Funtion of Protein

-Globular Protein : ligand 의 reversible binding 중요

Allostery : ligand 가 붙어서 다른 곳의 기능을 바꾼다.(=모양 바꾼다.=conformational change)
Coorperativity : ligand 붙어서 다른 곳의 모양 바뀌고(Allostery), 옆에 있는 subunit 의 모양도 바꿔
affinity 증가시킴

Kd 값이란? - 단백질의 50%에 결합할 수 있는 ligand 농도이다. Kd 값이 낮다->affinity 높다.

Enzyme-Substrate 는 Kd 값이 가장 높고 affinity 가장 낮다. 그 이유는 E 와 S 는 붙어서 촉매작용을
일으키고 얼른 떨어져야 하므로..
-Myoglobin 은 O2 를 옮길 수 있을까?
transport 는 폐에서 조직으로 갈 때는 산소를 잘 붙여야 하고 조직에서 폐로 갈 때는 산소가 잘
떨어져야 한다.
Myoglobin 은 Kd 값이 매우 작아 산소와 affinity 가 매우 높으므로 산소가 잘 binding 된다. 따라서
Affinity 가 너무 높아 4kPa 인 조직에 와도 산소를 내놓지 않아 Myoglobin 은 O2 를 저장만 할 뿐
운반할 수 없다.
Hemoglobin 은 tetrameric 구조로 4 개의 subunit 를 가지고 있다. 처음에 하나의 산소를 결합하는
것은 어렵지만 역치(threshold value)이후에는 cooperative binding 에 의해 affinity 가 급격히 높아져
나머지 3 개의 subunit 에 쉽게 결합하여 sigmoidal curve 가 나타난다. Hemoglobin 은 산소분압이
높은 폐에서 낮은 조직으로 이동하면 산소포화도가 낮아 산소를 방출할 수 있게 되므로 hemoglobin
은 산소를 transport 할 수 있다.
반면에 Myoglobin 은 monomeric 구조로 하나의 산소가 binding 될 수 있다. Myoglobin 은 Kd 값이
매우 작아 산소와 affinity 가 매우 높으므로 산소가 잘 binding 된다. 그러나 폐에서 조직으로 이동할
때 Myoglobin 은 산소와의 affinity 가 너무 높아 약 1%의 산소를 방출하게 된다. 따라서 Myoglobin
은 산소를 운반할 수 없다.
그렇다면 유전자 조작을 통하여 Myoglobin 의 affinity 를 낮추면 산소 transport 가능한가?
->가능하지 않다. Affinity 를 낮추면 Kd 값이 매우 낮아져 조직에서 산소를 내놓을 수 있지만 폐에서
산소가 결합되지 않아 산소를 운반할 수가 없게 된다.

-Enzyme Reaction
효소는 자신을 희생하지 않으므로 촉매반응이 끝나도 온전하다.
Active site 에 ligand 붙으면 모양 바꿀 수 있다.
효소 활성 어떻게 바꾸나?
1) active site 에 붙는 chemical 개발: substrate binding 불가->효소활성 조절
2) allosteric inhibitor 개발: active site 모양 바꿈(allosteric regulation)->효소활성 바꿈

Enzyme 과 binding 하는 substrate 은 특이적이다. Enzyme 이 substrate 와 결합하기 위해서 substrate

과 똑같이 생긴 pocket 을 만드는 것이 아니라 substrate 의 transition state 를 모방하고 있다.
transition state 에서 가장 많은 weak interaction(non-covalent)이 일어나서 binding energy 가
증가하게 되고 activation energy 가 감소하여 반응속도가 빨라진다.