Fehérjék

 Makromolekulák => aminosavakból épülnek fel.

 Aminosavak: Amino és karboxil csoportot tartalmazó molekulák.
 α-aminosav: a lánc α-szénatomjához kapcsolódik az aminocsoport.

 Legegyszerűbb fehérje: glicin

 Az aminosavak vizes oldatban ikerionos szerkezetűvé alakulnak =>

aminocsoport (bázikus) pozitív, karboxilcsoport (savas) negatív
=> szobahőm. az aminosavak ionrácsosak, szilárd halmazállapot!
- amfoter sajátságúak (proton felvétel és leadás)
 α-aminosavak legalább egy kiralitás centrummal rendelkeznek. (glicinnek
nincs)
 A fehérjéket felépítő aminosavak L-konfigurációjúak. (szénhidráttal
ellentétben).
 GABA: γ-amino-vajsav – idegrendszer ingerületátvivő molekulája

NH2-CH2-CH2-CH2-COOH
γ β α
 Peptidkötés (amidkötés): Az egyik aminosav karboxilcsoportja a másik
aminosav aminocsoportjával vízkilépéssel kapcsolódik. => polimer
molekulák, polipeptidek
 Polipeptidek: sok aminosavat tartalmazó molekula (pl. inzulin, glukagon,
hormonok).
 Fehérje: jellegzetes térszerkezettel rendelkező, sajátságos működésű
polimer makromolekula. Az aminosavak összekapcsolódási sorrendje
egyediséget kölcsönöz az adott fehérjének. Az aminosavsorrend a
polipeptidlánc elsődleges szerkezete.
Aminosav sorrend kialakulása: Ha egy 300 egységből (aminosavból) felépülő
fehérjében mind a 20 féle aminosav megtalálható => az aminosav sorrend 20 300
db
 Elsődleges szerkezet – térszerkezetet határoz meg
-aminosavak kapcsolódása
-egy adott fehérje csak egy vagy néhány konformációbal fordul elő a
természetben
-Másodlagos szerkezet:
- O=C pí kötése és a N nemkötő elektronpárja delokalizálódik és
egyenletesen oszlik el az O-C-N atomok között
=> O-C-N-H szigma kötései 120 fokot zárnak be = egy síkban vannak
-a peptid síkok foroghatnak és zárhatnak be szöget egymással
- a peptid síkok egymáshoz képesti térbeli elrendeződése. A
szerkezeteket a peptidkötések atomjai között kialakuló másodrendű
kötések (főleg hidrogénkötések) tartják fenn.
- úgy helyezkednek el hogy a karbonil és az imino csoport között a lehető
legtöbb H-kötés alakuljon ki=> kedvező
térszerhezetek
Leggyakoribb: α-hélixre, β-redőre
α-hélix:

- nagy oldalláncok
-fentről lefelé az óramutató járásával megfelelő irányban
csavarodik
 - jobb csavarodás
- a peptid kötések elcsúsztatva kerülnek egymás fölé
- egyik peptidkötés oxigénje (karbonil) a föléje kerülő másik –NH (imino)-
részletével alakít ki hidrogénkötést => rögzíti a spirált
-oldalláncok sugár irányban a spirálból kifelé
-pl. keratin

β-redő:
-kevés aminosav, kicsi oldalláncok
- cikcakkos fonal formájában
rendeződik el
- polipeptidlánc-szakaszok
rendeződnek egymás mellé
- a peptidkötések közötti H-
kötések rögzítik a szerkezetet
-pl. selyem

 Harmadlagos térszerkezet:
- A teljes polipeptid lánc térbeli elrendeződése
- Elsőrendű és másodrendű kémiai kötések rögzítik
Cisztein -SH csoportja -> kovalens kötés (diszulfid híd)
hidrogén kötések
apoláris oldalláncok -> van der Waals kötésekkel, kiszorítva a vizet
savas és bázikus aminosav-oldalláncok között ionos kötések
-Jellegzetes formái: globuláris szerkezet, fibrilláris szerkezet
Globuláris=gömbszerű
fibrilláris= azonos másodlagos szerkezetű molekulák szálas szerkezete