncentraciji enzima. Ako se poveava koncentracija supstrata ([S4] >
[S3] > [S2] > [S1]), a da koncentracija enzima ostaje nepromijenjena, tada
poetna brzina nastajanja produkta enzimske reakcije vo raste analogno s
porastom koncentracije supstrata.

Definicija aktivnog mjesta

U trenutku katalitike promjene supstrat je s enzimom povezan uglavnom slabim
nekovalentnim vezama (vodikove, hidrofobne i VanderWalsove veze) to
omoguava brzu izmjenu molekula
supstrata na enzimu. Ta izmjena se
dogaa u jednom dijelu enzima nazvanom aktivno mjesto. Aktivno mjesto
predstavlja mali broj aminokiselina smjetenih u unutranjosti u hidrofobnom
dijelu proteinske molekule, ije prostorno ureenje odgovara molekuli supstrata.
Takav trodimenzijski prostor u hidrofobnoj unutranjosti enzima je odgovoran za
njegovu katalitiku mo. Aminokiseline
koje izgrauju aktivno mjesto ne
moraju biti susjedne aminokiseline u peptidnom lancu.
Postoje etiri vrste aminokiselina u sastavu nekog enzima:
Indiferentne ne sudjeluju u aktivnosti enzima. Moe ih se odstraniti bez
umanjenja enzimske aktivnosti.
Konformacijske slue kao potpora funkcijskim aminokiselinama. Moe ih se
odstraniti, a enzimska aktivnost je i dalje prisutna, menutim enzim postaje
vrlo osjetljiv i nepostojan.
Pomone aminokiseline nemaju kontakt sa supstratom, ali pomau
pokretljivosti aminokiselinama u blizini aktivnog mjesta. Bez njih enzim
uglavnom gubi katalitiku mo.
Kontaktne aminokiseline izgranuju aktivno mjesto i u direktnom su
kontaktu sa supstratom. Ove aminokiseline osiguravaju katalitiku mo
enzima.
Michaelisova konstanta (KM predstavlja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je
pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kada enzim postie
polovicu maksimalne brzine reakcije.) to u zagradi trebas napisati ispod slike.
(MICHAELISOVA KONSTANTA OSTAJE NEPROMIJENJENA)
Znaaj Michaelisove konstante
-prema defniciji michelasova konstanta je jednaka.
KM=k2+k3/k1
K2ik3-konstante brzine reakcije,a k1 je konstanta reakcije drugog reda.
10

KM predstavlja koncentraciju supstrata pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu

ispunjeno supstratom i kada enzim postize polovicu maksimalne brzine reakcije.
Kada se jednom odredi vrijednost KM tada s emoze izracunati frakcija popunjenih
aktivnih mjesta na enzimu pri svakoj koncentraciji supstratA f ES= V/Vmax .KM
odredjuje koliki je afnitet enzima za supstrat .Kada je veci KM tada je manji
afnitet enzima za supstrat i obrunuto.Afnitet ugl ovisi o konstantama brzine
reakcije K1ik2.
Izoenzimi predstavljaju posebne sluajeve heteropolimernih enzima u kojima su
katalitike aktivnosti razliitih podjedinica identine
Polienzimski sustavi ili polifunkcionalni enzimi su proteinske molekule
sposobne da katalitiki djeluju s vie razliitih kofaktora. Interes jedne takve
organizacije je u koordinaciji vie razliitih enzimskih aktivnosti.
Glikozidi i glikozidna veza
U reakcijama sa alkoholima fenolima aminima i organskim kiselinama poluacetali
prelaze u acetale. Takvi acetali se nazivaju glikozidi a nastala veza izmedju secera
i nesecernog dijela molekula naziva se glikozidna veza.
Proces Glikolize.?
Glikoliza ima dvojaku ulogu da razgranuje glukozu u svrhu stvaranja ATP ali i
osiguravanja granevnih osnovnih jedinica za sintezu stanicnih sastojaka. Glikoliza
predstavlja slijed kemijskih reakcija u kojima se glukoza transformira u pirvat uz
istovreemno stvaranje ATP . Kod aerobnih organizama glikoliza je predigra ciklusu
limunske kiseline Stvaranje etanola
i laktata iz glukoze naziva se proces
vrenja(fermentacije)
Utjecaj koncentracije enzima i susptrata na brzinu hemijske reakcije.?
Pocetna brzina enzimske reakcije v0 proporcionalno ovisi o koncentraciji enzima
pri konstantnoj koncentraciji supstrata Max.brzina enzimske rekacije raste s
porastom koncentracije enzima do neke odredjene vrijednosti nakon cega ostaje
konstantna.Max brzina ovisi o kon.enzima i o prirodi. Ako se poveca kon supstrata
a konc enzima ostaje konstantna tada ce brzina enzimske reakcije da raste.
Uticaj pH na brzinu enzim r-je.?
Utjecaj pH: Ako se odredi brzina enzimske reakcije u ovisnosti o pH sredine u
kojoj se odvija moe se primijetiti da aktivnost enzima raste, prolazi kroz
maksimum, a zatimopada. Moe se zakljuiti da za neku enzimsku reakciju postoji
optimalan pH pri kojem je enzim najaktivniji.

KM.DIJAGRAM-DEF.?
KM predstavlja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je pola aktivnih
mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kada enzim postie polovicu
maksimalne brzine reakcije. Kada se jednom odredi vrijednost KM, tada se
moe izraunati frakcija popunjenih aktivnih mjesta na enzimu pri svakoj
koncentraciji supstrata. KM konstanta odreuje koliki je afnitet enzima za
supstrat. Kada je vei KM tada je manji afnitet enzima za supstrat i obrnuto.
11

Afnitet uglavnom ovisi o konstantama brzine reakcije k1 i k2, dok brzina

stvaranja produkta P, tj. brzina enzimske reakcije ovisi o konstanti brzine k3. Zato
se konstanta k3 naziva katalitika konstanta brzine i esto oznaava s kkat. Ona
odredjuje broj molekula supstrata promijenjenih u jedinici vremena na jednoj
molekuli enzima. Poznata je kao prometni broj enzima.
Inhibitori enzimske aktivnosti.?
Djeluju na vrlo razliite naine. Ireverzibilni inhibitori trajno denaturiraju enzim i
prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju
proteinski dio enzima i nemaju neki poseban znaaj u biokemiji. Reverzibilni
inhibitori utjeu na enzimsku kinetiku i mogu ak zaustaviti kataliziranu reakciju,
ali ova inhibicija moe biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim inhibitorima je
vrlo velik jer omoguavaju mijenjanje enzimske aktivnosti nekog enzima u danom
trenutku to omoguava mnoge praktine primjene. Razlikuju se dva tipa
inhibitora: kompetitivni i nekompetitivni.
Parametri koji utjeu na enzimsku aktivnost su.?
Koncetracija enzima, koncentracija supstrata, temperatura, PH i inhibitor.
* potpunim sagorijevanjem CO2 nepotpuni CO ima vei afinitet za vezanje
hemoglobina 200 - 300x do O2 (karboksi hemoglobin)
Aktivacija metalnim ionima.?
Mnogi enzimi se aktiviraju metalnim ionima. Praktino sve kinaze se aktiviraju s
Mg2+ ionom koji se vee na ATP molekulu i pokree enzimsku reakciju. Alkohol
dehidrogenaze se aktiviraju sa Zn2+, a piruvat dekarboksilaze s Mn2+ itd
Utjecaj Temp. i Ph na hemijsu reakciju.?
Empirijski je utvreno da porast temperature od 10C izaziva udvostruenje
reakcije.Ovaj fenomen se objanjava time to na vioj temperaturi postoji vei
broj molekula ija je energija jednaka energiji aktivacije molekula za datu reakciju
tako da vei broj molekula i ulazi u reakciju.Samim tim vea je i brzina reakcije
koja je defnisana kao promjena koncentracije u jedinici vremena.Meutim s
obzirom da su enzimi proteinske prirode ne moze se ii na neogranieno
poveanje temperature jer na viim temperaturama enzimi podlijeu termalnoj
denaturaciji.Veina enzimskih reakcija se ubrzava do temperature od 45C, dok
iznad
te
temperature
otpoinje
termalna
denaturacija.
Utjecaj,Ph:
Ako se odredi brzina enzimske reakcije u zavisnosti od pH sredine u kojoj se
odvija moze se primjetiti da aktivnost enzima raste,prolazi kroz maksimum i
zatim opada. Moze se zakljuciti da za neku enzimsku reakciju postoji OPTIMALAN
pH pri kojoj je enzim najaktivniji.
Inhibitori enzimske aktivnosti.?
Djeluju na vrlo razliite naine. Ireverzibilni inhibitori trajno denaturiraju enzim i
prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju
proteinski dio enzima i nemaju neki poseban znaaj u biokemiji. Reverzibilni
inhibitori utjeu na enzimsku kinetiku i mogu ak zaustaviti kataliziranu reakciju,
ali ova inhibicija moe biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim inhibitorima je
vrlo velik jer omoguavaju mijenjanje enzimske aktivnosti nekog enzima u danom
trenutku to omoguava mnoge praktine primjene. Razlikuju se dva tipa
inhibitora: kompetitivni i nekompetitivni.
12

KOFAKTORI I VITAMINI
Vitamin B2 ili riboflavin je prekursor drugog vanog oksido-redukcijskog
koenzima flavin adenin dinukleotida (FAD), koji je u katalitikim procesima
uglavnom vrsto vezan na apoenzim i ponaa se kao prostetika skupina.
Flavinski dio molekule prima elektrone i protone.
Vitamin B6 igra bitnu ulogu pri prijenosu aminokiselina u njihovom
metabolizmu. Funkcionalna struktura ovog koenzima je piridoksal fosfat koji je u
stvari esterski derivat vitamina B6 i fosforne kiseline.
Vitamin B1 ili tiamin djeluje u metabolikim promjenama raznih molekula.
Njegova funkcionalna struktura je aktivni derivat fosforne kiseline tiamin
pirofosfat. A u svome sastavu ima molekulu pantotenske kiseline (vitamin B5) i
cisteamina (aktivni dio molekule).
Vitamin B12 je koenzim koji ima kompleksnu molekulu iji aktivni dio sadri
Koion koji u trenutku aktivnosti mijenja oksidacijsko stanje Co3+ Co2+. Ovaj
koenzim reagira na tri razliita naina, ovisno o apoenzimu:
katalizira reakcije izomerizacije monougljikovih skupina
katalizira redukcije radikala
katalizira transport metil radikala
Vitamin K ili flokinon igra bitnu ulogu pri koagulaciji krvi. Njegova
oksidoredukcijska
aktivnost nije jo poznata.
Biotin ili Vitamin H je koenzim koji prenosi CO2. S apoenzimom je povezan
amidnom vezom izmeu njegove karboksilne skupine i lizinskog R ostatka na
apoenzimu.
Niacin ili Nikotinat je vitaminski prekursor vrlo vanog piridinskog koenzima
nikotinamid-adenin dinukleotida (NAD+), koji igra vrlo vanu ulogu pri prijenosu
elektrona u biolokim oksido-redukcijskim procesima. Nikotinamidski dio molekule
prenosi elektrone i protone.
Oksidoredukcijski konenzim, ovi koenzimi su povezani s biolokim procesima
oksidacije i redukcije. U veini sluajeva djeluju u mitohondrijima u procesu
disanja i oksidacijske fosforilacije.
EERI
Definicija secera glasi.?
Seceru su organske molekule izgradene od lanca ugljikovodika na kojem je
vezano vise hidroksilnih skupina i po jedna aldehidna ili keto skupina. Najmanji
eeri su trioze: dihidroksiaceton i gliceraldehid.

13

BIoloka uloga eera.?

- strukturni elementi: npr. celuloza u biljnom svijetu, a u ivotinjskom svijetu
polisaharidi izgranuju zatitne opne i oklope
- energetska rezerva: glikogen kod ivotinja i krob u biljnom svijetu
- osnovni intermedijeri metabolizma: npr. eer riboza koja ulazi u izgradnju RNA,
DNA i raznih koenzima
- uloga receptora raznih signala: na povrini stanice glikoproteini i glikolipidi
svojim
eernim dijelom molekule imaju ulogu receptora raznih kemijskih i elektrinih
signala.

Sta su ugljikohidrati?
Seceri su organske molekule izgradjene od lanca ugljikovodika na kojem je
vezano vise hidroksilnih skupina i po jedna aldehidna ili keto skupina.Najmanji
seceri su trioze: dihidroksiaceton i gliceraldehid.
Sta su saharidi i podjela?
Saharidi ili seceri su jednostavni ugljikohidrati,slatka okusa,iznimno vazni u
prehrani i metabolizm
svih zivih bica. Kemijski mogu biti:monosaharidi i
oligosaharidi. Ovisno o broju C atoma svrstavaju se u: trioze, tetroze.
Podijela polisaharida i disaharida?
Polisaharidi su ugljikohidrati vece molekulske mase i slozenije gradje koji se
sastoje od velikog broja
monosaharida povezanih glikozidnim vezama.netopljivi
su u vodi.najvazniji predstavnici su: skrob,
celuloza i glikogen. Polisaharidi
gradjeni od jedne vrste monosaharida nazivaju se homopolsiaharidi
(skrob,celuloza, glikogen, agar, pektin). Polisaharidi gradjeni od dvije ili vise
monosaharida nazivaju se heteropolisaharidi (heparin).
Disaharidi su oligosaharidi gradjeni od dvije jedinice monosaharida.Za organizam
covjeka najvazniji disaharidi su: maltoza, laktoza, celebioza, saharoza i
trehaloza.
GLUKOZA je monosaharid,sadrzi 6 ugljikovih atoma.
SAHAROZA ili KUHINJSKI SECER je disaharid glukoze i fruktoze koje su povezane
1alfa -2 beta blikozidnom vezom.
MALTOZA je produkt razgradnje polisaharida skroba i glikogena,nastaje
povezivanjem dviju glukoza gradeci 1alfa-4 glukozidnu vezu sto znaci da je
osjetljiva na djelovanje alfa-glukozidaze.
CELULOZA je biljni polisaharid koji nastaje linearnim povezivanjem vise od 10
000 jedinica glukoze.

14

TREHALOZA - nalazi se u sampinjonima i insektima.Nastaje povezivanjem dviju

glukoza 1alfa1alfa glikozidna veza.
CELEBIOZA - produkt razgradnje celuloze povezivanjem dviju glukoze 1beta-4
glukozidnom vezom.
Trioze Najmanji eeri su trioze: dihidroksiaceton i gliceraldehid.
Laktoza je mlijeni eer koji nastaje povezivanjem galaktoze i glukoze gradei
(1-4) glikozidnu vezu, koja je osjetljiva na djelovanje -galaktozidaz

Kako se dijele jednostavni seceri ili monosaharidi, navesti primjere?

Monosaharidi ili jednostavni seceri se dijele na: ALDOZE (glukoza) i KETOZE
(fruktoza)
Nereducirajui disaharidi.?
Saharoza ili kuhinjski eer je disaharid glukoze i fruktoze, koje su povezane (1
-2) glikozidnom vezom. Saharoza nema reducirajuihsvojstava, jer su i
aldehidna i keto skupina ukljuene u nastanak glikozidne veze.

Definiraj pojam GLIKOLIZE i emu slui glikoliza?

Glikoliza ima dvojaku ulogu, da razgranuje glukozu u svrhu stvaranja ATP ali i
osiguravanja granevnih osnovnih jedinica za sintezu staninih sastojaka. Glikoliza
predstavlja slijed kemijskih reakcija u kojima se glukoza transformira u piruvat uz
istovremeno stvaranje ATP. Kod aerobnih organizama glikoliza je predigra ciklusu
limunske kiseline. Stvaranje etanola i laktata iz glukoze naziva se proces vrenja
(fermentacije).
Redukcija eera.?
Slobodnu karbonilnu skupinu moe se reducirati kemijski ili enzimski. Enzimska
redukcija eera je reverzibilna, a kemijska nije. Redukcijom eera nastaju
polialkoholi.

15

Oksidacija eera.?
Oksidacija eera je mogua na vie naina:
U lunatoj sredini mnogi metalni kationi oksidiraju eere (Fehling-ova
otopina).
Blagi oksidansi, kao brom i jod, u lunatoj otopini oksidiraju aldehidnu skupinu
eera u karboksilnu skupinu i nastaju aldonske kiseline.

Ova oksidacija je mogua i enzimskim putem. Npr. enzim glukozaoksidaza

oksidira glukozu u glukonsku kiselinu. Ova reakcija se susree u metabolizmu
eera kod svih ivih organizama.
Kojom glikozidnom vezom nastaje Celuloza.?
Celuloza nastaje 1beta-4glikozidnom vezom,sto celulozu cini ne probavljivom u
ljudskom organizmu jer ne posjeduje enzim betaglukozidaza.
Optika aktivnost eera.?
Budui da imaju najmanje jedan asimetrian C atom, svi eeri imaju mo
zakretanja polarizirane svjetlosti. Svjetlost mogu zakretati u lijevo ili u desno, ali
kao kod aminokiselina, zakretanje polarizirane svjetlosti nema nikakve veze s L i
D strukturnim oblicima.
Furfurali koji se dobiju ciklizacijom eera u kiseloj sredini imaju svojstvo da
reagiraju s fenolima, s ciklikim aminima ili heterocliklikim spojevima duika.
Produkti ovih reakcija su razni obojeni derivati. Razliita obojenja se dobiju za
razliite eere, a ako su obojenja stabilna, reakcije se mogu koristiti za
kvalitativno i kvantitativno dokazivanje eera. U tu svrhu koriste se:
-naftol(Molish-ovareakcija)
rezorcinol (Selimanoff-ova reakcija)
orcinol (plavo-ljubiast derivat slui za identifkaciju riboze)
difenil amin (Dische-ova reakcija)

16

Oligosaharidi nastaju glikozidnim povezivanjem dviju do deset

monosaharidnih jedinica.

Glikozidna veza je stabilna u baznoj sredini, ali vrlo lako moe biti raskinuta
kiselom ili enzimskom hidrolizom.
Sta nastaje redukcijom secera na koji nacin se redukcija moze izvesti po
cemu se zazlikuju te reakcije prikazat najmanje jednu reakciju?
Redukcijom eera nastaju polialkoholi.. Slobodnu karbonilnu skupinu moe se
reducirati kemijski ili enzimski. Enzimska redukcija eera je reverzibilna, a
kemijska nije..
Sta su glikozidi?
U reakcijama s slkoholima, fenolima, aminima i organskim kiselinama ,
poluacetali prelaze u acetale.Takvi acetali se nazivaju GLIKOZIDI a nastala veza
izmedu secera i nesecernog dijela molekula naziva se GLIKOZIDNA VEZE.
Haworth-ov eksperimentalni dokaz na sljedei nain pokazuje poziciju
zatvaranja
prstena:
1. Metiliranje slobodnih OH skupina. Hidroksilna skupina koja zatvara prsten ne
reagira.
2. Hidroliza razrijeenom HCl, regenerira se samo aldehidna OH skupina,
ostale OH skupine ostajumetilirane
3. Oksidacija s HNO3 nastaje trimetoksi glutarna kiselina kao dokaz 1-5 veze,
inae bi nastala neka druga dikarboksilna kiselina s manje C atoma.
Trimetoksi glutarna kiselina moe nastati samo ako je poluacetalna veza izmeu
prvog i petog C atoma u glukozi.
Sta je epimerizacija?
Prelazak aldehidnog oblika secera u keto oblik, bez zagrijavanja bazne ili loznate
sredine.
LIPIDI
Lipidi su prirodni derivati koji nastaju u reakcijama masnih kiselina s
alkoholima ili aminima. Jednostavni lipidi su izgraneni samo od atoma ugljika,
vodika i kisika. Tu se ubrajaju gliceridi kod kojih je alkohol glicerol, drugi sloeni
spojevi kod kojih je alkoholna skupina neki alifatski alkohol s vie C atoma i
steroidi u kojima je alkohol sterol. Sloeni lipidi pored C, H i O atoma mogu
sadravati i N, P ili S atome. Lipidi imaju dvostruku bioloku ulogu: kao
rezerva hranljivih sastojaka u vrijeme gladovanja (jednostavni lipidi) i kao
strukturni elementi za izgradnju biolokih membrana (sloeni lipidi).
a) Teki lipoproteini HDL (High density lipoprotein). Teki lipoproteini
osiguravaju transport fosfolipida i manjim dijelom kolesterola u krvotoku. Imaju
gustou = 1,063 - 1,210 g/mL. Dimenzija 5 - 10 nm. Molekulska masa Mr = 100
000 - 400 000. Sadre priblino 50% proteina, 25% fosfolipida, 12%
esterifciranog kolesterola, 10% triglicerida i 3% slobodnih masnih kiselina.
17

b) Lagani lipoproteini LDL (Low density lipoprotein). Ovi lipoproteini su

glavni prijenosnici kolesterola od jetre do perifernih tkiva. Kolesterol je vezan na
fosfolipidnu frakciju. Srednja gustoa im je = 1,035 g/mL, Mr = 3 300 000.
Dimenzija 17 - 26 nm. Oni sadre 25% proteina i 75% lipida, a lipidna frakcija je
izgranena od 20% fosfolipida, 15% triglicerida, 50% esterifciranog kolesterola, 12
% slobodnog kolesterola i ostatak su slobodne masne kiseline.
Koje biomolekule sadrze vodik, kisik, ugljik, nitrogen, sumpor i fosfor?
Lipidi.
Kakva je razlika izmedu lipida i lipoproteina?
Lipidi se sastoje o alkohola i masnih kiselina a lipoproteini se sastoje od alkohola,
masnih kiselina i proteina.
Steroidi su esteri masnih kiselina i sterolskih alkohola. Sve masne kiseline mogu
graditi steroide, koji kod ovjeka imaju vrlo vanu ulogu pri transportu masnih
kiselina.
Lecitini su uti spojevi koji imaju puferska svojstva: kisela radi fosforne
kiseline i bazina radi amonijeve skupine u kolinu. Inae su jako rasprostranjeni
u prirodi, posebno ih mnogo ima u pluima, jetri, mozgu, umancu jaja itd.

Kemijska svojstva viemasnih kiselina povezana s karboksilnom

skupinom.?
a) Stvaranje soli Viemasne kiseline grade soli u reakcijama s alkalnim
metalima (KOH, NaOH) gradei pri tome sapune. Za razliku od masnih kiselina,
sapuni su topljivi u vodi. Oni imaju svojstva stvaranja pjena i emulzija odakle
potie njihova primjena.
H3C (CH2)n COOH + NaOH H3C (CH2)n COOH + H2O
Molekula sapuna u stvari ima dva pola: hidroflni anionski dio -COO- i hidrofobni
alifatski lanac C atoma u R ostatku
b) Stvaranje estera Vie masne kiseline reagiraju s alkoholima i izgranuju
estere. U svrhu frakcioniranja i odrenivanja masnih kiselina esto se koristi
reakcija stvaranja metilestera masnih kiselina koji su isparljivi spojevi i mogu se
istraivati plinskom kromatografjom.
Kemijska svojstva masnih kiselina povezana s dvostrukim vezama.?
a) Reakcija adicije Ako se nazasiena masna kiselina tretira bromom ili jodom,
adicijom ovih halogenih elemenata na dvostruku vezu dobije se odgovarajui
derivat. Gubljenje crveno-smene boje ukazuje na troenje Br2 u reakciji adicije i
moe biti dokaz dvostruke veze u nezasienoj masnoj kiselini. Zasiene kiseline
ne daju ovu reakciju.

18

Hidrogeniranjem nezasienih masnih kiselina nastaju odgovarajue zasiene

masne kiseline. Ova reakcija je nala praktinu primjenu u proizvodnji margarina
iz biljnih ulja.
b) Oksidacija dvostruke veze Tretiranjem nezasienih masnih kiselina
peroksidima ili slinim oksidansima nastaju toksini spojevi epoksidi.

Pri djelovanju neorganskih kiselina pri 50 C nezasiene masne kiseline s jednom

dvostrukom vezom daju odgovarajui glikol.

Ako se nezasienu masnu kiselinu tretira s jakim oksidansom (koncentrirana

otopina KMnO4) dolazi do cijepanja molekule i stvaranja dvije kiseline:

c) Autooksidacija masnih kiselina Autooksidacija masnih kiselina je proces

koji se normalno odvija pod djelovanjem kisika iz zraka. Masne kiseline poprimaju
karakteristian ranketljiv miris. Ovaj proces se aktivira prisustvom enzima
lipoksidaza pri emu nastaju toksini aldehidi i razni derivati neugodnog mirisa.
Parcijalno i privremeno autooksidacija masnih kiselina moe se sprijeiti
upotrebom prirodnih ili sintetskih antioksidansa.
Razlika izmeu Enantiomera i Dijasteroizomera.?
Enantiomeri su stereoizomeri koji se odnose kao predmet i lik u ogledalu i ujedno
se ne mogu medjusobno preklopiti. Plasticno prikazano njihov odnos je istovjetan
odnosu lijeve i desne sake ljudske ruke. Enantiomeri pokazuju iste fzicke osobine
osim u pogledu rotacije ravni polarizovane svjetlosti gdje oba enantiomera ravan
okrecu za isi ugao ali u suprotnim smjerovima. U prisustvu simetricnih reagenasa
ne postoji razlika u hemijskim osobinama enantiomera jednog stereoizomera
naziva se recemicna smjesa ili racemat i usljed medjusobno anulirajuceg efekta
enantiomera raemat ne pokazuje opticku aktivnost.
METABOLIZAM
Metabolizam (izmjena tvari) predstavlja mreni sustav tisua kemijskih
reakcija pri kojima stanice nekog organizma crpe energiju iz svoje okoline
(katabolizam) i sintetiziraju osnovne pretee za izgradnju vlastitih makromolekula
(anabolizam). Broj reakcija u organizmu je velik, ali broj vrsta reakcija i molekula
koje u njima sudjeluju je razmjerno malen. U svim oblicima ivota sredinju ulogu
ima skup od stotinjak molekula. U ovim predavanjima izloena samo opa naela
crpljenja energije iz hrane (katabolizam). Osnovna zadaa katabolizma je
19

stvaranje ATP koji se troi za pokretanje miia, aktivni transport tvari i

biosintetske procese u nekom organizmu.
Ravnotezu u organizmu regulisu tri sistema nabroj i navesti vremensko
djelovanje?
- hemijsko puferski sustavi tjelesnih tekucina (trenutacno djeluje u sprijecavanju
promjene (H+))
- disni sustav (disanjem unutar nekoliko minuta izbacuje se co2
- bubrezi (najsnazniji reulacijski sustav cije se pufenranjem mjeri u satima ili cak
danima)
Faze stvaranje energije u ljudskom org. navesti mjesto odvijanja svake
faze i u kojoj fazi nastaje najvise atp?
Stvaranje energije oksidacijom hranljivih tvari moe se podijeliti u tri stupnja: Prvi
stupanj se odvija u eludcu i crijevima gdje se velike molekule iz hrane cijepaju
na manje.
Proteini se hidroliziraju u dvadeset vrsta aminokiselina, polisaharidi u jednostavne
eere
poput glukoze i fruktoze, a masti u glicerol i masne kiseline. U ovoj fazi ne nastaje
energija.
Drugi stupanj se odvija u stanicama gdje se nastale male molekule dalje
razgrauju do
nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju sredinju ulogu u metabolizmu. Iz
veine ovih
molekula (eera, masnih kiselina i nekih aminokiselina) stvara se acetilna
jedinica koja se
povezuje s koenzimom A. U ovoj fazi nastaje neto korisne energije u obliku ATP.
Trei
stupanj se odvija u mitohondrijama i sastoji se od ciklusa limunske kiseline
(Krebsov ciklus) i
oksidacijske fosforilacije. Pri oksidaciji reduciranih koenzima NADH i FADH2, u
procesu oksidacijske fosforilacije nastaje ATP. Veina ATP stvorenog razgradnjom
hranljivih tvari nastaje na ovom stupnju.
Ciklus

limunske

kiseline.?

Je konani opi put oksidacije hranljivih sastojaka. Veina molekula ulazi u

ciklus u obliku acetilCoA. Veza glikolize i ciklusa limunske kiseline je
oksidacijska dekarboksilacija piruvata ime se
potrebni NAD+ i FAD. Ti se
nosai elektrona regeneriraju kad NADH i FADH2 prenesu svoje
elektrone elektron-transportnim lancem na O2, pri emu se stvara ATP. Ciklus se
kontrolira
regulacijom triju enzima koji u njemu sudjeluju. Visokoenergijski
naboj smanjuje aktivnost citrat- stvaranje acetil-CoA iz piruvata. Aktivnost
kompleksa piruvat dehidrogenaze kontroliraju povratno
smanjivanje brzine
stvaranja acetil-CoA kada je visoka koncentracija ATP. S druge strane, kada
je energijski naboj stanice nizak, tj. koncentracija ADP visoka, tada je
stimulirana izocitrat
dehidrogenaze i ubrzan ciklus limunske kiseline. Jedan
je od temeljnih metabolickih ciklusa kod
stanica koje koriste kisik. Krebsov
ciklus je kljucni metab.proces koji spaja puteve degradacije
(katabolizam)
20

ugljikohidrata ,lipida i bjelancevina u ugljicni dioksid i vodu uz oslobadjanje

kemijske
energije.
(Skraeno): Jedan je od temeljnih metabolickih ciklusa kod stania koje koriste
kisik. Krebsov viklus je kljucni metabolicki proces koji spaja putebve degradacije
ugljikohidrata lipida i blejancevina u ugljicni dioksid i vodu uz oslobadjanje
kemijske energije.
Ciklus Ure-e.?
Dio nastalog amonijeva iona nastalog razgradnjom
aminokiselina trosi se za biosinteze dusikovih spojeva.
Visak amonijeva iona buduci da je otrovan za stanicu
kod vecine kopnenih kraljesnjaka se pretvara u ureu,a
zatim izlucuje iz organizma. Urea se sintetizira u
tazozvanom ciklusu uree. To je serija reakcija u kojoj
nastaje urea iz amonijeva iona i ugljicnog dioksida. Neposretna preteca uree je
aminokiselina arginin koju enzim arinaza hirdrolizira na ureu i orinitin. Ostale
reakcije ciklusa eree sluze sintezi arginina iz ornitina.
Adenozin trifosfat (ATP) kao izvor energije.?
Molekula ATP je bogata energijom jersadri dvije fosfoanhidridne veze koje
hidrolizom oslobanaju svaka za sebe 30,5 kJ/mol. Oslobonena energija moe se
iskoristi za pokretanje endergonih procesa.

U ivim organizmima postoje i druge molekule koje posjeduju visok potencijal za

prijenos fosfatne skupine i oslobananje energije za pokretanje endergonih
procesa. Npr. fosfoenol piruvat (Go = - 61,9 kJ/mol) ili karbamoil fosfat ( Go = 51,5 kJ/mol)
Uloga vode u organizmu.?

nosi nutrijente i otpadne produkte

ispunjava stanini i meustanini prostor
pomae stvaranju makromolekula
sudjeluje u kemijskim reakcijama
slui kao otapalo mineralima, vitaminima i aminokiselinama
djeluje kao titnik izmeu zglobova
slui kao ublaitelj udara i stresa oka, kraljenice i posteljice u vrijeme
trudnoe
pomae pri regulaciji tjelesne temperature
suspstrat ili proizvod hemijskih reakcija

21

Uloga DNA i Atp-a

Polifosfatni ester kao ATP-ona ima veliki znacaj kao hemijska energija zivih
organizama ali i u ulozi koenzima raznih enzimskih kompleksa . Osnovna zadaca
katabolizna je stvaranje ATPa koji se trosi za pokretanje misica,aktivni transport
tvari i biosintetske procese u nekom org. DNA esteri fosforne kiseline koji
povezuju dvije ili vise molekula secera preko esterske veze. Ova struktura je u
osnovi svih nukleinskih kiselina.
U procesu metabolizma na ta se cjepaju molekule polisaharida,
proteina i masti u elucu.
Proteini polisaharidi i masti ne mogu da prodju kroz zid tankog crijeva pa se
razlazu na aminokiseline glukozu glicerol i masne kiseline.
Nabrojte faze stvaranja energije oksidacijom u ljudskom organizmu,
navesti mjesto odvijanja svake faze i ukojj nastaje najvie Atp-a.?
Stvaranje energije oksidacijom hranljivih tvari moe se podijeliti u tri stupnja:
- Prvi stupanj se odvija u eludcu i crijevima gdje se velike molekule iz hrane
cijepaju na manje. Proteini se hidroliziraju u dvadeset vrsta aminokiselina,
polisaharidi u jednostavne eere poput glukoze i fruktoze, a masti u glicerol i
masne kiseline. U ovoj fazi ne nastaje energija.
- Drugi stupanj se odvija u stanicama gdje se nastale male molekule dalje
razgrauju do
nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju sredinju ulogu u metabolizmu. Iz
veine ovih
molekula (eera, masnih kiselina i nekih aminokiselina) stvara se acetilna
jedinica koja se
povezuje s koenzimom A. U ovoj fazi nastaje neto korisne energije u obliku ATP.
- Trei stupanj se odvija u mitohondrijama i sastoji se od ciklusa limunske kiseline
(Krebsov ciklus) i
oksidacijske fosforilacije.Pri oksidaciji reduciranih koenzima NADH i FADH2, u
procesu oksidacijske fosforilacije nastaje ATP. Veina ATP stvorenog razgradnjom
hranljivih tvari nastaje na ovom stupnju.

Nabroj krajne produkte metabolizma u ljudskom organizmu.napisi

njihove hemiske formule?
Voda (H2O) , Urea (CH4N2O ), Atp (C10H16N5O13P3)
Sta nastaje potpunom razgradnjom UH a sta razgradnjom proteina.?
Proteini - se u tankomc rijevu razgrauju na aminokiseline, odakle se dalje
apsorbuju u krvotok.
Ugljikohidrati - se pomocu enzima razgrauju na jednostavne eere.

22

Objasniti pojmove hidrofilne i hidrofobne spojeve.Nabrojati hidrofilne i

hidrofobne spojeve.?
Hidroflni (polarni) spojevi jesu oni koji se dobro otapaju u vodi, npr. glukoza,
glicin, itd.
Hidrofobni (nepolarni) spojevi jesu oni koji se dobro otapaju u kloroformu ili
benzenu, npr. lipidi i voskovi.

Nabrojati razliku izmedu procesa fotosinteze i procesa celijskog disanja.

Napisati hemijeske reakcije procesa?
Slinosti:
- oba procesa proizvode energiju (molekule ATP)
- u oba procesa dolazi do transporta elektrona, iji se prenosioci nalaze na
unutranjim membranama odreenih organela
- elijsko disanje se nadovezuje na fotosintezu, materije stvorene u tamnoj fazi
fotosinteze se razgrauju tokom elijskog disanja
Razlike:
- mjesto gdje se vre: mitohondrije (el. disanje) i hloroplasti (fotosinteza)
- za sintezu ATP u fotosintezi je neophodna suneva energija (fotosintetika
fosforilacija), a u el. disanju nije (oksidativna fosforilacija)
- u fotosintezi se od prostih neorganskih jedinjenja (CO2 I H2O) stvaraju organska
jedinjenja (glukoza C6H12O6), a u disanju se organska jedinjenja (glukoza)
razlau na prosta neorganska (CO2 I H20); znai, fotosinteza je anaboliki, a el.
disanje kataboliki proces
- u fotosintezi se oslobaa/stvara O2, a u el. disanju se O2 troi
fotosinteza:

disanje:

C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O

Napisati opim formulama, jonizirajuce stanje aminokiselina promjene

ph vrijednosti?
Boni lanci koji se mogu ionizirati poveavaju reaktivnost aminokiselina i
omoguavaju stvaranje dodatnih veza

23

 Sedam aminokiselina: tirozin, cistein, arginin, lizin, histidin, asparaginska

kiselina i glutaminska kiselina imaju bone lance koji se mogu lagano ionizirati.
Ovih sedam aminokiselina, kada su ionizirane, mogu stvarati ionske veze, a
mogu i donirati ili prihvaati (akceptirati) protone kako bi se omoguile kemijske
reakcije.
Sposobnost da doniraju ili akceptiraju protone naziva se kiselo-baznom
katalizomi to je vana kemijska reakcija koja se odvija u mnogim enzimima

24