 L'aigua té una alta calor específica i calor latent de vaporització (quantitats de calor per a una unitat d'aigua per

elevar
la seva temperatura en un grau o canviar de líquid a vapor). Gràcies a aquesta propietat derivada de la presència
d'enllaços d'hidrogen, l'aigua es manté en estat líquid entre 0 i 100 C.
 És un bon dissolvent de substàncies polars, també anomenades hidròfiles per aquest motiu. La dissolució
consisteix en que les molècules d'aigua envolten les molècules de la substància que s'està dissolent separant-
se les unes de les altres.
 L'aigua arriba a la seva densitat màxima a 4 °C, per la qual cosa el gel flota sobre l'aigua.
 Té una alta tensió superficial. Aquesta magnitud física mesura la dificultat d'estirar o trencar la superfície
d'un líquid.
 Té altes forces d'adhesió (molècules d'aigua s'adhereixen a superfícies, "humides") i cohesió (les molècules d'aigua
s'uneixen entre si).

2.4.4. L’AIGUA COM A DISSOLVENT UNIVERSAL

L’aigua és un excel·lent mitjà de transport a l’organisme.
És un bon dissolvent de substàncies polars (ponts d’hidrogen) i de substàncies iòniques (capa de solvatació).
Les substàncies orgàniques que presenten una elevada proporció d’hidrogen i pocs àtoms d’oxigen són poc solubles en aigua.
Les substàncies amfipàtiques són aquelles molècules que presenten en la seva estructura una part o extrem hidròfil (soluble en aigua) i
un altre hidròfob.
Les grans molècules (com les proteïnes) si són solubles en aigua, formen unes dissolucions denominades dissolucions col·loidals.

2.4.5. L’AIGUA EN LES REACCIONS QUÍMIQUES

L’aigua és el substrat o producte de moltes reaccions enzimàtiques.
PROPIETATS COLIGATIVES: Propietats d’una dissolució que depenen únicament de la concentració de solut, i no de la composició química.
-Descens de la pressió de vapor del dissolvent.
-Descens de la temperatura de congelació.
-Augment de la temperatura d’ebullició.
-Pressió osmòtica.

2.4.6. DISTRIBUCIÓ DE L’AIGUA I BALANÇ HÍDRIC

 El cos humà està format per un 60% d’aigua (és a dir, aproximadament hi trobam 40L d’aigua). D’aquests 40L, 3 és
plasma, 12 és líquid intersticial i 25 és líquid intracel·lular.
 Les dones solen tenir menys aigua al cos que els homes.
 Un embrió de 3 dies està format per un 99% d’aigua, un fetus de 3 mesos per un 91%, un fetus de 8 mesos per un
81%, una persona jove-adulta per un 60% i una persona de la tercera edat per un 50%.
 Al dia ingerim uns 2,3L d’aigua (aigua metabòlica 0.3L, aigua dels aliments 0.7L i aigua de beguda 1.3L) i perdem també
2,3L al dia (femta 0.,1L, respiració i sudoració 0,8L i orina 1,4L).
 Un excés d’ingesta d’aigua provoca orina i un dèficit set.

2.4.7. PRESSIÓ OSMÒTICA

Pressió necessària per aturar el flux de dissolvent (aigua) a través d’una membrana semipermeable (permet el pas d’aigua i no del solut).
Dins el context cel·lular, es forma l’equilibri quan les dissolucions isotòniques no modifiquen el volum cel·lular, turgència quan les cèl·lules es
rompen a causa de que es troben en un medi hipotònic i plasmòlisi quan les cèl·lules es retreuen perquè es troben en un medi hipertònic.

2.5. pH
2.5.1. CONCEPTE DE pH
CONCEPTES PREVIS:
Electròlits: substàncies que se dissocien en l’aigua donant lloc a un catió i un anió.
Àcid: substància que al dissociar-se dóna lloc a protons.
Base: substància que al dissociar-se origina ions hidroxil o substància capaç d’acceptar protons.
Els àcids i les bases fortes se dissocien quasi totalment: HCl, NaOH.

7
En Bioquímica, la majoria de substàncies àcides i bàsiques són àcids o bases dèbils.

L’aigua és un electròlit dèbil: lleugera tendència a ionitzar-se.

La concentració d’ions H+ és una mesura de la acidesa o basicitat de la dissolució.
El pH es defineix com el logaritme decimal negatiu de la concentració d’ions H+ d’una dissolució.

A 25°C:
En l’aigua pura (neutra): pH = 7
En les dissolucions àcides: pH < 7
En les dissolucions bàsiques: pH > 7

2.5.2. TAMPONS FISIOLÒGICS

Els processos químics que es donen en la cèl·lula produeixen substàncies que alteren el pH del medi cel·lular. Certes substàncies actuen
com amortidors del pH o tampons evitant que aquest sofreixi grans variacions.
Són sistemes aquosos que admeten l'addició d’àcid o de base sense que es modifiqui apreciablement el pH de la dissolució.
Estan constituïdes per un àcid dèbil i la seva base conjugada.

Exemples:
TAMPÓ FOSFAT (intracel·lular): HPO4 / H2PO4-
TAMPÓ CARBONAT: HCO3- / CO2
HEMOGLOBINA/OXIHEMOGLOBINA

8
BLOQUE 2: ESTRUCTURA DE PROTEÍNES I ÀCIDS NUCLEICS

TEMA 3: PROTEÍNES

3.1. CARACTERÍSTIQUES GENERALS:

La paraula proteïna prové de la paraula protos que significa primer/més important.
Les proteïnes són polímers de molècules amb un elevat pes molecular (d’allò ve de que siguin macromolècules) formades per
l’encadenament de monòmers (α-aminoàcids) units entre si per enllaços
peptídics.
També són les macromolècules biològiques més abundants i constitueixen la ADN------------ARN-----------PROTEÏNES
forma d’expressió de la informació genètica.
Són específiques, és a dir, marquen la individualitat de cada organisme.
En aquestes hi trobam C, O, H, N i poques vegades S i P.
Hi trobam diferents tipus de proteïnes: (per una part es classifiquen en monomèriques/oligomèriques i per altra banda en
simples/conjugades):
 MONOMÈRIQUES: una cadena peptídica
 OLIGOMERIQUES: varies cadenes peptídiques ’
 SIMPLES: només contenen aminoàcids
 CONJUGADES: (heteroproteïnes): part proteica + part no proteica.

Les proteïnes duen a terme moltes funcions biològiques, però MAI energètica:

 FUNCIÓ DE RESERVA: només obtindrem energia d’elles si no disposam ni de glúcids ni de lípids.

 FUNCIÓ ESTRUCTURAL: a partir de les proteïnes es construeixen la majoria de les estructures cel·lulars.
 FUNCIÓ HOMEOSTÀTICA: les proteïnes intracel·lulars i el medi intern intervenen en el manteniment de l’equilibri osmòtic i
actuen, junt a altres sistemes amortiguadors, per mantenir el pH constant.
 FUNCIÓ HORMONAL: Són els que participen en processos de senyalització química
 FUNCIÓ INMUNOLÒGICA: com els anticossos davant possibles agents patògens.
 FUNCIÓ DE TRANSPORT: algunes transporten i emmagatzemen substàncies entre diferents regions del organisme.
 FUNCIÓN DE MOVIMENT: algunes proteïnes es mouen al llarg dels microtúbuls i microfilaments del citoesquelet per dur a
terme al cap de diferents funcions de la cèl·lula.
 FUNCIÓ ENZIMÀTICA: els enzims son biocatalitzadors orgànics.

3.2. AMINOÀCIDS:
Hi ha 20 aminoàcids proteics.
Les proteïnes són cadenes lineals o polímers d’aminoàcids.
Els aminoàcids presenten un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2) units al mateix carboni
(carboni α).
Al carboni α estan units també un hidrogen i un grup R (cadena lateral) diferent per cada
aminoàcid.
Les funcions dels aminoàcids són:

 Ser les unitats estructurals de les proteïnes.

 Són precursors de composts orgànics nitrogenats: purines i pirimidines, porfirines, neurotransmissors, algunes hormones
no proteiques..
 Font de glucosa i/o energia.

El nom dels 20 aminoàcids es pot abreviar amb un codi de 3 lletres o amb una única l etra.

9
 3.2.1. classificació dels aminoàcids.
1. Segons les característiques del grup R (cadena lateral)
En funció de la càrrega i polaritat a pH fisiològic de la
cadena lateral:
 Grups R apolars alifàtics o aromàtics: hidrofòbics.
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Prolina,
Isoleucina. (alifàtics: cadena de carbonis)
Fenilalanina, Tirosina, Triptòfan
(aromàtics: contenen benzè)

 Grups R polar sense càrrega: hidrofílics.

Serina, Treonina, Cisteïna, Metionina,
Asparagina, Glutamina

 Grup R carregats positivament: bàsics.

Lisina, Arginina, Histidina.

 Grups R carregats negativament: àcids.

Aspartat, Àcid Glutàmic.

2. Des d’un punt de vista nutricional:

 Essencials: són aquells que s’han d’obtenir de fonts exògenes (dieta) al
no poder ser sintetitzats per l’organisme.
 No essencials: són aquells que són produïts de forma endògena per
l’organisme. (els podem obtenir menjant o no).

3.2.2. propietats dels aminoàcids.

 PROPIETATS ÒPTIQUES: ESTEREOISOMERIA

Els aminoàcids, excepte la glicina, tenen almenys un carboni α asimètric enllaçat a substituents diferents.

El centre quiral es marca com Cα (chiros=mano) i permet l’existència d’isòmers òptics o enantiòmers, és a
dir, imatges especulars no superposables.

D- Dextro L-levo

Els aminoàcids proteics són formes L, la qual cosa condiciona el plegament de l’estructura secundària.
La configuració D o L és independent del sentit de gir del pla de la llum polaritzada: dextrògir (d) o levògir (l).
La L-alanina és dextrògira (+).
La L-fenilalanina és levògira (-).

 PROPIETATS ÀCID-BASE

Tots els aminoàcids presenten almenys 2 grups ionitzables: grup α-amino i grup α-carboxílic.

ELECTRÒLITS DÈBILS: es poden dissociar de manera parcial donant un anió i un catió.

CARÀCTER AMFÒTER: en funció del pH se comporten com a àcids o com bases.

10
ZWITTERIÓ: compost elèctricament neutre amb càrregues positives i negatives.

El pKa d’un grup és el valor de pH en el que la concentració del grup protonat és igual a la del grup no protonat.

grup àcid (pK1, més baix).

Dos valors de pK
grup bàsic (pK2, més alt).

Per cada aminoàcid existeix un valor de pH en el que la forma majoritària és la de zwitterió.

A aquest pH la càrrega elèctrica neta és zero.
Aquest pH es denomina punt isoelèctric.
Pels aminoàcids monoaminocarboxílics:

3.2.3. aminoàcids proteics modificats:

En ocasions les cadenes laterals dels aminoàcids es modifiquen una vegada incorporats a les proteïnes per complir millor la seva funció
biològica (proteïnes conjugades).
Tipus de modificacions:
 Fosforilació: procés reversible important en la regulació enzimàtica. (afegeix grup fosfat).
 Carboxilació: factors proteics de la coagulació. (afegeix grup carboxil).
 Hidroxilació: col·lagen.. (afegeix grup alcohol).

3.2.4. aminoàcids no proteics:

Hi trobam més d’un centenar i n’hi trobam de diferents tipus:
 D-aminoàcids: D-Ala i D-Glu (els trobam a la paret bacteriana)
 α-aminoàcids no proteics: L-ornitina i L-citrul·lina (cicle urea) Creatina
 ω-aminoàcids: y-aminobutíric (GABA, neurotransmissor)

3.2.5. enllaç peptídic:

Enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxílic d’un aminoàcid i el grup amino del següent, amb eliminació d’una molècula d’aigua.

CARACTERÍSTIQUES:
 L’enllaç peptídic té caràcter parcial de doble
enllaç.
 La rotació voltant l’enllaç C—N està impedida i
els àtoms implicats estan en el mateix pla.
 L’enllaç peptídic és pla i rígid.
 L’enllaç peptídic és polar i pot formar ponts d’hidrogen.
 Dues configuracions possibles que determinaran la forma de la proteïna: cis i trans.
 Gran estabilitat de l’enllaç peptídic: hidròlisi catalitzada per peptidases i proteases.

11
 3.2.6. pèptids:
La unió d’aminoàcids dona lloc als pèptids:
Dipèptid (2 aminoàicds), tripèptid (3 aminoàcids), oligopèptid (4-10 aminoàcids), polipèptid (10-100 amimnoàcids).
Tota cadena polipèptida tindrà:
 En un extrem un aminoàcid amb el grup amino lliure: aminoàcid amino terminal (-NH2/-NH3+).
 A l’altre extrem un aminoàcid amb un grup carboxi lliure: aminoàcid carboxi terminal (-COOH/-COO-).

H2N-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-COOH

Comportament com poli-amfòters: grups àcids i bàsics.

 Importància per mantenir el pH estable.
 Alteració de la funció i solubilitat.

Pèptids amb importància bioògica:

 HORMONES: Insulina (51 aminoàcids): control de la glucèmia.
Vasopressina (9 aminoàcids): reabsorció renal d’aigua.
Oxitocina (9 aminoàcids): secreció de llet.
 ANTIBIÒTIC: Gramicidina.
 GLUTATIÓ (GSH): glutamil-cisteinil-glicina.
Essencial per mantenir l’estat redox cel·lular.

3.3. ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES:

Hi ha sis nivells d’organització de les proteïnes:

 Estructura primària : Seqüencia definida de residus d’aminoàcids.
És la seqüència d’aminoàcids de la cadena polipeptídica units
per enllaços covalents (principalment enllaços peptídics i ponts
disulfur).
En aquesta estructura hi trobam el nombre i tipus
d’aminoàcids de la cadena i l’odre en el qual estan enllaçats.
La conformació final que adopta la proteïna depèn de
l’estructura primària.
La conservació de la seqüència es crítica per mantenir la
funció.

 Estructura secundària : Disposició espacial dels aminoàcids com a conseqüència dels enllaços peptídics.
És la disposició regular de l’espai de fragments de la cadena polipeptídica com a conseqüència dels enllaços peptídics.
(Plegament que la cadena polipeptídica adopta gràcies a la formació de ponts d’hidrogen entre àtoms que formen l’enllaç
peptídic.
S’estableixen ponts d’hidrogen entre els grups N-H i C=O d’aminoàcids propers en la seqüència, sense participació de les
cadenes laterals.
La disposició tridimensional genera unes estructures o plegaments: hèlix alfa i làmina beta
Els impediments estèrics de les cadenes laterals condicionen els tipus de plegament.

o Hèlix alfa (més abundants)

És el plegament principal de l’estructura secundària de les proteïnes, on s’adquireix una
forma d’hèlix a causa de les interaccions per ponts d’hidrogen entre els grups -NH- i -
CO- amb disposició helicoidal i rotació dextrogira.
En l’hèlix α cada enllaç peptídic pot establir dos ponts d’hidrogen:
 Entre el grup -NH- de l’enllaç peptídic de l’aminoàcid en posició n i el grup -CO- de
l’enllaç peptídic de l’aminoàcid n-4.

12
  Entre el grup -CO- de l’enllaç peptídic de l’aminoàcid en posició n i el grup -NH- de l’enllaç peptídic de
l’aminoàcid n+4.
Els radicals (R) es situen cap l’exterior de l’hèlix.
Cada 3.6 aminoàcids dóna una volta completa.

o Làmina beta
Estructura β: estructura secundària que poden adoptar les
seqüències d’aminoàcids quan es troben esteses al màxim.
Les estructures β de distintes cadenes polipeptídiques, o bé de
distintes zones d’una mateixa cadena, poden interaccionar entre
sí mitjançant ponts d’hidrogen, formant estructures laminars
anomenades fulles o làmines β.
Els plans dels enllaços peptídics successius es disposen en zig-
zag.
Cada residu presenta una rotació de 180º respecte a l’anterior.
Les cadenes laterals es situen alternativament a dalt i a baix de la làmina (enllaç peptídic en conformació
trans).
Només compatible amb aminoàcids de cadena lateral poc voluminosa (Gly, Ala, Ser).

 Estructura supersecundària: Agregats físics preferencials d’estructures secundàries, afavorits per raons cinètiques o
energètiques.
Les estructures super-secundàries poden tenir una determinada funció o simplement formar part d’una unitat funcional
major (domini).
El mateix tipus d’estructura súper-secundària pot tenir diferents funcions en proteïnes diferents.
Els dominis estructurals són unitats estructurals compactes i estables dins d’una proteïna formades per segments d’una
cadena peptídica que es pleguen de forma independent, amb una estructura i funció distingible d’altres regions de la proteïna
i estabilitzades per les mateixes forces que la estructura terciària.
Es consideren sub-regions autònomes.
Poden presentar-se clarament separats formant zones lobulars o interaccionar fortament amb altres dominis dificultant la
seva distinció.
Els dominis poden ser considerats les unitats de l’estructura terciària (següent nivell).
(la distinció entre estructura súper-secundaria i estructura terciària és petita i no està ben definida).

 Estructura terciària: Forma final que adquireix el pèptid com a conseqüència de plegaments de la estructura secundària
completa.
L’estructura terciària descriu el plegament de la cadena polipeptídica per col·locar els
diferents elements de l’estructura secundària en un ordenament particular.
Disposició de la cadena polipeptídica completa a l’espai: estructura tridimensional.
Procés favorable termodinàmicament.
Representa la forma final que assoleix la proteïna.
Estructura amb cert grau de flexibilitat (canvia mentre la proteïna realitza la seva funció).

FORCES QUE ESTABILITZEN L’ESTRUCTURA TERCIÀRIA:

1. Interaccions hidrofòbiques: tendència dels grups apolars a agregar-se entre si.
2. Ponts d’hidrogen.
3. Interaccions electrostàtiques entre cadenes laterals amb càrrega oposada.
4. Ponts disulfur entre residus de cisteïna (Cys).
5. Forces de Van der Waals.

Dins l’estructura terciària també hi trobam els prions, que són proteïnes del cervell que generalment tenen estructura α-
hèlix, però que també per mutacions una part pot passar a làmina-β.

13
  Estructura quaternària: Comprèn les diferents cadenes polipeptídiques que poden formar una proteïna i les interaccions que
s’estableixen entre elles.
Disposició espacial de les cadenes polipeptídiques (o subunitats) constituents d’una
proteïna multimèrica.
o Proteïnes monomèriques: formades per una sola cadena polipeptídica.
o Proteïnes oligomèriques: formades per varies cadenes polipeptídiques.

En l’estructura quaternària hem de considerar:

o El número i la naturalesa de las distintes subunitats o monòmers que integren
l’oligòmer.
o La forma en que se associen a l’espai per donar lloc a l'oligòmer.
Les forces que mantenen unides les distintes cadenes polipeptídiques són, en línies generals, les mateixes que estabilitzen
l’estructura terciària.
Les cadenes peptídiques, en condicions normals de pH i temperatura, presenten només una conformació responsable de la funció que
realitzen.

PLEGAMENTS DE LES PROTEÏNES:

Tendència de la cadena a arribar a un mínim d’energia.
Existeixen posicions crítiques que actuen com a centres de nucleació i plegament
de la cadena.
A mesura que la cadena es sintetitza, les proteïnes xaperones dirigeixen el
plegament correcte.

3.4. CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES:

PROTEÏNES FIBROSES:
Són estructures úniques repetitives (un únic tipus d’estructura secundària).
Tenen funció estructural per tenir gran resistència mecànica i són insolubles en aigua.
Ex: Col·lagen, Queratina, Elastina, Fibroïna

 COL·LAGEN: és la proteïna més abundant dels vertebrats.

Cada una de les hèlix que forma es levogira.
Els aminoàcids que hi trobam són la glicina, la prolina i la lisina i, entre ells, s’estableixen ponts
d’hidrogen intercatenaris, formant d’aquesta manera una superhèlix dextrogira a causa del
enrotllament de 3 hèlix (tropocol·lagen).

 FIBROÏNA: Consta d’una estructura en làmina-β antiparal·lela, on s’estableix una repetició

de la seqüència glicina-serina-glicina-alanina-glicina-alanina.
Els aminoàcids neutres de la cadena lateral petita són la glicina i la alanina.
S’estableixen ponts d’hidrogen i interaccions de van der Waals intercatenaris, provocant
d’aquesta manera l’apilament de fulles β.

PROTEÏNES GLOBULARS:
Són estructures terciàries o quaternàries.
Tenen funció dinàmica i són solubles en aigua.
Ex: Mioglobina, Hemoglobina

3.5. RELACIÓ ESTRUCTURA-FUNCIÓ:

La funció de les proteïnes depèn de la seva conformació.
Aquesta relació té gran importància als enzims per el centre actiu.

14