ENZYMY

- NOTATKI OD MATURA100PROCENT -
M E T A B O L I Z M

ENZYMY
• rola biokatalizatorów w organizmie
• mechanizm katalizy enzymatycznej
• rodzaje inhibicji

Katalizatory
Niektóre reakcje chemiczne zachodzą bardzo wolno. Gdy celem reakcji było wytworzenie jakiegoś produktu
przemysłowego, inżynierowie opracowywali metody przyśpieszenia procesu. W wielu przypadkach okazało
się, że dodanie nowej substancji, nie związanej bezpośrednio z przezmianom (nie jest substratem, ani
produktem) może w znaczący sposób przyśpieszyć reakcję. Takie substancje nazwano katalizatorami. Ich
przykładem jest sproszkowana platyna stosowana w czasie reakcji uwodornienia alkenów. Dokładny opis
mechanizmu katalizy pozostawmy podręcznikom od chemii. Dla biologii kluczowe jest abyś pamiętał, że
katalizatory nie zużywają się w czasie reakcji. Gdy do zbiornika, w którym znajdują się węglowodory doda
się 1 kg platyny, dokładnie tyle samo będzie się w nim znajdować po zakończeniu reakcji i odebraniu
produktów. Całkowita masa metalu nie zmaleje nawet o jeden gram. Ważne także abyś zapamiętał, że

t
en
katalizator przyśpiesza reakcję, a nie umożliwia jej zajście lub zmienia jej mechanizm. Wpływają wyłącznie
oc
na jej szybkość!
pr

Odkrycie kolejnych katalizatorów znacząco wpłynęło na rozwój przemysłu. Tak genialny sposób na
00

zwiększanie wydajności procesów musiał zostać wykorzystany również przez przyrodę. Oczywiście ona
zrobiła to o wiele lat wcześniej (kilka miliardów). Katalizatory, które występują naturalnie w żywych
a1

organizmach i napędzają ich procesy zyskały przydomek bio-. Biokatalizatory to substancje z grupy:
ur

•..witamin
at

•..hormonów
m

•..enzymów
Witaminy i hormony są bardzo zróżnicowane pod względem budowy oraz mechaniki wpływu na przebieg
@

bioreakcji. Natomiast wszystkie enzymy są zbudowane i zachowują się w podobny sposób.

Enzymy
We wczesnej fazie biogenezy, czyli powstawania życia na Ziemi, funkcję enzymów spełniały cząsteczki
RNA. Obecne ten typ katalizy został zdominowany przez białka. Enzymy białkowe występuje we
wszystkich komórkach, każdego żywego organizmu. Może je spotkać nawet w kapsydach wirusów, które
przecież…nie…należą…do…żywej…części…przyrody.
Właściwą częścią enzymu – jego ciałem zbudowanym z łańcuchów peptydowych jest apoenzym. Dzięki
trzeciorzędowej strukturze białka przybiera unikalny wyłącznie dla siebie kształt1. Może wyróżnić na nich
dwa obszary: centrum aktywne oraz centrum allosteryczna. Są to miejsca przez które apoenzym łączy się
z innymi substancjami. Dzięki unikalnej strukturze trzeciorzędowej, każde z centrów pasuje tylko do
określonej substancji. Dlatego enzym X może przyłączyć wyłącznie substancję Y, a już związek Z w ogólne
nie będzie do niego pasować. To zjawisko to specyfikacja enzymów. Dzięki niej, każdy typ enzymów
katalizuje tylko określony proces. Mimo ogromnej różnorodności procesów i substancji, w komórce panuje
porządek.

1
Oznacza to, że każdy typ enzymu posiada odmienny kształt, dzięki temu może współdziałać tylko z innymi,
konkretnymi substancjami, których kształt jest dopasowany do enzymu.

2
Centrum aktywne to miejsce za pomocą którego apoenzym łączy się z substratem, który będzie
katalizowany. Przebieg tego procesu został przedstawiony nieco niżej.

Centrum allosteryczna nie występuje w każdym apoenzym

apoenzymie. Dzięki niemu enzym może połączyć się z centrum aktywne
miejsce połączenia apoenzymu z:
koenzymem lub grupą prostetyczną. Czym są te sub- • substratami
stancje? Ich charakter może być bardzo różny: od białek, • koenzymami
• grupami prostetycznymi
przez cukry aż po witaminy. Wspólnym mianownikiem
wszystkich koenzymów jest fakt, że łączą się z
apoenzymem tymczasowo. Powodują jego aktywację, centrum
dzięki czemu może katalizować daną przemianę. Grupy allosteryczne
nie występuje w każdym apoenzymie
prostetyczne, również odpowiadaj za pobudzenie enzymu,
ale on łączą się z nim na stałe. Raz przyłączona grupa
pozostaje z apoenzymem do jego zużycia lub zniszczenia. Apoenzym połączony z dodatkowa substancją,
która nie stanowi substratu nazwano haloenzymem.
apoenzym

apoenzym

koenzym
haloenzym haloenzym

t
grupa
prostetyczna
en
oc
stałe połącznie tymczasowy kompleks:
apoenzym-koenzym
pr

apoenzymu z grupą
00
a1

Praca…enzymów
ur

Aktywny enzym, który znajduje się w miejscu reakcji przyłącza do siebie substrat. To nietrwałe połączenie,
które określa się mianem kompleksu. W czasie jego istnienia substrat ulega modyfikacji, dzięki której
at

osłabiają się wiązania chemiczne, których rozerwanie jest niezbędne do zajścia reakcji. Następnie do
m

kompleksu dołączają się inne substraty, lub jeśli nie jest to konieczne od razu dochodzi do przemiany
@

cząsteczki substratu w produkt. W tym momencie zaistniał kompleks enzym-produkt, który rozpada się
uwalniając oba komponenty. W taki sposób dochodzi do kataliz z użyciem substratów.

enzym enzym

kompleks kompleks
enzym-substrat enzym-produkt

Poza specyficznością co do przyłączanego substratu, enzymy charakteryzuje tak zwana liczba obrotów.
Określa ona jak wiele cząsteczek substratów mogą zamienić w produkty w jednostce czasu (np. w ciągu
jednej…sekundy).

Poniżej przedtawiono grupy enzymów, podzielone ze względu na typ katalizowanych reakcji:

NAZWA GRUPY TYP REAKCJI

Oksydoreduktazy • katalizują reakcje redoks (utlenianie i redukcję związków).

3
 Transferazy • katalizują reakcje podczas, których dochodzi do przenoszenia grup funkcyjnych między cząsteczkami.

Hydrolazy • katalizują reakcje rozkładu z udziałem wody (np. hydroliza skrobi).

Liazy • katalizują reakcje rozpadu (bez udziały wody)

Izomerazy • katalizują reakcje przegrupować wewnątrzcząsteczkowych, zmiany danego izomeru na inny.

• katalizują reakcje w których dochodzi do syntezy związku przez powstanie wiązań między węglem a
Ligazy
atomem innego pierwiastka (np. C−C; C−N; C−S).

Proenzymy
Komórki wytwarzają enzymy w postaci nieaktywnej, aby móc je „włączyć” dopiero w środowisku
odpowiednej reakcji. Nim zostaną tam przetransportowane są tak zwanymi proenzymami. Do aktywacji
wymagają czynnika w postaci koenzymu/grupy prostetycznej (co opisano wyżej) lub odpowiednich

t
warunków środowiska (temperatury, składu chemicznego macierzy, odczynu pH). W komórkach ze
en
względu na kompartmentację2 główną rolę odgrywa odczyn i skład macierzy (matriks/stromy/cytozolu3).
oc
Najlepszym przykładem proenzymu jest pepsynogen wytwarzany przez komórki ścian żołądka. To
pr

proenzym, który aktywuje się do pepsyny w kwaśnym pH. Takie zapewnia kwas solny obecny we wnętrzu
żołądka. Aktywna pepsyna rozkłada wiązania peptydowe w białkach. Gdyby działała tuż po powstaniu –
00

wewnątrz komórek ścian żołądka rozłożyłaby również je (jako struktury zbudowane z białek). Rozdział
a1

miejsca wydzielenia proenzymu i miejsca jego aktywacji do enzymu w tym przypadku ma działanie
ochronne. To dość częste zjawisko. Innym przykładem proenzymu są substancje obecne w ziarniakach4 zbóż
ur

ozimych. Aktywują się po przechłodzeniu – gdy temperatura spadnie do niskich wartości, a następnie
at

wzrośnie. Po tym katalizują szereg procesów, które prowadzą do wykiełkowania ziarniaka w odpowiednim
m

okresie roku (tak by ten po wykiełkowaniu miał optymalne warunki do wzrostu i rozwoju).
@

Pojęcie proenzymu i procesy z nim związane są popularne w biologii. Omówienie ich w jednym miejscu
jest niemożliwe ze względu na dużą liczbę tematów powiązanych. Przedstawione wyżej przykłady wiążą się
z wiedzą z zakresu fizjologii i botaniki. Tak jest również w innych przypadkach. Dlatego informacje na ich
temat opisano przy okazji zagadnień z innych dziedzin biologii.
𝐻𝐶𝑙
pepsynogen → pepsyna

Czynniki…wpływające…na…aktywność
Większość enzymów nie działa wyłącznie w ściśle określonych warunkach: np. w pH = 5,06 i temperaturze
26,5°C, lecz w pewnym zakresie: np. w pH od 5,00 do 5,50 oraz temperaturze od 25°C do 27°C.
W każdym zakresie istnieje wartość optymalna, w której dany enzym działa najsprawniej – jest w stanie

2
Kompartmentacja to podział komórki na obszary o różnych warunkach. Jego przyczyną jest rozbudowana siateczka
śródplazmatyczna.
3
Roztwory koloidalne (macierze), które wypełniają określone obszary komórki: matriks – wnętrze mitochondrium,
stroma – wnętrze chloroplastów, cytozol – przestrzenie między organellami.
4
Ziarniak to typ nasiona o szczególnych cechach. Opis w części poświęconej botanice.

4
przemienić najwięcej cząsteczek substratów w produkty w jednostce czasu (wykazuje największą liczba
obrotów).

TEMPERATURA ŚRODOWISKA ODCZYN pH SUBSTANCJE CHEMICZNE

• aktywność enzymu rośnie wraz z wzrostem
temperatury, aż do 45°C – powyżej białko
budujące enzym ulega denaturacji –
centrum aktywne zostaje zniekształcone i
żaden substrat nie może się z nim połączyć
(wyjątkiem są enzymy obecne w komórkach
Archeabacter - prokariotów żyjących w
gorących źródłach).
• każdy enzym posiada określoną wartość • substancje, które wywołują wzrost
pH, które jest optymalna dla jego działa- aktywności enzymu nazywane są
nia. Przykłady enzymów: aktywatorami. Popularną sub-
amylaza ślinowa pH = 7 stancją tego typu jest koenzym A
pepsyna pH = 2 (w skrócie CoA).
trypsyna pH = 8 • substancje które powodują spadek
nukleaza pH = 8 aktywności enzymu są nazywane
amylaza trzustkowa pH = 8 inhibitorami.

Aktywność enzymu wykreśla się za pomocą krzywej Michaelisa-Mentena. Wyraża ona stosunek szybkości
reakcji do stężenia substratu. Wykres każdego enzymu posiada punkt nazywany stałą Michaelisa-Mentena
(KM) – dopowiada on wartości stężenia substratu przy, której szybkość reakcji jest równa połowie szybkości
maksymalnej jaką może osiągnąć enzym. Zagadnienie najlepiej tłumaczy przykładowy wykres:

Szybkość reakcji V V max

t
[mol/s]
en
oc
pr
00

0.5 V max
a1
ur
at
m
@

Stężenie substratu
KM [mol/dm³]

Vmax – prędkość maksymalna jaką enzym może teoretycznie nadać katalizowanej reakcji w optymalnych dla
siebie…warunkach.
KM – stała Michaelisa-Mentena – to wartość stężenia substratu, przy którym prędkość reakcji równa się
połowie Vmax. Im niższa wartość KM ma dany enzym (w określonych warunkach) tym jest bardziej aktywy,
więc działają na niego czynniki o wartości najbardziej zbliżonej do optimum.

Hamowanie…działania…enzymów
Na działanie enzymów poza czynnikami przyrodniczymi mogą wpływać inne substancje. Te które powodują
wzrost aktywności enzymu są nazywane aktywatorami. Działające do nich przeciwnie inhibitory mogą
spowodować zahamowanie działania enzymu na trzy sposoby:

INHIBICJA KOMPETENCYJNA INHIBICJA NIEKOMPETENCYJNA INHIBICJA ALLOSTERYCZNA

• to inhibicja polegająca na podobieństwie • w tego typu inhibicji inhibitor i substrat • polega na tym że inhibitor
cząsteczki inhibitora i substratu. nie wykazują podobieństwa. Inhibitor allosterycznym łączy się z enzymem w
Inhibitor kompetencyjny łączy się z niekompetencyjny łączy się z enzymem miejscu centrum aleatorycznego w
enzymem w miejscu centrum aktywnego. w innym miejscu niż centrum aktywne wyniku czego cały enzym zmienia swoją

5
Powstaje kompleks, który uniemożliwia
enzymowi łączenie się z substratami i
katalizowanie reakcji. Skuteczność
inhibicji rośnie wraz ze stężeniem
inhibitora kompetencyjnego, ale można ją
zniwelować przez wzrost stężenia
substratu.
jednak to połączenie skutkuje zmianą
kształtu centrum aktywnego – w wyniku
czego substrat nie może utworzyć
kompleksu z enzymem. Skuteczność
inhibicji rośnie wraz ze stężeniem
inhibitora niekompetencyjnego, a wzrost
stężenia substratu w ogóle nie wpływa na
to zjawisko.
strukturę i staje się nieaktywny.
Inhibitorem allosterycznym zazwyczaj
jest produkt końcowy jakiegoś szeregu
przemian – to zjawisko to tzn. mechanizm
stężeń zwrotnych ujemnych (czytaj dalej).

enzym
enzym
enzym

inhibitor enzym
enzym
enzym inhibitor

t
inhibitor
en
oc
pr
00

Sprzężenia…zwrotne
a1

Działanie enzymów podlega jeszcze jednemu typowi regulacji. Poza wpływem aktywatorów, inhibitorów i
ur

określonych warunków otoczenia, żywe organizmy „opracowały” strategię, która nazywa się sprzężeniem
at

zwrotnym. Dotyczy ona wyłącznie szlaków metabolicznych – nie można jej odnieść ani do cykli, ani
m

pojedynczych reakcji. Sprzężenie zwrotne polega na wpływie produktu ostatniej reakcji szlaku na
przemianę, która zachodzi gdzieś w początkowych etapach szlaku. Najlepiej zobrazuje to schemat:
@

SUBSTRAT X PÓŁPRODUKT A PÓŁPRODUKT B PÓŁPRODUKT C PRODUKT

W zależności od tego, w jaki sposób produkt wpłynie na przemianę wyróżnia się sprzężenia zwrotne
dodatnie (zwiększenie efektywności przemiany) lub sprzężenie zwrotne ujemny (zmniejszenie
efektywności). Sprzężenie zwrotne odgrywają znacząca rolę w metabolizmie. Szczególne znaczenie mają w
regulacji hormonalnej, o czym dowiesz się z części Kursu poświęconej anatomii.

6
 CHCESZ POZNAĆ CIEKAWY
SPOSÓB NA NAUKĘ?
Obserwuj nasze profile na portalach społecznościowych -
znajdziesz tam fiszki, schematy i memy dzięki którym
powtórzysz wiedzę w czasie scroolowania palcem ekranu.

Nowe posty pojawiają się codziennie. Poza merytoryczną

widzą udostępniamy najnowsze aktualności na temat matury i
wiadomości przydatne w czasie aplikacji na studia.

Bioche Matematyk Geografi

DOŁĄCZ RÓWNIEŻ DO NASZYCH GRUP EDUKACYJNYCH.

PYTAJ I WYMIENIAJ SIĘ WIEDZĄ Z INNYMI MATURZYSTAMI!

Jesteśmy dla Ciebie 24H / 7 DNI w tygodniu!

Email: kontakt@matura100procent.pl. Copyrighty by Matura100procent (TMSK).
ZOBACZ WIĘCEJ
MATERIAŁÓW