CHƯƠNG I

ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN

ĐỊNH NGHĨA
Protein là hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đ ơn phân
là axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi 3 thành phần:
một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là
nguyên tử cacbon trung tâm đính với một nguyên tử hydro và nhóm bi ến đ ổi R
quyết định tính chất của axit amin.
Protein là lớp chất bắt buộc phải có ở bất kỳ vật s ống nào và có t ỷ l ệ khá
ổn định. Ví dụ ở gia súc non và người hàm lượng protein khoảng 40 – 45% vật
chất khô. Protein là lớp chất quan trọng bậc nhất của sự sống, là vật mang s ự
sống.
Protein có trong tất cả các loại tế bào với hàm lượng khác nhau:
Bảng 1.1. Hàm lượng protein trong một số mô động, thực vật
Protein điển hình chứa 200 – 300 axit amin, nhưng một s ố protein có s ố
Mô Protein (% so với khối lượng vật chất khô)
Gan 57
Xương 28
Cơ vân 80
Hạt lúa 6 – 12
Hạt ngô 9 – 13
Đậu nành 29 – 50
axit amin ít hơn (protein có số lượng axit amin ít nh ất gọi là peptit) và m ột s ố
protein có số lượng axit amin lớn hơn (protein lớn nh ất được bi ết cho đ ến nay là
titin ở trong cơ vân và cơ tim chứa tới 26.926 axit amin trong một chuỗi đ ơn).
Đặc điểm lớn nhất của axit amin là: phân tử có chứa Nit ơ (N), kh ối l ượng phân
tử lớn.

1
 CHƯƠNG II:
PROTEIN LÀ NỀN TẢNG CỦA SỰ SỐNG
Protein là nền tảng của sự sống vì bản thân nó cũng có Axit Nucleic.
I/ AXIT NUCLEIC
Axit Nucleic là hợp chất tự nhiên cao phân tử mang mã di truy ền và thực
hiện mã di truyền ở các sinh vật. Hàm lượng Axit Nucleic trong tế bào khá cao,
dao động trong khoảng 5 – 15% vật chất khô. Trong tế bào có hai loại Axit
Nucleic: axit ribonucleic (RNA) và axit desoxyribonucleic (DNA).
Các đơn phân của Axit nucleic là các nucleotit. Mỗi nucleotit bao gồm hai
thành phần:
Nucleotit = Nucleosit + Axit photphoric.
Tùy theo trọng lượng phân tử của Axit Nucleic mà chuỗi nucleotit có thể
dài ngắn khác nhau. Trong chuỗi nucleotit, các nucleotit sắp xếp theo nh ững trình
tự nhất định tạo nên đặc trưng sinh học của Axit Nucleic, t ức là t ạo nên các gen
di truyền. Thứ tự các nucleotit thường được xét theo từng bộ ba base. Một codon
là một đơn vị mã di truyền, có chức năng mã hóa cho m ột axit amin. Axit Nucleic
là bản thiết kế protein và bảng thiết kế này được viết bằng các mã di truy ền.
Thứ tự các mã quy định thứ tự các axit amin trong protein, quy ết định đặc trưng
sinh học của protein. Mỗi Axit Nucleic trong quá trình hình thành và hoạt đ ộng
luôn luôn duy trì vững vàng trình tự các nucleotit. Một rối loạn trong quá trình
này dẫn tới rối loạn tính di truyền, tức là gây nên hiện tượng biến dị.
II/ CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
Thành phần nguyên tố của protein (% theo trọng lượng)
C: 50 – 54; O: 20 – 23; H: 6 – 7; N: 15 - 18 (trung bình khoảng 16%); S: 0
- 2,4. Trong một số protein còn chứa P, Fe, I, Co, Zn và một số nguyên tố khác
hàm lượng các nguyên tố này rất thấp nhưng có ý nghĩa rất l ớn đ ối với s ự s ống.
Để tạo nên trạng thái sống các nguyên tố này trước hết liên kết với nhau tạo nên
2
các axit amin ( Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine,
Tryptophan, Valine, Arginine, Histidine, Cysteine, Glutamine, Glycine, Proline,
Serine, Tyrosine, Alanine, Glutamate, Asparagine, Aspartate)
Axit amin là đơn vị cấu tạo cơ bản của protein. Axit amin là nh ững d ẫn
xuất của axit hữu cơ mà trong phân tử một nguyên tử hydro (đôi khi 2) c ủa g ốc
ankil được thay thế bởi gốc amin. Công thức chung như sau:

R-CH-COOH
NH2

Có thể đinh

̣ nghiã khać la:̀ axit amin gồm một nguyên tử Cacbon α liên kết
với:
• Một nguyên tử Hydro
• Một nhóm Amin
• Một nhóm Carboxyl
• Một trong 20 gốc R, 20 gốc R
khác nhau tạo nên 20 axit amin và quyết định tính ch ất đặt trưng c ủa chúng. Axit
amin hình bên là Alanin.
Axit amin là monomer cấu tạo nên protein. Trong tự nhiên có kho ảng 250
axit amin nhưng protein của cơ thể sống chỉ chứa 20 axit amin gọi là axit amin
sinh protein (proteinogenic amino acids). Hình dạng và đặc tính c ủa protein được
quy định bởi trình tự và số lượng các axit amin của protein.

-H+ + OH-
R-CH-COOH R-CH-COO- R-CH-COO-
NH3+ + H+ NH3+ - OH- NH2
Axit Trung tính Kiềm

3
 Trong môi trường trung tính phân tử axit amin mang cả đi ện tích âm và
điện tích dương
Trong môi trường kiềm axit amin mang điện tích âm
Trong môi trường axit axit amin mang điện tích dương
Người ta ứng dụng tính lưỡng tính của axit amin để phân tích hỗn hợp axit
amin bằng dòng điện một chiều (phương pháp điện di).
Ở giá trị pH của môi trường mà axit amin có tổng số điện tích âm bằng
điện tích dương (axit amin trung hòa điện), pH đó gọi là điểm đẳng điện của axit
amin (kí hiệu là pI).
Các axit amin trung tính có pI khoảng 5 - 6,5 (hơi axit)
Các axit amin axit tính có pI khoảng 3 (axit rõ rệt)
Các axit amin kiềm tính có pI khoảng > 7 (kiềm)
2.1/ Cấu trúc bậc một của protein
Cấu trúc bậc 1 của protein là sự liên kết giữa các axit amin v ới nhau thành
chuỗi thông qua liên kết peptit (-CO - NH-), Mạch liên kết này hình thành gi ữa
nhóm COOH của axit amin trước với nhóm NH2 của axit amin bên cạnh.

4
 Liên kết peptit là liên kết đồng hóa trị rất bền vững (năng l ượng phá vỡ
liên kết khoảng 6 - 7kcal/mol). Trong thực tế mạch liên kết peptit rất khó th ủy
phân (phải dùng HCl 6N với nhiệt độ ≥ 1000C).
Trong chuỗi peptit, các axit amin cứ liên kết với nhau nh ư v ậy liên t ục.
Theo quy định axit amin đầu chuỗi (bên trái) có nhóm amin t ự do g ọi là axit amin
N tận; axit amin cuối chuỗi (bên phải) có nhóm cacboxyl tự do gọi là axit amin C
tận. Khoảng cách giữa nhóm -COOH và –NH 2 của các axit amin trong chuỗi
polypeptit được L.Pauling và cộng sự dùng phương pháp nhiễu xạ R ơngen để
nghiên cứu.

5
 Cấu trúc bậc một của protein

Khi khảo sát chuỗi peptit có hai vấn đề quan trọng: s ố lượng các axit amin
và trình tự sắp xếp các axit amin trong chuỗi.
- Số lượng các axit amin: Số lượng các axit amin nhiều hay ít tùy loại
protein và quy định độ dài ngắn, phân tử lượng của chuỗi.
Protein lớn nhất được biết cho đến nay là titin ở trong cơ vân và cơ tim,
chứa tới 26.926 axit amin trong một chuỗi đơn. Các protein ph ổ bi ến đặc bi ệt là
các enzym có khoảng từ 150 - 300 axit amin.
- Trình tự sắp xếp các axit amin: Trình tự của các axit amin trong chuỗi
quyết định cấu trúc không gian của chuỗi và do đó quy ết đ ịnh tính ch ất, ch ức
năng sinh học của protein. Trình tự này được quy định bởi tính di truy ền, được
ghi lại bằng các đơn vị tạo thành axit nucleic. Với 20 axit amin có th ể t ạo h ơn

6
2 x 1019 tổ hợp, tức là tạo ra rất nhiều protein khác nhau (ngày nay người ta tìm
thấy khoảng 1010 – 1012 protein ở các cơ thể sống khác nhau). Mỗi tổ hợp có s ự
sắp xếp các axit amin với thứ tự khác nhau, chỉ cần 1 axit amin nào đó trong tổ
hợp khác đi thì tính chất vật lý, hóa học và sinh học của protein cũng thay đổi. Ví
dụ: Trong bệnh hồng cầu hình lưỡi liềm, do đột biến ADN mà ở v ị trí s ố 6
trên chuỗi β polypeptit của globulin trong hồng cầu là axit glutamic bị thay b ằng
valin.
Oxytoxin và vasopressin là hai hocmon thùy sau tuy ến yên, chúng đ ều có 9
axit amin, nhưng sắp xếp chỉ khác nhau ở vị trí số 3 và số 8:
Oxytoxin có chức năng làm tăng co bóp cơ trơn tử cung:
Xys - Tyr - Ile - Glu - Asn - Xys - Pro - Leu - Gly - NH2
1 2 3 4 5 6 7 8 9
Vasopressin có chức năng làm tăng huyết áp động mạch, chống lợi niệu:
Xys - Tyr - Phe - Glu - Asn - Xys - Pro - Arg - Gly - NH2
3 8
Việc phát hiện ra cấu trúc bậc 1 là một thành tựu khoa học rất lớn trong
hóa học protein. Nó là cấu trúc quan trọng nh ất quy ết định m ức đ ộ ph ức t ạp,
tính muôn hình muôn vẻ và hoạt tính sinh học của protein. Nguyên nhân của sự
đặc trưng, đặc thù của sinh vật, tức là sự khác nhau về loài, giống, các th ể và
các bộ phận trong cơ thể chính là sự khác nhau về cấu trúc và ch ức năng c ủa
protein.
Cấu trúc bậc 1 là yếu tố di truyền hết sức ổn định và đây cũng là minh
chứng chứng minh “Protein là nền tảng của sự sống ”.
Ví dụ: Insulin là 1 polypeptit hocmon bao gồm 51 axit amin, ở các động vật
khác nhau, chúng chỉ khác nhau ở axit amin thứ 8, 9, 10.
8 9 10
Bò: Ala - Ser - Val
Lợn: Tre - Ser - Ile
Cừu: Ala - Gly – Val
7
 Quá trình di truyền ở sinh vật chính là hiện tượng truyền đạt lại cho đời
sau cấu trúc bậc 1 của protein đặc thù cho loài giống. Thi ết k ế protein đ ược mã
hóa qua tiết kế mã di truyền trong axit nucleic.
2.2/ Cấu trúc bậc hai của protein
Cấu trúc bậc 2 của protein là cấu trúc có chu kỳ của chuỗi polypeptit.
Chuỗi polypeptit được sắp xếp gọn lại trong không gian nh ất là trong môi
trường sinh vật, trong mô bào theo những hình thù nh ất đ ịnh, b ền v ững h ơn phù
hợp với chức năng của chúng.
Nhiều protein chứa các đoạn có cấu trúc xoắn α, ví dụ: myoglobin,
hemoglobin... Chuỗi peptit cuộn lại theo hình lò xo, tạo thành các vòng xo ắn.
Chu kỳ xoắn là 3,7 axit amin. Chiều dài mỗi vòng xo ắn là 5,4A 0. Chiều xoắn có
thể là xoắn phải hoặc xoắn trái. Các xoắn α thấy ở các protein là xoắn phải
(hình 1.1). Tỷ lệ giữa các đoạn xoắn và không xoắn trong protein chi ếm kho ảng
45% - 50% chiều dài của chuỗi peptit. Cũng có khi hai hoặc nhiều cuộn xoắn α
bện lại với nhau như cuộn dây cáp được thấy ở các protein nh ư keratin c ủa tóc,
myosin tropomyosin ở cơ, epidermin của da và fibrin của cục máu đông...

8
 Xoắn α được ổn định nhờ những liên kết hyđro.
Liên kết này được hình thành giữa hai nguyên tử
mang điện tích âm có khoảng cách 2 - 3A 0, nguyên
tử hyđro nằm giữa hai nguyên tử đó. Liên kết hyđro
để tạo xoắn α trong cấu trúc bậc 2 của protein được
tạo thành giữa nhóm = C=O và =N-H. Lúc này các
gốc amit =C=O và =N-H nằm trong một mặt
phẳng.
Liên kết hyđro yếu, năng lượng phá vỡ liên kết
khoảng 0,7 - 1,5Kcal/mol song có số lượng lớn nên
xoắn α bền và ổn định.
Liên kết hyđro giữ vị trí đặc biệt quan trọng
trong tính cơ động, linh hoạt của các phân tử sinh
Hình 1.1. Cấu trúc xoắn học, của protein cũng như mô bào.
α

Cấu trúc gấp nếp β, khác với xoắn

α là ở chỗ nó là dạng tấm. Chuỗi
polypeptit trong gấp nếp β hầu như
duỗi thẳng chứ không phải cuộn lại
hình lò xo như xoắn α. Điều khác
nữa là cấu trúc gấp nếp β được ổn
định bởi các liên kết hyđro giữa các
nhóm =C=O và =N-H trong các
chuỗi polypeptit khác nhau. Cấu
trúc gấp nếp β thường đặc trưng
cho nhiều protein dạng sợi, ví dụ
colagen.

9
 Trong cơ thể, xét về cấu trúc bậc 2, protein có thể chia ra làm 3 loại:
- Loại hoàn toàn cấu tạo từ xoắn α
- Loại hoàn toàn cấu tạo từ gấp nếp β
- Loại chứa cả xoắn α và gấp nếp β
2.3/ Cấu trúc bậc ba của protein
Là cấu hình không gian phức tạp của chuỗi polypeptit do s ự gấp khúc,
cuộn lại của cấu trúc bậc 2 tạo cho protein có hình thù nh ất định đ ặc tr ưng cho
từng loại protein và hình thù đặc trưng này được quyết định từ cấu trúc bậc 1.
Sự sắp xếp gọn lại trong không gian của phân tử protein khi đã có cấu trúc bậc 2
này giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống.

10
 Cấu trúc bậc 3 protein

Cấu trúc bậc 3 tồn tại và ổn định nhờ các liên kết và các lực sau:
a. Liên kết disulfid
Liên kết disulfid hình thành giữa 2 nhóm -SH (sulphydryl) của 2 g ốc
Cystein phân bố rải rác trong chuổi peptit, nhưng gần nhau trong không gian

2 HOOC-CH-CH2-SH → HOOC-CH-CH2-S-S-H2C-CH-COOH
NH2 NH2 NH2
Đây là liên kết đồng hóa trị, bền nhưng chiếm số lượng không nhiều: phân
tử protein với khoảng 100 - 200 axit amin có khoảng 4 - 5 liên kết disulfid.
Ví dụ: Insulin là hormon của tuyến tụy tham gia đi ều hòa hàm l ượng
đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn
tới bệnh đái đường. Insulin được cấu tạo từ 2 chuỗi peptit: chuỗi A g ồm 21 axit
amin, chuỗi B gồm 30 axit amin, hai chuỗi này gắn với nhau b ằng 2 liên k ết
disulfid.

11
 b. Các liên kết yếu
- Liên kết hydro: Liên kết này xuất hiện giữa 2 nhóm mang điện tích âm có
nguyên tử hydro.
- Liên kết ion: Liên kết này hình thành giữa 2 ion trái dấu c ủa 2 g ốc axit
amin nằm xa nhau theo thứ tự trong chuỗi peptit, nhưng g ần nhau v ề không gian
trong cấu trúc bậc ba.
Ví dụ: Gốc axit glutamic trong chuỗi polypeptit có nhóm -COOH t ự do,
trong môi trường nhất định của cơ thể nhóm này có thể phân ly thành –COO -.
Trong cấu trúc bậc 3 gốc này nằm gần gốc NH 2 tự do, nhóm NH2 có khả năng
nhận H+ tạo thành NH3+. Do đó hai ion trái dấu này hút nhau. Loại liên kết này
nằm rải rác trong phân tử do có một số gốc axit amin có nhóm - COOH và –NH2.
- Lực hấp dẫn Van der Vaals: Khi có 2 ch ất hoặc 2 nhóm hóa h ọc n ằm
cạnh nhau với khoảng cách 1 - 2 lần đường kính thì giữa chúng s ẽ có l ực h ấp
dẫn lẫn nhau.
- Lực liên kết của các nhóm kỵ nước: Những nhóm không phân c ực (thành
phần chỉ có C, H) ví dụ: -CH 2; -CH3 trong valin, leuxin, isoleuxin hoặc phenyl
trong phenylanin... là những nhóm không ưa nước (kỵ nước) và không tích đi ện.
Nước trong tế bào đẩy chúng lại với nhau tạo thành các búi k ỵ n ước trong phân
tử protein. Loại lực này chiếm 60% - 70% lực ổn định cấu trúc b ậc 3 c ủa nhi ều
phân tử protein dạng cầu.
Các liên kết yếu rất có ý nghĩa vì chúng có rất nhi ều và phân b ố kh ắp n ơi
trong phân tử protein. Nhờ các liên kết này (đặc biệt lực liên kết giữa các nhóm
kỵ nước) mà cấu trúc bậc 3 của protein ổn định trong môi trường. Tuy nhiên
năng lượng liên kết của các liên kết nói trên rất yếu cho nên c ấu trúc b ậc 3 cũng
rất dễ bị biến đổi bởi sự thay đổi các yếu tố môi trường. Các y ếu t ố nh ư nhi ệt
độ, pH khi tác động tới protein tức là ảnh h ưởng lên các liên k ết y ếu này, ví d ụ:
nhiệt độ tăng quá cao (≥ 500 0C) làm protein bị biến tính (tức không trở lại trạng
thái cũ của protein ví dụ : luộc trứng) hoặc giảm quá thấp làm protein ngừng

12
hoạt động; pH của môi trường thay đổi sẽ làm thay đổi độ điện ly c ủa –NH 2
hoặc -COOH ... những biến đổi này có ảnh hưởng tiêu cực hoặc tích cực đ ến
chức năng của protein.
Do có cấu trúc bậc 3 các protein có hình thù đặc trưng và phù hợp với chức
năng của chúng. Ở các protein chức năng như các enzym, các kháng thể, protein
của các hệ thống đông máu, thông qua cấu trúc bậc 3 mà hình thành đ ược các
trung tâm hoạt động, là nơi thực hiện các ch ức năng c ủa protein. S ự duy trì hình
dạng giúp protein ở trạng thái nguyên vẹn, tức là trạng thái sinh học được duy
trì. Mỗi biến đổi của hình dạng sẽ kéo theo sự biến đổi của hoạt tính.
Cấu trúc bậc ba đảm nhận chức năng tạo hình. Ch ẳng hạn con sứa và
mực nhiều nước nhưng vẫn có hình dạng nhất định của nó.
2.4/ Đô men cấu trúc (structural domain)
Đô men cấu trúc là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử
protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn
chỉnh và thường là nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của đại
phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó. Trong nhiều protein, đô men
gắn liền với chức năng kết hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu t ạo từ các
đô men, thì trung tâm hoạt động được bố trí tại biên giới của hai hay nhiều
đô men.
Sự hình thành các đô men trong phân tử protein tạo khả năng tương tác linh
hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa
những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. Xét về mặt đô men
cấu trúc, khi phân tích sự hoạt động của hầu hết các phân tử protein đã bi ết, có
thể chia chúng thành 3 nhóm:
a. Protein nhóm một có các đô men cố định và nối với nhau bằng nh ững
đoạn khá dài và dẻo của chuỗi peptit, cho phép chúng xê d ịch v ới nh ững kho ảng
khá rộng.

13
 b. Protein nhóm hai có các đô men cố định nối với nhau bằng ki ểu ‘’bản
lề’’ nên phạm vi xê dịch rất hạn chế và đòi hỏi tương tác ph ải rất chính xác,
chặt chẽ.
c. Protein nhóm ba có tính vận động chức năng rất đa dạng, giúp cho s ự
tiếp cận, lắp ghép giữa chúng với các đối tượng hoạt động sinh học trở nên
phong phú, đa dạng.
Ví dụ: Protein kháng thể (Ig) sử dụng sự mềm dẻo cấu trúc của mình để
các đô men gắn kháng nguyên, tương tác tối ưu với kháng nguyên là nh ững h ợp
chất đa dạng.
Ở những protein có nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự
thì các đô men có cấu trúc tương đối giống nhau.
Đô men là từng khu vực đó có cấu trúc hoàn chỉnh của 1 protein và th ực
hiện đầy đủ chức năng của 1 protein.
2.5/ Cấu trúc bậc bốn của protein
Các protein chứa trong phân tử từ 2 chuỗi polypeptit trở lên th ể hi ện sự
phức tạp hơn về mức độ cấu trúc phân tử được gọi là cấu trúc bậc 4. Protein có
trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein gọi là protein olygomeric.
Mỗi chuỗi polypeptit trong một protein như vậy được gọi là là tiểu đơn vị
(sub unit) hay là một protomer. Mỗi tiểu đơn vị đều có c ấu trúc b ậc 1, 2, 3 riêng
của nó.
Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp,
thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học. V ả
lại, rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học.
Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc 4 là điều ki ện đ ể hình thành nên tính
năng mới cho protein.
Ví dụ: Hemoglobin (huyết sắc tố - Hb) gồm 4 ti ểu ph ần protein 2 ti ểu
phần α và 2 tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần này tách rời nhau thì m ỗi ti ểu ph ần
không vận chuyển được 1 phân tử oxy. Khi kết hợp l ại thành trạng thái tetramer

14
tạo thành một khối không gian đặc thù (gần như hình tứ diện) thì mới có kh ả
năng kết hợp và vận chuyển oxy. Một phân tử Hb vận chuyển được 4 phân tử
oxy.

O2 – α – β – O2
| |
O2 – α – β – O2

Enzym Glycogen photphorylase (ở cơ, gan) xúc tác cho quá trình phân gi ải
glycogen thành glucose: Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng ‘’b’’:
dạng 2 dimer tách rời nhau. Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cơ th ể cần
đường) enzym này ở dạng ‘’a’’: dạng 2 dimer tổ hợp lại thành dạng tetramer.
O--O O--O
O--O O--O
dạng ‘’b’’ dạng ‘’a’’
Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm đi, tetramer lại tách thành 2 dimer và
enzym trở lại trạng thái không hoạt động.
Tùy theo protein, số lượng monomer có thể thay đổi từ 2, 4, 6, 8 là ph ổ
biến, cá biệt có protein có thể có trên 50 monomer. Sự hình thành c ấu trúc b ậc 4
tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.

15
16
17
 III/ CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN
Protein là nền tảng của mọi quá trình sống, điều này đ ược th ể hi ện ở các
chức năng của nó đối với sự sống, cụ thể như sau:
3.1/ Chức năng tạo hình
Protein là thành phần cấu tạo của các tế bào kể từ siêu vi khuẩn đến t ế
bào có nhân, các mô và dịch sinh vật. Nhờ chức năng tạo hình c ủa protein mà
sinh vật có hình dáng ổn định đặc trưng, đặc biệt trong các c ấu trúc nâng đ ỡ.
Collagen và Elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên k ết, dây ch ằng, gân.
Keratin tạo nên cấu trúc chắc của da, lông, móng. Protein tơ, nhện, vỏ kén...
3.2/ Protein có chức năng xúc tác sinh học
Hầu hết các quá trình trao đổi chất đặc trưng đối với cơ thể sống đều tiến
hành dưới sự xúc tác bởi những chất có hoạt tính sinh h ọc đặc bi ệt đó là các
enzym có bản chất là protein. Ví dụ các enzyme thủy phân trong dạ dày phân giải
thức ăn, enzyme amylase trong nước bọt phân giải tinh bột, enzyme pepsin d ạ
dày phân giải protein, enzyme lipase phân giải lipit.

18
 3.3/ Protein có tác dụng điều hào chuyển hóa:
Một số peptit hoặc protein có khả năng tăng cường hoặc kìm hãm hoạt
động của enzym, tham gia điều hòa tốc độ và sự cân bằng các quá trình sinh h ọc
trong cơ thể. Ví dụ hocmon glucagon, adrenalin làm tăng cường phân giải
glycogen thông qua adenylatcyclase, photphorylase và AMP vòng, insulin có tác
dụng điều hòa hàm lượng đường glucose trong máu động vật có xương sống làm
giảm đường huyết

3.4/ Protein có chức năng vận chuyển các chất

Rất nhiều phân tử nhỏ và các ion được vận chuyển các protein đặc hiệu.
ví dụ hemoglobin vận chuyển khí, sắc được vận chuyển trong huy ết thanh bởi
transferin, cytocrom vận chuyển điện tử...

19
Cấu trúc Hemoglobin:

20
 3.5/ Protein có vai trò trong việc co duỗi, vận động
Protein là thành phần chủ yếu của cơ. Sự co cơ được th ực hiện b ởi
chuyển động trượt của 2 loại protein sợi : actin và miosin, tubulin có vai trò vận
động lông, roi của các sinh vật đơn bào. Sự chuyển động của các chromosom
trong phân bào và sự vận động của tinh trùng là nh ờ sự chuy ển động c ủa các t ập
hợp co rút chứa các protein
Cấu trúc sợi Actin:

Sợi actin, một loại protein cấu trúc hình thành từ nhiều tiểu đơn vị, giúp co
cơ và duy trì hình dạng tế bào.
3.6/ Protein có chức năng bảo vệ
Cơ thể sống có khả năng tổng hợp những protein đặc hiệu, biệt hóa cao
gọi là các kháng thể, chúng có khả năng nhận biết và kết h ợp v ới các y ếu t ố
ngoại lai (các kháng nguyên) như các vi rút, vi khuẩn, độc tố vi khuẩn, trombin,
fibrin là các yếu tố đông máu, một số protein chống đông. Nọc rắn cũng là một
loại protein.
Globulin miễn dịch G

21
 Globulin miễn dịch G là loại kháng thể lưu thông trong máu và nh ận biết
hạt ngoại lai gây hại. Foreign particle binding site : điểm bám của hạt ngoại lai.
3.7/ Dẫn truyền thông tin
Protein là chất thụ cảm của hocmon và các phân tử báo hiệu khác
3.8/ Cung cấp năng lượng và dự trữ
Sự chuyển hóa của một bộ khung cacbon của axit amin trong chu trình
Krebs cũng đóng góp một phần năng lượng cho cơ thể. Albumin lòng trắng trứng
là nguồn cung cấp axit amin cho phôi phát triển. Casein trong s ữa m ẹ là ngu ồn
cung cấp axit amin cho con. Trong hạt cây có ch ứa nguồn protein dự tr ữ c ần cho
hạt nẩy mầm.

IV/ KẾT LUẬN

Protein là nền tảng của sự sống vì bản thân nó cũng có Axit Nuclic.
Chức năng thể hiện ở cấu trúc. Cấu trúc bậc một một bên có nhóm
-COOH, một bên là nhóm NH2, có hai đầu (N và C). Chỉ cần thay đổi trình tự sắp
xếp axit amin thì cấu trúc protein thay đổi từ đó chức năng sinh h ọc cũng thayu
đổi. Cấu trúc bậc hai có chu kỳ gồm xoắn α và gấp nếp β. Cấu trúc bậc ba có
hình khối không gian, đảm nhận chức năng tạo hình. Đômen cấu trúc là một

22
dạng cấu trúc bậc ba thực hiện chức năng xúc tác và hocmon. C ấu trúc b ậc b ốn
thực hiện nhiều chức năng phức tạp, tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh
học thêm tinh vi và chính xác.
Protein là một hợp chất hữu cơ phức tạp được tìm thấy trong tất cả các
quá trình xảy ra trong tế bào. Mỗi loại cơ thể đều có các loại protein đặc hiệu
của mình, thêm vào đó chúng chiếm số lượng lớn trong cơ th ể và có thể d ễ dàng
tìm thấy trong tự nhiên. Chúng đóng vai trò đặc biệt quan trọng trong cơ th ể.
Protein là nền tảng của mọi quá trình sống.

23
24