lOMoARcPSD|1987689

Tema 7 - Metabolisme de compostos nitrogenats I: síntesi i

degradació de proteïnes
Bioquímica II (Universidad Pompeu Fabra)

StuDocu no está patrocinado ni avalado por ningún colegio o universidad.

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)
 lOMoARcPSD|1987689

TEMA  7:  METABOLISME  DE  COMPOSTOS  NITROGENATS  

(I).  SÍNTESI  I  DEGRADACIÓ  DE  PROTEÏNES  
 
Parlem  de  proteïnes  (aa)  i  àcids  nucleics.  Tot  sortirà  en  format  de  NH3,  i  esquelets  
carbonats.  
Diferències  amb  els  altres  metabolismes:  
-­‐  Els  compostos  nitrogenats  no  es  poden  emmagatzemar.  
-­‐  Són  de  disponibilitat   limitada:  hi  ha  aminoàcids  essencials  i  no  essencials.  Per  
poder   disposar   dels   que   són   essencials   sempre   depenem   de   l’entrada   d’aquests  
compostos  per  la  dieta.  
-­‐  Productes   tòxics:  El  nitrogen  en  forma  lliure  no  el  podem  tenir  lliure  circulant,  
perquè  és  altament  tòxic.  
 
L’organisme   ha   de   crear   una   sèrie   de   mecanismes,   perquè   el   nitrogen   formi   part  
d’una  sèrie  de  compostos  per  poder-­‐ne  disposar,  quan  li  faci  falta:  
 
Fonts:  
-­‐  Dieta  
-­‐  AA  que  podem  sintetitzar  
-­‐  Proteïnes  pròpies  de  l’organisme  (en  casos  extrems)  
 
Funcions:  
-­‐  Biosíntesi  de  proteïnes  (12  de  70kg  d’una  persona  són  proteïnes)  
-­‐  Síntesi  d’altres  compostos:  àcids  nucleics,  intermediaris  NH3,...  
-­‐  En  casos  extrems,  és  a  dir,  en  un  dejuni  molt  prolongat,  es  poden  utilitzar  com  a  
font  d’energia.  
 
Digestió  de  proteïnes  de  dieta  i  absorció  dels  aa  
 
És   un   procés   vital,   ja   que   necessitem   l’entrada  
d’aminoàcids  essencials  i  nitrogen.  
El  procés  comença  en  sistema  digestiu  (no  a  la  
boca).   A   l’estomac   hi   ha   clorhídric   i     pepsina  
que   trenquen   les   proteïnes.   Un   cop   tenim   les  
proteïnes  desnaturalitzades,  en  el  pàncrees,  hi  
hauran  enzims  pancreàtics    molt  específics  en  
forma   de   zimogen   (és   a   dir,   estan   en  
l’organisme   inactius,   i   mitjans   una   senyal,  
s’activen.   No   s’han   de   sintetitzar   de   0).  
Aquests   permetran   obtenir   aminoàcids   i  
oligopèptids.   Les   peptidases   del   pàncrees   són:  
tripsina   talla   després   d’arginina   i   lisina.   La  
seva   funció   és   trencar   enllaços,   per  
seqüenciar,   i   la   seva   forma   zimògena   és   el  
tripsinogen   que   esta   inactiu   i   s’activa   per  
l’enteropeptidasa,   que   el   fa   passar   a   la   seva  
forma  activa  que  com  hem  dit  és  la  tripsina.  La  
tripsina   activarà   la   resta   d’enzims:  
quimotripsina,   elastasa,...   En   l’intestí   prim,  
mitjançant  unes  aminopeptidases,  s’acaben  de  
tallar  tots  els  oligopèptids  i  obtenim  aa.  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

Degradació  de  les  proteïnes  musculars  

Només   es   degraden   proteïnes   en   traumes   o   en   períodes   llargs   de   dejuni  
(inanicions),   és   a   dir,   en   condicions   de   necessitats   energètiques   extremes.   La  
degradació  doncs,  es  fa  per  obtenir  energia,  però  no  en  podem  obtenir  directament  
de   les   proteïnes,   sinó   que   el   primer   que   hem   de   fer   es   passar   aquesta   proteïna  
muscular  a  aminoàcids  per  tal  d’utilitzar  aquests  aminoàcids  per  obtenir  energia.  
La   única   manera   d’extreure   energia   dels   aminoàcids   és   obtenir   el   seu   esquelet  
carbonat.   Per   tant,   el   primer   pas   serà   separar   l’amoni   de   l’esquelet   carbonat:    
1.   Volem   treure   la   part   amino:   tenim   tots   els   aa   i   a   traves   de   reaccions   de  
transaminació,   transformem   aquest   grup   amino   dels   aa   en   alanina   o   glutamat   (o  
glutamina),  ja  que  són  els  aa  que  es  transporten  més  fàcilment  pel  torrent  sanguini.  
Aleshores   a   través   del   torrent   circulatori   aniran   al   fetge   o   al   ronyó   i   finalment  
seran  eliminats  en  forma  d’urea  per  la  orina.  
2.   Tenim   els   esquelets   carbonats   que   hem   alliberat:   els   utilitzem   per   obtenir  
energia  en  el  múscul  i  en  el  fetge  (gluconeogènesis).    
 
Les  cells  sintetitzen  i  degraden  contínuament  proteïnes  a  partir  dels  aminoàcids.  
Per  tant  els  enzims  encarregats  d’aquests  processos  seran  importants  per  regular  
la  via  metabòlica.  D’altra  banda  l’actuació  d’uns  o  d’altres  dependrà  dels  canvis  
ambientals  i  dels  requeriments  metabòlics.  
 
Ubiquitinació  
Aquest  tipus  de  degradació  desenvolupa  una  funció  de  manteniment  i  de  regulació  
mitjançant  unes  determinades  senyals.  
La   via   de   senyalització   d’ubiquitinació:   la   necessitem   per   degradar   proteïnes  
musculars   o   de   tot   el   cos.   Totes   les   proteïnes   del   nostre   cos   han   de   fer   un   turn-­‐
over,   i   això   es   fa   a   través   d’aquest   sistema   que   s’encarrega   de   marcar   les   proteïnes  
que  s’han  de  degradar.    
Senyals  d’ubiquitinació:    
-­‐ Proteïnes   PEST   (Prolina   -­‐   Àcid   aspàrtic   –   Serina   –   Treonina).   Totes   les  
proteïnes   que   duguin   aquesta   seqüència   (senyal   de   fosforilació)   seran  
degradades.    
-­‐ La   regla   N-­‐terminal.   Es   va   realitzar   un   experiment:   van   agafar   la   beta-­‐
galactosidasa  i  li  van  canviar  els  seus  primers  aa.  Si  li  posaven  uns  o  altres  
aa   veien   que   el   temps   de   desaparició   de   la   proteïna   variava.   El   que   van  
demostrar   és   que   cada   proteïna   té   una   estabilitat   en   concret   i   aquesta  
estabilitat  depèn  dels  seus  primers  aa    aminoterminals.  
 
Ubiquitina  
 
 
 
 
Les   proteïnes   es   marquen   per   la   seva  
degradació   mitjançant   la   seva   unió  
covalent  a  la  ubiqüitina.  

 
 

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

 
Cascada:  

 
 
Acabem  amb  la  proteïna  poliubiquitinada  que  va  al  proteosoma  que  la  degradarà.  
El  proteosoma  es  un  complex  multiproteics  depenent  d’ATP  que  degrada  les  
proteïnes  ubiquitinades.  Té  dos  caps  (19S)  anomenats  Casquets  19S,  que  
s’encarreguen  del  reconeixement,  desplegament  i  subministrament,  i  una  part  
central  anomenada  proteosoma  20S,  que  s’encarrega  de  la  proteòlisi  de  les  
proteïnes  ubiquitinades.

Degradació  dels  aminoàcids  

 
Els   grups   amino   es  
transformen  en  amoníac  i  en  
urea   i   els   esquelets  
carbonats,   donen   energia   en  
el   múscul   i   gluconeogènesi  
en   el   fetge.   Per   poder  
degradar   un   aminoàcid  
doncs,   hem   de   separar   el  
grup   amoni   (que   anirà   al  
cicle   de   la   urea)   i   l’esquelet  
carbonat  que  el  reaprofitem.    
 
Com  ho  separem?  Per  transaminació.  
 
Transaminació  
 
Primera   reacció:   Mitjançant   l’alfa  
cetoglutarat   trec   l’amoni   de   l’aa,   és   a   dir,  
hi   ha   una   transferència   del   grup   amino  
d’un   aa   sobre   l’alfa-­‐cetoglutarat.   Aquest  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

alfa   cetoglutarat   amb   un   grup   amoni  

es   transforma   en   glutamat   i   alfa-­‐
cetoàcid.  
 
Segona  reacció:  Tinc  glutamat  i  el  que  
faig   és   passar   el   grup   amoni   d’aquest  
glutamat  a  l’oxalacetat,  la  qual  cosa  em  
dona   alfa-­‐cetoglutarat   i   la   formació  
d’un  aa  nou:  aspartat.  
 
 
Transaminases  
Les  transaminases  o  aminotransferases  són  específiques  per  a  cada  enzim,  passen  
el  grup  amino  d’un  aa  a  un  altre.  Requereixen  del  coenzim  piridoxal-­‐5-­‐fosfat  (PLP).  
 
Reaccions   de   transaminació   catalitzades   per  
l’alanina  i  l’aspartat  aminotransferases:    
-­‐  ALT  alanina  aminotransferasa:    
alanina  !  Glutamat    
-­‐  AST  (GOT)  aspartat  aminotransferasa:  
 glutamat  !  Aspartat.  
 
Diagnòstic  (enzims  intracel·lulars):    
ALT   i   AST   indicacions   de   lesions   tissulars  
-­‐  hepàtiques  (hepatitis).  
-­‐  musculars  (infarts/desordres  musculars)  
 
Desaminació  oxidativa  
 
Alliberació   del   grup   amino   del   glutamat   com   a  
amoníac   lliure:   el   glutamat   passa   a   alfa-­‐
cetoglutarat   i   allibera   amoníac.   Necessitem  
amoni  lliure  pel  cicle  de  la  urea.    D’altra  banda  
quan  hi  ha  molt  amoni  lliure  en  l’organisme  i  a  
l’organisme   no   li   interessa   és   una   manera   de  
captar-­‐lo   perquè   no   sigui   tòxic,   per   tant   l’alfa-­‐
cetoglutarat  reaccionarà  amb  l’NH3  per  formar  
glutamat  o  alfa-­‐cetoàcids.  Així  doncs,  la  reacció  
pot  anar  cap  a  un  cantó  o  cap  a  l’altre.  
 
Això   es   dona   per   acció   de   la   glutamat  
deshidrogenasa  (GDH)  
 
Regulació:    
-­‐  Activació  per  GDP  i  ADP  
-­‐  Inhibició  per  GTP  i  ATP  
 
 
Cicle  de  la  urea  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

Síntesi  de  la  urea  és  la  forma  majoritària  d’eliminació  del  nitrogen  del  nostre  cos.  
Es  produeix  al  fetge.  
Es  transporta  a  la  sang  i  als  ronyons  per  la  seva  excreció  en  l’orina.  
 
*La   urea   té   2atoms   de   nitrogen:   un   vindrà   de   l’amoni   lliure   i   l’altre   de  
l’aspartat.  En  el  cas  que  no  en  tinguem,  aconseguim  un  espartat  fent  una  reacció  
de  transaminació.  
 

 
 
El  cicle  de  la  urea  es  dona  en  les  cells  hepàtiques  
Es  compon  de  5  reaccions:  2  mitocondrials  i  3  citosòliques.  
Regulació:  dieta  rica  en  aa  o  processos  d’inanició  fan  arribar  molts  aa  al  fetge,  que  
indueixen  la  síntesis  dels  enzims  del  cicle.  
 
1.   Entrem   el   grup   amoni   lliure   per   desaminació   oxidativa   del   glutamat.   Així  
aconseguim   un   grup   amino   lliure   en   les   mitocòndries   per   formar   la   carbamoïl  
fosfat   mitjançant   la   CPS   I   (carbamoïl   fosfat   sintetasa).   Les   primeres   reaccions  
són  molt  importants  en  el  cicle  perquè  solen  ser  irreversibles.  

 
 
2.  A  traves  de  la  ornitina   transcarbamoilasa,  en  la  mitocòndria  transformem  el  
carbamoïl  fosfat  en  citrul·lina  (aa).  

 
 

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

3.   En   el   citosol   l’arginosuccinat   sintetasa,   transforma   la   citrul·lina   en   arginino-­‐

succinat  (gastem  un  ATP  i  es  produeix  la  entrada  de  l’espartat  per  donar  el  segon  
àtom  de  nitrogen).  
4.   A   través   de   l’argininosuccinasa   transformem   l’argininosuccinat   en   arginina.  
Deixem  anar  fumarat.  

 
 
5.   La   ultima   reacció   amb   una   arginasa   creem   la   urea   i   tornem   a   formar   ornitina  
(que   serà   el   que   necessitem   per   formar   citrul·lina).   La   ornitina   entrarà   en   la  
mitocòndria  per  tancar  el  cicle.  
 

 
 
Fumarat  
Generat  en  la  reacció  de  l’argininosuccinasa.  Necessitem  un  grup  amoni  lliure,  un  
bicarbonat,  un  aspartat  i  3  ATP’s.  D’aquesta  manera  obtenim  urea  i  fumarat.  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

-­‐  Regulació:  la  CPS  I  es  activada  al·lostèricament  pel  N-­‐acetil  glutamat  (augmenta  el  
glutamat   i   augmenta   el   cicle   de   la   urea).   També   es   pot   regular   mitjançant   altres  
enzims  que  estan  controlats  per  les  concentracions  de  substrat.  
 

 
 
 
Alteracions  en  el  metabolisme  del  nitrogen:    

-­‐   Intoxicació   per   amoníac.   L’amoníac   afecta   principalment   al   sistema   nerviós  

(retràs  mental,  coma  i  mort).  

-­‐   Alteracions   genètiques   en   algun   dels   enzims   del   cicle   de   la   urea.  -­‐   Problemes  
adquirits;   com   ara   cirrosi   hepàtica   (alcoholisme,   hepatitis,...).   Qualsevol   mutació  
dels  enzims  que  hem  dit,  faran  que  deixi  de  funcionar  el  cicle  de  la  urea.  

-­‐   Quan   més   proteïna   hi   ha   a   la   dieta   més   anirà   la   reacció   cap   a   la   formació   urea,   en  
canvi  si  n’hi  ha  poca  anirem  cap  a  la  formació  d’acetoàcids  per  obtenir  energia.  
 
CAS  
 
Dos  nens,  una  mateixa  història?  

Els  pares  d’en  Joan,  un  nen  de  dos  mesos  d’edat,  van  portar  el  seu  fill  al  pediatre  quan  va  
començar  a  vomitar.  Els  pediatres  de  guàrdia  que  atengueren  a  en  Joan  van  observar  que  es  
dormia  amb  facilitat  i  passava  així  gairebé  tot  el  dia.  L’anàlisi  d’orina  va  mostrar  
concentracions  anormalment  elevades  de  glutamina  i  amoni.  Li  van  practicar  un  
encefalograma  que  mostrà  signes  evidents  d’anormalitat.  Davant  d’aquesta  situació,  els  
pediatres  van  decidir  administrar  glucosa,  que  va  permetre  una  milloria  ràpida  de  la  situació  
clínica  d’en  Joan.  Quant  van  revisar  els  antecedents  familiars,  van  descobrir  que  uns  anys  
abans  un  germà  seu  va  morir  als  pocs  dies  d’edat  després  d’haver  patit  un  procés  de  letargia,  
irritabilitat,  convulsions  i  haver  entrat  en  coma  del  que  no  es  recuperà.  L’estudi  genètic  
posterior  mostrà  que  tenia  una  rara  malaltia  genètica  conseqüència  d’una  mutació  puntual  
en  el  gen  de  l’ornitina  transcarbamoilasa.  

Aquest  però  no  havia  estat  l’únic  ingrés  a  l’hospital  amb  símptomes  similars  que  els  pediatres  
havien  atès  aquell  dia.  La  Joana,  un  nena  de  tres  anys,  va  ingressar  amb  un  quadre  clínic  
molt  similar  amb  l’excepció  que  tenia  unes  concentracions  de  transaminases  (ALT/AST)  molt  
elevades.  El  més  curiós  era  que  en  aquest  cas  no  hi  havia  cap  dada  d’interès  relativa  a  la  seva  
família,  i  no  existien  antecedents  familiars  de  malalties  similars.  La  única  cosa  rellevant  era  
que  recentment  la  Joana  havia  estat  diagnosticat  d’hepatitis  vírica.  

En  els  dos  casos  però  el  tractament  proposat  fou  el  mateix:  consistia  en  una  dieta  baixa  en  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

proteïnes,  la  realització  d’hemodiàlisi  i,  en  el  cas  més  greu,  l’administració  de  benzoat  sòdic  i  
fenilacetat.  Els  dos  nens  es  recuperaren  satisfactòriament,  tot  i  que  un  d’ells  es  va  haver  de  
seguir  tractant  durant  molt  de  temps.  

RESPOSTES  
En  el  marc  del  quadre  clínic  d’en  Joan,  quin  significat  poden  tenir  els  nivells  alts  de  
glutamina  i  amoníac  en  sang?  Això  vol  dir  que  no  podem  degradar  l’amoníac.    
 
Per   què   millora   amb   l’administració   de   glucosa?   En   Joan   millora   amb  
l’administració  de  glucosa,  perquè  el  que  hem  de  gastar  perquè  el  nitrogen  formi  
part  dels  aminoàcids  són  els  alfa-­‐cetoàcids  (concretament  gastem  alfa-­‐cetoglutarat  
per   formar   glutamat).   Si   gastem   tot   l’alfa   cetoglutarat   no   podem   fer   el   cicle   de  
Krebs,  per  tant,  no  tindrem  energia  i  entrem  en  un  estat  de  letargia.  El  cervell  no  té  
energia.  
 
Hi   ha   una   mutació   en:   l’Ornitina   transcarbamoïlasa,   que   pertany   al   cicle   de   la   urea.  
(reacció  2).    
 
Hi   ha   alguna   relació   entre   aquest   enzim   i   les   manifestacions   clíniques   de   la   Joana   i  
les   d’en   Joan?   A   en   Joan   no   li   funciona   el   cicle   de   la   urea,   perquè   té   una   mutació   en  
aquest   enzim,   en   el   cas   de   la   Joana   aquesta   afecció   ha   sigut   provocada   per   una  
causa  externa,  hepatitis,  que  li  ha  afectat  al  fetge  i  li  ha  alterat  el  cicle  de  la  urea.  Es  
temporal,  i  per  tant  no  és  genètic.  En  el  cas  de  la  Joana  no  hi  ha  cap  relació  amb  la  
mutació  de  l’enzim  ornitina  transcarbamoïlasa.  
 
Perquè   cal   donar   una   dieta   baixa   en   proteïnes   i   realitzar   hemodiàlisi   en   els   dos  
nens?  Perquè  no  s’acumulin  els  aa  i  perquè  l’amoni  en  sang,  que  és  tòxic,  es  pugui  
eliminar.  
 
Quin  dels  dos  nens  va  haver  de  seguir  un  tractament  més  llarg  i  per  què?  En  Joan  
saltarà  el  tractament  llarg,  perquè  és  genètic  i  ho  tindrà  tota  la  vida.  
 
Quin   sentit   té   administrar   benzoat   sòdic   i   fenil   acetat?   El   benzoat   sòdic   i   el   fenil  
acetat  tenen  la  capacitat  de  conjugar-­‐se  amb  uns  aa  i  de  transportar-­‐los  en  sang  i  
degradar-­‐los.   El   benzoat   sòdic   es   combina   amb   la   glicina   per   formar   un   compost  
fàcilment  excretat  en  l’orina  (hipurat).  El  fenilacetat  es  conjuga  amb  la  glutamnina  
per  formar  fenilacetilglutanuba  que  pot  ser  excretat  en  els  ronyons.  
 
Metabolisme  dels  esquelets  carbonats  
 
Que   passa   amb   els   esquelets   carbonats   dels   aa?   Hi   han   dos   tipus   d’aa.   Els   que   es  
reaprofiten   fent   gluconeogènesi   s’anomenen   aminoàcids   glucogènics.   Els   que  
s’aprofiten  per  fer  àcids  cetònics,  s’anomenen  aa  cetogènics  (oxidació  a  CO2).  
 

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

 
 
 
THF:  és  un  cofactor  important  tant  en  metabolisme  d’aa  com  en  biosíntesis  d’àcids  
nucleics.   S’utilitza   per   fer   quimioteràpia.   Transporta   carbonis,   és   a   dir,   utilitza  
grups   funcionals   de   carboni   per   transportar-­‐los   d’una   molècula   a   una   altra.   Es  
forma:   folat   !   7,8-­‐dihidrofolat   (DHF)!   Tetrahidrofolat   (THF).   Necessitem   el  
dihidrofolat  reductasa  que  fa  aquest  últim  pas.  
 

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

 
 
Metabolisme   dels   aminoàcids   i   biosíntesi   dels   nucleòtids   de   purina   a   partir   del  
grup  metil  de  la  timina.  
 
 
Biosíntesi  de  proteïnes:  Anabolisme  dels  aminoàcids  
 
Biosíntesi  de  l’alanina,  aspartat,  asparagina,  glutamat  i  glutamina.  A  partir  de  
piruvat,  oxalacetat  i  alfa-­‐cetoglutarat.  
 

 
 
Biosíntesi  de  serina  a  partir  de  3-­‐fosfoglicerat  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

 
 
La  modificació  d’aminoàcids  porta  a  la  síntesi  de  derivats:  
 
Biosíntesi   de  prolina   a   partir   del   glutamat.   També   la   ornitina   i   arginina   es   formen  
a   partir   del   glutamat.   No   serveixen   per   la   síntesi   de   proteïnes,   sinó   que   són  
compostos  del  cicle  de  la  urea.  
 
Biosíntesi  de  cisteïna  i  glicina  a  partir  de  serina  
 
Biosíntesi  de  tirosina  a  partir  de  fenilalanina    
 
 
 
Cicle  del  nitrogen  
 
 
Fixació   del   nitrogen:  
Nitrogenasa  
 
Amonificació:   és   la   capacitat  
que   tenen   les   plantes,   els  
fongs   i   les   bactèries   de  
reduir   el   nitrat   a   nitrit  
(nitrat   reductasa)   i   el   nitrit  
a  amoníac  (nitrit  reductasa).    
 
Reaccions  d’assimilació:      
-­‐  Glutamat  deshidrogenasa  
-­‐  Glutamina  sintetasa  
 
 
Només  assimilarem  el  nitrogen  en  forma  de  NH3  
Fases  del  nitrogen:  Amonificació!Fixació!Assimilació  
 
Fixació  del  nitrogen:  

La  forma  principal  del  N,  N2,  és  molt  estable.  El  N2  només  es  metabolitza  per  
bactèries  (diazótropes).  Reducció  N2  a  NH3:  catalitzat  per  la  nitrogenasa.  Es  dóna  
en  condicions  molt  anaeròbiques,  per  tant  fan  una  simbiosis  amb  les  lleguminoses:  
Sistema  simbiont  per  fixar  nitrogen.  A  través  de  la  leghemoglobina  que  capta  l’O2,  
els  bacteris  poden  viure  en  ens  nòduls  de  les  arrels.  
*anaerobiosis  (leghemoglobina:  proteïna  abundant  que  manté  un  medi  anaeròbic  
en  els  nòduls  de  les  lleguminoses).  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

Es  necessiten:  electrons  +  ATP    

Nitrogenasa:  
Té  dos  complexos:  

-­‐  complex  I  (reductasa  o  proteïna  Fe);  proporciona  electrons  amb  poder  reductor.  

-­‐  complex  II  (nitrogenasa  o  proteïna  Molibdè-­‐Fe);  redueix  N2  a  NH3.  

 
La  més  important  del  cicle  del  nitrogen  és  l’assimilació.  Com  entra  el  grup  amoni  
en  el  nostre  organisme  sense  que  sigui  tòxic?  (a  part  de  mitjançant  els  aa)  
 
Utilització  de  l’amoníac:  assimilació  i  biogènesis  del  nitrogen  orgànic  
L’amoníac  s’incorpora  als  aa  mitjançant  el  glutamat  i  la  glutamina.  
Mitjançant  aquestes  reaccions  podem  incorporar  l’amoni  sense  que  sigui  tòxic,  per  
tal  d’assimilar  el  nitrogen:  
 
-­‐ Primera  reacció  del  cicle  
de  la  urea.  Carbamoïl  
fosfat.  CPS-­‐1.    

-­‐ De  l’espartat  a  
l’asparagina.  Mitjançant  
l’asparagina  sintetasa    

-­‐ D’alfa-­‐cetoglutarat  a  
glutamat  mitjançant  la  
glutamat  deshidrogenasa    

-­‐ De  glutamat    a  glutamina  a  

tracés  de  glutamina  
sintetasa  

 
 
Reaccions  molt  importants  per  la  creació  de  components  necessaris.  
 
Reaccions  més  importants  d’assimilació:  
-­‐  La  glutamat  deshidrogenasa  sintetitza  glutamat  a  partir  de  NH3.  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)

 lOMoARcPSD|1987689

 
 
El  grup  α-­‐amino  de  la  major  part  dels  aa  prové  del  grup  α-­‐amino  del  glutamat,  
mitjançant  reaccions  de  transaminació.  A  partir  del  glutamat  es  formaran  molts  aa  
a  partir  de  reaccions  de  transaminació.  

És  una  reacció  reversible  (molt  bidireccional).  

-­‐  La  glutamina  sintetasa  és  un  punt  de  control  central  en  el  metabolisme  del  
nitrogen.    
Donador  grup  amino.  
Forma  d’emmagatzemament  de  l’amoníac.  
Activada  per  α-­‐cetoglutarat,  quan  hi  hagi  molt  alfa-­‐cetoglutarat  a  farem  glutamat  i  
per  tant  glutamina  

Regulada  al·lostèricament  per  retroinhibició  (feedback  negatiu:  com  més  producte  

tenim  més  s’inhibeix  el  principi  de  la  reacció)  acumulativa  dels  productes  finals  o  
de  productes  que  representen  el  nivell  de  nitrogen  de  la  cèl·lula  (per  ex.,  alanina,  
serina  i  glicina).  

 
Modificació  covalent  reversible  →  adenilació  d’un  residu  Tyr  específic,  per  tal  
d’activar-­‐se.  

Si  tenim  molts  aa  en  el  nostre  organisme  la  reacció  estarà  inhibida  

Altres  productes  del  metabolisme  d’aminoàcids:  

Funcions  metabolisme  aminoàcids:  biosíntesi  de  proteïnes  /  font  d’energia  /  

síntesi  d’altres  compostos.  

Porfirines:  condensació  de  glicina  i  succinil-­‐CoA.  Creatinina:  sintetitzada  a  partir  

de  glicina  i  arginina.  Hormones  i  neurotransmissors:  Histamina:  a  partir  de  la  
histidina.  Serotonina:  a  partir  del  triptòfan  i  Catecolamines:  a  partir  de  la  tirosina.    

Purines  i  pirimidines  

Descargado por Isabel Rincon (inisanegirl420@gmail.com)