Hemoglobin nije jedinstven tip molekula ve pripada grupi metaloproteina u organizmu i

nije jedini koji sadri atome gvoa u vidu hem grupe (npr. mioglobin i kofaktori nekih
enzima jetre) i isto proteinskog dela molekula (2 alfa + 2 beta subjedinice). Takoe, u
pitanju je makromolekul to je bitno tokom hemolize jer moe da dovede do akutne
bubrene insuficijencije poto -zapui- tubule.

Hem= porfirin (1 pirolinski+3 pirolova heterociklina prstena) + Fe, sve ovo zbog toga
to se biosinteza u organizmu odvija od glicina i sukcinil-CoA), a genetske bolesti ove
sinteze se nazivaju porfirije.

Najvanija karakteristika je mogunost reverzibilne oksidacije, iliti regulisanog

vezivanja i otputanja atoma kiseonika koji kasnije slui kao akceptor vika protona sa
petog kompleksa i elektrona sa transportnog lanca iz mitohondrija i formiranja molekula
vode, a ne uestvuje u iskoriavanju molekula glikoze, pa je zato jako pogreno rei da
se u organizmu odvija sagorevanje

Ta reverzibilnost se modifikuje na nekoliko naina, a jedan od genetskih jeste putem

promene proteinskog dela molekula, jer postoji razlika u afinitetu za kiseonik izmeu
fetalnog i adultnog hemoglobina. Reverzibilnost oksidacije se izraava preko krive
disocijacije hemoglobina, a nju kliniki moemo da procenimo preko gasnih analiza
(odnosno, parcijalnog pritiska kiseonika i/ili ugljendioksida u krvi).
Dakle, na ovoj slici se vidi da je saturacija hemoglobina iznad 80% kada je parcijalni
pritisak iznad 40 (40-80), ali pri pritisku ispod 40, saturacija naglo pada, to je indikacija
da se pacijent stavi na kiseonik. To je prirodno ogranienje molekula, poto na malim
pritiscima vezuje malo, a pri pp 80-100, saturisanost je oko 80% bez obzira da li je 80 ili
96, to prua konstantan faktor sigurnosti, ali je zato jako bitno da li je 30 ili 25.

Bolesnik sa hroninom respiratornom insuficijencijom moe da ivi uglavnom bez

problema i sa saturacijom od 35, ali ako dobije upalu plua to je i inae esto prema
tome kako insuf. nastaje, i saturacija mu padne na 30, onda je on veoma ugroen.

Stvar se dodatno komplikuje sa pH unutar eritrocita, jer postoje razliite interakcije

zavisno od toga u kom stanju se nalazi atom gvoa (Fe 2,3,4+) i kiseonika (singlet,
superoksid,..). Varijacije bi trebalo da se spree putem anaerobnog metabolizma i
rezervom glutationa. U svakom sluaju, u jednom trenutku prevlada krajnost a to je
acidifikacija unutranjosti i ispoljavanja Bor-Haldanovog efekta - u kiseloj sredini se
lake otputa kiseonik (smanjuje afinitet), a lake vezuje CO2 i alosternom
modifikacijom putem vezivanja 2,3 bifosfoglicerata, kao antnog produkta anaerobnog
metabolizma. Ovde bi od bolesti upadali favizam, hemoglobinopatije, acidoza/alkaloza.

Meutim, Bor-Haldanov efekat ne vai kod mioglobina! Upravo suprotno, njegovo

zadatak je da obezbedi rezervu kada prestane normalan vid oksigenacije putem difuzije iz
kapilara. Afinitet treba shvatiti kao relativnu kategoriju, jer nije svuda isti, i neka
sistemska stanja mogu ozbiljno da ga poremete bilo u smislu prelakog otputanja ili
prevelikog afiniteta.

Tako da posle svega broj Er, ukupan Hgb i bilirubin ostaju samo kao grubi parametri