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  • Lectura Proteinas

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    PROTEÍNAS

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    Lectura proteinas (1)

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    ee Ca ceed Paved PROTEINAS. tos ‘Otras proteinas cuyo peso molecular se conoce son: gliadina y papaina, 27 000; enzima amarilla, 82000; seroglobulina humana antineumacoco, 195 006; catalasa, 248 000; ureasa, 480 000. Un aspecto importante de las investigaciones de Svedberg fue el he- cho de haber encontrado que algunas proteinas en solucién se disocian con facilidad (por ejemplo, por cambios en la concentracién de la pro- teina, en el pH 0 en la concentracién de sales) en componentes de peso ‘molecular menor, los cuales pueden volver @ asociarse al restaurarse las condiciones originales. Este dato hace suponer que las proteinas de mayor peso molecular estén formadas por enlace de unidades definidas. La in- sulina, por ejemplo, en solucién neutra al 1 % aproximadamente tiene tun peso molecular de 36,000; pero en soluciones muy diluidas, o en me- dio dcido, su peso molecular es 12000. Esta agregacién o disociacién puede deberse a la formacion o ruptura de enlaces débiles, tales como uentes de hidrégeno. Lo anterior no es vido para las protaminas y las histonss, que son mucho sms "sls ghe ois prteaas y puoden tener pesos molester tan es Propiedades generales de Ins proteinas Debido a su gran peso moleéular, las proteinas solamente pueden for- ‘mar soliciones coloidales; no son solubles en los disolventes de las gra- sas; algunas proteinas, sobre todo de origen vegetal, son solubles en alco- Las distintas proteinas tienen solubilidad diferente en agua © soluciones salinas, hecho que se emplea para su separacién. Las pro- teinas se combinan con los metales pesados o los fcidos de peso molecu lar clevado y forman precipitados insolubles de composicién no bien conacida. Las propiedades de las proteinas dependen en gran parte de la naturaleza y disposicién de los aminodcidos que las constituyen. Las di- ferencias que existen, tanto desde el punto de vista cuantitativo como cua- Titativo, en la composicién de aminodcidos de las proteinas pueden ob- servarse en la tabla de la pagina 104, en la cual se da la proporcién de aminodcidos de algunas proteinas bien conocidas. En esta tabla debe observarse de manera especial lo siguiente: (1) La pequeta cantidad de glicina en muchas proteinas; la ausenca de csi, ‘riptdfane y tresina en el colageno, y de Tsing y triptSfano en la zeina (2) La clevada. proporsion de cstna en la queratina y la insulin de dido slutémicc. en muchas proteinas, sobre todo en algunss de ovigen vegetal como la aliadina i glutelina, [a edestina y Ia zeina, de arginina en ia salmina, de proina fn el coligeno y In gliadina, de hisidina en la hemoglobina, y de gina ea el co- geno. {@) La presencia de hidroxiprolina en el coligeno y la elastina, y su ausencia en las otras proteinas, 9 a presencia de hidroslsina en el colageno, (@) Lo valores fotales Los métodos de antisis de las proteinas son compi- cados, y pueden perderse algunos aminotcidos durante la hidriss. La mayoria de Ins proteias de fa tabla se han analizado de manera exhaus ro se han estudiado completamente, los valores toales puet 106 roguimica dst 50%, Sélo te han estudiada algunas proteimas. Debe tenerse en cuenta que los (Sloreedeherian ser de mis del 100 7, ya que durante la bidrolisis entra agua en [ida ealace pepidico, em eantidad que’ puede legar a un 20 ‘Aunque la mayoria de los grupos carboxilicos y aminicos de los ami- nofcidos se bloquean al formarse las uniones peptidicas, siempre quedan flgunos de éstos en forma libre, ya sea en los extremos de las cadenas Pentidicas, o por la presencia de aminodcidos acidicos o bisicos. Las proicinas muestran muchas de las propiedades anfOteras de los aminodci dos: aquellas en cuya composicién intervienen en forma importante ami- hnodeidos bisicos, por ejemplo, las protaminas, son basicas; de la misma manera, existen proteinas acidas, como las gliadinas. Pero cualquiera que Sea su composicién, una proteina puede comportarse como écido 0 como base, y formar las sales correspondientes. En condiciones adecuadas, las protcinas pueden titularse cuanttativamente con dcidos o con bases. El comportsmiento de la protcina esti gobemado por é pH del me: dio en que se encuentra; esto se puede demostrar en un experimento Sencillo con gelatina en polvo, la cual se combina con los jones de plata. S6lo @ pH mayor de 4,8, y con los jones de ferrocianuro por debajo- ide 4.7; a pH 4.75 no teacciona ni con los aniones ni con los cationes. El pH 4.75 es, en efecto, ef punto isoeléctrico de Ia gelatina. Al disolverse, lus proteinas se comportan como si fueran aminodcidos, y se ionizan de a misma manera, El zwitterion y las sales respectivas que se forman en. presencia del HCI y NaOH se pueden representar como sigue: Par Per Dado que se ionizan y se comportan como electrdlits anf6teros. las proteinas son distintas de otros coloides, por ejemplo, los polisacéridos. Las proteinas se pueden considerar simulténeamente como coloides y cris- taloides; el peso molecular clevado que les confiere sus propiedades 20- Toidales, enmascara algunas de las propiedades tipicas de los crisialoides, tales como la difusibilidad a través de algunas membranas. En el punto isoeléctrico, no s6lo llega a un minimo la capacidad de tuna proteina de combinarse con los dcidos 0 con las bases, sino tambiéa otra serie de propiedades como la viscosidad, el aumento de volumen por imbibicion de agua, la presién osmética, y la més importante quizé, su estabilidad como coloide emulsoide. La tendencia de una proteina a coo (gularse o precipitar llega al méximo en su punto isoeléctrico; en otras palabras, su solubilidad es minima. Esto tiene importanciz préctica no ‘lo en las determinaciones de algunas proteinas (por ejempo. la albuimi- ha por la prueba de la ebullicin) sino también para su aisiamiento (por ejemplo, 1a insulina) de los tejidos. PROTEINAS, 101 ‘Si una solucién contiene proteinas con diferentes puntos isoeléctricos, fen ocasiones es posible separarlas haciendo pasar una cortiente eléctrica ‘por la solucién. Las proteinas se mueven en el campo elécttico si sus pun- {os isoeléctricos difieren del de la solucién, y conforme mayor es esta diferencia, mayor es la movilidad; ésta puede medirse en un aparato de leetroforesis. El proceso se realiza depositando la mezcla de proteinas ‘como una mancha o linea en la parte media de una tira de papel de filtro himedo, y aplicando los electrodos de un circuito eléctrico en los extremos de la tira, Esto se puede hacer con aparatos relativamente sen- cillos, y permite analizar las proteinas plasméticas con fines diagnésticos. Otra propiedad de las proteinas mas caracteristica de cristaloides que de coloides, es ta de formar cristales bien definidos. La albimina de hhuevo, la albimina del suero de caballo, ta insulina, las hemoglobinas, las hemocianinas y las proteinas vegetales edestina y excelsina, se pueden cristaizar con relativa faclidad. Se han cristalizado también muchas en- zimas (véase pig. 179), Desnaturalizacion Si una proteina como la albimina se precipita de su solucién con alcohol, el precipitado es soluble en agua si se ensaya inmediatamente, pero si el precipitado se deja en contacto con el alcohol por espacio dé ‘media hora, pierde la solubilidad; se ha producido algin cambio, y se dice que la albimina se ha desnaturalizado. Este cambio, que es peculiar de algunas proteinas, puede lograrse de varias formas en una solucién de proteinas, como el calentamiento, la exposicion a la luz ultravioleta, Ja agitacién vigorosa, la adicién de Acidos bases, acetona, urea, etc, Una pproteina en su punto isoeléctrico y en frfo (si la solucién esté estéril), ppermanece casi por tiempo indefinido en su estado original o nativo, pero cl proceso de desnaturalizacién se acelera al aumentar Ja temperatura (600% aproximadamente por cada 10°C). La desnaturalizacion de unas proteinas es reversible. El cambio més notable consecutivo a la desnaturalizacién de una proteina es la disminucién de su solubilidad, en especial en su punto iso- ‘léctrico. Una proteina nativa del grupo de las albiminas o de las globu- linas es insoluble en su punto isoelécttico. Cuando una proteina precipita de esta manera se dice que se ha coagulado (véase la pig. 110); este proceso es irreversible. Fuera del punto isoeléctrico, el cambio de solu- bilidad no es tan marcado, Los estudios realizados con rayos X sugieren que en la desnaturaliza ccién de una proteina globular se pierde la configuracién especifica, de- ‘bido a una reorientacién de las cadenas de polipéptides para producir luna estructura parecida a la de una proteina fibrosa. Las enzimas y al- sgunas hormonas, como la insulina, se inactivan con la desnaturalizacién, Las proteinas desnaturalizadas son dificles de cristalizar; el proceso no se acompafia de ningin cambio en el peso molecular. 108 ‘roguimica Productos de hidrélisis de tas proteinas Aunque las proteinas se pueden hidrolizar totalmente hasta aminoéci- os, se pueden encontrar algunos productos inte:medios en el proceso, sobre todo si se realiza con la hidroliticos; estos productos peptonas y polipéptidos. En la formacion de las metaproteinas, que son bbe productos intermedios més complejos, los cambios que se realizan en la molécula son relativamente pequefios, y se pueden lograr tratando. fa proteina con HCI 0 NaOH al 0,1 % durante 24 horas a 37°C, o mas répidamente con soluciones mas concentradas. Los productos que se ob- tienen son diferentes si se utiliza écido o base para el procedimiento; las. metaproteinas que se obticnen se describen como ficidas o alealinas, se- ain ef caso, Las metaproteinas difieren en su soludilidad de las proteinas aativas que les dieron origen; las que se forman de las albiminas son insolubles en agua, pero se disuelven en dcidos o bases diluidos. Las ‘metaproteinas de las proteinas coagulables no se pueden coagular por el calor. El cambio exacto que ocurre en esta transformacion no se conoce: cn algunos casos, se observa una ligera disminuién del contenido de azutre 0 de nitrogeno; al tratar con dlcali las proteinas, se racemizan algunos aminodcidos. De lo anterior puede verse que el manejo experi= mental de las proteinas puede cambiar sus propiedades, y esto debe tenerse en cuenta al interpretar los resultados obtenidos. Proteosas. Los productos siguientes en la degradacién de las protei- ‘as son las proteosas; se forman por ruptura de la molécula proteica en tarios fragmentos grandes cuya naturaleza exacta se desconoce. Las pro- ‘eosas tienen algunas de las propiedades de la proteina que les dio origen, pero son més solubles; pueden precipitarse con soluciones salinas muy ‘concentradas. Peptonas. Las peptonas difieren de las protecsas en que no se pre-

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