ZADACI

Biohemija I
05.01.2016.
 Aminokiseline i proteini

1. Povezanost između titracione krive i kiselinsko-baznih svojstava glicina. 100 mL

0,1 M otopine glicina (Gly) pri pH 1,72 titrirano je sa 2 M otopinom NaOH. pH je praćen,
a rezultati su prikazani grafički:

Ključne tačke u titraciji označene su od I do V. Za svaku tvrdnju navedenu od (a) do (o)

identificirati odgovarajuću ključnu tačku titracije i obrazložiti.
a) Gly je prisutan predominantno kao jon +H3N-CH2-COOH;
b) Prosječni ukupni naboj Gly je +1/2;
c) 50% amino grupa je jonizirano;
d) pH je jednak pKa karboksilne grupe;
e) pH je jednak pKa protonirane amino grupe;
f) Gly ima svoj maksimalni puferski kapacitet;
g) Prosječni ukupni naboj Gly jednak je nuli;
h) Karboksilna grupa je potpuno istitrirana (prva ekvivalentna tačka);
i) Gly je potpuno istitriran (druga ekvivalentna tačka);
j) Predominantna vrsta je +H3N-CH2-COO-;
k) Prosječni ukupni naboj Gly je -1;
l) Gly je prisutan predominantno kao smjesa (50:50) vrsta +H3N-CH2- COOH i +H3N-CH2-COO-;
m) Ovo je izoelektrična tačka;
n) Ovo je završetak titracije;
o) Ovo su pH područja najnižeg puferskog kapaciteta.
 Aminokiseline i proteini

1.
a) Gly je prisutan predominantno kao jon +H3N-CH2-COOH (I)
b) Prosječni ukupni naboj Gly je +1/2 (II)
c) 50% amino grupa je jonizirano (IV)
d) pH je jednak pKa karboksilne grupe (II)
e) pH je jednak pKa protonirane amino grupe (IV)
f) Gly ima svoj maksimalni puferski kapacitet (II i IV)
g) Prosječni ukupni naboj Gly jednak je nuli (III)
 Aminokiseline i proteini
1.

h) Karboksilna grupa je potpuno istitrirana (prva ekvivalentna tačka) (III)

i) Gly je potpuno istitriran (druga ekvivalentna tačka) (V)
j) Predominantna vrsta je +H3N-CH2-COO- (III)
k) Prosječni ukupni naboj Gly je -1; (V)
l) Gly je prisutan predominantno kao smjesa (50:50) vrsta +H3N-CH2- COOH i
+H N-CH -COO- (II)
3 2
m) Ovo je izoelektrična tačka (III)
n) Ovo je završetak titracije (V)
o) Ovo su pH područja najnižeg puferskog
kapaciteta (I, III i V)
 Aminokiseline i proteini

2. Jonizirajuće stanje histidina. Svaka od jonizirajućih grupa aminokiseline može

postojati u jednom od dva stanja, nabijenom ili neutralnom. Električni naboj na
funkcionalnim grupama je određen vezom između njihove pKa i pH vrijednosti rastvora.
Ova veza je opisana Henderson-Hasselbalch-ovom jednačinom.

a) Histidin ima tri jonizirajuće funkcionalne grupe. Napisati ravnotežnu reakciju za sve tri
jonizacije i dodijeliti odgovarajuću pKa za svako jonizirajuće stanje. Nacrtati strukture
histidina u svakom jonizirajućem stanju. Koji je naboj molekule histidina u svakom od
jonizacijskih stanja.
b) Nacrtati strukture najdominantnijeg jonizirajućeg stanja histidina na pH 1, 4, 8 i 12.
Uzeti u obzir da jonizirajuće stanje može biti procjenjeno tretirajući svaku jonizirajuću
grupu nezavisno.
c) Koje je naelektrisanje histidina na pH 1, 4, 8 i 12. Za svaki pH odrediti hoće li histidin
migrirati prema anodi (+) ili katodi (-) kada se postavi u električno polje.
 Aminokiseline i proteini

2.
a) Histidin ima tri jonizirajuće funkcionalne grupe. Napisati ravnotežnu reakciju za sve tri
jonizacije i dodijeliti odgovarajuću pKa za svako jonizirajuće stanje. Nacrtati strukture
histidina u svakom jonizirajućem stanju. Koji je naboj molekule histidina u svakom od
jonizacijskih stanja.
b) Nacrtati strukture najdominantnijeg jonizirajućeg stanja histidina na pH 1, 4, 8 i 12.
Uzeti u obzir da jonizirajuće stanje može biti procjenjeno tretirajući svaku jonizirajuću
grupu nezavisno.
 Aminokiseline i proteini

2.
c) Koje je naelektrisanje histidina na pH 1, 4, 8 i 12. Za svaki pH odrediti hoće li histidin
migrirati prema anodi (+) ili katodi (-) kada se postavi u električno polje.

pH Stuktura Naboj Kretanje prema

1 1 +2 Katoda
4 2 +1 Katoda
8 3 0 Nema kretanja
12 4 -1 Anoda
 Aminokiseline i proteini

3. Razdvajanje aminokiselina hromatografijom jonske izmjene. Smjesa aminokiselina

može se analizirati tako što se prvo razdvoji smjesa na komponente i onda se propusti
kroz jono-izmjenjivački hromatograf. Aminokiseline postavljene u kationsku
izmjenjivačku smolu koja sadrži sulfonatne grupe (-SO3-) putuju kroz kolonu različitim
brzinama zbog dva faktora koja utiču na njihovo kretanje: (1) jonsko privlačenje između
sulfonatnih ostataka na koloni i pozitivno nabijenih funkcionalnih grupa aminokiselina i
(2) hidrofobne interakcije između nepolarnih lanaca aminokiselina i jako hidrofobnih
skeleta polistiren-divinilbenzenskih smola. Za svaki par niže navedenih aminokiselina
odrediti koja će se prva eluirati u kationskoj izmjenjivačkoj koloni pri pH = 7:
a) Asp i Lys
b) Arg i Met
c) Glu i Val
d) Gly i Leu
e) Ser i Ala
 Aminokiseline i proteini

3.
a) Asp i Lys
Asparaginska kiselina (Asp) je dikarbonska, tako da se pri bilo kojoj pH vrijednosti
slabije veže za kationski jonoizmjenjivač, te će se prije eliuirati nego lizin (Lys) koji je
diamino kiselina i ima više pozitivnog naboja u odnosu na Asp.
b) Arg i Met
Arginin ima i gvanidinsku grupu koja pri datom pH još uvijek ima određeni udio
pozitivnog naboja koji doprinosi jačem vezanju na sulfonatne grupe kationskog
izmjenjivača, tako da će se prije eluirati metionin.
c) Glu i Val
Slično kao i u prvom slučaju s tom da je valin samo aminokiselina sa nepolarnim bočnim
lancem koji doprinosi jačoj interakciji sa česticama smole, tako da će se prvo eluirati
glicin.
d) Gly i Leu
Gly
e) Ser i Ala
Ser
 Aminokiseline i proteini

4. Veličina proteina. Odrediti približnu molekulsku masu proteina sa 682

ostatka aminokiselina u jednom polipeptidnom lancu.

Kao srednja molekulska masa za aminokiselinske ostatke sadržane u

jedostavnim proteinima se uzima 110 g/mol, tako da je približna molekulska
masa proteina sa 682-aminokiselinska ostatka

Mr= 110 x 682 = 75000

 Aminokiseline i proteini

5. Broj ostataka triptofana u albuminu goveđeg seruma. Kvantitativna

analiza aminokiselina pokazuje da albumin goveđeg seruma (BSA) sadrži 0,58
% triptofana (Mr = 204) po masi.
a) Izračunati minimalnu molekulsku masu BSA (pretpostaviti da je samo jedan
ostatak triptofana po molekuli proteina);

ω = Mrtrp/Mrpr Mrpr= Mrtrp/ω Mrpr= 204/0,0058= 35172 g/mol

b) Gel filtracija procjenjuje da je molekulska masa BSA 70 000. Koliko ostataka

triptofana je prisutno u molekuli BSA?

dva (2) ostatka triptofana

 Aminokiseline i proteini

6. Izoelektrična tačka pepsina. Pepsin je zajedničko ime za smjesu nekoliko

probavnih enzima (kao veći prekursor proteini) koje luče žlijezde koje su
povezane sa želucem. Ove žlijezde također luče HCl koja razlaže hranu
omogućavajući pepsinu da cijepa određene molekule proteina. Nastaje smjesa
hrane, HCl i probavnih enzima (poznata kao himus), koja ima pH oko 1,5. Koju
pI tačku bi predvidjeli za proteine pepsina? Koje funkcionalne grupe moraju
biti prisutne da doprinesu ovom pI pepsina? Koje aminokiseline u proteinima
će dati takve grupe?

pHi=1,
karboksilne grupe,
asparaginska i glutaminska kiselina
 Aminokiseline i proteini

7. Rastvorljivost polipeptida. Jedna od metoda za razdvajanje polipeptida

koristi njihovu različitu rastvorljivost. Rastvorljivost većih polipeptida u
vodi zavisi od relativne polarnosti njihovih R grupa, naročito od broja
joniziranih grupa: što je veći broj joniziranih grupa, to su polipeptidi bolje
rastvorljivi. Koji od slijedećih polipeptida je rastvorljiviji na datoj pH?

a) (Gly)20 ili (Glu) 20 pH = 7

(Glu)20 – glutaminska kiselina “polarnija” od glicina
b) (Lys-Ala)3 ili (Phe-Met)3 pH = 7
(Lys-Ala)3
c) (Ala-Ser-Gly)5 ili (Asn-Ser-His)5 pH = 6
(Asn-Ser-His)5 pH = 6
d) (Ala-Asp-Gly)5 ili (Asn-Ser-His)5 pH = 3
(Asn-Ser-His)5 pH = 3
 Aminokiseline i proteini
8. Prečišćavanje enzima. U sljedećoj tablici navedeni su podaci dobijeni pri prečišćavanju novog
enzima:
a) Na temelju navedenih podataka izračunati specifičnu aktivnost enzima nakon svakog postupka
prečišćavanja;

Postupak prečišćavanja Ukupni protein Aktivnost (jedinice) Specificna aktivnost

(mg) enzima

Sirovi ekstrakt 20 000 4 000 000 200 U/mg

Taoženje solima 5 000 3 000 000 2600 U/mg
Taloženje ekstremnim pH 4 000 1 000 000 3250 U/mg

Jonoizmjenjivačka 200 800 000 4000 U/mg

hromatografija
Afinitetna hromatografija 50 750 000 15000 U/mg

Gel-filtracija 45 675 000 15000 U/mg

b) Koji od korištenih postupaka je najefikasniji (npr. daje najveći relativni porast u čistoći)? Korak 4
c) Koji od korištenih postupaka je najniže efikasnosti? Korak 3
d) Postoji li naznaka utemeljena na rezultatima u tablici da je enzim nakon koraka 6 čist? Šta bi se još moglo
uraditi za određivanje čistoće enzimskog preparata? Da, specifična aktivnost se nije povećala u koraku 6.
Mogal si se uraditi i elektroforeza, natrij-dodecilsulfat-poliakrilamidna gel elektroforeza (SDS-PAGE)
 Aminokiseline i proteini

9. Dijaliza. Prečišćeni protein nalazi se u Hepes puferu (N-(2-

hidroksietil)piperazin-N'-(2-etansulfonska kiselina) pri pH 7 sa 500 mM NaCl.
1 mL otopine proteina stavljen je u kivetu izrađenu od dijalizne membrane i
dijaliziran prema 1 L istog Hepes pufera koji ne sadrži NaCl. Male molekule i
joni (kao što su Na+, Cl- i Hepes) difundiraju kroz dijaliznu membranu, a
protein ne.

a) Kada se uspostavi ravnoteža, kolika je koncentracija NaCl u uzorku proteina?

(pretpostaviti da nema promjena u volumenu uzorka tokom dijalize)
c1V1 = c2V2 → 1 x 500= 1000xc2 → 0,5 mM NaCl
b) Ako je 1 mL originalnog uzorka dijalizirano 2 puta sukcesivno, prema 100 mL
Hepes pufera bez NaCl, kolika će biti konačna koncentracija NaCl u uzorku?
c1V1=c2V2 → 1x100=100xc2 → 5 mM NaCl (prva dijaliza)
c1cV1=c2V2 1→ 1x5=100xc2 → 0,05 mM NaCl (druga dijaliza)
 Aminokiseline i proteini

10. Koje aminokiseline u rastvoru imaju kiselu reakciju:

a) alanin;
b) valin;
c) glutaminska kiselina;
d) leucin;
e) asparaginska kiselina?
 Aminokiseline i proteini

11. Koje aminokiseline pokazuju bazne osobine:

a) leucin;
b) treonin;
c) histidin;
d) lizin;
e) metionin;
f) arginin?
 Aminokiseline i proteini

12. Napišite reakciju glicina:

a) sa HCl,
b) sa NaOH?
 Aminokiseline i proteini

13. U litar rastvora glicina koncentracije 1,0 mol/l pri izoelektričnoj tački
dodano je 0,3 mola NaOH. Odredite pH dobivenog rastvora.

pH=pKa + log A/HA= 9,60 + log 0,3/0,7=9,23

 Aminokiseline i proteini

14. Kakvo naelektrisanje ima protein u izoelektričnoj tački:

a) pozitivno;
b) negativno,
c) elektro-neutralno?
 Aminokiseline i proteini

15. Koji spojevi daju biuretsku reakciju:

a) sve aminokiseline;
b) glutation;
c) dipeptidi;
d) tripeptidi i proteini?
 Aminokiseline i proteini

16. Određivanje sekvence moždanog peptida leucin enkefalina: Grupa

peptida koji utiču na nervni prenos u određenim dijelovima mozga je izolirana
iz normalnog moždanog tkiva. Ovi peptidi su poznati kao opioidi zato što se
vežu za specifične receptore koji također vežu opojne droge, kao što su morfin i
nalokson. Opioidi zbog toga oponašaju neka svojstva opijata. Neki istraživači
smatraju ove peptide moždanim analgeticima. Predložiti strukturu opioidnog
enkefalin leucina koja bi bila u suglasnosti sa niže navedenim informacijama
(od a do c):

a) Potpuna hidroliza sa 6 M HCl na 110 °C koju prati analiza aminokiselina

pokazuje prisustvo Gly, Leu, Phe i Tyr u odnosu 2:1:1:1;
b) Tretiranje peptida sa 1-fluoro-2,4-dinitrobenzenom koju prati kompletna
hidroliza i hromatografija ukazuje na prisustvo 2,4-dinitrofenil derivata
tirozina (Tyr). Slobodni Tyr se ne može naći;
c) Inkubacija peptida sa kimotripsinom koju prati hromatografija daje slobodni
Tyr i Leu, kao i tripeptid koji sadrži Phe i Gly u odnosu 1:2.
 Aminokiseline i proteini

16. Određivanje sekvence moždanog peptida leucin enkefalina: Grupa

peptida koji utiču na nervni prenos u određenim dijelovima mozga je izolirana
iz normalnog moždanog tkiva. Ovi peptidi su poznati kao opioidi zato što se
vežu za specifične receptore koji također vežu opojne droge, kao što su morfin i
nalokson. Opioidi zbog toga oponašaju neka svojstva opijata. Neki istraživači
smatraju ove peptide moždanim analgeticima. Predložiti strukturu opioidnog
enkefalin leucina koja bi bila u suglasnosti sa niže navedenim informacijama
(od a do c):

Podatak pod b) govori da je Tyr N-terminalna aminokiselina. Kimotripsin

cijepa peptidne veze nastale na karobiksilnim krajevima Phe, Trp i Tyr. Kako
nakon inkubacije kimotripsinom nastaju slobdni Tyr i Leu (podatak pod c), a
da bi nastao tripeptid Phe i Gly (1:2), Leu mora bit C-terminalna aminokiselina
peptida leucin enkefalina. Predložena struktura enkefalina glasi: Tye-Gly-Gly-
Phe-Leu.
 Aminokiseline i proteini

17. Osobine peptidne veze. Prilikom ispitivanja kristalnih peptida x-zračenjem,

naučnici Linus Pauling i Robert Corey su našli da C-N veza u peptidima ima
dužinu od 1,32 Å, što je između vrijednosti dužina jednostruke C-N veze (1,49
Å) i dvostruke C=N veze (1,27 Å). Oni su pronašli i da je peptidna veza planarna
(sva četiri atoma ugljika vezana za C-N grupu su u jednoj ravni) i da su dva α-C
atoma vezana za C-N vezu uvijek u trans položaju, u odnosu jedan na drugog
(na suprotnim stranama peptidne veze).
a) Šta dužina C-N veze u peptidima indicira o jačini ove veze i redu veze (tj. da li
je jednostruka, dvostruka ili trostruka)
Peptidna veza (C-N) je jača od jednostruke, a po karakteru je između
jednostruke i drostruke veze.
b) Šta promatranja Paulinga i Coreya govore o lakoći rotacije oko peptidne veze?
Rotacija oko peptidne veze je otežana pri fiziološkim temperaturama zbog
njenog djelimičnog karaktera dvostruke veze.
 Aminokiseline i proteini

18. Brzina sinteze α-keratina u kosi. Brzina rasta kose je oko 15-20 cm/godinu.
Sav rast je koncentriran na vlakno kose, gdje su α-keratinske niti smještene
unutar živih epidermalnih stanica. Fundamentalni strukturni element α-
keratina je α-heliks, koji ima 3,6 ostataka aminokiselina po zavoju i rast od 5,4
Å po zavoju. Uzimajući u obzir da je biosinteza α-keratinskog lanca limitirajući
faktor za brzinu rasta kose, izračunajte brzinu po kojoj bi peptidna veza u α-
keratinu trebala nastajati (peptidna veza po sekundi) da se dostigne godišnja
brzina rasta (dužina) kose.

duzina peptidne veze 5,4 /3,6 = 1, 5 Å = 0,15 nm

prosječna dužina rasta 17,5 cm/godini

broj peptidnih veza (200000000nm/31536000s)/0,15nm= 42,28

 Aminokiseline i proteini

19. Disulfidne veze određuju svojstva više proteina. Neki prirodni proteini bogati
su disulfidnim vezama, a njihove mehaničke karakteristike (čvrstoća vlakna,
viskoznost, jačina istezanja itd.) povezane su sa stepenom disulfidnog vezivanja.
a) Glutenin, pšenični protein bogat disulfidnim vezama, odgovoran je za kohezioni i
elastični karakter tijesta napravljenog od pšeničnog brašna. Slično, tvrda i žilava priroda
kornjačinog oklopa potiče od brojnih disulfidnih veza u α-keratinu. Koja je molekularna
osnova za korelaciju između sadržaja disulfidnih veza i mehaničkih karakteristika
proteina?
Disulfidne veze su kovalentne veze, koje su mnogo jače od nekovalentnih interakcija koje
stabiliziraju većinu proteina. One umrežavaju proteinske lance, povećavajući njihovu
čvsrtoću, mehaničku otpornost i tvrdoću
b) Većina globularnih proteina se denaturira i gubi svoju aktivnost grijanjem na 65 °C.
Međutim, globularni proteini koji sadrže više disulfidnih veza moraju se duže ili jače
zagrijavati da bi došlo do denaturacije. Npr. inhibitor tripsina goveđeg pankreasa (BPTI)
ima 58 aminokiselinskih ostataka u jednom lancu i sadrži tri disulfidne veze. Hlađenjem
rastvora denaturiranog proteina vraća se njegova aktivnost. Zašto?
Cisteinski ostaci (disulfidne vez) spriječavaju potpuno razmotavanje (denaturaciju)
proteina.
 Aminokiseline i proteini

20. Aminokiselinske sekvence i proteinske strukture. Na osnovu predložene primarne

strukture proteina predložiti:

a) Gdje može doći do zakretanja ili β-struktura?

Na ostacima 7 i 19, prolinski ostaci cis konfiguracije omogućavaju dobro
zakretanje
b) Gdje se mogu formirati unutarlančane disulfidne veze?
Cisteinski ostaci na pozicijama 13 i 24 mogu graditi disulfidne veze.
 Aminokiseline i proteini

20.

c) Pretpostavljajući da je ova sekvenca dio većeg globularnog proteina, ukazati na

moguću lokaciju (vanjsku površinu ili unutrašnjost proteina) sljedećih
aminokiselinskih ostataka: Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys. Obrazložiti. (Uputa:
vidjet hidropatski indeks u tabeli 14 u dodatku).
Vanjska površina; poralni i nabijeni ostaci (Asp, Gln, i Lys), a unutrašnja
površina: nepolarni i alifatski ostaci (Ala, Ile); iako polaran, Thr ima
hidroskopski indeks blizak nuli, te se može naći i na spoljnoj ili u
unutrašnjosti proteina.
 Aminokiseline i proteini

21. Struktura peptidnog antibiotika iz Bacillus brevis. Ekstrakti iz bakterije Bacillus

brevis sadrže peptid sa antibiotskim svojstvima. Ovaj peptid gradi komplekse sa
metalnim jonima i remeti jonski transport kroz stanične membrane drugih bakterijskih
vrsta, ubijajući ih tako. Struktura ovog peptida bila je određena na temelju sljedećih
promatranja:
a) Kompletna kiselinska hidroliza peptida i analiza aminokiselina dala je jednake količine
Leu, Orn, Phe, Pro i Val. Orn je ornitin, aminokiselina koja nije prisutna u proteinima,
ali je prisutna u nekim peptidima.Njegova struktura glasi:

b) Molekulska masa peptida iznosila je oko 1200;

c) Peptid se razara hidrolizom uz karboksipeptidazu;
 Aminokiseline i proteini

21.
d) Tretman peptida sa FDNB nakon čega je slijedila potpuna hidroliza i hromatografija,
dala je slobodne aminokiseline i sljedeći derivat: (napomena: DNP-derivat uključuje
amino grupu bočnog lanca, prije nego α-amino grupu) Djelimična hidroliza peptida,
hromatografsko razdvajanje i analiza sekvence dali su sljedeće di- i tripeptide:
Leu-Phe, Phe-Pro, Orn-Leu, Val-Orn
Val-Orn-Leu, Phe-Pro-Val, Pro-Val-Orn
Na temelju prethodnih informacija, predložiti aminokiselinsku sekvencu peptidnog
antibiotika i obrazložiti.

Strelice pokazuju orijentaciju peptidne veze –CO→NH-.

 Aminokiseline i proteini

22. Predviđanje sekundarne strukture. Koji od navedenih peptida ima

vjerovatniju strukturu α-heliksa i zašto?

a) LKAENDEAARAMSEA
b) CRAGGFPWDQPGTSN

Vjerovatniju strukturu α-heliksa ima peptid a) jer ima više aminokiselinskih

ostataka koji teže α-helikoidalnoj strukturi.
 Aminokiseline i proteini

23. Amiloidna vlakna kod bolesti. Neke male aromatske molekule kao što
je fenol crveno pokazale su sposobnost inhibicije prilikom formiranja
amiloidnih vlakana u laboratorijskim uslovima (in vitro). Cilj ovakvih
izučavanja je pronalaženje lijekova koji mogu biti efikasni kao inhibitori
nastanka amiloida u mozgu kod ljudi koji imaju početni stadij Alzheimer-
ove bolesti.
a) Objasniti zašto molekule sa aromatskim supstituentima mogu narušiti
formiranje amiloidnih vlakana?
b) Neki naučnici predlažu da lijekovi koji se koriste kod Alzheimer-ove
bolestimogu biti efikasni i za tretman diabetesa tipa 2. Zašto isti lijek
može bitikorišten za tretiranje različitih bolesti?
 Aminokiseline i proteini

23.
a) Objasniti zašto molekule sa aromatskim supstituentima mogu narušiti
formiranje amiloidnih vlakana?
Aromatski ostaci imaju važnu u stabilizaciji amiloidnih vlakana. Tako
molekule sa aromatskim supstituentima mogu inhibirati nastanak
amiloida interferiranjem sa slaganjem ili udruživanjem aromatskih
bočnih lanaca.
b) Neki naučnici predlažu da lijekovi koji se koriste kod Alzheimer-ove
bolestimogu biti efikasni i za tretman diabetesa tipa 2. Zašto isti lijek
može bitikorišten za tretiranje različitih bolesti?
Amiloid se formira u pankreasu u vezi sa diabetesom, dok je njegovo
prisustvo u mozgu u vezi sa Alzheimerovom bolešću. Iako amiloidna
vlakna u ove dvije bolesti uključuju različite proteine, osnovna strukura
amiloida je slična i na sličan način se stabilizira, tako da dizajn
potencijalnih sličnih lijekova temelji na pometnji ove strukture.
 Aminokiseline i proteini

24. Koje osobine su karakteristične za proteine:

a) amfoternost;
b) odsustvo sposobnosti kristalizacije;
c) odsustvo sposobnosti zakretanja ravni polarizirane svjetlosti;
d) termostabilnost?
 Aminokiseline i proteini

25. Sa kojim od navedenih spojeva ninhidrinski reagens daje obojenu reakciju:

a) polisaharidima;
b) monosaharidima;
c) nukleinskim kiselinama;
d) α-aminokiselinama;
e) lipidima?
 Aminokiseline i proteini

26. Koje veze učestvuju u formiranju konformacione strukture proteina:

a) koordinacione;
b) vodikove;
c) ionske;
d) kovalentne?
 Aminokiseline i proteini

27. Koje od navedenih osobina su karakteristične za denaturirane proteine:

a) prisustvo vodikovih veza;
b) prisustvo peptidnih veza;
c) sekundarna i tercijarna struktura;
d) dobra rastvorljivost u vodi?
 Aminokiseline i proteini

Povežite pojmove po ulogama proteina?

Inzulin Prostetička grupa proteina učestvuje u fotosintezi

Mioglobin Protein sa hormonskom aktivnošću, učestvuje u

regulaciji metabolizma ugljikohidrata
Rodopsin Protein mišića sisavaca, prenosi kiseonik u mišićnom
tkivu
Hlorofil Hromoproteid koji se nalazi u štapićima mrežnjače oka