Professional Documents
Culture Documents
Gelatin
Gelatin
Mục Lục
Lời mở đầu............................................................................................................................3
Mục Lục..................................................................................................................................1
I.Giới thiệu..............................................................................................................................4
1.Nguồn gốc........................................................................................................................4
2.Collagen...........................................................................................................................4
3.Phân loại .........................................................................................................................5
4.Sản xuất ...........................................................................................................................5
4.1.Qui trình sản xuất gelatin từ cá tuyết........................................................................7
5.Quá trình xử lý gelatin.....................................................................................................8
5.1.Xử lý bằng acid.........................................................................................................8
5.2.Xử lý bằng kiềm.......................................................................................................8
6.Quá trình trích ly..............................................................................................................8
II.Tính chất..............................................................................................................................9
1.Trong dung dịch.............................................................................................................10
2.Trong gel........................................................................................................................16
III.Số liệu kỹ thuật................................................................................................................18
1.Cường độ Bloom............................................................................................................19
2.Độ tinh khiết..................................................................................................................20
2.1.Độ màu và độ trong................................................................................................20
2.2.pH............................................................................................................................20
2.3.Độ ẩm......................................................................................................................20
2.4.Tro...........................................................................................................................20
2.5.SO2.........................................................................................................................21
2.6.Kim loại nặng..........................................................................................................21
2.7.Vi sinh.....................................................................................................................21
3.Độ nhớt..........................................................................................................................21
4.Khối lượng phân tử và sự phân bố khối lượng phân tử.................................................22
IV.Ứng dụng.........................................................................................................................23
Lời mở đầu
Ngày nay, chúng ta luôn bắt gặp gelatin trong nhiều lĩnh vực của cuộc sống hiện đại.
Mặc dù đã có nhiều chuyên gia, nhân viên phát triển sản phẩm, nhân viên kỹ thuật thường
xuyên nghiên cứu những mối liên hệ giữa gelatin với tính sệt của bia và vỏ thuốc con
nhộng, nhưng vẫn chưa có ai hiểu biết đầy đủ về nó.
Tuy nhiên trong tương lai, những quan tâm về gelatin không chỉ giới hạn cho các
ứng dụng trước đây,mà còn sự quan tâm về những ứng dụng mới trong thực phẩm, trong
lĩnh vực khoa học kỹ thuật,.. Nhờ vào tính độc đáo, gelatin đã trở thành mối quan tâm của
nhiều người trong xã hội. Bài báo này sẽ cung cấp cho mọi người những thông tin cơ bản
về gelatin, để mà làm tiền đề nghiên cứu sâu hơn về gelatin.
Trong lần đầu thực hiện, mặc dù đã cố gắng tìm hiểu, cập nhật những kiến thức mới
nhưng chắc rằng bài báo cáo này không tránh khỏi những thiếu sót. Chúng em mong nhận
được những lời đóng góp của cô và các bạn. Chúng em xin chân thành cảm ơn.
Nhóm thực hiện
I. Giới thiệu
1. Nguồn gốc
Gelatin không có sẵn trong tự nhiên nhưng nó được tìm thấy từ Protein collagen gốc
bằng quá trình phá hủy cấu trúc bậc 2 hoặc cao hơn ở các nhiệt độ khác nhau của quá trình
thủy phân Polypeptid có trong xương và da. Tên “gelatin” xuất phát từ tiếng latin “gelata”,
từ “gelata” miêu tả tính chất đặc trưng nhất của nó, ví dụ: sự hình thành gel trong nước.
2. Collagen
Trong quá trình chín của thịt, Collagen chỉ bị biến đổi chút ít. Trong quá trình xử lý
nhiệt độ trong môi trường ẩm, các sợi Collagen co lại sau đó bị Gelatine hóa khi nhiệt độ
đủ cao. Trên 80oC, Collagen bị hòa tan hay bị Gelatine hóa do các sợi bị phân ly và xoắn ốc
kép 3 bị duỗi ra, phân tử bị thủy phân từng phần.
Ở trạng thái tự nhiên, Collagen bị pepsine và Collagenase thủy phân sau khi biến tính
mới bị trypsine, chymotrypsine, cacbonxypeptydase thủy phân
Trong quá trình gia nhiệt độ tới 50oC, phân tử bị co ngắn 1/3. Khi đến 61oC, gần 1/2 số
sợi Collagen bị co. Khi nhiệt độ 100oC, Collagen bị hòa tan và tạo ra Gelatine.
3. Phân loại
Gelatin phân làm 2 loại:
Gelatin loại A: Gelatin loại A là gelatin được chế biến theo phương pháp acid
Gelatin loại B: Gelatin loại B là gelatin được chế biến theo phương pháp kiềm
4. Sản xuất
Nguồn cung cấp Gelatin chính trên thế giới được cung cấp ở bảng 1:
Collagen là nguyên liệu thô cơ bản cho công nghiệp sản xuất gelatin, là cấu tử chính của
tất cả mô liên kết có sợi trắng xuất hiện trong cơ thể động vật như: sụn, các đường gân, lớp
màn bọc trong suốt bao quanh các cơ và các sợi cơ, da và ossein ( hỗn hợp Protein và
xương). Mặc dù tỉ lệ của các amino acid trong chuỗi collagen và gelatin tương đối giống
nhau, nhưng tính chất vật lý và tính chất hóa học của 2 protein này lại khác xa nhau. Ví dụ:
trong acid loãng hay kiềm Collagen sẽ phồng lên ( hydrat hóa) nhưng không tan, trong khi
đó gelatin sẽ tan. Ở nhiệt độ ấm ( ít hơn 50oC) Gelatin tan ở tất cả các pH để hình thành
một hỗn hợp nhớt, còn Collagen chỉ đơn thuần co lại và mất khả năng giữ
Nordisk Gelatine, Denmark Miquel Junca SA, Spain Protein SA, Spain
nước. Để sản xuất Gelatin nguyên liệu thô có thể là bất kì nguyên liệu nào có chứa
collagen, nhưng da sống, vỏ hoặc xương là nguyên liệu được ưu tiên. Nguyên liệu thô được
rửa để loại bỏ đất và tạp chất trên bề mặt.
Xương được được chế biến từ nhiều cách khác nhau, sau quá trình rửa, giã nát và rửa
lại, chúng sẽ được đưa đi xử lý acid ( thường thì HCl 4 – 7%) từ 5 đến 7 ngày để loại bỏ
hoặc lọc ra Canxi phosphate và giữ lại phần cặn của ‘ xương collagen” hoặc ossien.
Nguyên liệu thô cô đặc từ tất cả các nguồn được sản xuất trực tiếp hoặc có thể được sấy
khô và lưu trữ. Sau quá trình xử lý sơ bộ được miêu tả ở trên, nguyên liệu thô được đưa đi
xử lý acid hoặc kiềm tùy thuộc vào mục đích sử dụng cuối cùng của gelatin và nguồn
collagen. Xử lý acid đặc biệt hữu ích cho sự chuẩn bị các Gelatin từ da lợn và ossein và
được sử dụng rộng rãi ở Mỹ. Ở châu Âu, nguồn nguyên liệu chính từ da và xương, và quá
trình xử lý bằng kiềm là quá trình phổ biến hơn cả.
4.1. Qui trình sản xuất gelatin từ cá tuyết
Sau quá trình bốc hơi là quá trình làm khô bằng không khí, chất lỏng bắt đầu đưa lên
một băng tải rộng liên tục để sản xuất ra gel cứng. Những tấm gel mỏng được đặt trên
những tấm lưới kim loại và thổi không khí lạnh đi qua cho đến khi một bề mặc nở ra,
sau đó cho không khí nóng qua để hoàn thành quá trình sấy. Tổng hợp tất cả những tấm
trong suốt được làm nền khi cần thiết. Ngoài ra,còn có những phương pháp sấy khác
bao gồm sấy phun và con lăn khô. Đối với gelatin thực phẩm, tất cả thiết bị cần phải
được chế tạo để tránh nhiễm kim loại nặng và nhôm, có thể sử dụng niken cho quá trình
xử lý gelatin bằng acid hoặc phổ biến hơn là sử dụng ion cho cả quá trình xử lý bằng
acid hoặc kiềm.
Gelatin trong thực phẩm,măc dù có sự khác biệt lớn về chức năng và thuộc tính lưu
biến nhưng có những thành phần thực nghiệm tương tự nhau.điển hình là chứa 8-12%
ẩm, ít hơn 2% tro, phần còn lại là Protein( gelatin).
4- 104 91 93
Hydroxyproline
ε- 5 6 4
Hydroxylysine
Isoleucine 11 10 11
Leucine 24 24 24
Lysine 28 27 28
Methionine 6 4 4
Phenylalanine 13 14 14
Proline 115 132 124
Serine 35 35 33
Threonine 17 18 18
Tyrosine 4 3 1
Valine 22 26 22
Glutamic acid 25 25 72
[a] Type A gelatin: gelatin da lợn tiền xử lý acid, [b] Type B gelatin: gelatin xương tiền xử lý kiềm
như thế tăng theo độ thời gian. Bailey và cộng sự đã làm sáng tỏ bản chất của những kết
nối duy nhất này. Nó chứng tỏ rằng những thông tin của họ có liên quan đến phản ứng
ngưng kết giữa nhóm amino Lysine và nhóm aldehyde được hình thành bởi sự oxi hóa
enzyme của lysine hoặc gốc hydroxylysine. Nếu aldehyde được hình thành từ lysine lúc
đó aldimine không bền nhiệt sẽ được hình thành ( hình 4.1), nhưng nếu nó được hình
thành từ hydroxylysine lúc đó liên kết chéo keto-imine bền nhiệt hình thành thông qua
sự sắp xếp lại Amadori ( Hình 4.1). Với sự gia tăng thời gian những liên kết chéo trung
gian chịu đựng hơn nữa các phản ứng để hình thành liên kết hóa trị 3 bền vững, hiếm
khi hình thành liên kết hóa trị 2 ( hình 4.2). Những liên kết này liên kết 3 đôi khi 2 phân
tử Collagen và là nguyên nhân làm tăng độ bền với thời gian.Đây là những liên kết bền,
vì vậy khi cần nâng cao độ hòa tan của gelatin thì còn phải có những quá
trình khắt nghiệt hơn và đó cũng là nguyên nhân tại sao những Gelatin thương phẩm
không đồng thể trong kích thước, những đơn phân tử và có thể là những chuỗi đơn phân
tử có khối lượng bé hơn 50.000 hoặc nhiều sợi Protein có trọng lượng phân tử hơn
1000.000. Mặc dù Gelatin có trình tự amino acid hầu như giống với Collagen gốc
nhưng nếu chúng được chuẩn bị cho quá trình trước khi xử lý kiềm, nhiều Glutamine và
phần asparagines không ion hóa còn lại được chuyển đổi thành những nhóm
Caboxyl,với quá trình bay hơi ammoniac, gelatin trở nên có tính acid hơn. Như vậy
những điểm đẳng của quá trình xử lý Gelatin bằng acid nằm trong khoảng 7- 9.4 trong
khi đó điểm đẳng điện của quá trình xử lý bằng kiềm chỉ có một điểm đẳng điện nằm
trong khoảng 4.8- 5.5. Điểm đẳng điện thấp nhất được quan sát trong quá trình xử lý
bằng kiềm là 4.6, có thể đoán chừng nó tương đương với 1 phân tử gần như tự do của
amide, tuy nhiên với hầu hết những mẫu thương mại xử lý bằng kiềm chứa những phân
tử riêng lẽ có những điểm đẳng điện khác nhau từ 0.5 – 0.7 đơn vị pH. Những Gelatin
có điểm đẳng điện trung bình trong khoảng 7 -9.4 thường có những khoảng giá trị riêng
lẻ lớn hơn bởi vì ở tại những pH này Protein là những dung dịch đệm nhẹ. Một phần sự
khác nhau về điểm đẳng điện, Gelatin trước xử lý acid thường có bản chất nhớt thấp
hơn so với những loại xử lý bằng kiềm. Khi xử lý bằng acid thường được sử dụng cho
nguyên liệu có tập hợp những liên kết chéo bên trong hay bên ngoài chuỗi Gelatin thấp,
phương pháp này thường ít phân nhánh hơn những mẫu thương mại tương tự khi xử lý
bằng kiềm.
Mặc dù Gelatin có sự phân bố điện tích và kích thước khác xa so vơi collagen ( và
như vậy Gelatin) có cấu trúc bậc 1 đặc trưng ngoại trừ một số đoạn của chuỗi amino
acid, ví dụ :trong 1 đoạn nhỏ cuối chuỗi α, glycine được tìm thấy trong 3 gốccòn lại
trong khi đó Proline, không phải là hydroxyproline thường thường được tìm thấy sau
glycine. Nhìn chung, proline, hydroxylproline ( cùng chiếm khoảng 1/5 protein tổng
trong collagen động vật có vú) và alanine ( chiếm khoảng 1/9 của tổng số) được tìm
thấy trong vùng “ không cực”, nơi mà những tripeptide loại glycine-proline-R (R là
amino acid không phân cực, bao gồm hydroxyproline) chiếm ưu thế. Những vùng
“không cực” được nằm rải rác với những vùng có cực, những vùng này tương đối thiếu
hụt về cả proline và hydroxyproline. Một điều khác biệt thú vị là tổng lượng proline
cộng với hydroproline chứa trong collagen thay đổi khá rõ ràng giữa các loại collagen.
Ở động vật có xương sống, có thể thay đổi từ khoảng 155/1000 phần còn lại đối với cá
nước lạnh, như cá tuyết, và khoảng từ 221/1000 phần còn lại đối với động vật có vú
máu nóng, như cừu và gia súc. Những động vật có xương sống có một sự thay đổi sắp
xếp thậm chí lớn hơn từ khoảng 122/1000 phần còn lại đối với collagen body wall of
the Metriculum Metriculum đến khoảng 304/1000 phần còn lại ở giun đũa xoắn. Một
vài nhân viên trình bày khá rõ ràng rằng sự ổn định nhiệt của collagen có liên quan trực
tiếp đến lượng proline trong nó, và ở đó có bằng chứng cho rằng, mặc dù proline có thể
quan trọng, nhưng hydroxyproline được xác định ở vị trí thứ 3 của bộ ba là yếu tố chính
của trạng thái bền vững nhờ vào khả năng liên kết hydro của nó. Nhìn chung, chỉ khi
proline cộng với lượng hydroxyproline quyết định khả năng ổn định nhiệt của collagen
để mà nội dung và sự sắp xếp của những imino acid là nhân tố chính quyết định khả
năng tạo gel của gelatin. Lượng pyrolidine chứa trong gelatin da cá thấp là chất tạo gel
kém xa so với những gelatin có khối lượng phân tử tương tự có nguồn gốc từ động vật
có vú máu nóng.
Mặc dù ở nhiệt độ thấp nhưng những phân tử gelatin vẫn dễ dàng kết hợp lại với
nhau tạo thành dạng gel ở 400C, những gelatin trên được giả thiết để tồn tại như một
vòng xoắn ngẫu nhiên và hầu hết các phép đo vật lý cũng đều thừa nhận điều này. Tuy
nhiên, lượng imino acid cao ( proline và hydroxyproline ) có nghĩa là chuỗi không giới
hạn độ dẻo và nó cũng được thừa nhận rằng thậm chí ở những nhiệt độ đó những chuỗi
này có một vài cấu trúc xoắn. Nếu chuỗi polypeptide chứa hoàn phần còn lại hoàn toàn
là proline thì chuỗi sẽ chấp nhận một chuỗi xoắn poly-L-proline bậc II bền vững trong
dung dịch ( Hình 3). Nhìn chung, trong một phân tử tropocollagen tự nhiên chuỗi α
được ổn định bởi ba chuỗi như thế gắn kết lại với nhau bằng liên kết hydro để hình
thành cấu trúc collagen xoắn bậc 3. Người ta tin rằng cấu trúc xoắn dạng trans ( hình 3)
được tìm thấy trong tropocollagen, nhưng để điều chỉnh tất cả các cạnh chuỗi nằm trên
chuỗi polypeptide trong tropocollagen thì ba chuỗi đó phải không song song với nhau
nhưng có sự thay đổi lẫn nhau trong một đoạn xoắn từ từ, thí dụ,…, đi ngược chiều kim
đồng hồ vòng quanh lẫn nhau trên “ climbing” trục chung, quay 1 góc -324 o sẽ trở lại
chuỗi ban đầu ( x. 360o), và quay 1 góc -108o sẽ trở lại chuỗi còn lại tương tự tiếp theo
( x.90o).
2. Trong gel
Mặc dù ở nhiệt độ từ 35 – 40oC gelatin trong dung dịch được xử lý như những vòng
xoắn ngẫu nhiên, có thể làm mất một số cấu hình chuyển tiếp vô hạn, nhưng ở điều kiện
mát mẻ sự đông tụ dung dịch bắt đầu xuất hiện và ở nồng độ khoảng trên 1%, phụ thuộc
vào chất lượng của gelatin và pH, độ sạch, gel trong suốt sẽ hình thành. Không giống
với hầu hêt các protein và gel polysaccharide, gelatin gels không bền nhiệt khi đun nóng
đến 35 – 40oC gel sẽ bị tan chảy. Đó là tính chất làm cho gelatin trở thành một thành
phần hữu dụng và duy nhất và gel sẽ “ tan chảy trong miệng”.
Nhìn chung người ta chấp nhận rằng vùng giàu pyrolidine trong chuỗi gelatin hoạt
động như khu vực tạo mần cho sự hình thành những vùng liên kết, và khi nhiệt độ
những vùng này bị hạ thấp xuống, đặc biệt cùng với dãy trình tự glycine-proline-proline
( hoặc hydroxyproline) có khuynh hướng lấy đi cấu trúc xoắn bậc II proline-L-proline
( hình 3) và sự kết hợp của 3 chuỗi xoắn hình thành một collagen-like ba đường xoắn
ốc, nó hoạt động như những điểm nút hay những nút lưới. Những nút lưới này được làm
ổn định bởi những liên kết hydro bên trong chuỗi, và nó dễ bị phá vỡ ở nhiệt đô 35 –
40oC, đó cũng là nguyên nhân gel tan chảy.
Bình thường gel gelatin hoàn thiện ở nhiệt độ cao, chỉ môt vài nút thuộc loại
collagen sẽ hình thành, và phần giữ lại của chuỗi polypeptide sẽ bị lộn xộn và gel yếu
được hình thành. Ở những phần gel thêm vào nguội hơn của mỗi chuỗi trở nên ngăn
nắp, hoặc phát triển từ những nút có sẵn hoặc hình thành những nút mới, nhưng những
nút kém ổn định hơn nằm trong những vùng chứa lượng pyrolidine thấp hơn; hầu hết
những mọi người đều tin rằng sự phát triển từ những nút có sẵn là những đóng góp
chính để làm tăng độ bền và độ chắc thường thấy ở những nhiệt độ thấp hơn nhiệt độ
hóa cứng.
Một số nghiên cứu đã chỉ ra rằng mạng lưới gel ở nhiệt độ tương đối cao, hình thành
một lần, liên tục được tổ chức lại để chứa những nút có độ bề nhiệt cao. Tại tất cả các
nhiệt độ, độ cứng của gel gelatin tăng lên theo thời gian, mặc dù chậm và hiếm khi đạt
một giá trị “cân bằng” vì những nút liên kết này tiếp tục tổ chức lại và có lẽ một vài nút
liên kết mới cũng hình thành chậm rãi với thời gian ( hình 4). Nồng độ gel càng cao, độ
bền gel sẽ hoàn thiện nhanh hơn so với gel loãng ở 20oC (hình 4). Bởi vì đoạn xoắn bậc
2 poly-proline trong gelatin cần phải được làm ổn định bởi ba vùng như thế kết hợp với
nhau là hiển nhiên khi gelatin có nồng độ thấp, có khả năng ba vùng trên có thể bắt
nguồn từ một chuỗi có cấu trúc với collagen sẽ không đóng góp vào mạng lưới gel. Tuy
nhiên, khi nồng độ tăng lên tất nhiên hai hoặc thậm chí ba chuỗi khác nhau có liên quan
cũng tăng lên. Như vậy không phải tất cả những sự đổi mới trong cấu trúc giống
collagen sẽ hình thành những lưới liên kết “có ích”. Người ta sẽ mong rằng tỉ lệ những
nút có lợi/những nút có hại sẽ tăng lên theo nồng độ của gelatin để mà không có mối
liên hệ đơn giản nào đó giữa độ cứng của gel và nồng độ tuy nhiên trên phạn vi 2-6% sự
thay đổi độ cứng của gel phụ thuộc vào Cn. Cũng như nồng độ, tỉ lệ điểm nút có ích/
điểm nút không có ích cũng sẽ phụ thuộc vào kích thước chuỗi và dù những phân tử
riêng lẽ là những bó sợi hay không. Bởi vì độ cứng của gel gelatin phụ thuộc chủ yếu
vào nồng độ và sự phân bố các gốc pyrolidine và toàn bộ kích thước và hình dáng của
phân tử, độ cứng gel trong khoảng pH từ 4-6 thì hầu như độc lập với pH, ít nhất là đối
với hệ tập trung. Bên ngoài khoảng pH này quá trình tạo gel gần như bị ức chế hoàn
toàn và gần như chắc nó sẽ phản ánh thực tế rằng tại những pH vô cùng, những chuỗi
này sẽ mang một mạng lưới điện tích dương hoặc điện tích âm cao, và lực hút tĩnh điện
sẽ ngăn cản khả năng đi vào những vị trí thích hợp nằm kề nhau của chuỗi để hình
thành nên những mạng lưới nút.
Hình 4 : Độ cứng G được biểu diễn bởi một hàm số theo thời gian cho 2% gel gelatin da chim chưa
thuộc hóa cứng tại 20oC và pH 7.
USP NF,1995). Mặc dù vậy, độ bền gel vẫn giữ vai trò cơ bản về giá trị thương mại và
được biểu thị bằng cường độ Bloom.
Dụng cụ đo độ cứng của gelatin, bên trái từ 1925, bên phải :dụng cụ hiện đại
1. Cường độ Bloom
Cường độ Bloom về bản chất là độ cứng của gel gelatin được hình thành từ những
điều kiện tiêu chuẩn. Bloom là lực được tính bằng gram khi dùng piston đường kính
12,5 mm ấn xuống 4 mm vào dung dịch gelatin nồng độ 12,5 % ở 10 0C. Các keo trên thị
trường được phân hạng từ 32 đến 512g. Mẫu càng cứng, số Bloom càng cao. Bloom
gelometer được phát triển và được cấp bằng sáng chế bởi O. T. Bloom vào năm 1925.
Phương pháp kiểm tra bloom gelatin là một bản ghi lặp đi lặp lại nhiều lần vào được
kiểm tra thường xuyên nếu độ chính xác của những thông số thực nghiệm sẽ không
được duy trì. Kể từ đó phương pháp xác định độ bền của gelatin được chuẩn hóa (BSI,
1975, GMIA, 1986).
2. Độ tinh khiết
2.1. Độ màu và độ trong
Phương pháp trực quan xác định độ màu và độ trong của gelatin sử dụng dung dịch
gelatin 6.67% so sánh với một chuẩn tham khảo được sử dụng rộng rãi.
Độ trong được xác định bằng nephelometer hoặc spectrophotometer khi đo dung dịch
gelatin 6.67% ở bước sóng 620nm.
Độ màu có thể được xác định bằng spectrophotometer khi đo dung dịch gelatin 6.67% ở
bước sóng 450nm.
Hình : độ màu và độ trong của dung dịch gelatin được đo bằng phương pháp trực quan hoặc thiết bị
2.2. pH
pH dung dịch (1%) thường ở khoảng 5 nhưng cũng có thể thay đổi đáng kể. Ở pH này,
độ nhớt của gelatin loại B đạt tối thiểu và cường độ gel là cực đại. Do đó, theo quan điểm
của nhà sản xuất, sản xuất gelatin ở pH này là có lợi. Tuy nhiên do khả năng đệm tốt của
gelatin nên pH này chưa hẳn là tốt nhất cho người sử dụng.
2.3. Độ ẩm
Độ ẩm có thể lên đến 16%, thông thường là 10 – 13% vì ở độ ẩm 13%, nhiệt độ thủy
tinh hóa của gelatin là 640C, giúp giảm kích thước các hạt và làm quá trình chế biến dễ
dàng hơn. Ở độ ẩm 6 – 8%, gelatin có tính hút ẩm cao và khó xác định chính xác tính chất
vật lý
2.4. Tro
Lượng tro được tính bằng cách nhiệt phân ở 5500C. Thông thường, lượng tro lên đến
2,5% có thể chấp nhận được trong công nghiệp thực phẩm. Tuy nhiên, bản chất của tro mới
quan trọng. Ví dụ như 2 % CaSO4 trong gelatin tạo độ trong rất tốt mặc dù vượt quá tích số
tan (do hiện tượng biến đổi tinh thể của gelatin), nhưng khi pha loãng gelatin theo công
thức làm kẹo, tro tạo tủa. Hơn nữa, ammonia thường được sử dụng làm chất thay đổi pH
trong các công đoạn chế biến gelatin và các muối như NH4Cl không được xác định bằng
phương pháp nhiệt phân.
2.5. SO2
SO2 được sử dụng làm chất diệt khuẩn và tẩy trắng trong sản xuất gelatin. Hàm lượng
dư SO2 cho phép trong gelatin thay đổi tùy theo quốc gia và các phương pháp xác định cho
kết quả rất khác nhau. Gelatin có khả năng thúc đẩy các phản ứng ôxy hóa khử và việc
kiểm soát chất ô nhiễm này không dễ dàng. H 2O2 thường được dùng để kiểm soát lượng
SO2 của gelatin và đôi khi, lượng cho phép của SO2 cũng có thể xác định được. Điều thú vị
là cả H2O2 và SO2 tồn tại đồng thời trong gelatin.
2.6. Kim loại nặng
Việc xác định kim loại nặng trong gelatin có thể gặp khó khăn vì khả năng khó phân
hủy hoàn toàn của gelatin và các thành phần chính trong tro có tính tan thấp như CaSO4 làm
thay đổi khả năng hấp thu lượng vết của kim loại nặng.
2.7. Vi sinh
Gelatin là dinh dưỡng rất tốt cho hầu hết các vi khuẩn nên quá trình sản xuất phải cẩn
thận để tránh bị nhiễm. Các vi khuẩn cần được kiểm tra là: Coliforms, E. Coli, Salmonella,
Clostridial spores, Staphylococci, và Pseudomonades.
ống hình chữ U BSI được làm từ kính borosilicate và tiêu chuẩn thế giới có nói đến kích
thước của máy đo độ nhớt được sử dụng.
Phương pháp mao quản quyết định độ nhớt dựa vào áp suất dưới mực chất lỏng để cung
cấp ứng suất trượt. Trong thiết bị đo độ nhớt hình chữ U, chất lỏng được đưa vào máy đo
độ nhớt và được kéo lên ống phía bên phải cho đến khi mực chất lỏng nằm trên vạch đánh
dấu (A) khoảng 5mm. Sau đó, áp suất được loại bỏ hoặc hút ra thời gian để phần đáy của
mặt cong rơi vào đỉnh trên của điểm A và đỉnh trên của một điểm B xa hơn được ghi lại.
Những máy đo độ nhớt đã được chỉnh trước cho phép sự so sánh và những phép đo liên
quan trực tiếp với nhau, nước thường là dung dịch đối chiếu. Độ chính xác của nhiệt độ rất
cần thiết, vì vậy độ nhớt phụ thuộc vào nồng độ và giới hạn được yêu cầu cho phương pháp
kiểm tra bloom cũng được yêu cầu cho sự đánh giá độ nhớt.
4. Khối lượng phân tử và sự phân bố khối lượng phân tử
Phân tử gelatin được chia thành một vài phân tử có khối lượng tương đối và có những
kích thước phổ biến nhất. Những dạng khối lượng gelatin thường gặp: chuỗi δ có khối
lượng phân tử 230–340,000, chuỗi β có khối lượng phân tử từ 123–230,000, chuỗi α có
khối lượng phân tử từ 80,000–125,000 và những đơn vị sub-α: đơn vị 1: 49,999–
80,000;đơn vị 2: 35,000–49,000; đơn vị 3: 25,000–35,000; đơn vị 4: tương tự với khối
lượng của phân tử nằm trong khoảng 10,000–25,000. Hiển nhiên, mỗi một đoạn sẽ có nhiều
kích thước và hình dáng hỗn tạp, sự định nghĩa α, β, γ chỉ đơn thuần phản ánh những
khoảng gelatin α, β, γ sẽ được tìm thấy. Trong một khoảng giới hạn nào đó, người ta công
nhận rằng giá trị của mỗi chuỗi sẽ được phản ánh bởi cường độ bloom và độ nhớt của gel,
nhưng những kết quả xác định của họ sẽ cho phép sự đảm bảo chất lượng tốt hơn nữa cho
sử dụng. Ví dụ trong sản xuất vỏ gelatin ( vỏ con nhộng) sử dụng lượng chuỗi γ cao cho ra
một cấu hình quá nhanh và độ nhớt dung dịch tăng lên nên vỏ tạo ra sẽ không bị méo mó.
Ngược lại nếu sử dụng chuỗi γ với một lượng quá nhỏ gel sẽ hình thành chậm chạp và hỏng
đến nỗi không thể lấy vỏ ra hoàn toàn từ phân bố gel hình trụ. Những đoạn α, β góp phần
vào độ bền và độ nhớt của gel và nếu mẫu này có nhiều chuỗi sub-α nó sẽ có độ nhớt tương
đối thấp và cấu hình kém, kết quả là độ nhớt của gel sẽ không phù hợp cho quá trình đóng
bao. Nói chung, lượng chuỗi γ cao sẽ cho ra cấu hình gel tốt nhưng lượng chuỗi sub-α sẽ
cho ra cấu hình gel kém.
Khối lượng phân tử của collagen và dẫn xuất gelatin thương mại có giá trị
Gelatine dùng như chất tạo kết cấu trong sản xuất bánh kẹo không chứa đường
Trong kẹo, gelatine giữ vai trò:
• chất tạo bọt : làm giảm sức căng bề mặt của pha lỏng
• chất ổn định : tạo độ bền cơ học cần thiết tránh biến dạng sản phẩm
• chất liên kết: liên kết một lượng nước lớn kéo dài thời gian bảo quản sản phẩm.
1.2. Các sản phẩm từ sữa
1.2.1. Yaourt
Gelatine giúp cải thiện cấu trúc yaourt đã lên men mà không làm ảnh hưởng đến vị đặc
trưng của sản phẩm.
Gelatine được sử dụng chủ yếu để tránh hiện tượng tách lỏng của whey trong suốt quá
trình sử lý và bảo quản.
Thích hợp sử dụng để bổ sung vào yaourt trái cây.
2. Trong Y học
Trong công nghiệp dược
phẩm, gelatin được dùng
làm vỏ thuốc nhộng cứng
và mềm để bảo vệ dược
phẩm không tiếp xúc với
ánh sáng và ôxy. Gelatin
còn là chất bổ sung vào
khẩu phần và tăng cường sức khỏe, syro..., chất nền cho thuốc mỡ và hồ như kem đánh
răng.
3. Trong nhiếp ảnh
Nhờ tính chất vật lý và hóa học độc đáo của gelatin mà chất
này trở thành một phần quan trọng trong công nghiệp phim ảnh.
Gelatin rất có ích trong các công đoạn pha chế nhũ tương bạc
halogenua để sản xuất phim. Gelatin rất quan trọng khi phim tiếp
xúc với ánh sáng hay khi phim được rửa.
4. Trong khoa học kỹ thuật
Gelatin còn được sử dụng rộng rãi trong khoa học như trong kỹ thuật đúc điện, chống
thấm nước, nhuộm và phủ lam kính hiển vi. Các nghiên cứu về vi sinh sử dụng gelatin làm
môi trường nuôi cấy. Gelatin là tác nhân nhũ tương hóa, rất có ích để kết hợp các chất lỏng
và những chất phun xịt khác. Ở dạng ít tinh khiết hơn, gelatin được dùng làm keo và chất
hồ vải. Keo có nguồn gốc từ gelatin được dùng để dán nhãn lên trái cây và rau quả…
4.1. Nhận dạng dấu vân tay
Thay cho các phương pháp cũ, việc dùng băng Gelatine để lấy dấu vân tay sẽ thu giữ
được cả các chất chứa trong vân tay, dù chỉ 1 phần triệu gam. Phân tích chúng, người ta xác
định được nhân dạng, tuổi tác, giới tính... của chủ nhân dấu tay đó.
Các phương pháp thu thập dấu vân tay ở hiện trường hiện nay yêu cầu phải sử dụng bột,
chất lỏng hoặc hơi nước. Điều này có thể làm thay đổi dấu vân tay và tẩy xóa các dấu vết là
manh mối cho giám định pháp y như các vết hóa chất trong vân tay.
Thu thập dấu tay bằng băng Gelatine khắc phục được những nhược điểm này. Không
những thế, nó còn cho kết quả nhanh hơn (chỉ trong vòng chưa đầy 30 giây đã có kết quả
nhận dạng hóa chất).
Các nhà nghiên cứu đã tiến hành nhiều thử nghiệm với nhiều mẫu vân tay để thống kê
và họ tin tưởng rằng đây là dụng cụ khá hữu hiệu cho việc giám định pháp y: nó có thể giúp
nhận dạng thủ phạm có hút thuốc hay không, là người ăn chay hay ăn thịt... từ đó giúp cảnh
sát nhanh chóng khám phá vụ án.
• Tạo nhũ cho công nghệ chế biến các sản phẩm từ thịt
• Protein trong thực phẩm ăn kiêng
• Chất tạo bọt….
3. Gelatine biến tính hóa học:
Các nhóm amin cacboxyl, hydroxyl có trong Gelatine có thể
phản ứng với các thuốc thử đơn và đa chức làm thay đổi tính chất
vật lý và hóa học của Gelatine và các sản phẩm từ nó.
Loại Gelatine biến tính này được sử dụng chủ yếu trong công
nghệ nhiếp ảnh và mỹ phẩm