Ph i l Chemistry

Physical Ch i t (2)
Ch 11. Chemical kinetics: accounting for the
rates laws
속 법칙 평가
속도

• 속도법칙은 단일단계 분자 움직임(반응메커니즘)

을 관찰할 수 있음
• 모든 반응은 역반응이 증가해 평형에 도달함
• 산업체에서 중요한 생성물의 조성을 반응 시간별
로 알 수 있음
평형 달
평형도달
• 모든 정반응은 역반응을 수반
• 초기에는 역반응 속도가 미비하나 반응이 진행되면 증가함

• Forward: A -> B rate of formation B = k [A]

• Reverse: B -> A rate of formation A = k
k’ [B]
• Net rate of formation of B = k [A] - k’ [B]
• k [A]eq = k’ [B]eq

•K =
 평형 달
평형도달
AB v  k A BA v  k B 
d  A
  k  A  k B  [ A]  [ B ]  [ A] 0
dt
d  A
  k  A  k  A0   A  ( k  k ) A  k  A0
dt

k A0
A  k   ke  ( k  k )t
A0 Aeq 
k  k k  k

Beq  A0  A  k A0

k  k

B eq
k Aeq  k B eq
k
K 
Aeq k
 이완법
• 이완 : 계가 평형
평형으로 돌아가는 것
• 급격한 온도 증가가 가해지면 새로운 평형조성으로 이완
• 이완시간 측정으로 각각의 반응속도 구함
d A
At T=T1   k a' A  k b' B  k a' A'eq  k b' B'eq
dt

At T=T2 ka Aeq  kb Beq

d A 
  k a ( x  A eq )  k b (  x  B eq )
dt
 (k a  k b ) x

t / 
x  x0 e
1
 ka  kb

연속적인 반응
• A ->
> I ->
>P

d[A] d[I] d[ P ]
 k a [A]  k a [ A ]  k b [ I]  k b [ I]
dt dt dt

 ka t d[I]
[ A]  [ A]0 e  k b [I]  k a [A]0 e  k a t
dt
ka
[I ]  ( e ka t  e kbt )[ A]0
kb  ka
At allll ti
times [A]+[I]+[P]=[A]
[A] [I] [P] [A]0, so it follows
f ll th
thatt

 ka e kbt  kbe kat 

[ P]  1  [ A]0
 kb  k a 
 연속적인 반응
• 중간체의 최대 농도에 도달하는 시간 (식 11.6)
11 6)
단일단계반응 (elementary
l reation)
i

A -> products A + B -> products

rate
t = k[A] rate
t = k[A][B]
속 법칙의 공식화
속도법칙의

• 2 NO(g) + O2(g) -> 2NO2(g)

Rate = k[NO2]2[O2]
두개의 NO 분자와 한 개의 O2 분자가 충돌하여 동시에 두개의
NO2 생성 ?????

1단계 : 두개의 NO 분자결합 N2O2생성

2단계 : N2O2 분자의 분해 (1단계 역반응)
3단계 : N2O2 분자와 산소 분자의 결합 NO2 생성

Net rate of formation of N2O2 : 수치해석으로 구함 -> 근사화

정류 상 상태 근사법
정류(상)상태 사법

• Steady-state approximation : 시작과 종료를 제외한 모든 중간

체의 농도는 일정

• Net rate of formation of N2O2 = 0

• Rate of formation of NO2 (식 11.9)

• 이량체의 분해 속도가 산소와의 반응속도보다 훨씬 크면 식

11.10으로 단순화됨

• 실험에서 얻은 식과 유사해짐

• (식 11.1)의 의미 중요…(온도와의 상관 관계)

율속단계

• 전체 반응 속도를 제어하는 반응 메커니즘에서 가장 느린 단계

• 고속도로 사이의 뱃길
반응속 조절
반응속도 절

• 반응이 주어진 단계에서 형성되는 생성물의 상대적인 비는 두

속도의 비로 주어짐
• 반응이 평형에 도달하면 반응속도가 아니라 열역학에 의해 결
정됨
단분자 반응

• Lindemann 메커니즘
• 3단계 반응 중 단분자
• 반응(3단계)이 율속단계임
• 유도 11.4에서 1차 반응식을 구함
용액내 반응

• 활성 및 확산 조절

• 용액 내 율속단계는 ‘확산 조절’

절’ 및 ‘활성 조절’
절’

• 새장효과에 의한 중간생성물의 순생성 속도가 중요함

• 유도 11.5

• 두 가지 한계상황
• 확산 조절 한계: 반응이 매우 빠른 경우
• 활성 조절 한계:
한계 반응속도가 느린 경우

• 액체 내 분자 확산 속도는 매질의 점도와 관련됨

확산
• 액체분자는 충돌 전까지 이동할 수 있는 거리가 매우 짧음

• 확산속도는 농도구배에 비례함

• Fick의 1차법칙

• Fick의
Fi k의 2차법칙 : 균일하지 않은 용액내의 분자운동 예측
확산

• 확산계수 해석이 중요함

• 근 평균제곱 거리 (식 11.20)

• 분자의 발걸음 속도 및 보폭사이의 관계식 (식 11.21)

• 확산계수의 온도 의존성 (11.22)

• 확산계수의 용매 점도 의존성 (11.23)

(11 23)
촉매작용

• 촉매 : 반응에 무관하면서 반응속도를 증가시키는 물질

• 효소 : 생물 촉매, 선택도가 매우 우수함

균일 촉매작용

• 균일 촉매 : 반응 혼합물과 같은 상의 촉매

• 불균일 촉매 : 반응 혼합물과 다른상의 촉매

• 산촉매 반응

• 염기촉매 반응
효소
• Enzymes are a long protein molecules that fold into balls

• Molecules catalyzed
y byy enzymes
y are called substrates.

• They are held by various sites (together called the active site) of the
enzyme molecules and just before and during the reaction.
reaction

• After having reacted, the products P1 & P2 are released.

Enzyme + Substrate ES (activated complex)

ES  P1 + P2 + E
효소 (Michaelis-Menten
(Mi h li M 메커니즘)
효소 (Michaelis-Menten
(Mi h li M t 메커니즘)
효소 (Michaelis-Menten
(Mi h li M t 메커니즘)

Vmax[S]
_________
Vo =
Km + [S]

C bi ti off zero-order
Combination d and
d first-order
fi t d kinetics
ki ti

• When [S] is low, the equation for rate is first order in [S]

• When [S] is high, the equation for rate is zero-order in [S]

• The Michaelis-Menten equation describes a rectangular

hyperbolic dependence of Vo on [S]
효소 (Michaelis-Menten
(Mi h li M t 메커니즘)
효소 (Michaelis-Menten
(Mi h li M t 메커니즘)
 Understanding Km

• Km is a constant

• Km is a constant derived from rate constants

• Km is, under true Michaelis-Menten conditions, an

estimate of the dissociation constant of E from S

• Small Km means tight binding; high Km means weak

binding
 Understanding
d d Vmax

• Vmax is a constant

• Vmax is the theoretical maximal rate of the reaction - but it is

NEVER achieved in reality

• To reach Vmax would require that ALL enzyme molecules are

tightly bound with substrate

• Vmax is asymptotically approached as substrate is increased

 The turnover number

A measure off it
its maximal
i l catalytic
t l ti activity
ti it

• kcat, the
th turnover
t number,
b is i th
the number
b off substrate
b t t
molecules converted to product per enzyme
molecule per unit of time, when E is saturated with
substrate.

• If the M-M model fits, k2 = kcat

kcat = Vmax/Et
 Catalytic efficiency of an enzyme

Name for kcat/Km

• An estimate of "how perfect" the enzyme is

• kcat/Km is an apparent second-order

second order rate constant

• It measures how the enzyme

y performs
p when S is low

• Catalytic efficiency cannot exceed the diffusion limit -

the rate at which E and S diffuse together
Enzyme Inhibitors
hibi

Reversible versus Irreversible

• Reversible inhibitors interact with an enzyme via

noncovalent associations

• Irreversible inhibitors interact with an enzyme via

covalent
l t associations
i ti
 Classes of Inhibition

T
Two real,l one hypothetical
h th ti l
• Competitive inhibition - inhibitor (I) binds only to E, not
to ES

• Uncompetitive inhibition - inhibitor (I) binds only to ES,

ES
not to E. This is a hypothetical case that has never
been documented for a real enzyme, but which makes
a useful contrast to competitive inhibition

• Noncompetitive (mixed) inhibition - inhibitor (I) binds

t E and
to d to
t ES
연쇄반응

• 연쇄반응 구조
• 개시반응

• 전파단계

• 지연단계

• 종결단계

• 연쇄반응의 속도법칙

H2(g) + Br2(g) ->

> 2HBr(g)