SRI HERLI INDRIYANI

12030194010
PKB 2012

Respiratory Rotenone, Antiycin A Cyanide, azide,

Inhibitor amytal carbon monoxide

NADH  FMN  Fe-S  CoQ  cyt b  Fe-S  cyt c1  cyt c  cyt a  cyt a3  O2
(-0,32) (-0,30) (+0,04) (+0,07) (+0,23) (+0,25) (+0,29) (+0,55) (+0,82)
Artificial Methylen Tetramethyl- ferrycyanide
phenazine 2,6-
electron acceptor blue(+0,0 p- (+0,26)
methosulf Dichlorophenol-
1) phenylenedi
at (+0,08) indophenol (+0,22) amin (+0,26)

FIGURE 15.9
Sites of action of some respiratory inhibitors and artificial electron acceptors. This
schematic of the respiratory chain from NADH to O2 shows the sites of action of some useful
inhibitors (red) and some artificial electron acceptors (blue). Each acceptor is positioned
according to its E’0 value (in parentheses), identifying the most likely site at which an acceptor
will withdraw electrons from the respiratory chain when added to mitochondria.

Respiratory Complexes
Mitochondria can be disrupted by mechanical treatment, such us sonic oscillation, or by nonionic
detergents such us digitonin, which preferentially solubilizes the outer membrane but tends not to
denature enzymes. By combinations of these techniques, one can fractionate mitichondria into
four separate enzyme complexes (complexes I, II, III, and IV – see Figure 15.2b), each of which
contains part of the entire respiratory sequence, plus a fifth (complex V), which catalyzes ATP
synthesis from ADP. Analysis of each complex for the presence of electron carriers, as well as
for reactions catalyzed, has helped to establish the currently accepted sequence of carriers.
Figure 15.10 provides more detailed information about the protein composition and catalytic
activities of each complex. As noted earlier, complexes I, II, III, and IV each accept electrons
from a relatively mobile electron carrier (one that is not tightly membrane-bound) and pass
electrons along to another mobile carrier. These mobile carriers are NADH, succinate, coenzyme
Q, cytochrome c, and oxygen. Energy released by the actions of complexes I, III, and IV drives
the synthesis of ATP by complex V, which is also called the ATP synthase complex.
The oxidation of reduced coenzyme Q bycomplex III is more complicated than indicated
in Figure 15.10, because at this point, a two-electron donor, CoQH2, is transferring electrons to
one-electron acceptors, the cytochromes. In this process, called the Q cycle, CoQH2 first transfer
one electron to an iron-sulfur center, which is transferred directly to cytochrome c1 and then to
cytochrome c. The resultant CoQ semiquinone then transfers another electron to the heme b566
component of cytochrome b (this heme has a light absorption maximum at 566nm), and this
electron next passes to the heme b562 component and then reduces a molecule of oxidized CoQ to
the semiquinone. This process is repeated with a secon molecule of CoQH2, but this time the
electron from the heme b562 reduces the CoQ semiquinone to CoQH2 (see margin). The result is
that two molecules of CoQH2 become oxidized and one molecule of CoQ becomes reduced, for a
net transfer of two electrons being used to reduce two molecules of cytochrome c. Because the
proton-consuming reactions occur within the matrix, while proton release takes place in the
intermembrane space, the Q cycle helps to maintain the proton gradient needed to drive ATP
synthesis (see page 540).
 Pernafasam Rotenon, Antimisin A Sianin, azida,
Inhibitor amital karbon monoksida

NADH  FMN  Fe-S  CoQ  cyt b  Fe-S  cyt c1  cyt c  cyt a  cyt a3  O2

Buatan elektron Metil biru Tetrametil- ferisianide

phenazine 2,6-
akseptor (+0,01) p- (+0,26)
methosulf Dichlorophenol- pentilendiam
at (+0,08) indophenol (+0,22) in (+0,26)

GAMBAR 15.9
Situs aksi inhibitor pernapasan dan akseptor elektron buatan. Ini skema rantai pernapasan
dari NADH ke O2 menunjukkan situs tindakan dari beberapa inhibitor yang berguna (merah) dan
beberapa akseptor elektron buatan (biru). Setiap akseptor diposisikan sesuai dengan nilai E'0
(dalam kurung), mengidentifikasi situs yang paling mungkin di mana sebuah akseptor akan
menarik elektron dari rantai pernapasan ketika ditambahkan ke mitokondria.

Kompleks Pernafasan
Mitokondria dapat terganggu oleh perlakuan mekanik, seperti sonic osilasi, atau dengan deterjen
nonionik seperti digitonin, yang istimewa melarutkan membran luar tetapi enzim cenderung
tidak denaturasi. Dengan kombinasi teknik ini, seseorang dapat fraksinasi mitochondria menjadi
empat kompleks enzim yang terpisah (kompleks I, II, III, dan IV - lihat Gambar 15.2b), masing-
masing berisi bagian dari seluruh urutan pernapasan, ditambah seperlima (V kompleks) , yang
mengkatalisis sintesis ATP dari ADP. Analisis setiap kompleks untuk kehadiran pembawa
elektron, serta untuk reaksi dikatalisis, telah membantu untuk membentuk urutan yang diterima
saat ini dari operator. Gambar 15.10 memberikan informasi lebih rinci tentang komposisi protein
dan aktivitas katalitik setiap kompleks. Seperti disebutkan sebelumnya, kompleks I, II, III, dan
IV masing-masing menerima elektron dari operator pembawa elektron yang relatif (salah satu
yang tidak erat terikat membran) dan melepaskan elektron bersama untuk pembawa seluler lain.
Operator-operator NADH, suksinat, koenzim Q, sitokrom c, dan oksigen. Energi yang dilepaskan
oleh tindakan kompleks I, III, dan IV mendorong sintesis ATP ke kompleks V, yang juga disebut
synthase kompleks ATP.
Oksidasi mengurangi koenzim Q oleh kompleks III lebih rumit daripada yang
ditunjukkan pada Gambar 15.10, karena pada saat ini, donor dua-elektron, CoQH2, mentransfer
elektron akseptor satu-elektron, sitokrom. Dalam proses ini, yang disebut siklus Q, CoQH2
transfer pertama elektron ke pusat besi-sulfur, yang ditransfer langsung ke sitokrom c1 dan
kemudian ke sitokrom c. Penyerapan CoQ semiquinone kemudian transfer elektron lain untuk
komponen b566 heme sitokrom b (heme ini memiliki maksimum penyerapan cahaya di 566 nm),
dan elektron ini selanjutnya lolos ke komponen b562 heme dan kemudian mengurangi molekul
teroksidasi CoQ ke semiquinone tersebut. Proses ini diulangi dengan dua molekul dari CoQH2,
tapi kali ini elektron dari b562 heme mengurangi semiquinone coq ke CoQH2 (lihat margin).
Hasilnya adalah bahwa dua molekul CoQH2 menjadi teroksidasi dan satu molekul CoQ menjadi
berkurang, untuk transfer bersih dua elektron yang digunakan untuk mengurangi dua molekul
sitokrom c. Karena reaksi proton menyerap terjadi dalam matriks, sedangkan pelepasan proton
berlangsung di ruang antarmembran, siklus Q membantu untuk mempertahankan gradien proton
yang dibutuhkan untuk menggerakkan sintesis ATP (lihat halaman 540).