Medžiagų apykaita ląstelėse – metabolizmas

Metabolizmas:

1. Katabolizmas – skirta maistų medžiagų skaidymui, kai tikslas yra gauti energijos. Lątselė skaido
maisto medžiagas, kad išgautų energijos, kuri panaudojama biosintezėms, judėjimui, medžiagų
pernašai per membranas ir panašiai.
2. Anabolizmas – kai ląstelė gautą energiją panaudoja įvairių junginių (baltymų, aminorūgščių,
angliavandenių ir kt.) biosintezėms.

KATABOLIZMAS

Termodinamikos dėsniai:

 Energijos kiekis Visatoje yra pastovus. Vienos energijos rūšys virsta kitomis.
 Laikui bėgant, visos Visatos entropija didėja.

Kai kurios fizikinės konstantos:

Kai pusiausvyros konstanta yra didesnė už 1, tai

dG yra neigiamas, o procesas vyksta savaime.

Jeigu pusiausvyros konstanta yra lygi 1, tai

sistema yra pusiausvyroje.

Jeigu pusiausvyros konstanta yra mažiau už 1, tai

dG yra teigiamas, tada vyrauja grįžtamasis
procesas, savaime produktai nesusidaro, tam
reikia įdeti papildomai energijos.
ATP – nukleotidas, sudarytas iš azotinės bazės, ribozės ir fosfato, yra
3 fosforo rūgšties liekanos. Hidrolizuojant šią molekulę susidaro
neorganinis fosfatas, kuris stabilizuojamas rezonancine forma. Ši
reakcija vyksta palankiai, nes ATP fosfato liekanose yra didelis
neigiamas krūvis, t.y. labai įtempta struktūra, ir dėl to, kad vienas iš
produktų yra stabilizuojamas rezonancine savo struktūra. ATP ląstelės
susidaro fosforilinant ADP.

Suaugęs žmogus su maistu gauna apie 11700 kJ energijos per dieną.

Apie 50% (5860 kJ) šios energijos pereina į ATP molekules. Ląstelėse
hidrolizuojant 1 mol ATP, išsiskiria apie 50 kJ energijos. Žmogaus
kūne ATP – ADP cikle dalyvauja 5860/50 = 117 mol ATP per dieną.
ATP dinatrio druskos molinė masė – 551 g/mol. Taigi, žmogus per
dieną hidrolizuoja apie 64467 g (~ 65 kg) ATP, tačiau 70 kg žmogaus
kūne yra apie 50 g ATP/ADP. Taigi, kiekviena ATP molekulė maždaug
1300 kartų per dieną dalyvauja ATP – ADP cikle.

Mg2+ ir ATP bei ADP kompleksai:

ATP yra hidrolizuojamas fermentų aktyviuose centruose, tačiau tam,

kad būtų palengvintas vandens prisijungimas, prisijungęs Mg2+
dalinai ekranuoja fosfatų neigiamus krūvius ir pakeičia jų
konformaciją.
Fosfoenolpiruvato hidrolizė: didžiaenergis junginys (kaip ir ATP)

a) PEP hidrolizę katalizuoja piruvato kinazė. Po reakcijos susidaro piruvato tautomerai.

Fosfoenolpiruvatas nesudaro tautomerų, todėl reakcijos produktai yra stabilizuojami reaguojančio PEP
atžvilgiu. Susidaręs neorganinis fosfatas taip pat yra stabilizuojamas rezonansinėmis formomis.

b) PEP hidrolizės metu išsiskyrusi energija gali būti panaudojama ADP fosforilinimui, susidarant ATP
(fosforilinimas substrato lygyje – ląstelė gali pasigaminti ATP fosforilinimo substartu).

1,3-bisfosfoglicerato hidrolizė:

1,3-bisfosfoglicerate fosforo rūgštis yra susijungusi su katrboksi rūgšties liekana (gaunamas anhidridas, o visi
anhidridai yra makroergai – didžiaenergiai juunginiai, jie gaunami oksiduojant maisto medžiagas). Reakcijos
produktas, 3-fosfoglicerolio rūgštis, disocijuoja, sudarydama stabilią rezonansinę formą. Neorganinis fosfatas
taip pat yra stabilizuojamas rezonansinėmis formomis. Gautas energijos kiekis yra didesnis nie ADP
fosforilinimo, todėl ši reakcija taip pat gali būti apjungta.

Fosfokreatino hidrolizė:

Suirus P-N ryšiui fosfokreatine, susidaręs kreatinas stabilizuojamas rezonansine forma. Neorganinis fosfatas
taip pat yra stabilizuojamas rezonansinėmis formomis. Fosfokreatino skaidymo metu išsiskirusią energiją taip
pat galima panaudoti ADP fosforilinimo ATP sintezei reakcijoje.
Acetil-KoA hidrolizė:

Acetil-KoA yra tioesteris. Reakcijos standartinis laisvosios energijos pokytis

yra neigiamas.

Tioesterių ir esterių hidrolizės reakcijų DG pokyčiai:

Abiejų reakcijų produktai yra panašūs, tačiau tioesteriai yra mažiau stabilūs,
negu esteriai. Esterių molekulėse O ir C atomų orbitalės persidengia ir
susidaro rezonansinė forma, todėl esteriai yra stabilesni už tioesterius. Kitaip
sakant jau patys esteriai turi rezonancinę formą, o tioesteriai dėl sieros,
palyginus su esteriais, yra labai nestabilūs, todėl jų skaidymo metu gauname
daugiau energijos.

ATP fermentinėse reakcijose:

a) Užrašius, kad reakcija įvyksta per vieną stadiją, nėra aiškus ATP vaidmuo.

b) Fermentinė reakcija vyksta dviem etapais: pirmiausia nuo ATP molekulės yra nuskeliama g
fosforilgrupė ir ji prijungiama fosfoanhidridiniu ryšiu prie glutamato g karboksigrupės. Tokiu būdu
aktyvinama glutamato karboksigrupė. Antrojoje reakcijos stadijoje prisijungus amoniakui, susidaro
glutaminas ir išsiskiria neorganinis fosfatas.
Biologiškai svarbių fosfatų hidrolizės reakcijų standartinių laisvųjų energijų
pokyčiai: Didžiaenergiai junginiai - kurių DG‘o skaitinė vertė yra mažesnė
už -25 kJ/mol. Rodyklės nurodo fosforilgrupių srautus ląstelėse, mažėjant
jos pernašos potencialui.

Redokso porų standartinių redukcijos potencialų E‘o matavimas:

Redoks pora – oksiduota ir redukuota tos pačios medžiagos forma. Pvz.

NAD+ - oksiduota forma, NADH – redukuota forma.

Paimama stiklinė su stipria rūgštimi tiek, kad kon būtų 1 mol/L (arba tai
atitiktų pH 0). Į stiklinę pumpuojamos vandenilio dujos ir virš stiklinės
sukuriamas 1 atm slėgis, dalis vandenilio dujų ištirpsta. Stiklinėje yra
redok pora: H2 (ištirpusios dujos) ir 2H+ (atsirado iš rūgšties). Tai
vadinamas standartiniu vandenilio elektrodu. Į kitą stiklinę yra pripilama
redoks pora, kurią norime tirti. Pvz. ištirpiname 1 mol NAD + ir 1 mol NADH. Į
abi stiklines įmerkiame platinos vielas ir pamerkiame vamzdelyje (druskų
tiltelį), taip gaunama uždara sistema.

Elektronai gali keliauti iš standartinio vandenilio elektrodo link tiriamosios

oksidacijos-redukcijos poros, arba atvirkščiai. Vandenilio elektrodo (pH 0)
elektronovaros jėga yra lygi 0,00 V. Kai pH 7 ir temperatūra 25 °C, šio
elektrodo E‘o yra -0,414 V. Elektronų judėjimo kryptis priklauso nuo
tiriamosios redokso poros potencialo. KCl druskos tilteliu uždaroma
elektrocheminė grandinė. Redokso poros, kuri prisijungia elektronus iš
standartinio vandenilio elektrodo, E‘o skaitinės vertės ženklas yra teigiamas,
o kuri atiduoda elektronus – neigiamas.

Svarbi taisyklė: visada, jei yra susimaišiusios dvi redoks poros, tai
elejtronai visda keliaus iš poros, kuri turi neigiamesnį redok potencialą, link
poros, kuri turi teigiamesnį. Pvz: jeigu turime acetildehido ir etanolio pora su NAD + ir NADH pora, tai elektronas
keliaus iš NADH, NADH atiduos elektronus, pats virs NAD +, elektronus tada prisijungs acetildehidas ir jis virs
etanoliu.

n – perneštų elektronų skaičius, F – Faradėjaus konstanta, dE‘ 0 – vienos poros energijos skirtumas su kita
pora. Didesnis laisvosios energijos pokytis bus tada, kai energijos pokytis bus didesnis skaičius.

Glikolizė:

Kai kurios ląstelės (pvz. neuronai) yra prisitaikiusios taip,

kad jos gali „misti“ vien gliukoze, jos yra tarsi
priklausomos nuo jos. Tačiau oš gliukozės mes galime
gauti ir daug įvairių kitų junginių, todėl gliukozė yra labai
svarbus junginys, iš kurios ląstelės gali gauti daug
energijos. Gluukozė yra panaudojama ir atidedant, pvz.
glikogenas. Iš gliukozės, ją oksiduojant pentozės fosfato
kelyje, yra gaunamas ribozė-5-fosfatas, o ribozė
nukleorūgščių, RNR sudėtinė dalis. Iš gliukozės
sintetinami ir struktūriniai polimerai, pvz. celiulozė ar kiti
polisacharidai, reikalingi apsaugoti ląsteles nuo išorės
poveikių.
Pirmiausia gliukozė į mūsų organizmą patenka su maistu ir per viškinamąjį traktą patenka į kraują. Kraujyje yra
palaikoma gliukozės homeostazė, maždaug apie 5 mmol/L.

Gliukozė į ląsteles patenka per trasnporterius - gana dideliuis baltymus, kurie yra įsiterpę ląstelių
mambranose. Jie vadinami gliuT – gliukozės transporteriai. Žmogaus organizme yra 14 skirtingų trasnporterių.
Dalis tu transporterių yra reguliuojami insulino, o kita dali nereguliuojama insulino, bet gliukozės patenka dėl
koncentracijų gradiento difuzijos būdu.

Kasos lątstelėse (beta ląstelės) yra transporteris gliuT2, kai gliukozės konc. kraujyje padidėja, per šį
transporterį gliukozė patenka į kasos ląsteles ir tai yra signalas insulino išskyrimui į kraują. Insulinas patekęs į
kraują, jis sąveikauja su receptoriaus, kurių yra daug riebalinio audinio ląstelėse, raumenų ląstelėse.
Sąveikaudamas su receptoriais, insulinas aktyvuoja kanalą gliuT4 ir per šį kanalą gliukozė yra susiurbiama į
riebalinį audinį arba raumenų ląsteles.

Eritrocituose yra gliuT1. Šis transporteris pasižymi tuo, kad gliukozė patenka difuzijos būdu į eritrocitus. GliuT3
yra randamas neuronuose ir placentoje ir yra ypatingas tuo, kad turi labai didelį giminingumą gliukozei.

Per gliuT transporterius į ląsteles patekusi gliukozė, patenka į glikolizės kelią. Pradžioje fermentas
heksokinazė (yra ląstelėse) prikabina prie 6 gliukozės anglies atomo fosfatą, o fosfatas paimamas iš ATP.

Glikolizė sudaryta iš 10 fermentinių reakcijų, bet visas procesas yra suskirstytas į dvi dalis: paruošiamoji
stadija ir energetinė stadija.

Paruošiamoji stadija: šioje stadijoje reikia susintetinti

makroergus, kurių skaidymo energija gali būti
panaudojama ATP sintezei.

1. Fosforilinimo reakcija - ją katalizuoja fermentas

heksokinazė (fermentas, kuris fosforilina
paimdamas fosforo grupę nuo ATP molekulės ir
prijungdamas ją, o hekso reiškia, kad prie 6
anglies atomo prijungiama).
2. Aldo-keto izomerizacijos reakcija - gliukozė-6-
fosfatas ląstelėse virsta fruktozė-6-fosfatu.
3. Antroji fosforilinimo reakcija – gaunamas
fruktozė-1,6-bisfosfatas, panaudojama dar viena
ATP molekulė (ATP naudojamas, nes čia yra
paruošiamoji stadija).
4. Aldolinis skilimas (cheminio ryšio, tarp dviejų
anglies atomų skaidymas) – vykdomas fruktozė-
1,6-bisfosfatas skaidymas fermento aldolazės
aktyviajame centre. Gauname dvi molekules po 3 anglies atomus:
glicerolio aldehido 3 fosfatą ir dihidroksi acetono fosfatą. Kol kas
vienai molekulei gliukozės sunaudojome dvi molekules ATP.
5. Pereinamoji reakcija - dihidroksi acetono fosfatą trioziųfosfatųizomerzė paverčia į glicerolio aldehido 3
fosfatą. Sumoje iš vienos gliukozės gauname dvi molekules glicerolio aldehido 3 fosfato.

Energetinė stadija: parodyta su viena molekule, tačiau ir kita molekulė periena tas pačias stadijas.

6. Oksidacinio fosforilinimo reakcija - susidaręs glicerolio aldehido 3 fosfatas toliau yra oksiduojamas ir
fosforilinamas. Tai vienintelė glikolizės vieta, kurioje vyksta redokso reakcija. Aldehido grupė yra
oksiduojamas iki karboksi grupės, kuri yra fosforilinama.Oksidatorius yra NAD +, jis atplešia du H
atomus ir iš jų pagamina hidrido joną, kurį prijungia prie kofermento NAD +, o H+ lieka ir išeina į terpę.
Toliau vyksta fosforilinimas, fosfatas yra paimamas iš ląstelės citozolio (nes ląstelės citozolyje buferinę
sistemą suadro fosfato buferis). Šią reakciją katalizuoja fermentas gliceraldehido-3-
fosfatodehidrogenazė. Po šios reakcijos gauname didžiaenergį junginį – fosfoanhidridą, vėliau jį
skaidant susidarius energija bus panaudojama ADP fosforilinimui ir ATP sintezei.
 7. Susidaręs 1,3-bisfosfogliceratas yra skaidomas ir
makroerginis fosftas prijungiamas prie ATP ir gauname
ADP. Ir iš 1,3-bisfosfogliceratas gauanme 3-
fosfogliceratą.
8. Izomerizacijos reakcija - ląstelė 3-fosfogliceratą
paverčia į 2-fosfogliceratą. Šią reakciją katalizuoja
fosfoglicerato mutazė.
9. Toliau dalyvaujant fermentui anolazei, iš 2-
fosfoglicerato yra atimamas vanduo ir gauname
fosfoenolpiruvatą. Šis enolinis junginys jau yra
didžiaenergis. Jį jau galima panaudoti ADP
fosforilinimui ir ATP sintezei.

Glikolizė – gliukozės skaidymas iki 2 piruvatų. Vyksta ląstelių

citoplazmose. Svarba: iš gliukozės ląstelės gauti
energijos/ATP, bet dar galime gauti ir NADH. Iš vienos
molekulės gliukozės galime gauti: 2 ATP ir 2 NADH molekules.
Tačiau glikolizės metu gliukozė pilnai iki CO2 ir H2O nėra suskaidoma.

Rūgimo dėka atstomas NAD+ kiekis. Anaerobinis (etanolinis) rūgimas arba fermentacija pvz. vyksta mielių
ląstelėse. Etanolis yra pašalinė medžiaga, jis nereikalingas ląstelėms, bet kada susidaro etanolis, tai tos
reakcijos metu NADH virsta NAD+ ir jis toliau gali būti
panaudojamas glikolizei.

Alkoholio dehidrogenazė yra cinko fermentas ir cinkas

palengvina reakciją polerizuodamas aldehido grupės karbonilinę
grupę (patraukia prie savęs elektronus ir palengvina NADH ataką
į karbonilinę anglies atomą).

Pienarūgštis rūgimas: jį dažnai atlieka pienrūgštės bakterijos. Šio rūgimo metu NADH irgi yra
reoksiduojamas iki NAD+.
Rūgimo svarba: reoksiduoti glikolizės metu susidariusį NADH iki NAD+.

Kiti polisacharidai yra suvirškinami plonajame žarnyne ir iš jų mes gauname gliukozę, kuri irgi yra įsiurbiama į
kraują. Tačiau kepenyse saugomas glikogenas (gautas ne su maistu, saugoma maisto medžiaga) yra
skaidomas iki gliukozės-1-fosfato ir tada paverčiamas
gliukozės-6-fosfatu, o tada glikolizė vyksta toliau.

Sacharozė – sacharidas iš augalų pasaulio, sudarytos iš

fruktozės ir gliukozės. Suvirškinus plonajame žarnyne
fermento sacharazės, gauname gliukozę ir fruktozę.
Fruktozė į glikolizę yra įjungiama dviem būdais:

1. Vyksta kepenyse, kur yra fermentas

fruktokinazė, kuris fosforilina fruktozę ir susidaro
fruktozės-1-fosfatas. Tada fruktozės-1-fosfatas
aldolinės reakcijos metu yra suskaidomas iki
gliceraldehido ir dihidroksiacetono fosfato (jis jau
tarpinis glikolizės produktas). Toliau
gliceraldehidas yra fosforilinamas ir gaunamas
gliceraldehido-3-fosfatas.
2. Dalis fruktozės su krauju yra išnešiojama po visą
organizmą ir tada fermentas heksokinazė verčia į
fruktozės-6-fosfatą, o tada jis metabolizuojamas
glikolizės būdu.

Didesni fruktozės kiekiai yra pakankamai toksiški kepenų ląstelėms, nes sunaudojama pakankamai daug ATP
fruktozės ir gliceraldehido fosforilinimui.

Glikogeno (arba augaluose krakmolo) skaidymas:

Endogeninis junginys. Turi neredukuojančius galus, o fermentas

glikogeno fosforilazė atpažįsta tuos neredukuojančius galus ir skaido
glikogeną panaudodami fosfatą iš buferinės sistemos. Gauname
gliukozės-1-fosfatą (kuris yra toliau įjungiamas į glikolizę) ir ir
sutrumpėjusią grandinę viena gliukoze.
Leloir kelias arba galaktozės įjungimas į glikolizę:

Galaktozė yra fosforilinama panaudojant ATP ir gaunamas

galaktozės-1-fosfatas. Toliau jis redukuoja su UDP gliukoze. Šią
reakciją katalizuoja UDP galaktozės-1-fosfatouridilil transferazė. Iš
UDP gliukozės gauname gliukozės-1-fosfatas (kuris gali būti toliau
izomerizuojamas iki gliukozės-6-fosfato) ir UDP galaktoze.
Reikalingas fermentas, kuris UDP galaktozę vėl paverstu į UDP
gliukozę. Tai atlieka fermentas UDP gliukozės-4-epimerazė. Per
tarpinį laktono darinį gauname UDP gliukozę ir ji vėl toliau gali
dalyvauti šiame kelyje.

Tiamino pirufosfatas yra reikalingas fermentui piruvato

dekarboksilazei, yra vitamino B1 darinys.

Tarpinis piruvato dekarboksilazės junginys.

Iš TPP, nuėjus protonui, gauname TPP karboanijoną. Tada

TPP reaguoja su piruvatu ir gauname tarpinį junginį ir tada
įvyksta dekarboksilinimo reakcija. Gauname rezonancines
formas hidroksietil TPP, kuris vėliau suskyla į acetaldehidą
(dekarboksilintą priuvato darinį) ir regeneruojamas vėl į
TPP karboanijoną.
Kas po glikolizės vyksta su piruvatu aerobinėmis sąlygomis?

Ląstelinis kvėpavimas:

1. Acetil kofA susidarymas. Piruvatas pakliūna į piruvato

dehidrogenazinį kompleksą. Ir iš jo susidaro acetil kofA. Acetil kofA
dar galima gauti oksiduojant riebalus bet skaidant ir oksiduojant
baltymus.
2. Acetil kofA įjungimas į Krebso ciklą. Krebso ciklas - Citrinų
rūgšties ciklas – Trikarboksirūgščių ciklas. Šiame cikle yra
oksiduojamos acetilo grupės. Iš jo „byra“ daug elektronų (o elektronų
pernaša svarbi energijos gamybai). Kofermentai yra redukuojami.
3. Redukuotos kofermentų formos atiduoda elektronus į elektronų
pernašos grandinę. Elektronams keliaujant elektronų pernašos
grandine išsiskiria daug energijos.

Aerobinėse ląstelėse piruvatas iš citozolio yra pernešamas į mitochondrijų

matriksą. Mitochondrijas turi dvi membranas, sudarytas iš glicerofsfolipifo ir
baltymų, o taro membranų yra tarpmembraninė ertmė. Vidinė membrana
yra labai raukšlėta ir suformuoja kristas, o mitochondrijų vidus vad. matriksu
(užpildu). Išorinė membranoje yra baltymai porinai – tai baltyminiai kanalai,
per kuriuos lengvai gali patekti nedidelės molekulės į tarpmembraninę
ertmę, tačiau jos negali patekti į užpildą, nes vidinė membrana yra daug kam nelaidi. Todėl piruvatas iš citozlio
yra pernešamas spec. baltymais nešikliais į mitochondrijų užpildą, kuriame yra kompleksas piruvato
dehidrogenazė, kurio sudėtyje yra trys skirtingi fermentiniai aktyvumai. Tam, kad veiktų reikalingi penki
kofermentai (virš rodyklės). Kompleksas dekarboksilina piruvatą, susidaro CO 2 ir metil grupė yra prijungiama
prie KofA, gauname acetil-KofA. Ši reakcija vyksta pirmoje kvėpavimo stadijoje.

Piruvato dehidrogenazės komplekso veikimas:

 E1 – piruvato dehidrogenazė (geltonai). Šie fermentai pagrinde išsidėstę išorinėje dalyje.

 E2 – dihidrolipoiltransecetilazė (žaliai).
 E3 – dihidrolipoildehidrogenazė (raudonai).
 Rodykle parodoma vieta, kur jungiasi lipoamidas.
 Svarba – iš piruvato padaryti acetil-kofA
  Piruvatas patenka į E1 aktyvųjį centrą. Pirmame kofermente ir fermentas TPP, kuris dekarboksilina
piruvatą. Susidaro hidroksietil TPP.
 Iš E2 į aktyvųjį centrą pakliūna lipoamido aktyvi forma (disulfidas) ir hidroksietilo grupė yra prijungiama
prie SH grupės, bet alkoholinė fermento grupė yra oksiduojama iki ketono. Turime acetilo grupę
prijungta tioesteriniu ryšiu prie lipoamido, o kita grupė yra redukuota. Į E 2 aktyvųjį centrą prijungiamas
kofA, kuris perima acetilo grupę ir tada jau gauname acetil-kofA.
 E3 reikalingas reoksiduoti lipoamidą, panaudojant oksidatorių FAD. FAD prie E3 prijungtas
kovalentiškai. Paimdamas 2 H atomus, jis redukuojasi ir gaunasi FADH2, o lipoamido grupės
oksiduojasi iki disulfido. FADH2 reoksidacijai reikalingas NAD+.

Toliau acetil-kofA yra įjungiamas į Krebso ciklą. Visas ciklas vyksta mitochondrijų matrikse, išskyrus pati
pradžia, kai acetil-kofA turi prisiliesti prie vidinės membranos.

Krebso ciklas:

1. Susidaręs acetil-kofA reaguoja su oksalacetatu. Fermentas katalizuojantis reakciją – citrato sintazė.

Gauname citratą (citrinų rūgšties druska). Atsipalaiduoja laisvas kofA, kuris toliau nukeliauja į
mitochondrijų užpildą.
2. Citratas izomerizuojamas į izocitratą. Tada izocitrato molekulė yra dekarboksilinama.
Dekarboksilinimas vyksta išsiskiriant CO2, tačiau izocitrato molekulė (OH grupė) dar yra oksiduojamas
iki keto grupės. Taigi, turime ne tik dekarboksilinimo reakciją, bet ir oksidacijos-redukcijos reakciją. Tam
reikalingas oksidatorius NAD+, kuriam redukuojantis susidaro NADH.
Susidaro alfa-ketorūgštis – alfa-ketogliutaratas.
4. Alfa-ketogliutaratas virsta subscinil-kofA. Čia dalyvauja alfa-ketogliutarato dehidrogenazinis
kompleksas, kurio veikla yra lygiai tokia pat kaip ir piruvato dehidrogenazinio komplekso.
Dar gauname NADH.
5. Iš GTP irgi galime gauti ATP, nes yra fermentas, kuris GTP reakcijoje su ADP duoda ATP ir GDP.
Iš subscinil-kofA susidaro subcinatas (gintaro rūgšties druska).
6. Gintaro rūgšties druska dalyvauja reakcijoje, kurią katalizuoja subcinato dehidrogenazė, prie kurio yra
prijungtas FAD. Subcinatas oksiduojamas iki pumarato, o atskylę 2 H atomai yra prijungiami prie FAD,
kuris virsta FADH2.
7. Fermentas pumarazė prijungia vandens molekulę prie pumarato, gauname malatą (obuolių rūgšties
druska).
8. Malato fermento malato dehidrogenazės OH grupė yra oksiduojamas iki karbonilo grupės. Turime
oksalacetatą regeneruotą. Reikalingas oksidatorius NAD+, kuris redukuojasi iki NADH.
Oksalacetatas ir vėl gali suktis visu šiuo ratu.
Krebso ciklo svarba: (iš vienos molekulės acetil-kofA)

 Susidaro daug elektronų

 3 molekulės NADH
 1 molekulė FADH2
 1 molekulė ATP
 2 molekulės CO2.
Iš vienos gliukozės molekulės turime 2 molekulės CO 2 ir dvi molekules acetil-kofA, kurios apsisukusios
išskiria dar po 2 molekules CO2. Viso jau turime 6 CO2 molekules.
 Visi gliukozėje esantys anglies atomai po Krebso ciklo jau yra pavirtę CO2.
 Krebso ciklas sujungia katabolizmo reakciją su
anabolizmo. Iš tarpinių Krebso ciklo junginių
prasideda kai kurių kitų junginių sintezė. Pvz. iš
oksalacetato galime gauti a.r. – aspartatą ir kt. Iš
alfaketogliutarato – glutamatą.

Anaplerozinės reakcijos – tai papildančios

reakcijos, kurios vyksta, kai pradeda trūkti tarpinių
junginių (raudonom linijom parodytos).

Susidarę redukuoti kofermentai atiduoda

elektronus į elektronų pernašos grandinę, kuri yra lokalizuota. Elektronų pernašos nešikliai yra 4 dideli
baltyminiai kompleksai, kurie yra mitochondrijų vidinėje membranoje. Įie kompleksai turi kofermentus per
kuriuos bus pernašami elektronai. Pernešus elektronus, išsiskyrusi energija bus panaudota „išpumpuoti“
protonus iš mitochondrijų užildo į tarpmembraninę ertmę. Ant vidinės membranos susidarys protonų
gradientas, o elektronai (protonai gal?) bus prijungiami prie deguonies, o iš jos susidarys vanduo. Protonų
gradientas sukuria elektrocheminį potencialą, kuris sudarytas iš elektrinio lauko/vektoriaus – užpildas tampas
neigiamas, o tarpmembraninė ertmė teigiama. Cheminis vektorius – išorinė vidinės membranos pusė tampa
labiau teigiama, dėka protonų gausos, o užpildas neigiamas. Ant membranos susidaro įtampa (0,18-0,2 V). Ši
įtampa bus panaudota ATP sintezei.

Mitochondrija, be membranų ir užpildo, dar turi ribosomas, kuriose

sintetinami baltymia, bei turi žiedinę DNR molekulę. Išorinė
mitochondrijų membrana (selektyvi, daugeliui medž. nelaidi) turi
baltyminius kanalus – porinus.
Kadangi baltyminiai kompleksai yra dideli ir jiems būtų sunku pernešti
elektronus, tarp jų yra junginiai, kurie nėra tokie dideli ir judrūs – greitai gali
perduoti elektronus nuo vien baltyminio komplekso iki kito. Vienas iš nešiklių –
ubichinonas/kofQ. Chinonė dalis gali prisijungti ir atiduoti elektronus.

Elektronai juda ne per baltymines dalis, o per kofermentus – hemus. Hemas B

yra B tipo citochromose, nėra kovalentiškai tvirtai prijungti prie baltymų, tačiau
dėl hidrofobinės sąveikos jie laikose centruose. C tipo hemai yra kovalentiškai
prijungti prie
baltyminės dalies. A
tipo hemai nėra
prijungti kovalentiškai
prie baltymai, tačiau
turi ilgą hidrofobinę
uodegėlę, dėl kurios prisijungia hidrofobine sąveika.

Be hemų dar yra geležies-sieros centrai/Reskje

baltymai. Svarbu, nes geležis gali keisti valentingumą.

Baltyminių kompeksų pavadinimai pagal atliekamas reakcijas. Citochromas C perneša elektronus tarp 3 ir 4
kompleksų.
Visi 4 kompleksai yra membraniniai baltymai, jie labai prastai tirpsta vandenyje, todėl pridedama ampifatinių
jungionių – detergentų, susidaro micelės. Iš tų micelių, pridėjus į buferius detregentų, yra atliekama
chromotografija ir išskiriami.

Kaip veikia sistema?

1. NADH (susidaręs Krebso ciklo metu) pateikia elektronus hidrido jono pavidalu į 1 kompleksą, kuris yra
membraninis baltymas, turi dvi dalis (viena dalis membranoje, o kita atsukta į užpildą). Elektronus nuo
NADH perima flavinmononukleotidas (1 komplekso kofermentas), NADH reoksiduojasi ir vėl NAD +
pavidalu gali grįžti į Krebso ciklą., elektronus gavęs flavinmononukleotidas redukuojasi iki flavinH2 ir
perduoda elektronus geležies-sieros centrams, esantiems 1 komplekse. Tada 1 kompleksas turi vietą,
prie kurios gali prisijungti oksdiuotas ubichinonas, kuris perima elektronus nuo geležies-sieros centrų ir
juos vėliau galės pateikti į 3 kompleksą.
2. 2 kompelksas (sukcinato dehidrogenazė) turi kofermentą FAD (tas pats Krebso ciklo feremntas). 2
kompleksas dalyvauja Krebso cikle ir elektronų pernašoje. Krebso ciklo reakcija: sukcinatas virsta
fumaratu ir atiduoda 2 elektronus FAD. Tada jis tampa FADH 2, atiduoda elektronus geležies-sieros
centrams ir toliau ubichonui.
Į elektronų pernašos sistemą elektronai pateikiami dviem būdais:

1. Per NADH, kuris elektronus pateikia hidrido jonų pavidale

2. Sukcinatas, kuris pateikia 2 elektronus 2 vandenilo atomų pavidale į 2 kompelksą

Elektronų pernašos per 1-ąjį baltyminį kompleksą energijos pakanka „išpumpuoti“ 4 protonus. 1 kompleksas
veikia ne tik kaip elektronų pernešėjas, bet kaip ir „elektronų pompa“.

Antrojo komplekso veikimas:

Sukcinatodehidrogenazė gauna elektronus iš sukcinato. Elektronų pernašos kryptį apsprendžia elektronų porų
standartinis redoks potencialas. FAD potencialas labiau neigiamesnis nei geležies-sieros centrų. 2
kompleksas nėra protonų pompa. Hemai palengvina baltymo įsitasiymą membranoje. Hemas b reikalingas
aktyvių formų „užgesinimui“.
Trečiasis kompleksas yra dimeras. Turi simetrinę sistemą, nagrinėsime tik vieną pusę, tačiau ir kita veikia taip
pat. Į šią sistemą elektronus atneša ubichinonas iš 1 ir 2 kompleksų. Viena molekulė ubichinono atneša 2
elektronus, juos pasiima baltymas citochromas c, kuris turi hemą C. Šio komplekso tikslas – paskirstyti
elektronus ir po vieną pateikti citochromui c (kadangi kiekvienas hemas turi tik po vieną geležį, kuri gali keisti
valentingumą).

Q ciklas: prasmė, kaip paskirstyti du elektronus ir perduoti citochromo c molekulei.

Turime du centrus: vienas lokalizuotas išorinėje mitochondrijų vidinės membranos pusėje (gali prijungti tik
redukuotą formą, oksiduota forma nesilaiko - iškrenta); kitas centras yra arčiau užpildo pusės (gali prijungti tik
oksiduotą formą). Redukuotai ubichinono formai patekus į pirmąjį centrą, kur yra atnešti du elektronai, vienas
elektronas per geležies-sieros centrus ir citochromą c1, kuris turi hemą C1, patenka prie prisijungusio
citochromo c. Citochromas C gavęs elektroną redukuojasi ir toliau nuneš tą elektroną į 4 kompleksą. Kitas
elektronas per hemus B pakliūna į antrą centrą, kur jau yra oksiduotas ubichinonas, kuris čia virsta
semichinonu (stabilus radikalas), o ubichinolas virsta ubichinonu ir nesilaiko ir iškrenta į membraną, centras
atsilaisvina.

Trečias kompleksas dar veikia kaip protonų pompa: pumpuoja protonus iš mitochondrijų užpildo per
membraną į tarpmembraninę ertmę. Pumpavimas yra susietas su ubichinonu, nes kai ubichinonas redukuojasi
ir virtsa unichinolu, tai prisijungia du elektronai ir du protonai. Tie du protonai yra atiduodami į tarpmembraninę
ertmę.
Ketvirtas kompleksas irgi yra dimeras. Elektronai yra atnešami per citochromą c iš 3 komplekso. Ketvirtame
komplekse vyksta deguonies prijungimas. Deguonis surenka atneštus elektronus ir virsta vandeniu.

Kompleksas yra sudarytas iš hemo A ir hemo A3. Turime vario jonus, kurie gali keisti valentingumą ir perduoti
elektronus. Deguonis prisijungia prie hemo A3 ir „laukia“ elektronų iš citochromo C.

Taip pat veikia kaip elektronų pompa.

dpH = 1
Junginiai (fermentai), kurie inhibuoja kompleksus.

Skirikliai (pvz. 2,4-dinitrofenolis) – lipofilinės (tirpsta membranose) medžiagos, kurios sugeba prijungti ir
atiduoti protonus. Ištirpsta membranoje ir prijungia protoną, jį perneša ir atiduoda.

ATP sintezės kelias – oksidacinis fosforilinimas. Vyksta ADP fosforilinimo reakcija, o elekronų perneša –
oksidacijos-redukcijos reakcijos.
ATP sintazė – fermentas, kuris yra mitochondrijų vidinėje
membranoje ir sintetina ATP. Turi N pusę (neigiamą), kuri yra
mitochondrijų užpildo pusėje, ir P puse (teigiamą pusę), kuri
yra tarpmembraninės ertmės pusėje. Elektronų pernašos
dėka, ant membranos susiformuoja protonų gradientas.
Fermentas sudarytas iš dviejų dalių:

1. Yra membranoje, vadinama FO dalimi. Sudaryta iš

subvienetų: a, b2 ir c (kiekis priklauso nuo organizmų
rūšies).
2. F1 dalis (nukreipta į užpildą). Sudaro 3 alfa ir 3 beta
subvienetai. Beta subvienetuose pagrinde yra šio
fermento aktyvusis centras – čia vyksta ADP
fosforilinimas iki ATP.

Šis fermentas veikia kaip elektros variklis, kurį varo protonų gradientas. Protonai iš membranos patenka į
puskanalį, prisijungia prie c subvieneto ir suka rotorių. Patekę į kitą puskanalį yra pernešami į mitochondrijų
užpildą. Prie rotoriaus yra prijungtas gama subvienetas, kuris sukasi kartu su rotoriumi. F 1 dalis nesisuka. Beta
subvienetai reikalingi fiksuoti šį statorių, kad jis nesisuktų.

C subvienetai rotoriuje yra alfa spiraliniai dimerai, kurių sudėtyje yra

koncervatyvi aspartato (arba glutamato) liekana. COH grupė šarminėje
terpėje jonizuojasi, tampa CO- ir atiduoda protoną, bet jeigu patenka į
labiau rūgštinę terpę, tai tas CO - prisijungia protoną ir jį perneša. Šia
sistemą „varo“ pH skirtumas (apie 1).

Ką sukimasis duoda fermentinei katalizei?

3 aktyvūs centrai yra skirtingos konformacijos. Kiekvienas iš 3 aktyviųjų

centrų gali turėti 3 skirtingas komformacijas:

1. Kai prisijungia ADP ir neorganinis fosfatas

2. Kai susidaro ATP, įvyksta reakcija
3. Kai ATP yra atlaisvinama

Norint susintetinti 1 molekulę ATP reikia, kad per a puskanalį pereitų 3

protonai.
Kaip kompleksas veikia in vitro (ne ląstelėje)?

Ekspermentas: stiklo plokštelė buvo padengta nikelio

kompleksiniu junginiu. Prie kiekvieno alfa ir beta subvieneto
įvestos papildomos histidino uodegėlės. Tai reiškia, kad prie
plokštelės buvo tvirtai pritaisyta F1 dalis. Prie c subvieneto buvo
prijungtas fibrilinis baltymas – aktino filamentas bei uždėta
floresuojanti sistema. Jeigu buvo paduodama ATP c subvienetas
kartu su gama pradėdavo suktis. Fermentas vykdydavo atvirkščią
reakciją, t.y. skaidydavo ATP.

Be aspartato (ar glutamato) svarbi arginino liekana, kuri yra

aptinkama a subvienete. Aspartatas sudaro joninį ryšį, bet jeigu
yra ptoronų, tai jie suardo tą ryšį ir prisijungia prie COO - ir tampa
COH. Argininas veikia kaip „rankena“, kuri padeda suktis rotoriui.

Mitochondrijai daug ATP nereikia, kadangi visos pagrindinės reakcijos vyksta citoplazmoje, tačiau
citoplazmoje ATP susidaro glikolizės metu (nedideli kiekiai).

Mitochondrijų vidinėje membranoje yra antiporteris (kai ATP pernešamos iš užpildo, tai į užpildą patenka ADP)
baltymo kanalas – ATP, ADP translokazė. Kai ATP pernešamas ir atnešamas ADP atsiranda krūvio
disbalansas, kurį subalansuoja protonas (iš gradiento). Vienai molekulei ATP susintetinti ir pernešti ją į
citoplazmą reikalingi 4 protonai.

P/O santykis – kiek susidaro ATP, kai yra per elektronų pernašos grandinę pernešama elektronų pora.
Kaip NADH reoksiduojasi aerobinėse ląstelėse (kur reikalingas deguonis, nevyksta rūgimas)?

Glikolizės metu citozolyje susidaręs galėtų būti reoksiduotas elektronų pernašos grandinėje, tačiau jam ten
reikia patekti. Tam patekimui yra dvi sistemos: malato-aspartato sistema ir glicerolio 3 fosfato
dehidrogenazinė.

Malato-aspartato sistema: ši sistema priklauso nuo

NADH ir NAD+ santykio

1. Citozoloyje esantis oksal acetatas, dėka

fermento malato dehidrogenazės, virsta
malatu. NADH virsta NAD+.
2. Malatas pernešamas per spec. baltymo
kanalą į mitochondrijų užpildą.
3. Malatas virsta oksal acetatu veikiant malato
dehidrogenazei. NAD+ virsta NADH.
Anksčiau buvę elektronai atsiranda
mitochondrijų užpilde ir gali būti pateikiami į
elektronų pernašos grandinę.
4. Oksal acetatas virsta aspartatu. Vyksta
peramininimo reakcija.
5. Aspartatas pernešamas per mitochondrijų vidinę membraną į citozolį.
6. Aspartatas peramininamas į oksal acetatą.

Glicerolio fosfato dehidrogenazinė sistema:

Veikia tuo pačiu metu kaip ir malato-aspartato sistema. Citozoloyje

yra fermentas glicerolio-3-fosfato dehidrogenazė, kuris
dihidrooksiacetono fosfatą verčia į glicerolio-3-fosfatą. Tuo pačiu
metu NADH oksiduojasi iki NAD+. Elektronai iš glicerolio-3-fosfato
perduodami FAD, o fosfatas vėl virsta dihidrooksiacetono fosfatu.
Elektronus nuo redukuoto FADH2 paima ubichinonas ir nuneša
juos į 3 kompleksą. Ši sistema veikia į vieną pusę.
Fotosintezė – anabolinis procesas. Gyvųjų sistemų gamintojų savybė. Esmė: iš neorganinių molekulių
gamintojai sugeba susintetinti organines medžiagas. Sintetinančios ląstelės sugeba panaudoti saulės šviesos
fotonų energiją anglies atomų redukcijai.

 Per vieną dieną 1,5·1022 kJ energijos pasiekia Žemę iš Saulės.

 1% energijos absorbuojama fotozintezei.
 Iš likusių 99%, 2/3 sugeria Žemės pluta ir vandenynai, o 1/3 atsispindi atgal į
Visatą.
 1011 tonų CO2 fiksuojama per metus, iš kurių 1/3 vandenynuose esančių
fotosintetinančių mikroorganizmų.

Fotosintetinančios ląstelės turi specialius pigmentus („anetnas“), kurie sugaudo

saulės šviesos kvantus ir panaudoja sintezei, anglies atomų redukavimui: CO2 + H2O
-> gliukozė ar kitas organinis junginys + deguonis. Elektronų donoras – vanduo, kai
kurios bakterijos naudoja tam organines ar neorganines medžiagas. Pašalinis
fotosintezės produktas yra deguonis, kuris atsiranda iš vandens. Schemoje
pavaizduotas ryšys tarp fotosintetinančių ir heterotrofinių ląstelių.

Šviesinė fotosintezės stadija: šios stadijos metu saulės šviesos energija yra
panaudojama vandens oksidavimui ir gaunamas deguonis, o elektronai yra prijungiami
prie kofermento NADP+. Be to elektronų pernašos metu išsiskirusi energija yra
panaudojama elektrocheminiam vandenilio jonų gradiento suformavimui, kuris
panaudojamas ADP fosforilinimui, t.y. ATP gamybai.

Fotosintezė vyksta plastidžių grupei priskiriamuose organėlėse – chloroplastuose.

Panašūs į mitochondrijas, tačiau skiriuose tuo, kad stromoje turi tilakoidus, kurie
sudaro granas, kurios tarpusavy yra sujungtos kanalais. Išorinė chloroplastų
membrana turi baltymus porinus, kurie yra laidus nedidelėms molekulėms, o vidinė
membrana yra nelaidi.

Pigmentai, kurie sugeria šviesą yra išsidėstę tilakoidų membranoje. Šių pigmentų struktūra: turi labai daug
konjuguotų ryšių, kurie gali būti labai lengvai sužadinami matomos šviesos kvantų.

E = hν = hc/λ : h – planko konstanta; v – bangos virpėjimo dažnis, kurį galima išreikšti per šviesos greičio ir
bangos ilgio santykį. Kuo trumpesnis bangos ilgis, tuo fotonų energija yra didesnė.
Pigmentai yra chlorofilai. Chlorofilai yra a ir b, jie tarousavy skiriasi tik savo pakaitais. Būdinga plokščia
struktūra, kuriai būdingi viengubi-dvigubi-viengubi-dvigubi ryšiai (konjuguota sistema). Chlorofilai yra netirpųs
vandenyje. Chlorofiluose yra magnio jonas, kuris reikalingas struktūros palaikymui.

Fikobilinai dažniausiai randami melsvabakterėse ir raudondumbliuose. Turi stipriai konjuguotą dvigubų ryšių
sistemą, bet nėra cikliniai junginiai, jų struktūrą linijinė – pirolo žiedai sujungti meteno tilteliais.

Prie pigmentų priskiriami ir karotenai bei karotenoidai.

Skirtingi pigmentai sugeria skirtingus bangos ilgius. Tai

svarbu ekologinių nišų pasiskirstymui. Augalų ląstelėse chlorofilo a yra daugiau nei chlorofilo b.

Kaip vyksta energijos perdavimas iš saulės šviesos? Tilakoidų membranoje yra šviesą gaudančios antenos,
kuriose yra pigmentai, kurie yra orientuoti taip, kad susieitų į grandinėles. Visa ši sistema yra baltyminiame
komplekse. Gauta energija yra perduodama yra reakcinį centrą, kurį sudaro chlorofilo a dimeras. Kvantas
sužadina pigmento molekulę (ji tampa labai nestabili) ir ji perduoda savo energiją kito pigmento molekulei ir
taip sužadina kitą molekulę, o pati grįžta į pradinę būseną. Taip toliau vyksta perdavimas – sužadinant šalia
esančias molekules.
1. Antenoje esantis elektronas sužadinamas saulės šviesa ir perkeliamas į
aukštesnį lygmenį.
2. Taip molekulė keliauja kol pasiekia reakcinį centrą.
3. Kai elektronas pasiekia reakcinį centrą, jis grįžta į žemesnį energijos
lygmenį ir sužadina reakciniame centre esančio chlorofilo a molekulės
elektroną ir pakelia į aukštesnę orbitalę.
4. Sužadintas chlorofilas yra šalia akceptoriaus, kuris gali paimti elektroną
iš sužadintos būsenos.
Reakcinis centras tampa teigiamas, o akceptorinė molekulė neigiama.
5. Reakcinį centrą reikia vėl užpildyti, tai padaro molekulė, kuri yra
donoras, duodama elektroną.
Donoras įgauna teigiamą krūvį, o akceptorius neigiamą. Įvyksta krūvių
pasiskirstymas.

Visa tai vyksta antenos, kurios gaudo šviesos kvantus.

Kai šviesinėje stadijoje elektronai pakliūna į akceptorių, jie yra perduodami

per elektronų pernašos grandinę, elektronus galutinai surenka NADP+.

Z formos elektronų pernašos sistema: elektronų nešikliai yra išsidėstę

tilakoidų membranoje. Elektronas yra paimamas iš vandens, tačiau tam
nepakanka vien fotonų energijos, todėl membranoje yra deguonį gaminantis
kompleksas, kuris kartu su šviesos kvantu energija atplešia elektroną iš
vandens ir gamina deguonį. Atplėšti elektronai patenka į fotosistemą.
Fotosistemą (p680) sudaro baltymai, pigmentų antenos bei reakcinis
centras. Elektronai patekę į fotosistemą 1 yra sužadinami šviesos kvantų ir peršoka į aukštesnį lygmenį. Tokia
sistema yra labai nestabili. Feofitinas perima elektroną iš tos sistemos ir perduoda jį tvirtai prijungtam
plastochinonui a (panašus į ubichinoną), kuris gali prijungti po du elektronus ir perduoti juos plastochinonui b.
Toliau tie du elektronai su plastachinonu b patenka į citochromo b6f baltyminį kompleksą, kuris taip yra ir
protonų pompa. Į kompleksą elektronus atneša judrusis nešiklis – plastochinonas b, o paima baltymas
plastocianinas (varį turintis fermentas, varis gali keisti valentingumą ir taip pernešti vieną elektroną).
Plastocianinas perduoda elektronus fotosistemai 1, kur šviesa vėl sugaudoma, o elektronas pakeliamas į
aukštesnį lygmenį, o reakcijinis ventras vėl tampa sužadintas ir nestabilus. Chlorofilo molekulė oerduoda
elektronus filochinonui, kuris tvirtai prijungtas fotosistemoje 1. Feredoksinas atiduoda elektronus fermentui
feredoksino NADP+ redoktidazė. Šio fermento aktyviajame centre prisijungia NADP + ir jis redukuojamas
atneštais elektronais ir susidaro NADPH.

2H2O + 2NADP+ + 8 fotonai → O2 + 2NADPH + 2H+

NADPH bus panaudojamas tamsios fotosintezės stadijoje redukuoti CO2 bei dar bus reikalingas ATP, kuris
susidarys fotofosforilinimo metu.

Citochromo b6f kompleksas yra panašus į 3 kompleksą mitochindrijų membranoje bei yra ir protonų pompa.
Vyksta toks pat q ciklas, kaip ir mitochondrijose.
Lumenas – tilakoidų užpildas. Hemo x funkcija kolkas dar nėra pilnai
žinoma. Beta karotenas dalyvauja kaip antioksidantas.

Kaip lokalizutos fotosintezės sistemaos tilakoidų membranoje: elektronus iš fotosistemos 2 į citochromą b6f
atneša plastochinonas, o toliau iš citochromo b6 komplekso elektronus paima nedidelis baltymas
plastocianinas (veikia lumeno pusėje) ir perduoda elektronus fotosistemai 1. Toliau elektronai pakliūna ant
geležies centrus turinčių baltymo feredoksino ir nuo jo fermentui feredoksino NADP + oksidoreduktazei, kur
vyksta NADP+ redukavimas iki NADPH.

Ciklinis elektronų perdavimas vyksta, kai elektronai nuo feredoksino nepatenka į fermentą oksidoreduktazę, o
vėl grįžta į citochromo b6f kompleksą ir plastocianinas vėl juos nuneša į fotosistemą 1 ir jie vėl yra sužadinami.

Kai vyksta neciklinė elektronų pernaša susidaro NADPH ir protonų gradientas ant tilakoidų membranos (kuris
reikalingas ATP sintezei). Kai vyksta ciklinė elektronų pernaša NADP+ nėra redukuojamis, dėl to augalai ir
dumbliai negamina NADPH, bet gradientas formuojasi ir ATP sintetinasi, tačiau vanduo nėra skaidomas ir
nesusidaro deguonis.
Deguonies atsiradimo komplekso dėka vanduo yra skaidomas ir susidaro deguonis bei elektronai.
Kompleksas sudarytas iš mangano ir kalcio bei deguonies. Jis yra tilakoidų vidinėje membranoje, šalia
fotosistemos 2. Kompleksas yra baltyminis. Prisijungusios 4 vandens molekulės. Svarbi tirozino liekana, kuri
betarpškai atiduoda elektronus į fotosistemą 2.

Su 4 elektronais gali būti sužadintas 2 fotosistemos reakcinis centras. Tam, kad išsiskirtų viena molekulė
deguonies per sistemą po vieną reikia pernešti 4 elektronus.

cfocf1 veikimas analogiškas mitochondrijų ATP sintazei.

Fotosintezės kvantinė išeiga:

DpH = 3, Dψ = 0,05-0,1 V

DG = -17 kJ/mol H+ jonų

Pernešant 12 mol H+ jonų per tilakoidų membraną, sukaupiama ~ 200 kJ energijos

2H2O + 8 fotonai + 2NADP+ + ~3ADP + ~3Pn → O2 + ~3ATP + 2NADPH

Palyginimas: veikia labai panašiai, tik a energija išsiskria, o b energija reikalinga elektronams atlpėšti
Kai yra fiksuojamas CO2 ir panaudojami šviesinės stadijos
metu susidarę ATP ir NADPH, chloroplastų stromoje susidaro
triozių fosfatai, iš kurių per heksozių fosfatus sintetinami
krakmolas (atsarginė medž.), celiulozė (struktūrinis),
sacharozė (transportinė).

Iš heksozių fosfatų galima susintetinti pentozių fosfatus, kurie

įeina į DNR, RNR struktūras.

Chloroplastai yra dinaminėje pusiausvyroje su plastidėmis.

Amiloplastai randami tose vietose, kur yra kaupiamos
medžiagos, ir jie neturi fotosintezės aparato, tačiau jie gali
virsti proplastidėmis, kuriose pradeda formuotis membraninės struktūros iš kurių susidaro chloroplastai. Šis
ciklas priklauso nuo šviesos

Kalvino ciklas: vyksta chloroplastų stromoje

1. CO2 fiksavimas – CO2, patekęs į augalo ląsteles yra

prijungiamas prie ribuliozės-1,5-bisfosfato (ketozė).
Kai CO2 prijungiamas, gaunamos 2 molekulės 3-
fosfoglicerato. Šią reakciją katalizuoja fermentas
ribuliozės-1,5-bisfosfato karboksilazė/oksigenazė –
rubisko fermentas.
2. Redukcija - 3-fosfoglicerato karboksi grupė yra
redukuojama iki aldehido ir gaunamas gliceraldehido-
3-fosfatas.
3. Kadangi gaunamos 6 molekulės gliceraldehido-3-
fosfato, tai 5 yra nukreipiamos į
regeneraciją/atstatymą ribuliozės-1,5-bisfosfato. Tik
viena molekulė yra panaudojama augalo reikmėms:
energijai gauti, sintetinti krakmolą.

Augalų, dumblių ir melsvabakterių ribuliozės 1,5 bisfosfato

karboksilazė/oksigenazė. Ms 550000. Šio fermento
koncentracija chloroplasto stromoje – 250 mg/ml, koncentracija
yra didelė, nes šis fermentas veikia labai lėtai. Molekulę sudaro
8 didieji subvienetai (kur yra aktyvieji centrai) (mėlyni) ir 8 mažieji
subvienetai (pilki). Aktyviųjų centrų aminorūgščių liekanos
(geltonos), Mg2+ jonai (žali). Yra dvi šio feremnto formos – 1 ir 2.
Pirmoji forma randama augaluose, dumbliuose ir
melsvabakterėse, o antroji forma (kuri yra paprastesnė savo
struktūra) yra aptinkama fotosintetinančiose bakterijose.
Pirmiausia lizino molekulė turi būti karbamoilinama, o tik tada
fermentas į savo aktyvųjį centrą gali prisijungti CO 2 ir ribuliozės -1,5-
bisfosfatą.

Fermentas rubisko aktyvazė panaudodamas ATP aktyvina rubisko

fermentą. Panaudodamas ATP, jis išstumia iš aktyvaus centro
ribuliozės-1,5-bisfosfatą ir atlaisvina lizino liekaną, prie kurios jungiasi
CO2 ir Mg jonai. Tada fermento aktyvusis centras yra paruoštas
reakcijai.

Rubisko veikimo mechanizmas: Kai fermentas jau yra aktyvus, prisijungia CO2. Tada aktyviajame centre iš
ribuliozės-1,5-bisfosfato susidaro diolis (aktyvus nukleofilas), kuris atakuoja anglies atomą CO 2 molekulėje. Šią
aktyvaciją palengvina ir tai, kad Mg patraukia elektronus link savęs. Gaunamas beta keto rūgšties tarpinis
junginys. Šis junginys yra hidratuojamas ir gauname hidratuotą tarpinį junginį, kuris aktyviajame centre suskyla
į 3-fosfogliceratą, o likusi dalis tampa neigiama (karbanijonas). Tada anglies atomas protonizuojamas iš lizino
ir gauname antrą molekulė 3-fosfoglicerato. Taip atsistato fermento aktyvusis centras, kuris gali sukti antrą
ratą.
Ribuliozės 1,5 bisfosfato karboksilazės “naktinis” slopiklis, nes kai kurie augalai jį
sintetina naktį. Struktūra panaši į tarpinį beta keto rūgšties darinį, kai jis užima
fermento aktyvųjį centrą, slopina rubisko veikimą ir sulėtina reakciją. 2-
karboksiribinitolio 1-fosfatas - reguliuoja rubisko aktyvumą.

Raudonai parodyta Kalvino ciklo pirma stadija. Antra stadija: Gliceraldehido-3-

fosfatas yra pusiausvyroje su dihirdoksiacetono fasfatu, nes yra fermentas trizoių
fosfat izomerazė. Dihidroksiacetono fosfato keliai priklauso nuo augalo gyvenimo aplinkos ir gali būti du:

1. Reaguoja su gliceraldehido-3-fosfatu ir susidaro fruktozės-1,6-bisfosfatas. Vyksta chloroplastų

stromoje. Šį junginį fosforilinant gaunamas fruktozės-6-fosfatas iš kurio formuojasi krakmolas. Tai
vyksta chloroplastuose, kurie prikaupė daug krakmolo per protoplastus gali virsti amiloplastais.
2. Dihidroksiacetono fosfatas gali būti išnešamas į citplazmą, bet tuo metu įnešamas fosfatas. Išneštas jis
gali eiti glikolize ir duoti energijos ląstelėms arba gali būti panaudojamas per fruktozės-1,6-bisfosfatą
sintetinti sacharozę. Sacharoze tampa transportiniu angliavandeniu.

Trečia Kalvino ciklo stadija: atstatymą reguliuoja

fermentai aldolazės ir transketolazės bei izomerazės.
Juodais taškeliais parodytas anglies atomų skaičius.

1. Aldolazė padaro kovalentinius ryšius tarp

anglies atomų.
2. Defosforilinimas – negrįžtama reakcija
(egzergoninė).
3. Transketolazinė reakcija.
4. Aldolazinė reakcija, reaguoja su
dihidroksiacetono fosfatu.
5. Nuskeliamas fosfatas.
6. Reaguoja su 5 glicerlaldehido-3-fosfato
molekule.
7. Ribozės-5-fosfatas izomerizuojamas į
ribuliozės-5-fosfatą, kuris kinazinės reakcijos
metu paverčiamas į ribuliozės-1,5-bisfosfatą.
8. Izomerizacija iki ribuliozės-5-fosfato
9. Kinazinės reakcijos metu paverčiamas į
ribuliozės-1,5-bisfosfatą]
Transketolazinės reakcijos: fermentai transketolazės savo aktyviajame centre turi TPP, kuris leidžia pernešti
dviejų anglies atomų darinį nuo ketozės ant aldozės.

Iš Kalvino ciklo pvz.:

Izomerizacijos reakcijos: aldo-keto izomerizacija

Stecheometrija: Paėmus 3 molekules CO2, jų fiksavimui bus reikalingos 3 molekulės ribuliozės-1,5-bisfosfato.

Reikės 6 molekulių ATP ir 6 molekulės NADPH. Išvada: fiksuojant 3 molekules CO2 gaunama 1 molekulės
gliceraldehido-3-fosfato ir atstatomos 3 molekulės ribuliozės-1,5-bisfosfato ir tam sunaudojamos 9 molekulės
ATP ir 6 molekulės NADPH. ATP ir NADPH susidaro fotosintezės šviesinės stadijos metu.
Augalose yra kanalas, per kurį dihidroksiacetono fosfatas gali išeiti iš stromos, o į stromą įeiti fosfatas. Į stromą
įeina dar ir 3-fosfogliceratas.

Šviesinė ir tamsioji stadijos yra tarpusavy susijusios, kadangi yra keli Kalvino
ciklo fermentai, kurių aktyvumas netiesiogiai priklaiuso nuo šviesos. Pvz. rubisko
fermentas. Kaip tai priklauso nuo šviesos? Tilakoidų membranoje yra
išsidėsčiusios pernašos sistemos, kurios esant intensyviai šviesai yra
suaktyvinamos, elektronai pernešami intensyviau. Kai elektronai keliauja
tilakoidų membrana į fotosistemas, tai ant membranos susidaro H+ gradientas.
Kai stroma pradeda šarmėti, tai Mg jonai iš lumeno veržiasi į stromą. Kitaip
sakant, kai augalas yra apšviestas, Mg keliauja į stromą, kur vyksta Kalvino
ciklas ir yra rubisko fermentai (kurių veikimui reikalingi Mg jonai).

Fotokvėpavimas: rubisko fermentas – karboksilazė/oksigenazė. Karboksilazė –

prijungiamas CO2, oksigenazė – fermentas gali prisijungti deguonį.
Fotokvėpimas – reiškinys, kai prie ribuliozės-1,5-bisfosfato pradedamas
prijungti deguonis. Tai augalams nenaudinga stadija, kadangi vietoj 2 gaunama
tik viena molekulė 3-fosfoglicerato, t.y. susidaro mažiau angliavandenių.

Kai po CO2 fiksacijos susidaro dvi molekulės 3-fosfoglicerato, tai tokie augalai vadinami C3.
2-fosfoglikoliatas yra nukreipiamas į glikoliato kelią. Vyksta per tris
organėles: chloroplastus, peroksisomas ir mitochondrijas. Prieš pernešimą jis
yra fosforilinimas, nuskeliamas fosfatas ir gauname glikoliatą, kuris
pernešamas į peroksisomas. Panaudojamas deguonis, kuris oksiduoja
glikoliato OH grupę iki aldehido ir susidaro peroksidas. Tačiau peroksidas yra
geritai suskaidomas į deguonį ir vandenį. Glioksilatas dalyvauja peramininimo
reakcijoje su serinu, gaunamas glicinas. Glicinas pernešamas į
mitochondrijas, kur vyksta oksidacinio dekarboksilinimo reakcija. Per šią
reakciją susidaro CO2, atskyla amoniakas ir susidaro serinas. Serinas vėl yra
pernešamas į peroksisomas ir vėl suka peramininimo reakcijos ratą.

C4 augalai daugiausia yra karštų, tropinių šalių augalai. Jų lapai sudaryti iš

dviejų sluoksnių: mezofilio ir surenkamųjų ląstelių. Jie yra sujungti
plazmodezmos kanalais.

Mezofilio ląstelėse nėra rubisko fermento, o CO 2 fiksavimą atlieka fermentas

fosfoenolpiruvato karboksilazė. Susidaro oksalacetatas (4 anglies atomai),
dėl ko tokie augalai ir vadinami C4. Oksalacetatas reduokajamas iki malato,
kuris per plazmodezmas pernešamas iki surenkamųjų ląstelių, kur malatas
paverčiamas į piruvatą. Šios reakcijos metu susidaro CO 2 ir čia jau yra
rubisko fermentas, vyksta Kalvino ciklas. O piruvtas vėl išnešamas į mezofilio ląsteles, kur yra paverčiamas
fosfoenolpiruvatu.

Tokiu būdu augalai saugosi nuo fotokvėpavimo, kadangi iškart mezofilyje CO2 nefiksuoja.
1. Gliukoneogenezė – gliukozės sintezė iš naujo.
2. Pentozių fosfatų kelias – angliavandenių apykaitos dar vienas kelias.
3. Glikogenolizė ir glikogenezė - glikogeno skaidymas ir jo sintezė.

Yra tokių ląstelių, kurios energiją išgauna tik iš gliukozės. Pvz. neuronų
ląstelės, eritrocitai, sėklidės, inkstų smegeninė dalis, embrioninės ląstelės.

Gliukozė gali būti susintetinama iš pieno rūgšties laktato, piruvato,

glicerolio, o augalai turi fotosintezės kelią. Mikroorganizmai sugeba įtraukti
ir acetatą.

Smegenims per parą reikalinga apie 120 g. gliukozės.

Iš gliukozės-6-fosfato yra sintetinami: glikogenas (gyvūnų ląst.), krakmolas

(augalų ląst.), sacharozė.

Gliukozę galima susintetinti iš aminorūgščių/baltymų. Visos aminorūgštys,

išskyrus liziną ir leuciną (ketogeninės), yra glikogeninės. Iš riebalų gyvūnai
gliukozės susintetinti negalima, nebent iš glicerolio šiek tiek. Augalai gali iš
riebalų sintetinti gliukozę.

Gliukoneogenezė vyksta kepenyse (pagrinde), inkstų žievėje ir iš dalies

plonojo žarnyno epitelio ląstelėje. Iš dalies gliukoneogenezė yra atvirkščios
reakcijos glikolizei, bet yra 3 glikolizės reakcijos, kurios yra negrįžtamos.
Todėl organizmui reikia apeiti šias reakcijas.

1. Mitochondrijose vyksta dvi reakcijos po kurių iš piruvato gaunamas

fosfoenol piruvatas.
a) Prie piruvato prijungiama karboksi grupė iš CO2 (ištirpusi
vandeninėje terpėje). Gaunamas oksalacetatas, kuris jau yra
tarpinis Krebso ciklo junginys, o iš tokių junginių taip pat galima
susintetinti gliukozę.

b) Oksalacetatas yra dekarboksilinamas. Dalyvauja GTP. Karboksi

grupė aktyvina karbonilinę grupę. Iš GTP gauname GDP, toliau
vyksta dekarboksilinimas ir gauname fosfoenolpiruvatą.

2. Fosfoenol piruvatas pernešamas iš mitochondrijų užpildo į ląstelių citoplazmą ir vyksta grįžtamosios

gliukolizės reakcijos, kur susidaro triozių fosfatai.
3. Citozolyje yra fermentas fruktozės-1,6-bisfosfotazė, kuris nuskelia fosfatą nuo pirmo anglies atomo ir tada
gauname fruktozės-6-fosfatą, kuris yra izomerizuojamas iki gliukozės-6-fosfato.
4. Gliukozės-6-fosfatazė yra išsidėstęs lygiajame endoplazminiame tinkle, vidinėje endoplazmino tinklo
pusėje – liumene. Šis fermentas suskaido fosfoesterį ir turime gliukozę. Tačiau griaučių raumenų ląstelėse,
neuronuose šio fermento nėra, todėl ten negali susintetinti gliukozės. Kepenys yra svarbios tuo, kad ten
susidariusi gliukozė yra išmetama į kraują, o kraujas jau paskirstp ją po visas ląsteles.

Gliukozės sintezės kelias iš laktato. Laktatas susidaro rūgimo

metu anaerobinėse ląstelėse, tačiau gyvūnų ląstelėse laktatas
pagrinde yra gaunamas raumenų ląstelėse, kurioms sunkiai
dirbant pradeda trūkti deguonies ir vyksta rūgimas, kurio metu
susidaro laktatas, kuris patenka į kraują ir yra nunešamas į
kepenis, kur gliukoneogenezės metu yra sintetinama gliukozė.

Kori ciklas – kai gliukozė yra oksiduojama iš raumenyse

susidariusio ir pernešto į kepenis laktato.

Oksalacetatas negali būti pernešamas per mitochindrijų

membraną, todėl iš pradžių gaunamas malatas, kuris gali būti
pernešamas, o tada vėl paverčiamas oksalacetatu. Arba kai
sintetinama iš laktato, iškart gaunamas fosfoenolpiruvatas.

NADH yra reikalingi kaip redukciniai elementai. NADH ir NAD +

koncentracijų santykis citozolyje yra 8x10-4, tai yra 105 kartų
mažiau nei mitochondrijose.

Raudonai pažymėtos negrįžtamos reakcijos.

Pentozių fosfatų kelias – heksozių monofosfatų kelias – fosfogliukonato kelias: vyksta visose ląstelėse. Jo
paskirtis yra gaminti redukuojančius fermentus – NADPH ir ribozės-5-fosfatą. Susidaręs NADPH ląstelės
citozolyje yra naudojamas kaip reduktorius, sterolių, riebalų rūgščių biosintezėje. Be to, ląstelėse yra
palaikoma antioksidacinė būsena, o tam reikalingas redukuotas glutationas. Glutationas yra tripeptidas,
sudarytas iš glutamato, cisteino ir glicino. Norint palaikyti redukuotą glutationo formą yra reikalingas
reduktorius NADPH. Ribozės-5-fosfatas yra nukleotidų, nukleorūgščių, DNR, RNR, kofermentų sudedamoji
dalis.

Pentozių fosfatų kelias susideda iš dviejų dalių:

1. Oksidacinė fazė – iš gliukozės-6-fosfato susidaro

ribuliozės-5-fosfatas ir NADPH.
2. Neoksidacinė fazė – ribuliozės-5-fosfatas
regeneruojamas į gliukozės-6-fosfatą.

Gliukozės-6-fosfato nukreipimas priklauso nuo subtilių ląstelės

regeneracinių funkcijų ir nuo aplinkos sąlygų, kurios ląstelė
egzistuoja.
Oksidacinė fazė: fermentas gliukozės-6-fosfato
dehidrogenazė, esantis ląstelės citozolyje, oksiduoja
gliukozės-6-fosfatą iki gliukonato rūgšties, tačiau per tarpinį
vidumolekulinį esterio junginį, kurį iki rūgšties suskaido
fermentas laktonatas. Po šių reakcijų turime vieną susidariusį
NADPH, nes oksidatoriumi buvo NADP +. 6-fosfogliukonatas
yra dekarboksilinamas – oksidacinio dekarboksilinimo
reakcija. Ląstelė gauna CO2 ir ribozės-5-fosfatą (iš pradžių
susidaro ribuliozės-5-fosfatas, bet fermentas izomerazė
paverčia į ribozės-5-fosfatą). Iš vienos molekulės gliukozės-
6-fosfato turime 2 molekules NADPH ir ribozės-5-fosfatą.

Ląstelėse, kurios daug kontaktuoja su deguonimi (pvz.

ragenos ląstelės), kyla pavojus susidaryti aktyvioms
deguonies formoms, todėl tose ląstelės iš gliukozės-5-fosfato
turi būti sintetinama pakankamai daug NADPH.

Neoksidacinė fazė: ribozės-5-fosfatas vėl yra atstatomas iki gliukozės-6-

fosfato. Čia dalyvauja tokie fermentai transketolazės ir transaldolazės.
Ribuliozės-5-fosfatas yra epimerizuojamas iki ksiluliozės-5-fosfato.
Ksiluliozės-5-fosfatas, katalizuojant fermentui transketolazei, reaguoja su
ribozės-5-fosfatu. Gauname seduheptuliozės-7-fosfatą, kuris trui 7 anglies
atomus, ir gliceraldehido-3-fosfatą, kuris turi 3 anglies atomus.
Transaldolazinėje reakcijoje gliceraldehido-3-fosfatas reaguoja su
seduheptuliozės-7-fosfatu ir gauname fruktozės-6-fosfatą bei eritrozės-4-
fosfatą. Tada fruktozės-6-fosfatas jau gali būti izomerizuojamas į gliukozės-6-fosfatą. Eritrozės-4-fosfatas
reaguoja su ksiluliozės-5-fosfatu (transketolazinė reakcija) ir gauname fruktozės-6-fosfatą bei gliceraldehido-3-
fosfatą. Gliceraldehido-3-fosfatas gali būti paverčiamas į dihidroksiacetono fosfatą, o šie junginiai aldolazinės
reakcijos metu jungiasi ir gauname fruktozės-1,6-bisfosfatą, kuris yra suardomas bisfosfatazės ir gauname taip
pat fruktozės-6-fosfatą.

Transketolazių veikimas: perneša 2 anglies atomų darinį prie aldehido grupės, aldozinio akceptoriaus.
Transketolazių kofermentas yra TPP.
Transaldolazių veikimas: perneša 3 anglies atomų darinį nuo ketozės ant aldozės. Nereikalingas joks
kofermentas.

a) Prie TPP yra prijungiama atitinkama ketozė ir gauname tarpinę

rezonancinę struktūrą, kur yra stabilizuojamas karboanijonas dėka TPP
tiazolinio žiedo savybių.
b) Transaldolazės 3 anglies atomų darinį prisijungia prie fermento
aktyviajame centre esančios lizino epsilion amino grupės. Gaunama
protonizuota Šifo bazė.

Kai ląstelėms reikia ribozės-5-fosfato ir NADPH – vyksta oksidacinė fazė ir

iš vienos molekulės gliukozės-6-fosfato gauname 2 molekulės NADPH ir
vieną molekulę ribozės-5-fosfato.

Kai ląstelėms reikia daugiau ribozės-5-fosfato, negu NADPH (pvz. vyksta intensyvi nukleorūgščių biosintezė) –
iš 5 molekulių gliukozės-6-fosfato galima gauti 6 molekules ribozės-5-fosfato.
Kai ląstelėms reikia daugiau NADPH, negu ribozės-5-fosfato (pvz. intensyviai sintetinti riebalų rūgštims) – iš 6
molekulių gliukozės-6-fosfato gauname 6 molekules ribuliozės-5-fosfato ir 12 molekulių NADPH.

Kai ląstelėms reikia NADPH ir ATP, tačiau nereikia ribozės-5-fosfato – iš 3 molekulių gliukozės-6-fosfato yra
gaunamos 5 molekulės NADPH ir 8 molekulės ATP. Šis pentozių fosfatų kelias yra kartu apjungtas su
glikolize.

Kur reikia nukreipti gliukozės-6-fosfatą reguliuoja ląstelėse esantis NADPH kiekis.

Jeigu ląstelėse gliukozės-6-fosfatas yra nukreiptas į pentozių kelią, gaminasi
NADPH ir jo prisigamina labai daug, tai tas NADPH inhibuoja gliukozės-6-fosfato
dehidrogenazinę reakciją. Tai rodo, kad ląstelėse yra pakankamai redukcinių
kofermentų, todėl gliukozės-6-fosfatas yra nukreipiamas į glikolizę.

Glikogeno metabolizmas: glikogenas – homopolisacharidas, sintetinamas iš

gliukozės. Pagrinde kaupiamas kepenų ląstelėse (granulių pavidalu) ar griaučių,
raumenų ląstelėse. Atsarginė maisto medžiaga, energetinė molekulė, reikalinga, kai
nėra maitinamasi. Vienoje glikogeno molekulėje yra supolimerinta apie 55tūkst.
gliukozės liekanų.
Glikogeno skaidymas vyksta dalyvaujant fermentui glikogeno fosforilazei, kuris nehidrolizuoja, o fosforolizuoja.
Fermentas atpažįsta neredukuojantį galą ir prijungia fosfatą iš buferinio tiraplo, esančio ląstelėje. Turime
gliukozės-1-fosfatą ir sutrumpėjusią glikogeno šaką. Šis fermentas skaido 1,4-glikozidinius ryšius, esančius
glikogeno molekulėje.

Glikogeno fosforilazė nesugeba perskelti šakos, t.y. alfa-1,6-glikozidinio ryšio. Kai prieina iki 4 šakų, fermentas
nebegali skaidyti ir lieka glikogeno molekulė – liekamasis tekstrinas. Šią šaką perskelia genėjimo fermentas,
kuris nuskelia 3 gliukozės liekanas ir perneša ant šalia esančios šakos bei nuskelia vieną gliukozės molekulę,
kuri prijungta alfa 1,6 ryšiu. Tada atsiveria kelias vėl dalyvauti glikogeno fosforilazei.

Gliukozės-1-fosfatas yra izomerizuojamas į gliukozės-1-fosfatą. Šiame procese dalyvauja fermentas

fofogliukomutazė, tai yra mutazinė reakcija. Fermentas aktyviajame centre turi fosfoserino liekaną.
Susidaręs gliukozės-6-fosfatas kepenų ląstelėse yra įnešamas į endoplazminį tinklą (per transporterį T1) ir
gliukozės-6-fosfotazė nuskelia fosfatą ir gauname gliukozę, kuri išnešama į ląstelės citozolį (per transporterį
T2) ir per gliut2 transporterį gliukozė patenka į kraujotaką ir yra išnešiojama po kitas ląsteles.

Raumenų ląstelėse iš glikogeno susidaręs gliukozės-6-fosfatas yra nukreipiamas į gliukolizę ir raumenys tenka
gamina energiją, ATP, NADH bei (jeigu sunkiai dirba) laktatą.

Glikogeno biosintezei reikalinga UDP gliukozė, kuri sudaryta iš uridinio difosfato ir prie galinio fosfato
prijungtos gliukozės liekanos.

Svarbu, nes:

1. Reakcija, kurios metu susidaro UDP-gliukozė, yra negrįžtama. O UDP-gliukozė susidaro, kai UDP
fosfatas reaguoja su angliavandenio fosfatu. Pvz. gliukozės-6-fosfatas reaguoja su UTP; atskyla
pirofosfatas, o gliukozės fosfato deguonis atakuoja alfa fosfoto atomą nukleotide ir gauname UDP-
gliukozė. Negrįžtama, nes yra labai aktyvus fermentas neorganinė fosfatazė, kuri pirofosfatą suskaido į
fosfatą.

2. Nukleotidinė dalis sąveikauja fermento aktyviajame centre ir ta sąveikos energija yra panaudojama
katalizei (glikogeno biosintezėje).
3. Nukleotidinės grupės yra gerai nueinančios nukleofilinio pakeitimo reakcijos metu. T.y. jos palengvina
reakciją, dėka to, kad UDP yra stabilus junginys.
4. Prijungus gliukozę, ji nebegali būti įtraukiama niekur kitur.
Fermentas UDP sintazė reaguoja su gliukozės liekana ir ji yra prijungiama prie šakos alfa-1,4-glikozidiniu ryšiu
ir šaka pailgėja viena gliukozės liekana, susidaro UDP. Ši reakcija yra vykdoma, kai jau yra daugiau negu 4
gliukozės liekanos.

Šakos susidaro, kai glikogeno sintazė ilgina jungdama UDP-gliukozę prie glikogeno molekulės
neredukuojančio galo alfa-1,4-glikozidiniais ryšiais.Kai yra prijungiama maždaug 11 gliukozės liekanų, tai 7
liekanos gliukozės yra atskeliamas, tai padaro glikogeno šakas sudarantis fermentas – šakojimosi fermentas.
Tas 7 liekanas prijungia prie gliukozės 1,6-glikozidiniu ryšiu.

Pačioje pradžioje tam, kad susidarytų trumpos šakelės (amilozės), reikalingas fermentas glikogeninas.
Glikogenininas sudarytas iš 2 domenų. Jo aktyviajame centre yra mangano jonai ir aktyvi tirozino molekulė.Šis
fermentas pradeda sintezę. Jis iš UDP-gliukozės prie tirozino liekanos prisijungia gliukozės liekaną per
anomerinį anglies atomą, taip palikdamas neredukuojantį 4 anglies atomą. Glikogeninas turi glikozil
transferazinį aktyvumą. Dėka to, jis susintetina šakelę iš 7 gliukozės liekanų. Pats fermentas lieka susintetinto
glikogeno šerdyje.
Glikogeno granulė turi nuo 11 iki 12 sluoksnių.

Fermentų fosforilinimo reikšmė aktyvumo reaguliavimui: jeigu turime baltymą,

kurio aktyviajame centre yra aminorūgštys, turinčios OH grupes, ir prie jų
prijungsime fosfatą, gausime fosforilintas aminorūgštis. Pirešingu atveju,
hidrolizuojant fosfoesterinį ryšį nuskeliamas fosfatas ir astatoma OH grupė. Tokių
būdu reaguliuojamas aktyvumas glikogeno fosforilazės ir glikogeno sintazės.

Yra rastos dvi fosforilazės formos:

1. A – aktyvi forma, kuri turi fosforilintas serino liekanas.

2. B- neaktyvi/mažiau aktyvi forma, gaunama defosforilinant aktyvią formą.

Patys hormonai į ląsteles nepatinka, bet susiranda savo receptorius ir

jiems sąveikaujant, pasikeičia receptorių struktūra. Šie pokyčiai yra
perduodami G baltymams, kurie yra ląstelių membranuose. Šie
baltymai suaktyvina fermentą adenelilciklazę, kuris iš ATP gamina 3‘5‘
ciklinę AMP (antrinė signalinė molekulė). Fermentas ciklinė a kinazė
yra aktyvinamas ir jis fosforilina neaktyvią fosforilazės b kinazę, kuri
toliau prijungia fosfatus arba aktyvuoja glikogeno fosforilazę b ir ją
verčia į aktyvią glikogeno fosforilazinę a formą, kuri skaido glikogeno iki
gliukozės-1-fosfato, kuris izomerizuojamas iki gliukozės-6-fosfato.

Epinefrinas (adrenalinas) veikia labai greitai. Jo padidėjimas sukelia

glikogenolizę ir padidina gliukozės-6-fosfato koncentraciją raumenyse
arba suaktyvina gliukolizę. Gliukagonas veikia lėtai.

Glikogeno fosforilazė turi alosterinį centrą, į kurį gali prisijungti

gliukozės molekulė.Tada fosforilintos serino grupės yra išmetamos į
paviršių ir fosfotazė nuskelia fosfato liekanas. Taip fosforilazė A tampa
neaktyvia forma B. Šią reakciją skatina hormonas insulinas.
Riebalai – anglies junginiai, kuriuose anglies atomai yra pilnai redukuoti, todėl oksiduojant juos ląstelėse
galima gauti daug energijos, kuri gali būti paverčiama į ATP molekules. Iš 1g riebalo galima gauti apie 36kJ
energijos (3 kartus daugiau nei iš angliavandenių). Riebalus galima gauti iš 4 šaltinių:

1. Su maistu gauti riebalai

2. Iš sukauptų riebalų atsargų, kurios yra sukauptos riebaliniame audinyje, adipoocituose esančiuose po
oda, aplink širdies raumenį
3. Riebalai susintetinami viename organe ir iš jo pernešami į kitus organus
4. Kai kurie organizmai riablus gali gauti, kai ląstelėse vyksta autofagija

Riebalai labai svarbūs energetiniu požiūriu. Pvz. širdies ir griaučių raumenys naudoja juos energijai gauti;
migruojantys paukščiai prieš migraciją maitinasi tam, kad turėtų pakankamai riebalų į veikti didelius atstumus;
svarbu gyvūnams miegantiems žiemos miegu, jie enrgiją naudoja tik iš sukauptų riebalų.

Su maistu gautų riebalų kelias: riebalai pradedami virškinti plonajame žarnyne, tačiau jie yra prastai tirpųs
vandenyje, o kasos fermentai veikia vandenninėje terpėje. Todėl reikia riebalus pervesti į tirpalą, tai daro
tulžies rūgštys (ampifatiniai junginiai). Į plonąjį
žarnyną išmetamos tulžies rūgštys, iš tulžies pūslės,
kurios emulguoja riebalus sudarydamos sudėtines
miceles. Tada fermentai lipazės gali skaidyti riebalus
į glicerolį ir riebalų rūgštis. Susidarę junginiai, per
plonajame žarnyne esančių gaurelių limfinį kanalą,
patenka į limfą. Bet prieš tai jie patenka į epitelines
plonojo žarnyne ląsteles, ten šie junginiai
resintezuojami iki riebalų ir tik tada yra sujungiami su
baltymais. Apolipo proteinai – tarnauja kaip
siganlinės molekulės lipazėms bei padidina
chilomikronų (riebalų) tirpumą. Iš limfinio kanalo
(esančio po raktikaulio vena) visa limfa patenka į
kraujotaką, su visais chilomikronais.

Chilomikrono struktūra: šerdis sudaryta iš triacilglicerolių (hidrofobinių medžiagų), yra ištirpę cholesterolio;
išorė sudaryta iš fosfolipidų, nes jie yra ampifatiniai junginiai (polinės molekulės), sąveikauja su kraujo plazma;
yra prijungtų apolipo proteinų.

Iš lašelių pavidalu sukauptų riebalų kelias: tokie riebalai į kitas ląsteles gali patekti tik veikiant hormonams. Tie
hormonai yra:

Gliukagonas – peptidinis hormonas, kurį gamina kasos beta ląstelės; veikia antogonistiškai insulinui, t.y.
didina gliukozės konc. kraujyje (o insulinas mažina). Adipocite, riebalinio audinio ląstelėje, yra receptorius-
baltymas, kuris sudaro su gliukagonu kompleksą ir
tokiu būdu, pasikeičiant erdvinei struktūrai,
perduodamas signalas nedideliems G baltymams. Šie
baltymai suaktyviną fermentą adenelilciklazę, kuris yra
adepocito membranoje, ir šis fermentas iš ATP gamina
informacinę molekulę - ciklinę AMP. Ciklinis AMP
aktyvina baltymų kinazę A, kuri fosforilina baltymą
perilipiną (randamas lašelio paviršiuje). Perilipinui
fosforilinantis, jis atsiskiria nuo lašelio ir susijungia su
baltymu CG1. Kai CG1 atskyla, yra aktyvinamas
fermentas adepocitų triaceilglicerolių lipazė.
Suaktyvinus šį fermentą, triacilgliceroliai yra skaidomi į
diacilglicerolių ir riebalų rūgšties liekanas. Tas pats
fermentas fosforilina kitą baltymą – hormonams jautrią
lipazę. Kai ši lipazė yra fosforilinta, ji yra aktyvi ir
skaido diacilglicerolius iki monoacilglicerolių ir riebalų
rūgščių. Monoacilglicerolius toliau skaido monoacilglicerolių lipazė ir jau susidaro tik riebalų rūgštys ir
glicerolis. Susidariusios riebalų rūgštys ir glicerolis yra pernešami į kraujotaką. Kadangi junginiai yra
hidrofobiniai, jie yra prijungiami prie kraujo plazmoje esančio baltymo albumino. Albuminas, sujungės riebalų
rūgštis, neša jas per kraujo indus iki ląstelių. Riebalų rūgštys per spec. baltymus transporterius yra įnešamos į
ląstelę ir tada ten vyksta jų oksidacija ir energijos gavimas.

Glicerolis, kuris atsiranda skaidant riebalus, yra įtraukiamas į glikolizę. 90% energijos gaunama iš riebalų
rūgščių ir tik apie 10% iš glicerolio.

Riebalų rūgščių oksidacija: (pradžia, arba tiesiog

riebalų pernešimas iki matrikso) vyksta
mitochondrijų užpilde, kadangi susidarius riebalų
rūgštims citoplazmoje yra iškart pajungiamas
kofermentas A, susidaro acilkoferemnto A darinys.
Yra fermentas riebalų rūgščių kofA sintetazė, kuris
padaro riebalų rūgšties kofA darinį.

1. Pirma stadija: aktyvinimas riebalų rūgšties

karboksi grupės. Ji yra aktyvinama
naudojant ATP. Susidaro neorganinis
pirufosftas. Turime AMP.
2. Antra stadija: kofA sieros atomas
nukleofiliškai atakuoja karbonilinį anglies
atomą, gauname prijungtą acilo grupę prie
kofA.

Principe ši reakcija yra negrįžtama, nes yra labai aktyvus fermentas – neorganinė pirufosfotaze, kuri
pirufosfatą suskaido iki fosfato ir visą reakcijos eigą pastumia į riebalų rūgšties kofA junginio susidarymą.

Susidarius acilkoferemntui A jis yra pernešamas į mitochondrijų užpildą. Yra pernešamas per tarpinį junginį –
karnitiną. Riebalų rūgštis yra prijungiama prie hidroksi grupės.

Citozolyje susidaro acilkofermentas A. Išorinėje membranoje esantis fermentas karnitino aciltransferazė

prijungia riebalų rūgšties liekaną nuo kofermento A ant karnitino, susidaro asteris – acilkarnitinas. Susidaręs
visas junginys yra pernešamas į mitochondrijų matriksą per transporterinį baltyminį kanalą, kuris yra vidinėje
mitochondrijų membranoje. Iš matrikso, jau pernešus acilkarnitiną, laisvas karnitinas išeina atgal į citozolį.
Pernešus acilkarnitiną vyksta grįžtamoji reakcija. Fermentas karnitino aciltransferazė 2 yra fermento 1-osios
izofermentas ir jis vykdo grįžtamąją reakciją. Acilkarnitinas reaguoja su kofermentu A ir vėl susidaro
acilkofermentas A ir laisvas karnitinas.

Kofermentai A esantys citozolyje ir matrikse nesimaišo.

Tokiu būdu yra pernešamos vidutinio/ilgos ilgio riebalų rūgštys. Trumpos riebalų rūgštys per vidinę membraną
gali pereiti tiesiogiai.

Riebalų rūgščių oksidacija: (tikroji)

1. Riebalų rūgščių beta oksidacija. Yra oksiduojamas beta anglies

atomas (skaičiuojant nuo karboksi grupės). Šis visas darinys yra
suskaidomas po du anglies atomus, į acilkofermento A darinius.
T.y. atskeliama acetilo grupė ir prijungiama prie kofA.
2. Acilkoferemnto A oksidacija Krebso cikle. Pagr. junginiai susidaro:
redukuoti kof. - NADH, FADH2; CO2. Susidaro nedidelis kiekis
ATP.
3. Susidarę kofermentai pateikia elektronus į elektronų pernašos
grandinę.

Balansas: skaidant palmitino rūgštį (16 anglies atomų) galime gauti 8

acilkofermento A molekules. Beta oksidacija vyksta per 4 fermentines
reakcijas, o kiekvienos acetil grupės susidarymo metu išsiskiria 4
elektronai (2 elektronų poros). Per 7 skaidymas, beta oksidacijos
metu viso gaunami 28 elektronai bei 8 acilkofermento A molekules.
Vieno Krebso ciklo apsisukimo metu gaunami 8 elektronai, tai viso 64
elektronai. Vieno apsisukimo metu susidaro 2 molekulės CO2, tai viso
16.

Beta oksidacija: 4 fermentų kelias. Prasideda nuo riebalų rūgšties,

kuri yra prijungta prie kofA ir karnitino yra pernešta iš citozolio į
matriksą.

 Pirmas etapas yra katalizuojamas acil kofA dehidrogenazės, kuris savo aktyviajame centre turi tvirtai
prijungtą FAD (prostetinė grupė). Šios reakcijos metu tarp alfa ir beta atomų yra įvedamas dvigubas ryšys,
o elektronai iš acilkofA yra prijungiami prie FAD ir turime redukuotą FADH 2. Atsiradęs dvigubasis ryšys yra
trans konfigūracijos (nes sočioji riebalų rūgštis).
 Enoil kofA hidratazė prie dvigubo ryšio prijungia vandens molekulę. Gautas junginys yra L konfigūracijos.
 OH grupė, veikiant dehidrogenazei ir naudojant oksidatorių NAD +, yra oksiduojama iki karbonilinės grupė,
o NAD+ yra redukuojamas iki NADH. Turime betaketoacilkofA.
 Dalyvaujant fermentui tiolazei vyksta sieros ataka į karbonilinį anglies atomą, viena dalis nuskyla. Todėl
turime acetilkofA ir kofA prisijungia prie trumpesnės dviem anglies atomais riebalų rūgšties liekanos.
 Toliau vėl vyksta šis ciklas su gautu junginiu
– miristoilkofA. Taip susidaro 7 acetilkofA, o
paskutinis 8 lieka iš omega ir šalia esančio
atomų.

Antroji lygtis parodo, kiek iš FADH 2 ir NADH

elektronų galima susintetinti ATP. Nuo ETF
elektronus paima judrusis nešiklis unichinonas,
todėl šių junginių energetinis elektronų
efektyvumas yra nelygiavertis.

Beta oksidacijos ir Krebso ciklo reakcijų

palyginimas:

 Krebso cikle turime sukcinatą ir fermentą

sukcinato dehidrogenazę, kurios dėka
susidaro fumaratas. Sukcinato
degidrogenazė turi flavininį kofermentą. Principe ši reakcija savo mechanizmu yra tokia pati kaip ir beta
oksidacijos.
 Toliau Krebso cikle prie fumarato yra prijungiamas vanduo ir turime malatą. Panašiai viskas vyksta ir beta
oksidacijos metu.
 Malato OH grupė yra oksiduojamas iki karbonilinės grupės ir turime susidariusį oksalacetatą. Lygiai tas
pats ir beta oksidacijoje vyksta.
 Krebso cikle vykstantys reakcijų mechanizmai yra identiški beta oksidacijos mechanizmams. Šie
mechanizmai evoliucijos eigoje yra pritaikyti tokioms reakcijoms atlikti. Beje, lygiai tokiu pačiu principu yra
oksiduojamos ir aminorūgštys.

Palmitoil-KoA kelias po beta oksidacijos:

8acetil-KoA + 16O2 + 80Pn + 80ADP →

8KoA + 80ATP + 16CO2 + 16H2O

Susidaro metabolinis vanduo, kurį gali

panaudoti lokiai žiemos miegu miegant.

Palmitoil-KoA + 23O2 + 108Pn + 108ADP →

KoA + 108ATP + 16CO2 + 23H2O

Iš vienos molekulės palmitino rūgšties oksidacijos metu galime gauti 106 ATP molekules (nes dvi yra
panaudojamos gauti acetil-KoA).
Mono nesočiųjų riebalų rūgščių oksidacija:

Vyksta tokiu pačiu keliu kaip ir sočiųjų riebalų rūgščių. Patenka į

karnitino šaudyklę, į matriksą, vykdoma beta oksidacija, tačiau
kadangi dvigubasis ryšys yra cis, vanduo nebegali būti prijungiamas.
Todėl šioje vietoje reikalingas papildomas fermentas, kuris iš cis ryšio
padaro trans ryšį. Tas fermentas yra d3d2 enoil-KoA-izomerazė.
Toliau viskas vyksta pagal klasikinę beta oksidaciją.

Poli nesočiųjų riebalų rūgščių oksidacija:

Lygiai taip pat pradžioje vyksta beta oksidacijos etapai, o vėliau

reikalinga izomerazė. Tačiau susidarius trans d2, cis d4 reikalingas
papildomas fermentas reduktazė, kuris reduktoriumi naudoja junginį
NADPH, kuris redukuoja dvigubąjį ryšį ir turime trans d3 darinį. Toliau jis yra izomerizuojamas į trans d2 darinį,
prie kurio jau gali prisijungti vanduo.

Kai yra nelyginis anglies atomų skaičius riebalų rūgštyje: principe žinduolių
organizme tokių riebalų rūgščių nėra, bet jas gauname su maistu, kai
valgome žuvį, augalus, jūros gėrybes, kadangie visi šie produktai turi
riebalų rūgščių, kuriose yra nelyginis anglies atomų skaičius. Taip pat šias
riebalų rūgštis galime gauti valgydami žoliaėdžių gyvūnų mėsą. Beta
oksidacija vyksta taip pat, kaip ir lyginį anglies atomų skaičių turinčių
riebalų rūgščių, tik paskutiniame etape susidaro propinoil-KoA. Toliau
propinoil-KoA yra karboksilinamas, yra panaudojamas hidratyuotas
CO2/hidrokarbonato anijonas bei reikalingas kofermentas biotinas, ATP.
Gaunamas D-metilmanoil-KoA, kuris yra epimerizuojamas. Epimarezainėje
reakcijoje keičiasi konfigūracijos, todėl gauname L-metilmalonil-KoA. Tada
vyksta izomerizacijos mutazinė reakcija, kurios metu sukeičiami pakaitai. Šį
pasikeitimą katalizuoja fermentai, kurių kofermentai yra B 12 vitaminai. Gauname sukcinil-KoA, kuris yra ir
Krebso cikle.

Žmogaus ląstelėse iš riebalų neįmanoma susintetinti angliavandenių, nes piruvato dehidrogenazinis

kompleksas veikia tik į vieną pusę ir iš acetil-KoA nebėra kelio susintetinti piruvatui. Tačiau iš glicerolio galima
gauti gliukozę. Todėl reikia sakyti tiksliau, jog angliavandenių negalima
susintetinti iš riebalų rūgščių. Iš nelyginių riebalų rūgščių galima gauti
šiek tiek angliavandenių per propanoil-KoA ir Krebso ciklą.

Augaluose didžioji dali riebalų rūgščių yra oksiduojama ne

mitochondrijose, o peroksisomose. Principe tai yra panašus kelias kaip
ir beta oksidacijos. Pradžioje vyksta labai panaši reakcija, įvedamas
dvigubas ryšys, gaunamas FADH2, tačiau šis FADH2 yra
reoksiduojamas deguonimi ir susidaro vandenilio peroksidas, kuris
peroksisomose labai greitai fermento katalzės yra suskaidomas į
vandenį ir deguonį. Mitochondrijose šios reakcijos metu yra gaunamas
energija, o peroksisomose energija negaunama. Elektronai nėra
panaudojami, nes nėra elektronų pernašos baltymo. Toliau viskas
vyksta taip pat, bet vykstant karbonilinio ryšio susidarymui, susidaręs
NADH turi būti reoksiduojamas. NADH yra reoksiduojamas išnešant jį iš
peroksisomų į mitochondrijas. Peroksisomose nėra Krebso ciklo, todėl
susidaręs acetil-KoA turi būti išnešamas į mitochondrijas.

Per glioksiatinį ciklą augalai gali iš sėklose sukauptų riebalų gali gauti
gliukozę. Tai vyksta gliuoksisomose, tai organelės, kurios yra sėklose.
Lipazės sukauptus riebalus skaido iki riebalų rūgščių, vyksta beta oksidacija, susidaro acetil-KoA. Iš acetil-KoA
augalai gali padaryti oksalacetatą (ko negali gyvūnai). Iš oksalacetato gliukoneogenezės metu galima
susintetinti gliukozę.

Omega oksidacija: prasideda nuo paskutinio anglies atomo, kuris yra visada
žymimas omega. Prasideda dlyvaujant mišriam oksidazės fermentui.
Įvedama OH grupė per deguonį, vėliau ta OH grupė yra oksiduojama iki
aldhido, kuris yra oksiduojamas iki karboksirūgšties. Gauname riebalų rūgštį,
kurioje yra dvi karboksigrupės. Tada mitochondrijose vyksta beta oksidacija,
kuri gali vykti iš abiejų pusių. Gaunamas sukcinatas ir adipatas. Tačiau ši
oksidacija yra retesnė ir vyksta, kai yra ilga anglies atomų grandinė.
Šakotas riebalų rūgštis galime gauti iš chlorofilo, kai valgome augalus,
arba iš augalėdžių gyvūnų. Pvz. fitano rūgštis: prie beta anglies atomo
esanti metilo grupė trukdo vykdyti beta oksidaciją, todėl tokios riebalų
rūgštys pradžioe yra paverčiamas į tokius darinius, kad būtų nuimamos
tos metilo grupės. Pirmiausia, žinoma, susidaro KoA darinys, o tada
vyksta fitanoilKoA ksilazės katalizuojama reakcija. Šis fermentas įveda
OH grupę iš deguonies, turime hidroksilintą alfa anglies atomą. Tada
yra atsikiriamas 2 anglies atomų darinys, susidaro formilKoA, kuris
suskyla į skruzdžių rūgštį. Pristanalis yra oksiduojamas iki
karboksigrupės. Gauta rūgštis yra paverčiama į KoA ir toliau vyksta
beta oksidacija.

Ketoniniai kūnai susiadro kepenyse reaguojant acetil-KoA reaguojant

tarpusavy. Tai vyksta tada, kai pradeda strigti Krebso ciklas.

Ketoninių kūnų susidarymas: kepenų ląstelėse dvi acetil-KoA

molekulės reaguoja tarpusavy ir susidaro acetoacetil-KoA, išsiskiria
KoA. Toliau acetoacetil-KoA veikiant HMG-KoA sintazei yra
susintetinamas hidroksimetilglutaril-KoA (tarpinis junginys). Liazės
poveikyje šis junginys suskyla į acetoacetatą. Toliau acetoacetato
karbonilinė grupė yra redukuojama ir turime beta hidroksibutiratą.
Fermentas acetoacetato dekarboksilazė gali karboksilinti ir susidaro
acetonas.

Šie junginiai susidaro sergant cukriniu diabetu, nes ląstelės

nebegauna gliukozės ir tada Krebso ciklo reakcijos, vykstančios
kepenyse, pradeda strigti, todėl kaupiasi dideli kiekiai acetil-KoA. Iš
kepenų ketoniniai junginiai yra išnešami į kraujotaką, o iš ten patenka
ir į smegenų ląsteles, kur yra panaudojami.

Taip pat šie ketoniniai junginiai yra rūgštys, todėl gali parūgštinti
kraują ir sukelti keto acidozę.

Norma yra šių junginių 3 mg/100 mL kraujo.

Ketoniniai junginiai kaupiasi ir pas ilgai badaujančius žmones.

Ketoninių junginių kelias kitose ląstelėse: jie yra suskaidomi ir iš jų
pasidaro acetil-KoA (BET JAU NE KEPENYSE). Susidaręs acetil-
KoA gali būti panaudojamas Krebso cikle ir gaunam energija.
Lipidų biosintezė; riebalų rūgščių ir triacilglicerolių biosintezė:

Biosintezė – anabolinis kelias. Kaip ir daugelis ląstelės reakcijų, vyksta citozolyje.

Riebalų rūgščių biosintezės mechanizmas primena beta-oksidacijos mechanizmą. Kadangi beta oksidacijos
metu oksiduojant riebalų rūgštis gaudavome acetil-KoA, o biosintezės metu prijungiant po dvi acetil grupes
galima gauti ilgą alifatinę riebalų rūgščių grandinę. Savaime šios reakcijos nevyksta, todėl joms reikalinga
energija.

Pradinis junginys – malonil-KoA.

Šis junginys gaunamas karboksilinant acetil-KoA, o tai atlieka citoplazmoje

esantis fermentas acetil-KoA karboksilazė. Karboksilazės aktyviajame centre yra
kofermentas biotinas, kuris yra prijungtas kovalentiškai prie lizino epsilion amino
grupės amidiniu ryšiu. Šio fermento katalizuojama reakcija yra negrįžtama.
Bakterijų fermentas yra sudarytas iš atskirų 3 subvienetų, o gyvūnų ląstelėse visi
aktyvumai yra vienoje polipeptidinėje grandinėje. Augalų ląstelėse šio fermento
yra abiejų tipų. Grybų ląstelėse sudarytas iš 2 subvienetų.

Ištirpęs CO2 ląstelėje virsta hidrakarbonatu ir yra aktyvinamas panaudojant ATP

molekulę. Susidaro tarpinis junginys – karboksifosfatas ir atskylus ADP ir
neorganiniam fosfatui, karboksi grupė yra prijungiama prie biotino.

Riebalų rūgščių biosintezė prasideda feremntų sudėtingame komplekse riebalų

rūgščių sintazės aktyviuose centruose. Riebalų rūgščių sintazės (FAS) yra dviejų
tipų:

1. Riebalų rūgščių sintazės pirmo tipo – randama stuburiniuose ir grybuose.

2. Riebalų rūgščių sintazės antrojo tipo – randama augakuose ir bakterijose.

FAS fermente yra 7 aktyvumai. Prie jo aktyvaus centro yra prisijungusi malonilo
grupė, iš malanoil-KoA, ir prisijungusi acetilo grupė, iš acetil-KoA. Tada vyksta
kondensacijos reakcijos, prijungta grupė nueina CO2 pavidalu, todėl sakoma,
kad gyvūnų ląstelės negali fiksuoti CO 2, nes prijungus CO2 prie biotino jis yra
atskėliamas kodensacijos satdijos metu. Sekančios reakcijos yra grįžtamos
reakcijos beta oksidacijos. Vyksta beta karbonilinės grupės redukcija iki
alkoholio, reduktorius – NADPH. Toliau vyksta susidariusių junginių
dehidratacija. Turime trans konfigūracijos dvigubąjį ryšį, kuris yra
redukuojamas. Tada gauname 4 anglies atomų riebalų rūgšties liekaną.

Visam vienam šiam etapui reikalingi 4 elektronai. Reikalingi ir dideli kiekiai

NADPH.

Omega ir šalia esantis anglies atomai yra gaunami iš acetil-KoA liekanos.

FAS sintetina riebalų rūgštis tik iki palmitino (iki 16 anglies atomų), sočiąsias
riebalų rūgštis.
ACP – acilą pernešantis baltymas. Yra FAS sudėtyje. FAS savo struktūra primena
kofermentą A, kadangi įeina pantoteno rūgštis (B grupės vitaminas), įeina beta-
merkaptometilaminas ir turime aktyviąją SH grupę. Tačiau nėra adenino nukleotido
dalies, o yra nedidelis 8tūkst. daltonų ACP.

Riebalų rūgščių sintazė: FAS visi aktyvumai yra lokalizuoti atskiruose baltymuose.

1. Prie FAS prisijungia acetil grupė iš acetil-KoA. Ji prisijungia aktyvume KS, prie
aktyvios cisteino liekanos. ACP Sh grupė kol kas lieka laisva.
2. Malonil grupė esterifikuoja SH grupę. Visur turime tioesterius.
3. Susidaro malonil-KoA – tai yra aktyvuota dalis. Ši liekana atakuoja karbonilinį
anglies atomą, esantį acetilo grupėje. Gerai nueinanti grupė yra CO 2 ir vyksta
kondensacijos reakcija. (1)
4. Prailgėjusi riebalų rūgšties dalis yra
prijungiama prie ACP. Tada vyksta
pirma redukcijos reakcija,
panaudojant NADPH. Susidaro
alkoholis (2)
5. Vyksta dehidratacijos reakcijos.
Atskyla vanduo ir tada susidaro
dvigubasis ryšys. (3)
6. Dvigubasis ryšys yra dar kartą
redukuojamas ir turime sočiosios
riebalų rūgšties (butirilo) liekaną. (4)
7. Butirilo liekana permetama nuo ACP
ant SH grupės. (5)
8. Toliau malonil-KoA molekulė
prisijungia prie ACP ir vėl šis ciklas
kartojasi 7 kartus, kol yra
susintetinama palmitato liekana. (6)

Augalų ląstelėse riebalų rūgščių sintezė pagrinde

vyksta ne citoplazmoje, o chloroplastų stromoje, dėl
to, kad reikalinga daug reduktoriaus NADPH.

Augaluose šio reduktoriaus daugiausia gaunam

chloroplastuose, kadangi jis susidaro Z pernašos
metu, kai vyksta šviesinė fotosintezės reakcija.
NADPH susidarymas:

b) Pentozių fosfatų oksidacinė fazė

a) Obuolių rūgšties fermentas citozolyje iš malato gamina piruvatą
(oksidacinio dekarboksilinimo reakcija)

Acetil-KoA pagrinde susidaro mitochondrijų užpilde, gliukolizės metu,

kai gaunamas piruvatas. Taip pat acetil-KoA gaunamas iš
aminorūgščių, jas diamininus, mitochondrijų užpilde. Bet norint sintetinti
riebalų rūgštis citozolyje acetil-KoA reikia ten pernešti. Tačiau tokio nešiklio nėra ir acetil-KoA laisvai negali
pereiti mitochondrijų vidinės membranos. Acetilo molekulės į citoplazmą patenka citrato pavidalu.
Oksalacetatas virsta citratu ir acetil-KoA acetilo grupė yra prijungiama prie citrato, o citratui yra trasnporteris-
baltyminis kanalas, per kurį jis yra išnešamas į citozolį. Citozolyje vyksta priešinga reakcija, t.y. citrato liazė
cirtaą verčia į oksalacetatą, dalyvauja KoA ir atp, tokiu būdu susidaro acetil-KoA. Tam , kad ciklas užsibaigtų,
reikia, kad oksalacetatas vėl atisdurtų matrikse, tačiau jis pro membraną praeiti negali, todėl yra redukuojamas
iki malato, kuris yra pernešamas į užpildą ir ten reoksiduojamas iki oksalacetato. Kadangi reikalingas didelis
kiekis NADPH, tai malatas verčiamas į piruvatą obuolių rūgšties fermento pagalba. Malatas verčiamas į
piruvatą, kai yra intensyviai sintetinamos riebalų rūgštys.

Riebalų rūgščių ilginimas: nuo palmitato šis procesas vyksta nebe citozolyje, o
lygiajame endoplazminiame tinkle ir mitochondrijose. Šį ilginimą atlieka kiti
fermentai, tačiau tokiu pat principu kaip ir sintetinant palmitatą.

Nesočios riebalų rūgštys atsiranda desaturacijos metu, kuri vyksta lygiajame

endoplazminiame tinkle. Mononesočias riebalų rūgštis galime susintetinti ir
gyvūnų ląstelėse, tačiau toliau desaturacija (gamyba polinesočių riebalų
rūgščių) vyksta tik tais augaluose.

Linolas yra nepakeičiama riebalų rūgštis ir ją turime gauti su maistu tam, kad
galėtume susintetinti kitas polinesočias riebalų rūgštis ir jų druskas.

Žinduolių desaturazės fermentai negali įvesti dvigubo ryšio ties 12 ir 15 anglies

atomais.

Desaturacija – riebalų rūgščių oksidacija, t.y. elektronų paėmimas iš sočiųjų

alifatinių anglies grandinių ir tokiu būdu atsirandantis dvigubasis ryšys.
Desaturacijai reikalingas atmosferinis deguonis ir NADPH bei dalyvauja trys
fermentai: citochromo-b-reduktazė (FAD turintis fermentas); citochromas-b5
(hemoproteinas, turintis geležies atomą); acetil-KoA desaturazė.
Riebalų rūgščių desaturacija stuburiniuose: vyksta lygiajame endoplazminiame tinkle. Elektronai nuo NADPH
hidrido jonų pavidale yra perduodami FAD, esančiam citochromo-b-reduktazės aktyviajame centre. FAD
redukuojasi ir redukuotas fermentas perduoda du elektronus dviem molekulėm citochromui-b5. Geležies jonas
redukuojasi. Tada elektronai patenka į riebalų rūgščių acetil-KoA desaturazės aktyvųjį centrą, prie kurio yra
prijungiama sočiojo riebalų rūgštis ir deguionis. Deguonis po reakcijos virsta vandens molekule, o tam
reikalingi 4 elektronai: 2 elektronus duoda soti riebalų rūgštis, o kitus du pateikia dvi citochromo-b5 molekulės.

Riebalų rūgščių desaturacija augaluose: augaluose desaturacijos reakcijos

vyksta ne atskirų riebalų rūgščių, tačiau riebalų rūgščių jau prijungtų prie
fosfolipidų (tiksliau prie fosfotidilcholino). Desaturazės lygiajame
endoplazminiame tinkle tokiu pačiu principu įveda dvigubuosius ryšius. Tada
šios riebalų rūgštys yra nuskeliamas nuo fosofolipidų ir taip augalai gauna
polinesočiąsias riebalų rūgštis.

Triacilglicerolių (arba riebalų) susidarymas iš riebalų rūgščių

Tai procesas, kuriame dalyvauja fosfatido rūgštis. Fosfatido rūgštis yra

tarpinis junginys susidarant triacilgliceroliams bei susidarant glicerofosfolipidams. Iš fosfatido rūgšties ląstelė,
kai dalijasi, sintezuoja glicerofosfolipidus, o kitais atvejais, kai auga ląstelė, fosfatido rūgštis nukreipiama į
riebalų biosintezę.

Tam, kad būtų susintetinti riebalai reikalingas glicerolis. Glicerolis

ląstelėse atsiranda dviem būdais:

1. Gali susidaryti citozolyje iš gliukolizės tarpinio produkto –

dihidroksiacetonofosfato. Veikiant glicerolio-3-fosfato
dehidrogenazei karbonilo grupė yra redukuojama iki alkoholio, ir
turime L-glicerolio-3-fosfatą.
2. Glicerolis gali būti tiesiogiai fosforilinamas panaudojant ATP
fermentu glicerolio kinazę. Šis fermentas randamas tik kepenų ir
inkstų ląstelėse.

Prie glicerolio-3-fosfato fermentai acil-KoA sintetazės, panaudojant

riebalų rūgšties kofermento KoA darinį yra prijungiama riebalų rūgštis
prie glicerolio-3-fosfato, ir dar panaudojant kitą riebalų rūgšties ir KoA
darinį prijungiama dar viena riebalų rūgštis. Taip gaunama fosfatido
rūgštis. Toliau fosfatido rūgštis gali būti nukreipiama vienu iš dviejų
kelių.

Sintezės mechanizmo reguliacija: reguliacija yra paremta hormonais.

Insulinas skatina gliukozės virtimą į acetil-KoA, t.y. mažina gliukozės
konc. kraujo plazmoje. Dar insulinas skatina aminorūgščių, iš baltymų,
virtimą į acetil-KoA. Šis skatinimas vyksta todėl, kad tada iš acetil-KoA
yra gaminamos riebalų rūgštys ir kauoiami riebalai. Insulinas skatina
riebalų biosintezę.

Triacilglicerolių ciklas: vyksta tarp riebalinio audinio adipocito ir

kepenų ląstelių. Apie 70% riebalų rūgščių yra saugoma triacilglicerolių
pavidalu, net jei ir organizmas badauja. Šis ciklas duoda tai, kad riebaliniame audinyje triacilgliceroliai gali būti
suskaidomi iki riebalų rūgščių, o jos tada gali būti pernešamos į kepenis per kraują. Dalis riebalų rūgščių
kraujyje yra sujunguiamos su albumino ir panaudojamos kaip energetinis kūnas, kuris išnešiojamas po
ląsteles. Kita dalis, patekusi į kepenis, yra resterifikuojamos susidarant triacilgliceroliui. Triacilgliceroliai gali
būti vėl išnešami į kraują ir ten esančios perifeirnės lipoproteinų lipazės suskaido triacilglicerolius į glicerolį ir
riebalų rūgštis. Dalis riebalų rūgščių taip pat gali patekti energetinėm reikmėm. Glicerolis taip pat patenka į
ląsteles ir įeina į glikolizę. Bet didžioji dalis pernešamos į riebalinį audinį ir vėl verčiamos triacilgliceroliais. Šis
ciklas leidžia palaikyti tam tikrą kiekį mobilizuotų riebalų rūgščių kraujyje. Šio ciklo veikimui reikalinga
daug glicerolio-3-fosfato.

Gliceroneogenzė – sutrumpintas variantas gliukoneogenezės. Vyksta iš piruvato

sintetinant glicerolio-3-fosfatą. Piruvato karboksilazė ir PEP karboksikinazė buvo
rasta adipocituose, kurie yra reiklaingi gliceroneogenezei.

Riebaliniame audinyje glicerolio-3-fosfatas pagrinde susidaro gliceroneogenezės

būdu ir yra panaudojamas prijungti riebalų rūgštis ir gauti triacilglicerolius.

Triacilglicerolių ciklas yra reguliuojamas gliukokortikoidiniais hormonais, kurie

yra gaminami antinksčių žievėje. Kortizolis – toks hormonas, o dekametizonas –
yra sintetinis hormonas., kuris veikia panašiai kaip ir kortizolis. Šie hormonai
patenka į riebalinį audinį, branduolį, kuriame susiranda receptorių ir prisijungia
prie genų, kurie koduoja PEP karboksikinazės fermentą. Jei šie hormonai patenka į riebalinį audinį, tai jie
slopina PEP karboksikinazinę reakciją ir slopina glicerolio-3-fosfato susidarymą. Kepenų ląstelėse atvirkščiai:
patekę jie skatina PEP karboksikinazės veikimą ir turime didesnius kiekius glicerolio-3-fosfato.
Esminis skirtumas tarp aminorūgščių ir kitų junginių yra tai, kad jos turi amino grupę – azoto atomą. Todėl jų
skaidymas tikslu gauti energijos turi būti suprastas taip, kad iš pradžių ši grupė būtų nuimama ir toliau
metabolizuojama, o likės skeletas turėtų būti oksiduojamas iki CO2 ir H2O.

1. Aminorūgštys baltymuose yra skaidomos tada, kai ląstelėse baltymai yra tiesiog skaidomi, o gautos
aminorūgštys yra nebereikalingos.
2. Pertekliniai su maistu gauti baltymai, kurie yra virškinami ir gautos aminorūgštys yra skaidomos.
3. Badaujant arba sergant diabetu iš organizmo raumenų ląstelių imamos aminorūgštys (baltymai) ir
skaidomos tikslu gauti energijos. svarbios aminorūgštys:

4 svarbios aminorūgštys:

 Glutamatas
 Glutaminas
 Alaninas
 Aspartatas

Aminorūgščių kelias: Viduląsteliniai baltymai arba gauti su

maistu baltymai yra skaidomi iki aminorūgščių. Tada nuo
aminorūgščių yra nuimama amino grupė, kuri dažniausiai
ląstelėje būna amonio jonų pavidalu. Su amino grupe vyksta
daug peramininimo reakcijų. Amonio jonas gali būti
panaudojamas dvejopai:

1. Azotą turinčių junginių biosintezei. Pvz. kitų

nukeorūgščių, aminų ar kitų biologiškai aktyvių amino
junginių.
2. Azoto perteklius gali būti pašalinamas iš organizmo.
Priklausomai nuo organizmų rūšies, azotas gali būti
šalinamas įvairiai. Žinduoliuose vyksta karbamido arba
urėjos ciklas ir susidaręs karbomilfosfatas yra
įtraukiamas į ta ciklą ir jo metu pagaminamas
karbamidas, kuris yra pašalinamas. Karbamidas – urėja
– šlapalas.

Susidaręs anglies atomų skeletas per alfa keto rūgštis patenka į Krebso ciklą, kur yra skaidomas iki CO 2 ir
H2O, susidaro ATP. Arba iš tarpnių Krebso ciklo junginių prasideda gliukoneogenezė ir yra gaminama
gliukozė.

Urėjos ir Krebso ciklas yra tarpusavy sujungti ir kartais tai

vadinama citrinų rūgšties diciklu/biciklu. Tas sujungimas vyksta
per aspartato-arginino-sukcinato šuntą.

Aminorūgščių skaidymas pagrinde vyksta kepenų ląstelėse, kur

jos reaguoja su alfa-keto gliutaratu ir amino grupė yra prijungaiam
prie jo, gaunamas glutamatas. Toliau glutamatas patenka į
kepenų ląstelių mitochondrijas, kur jis yra diamininamas. Iš
glutamato gaunami amonio jonai, kurie gali būti panaudojami
dviem keliais. Glutamtas gali dalyvauti ir peramininimo
reakcijose. Pavyzdžiui: alaninas, kuris yra raumenyse patenka į
kepenis, reaguoja su alfa-keto glutaro rūgštimi, alaninas atiduoda
amino grupę – susidaro glutamtas ir iš alanino susidaro piruvatas.
Perteklinį azotą surenka gliutaratas, kuris prijungia azotą prie
šoninės karboksi grupės ir susidaro glutaminas. Glutaminas yra
įnešamas į kepenis, netenka amino grupės ir virsta glutamatu, o
amino grupė verčiama į amonio jonus ir metabolizuojama.
Azoto šalinimas:

1. Amonoteliniai gyvūnai (daugelis vandens stuburinių - kaulinės žuvys, varliagyviai (jų lervos)) šalina
amonio jonus kaip amoniaką. NH4+ yra pusiauvyroje su NH3+. Tokie gyvūnai išskiria amonio jonus, kurie
yra praskiedžiami dideliu kiekiu vandens ir tokiu būdu šalinami.

2. Ureoteliniai gyvūnai (daugelis žemės stuburinių, kremzlinės žuvys) sintetina karbamidą. Šiame
junginyje anglies atomas yra pilnai oksiduotas (t.y. iš anglies yra išgauta pilnai energija).

3. Urikoteliniai gyvūnai (paukščiai, ropliai) šalina šlapimo rūgštį, kurioje anglis taip pat yra pilnai oksiduota.
Blogai tirpi vandenyje todėl paukščiai ją šalina pusiau kietame pavidale.

Baltymų virškinimas: Kai privalgome baltyminio maisto, baltymai patenka į skrandį, kur prasideda jų
virškinimas. Skrandžio gleivinės ląstelės išskiria hormoną gastriną, kuris stimuliuoja drusko rūgšties ir
fermento pepsinogeno išsiskyrimą. Pepsinogenas yra fermento
pepsino zenogenas, todėl jis skrandžio ląstelėse neturi aktyvumo.
Tik kai patenka į skrandžio ertmę jis yra aktyvinamas ir gaunamas
fermentas pepsinas. Pepsinas skaido baltymus ties leucinu ir
aromatinėmis aminorūgštimis. Toliau visas skrandžio turinys
patenka į plonąjį žarnyną, dvylikapirštę žarną. Plonąjame žarnyne
gauta rūgštis iš skrandžio skatina hormono sekretino išsiskyrimą į
kraują. Sekretinas stimuliuoja hidrokarbonato (HCO 3-) jono gamybą
kasoje ir jis yra išskyriamas į plonąjį žarnyną, kur jis neutralizuoja
rūgštį iki neutralaus pH. Į kraują išskyriamas hormonas
cholecistokininas, kuris stimuliuoja kasos virškinimo fermentų
sekreciją į žarnyną. Kasos virškinimo fermentai:
chemotripsinogenas, prokarboksipeptidazės a, b (zimogenai –
gaminami kasos egzokriminės liaukos ląstelės šiurkščiajame
endoplazminiame tinkle). Jie yra sintetinami zimogenų granulėse ir
pakuojami į klasterinius darinius, kurie patenka į surenkamajį
kanalą. Surenkamasis kanalas atsiveria į bendrąjį kasos lataką,
kuris jau atsvieria į plonąjį žarnyną, dvylikapairštę žarną. Zimogenus
aktyvina žarnų epitelinėse ląstelėėse gaminama enteropeptidazė, kuri skaido tripsinogeną ir aktyvina tripsiną.
Susidaręs aktyvus tripsinas aktyvuoja chemotripsinogeną ir kitus virškinimo feremntų zimogenus.

Kai baltymai yra suskaidomi iki aminorūgščių, jos per žarnyno gaureliuose esančius kapiliarus yra
reabsorbojamos į kraują, per vartinę veną su krauju patenka į kepenis.
Peramininimo reakcijos schema: šias reakcijas katalizuoja amino transferazės. Aminorūgštis reaguoja su alfa-
keto rūgštimi ir amino grupė yra pernešama ant keto rūgšties, gaunama (atitinkami junginiai) alfa-ketoglutartas
ir glutamtas, o buvusi aminorūgštis virsta alfa-keto rūgštimi.

Fermentų kofermentas yra piridokslaiofosfatas – PLP. Jo aktyvioji dalis

yra aldehido grupė, kuri reaguoja su aminorūgščių amino grupe, susidaro
tarpiniai junginiai – šifo bazės. Toliau šifo bazės yra deprotonizuojamos ir
galiausiai amino rgupė, buvusi prie aminorūgšties, yra prijungiama prie
piridoksalio fosfato ir gauname piridoksaminofosfatą ir alfa-keto rūgštį. Tda į
aktyvųjį centrą patenka antras substratas – alfa-keto glutaratas ir amino
grupė nuo piridoksaminofosfato yra pernešama ant antrojo substarto.
Gauname naują aminorūgštį ir atsistato PLP. Tokia reakcija yra klasikinis
PingPong reakcijos mechanizmo pavyzdys.

Kai susidaro glutamtas, jis patenka į kepenų ląstelių mitochondrijas. Mitochondrijose veikia fermentas
glutamato dehidrogenazė. Šis fermentas yra diamininamas ir gali naudoti kofermentą NAD arba NADP +. Per
tarpinį junginį iš glutamato gauname alfa-ketoglutaratą ir amonio jonus.

Peramininimo reakcijos ir reakcija katalizuojama glutamato dehidrogenazės biochemijoje šis apjungtas

procesas vadinamas transdiamininimu.

Azoto šalinimas kitose ląstelėse (ne kepenyse): čia dalyvauja glutaminas.

Ekstrahepatiniame audinyje (pvz. raumenyse, smegenų ląstelėse) glutamino
sintetazė panaudodama ATP per tarpinį junginį gama-glutamil fosfatą...?

Gama fosfatas yra atskeliamas nuo ATP ir prijungiamas prie glutamato gama
karboksi grupės ir gauname aktyvintą karboksi grupę. Tada šis junginys
reaguoja su amonio jonais, kurie atsiranda periferiniuose audiniuose.
Glutamino sintetazė pakeičia fosfatą ir yra prijungiami amonio jonai ir
gauname amidą. O aminorūgštis patenka į kraują ir yra nunešama į kepenis,
kur kepenų fermentas glutaminazė atskelia amino grupę amonio jonų pavidale
ir vėl gaunamas glutamatas.
Glutaminas svarbus tuo, kad susidaro ne kepenyse, o kitose ląstelėse, bet sugeba amonio joną transportuoti
per kraują plazmą į kepenis.

Raumenų ląstelėse dažniausiai amonio jonai yra prijungiami prie piruvato ir

tada gaunamas alaninas. Taip yra dėl to, kad raumenų ląstelėse vyksta
uniklaus metabolizmas, kadangi raumenų ląstelėms reikalingi dideli kiekiai
energijos. Ta energija yra išgaunama glikolizės metu, susidarant piruvatui.

Piruvatas, veikiant alanino aminotrasnferazei, yra peramininamas

glutamatu. Raumenų ląstelės baltymai yra ardomi, susidaro aminorūgštys,
kurios netenka amino grupės amonio jonų pavidalu. Glutamatas toliau
atiduoda savo amino grupę piruvatui – peramininimo reakcija. Piruvatas
virsta alaninu, o glutamtas alfa-ketoglutaratu. Toliau alaninas iš raumenų
ląstelių yra pernešamas į kraują ir patenka į kepenis. Kepenyse alaninas
atiduoda savo amino grupę alfa-ketoglutaratui, gauname glutaratą ir
piruvatą. Kadangi kepenyse vyksta gliukoneogenezė, tai piruvatas yra
susintetinamas iki gliukozė. Gliukozė per kraują yra nunešamas iki
raumenų, kur vyksta glikolizė. O glutamtas katabolizuojamas kepenų
mitochondrijose.

Amonio jonai yra pusiausvyroje su amoniaku + H+. Tokie junginiai yra labai gerai tirpųs vandeniniuose
tirpaluose, o amoniakas yra labai toksinė medžiaga. Amonio jonai negali pereiti ląstelių membranų, tačiau
būdami pusiausvyroje su amoniaku gali lengvai pereiti membranas ir patekti į ląsteles. Ląstelėse amoniakas
reaguoja su vandeniu ir tada taip pat gaunasi amonio jonai. Jeigu ląstelėse susidaro dideli kiekiai amonio jonų,
tai jie išima iš ląstelių daug aminorūgščių junginių. Glutamtas ir iš jo gaunami junginiai (neuromediatoriai) yra
svarbūs signalo perdavime. Amonio jonai labai gerai suriša vandenį, jie yra hidratuojami. Amoniakas yra labai
toksinė medžiaga smegenims, nes jos tiesiog išbrinksta.

Urėjos ciklas: vyksta kepenų ląstelėse – mitochondrijose ir

citoplazmoje. Energetiškai imlus ciklas.

1. Pradžioje turime glutaminą, susidarantį ekstrahepatiniuose

audiniuose, kuris atneša amino grupė į kepenis. Iš glutamino
amino grupes gauname tiesiogiai veikiant glutaminazei.
Glutaminas virsta glutamatu. Arba ląstelių citozolyje vyksta
peramininimo reakcijos, po kurių gauname glutamatą, kuris
pernešamas į mitochondrijas.
2. Glutamatas patenka į mitochondrijas ir glutamato
dehidrogenazė pagamina amonio jonus. Arba gali vykti
peramininimo reakcijos ir glutamatas reaguoja su
oksalacetatu, ir dalyvaujant fermentui aspartato
aminotrasnferazei, gauname iš glutamato alfa-ketoglutaratą, o
oksalacetatas virsta aspartatu, kuris vėliau išnešamas į
citoplazmą.
3. Pertekliniai amonio jonai dalyvaujant ATP molekulėms
dalyvauja karbomoilfosfato sintezėje. Tai atlieka
karbomoilfosfato sintetzė pirmoji.
4. Karbamoilfosfatas reaguoja su ornitinu, kuris yra sintetinamas
iš glutamato (nerandamas baltymų sudėtyje). Gauname naują aminorūgštį – citruliną.
5. Citrulinas išnešamas į citoplazmą, kur sąveikauja su ATP molekule. Gauname citruil-AMP tarpinį junginį.
Atskyla fosfatas nuo ATP, o AMP prisijungia prie citrulino.
6. Tarpinis junginys gauna antrą azoto liekaną iš aspartato, kuris buvo perneštas iš mitochondrijų į
citoplazmą. Asparto rūgšties amino grupė yra prijungiama prie citrulino ir gauname argininosukcinatą.
7. Sukcinato liekana atskeliama, susidaro fumaratas ir argininas.
8. Argininas sąveikauja su vadneniu. Deguonis prijungiamas prie anglies ir turime susintetintą urea
karbamidą. Urea patenka į kraują, nunešama į inkstus ir su šlapimu yra pašalinama.
9. Ornitinas atsisato, kuris pernešamas į mitochondrijų užpildą ir vėl vyksta naujas ciklas.

Karbamoilfosfato sintezė: hidrokarbonatas, mitochondrijų užpilde atsiradęs iš CO 2, reaguoja su ATP. Galinis

gama fosfatas yra prijungiamas prie hidrakarbonato ir turime susidariusį karboksifosfatą ir ADP.
Karboksifosfatas yra makroergas, todėl amoniakas reaguoja su juo. Vyksta ataka į karbonilinį anglies atomą ir
gaunasi karbamtas. Toliau karbamtas regauoja su antra ATP molekule ir tada jau turime karbamoilfosfatą.

Citrulino aktyvinimas panaudojant ATP:

Krebso ciklas yra sujungtas su Urėjos ciklu. Susidariusio fumarato galų gale anglies atomai patenka į
Krebso ciklą ir iš jo irgi išgaunama energija, kuri dalinai kompensuoja Urėjos cikle energijos panadojimą.
Arginino sukcinatas sujungia šiuos du ciklus.
Baltymų sintezė ir skaidymas:

 Ribosomų struktūra.
 Baltymų sintezės eiga ribosomose.
 Baltymų sintezės slopikliai.
 Baltymų erdvinės struktūros susidarymas. Polipeptidinės grandinės susisukimas.
 Potransliacinis baltymų modifikavimas.
 Baltymų suardymas.

Baltymai sudaryti iš alfa aminorūgščių, kurių pagrindinių yra

22. Kad jos jungtųsi tarpusavy į polipeptidinę grandinę, jas
reikia aktyvinti. Baltymų sintezė (transliacija) yra suskirstyta
į 5 svarbius etapus:

1. Aminorūgščių aktyvinimas ląstelėje, vyksta ne

ribosomose, o citoplazmoje, ir šaim procesui jos
nereikalingos. Aminorūgščių aktyvinime dalyvauja
fermentai aminoacil tRNR sintetazės. Jų yra dvi klasės.
Šiam procesui yra reikalingas ATP.
Fermentai prie aminorūgšties prijungia AMP liekaną, t.y.
adeniliną aminorūgštį tokiu būdu ją aktyvindami.
Gauname maišytą anhidridą, kuris yra didžiaenerginis
junginys.
Į aminoacetil tRNR sintetazės aktyvųjį centrą ateina
atitinkama tai aminorūgščiai tRNR (3‘ gale yra CCA
seka). Prie galinio adenozino liekanos yra prijungiama
aktyvuota aminorūgštis – adenilas/adenilo grupė. Tada
vyksta ataka į karbonilinį anglies atomą, nueina AMP ir
aminorūgštis yra prijungiama prie ribozės. Ryšys –
esterinis.
Kai reakciją katalizuoja pirmos klasės fermentas, tai aminorūgštis prisijungia prie 2‘ galo, o po to vyksta
transesterifikavimo reakcija ir aminorūgšties liekana yra pernešama prie 3‘ OH grupės.
Antros klasės fermentai iškart prijungia aminorūgštį prie 3‘ galo OH grupės.
Vienu ar kitu būdu, gauname amino acilintas tRNR. Jų yra skirtingų 22 ir kiekviena yra specifiška
kiekvienai aminorūgščiai ir tRNR.
2. Pradėtis. Pradžia sintezės, jau reikalingos ribosomos.
3. Peptidinės grandinės ilginimas ribosomose.
4. Polipeptidinės grandinės sintezės baigtis.
5. Susintetintas jungiys atsiskirai nuo ribosomų ir susisuka į baltymą.

Po transliacijos baltymai yra modifikuojami ir tik tada jie įgauna funkcijas savybes. Į midofikacijos reakcijas
įeina aminorūgščių modifikavimas, pvz. prijungimas fosfato, acetilo ir kitų grupių bei nukerpamos kelios
aminorūgščtys iš n galo, prijungiami metalai, kofermentai. Visa tai įeina į baltymo molekulės brendimą.

Ribosomų struktūra:

 Ribosomos nėra ląstelės organelės, o tai yra multifermentiniai kompleksai, į kurių sudėtį įeina baltymai
ir rRNR. Nagrinėsime prokariotų ribosomas ir baltymų sintezę, bet eukariotuose vyksta panašiai, tik
šiek tiek sudėtingiau.
 E.coli ribosomos skersmuo 25 nm, masė – 2520 kD. Ji sudaryta iš dviejų subvienetų, kurie atsiskiria,
esant Mg2+ koncentracijai < 1mM. Mažesnysis (viršuje) subvienetas yra iš 30S, o didesnysis (apačioje)
iš 50S. Jie susijungia kartu ir sudaro 70S ribosomą. Jų susijungimui reikalingi Magnio jonai.
  S vienetai – svedbergai yra nustatomi sedimentacijos ultracentrifūgos metu (matuojant nusėdimo
greitį). Šių vienetų dydis priklauso nuo dalelės ar molekulės dydžio ir nuo molekulės formos. Kuo
didesnis sevdbergų skaičius – tuo dalelė yra didesnė.
 30S ribosomos subvienetas sudarytas iš 21 baltymo ir vienos 16S rRNR molekulių.
 50S ribosomos subvienetas sudarytas iš 31 baltymo ir dviejų rRNR – 23S rRNR ir 5S rRNR molekulių.
 Bakterijos ląstelėje yra apie 20000 ribosomų ir tai sudaro 20% ląstelės masės.
 Ribosomose yra svarbūs trys aktyvieji centrai - A, E, P:
A – aminoacilinis centras
P – peptidilinis centras
E – išejimas

Eukariotų ribosomos:

 Mitochondrijų ir chloroplastų ribosomos panašios į prokariotų ribosomas ir tai pagrindžia šių ląstelės
organelių prokariotinę kilmę.
 Citoplazmoje esančios ribosomos yra didesnės ir sudetingesnės struktūros už prokariotų ribosomas,
tačiau baltymų sintezė jose vyksta labai panašiai, kaip prokariotuose.

Baltymų sintezės eiga:.

 Yra trys baltymų sintezės etapai, kurie vyksta ribosomose: pradėtis, peptidinės grandinės ilginimas ir
baigtis.
 Pradėtis: prie mažojo ribosomos subvieneto prisijungia iRNR ir pradėties iniciatorinė aminoacil-tRNR.
Prie mažojo subvieneto prisijungia didysis ribosomos subvienetas. Gauname funkcionalią 70S
ribosomą.
iRNR gaunama transkripcijos metu, kai yra nurašomi peptidus koduojantys genai ir info, esanti DNR
yra perrašoma į iRNR.
 Peptidinės grandinės ilginimas: tRNR jungiasi ribosomoje esančiuose aminoaciliniame (A) ir
peptidiliniame (P) centruose. Susidaro peptidiniai ryšiai tarp aminorūgščių, t.y. ilgėja peptidinė
grandinė.
 Baigtis: ribosomos A centre atsiduria „Stop“ kodonas. Yra trys stop kodonai.
a) iRNR prisijungusi prie ribosomos. Ribosoma juda iRNR
atžvilgiu iš 5‘ į 3‘ galą.
b) Kai A centre prijungiama atitinkama aminoacilinta
tRNR, tai įvyksta kai antikodonas atitinka A centre
esantį kodoną. P centre jau yra prailgintas peptidas.
c) Peptidinio ryšio susidarymas vyksta, kai iš P centro
peptidas yra permetamas ir prijungiamas prie
aminorūgšties, kuri yra A centre.
d) Kai ribosoma pajuda, per E centrą iškrenta
nebeužkrauta tRNR.

Baltymų sintezės pradėtis prokariotuose:

 Reikalinga pradėties iniciatorinė tRNR, prie kurios

prijungtas formilmetioninas: f-Met-tRNRfMet –
nekanoninė aminorūgštis. Aminoacil-tRNR sintetazė,
kuri atpažįsta iniciatorinę tRNR, prijungia metioniną
prie tRNR. Susidaro iniciatorinės tRNR ir metionino kompleksas. Tada prie metionino grupės prifjungiama
formilo grupė. Turime formilmetioniną prijungtą prie formilmetioninio komplekso.
 f-Met-tRNRfMet naudojama tik baltymų sintezės pradėčiai. Į peptidinę grandinę metioninas įjungiamas iš
Met-tRNRmMet.
 Visų E.coli baltymų, N-formilmetioninas yra pirmoji N-galinė aminorūgštis.
 Formilgrupę prijungia fermentas formiltransferazė.

Iniaciatorinė tRNR: prie 3‘ galo (CCA) turime prijungtą metioniną (esteriniu ryšiu), o amino grupė formilinta
(COH), kurią prijungia formiltransferazė.

 Prisijungiant iRNR prie 30S ribosomos subvieneto, tai lemia 5’ gale esanti purininiais nukleotidais (A, G)
turtinga sritis sąveikauja su 16S rRNR 3’ gale esančia pirimidininių nukleotidų (U, C) sritimi – vyksta
hibridiazcija.
 iRNR 5’ gale esanti purininiais nukleotidais turtinga sritis, ribosomos prisijungimo vieta, vadinama Shine-
Dalgarno seka.
 30S pradėties kompleksą sudaro: baltymų sintezės pradėties veiksniai, GTP, N-formilmet-tRNRf Met,
iRNR, ir 30S ribosomos subvienetas. Vėliau prie šio komplekso prisijungs 50S ribosomos subvienetas.

Baltymų iRNR fragmentai:

Pradėties kodonas yra AUG. Shine-Dalgarno seka yra

beveik tokiu pačiu atstumu nutolusi nuo pradėties kodono.
 30S ribosomos subvienetas sudaro pradėties kompleksą, kuriame yra
baltymų sintezės pradėties veiksniai - IF. 30S ribosomos subvienetas,
prisijungęs IF-1 ir IF-3, sąveikauja su iRNR, IF-2, GTP ir f-Met-tRNRfMet.
 IF-2 į ribosomą pristato pradėties iniciatorinę f-Met-tRNR fMet. Šiam procesui
reikalinga GTP hidrolizė.
 Atsijungus pradėties veiksniams, prie 30S pradėties komplekso prisijungia
50S ribosomos subvienetas.
 Aminoacilinis (A) centras yra pasiruošęs prijungti aminoacil-tRNR. A, E, P
centrai persidengia didžiajame subvienete su mažuoju subvienetu.

Peptidinės grandinės ilginimas:

 Reikalingi elongacijos veiksniai - EF (baltymai). Ląstelėje jų yra dideli

kiekiai. Pvz., E.coli ląstelėje EF-Tu yra 5% viso baltymo kiekio.
 Prie EF-Tu prisijungia aminoacil-tRNR ir GTP. Aminoacil-tRNR prijungiama ribosomos A centre.
Prisijungimo metu hidrolizuojamas GTP ir EF-Tu, o GDP kompleksas atsiskiria.
 Kai A centre turime pristatytą atitinkamą aminoacilint tRNR, tai sekančiame etape įvyskta peptidinio ryšio
susidarymas tarp formalmetionino ir pvz. alanino. Reakcija katalizuojama peptidiltransferazės, tačiau šią
reakciją katalizuoja ne baltymas, esantis ribosomoje, o ribozimas - 23S rRNR, kuri yra 50S subvienete.
Formilmetioninas permetamas ant alanino, atsiranda dipeptidas A centre, o P centre lieka laisva tRNR.
 Kai susidaro peptidinis ryšys, ribosoma pajuda per vieną tripletą. Tam judėjimui reikalinga GTP energija ir
elongacijos faktorius G. Hidrolizuojant GTP ribosoma translokuojasi ir translokacijos metu iš P, per E saitą,
iškreta neužkrauta tRNR. Susidaręs peptidil tRNR pajuda į P centrą, o A centras lieka tuščias, o paskui vėl
viskas kartojasi.
 EF-Ts atstato EF-Tu aktyvumą, pakeičiant GDP į GTP.
 Aminorūgštys jungiamos į C galą, o N galas ilgės ir lis iš ribosomos.

Peptidil transferazės veikimas: A centra yra aminorūgštis, prijungta prie tRNR, o P centre yra jau gautas
peptidas. Kai vyksta peptidinio ryšio susidarymas, tai aminorūgšties, esančios A centre amino grupė atakuoja
karbonilinį anglies atomą ir susidaro naujas peptidinis ryšys.
GTP baltymų biosintezėje:

 Įjungiant vieną aminorūgštį į peptidinę grandinę, sunaudojamos trys molekulės GTP.

 Įjungiant vieną aminorūgštį į peptidinę grandinę, suskaidomi penki didžiaenerginiai ryšiai – 3 GTP ir 2 ATP,
aktyvuojant aminorūgštis aminoacil-tRNR sintetazėmis.

Translokacijos mechanizmas: šio judėjimo metu svarbu, kad auganti peptidinė grandinė translokacijos metu
neiškristų. Translokacija vyksta žingsniu, pirmame etape, kai P centre lieka laisva tRNR, ribosoma padaro taip,
kad kodono ir antikodono sąveika išlieka, bet tRNR kita dalis jau pereina į E centrą. P centro dalis lieka tuščia
ir į ją pereina dalis peptidilo tRNR liekanos, o kodono ir antikodono sąveika dar išlieka. Antrajame žingsnyje
neužkrauta tRNR iškrenta per E centrą, o sąveikos vieta prilaikoma ir peptidilo tRNR pereina į P centrą.

Baltymų sintezės baigtis:

 Ribosomos A centre atsiranda „Stop“ kodonas (vienas iš kodonų,

esančių iRNR, kuris nekoduoja aminorūgšties), todėl jokia tRNR nebegali
prisijungti, nes nėra tokios tRNR, kuri turėtų aminorūgštį, kuri būtų
antikodonas ir komplimentarus STOP kodonui, todėl A centras lieka
tuščias. Prisijungia baltymai – baigties veiksniai – RF.
 Ribosomos A centre prisijungus baigties veiksniams, peptidiltransferazė
nuskelia susintetintą polipeptidą nuo tRNR. Vyksta panaudojant vandenį.
 Baigties veiksnių yra trys: RF1, RF2 ir RF3. RF1 atpažįsta UAG ir UAA
kodonus, RF2 atpažįsta UGA ir UAA. Tiek RF1, tiek RF2 turi sudaryti
kompleksą su RF3. Taip pasikeičia peptidiltransferazės aktyvumas, jis
tampa hidrolaze.
 Toliau visas kompleksas subyra, tRNR iškrenta į citoplazmą ir atsijungia
baigties veiksniai.

Bendras sintezės ciklas: jei prie mažojo subvieneto yra prisijungęs pradėties
veiksnys arba iniciacijos faktorius 3, tai kol jis yra prijungtas, didysis
subvienetas negali sudaryti 70S ribosomos komplekso.
Genų organizacija prokariotuose: prokariotuose genai yra organizuoti į operonus. DNR molekulėje turime
genus, kurie atsakingi už tam tikrą vieną procesą. Pvz. už triptofano biosintezę. Visi koduojami baltymai DNR
molekulėje yra vienoje vietoje, viename operone, ir jie yra nurašomi į vieną iRNR. Į iRNR transkripcijos metu
yra gaunami įvairių genų (baltymų) transkriptai, todėl tokia iRNR ir toks genų organizavimas prokarituose yra
vadinamas policistroliniu. Kai ribosoma sintetins, ji gaus skirtingus baltymus.

Kai vyksta iRNR skaitymas ir polipeptido sintezė, tai vyksta dalyvaujant polisomoms arba poliribosomoms.
Vieną ir tą pačią molekulę/grandinę transliuoja daug ribosomų. Todėl susidaro daug to paties baltymo, kuris
yra užkoduotas toje iRNR.

Baltymų sintezė eukariotuose:

 Eukariotų iRNR 5’ gale yra 7-metil-GTP “kepurė“, o 3’ gale – poli A „uodega“. Kepurės uždėjimas ir
uodegos prijungimas vyksta ląstelės branduolyje.
 Kepurė yra reikalinga sąveikai su ribosoma. Eukariotų iRNR nėra Shine-Dalgarno sekos.
 Uodega yra svarbi iRNR pereiti į citoplazmą, kur vyksta baltymų sintezė ir yra ribosomos.
 Baltymų sintezės pradėties stadijoje reikia mažiausiai 11 pradėties veiksnių.
 Pradėties iniciatorinė tRNR yra tRNRiMet. Metionino liekana nėra formilinta.
 Eukariotų ląstelėse nėra policistrolinės organizacijos. Čia yra atskirų baltymų genai.

Turime 7-metil GTP prijungtą prie 5‘ galo. Poliuodegą turime 3‘ gale, kuri yra iki 200 AAA nukleotidų. iRNR yra
dalis, kuri koduoja baltymą. Už kepurės ir prieš uodegą yra nekoduojančios sritys.

Baltymų sintezės slopikliai:

 Slopiklių panaudojimas padėjo išsiaiškinti baltymų sintezės mechanizmus.

 Baltymų sintezės slopikliai prokariotuose – antibiotikai. Šie junginiai neslopina baltymų sintezės
eukariotuose.
 Streptomicinas – aminoglikozidas, sukelia klaidingą iRNR skaitymą ribosomose. Susidarę mutantiniai
baltymai lėtina bakterijų augimą.
 Puromicinas patenka į prokariotų ir eukariotų ribosomų A centrus ir iš P centrų prisijungia peptidinę
grandinę, tokiu būdu sustabdydamas baltymų sintezę. Imituoja aminoacil tRNR ir prisijungęs tą augančią
 peptidinę grandinę sustabdo baltymų sintezę. Tačiau šis antibiotikas veikia ne tik į prokariotų baltymų
biosintezę, bet ir į eukariotų.

Daugiau antibiotikų pvz:

Baltymų erdvinės struktūros susidarymas:

 Aminorūgštys sujungtos peptidiniais ryšiais ir susidaręs polipeptidas dar

nėra baltymas. Tam, kad jis virstų aktyviu, pilnaverčiu baltymu, reikia, kad
susidarytų erdvinė struktūra.
 Baltymų erdvinės struktūros susidarymui gelbsti šaperonai –
šaperoninai.
 Yra dvi pagrindinės šaperoninų klasės – Hsp60 ir Hsp70.
 Hsp70 prisijungia prie naujai susintetintos polipeptidinės grandinės
hidrofobinių nestruktūruotų sričių ir apsaugo nuo netaisiklingo
polipeptidinės grandinės susisukimo.
 Jų pagausėja ląstelėje, kai ši pereina į ekstremalesnes gyvenimo sąlygas.
Pvz. aukštesnė temp, rūgštesnė terpė.
 Jie uždengia denatūruotas, nestruktūruotas sritis ir neleidžia toliau
baltymui denatūruoti.

GroES-GroEL kompleksas bakterijose:

 Pagrindinis E.coli šaperoninas.

 GroEL yra kūgio formos struktūra. GroES yra šio kūgio kupolas.
 Šie baltymai gelbsti formuojant natyvią erdvinę struktūrą.
Ypatingai jie gelbsti ekstremaliomis sąlygomis.
 Susintetintas polipeptidas daug kartų prisijunginėja prie vidinių
šio kūgio sienelių tol, kol polipeptidas susisuka į reikiamą erdvinę
struktūrą ir atsiskiria nuo GroES-GroEL komplekso. Kiekvienos
sąveios metu hidrolizuojamos ATP molekulės.

Baltymų skaidymas:

 Dažnai baltymų molekulės yra skaidomos nesavitų reakcijų metu. Tie baltymai, kurie gyvena ilgesnį laiką,
yra skaidomi lizosomose iki peptidų ir aminorūgščių. Baltymų gyvavimas gali būti nuo 30 sekundžių iki
keletos dienų, ar mėnesių. Lizosomose skaidomi ilgai gyvuojantys baltymai, membraniniai ir užląsteliniai
baltymai.
 Bakterijose yra proteolizės sistemos – baltyminiai kompleksai, kuriuose yra peptidazės, į kuriuos pakliuvę
baltymai yra suardomi iki aminorūgščių.
 Tačiau yra ir savitas, nuo ATP priklausomas, baltymų skaidymo kelias eukariotuose, tarpininkaujant
ubikvitinui.
 Ubikvitinas yra 76 aminorūgščių baltymas.
 Baltymo molekulės, prisijungusios ubikvitiną, yra pasmerktos suardymui.

Ubikvitilinimas ir baltymai E1 , E2 ir E3:

 Visi šie procesai vyksta ląstelės citoplazmoje.

 E1 yra ubikvitiną aktyvinantis fermentas. Jis prisijungia
tioesteriniu ryšiu prie ubikvitino C-gale esančio glicino
liekanos.
 Iš to komplekso ubikvitinas pernešamas ir prijungiamas
prie E2 baltymo. E2 – ubikvitiną pernešantis baltymas.
 E3 – ligazė. Ji iš E2 - ubikvitino komplekso perneša ir
prijungia ubikvitiną prie suardymui skirtos baltymo
molekulės.
 Prie suardymui skirto baltymo gali būti prijungiama
daugiau negu viena ubikvitino liekaną.
 Tada baltymas yra transportuojamas į proteosomas –
multifermentinį supermolekulinį kompleksą.

Eukariotų proteosoma yra 26S ir sudaryta mažiausiai iš 32 skirtingų

subvienetų. 20S šerdis yra sudaryta iš 4 žiedų. Išorinius žiedus sudaro 7
alfa subvienetai, o vidinius 7 beta subvienetai. Kiekviename beta žiede
iš 7, 3 subvienetai turi peptidazinį aktyvumą. Reguliatoriniai subvienetai
yra 19S, iš vieno ir kito galo. 19S reguliatorinės dalys yra sudarytos iš
18 subvienetų. Reguliatorinės dalys reikalingos atpažįstant ubikvitilintus
baltymus ir juos prisijungiant. Prisijungę baltymą, jį nukreipia į 20S
šerdinę daliį ir atskiria bei nupolimerina ubikvitiną. Toliau suardytas
baltymas eina per žiedų sistemą ir proteazių – peptidazių yra suardomas
iki labai trumpų peptidų arba aminorūgščių.

Baltymo gyvavimo laikas labai priklauso nuo N gale esančių

aminorūgščių.