CH 5

【第 5 版】
CH05 蛋白質功能
歐亞書局
5. 1 蛋白質與配位基的可逆性結合：氧結合
蛋白質
5. 2 蛋白質與配位基間的互補性交互作用：
免疫系統與免疫球蛋白
5. 3 蛋白質分子間的交互作用受化學能調節
：肌動蛋白、肌球蛋白與分子馬達
歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.159

 與蛋白質作可逆性結合的分子被稱為配位基(ligand)。
 蛋白分子中與配位基結合的位置稱為結合部位(binding
site) 。
 蛋白質是具有彈性的分子。
 這種發生在蛋白質與配位基之間的結構間相對調適現象
，稱為誘導配合（induced fit）。

 由多個次單元組合成的蛋白質中，一個次單元的構形變
化常常會影響其他次單元的構形。
 通常蛋白質藉由與一個或多個他類配位基的特殊交互作
用，調控該配位基與蛋白質間的交互作用。
 酵素是蛋白質功能中一個很特別的情況。
 被酵素催化的分子稱為受質（substrates）而非配位基，
而受質結合部位稱為催化部位（catalytic site）或活性部
位（active site）。

5.1 蛋白質與配位基的可逆性結合：氧結合
蛋白質
氧氣能與血基質輔基結合
 多細胞生物體中—特別是那些必須利用鐵離子的攜氧
能力將氧傳送到較遠距離的生物體中—鐵通常與帶有
血基質（heme 或 heam）輔基的蛋白質結合。
 血基質由一個複雜的有機環狀結構原卟啉（
protoporphyrin）所組成，其中鍵結了一個亞鐵態（
Fe2＋）的鐵原子（圖5-1）。

圖5-1

圖 5 – 1 (續)
圖5-1 血基質。血基質存在於肌紅蛋白、血紅蛋白及很多其他蛋白質中，
這些蛋白質統稱為血基質蛋白質（heme proteins）。血基質是由原 IX 這個
複雜的有機環結構組成，其中鍵結了一個亞鐵態（Fe2＋）的鐵原子。(a)卟
啉（原卟啉 IX 只是其中的一種）是由四個吡咯（pyrrole）環藉由亞甲基
（methene）為橋，連結而組成，在標示 X 的位置可以有一個或多個位置可
由其他取代基取代。(b) 和 (c) 為兩種血基質表示方法（衍生自 PDB ID
1CCR）。血基質的鐵原子有六個配位鍵：四個與平面的環系統鍵結，而 (d)
另外二個垂直於卟啉環。

 這個鐵原子有六個配位鍵，其中四個配位鍵與卟啉環
（porphyrin ring）平面上的氮原子鍵結，其他兩個配
位鍵則垂直於卟啉環。
 兩個配位鍵中的其中一個被組胺酸殘基側鏈上的氮原
子所占據，另一個則是與氧氣分子（O2）鍵結的位置
（圖5-2）。

圖5-2
圖5-2 血基質的側面圖。此圖顯示兩個垂直於環系統的亞鐵離子配位
鍵。其中一個配位鍵被組胺酸殘基占據，有時稱此組胺酸為近端組胺
酸（proximal His）。另外一個配位鍵則是氧結合部位。其餘的四個配
位鍵則位於卟啉環系統的平面，並與卟啉環鍵結。

肌紅蛋白只有一個氧結合位置
 肌紅蛋白是由一條 153 個胺基酸殘基的胜肽鏈及一個
血基質組合而成，是典型球蛋白（globins）家族的成
員。
 這條多肽是由八個 α 螺旋二級結構段，以彎曲胜肽鏈
銜接而成（圖 5-3）。

圖5-3
圖5-3 肌紅蛋白。（PDB ID 1MBO）八個 α 螺旋片段（以圓柱狀表示）

以英文字母 A 到 H 標示。彎曲處的非螺旋殘基則以 AB、CD、EF 等標
示，以表示它們所連接的片段。少部分的彎曲處，包括 BC 和 DE 等，
不含有任何殘基，故不加以標示（在圖中 D 和 E 之間的短片段是電腦
繪圖時額外添加上去的）。包裹血基質的口袋狀結構大部分由螺旋 E
與 F 所構成，雖然其他結構之部分胺基酸殘基亦參與作用。

蛋白質-配位基交互作用的量化描述
 肌紅蛋白的功能不只是結合氧氣，同時兼具適時適地
釋放氧氣的能力。
 生化功能的發揮經常須依賴這種可逆的蛋白質-配位
基交互作用。
 一般來說，蛋白質（P）與配位基（L）間可逆性的結
合可以用一個簡單的平衡表示式（equilibrium
expression）加以描述：

 此反應之特定結合平衡常數 Ka 為：
 Ka 代表的是結合常數（association constant）。
 Ka 值愈大表示兩者親和力愈高。
 這個平衡值 Ka 亦等同 PL 複合物進行正向反應（結合
）及逆向反應（解離）時，兩者之間速率的比例。結
合速率以速率常數 ka 來代表，而解離速率則以速率常
數 kd 來代表。

 重要慣例：平衡常數的 K 為大寫，而速率常數的 k 則
為小寫。
 重新整理 5-2 式可得知，與配位基結合的蛋白質與游
離蛋白質非結合態的比率，是與游離態配位基的濃度
成正比：
 現在我們由商數 θ（蛋白質上被配位基占據的結合位
置的比例）的觀點來考慮結合平衡：

 以 Ka [L][P] 取代 [PL]（見 5-3 式）並重新整理方程式
可得到：
 Ka 的值可由 θ 對游離配位基濃度 [L] 繪圖而得知（圖

5-4a）。

圖 5-4 (a)
FIGURE 1-5
圖5-4 配位基結合曲線圖。配位基結合位置被占據的比例商數 θ 對游離

配位基的濃度作圖。兩圖都是正雙曲線圖 (a)配位基 L 的假設結合曲線。
當一半的配位基結合位置被占據時，此時 [L] 等於 1/Ka 或 Kd。此曲線在
θ = 1 時趨近於水平漸近線，並且在 [L] = －1/Ka 時趨近於垂直漸近線
（沒有畫出來）。

圖 5-4 (b)
FIGURE 1-5
圖5-4 配位基結合曲線圖。(b) 描述氧與肌紅蛋白的結合曲線。空氣中氧

氣分壓以 kPa 表示。氧能與肌紅蛋白緊密結合，因為 P50 僅為 0.26 kPa。

 更常見的表示方法（直覺上也較容易理解）是以
解離常數，Kd（dissociation constant；Kd）來表達
，Kd 是 Ka 的倒數（Kd＝1/Ka），單位為莫耳濃度
（M）。Kd 代表配位基的釋放平衡常數。

 實際上，Kd 比 Ka 更常用來表示蛋白質對於配位
基的親和力。
 需注意的是，較低的 Kd 值表示配位基對蛋白質的親
和力較高。
 表 5-1 是一些具代表性的解離常數。
 氧也是依照上述的方式與肌紅蛋白進行結合。然而，
因為氧是氣體，所以我們必須稍微調整方程式，使得
實驗更能方便操作。

範例5-1
受體-配位基之解離常數
蛋白質 X 與蛋白質 Y，分別可結合相同的配位基 A
，而其配位基結合曲線分別如下圖所示。

範例 5-1(續)
兩種蛋白質的解離常數 Kd 分別為何？
哪一種蛋白質（X 或 Y）對配位基 A 有較大的親和力？
解：
我們可以利用圖中之配位基結合曲線來決定解離常數。
因為商數 θ 代表受體上被配位基占據的比例，而解離常
數又相等於一半配位基結合位置被占據時，配位基的莫
耳濃度，因此配位基結合曲線在 θ ＝ 0.5 指示線上的相
交點即為其解離常數。故此 X 的 Kd ＝ 2 μM；而 Y的
Kd ＝ 6 μM 。因為蛋白質 X 在較低的 [A] 便被占據一
半結合位置，所以它對配位基 A 有較大的親和力。

表 5-1
表5-1

蛋白質結構影響配位基的結合
 蛋白質與配位基之間的結合，很少能像上述的公式那
樣簡單，其中的交互作用深受蛋白質結構的影響，且
結合時通常伴隨著構形的變化。
 舉例來說，當血基質包埋於肌紅蛋白結構中時，血基
質與不同配位基之間的專一性會有所改變（圖 5-5a）
。

圖 5-5 (a、b)
圖5-5 肌紅蛋白的血基質與配位基結合時的空間效應。(a)氧與血基質結
合時，氧分子內鍵軸與配位鍵會形成一個夾角，這樣的結合方式正好能
適應肌紅蛋白的立體構形。(b)一氧化碳與游離的血紅素結合時，一氧化
碳的鍵軸垂直於卟啉環平面。當一氧化碳與肌紅蛋白內的血基質結合時，
一氧化碳被迫以傾斜的方式結合，因為垂直地結合會受到 His E7立體空
間上的阻礙，此效應也就減弱了一氧化碳與肌紅蛋白的結合。

圖 5-5 (c)
圖5-5 肌紅蛋白的血基質與配位基結合時的空間效應。(c) 另一種結構模型

（衍生自 PDB ID 1MBO）顯示肌紅蛋白中數個圍繞於血基質四週的重要胺基
酸。氧能與遠端組胺酸 His E7（或 His64）形成氫鍵，並因此更進一步幫助了
氧的結合。
 相對的，當一氧化碳與游離的血基質結合時，鐵、碳
和氧原子位於同一直線上（圖 5-5b）。
 在這兩個例子中，鍵結方式反映了每個配位基中混成
軌域的幾何構造。
 這個稱為遠端組胺酸（distal His）的殘基〔與近端組
胺酸（proximal His）F8 不同〕不會妨礙氧分子的結
合（圖 5-5c），而且與 O2 形成氫鍵。

血紅蛋白運送血液中的氧
 動物血液中的氧氣幾乎都是靠紅血球內的血紅蛋白來
運送。
 紅血球是由稱為血球原細胞（hemocytoblasts）的前驅
幹細胞分化而成。
 紅血球主要的功能為攜帶血紅蛋白。
 分析肌紅蛋白的氧結合曲線可知（圖 5-4b），肌紅蛋
白對於氧濃度的少量變化並不敏感，因此適合作為儲
存氧氣的蛋白質。

血紅蛋白次單元結構相似於肌紅蛋白
 血紅蛋白是四聚體蛋白質，具有四個與多肽鏈連接的
血基質輔基。成人的血紅蛋白有由二種球蛋白組成，
二條 α 鏈與二條 β 鏈。
 血紅蛋白四級結構的另一特色是不同次單元間的強力
交互作用。

圖 5-6
圖5-6 肌紅蛋白（PDB ID 1MBO）與血紅蛋白 β 次單元（衍生自 PDB

ID 1HGA）的結構比較。

圖 5-7

圖 5-7
圖5-7 鯨魚肌紅蛋白與人類血紅蛋白 α 鏈與 β 鏈的胺基酸序列。虛線標

出螺旋結構的分界。為了方便比對序列，假如其中一 Hb 序列中多出幾個
胺基酸，相對的另一 Hb 序列必須插入一些空白間隔。除了在血紅蛋白）
中缺失了 D 螺旋，這個比對仍適合使用螺旋片段命名慣例，此命名α 次
單元（Hbα慣例強調在三個結構中相同的胺基酸都位於共同的位置（灰色
陰影）。粉紅色陰影的殘基在所有已知的球蛋白中都具有保留性。請注
意，螺旋片段命名慣例並不一定能對應於一般直線性的胺基酸序列。舉
例來說，在這三種結構中血紅蛋白 α 次單元（Hbα）和血紅蛋白 β 次單元
（Hbβ）的直線序列而言，則分別是 His64、His58 和 His63。位於螺旋 A 之
前的，遠端組胺酸殘基都是 His E7，但對肌紅蛋白（Mb）、胺端與螺旋
H 之後的羧端非螺旋殘基，分別標示為 NA 與 HC。

圖 5-8
圖5-8 血紅蛋白次單元間的主要交互作用。圖中 α 次單元為淺色，而 β

次單元為深色。最強的次單元交互作用（劃圈處）出現在不同的次單元
間。當與氧結合時， α1 β1 的交界處只會有些許改變，然而在 α1 β2 的交
界處則有較大的改變，其中伴隨著許多離子對的斷裂（PDB ID 1HGA）。

與氧結合時血紅蛋白發生結構上的變化
 X-光繞射分析顯示血紅蛋白有兩個主要的構形：R 狀
態（R state）與 T 狀態（T state）。
 雖然這兩種狀態都能與氧結合，但是氧對於 R 狀態的
血紅素有較顯著的親和力，而且與氧結合會穩定 R 狀
態。當氧氣缺乏時，T 狀態是較穩定的，這也是去氧
血紅蛋白（deoxyhemoglobin）主要的構形。
 T 狀態會產生較多的離子對來穩定構形，這些離子對
主要位於 α1 β2（和 α2 β1）的交界面(圖5-9)。

圖 5-9 (a)
圖5-9 穩定去氧血紅蛋白 T 狀態的一些離子對。(a) 於 T 狀態下，去氧

血紅蛋白的局部特寫（PDB ID 1HGA）。虛線表示 β 次單元（藍色）的
His HC3 與 Asp FG1，以及 α 次單元（灰色）的 Lys C5 與 β 次單元的 His
HC3（它的 α-羧端）之間的離子對交互作用（回想 HC3 是 β 次單元的羧
端殘基）。
圖 5-9 (b)
圖5-9 穩定去氧血紅蛋白 T 狀態的一些離子對。 (b) 以展開的血紅蛋白

多肽鏈顯示這些離子及其他未出現在圖 (a) 的離子對之間的交互作用。

圖 5-10

圖 5-10 (續)
圖5-10 T → R 轉換。（PDB ID 1HGA 和1BBB）如圖 5-9 的去氧血紅蛋

白，β 次單元是藍色，α 次單元是灰色。參與離子對交互作用的帶正電側
鏈與鏈終端以藍色表示，而與其作用的負電荷側鏈則以紅色表示。圖中
可見每個 α 次單元的 Lys C5 和每個 β 次單元的 Asp FG1，但這些側鏈並
沒有標示（比較圖 5-9a）。請注意，此圖結構有略微地轉動，故與圖 5-9
有些許不同。從 T 狀態轉換至 R 狀態時，次單元對做了相當程度的滑動，
並影響某些離子對。最值得注意的是位於 β 次單元羧端的 HisHC3，此殘
基在 T 狀態下參與了離子對交互作用，但是當血紅蛋白構形轉變成 R 狀
態後，His HC3 轉向結構內部，也就不再形成離子對。T → R 轉換的另一
明顯變化就是位於 β 次單元間的袋狀結構變窄了。

圖 5-11
圖5-11 氧分子與去氧血紅蛋白結合時，血基質附近胺基酸側鏈構形的改
變。（衍生自 PDB ID 1HGA 和 1BBB）當血基質與氧結合時，螺旋 F 位
置的位移被認為是觸發 T → R 轉變的原因之一。

血紅蛋白與氧的協同性結合
 在肺部血紅蛋白必須有效地與氧結合（肺內氧分壓
pO2 約 13.3 kPa），並且在組織中釋放氧氣（組織氧
分壓 pO2 約 4 kPa）。
 肌紅蛋白或其他與氧結合為雙曲線圖形的蛋白質並不
適合提供這種功能，原因圖解於圖 5-12。
 血紅蛋白能克服上述的問題，是因為當更多的氧分子
結合上血紅蛋白時，它便會由低親和狀態（T 狀態）
轉換成高親和狀態（R 狀態）。

圖 5-12
圖 5-12 S 型（協同性）結合曲線。S 型結合曲線可視為由低親和性轉換到

高親和性狀態的混和型曲線。如 S 型曲線表示，具協同性的結合使血紅蛋
白能敏銳地偵測到組織與肺部氧濃度的些微差異，而使得血紅蛋白在肺部
（高 pO2）與氧結合，並且在組織中（低 pO2）釋放出氧分子。

 一個配位基結合到其中一個位置會影響同一個蛋白質
上其他結合位置的結合特性時，此蛋白質稱為異位調
節蛋白質（allosteric protein）。
 當其配位基與調節因子完全相同時，此時的交互作用
稱為同促型（homotropic）交互作用
 當調節因子與正常的配位基不同時，則稱為異促型（
heterotropic）交互作用。
 協同性構形變化取決於蛋白質不同部位的結構穩定性
之差異。

圖 5-13
圖5-13 與配位基協同性結合時，
多次單元蛋白質產生結構變化。
蛋白質每個部位的結構穩定性並
非全然一致，圖中為一個假設性
的二聚體蛋白質，具有高（藍
色）、中（綠色）和低（紅色）
穩定區域。配位基結合部位是由
高和低穩定的兩種片段所組成，
因此對於配位基的親和力相對偏
低。配位基的結合會導致蛋白質
的構形改變，而使得蛋白質從低
親和狀態轉變為高親和狀態，此
為一種誘導配合現象。

協同性配位基結合的量化描述
 對於一個具有 n 個結合部位的蛋白質，5-1 式的平衡變
成
 5-16 式就是 Hill 方程式（Hill equation），將

log[θ/(1－θ)] 對 log [L] 作圖稱為 Hill 圖（Hill plot）。

BOX 5-1 一氧化碳：神秘殺手
BOX 5-1 FIGURE 1
圖 1 血液中 COHb 的含量與周圍空氣中一氧化碳含量的關係。圖中表示

出四種暴露於一氧化碳的不同狀況，比較長時間或短時間的暴露，以及在
休息狀態或是溫和運動狀態下的差異。
BOX
BOX 5-1 ()
5-1 (續)
圖 2 三種氧氣結合曲線：正常個體的血紅蛋白，只有 50% 血紅蛋白功能

之貧血患者的血紅蛋白，以及 50% 血紅蛋白次單元與一氧化碳形成複合物
之個體的血紅蛋白。肺臟及組織內的氧分壓（pO2）如圖所示。
 根據這個方程式， Hill 圖的斜率應該為 n。然而，由
實驗所測得的斜率實際上反映出來的不是結合部位的
數目，而是它們之間交互作用的程度。因此 Hill 圖的
斜率可表示為nH，即 Hill 係數（Hill coefficient），其
代表協同性的程度指標。
 為了把 Hill 方程式套用於氧與血紅蛋白的結合，我們
必須再次將[L]修改為pO2，Kd改為P50n:

圖 FIGURE
5-14 5-14
圖5-14 氧與肌紅蛋白和血紅蛋白結合的 H i l l 圖。當nH＝1 時，沒有顯

著的協同作用。血紅蛋白最大協同程度約nH＝3。請注意當反應為高度協
同性時，nH 會小於 n（n 值是血紅蛋白中氧結合部位的數目）。這對於
異位性結合的蛋白質是正常的。
兩種協同性結合的機制模型
 生化學者雖然對血紅素 T 與 R 狀態十分了解，然而對
T → R 轉換如何發生則仍需進一步加以研究。其中兩
種模型大大地影響了學者對協同性結合問題的思維模
式。
 第一種模型: MWC 模型（MWC model）或協同性模
型（concerted model）（圖 5-15a）。
 第二種模型：連續性模型（sequential model）（圖 5-
15b）。

圖 5-15

圖 5-15 (續)
圖5-15 協同性配位基結合蛋白質活化態與非活化態間互換作用的兩種主
要模型。雖然這些模型可以適用於各種協同性結合蛋白質，包括第 6 章
提到的各種酵素，但是這兩種模型起初是被用來解釋血紅蛋白的協同作
用，故圖中以四個次單元來表示。(a) 在協同性或全有全無模型（MWC
模型）中，假設所有次單元都以同一種構形存在，即皆為 ○（低親和力
或非活化態），或皆為 □（高親和力或活化態）。依據○ 與 □ 之平衡
K1 ，當一個或多個配位基分子（L）與蛋白質結合後會將平衡式導向 □
態。陰影部分表示配位基與次單元結合者。(b) 在連續性模型中，各次單
元可能為 ○ 態或 □ 態，因此可能會有許多的構形組合。

血紅蛋白也運送氫離子和二氧化碳
 在粒線體中，有機物氧化產生二氧化碳，這些二氧化
碳會水合形成重碳酸鹽
 此反應由大量存在於紅血球中的碳酸酐酶（carbonic
anhydrase）所催化。
 這種 pH 值與二氧化碳濃度對血紅蛋白與氧結合及釋
出氧的影響稱為波耳效應（Bohr effect）.

 血紅蛋白和一分子氧的結合反應可藉由下列結合方程
式表示：
 其中 β 次單元上的 His146（His HC3）是造成波耳效

應的主要來源。
 二氧化碳也能與血紅蛋白結合，而且也是與氧的結合
呈逆相關。

FIGURE 5-16
圖 5-16
圖 5-16 pH 值對血紅蛋白與氧結合時所造成的效應。肺臟血液 pH 值約
為 7.6，在組織中約為 7.2。通常測量血紅蛋白結合能力實驗的 pH 值是在
7.4。

2,3-二磷酸甘油酸可調控血紅蛋白與氧的結合
 血紅蛋白和 2,3-二磷酸甘油酸（2,3-
bisphosphoglycerate；BPG）之間的交互作用提供了一
個異促性異位調節的例子。
 可用另一種平衡式來表現血紅蛋白的結合過程：

圖 5-17

圖 5-17 (續)
圖 5-17 BPG 對氧與血紅蛋白結合的影響。在海平面時，正常人體血液

中 BPG 的濃度為 5 mM，而在高海拔處則是 8mM。沒有 BPG 的情況下，
氧與血紅蛋白的結合是非常緊密的，且結合曲線似乎呈現雙曲線狀。事
實上，將 BPG 從血紅蛋白中移除時，表示氧結合協同程度的 Hill 係數只
會下降些許（從 3 降到 2.5 左右），但是 S 型曲線上揚的區段會變得非常
陡直且靠近原點。在海平面時，肺臟中的血紅蛋白與氧分子的結合幾乎
飽和，但在組織中的則只有約略大於 60% 是飽和的，也就是說血液到達
組織後所能釋出的氧氣量大約是血液最大攜帶量的 38%。到了高海拔處，
氧的遞送量大約減少了 1/4 至 30%。因為此時 BPG 濃度的上升使血紅蛋
白對氧的親和力降低，所以約 37% 的氧又可被釋放到組織中。

 在缺氧（hypoxia）的人體中，紅血球內的 BPG 濃度
也會上升
 BPG 與血紅蛋白的結合部位是在 T 狀態時 β 次單元間
的缺口（圖 5-18）。
 BPG 對血紅蛋白與氧結合的調控能力在胎兒發育時也
扮演了重要的角色。

圖 5-18
圖 5-18 BPG 與去氧血紅蛋白的結合。(a) BPG 的結合會穩定去氧血紅

蛋白（PDB ID 1HGA）的 T 狀態，這裡顯示的是蛋白質表面圖像。
(b) 在 T 狀態時，位於 β 次單元的缺口上的正電胺基酸能與負電的 BPG
作用（藍色表示正電胺基酸）。
(c) 當血紅蛋白與氧結合時，構形由 T 狀態轉變成 R 狀態（PDB ID
1BBB），此時 BPG 的結合缺口便消失了〔比較圖 5-10 的 (b) 與(c)〕。

鐮刀型細胞貧血症是一種血紅蛋白分子變異的疾病
 鐮刀型細胞貧血症發生於從雙親身上遺傳到導致鐮刀
型血球的血紅蛋白等位基因的個體上。這些病患的紅
血球數量較少且不正常。
 鐮刀型紅血球等位基因在非洲的某些地方十分常見。
針對這個發現的研究指出，在異型合子型的個體對致
死型瘧疾產生輕微但顯著的抗性。

圖5-19
FIGURE 5-19
圖 5-19 正常紅血球呈現 (a) 雙凹圓盤，且形狀一致。(b) 鐮刀型細胞貧

血症的紅血球型態則有正常形狀、針狀或是鐮刀型。

圖 FIGURE
5-20 (a)5-20(a)
圖 5-20 正常和鐮刀型細胞的血紅蛋白。(a) 血紅蛋白 S 的 β 鏈上一胺基

酸突變導致了血紅蛋白 A 和血紅蛋白 S 間構形上的微小差異。

圖 5-20 (b)
圖 5-20 (b) 此改變使去氧血紅蛋白 S 表面出現一小塊疏水性區域，因而

導致血紅蛋白可以互相凝聚並且排列成不溶性的纖維。

總結 5.1
 蛋白質經常與其他分子作用以執行其功能。與蛋白質
結合的分子稱為配位基，而在蛋白質上與配位基結合
的位置稱為結合部位。當配位基與蛋白質結合時，蛋
白質可能會進行構形上的改變，此過程稱為誘導配合
。當配位基與多次單元蛋白質的其中一個次單元結合
後，可能會影響配位基與其他次單元的結合。如此一
來，配位基的結合就可被調控。
 肌紅蛋白以血基質作為輔基與氧結合。血基質具有一
個亞鐵離子（Fe 2+）以配位鍵的方式與卟啉環結合。
氧與肌紅蛋白的結合是可逆的；此可逆性結合可用結
合常數Ka 或解離常數 Kd 表示。對單體蛋白質（例如
：肌紅蛋白）而言，與配位基結合的曲線是呈雙曲線
型。
 正常成熟的血紅蛋白是由四個含血基質的次單元組成
，兩個 α 次單元和兩個 β 次單元，其結構與肌紅蛋
白相似。血紅蛋白具有兩種可相互轉換的結構狀態，
即 T 狀態和 R 狀態。未結合氧時， T 狀態較穩定
。氧的結合促使血紅蛋白轉變成 R 狀態。
 氧與血紅蛋白的結合是異位且具協同性的。當氧與其
中一個結合部位結合後，會引起血紅蛋白構形的改變
，進而影響其他結合部位──這是一種異位性調節作
用的範例。次單元之間的交互作用導致 T 狀態與 R狀
態彼此的轉換；協同性結合可以用 S 型結合曲線描述
，並以 Hill 圖分析。

 有兩種模型可以解釋配位基與多次單元蛋白質的協同
性結合：協同性模型和連續性模型。
 血紅蛋白也會與氫離子和二氧化碳結合，形成了穩定
T 狀態的離子對，進而減少血紅蛋白對氧的親和力（
波耳效應）。氧與血紅蛋白的結合也會受到了 2,3-二
磷酸甘油酸的調控，此分子能與血紅蛋白結合並穩定
T 狀態。
 鐮刀型細胞貧血症是一種遺傳性疾病，起因於血紅蛋
白 β 鏈上單一個胺基酸被取代（Glu6 變成 Val6）。
這樣的改變使血紅蛋白表面產生疏水性的區塊，造成
血紅蛋白凝集成束。若此等位基因為同型合子型，會
導致嚴重的併發症。

5.2 蛋白質與配位基間的互補性交互作用：
免疫系統與免疫球蛋白
一系列特化的細胞和蛋白質為免疫反應的主要特徵
 免疫能力的運作需要多種白血球（leukocytes）的參與
，包括巨噬細胞（macrophages）和淋巴球（
lymphocytes）
 免疫反應是由兩種互補的系統組成：體液免疫和細胞
免疫系統。體液免疫系統（humoral immune system，
拉丁文 humor 意指「液體」）對付細菌感染和細胞外
的病毒（存在於體液中的病毒），和應付侵入生物體
內的蛋白質。

 細胞免疫系統（cellular immune system）則是破壞被
病毒感染的宿主細胞以及寄生蟲與外來的組織。
 體液免疫的中心是可溶性蛋白質稱為抗體（antibodies
）或免疫球蛋白（immunoglobulins；Ig）
 免疫球蛋白占血液蛋白質的 20%，是由 B 淋巴球（B
lymphocytes）或稱為 B 細胞（B cells）所製造的。
 參與細胞免疫反應的主要細胞是細胞毒性 T 細胞（
cytotoxic T cells；TC cells，又稱為殺手 T 細胞），是
T 淋巴球（T lymphocytes）或稱為 T 細胞（Tcells）
的一種。

 TC 細胞表面的 T 細胞受體（T-cell receptors）會辨識
受感染的細胞或是寄生蟲。受體通常是細胞表面的蛋
白質。
 輔助 T 細胞（helper T cell；TH cells），它的功能是
產生稱為細胞介素（cytokines）的與多種訊息相關的
可溶性訊號蛋白質，包括介白素（interleukins）。
 TH 細胞會和巨噬細胞作用。TH 細胞只有間接參與破
壞被感染的細胞和病原體；TH 細胞能選擇性地刺激與
特定抗原結合的TC 和 B 細胞的增生，使這些與特定
病原體反應的免疫細胞數目增加，而此過程稱為一種
無性繁殖系選擇（clonal selection）。

表 TABLE
5-2 5-2

 每個抗體或是 T 細胞受體只能與抗原中一特定的分子
結構結合，這個部位稱為抗原決定簇（antigenic
determinant）或抗原決定位（epitope）。
 分子量小於5,000 的分子通常不具有抗原性。然而，
當小分子以共價鍵的方式連接上大的蛋白質，這樣的
形式則有可能誘發出免疫反應。
 此小分子稱為半抗原（haptens）。

抗體具有兩個相同的抗原結合部位
 免疫球蛋白 G（Immunoglobulin G；IgG）是主要的抗
體種類，同時也是血清中含量最多的蛋白質之一。
 免疫球蛋白可被木瓜酶切割成兩片段：基底片段稱為
Fc（crystallized fragment），因為通常較容易結晶而
得名；兩片分岔片段稱為 Fab（antigenbinding
fragments），是抗原結合片段。每一個 Fab 的分岔片
段只有一個抗原結合部位。

圖 5-21 (a)
圖 5-21 免疫球蛋白 G (IgG)。免

疫球蛋白 G (IgG)。(a) IgG 是由一
對重鏈與一對輕鏈結合成 Y 字型
的分子。抗原結合部位是由輕鏈
可變區（VL）與重鏈可變區
（VH）組合而成。木瓜酶可在扭
轉點將 IgG 分割成 Fab 片段與 FC
片段。IgG 在 FC 的部分含有醣類
連結〔顯示於 (b)〕。
圖 5-21 (b)
圖 5-21 免疫球蛋白 G (IgG)。免疫球蛋白 G (IgG)。(a) IgG 是由一對重鏈與

一對輕鏈結合成 Y 字型的分子。抗原結合部位是由輕鏈可變區（VL）與重
鏈可變區（VH）組合而成。木瓜酶可在扭轉點將 IgG 分割成 Fab 片段與 FC
片段。IgG 在 FC 的部分含有醣類連結〔顯示於 (b)〕。
 一致區具有特別的結構，稱為免疫球蛋白摺疊（
immunoglobulin fold）架構，
 胺基酸序列的多變區結合構成了各式各樣的抗原結合
部位（圖5-21、圖 5-22）。
 五種免疫球蛋白有 IgA、IgD、IgE、IgG 與 IgM，其
重鏈分別以希臘字母 α、δ、ε、γ 和 μ表示；而各類免
疫球蛋白的輕鏈則只有 κ 和 λ 兩種。

圖 5-22
圖 5-22 IgG 與抗原的結合方式。為了與抗原達到最佳的結合狀態，IgG 的

構形會發生輕微的變化。此一誘導配合的情況常見於許多蛋白質與配位基間
的交互作用。

 IgD 與 IgE 的整體結構與 IgG 相似。
 IgM 有兩類：結合於細胞膜上的為單體，或者是分泌
於細胞外的五聚體（pentamer），其由五個基本結構
聯結而成（圖5-23）。
 IgA 主要存在於分泌物中，如唾液、眼淚和乳汁中，
可以單體、二聚體或三聚體的型式存在。
 IgM 是 B 淋巴球最先產生的抗體，而且是初級免疫反
應（primary immune reponse）早期階段中主要的抗體
。

圖5-23
圖 5-23 由免疫球蛋白單元所構成的 IgM 五聚體。此五聚體結構以雙硫鍵

（黃色）連結而成，其中 J 鏈是一個分子量 20,000 的多肽鏈，存在於 IgA
與 IgM 中。
 IgG 是次級免疫反應中主要的抗體。
 IgE 在過敏反應中扮演重要的角色，作用的對象為血
液中的嗜鹼細胞（basophils，另一種吞噬性白血球）
以及廣泛分布於組織中能分泌組織胺的肥大細胞。

圖 5-24
圖 5-24 由免疫球蛋白單元所構成的 IgM 五聚體。抗體的 Fc 部分與巨噬細

胞表面的 Fc 受體結合後，會誘發巨噬細胞吞噬並摧毀該病毒。

抗體緊密且專一地與抗原結合
 抗原與抗原結合部位之間的化學互補性；影響互補性
的因素有結合位的形狀和帶電分子、非極性分子及氫
鍵形成的官能基的分布位置。

圖 5-25

圖 5-25 (續)
圖 5-25 抗原與 IgG 結合時所發生的誘導配合。此處為 IgG 的 Fab 片段之表

面輪廓，而與 IgG 結合的抗原是 HIV 上的一小段胜肽。重鏈（藍色）上的
兩個殘基與輕鏈（粉紅色）上的一個殘基作為圖示的參考點。(a) Fab 片段中
的抗原結合部位俯視圖（PDB ID 1GGC）。(b) 與抗原「結合」後，抗原結
合位置發生了構形上的改變（PDB ID 1GGI）（此圖沒有顯示出抗原分子），
結合凹槽擴張以容納抗原，且部分的官能基也發生移動的情形。(c) 與 (b) 圖
相同，但以桿狀結構標示出紅色的抗原分子。

抗體-抗原交互作用是許多重要分析方法的基礎
 一般使用的抗體製備成品可分成兩種：多株抗體和單
株抗體。
 多株抗體（polyclonal antibodies）是由許多不同的 B
淋巴球針對同一個抗原所產生的抗體。
 單株抗體（monoclonal antibodies）則是由同一種族群
的 B 細胞〔純系（clone）〕所分泌出的抗體。

 抗體的專一性有實際運用的價值。
 另一多用途的分析技術，是將抗體標記上放射性元素
或其他易被偵測的物質。
 酵素連結免疫吸附分析（enzyme-linked
immunosorbent assay；ELISA）可以快速篩檢與定量
樣本中存在的某一抗原。
 免疫印跡分析（immunoblot assay）（圖 5-26c）先是
以凝膠電泳將蛋白質分離，再以電轉移法將蛋白質轉
印到硝化纖維膜上

圖 5-26 (a)
FIGURE 5-26(a)
圖 5-26 抗體的運用技術。抗體與抗原間的專一性反應可用來偵測及定量

檢體中的特定蛋白質。(a) 一般方法的概述。
FIGUR2
圖 5-265-26(b)
(b)
圖5-26 抗體的運用技術。 (b) 以ELISA 技術偵測血液中是否含有皰疹病毒

（herpes simplex virus；HSV）抗體。在每個小槽中覆蓋上 HSV 抗原，然後
HSV 抗體會與此抗原結合。接著以抗人類 IgG 抗體為二級抗體，此抗體帶有
山葵根過氧化氫酶（horseradish peroxidase）。進行(a)再概述的步驟後，血液
檢體中含有越多的HSV 抗原時，小槽的顏色就會越黃。

FIGURE
圖 5-265-26(c)
(c)
圖5-26 抗體的運用技術。 (c) 免疫
印跡分析。1 3 行是 SDS 電泳圖：以
Coomassie blue 染劑呈色，顯示某蛋
白質激酶在經過各純化步驟後的結果。
4 6 行是相同的樣本，只是樣本經過
SDS 電泳分離後再以電轉移方式將蛋
白質轉印於硝纖維膜上，然後加入蛋
白質激酶的抗體作為「探針」以顯示
激酶的位置。圖中所示數字為相對應
的分子量（單位：1 kD）。

總結 5.2
 免疫反應主要由一群特化的白血球和與其相關蛋白質
交互作用而引起的。T 淋巴球會產生 T 細胞受體，B
淋巴球會產生免疫球蛋白。在無性繁殖系選擇過程中
，輔助 T 細胞會誘導 B 細胞和細胞毒性 T 細胞的增
生，以產生免疫球蛋白或是結合特定抗原的 T 細胞受
體。
 人類具有五種不同生物功能的免疫球蛋白，其中含量
最多的 IgG 是由二條重鏈與二條輕鏈所組合而成的 Y
字型分子。在 Y 型頂端部分屬高度變異區，並形成二
個抗原結合部位。
 一個免疫球蛋白分子通常只能辨識抗原上的一小部分
，此部分稱抗原決定位。在與抗原結合時，通常抗體
會發生構形上的改變，此過程稱為誘導配合。
5.3 蛋白質分子間的交互作用受化學能調節
：肌動蛋白、肌球蛋白與分子馬達
 本節我們主要是針對研究透徹的脊椎動物骨骼肌收縮
蛋白質為範例，說明蛋白質是如何轉化化學能達成位
移。
肌肉中的主要蛋白質是肌球蛋白與肌動蛋白
 肌肉收縮的力量是由肌球蛋白與肌動蛋白交互作用所
造成的。
 肌球蛋白具有六個次單元：二條重鏈及四條輕鏈。

圖 5-27 (a)
FIGURE 5-27(a)
圖 5-27 肌球蛋白。 (a) 肌球蛋白具有二條重鏈（粉紅色部分），重鏈的羧

端會形成延長的纏繞絲（尾部），而胺端則會形成球狀功能區（頭部）。二
條肌球蛋白輕鏈（藍色部分）分別與每一條肌球蛋白的頭部結合。

FIGURE
圖 5-275-27(b)
(b)
圖 5-27 肌球蛋白。 (b) 以胰蛋白酶及木瓜酶切割後會將肌球蛋白的頭部

（S1 片段）與尾部分開。

圖 5-27 (c)
FIGURE 5-27(c)
圖 5-27 肌球蛋白。 (c)S1 片段的緞帶示意圖（由 Ivan Rayment 提供），其

中灰色部分屬重鏈，兩條藍色部分則屬於輕鏈。

 在肌肉細胞中，肌球蛋白會聚集成束，形成所謂的
粗絲（thick filaments）（圖 5-28a），此桿狀結構是
肌肉收縮單元的核心部分。
 肌動蛋白（actin）是第二個主要肌肉蛋白質，大量分
布於幾乎所有真核細胞中。
 狀肌動蛋白稱為 G-肌動蛋白（globular actin；G-actin
）其會相互連結成長條狀多聚體稱為 F-肌動蛋白（
絲狀肌動蛋白 f ilamentous actin；F-actin）。F-肌動
蛋白再與肌鈣蛋白（troponin）及原肌球蛋白（
tropomyosin）聚合成細絲（thin f ilament）（圖 5-
28b）。

圖 5-28 5-28(a)
FIGURE (a)
圖 5-28 肌肉的主要成分。 (a) 肌球蛋白所聚集而成的雙極結構稱為粗絲。

圖 5-28 (b)
FIGURE 5-28(b)
圖 5-28 肌肉的主要成分。 (b) F-肌動蛋白是 G-肌動蛋白以二個接二個的方

式聚合而成的纖維狀聚合物，故其外觀為二條纖維以右旋方式相互纏繞。

FIGURE
圖 5-285-28(c)
(c)
圖 5-28 肌肉的主要成分。 (c) 一個肌球蛋白頭部（灰色與二個藍色部分）

與肌動蛋白細絲（紅色）中的一個肌動蛋白單體結合的空間填充模型。

其他的蛋白質將粗絲與細絲組織成有序的結構
 骨骼肌由許多平行成束的肌纖維（muscle fibers）所
組成
 每條肌纖維含有約 1,000 條肌原纖維（myofibrils），
直徑為 2 微米，肌原纖維是由大量規則排列的粗絲與
細絲外加其他蛋白質組成的複合體（圖 5-29）。
 在肌原纖維之外圍繞著扁平的膜囊系統稱為肌質網（
sarcoplasmic reticulum）。

 肌纖維中含有高與低電子密度的交替區域，稱為 A 帶
（A bands）與 I 帶（I bands）（圖5-29b、c）。
 將 I 帶一分為二的薄細結構稱為 Z 盤（Z disk）
 A 帶也被一條細線一分為二，此細線構造稱為 M 線
（M line）或 M 盤（M disk），
 一個完整的收縮單元包含了粗絲束以及兩端相間的細
絲束，稱為肌小節（sarcomere）。

FIGURE 5-29(a)
圖 5-29 (a)
圖 5-29 骨骼肌。 (a) 肌纖維由單一延長的多核細胞所組成，這些多核細胞

是由多個前驅細胞融合而成。在各個肌纖維細胞中含有許多肌原纖維（圖中
簡化成六個），外圍由肌質網所環繞。粗絲與細絲的排列方式使肌原纖維具
有條紋的外觀。

圖 5-29 (b、c)
FIGURE 5-29(bc)
圖 5-29 骨骼肌。比較 (b)放鬆狀態及 (c) 收縮狀態的肌肉電子顯微圖可知，

當肌肉收縮時， I 帶會變窄，使 Z 盤之間的距離變短。

 粗細絲互相交錯的排列方式使它們可以彼此滑動（其
機制討論於下），造成肌小節漸進式的縮短（圖 5-30
）。
 細絲的另一端以極具規則的方式連結到 Z 盤上，
此聚合處尚含有其他較小量的肌肉蛋白質：α-輔肌動
蛋白（α-actinin）、肌纖維蛋白（desmin）以及波形
蛋白（vimentin）。
 細絲中還含有一種稱做伴肌動蛋白（nebulin）的大分
子蛋白質，一般認為伴肌動蛋白會形成 α 螺旋的結構
，而且長度會跨越整個細絲的全長。

FIGURE 5-30
圖 5-30 (a)
圖 5-30 肌肉收縮。粗絲是由許多肌球白聚合而成的雙極結構。(a) 肌肉收

縮是藉由粗絲與細絲之間的相互滑動所造成，因此相鄰的兩個 I 帶中的 Z 盤
被相互拉近。

FIGURE 5-30
圖 5-30 (b)
圖 5-30 肌肉收縮。 (b) 粗細絲相互交錯的排列方式使得每條粗絲皆被六條

細絲所圍繞。

 M 線中含數種蛋白質：副肌球蛋白（paramyosin）、
C-蛋白（C-protein）與 M-蛋白（M-protein）。
 另外一類稱為肌聯蛋白（titins）的分子，是目前已知
最大的單條多肽鏈。
 學者們認為伴肌動蛋白的功能與肌聯蛋白的功能是作
為一種「分子尺」（molecular rulers），可分別調整
細絲與粗絲的長度。

肌球蛋白粗絲會沿著肌動蛋白細絲滑動
 肌動蛋白與肌球蛋白的交互作用也包含許多微弱作用
力的參與。
 當肌球蛋白未結合 ATP 時，其頭部的一側會緊密地
與肌動蛋白結合（如圖 5-31 所示）
 當肌球蛋白與 ATP 結合，並將 ATP 水解成 ADP 與磷
酸根時，肌球蛋白的構形會發生協同性且週期性的變
化：釋放結合在頭部的 F-肌動蛋白次單元，然後與細
絲上另一個較遠端的次單元發生結合。.

FIGURE
圖 5-31 5-31
圖 5-31 肌肉收縮的分子機制。伴隨
著 ATP 的水解反應循環，肌球蛋白頭部
構形的改變會造成肌球蛋白與肌動蛋白
次單元解離，然後與下一個序位的次單
元結合。在此過程中，肌球蛋白的頭部
在肌動蛋白組成的纖維上滑動，將粗絲
陣列拉引入細絲陣列中（見圖 5-30）。

 這種作用循環週期可分為四個階段（圖 5-31）。階段
①，ATP 結合到肌球蛋白上，使肌球蛋白上的一個裂
縫打開，破壞肌動蛋白與肌球蛋白的結合而釋出肌動
蛋白。
 階段②，隨後 ATP 發生水解，使蛋白質構形轉變成
「高能態」（high-energy state），使其頭部與細絲之
肌動蛋白的相對方位發生改變，導致肌球蛋白與更靠
近 Z 盤的 F-肌動蛋白次單元產生微弱鍵結。

 階段③，當 ATP 水解產生的磷酸根產物從肌球蛋白
釋出後，肌球蛋白會再次發生構形改變，使肌球蛋白
上的裂縫閉合，進而強化肌球蛋白與肌動蛋白間的結
合力。
 緊接著很快進行階段④，稱之為「力擊」（power
stroke）。在此階段使肌球蛋白頭部構形回復到靜止
態（resting state），其與肌動蛋白相對方位又發生改
變，將肌球蛋白尾部拉往 Z 盤的方向。ADP 隨後會
釋出，以完成整個週期。

 肌肉縮收主要是經由原肌球蛋白（tropomyosin）與肌
鈣蛋白（troponin）形成的複合體加與調控（圖 5-32
）。
 骨骼肌運動需兩種常見於蛋白質的分子作用才能發揮
功能，即為：結合作用與催化作用。

FIGURE
圖 5-32 5-32
圖 5-32 由原肌球蛋白及肌鈣蛋白所調控的肌肉收縮。在此細絲中，原肌

球蛋白及肌鈣蛋白結合在 F-肌動蛋白上。肌肉在放鬆狀態下，這兩種蛋白
會調整在肌動蛋白絲上的位置，擋住肌球蛋白的結合位置。原肌球蛋白由兩
條相互纏繞的螺絲組成的纏繞絲，這結構如同α-角質素結構（見圖 4-10）。
它在兩條肌動蛋白絲之間形成頭-尾結合（head-to-tail）聚合物。肌鈣蛋白規
矩地以 38.5 奈米的間隔與這肌動蛋白絲-原肌球蛋白複合物結合上。肌鈣蛋
白有三種不同的次單元：I、C 及 T。肌鈣蛋白 I 可防止肌球蛋白的球狀區結
合上肌動蛋白絲；肌鈣蛋白 C 是鈣離子的結合區；肌鈣蛋白 T 則負責把整
個肌鈣蛋白複合物連結上原肌球蛋白。當肌肉接收到神經訊息需要收縮時，
鈣離子會由肌質網釋放出來（見圖5-29a）並結合上肌鈣蛋白 C。這會造成
肌鈣蛋白 C 構形上發生改變，進而影響肌鈣蛋白 I 及原肌球蛋白的位置，最
後解除肌鈣蛋白 I 對肌球蛋白與細絲的 F 肌動蛋白結合的抑制作用，因此肌
肉收縮即可進行。

總結 5.3
 在馬達蛋白質的作用是一種蛋白質與配位基的交互作
用所構成的一種與空間及時間的特殊架構。肌肉收縮
作用是源自肌球蛋白與肌動蛋白之間依精準時序（
choreographed）交互作用的結果，且伴隨著肌球蛋白
水解 ATP 的反應。
 單一肌球蛋白由二條重鏈及四條輕鏈構成，形成一相
互糾結的螺旋線形（尾部）及一球狀（頭部）的部分
結構。多條肌球蛋白質組合成粗絲，粗絲在細絲中滑
動，而細絲的一大部分是由肌動蛋白組成。ATP 在肌
球蛋白中水解與一序列的肌球蛋白頭部的構形變化偶
合，造成肌球蛋白與 F-肌動蛋白的次單元解離，而與
另一更遠端的次單元重新結合。造成肌球蛋白可以沿
著肌球蛋白絲滑動。
 鈣離子自肌質網內釋放出來引發肌肉收縮。鈣離子與
肌鈣蛋白結合造成肌鈣蛋白-原肌球蛋白複合體的構
形改變，因此引發肌動蛋白-肌球蛋白之間交互作用
循環。

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【第 5 版】

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圖5-3 肌紅蛋白。（PDB ID 1MBO）八個 α 螺旋片段（以圓柱狀表示）

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.162

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.162

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歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.162

 Ka 的值可由 θ 對游離配位基濃度 [L] 繪圖而得知（圖

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.163

圖5-4 配位基結合曲線圖。配位基結合位置被占據的比例商數 θ 對游離

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.163

圖5-4 配位基結合曲線圖。(b) 描述氧與肌紅蛋白的結合曲線。空氣中氧

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.163

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.163

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歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.164

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歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.165

圖5-5 肌紅蛋白的血基質與配位基結合時的空間效應。(c) 另一種結構模型

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.165

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.165

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.166

圖5-6 肌紅蛋白（PDB ID 1MBO）與血紅蛋白 β 次單元（衍生自 PDB

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.166

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.167

圖5-7 鯨魚肌紅蛋白與人類血紅蛋白 α 鏈與 β 鏈的胺基酸序列。虛線標

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.167

圖5-8 血紅蛋白次單元間的主要交互作用。圖中 α 次單元為淺色，而 β

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.167

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.167

圖5-9 穩定去氧血紅蛋白 T 狀態的一些離子對。(a) 於 T 狀態下，去氧

圖5-9 穩定去氧血紅蛋白 T 狀態的一些離子對。 (b) 以展開的血紅蛋白

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.168

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.168

圖5-10 T → R 轉換。（PDB ID 1HGA 和1BBB）如圖 5-9 的去氧血紅蛋

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.168

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歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.167

圖 5-12 S 型（協同性）結合曲線。S 型結合曲線可視為由低親和性轉換到

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.169

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.169

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.170

 5-16 式就是 Hill 方程式（Hill equation），將

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.169

圖 1 血液中 COHb 的含量與周圍空氣中一氧化碳含量的關係。圖中表示

圖 2 三種氧氣結合曲線：正常個體的血紅蛋白，只有 50% 血紅蛋白功能

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.170

圖5-14 氧與肌紅蛋白和血紅蛋白結合的 H i l l 圖。當nH＝1 時，沒有顯

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.173

歐亞書局 CH 5 蛋白質功能 p.173

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 其中 β 次單元上的 His146（His HC3）是造成波耳效

圖 5-26 抗體的運用技術。抗體與抗原間的專一性反應可用來偵測及定量

圖 5-29 骨骼肌。比較 (b)放鬆狀態及 (c) 收縮狀態的肌肉電子顯微圖可知，

圖 5-30 肌肉收縮。粗絲是由許多肌球白聚合而成的雙極結構。(a) 肌肉收