• การทำงานของเอนไซม์ 

+โพสต์เมือ
่ วันที่ : 9 ต.ค. 2552

ภาพประกอบจากอินเทอร์เน็ ต

.....

เอนไซม์เป็ นสารทีม ี วามสำคัญและน่าสนใจยิง่ เอนไซม์ไม่ใชม

่ ค ่ ห
ี น ้าทีเ่ พียงแต่ยอ ่ ย
อาหารซงึ่ เป็ น ซบ ั สเตรต (substrate) ของปฏิกริ ย
ิ าเคมีเท่านัน
้ แต่เป็ นสารทีช ่ ว่ ยเร่ง
ปฏิกริ ย
ิ าเคมีตา่ งๆ ทีม ี ำนานมากมายหลายพันชนิดซงึ่ เกิดขึน
่ จ ้ ภายในเซลล์ การค ้นพบ
เอนไซม์จงึ นับว่าเป็ นสงิ่ อัศจรรย์และมีความสำคัญอย่างยิง่ ในการ ศก ึ ษาชวี วิทยา

นักวิทยาศาสตร์ไม่มโี อกาสทีจ
่ ะเข ้าไปดูการทำงานของเอนไซม์ภาในเซลล์ได ้ จึงต ้อง

(คลิกเพือ
่ ดูภาพขนาดใหญ่)

แผนภาพจำลองแสดงโครงสร ้างสามมิตข
ิ องเอนไซม์ชนิดหนึง่ ประกอบด ้วยพอลิเพปไทด์ทม
ี่ ้วนกันเป็ น
ก ้อน
ึ ษาการทำงานของเอนไซม์ภายนอกเซลล์ ซงึ่ มีเงือ
ศก ่ นไขบางประการทีแ่ ตกต่างจาก
ึ
การศกษาการทำงานของเอนไซม์ภายในเซลล์ เอนไซม์ทก ุ ชนิดทำงานในเซลล์ แต่
หลายชนิดยังสามารถทำงานนอกเซลล์ทม
ี่ ส
ี ภาพใกล ้เคียงกับภายในเซลล์

ปั จจุบน
ั นักวิทยาศาสตร์สามารถสกัดเอนไซม์ทค ี่ อ
่ นข ้างบริสท
ุ ธิไ์ ด ้หลายร ้อย ชนิด
บางชนิดอยูใ่ นรูปของผลึกทีเ่ ป็ นสารบริสท
ุ ธิ์ จากการศก ึ ษาโครงสร ้างและสว่ นประกอบ
ของเอนไซม์ชนิดต่างๆ ทำให ้สามารถกล่าวได ้ว่า เอนไซม์เป็ นสารพอลิเพปไทด์หลาย
สาย และมักจะมีไอออนของโลหะหรือโมเลกุลทีไ่ ม่ใช โ่ ปรตีนอยูด ่ ้วย เอนไซม์จะมีมวล
โมเลกุล 10,000 ถึงมากกว่า 1 ล ้าน และมีสมบัตเิ ป็ น คะตะลิสต์ (catalyst)

อัตราการทำงานของเอนไซม์จะขึน ้ อยูก
่ บ
ั ระดับอุณหภูม ิ โดยทั่วๆ ไปอัตราการทำงาน
ของเอนไซม์ตา่ งๆ จะมีลักษณะดังกราฟ

กราฟแสดงอัตราการทำงานของเอนไซม์ทอ
ี่ ณ
ุ หภูมต
ิ า่ งๆ

จากภาพจะเห็นว่า อัตราการทำงานของเอนไซม์จะเพิม ่ ขึน

้ เมือ
่ อุณหภูมสิ งู ขึน
้ จนถึง
ระดับอุณหภูมห ิ นึง่ การทำงานของเอนไซม์จะมีอต ั ราการทำงานสูงสุด แต่เมือ ่ อุณหภูม ิ
สูงกว่านีแ
้ ล ้วอัตราการทำงานกลับลดลง ทัง้ นีเ้ ป็ นเพราะมีการเปลีย ่ นแปลงรูปร่างของ
โปรตีนทีเ่ ป็ นองค์ประกอบของ เอนไซม์
 (คลิกเพือ
่ ดูภาพขนาดใหญ่)

การ เปลีย
่ นแปลงรูปร่างของโปรตีนอันเนือ
่ งจากความร ้อน ถ ้าความร ้อนไม่สงู จนเกินไป และเมือ
่ ความร ้อน
ลดลงจนมีระดับปกติ โปรตีนจะคืนกลับสูส ่ ภาพเดิมได ้อีก

เนือ
่ งจากเอนไซม์เป็ นโปรตีนจึงมีสมบัตเิ หมือนโปรตีนทั่วๆ ไป คือ มักจะเส ยี สภาพที่
อุณหภูมส ิ งู และนอกจากนีย้ ังคงสภาพเป็ นโปรตีนได ้ในชว่ ง pH ทีจ
่ ำกัดเท่านัน
้ เรา
สามารถศก ึ ษาความสมั พันธ์ระหว่างอัตราการทำงานของเอนไซม์กบ ั pH ได ้ดังกราฟ

กราฟแสดงอัตราการทำงานของ
เอนไซม์ท ี่ pH ต่างๆ

 สมบ ัติของเอนไซม์ 

ในร่างกายของสงิ่ มีชวี ต ิ มีเอนไซม์มากมายหลายชนิด แม ้แต่แบคทีเรียซงึ่ เป็ นจุลน ิ ทรีย ์

ทีม
่ ข
ี นาดเล็กมากจนไม่สามารถเห็นได ้ด ้วย ตาเปล่า แต่ละเซลล์ยังมีเอนไซม์มากกว่า
1,000 ชนิด ถ ้าพิจารณาเอนไซม์ยอ ่ ยอาหาร จะเห็นว่ามีเอนไซม์หลายชนิดทีท ่ ำ
หน ้าทีย ่ อ
่ ยอาหาร เชน ่ เอนไซม์ยอ ่ ยน้ำตาลชนิดต่างๆ เอนไซม์ซเู ครสย่อยซูโครส เอน
ไซม์มอลเทสย่อยมอลโทส เอนไซม์แต่ละชนิดจะเร่งปฏิกริ ย ิ าเฉพาะบางซบ ั สเตรต
เท่านัน้ ซูเครสย่อยซูโคสแต่จะไม่ยอ ั
่ ยซบสเตรตอืน ่
่ เชน ไม่ยอ ่ ยมอลโทสแม ้จะเป็ น
น้ำตาลด ้วยกัน แสดงว่าเอนไซม์แต่ละชนิดจะมีสมบัตใิ นการเร่งปฏิกริ ย ิ าเฉพาะบาง
ปฏิกริ ยิ าเท่า นัน
้ นั่นจึงเป็ นเหตุผลทีว่ า่ ทำไมเซลล์จงึ ต ้องมีเอนไซม์นับเป็ นจำนวนพัน
ชนิด

ในการทำงานของเอนไซม์ โครงสร ้างของเอนไซม์กอ ่ นและหลังปฏิกริ ย ิ าก็ยังเหมือน

กันไม่มก ี ารลีย
่ นแปลง หรือแปรสภาพไปเป็ นสารใหม่ แสดงว่าเอนไซม์ไม่ได ้ทำ
ปฏิกริ ย
ิ ากับซบ ั สเตรต ถ ้าเชน ่ นัน
้ ขณะทีป ่ ฏิกริ ย
ิ าดำเนินอยูน่ ัน
้ เอนไซม์มบ ี ทบาท
อย่างไร มีผู ้อธิบายว่า ขณะเกิดปฏิกริ ย ั
ิ าเอนไซม์จับกับซบสเตรตทำให ้มีการแปรสภาพ
ของซบ ั สเตรต เชน ่ มีการสลายพันธะหรือมีการสร ้างพันธะของซบ ั สเตรตขึน ้ มาใหม่
เกิดผลิตภัณฑ์ของ ปฏิกริ ย ิ าเคมี โดยทีโ่ ครงสร ้างของเอนไซม์ไม่เปลีย ่ นแปลง ดัง
ภาพ บริเวณของเอนไซม์ทจ ั
ี่ ับกับซบสเตรต เรียกว่า แอกทีฟไซต์(active site) 

 การย ับยงเอนไซม์
ั้  

ยังมีสารอีกประเภทหนึง่ สามารถทำให ้ปฏิกริ ย ิ าทีม

่ เี อนไซม์เป็ นตัวเร่งปฏิกริ ย
ิ านัน
้ หยุด
ชะงักลงได ้ เรียกสารประเภทนีว้ า่  ตัวยับยัง้ เอนไซม์ (inhibitor) ตัวยับยัง้ เอนไซม์บาง
ชนิดอาจยับยัง้ ปฏิกริ ย
ิ าด ้วยการแย่งเอาเอนไซม์มาจาก ปฏิกริ ย ิ า จึงทำให ้เอนไซม์ไม่
สามารถจับกับซบ ั สเตรตได ้ ปฏิกริ ย
ิ าจึงหยุดชะงักไป

ตัวยับยัง้ เอนไซม์สว่ นใหญ่จะยับยัง้ การทำงานของเอนไซม์เฉพาะอย่าง กล่าวคือ ตัว

ยับยัง้ ตัวหนึง่ จะทำให ้ปฏิกริ ย ิ าอย่าง
หนึง่ เท่านัน ้ หยุดชะงักลง แต่ไม่มผ ี ลก (คลิกเพือ ่ ดูภาพขนาดใหญ่)
ระทบต่อปฏิกริ ย ิ าอืน่ ๆ ทีม
่ เี อนไซม์ชนิด
อืน
่ เป็ นตัวเร่งปฏิกริ ย ิ า ยกเว ้นในกรณีท ี่ ตัวยับยัง้ เอนไซม์เข ้าไปจับกับแอกทีฟไซต์ของเอนไซม์
เป็ นปฏิกริ ยิ าต่อเนือ
่ งกัน เชน ่ ซบ ั สเต
รตถูกเปลีย ่ นเป็ นผลิตภัณฑ์โดยเอนไซม์ชนิดหนึง่ ถ ้าเอนไซม์ชนิดแรกถูกยับยัง้ ไม่
สามารถทำงานได ้หรือทำงานได ้น ้อยลง ก็ยอ ่ มจะมีผลต่อการเปลีย ่ นแปลงผลิตภัณฑ์
เป็ นสารอืน
่ ในขัน
้ ต่อมา แต่ไม่ได ้หมายความว่า ตัวยับยัง้ เอนไซม์ชนิดแรกยับยัง้ การ
ทำงานของเอนไซม์ชนิดหลังด ้วย

ปฏิกริ ย
ิ าเคมีในเซลล์ทเี่ ป็ นกระบวนการต่อเนือ ่ งกัน ได ้แก่ การหายใจของเซลล์ซ งึ่
เป็ นกระบวนการเปลีย ่ นแปลงของสารอินทรียบ ์ างชนิดกลาย เป็ นสารชนิดอืน่ ๆ ต่อ
เนือ่ งกันหลายขัน้ ตอน ฉะนัน ้ เมือ
่ ขัน
้ ตอนใดขัน
้ ตอนหนึง่ ถูกยับยัง้ กระบวนการหายใจก็
จะหยุดชะงัก ไม่สามารถดำเนินต่อไปได ้

ในกระบวนการหายใจซงึ่ มีอยูห ่ ลายขัน้ ตอน จะมีขน ั ้ ตอนหนึง่ ที ่ กรดซก ั ซนิ ก

ิ  (succinic
acid) ถูกเปลีย
่ นเป็ น กรดฟูมาริก (fumaric acid) โดย เอนไซม์ซก ั ซน
ิ กิ ดีไฮโดรจี
เนส (succinic dehydrogenase) แต่ถ ้าเอนไซม์ซก ั ซน
ิ ก
ิ ดีไฮโดรจีเนสถูกยัย ้ ยัง้
กระบวนการหายใจจะหยุดชะงักลงไป กรดซก ั ซน
ิ ก
ิ และกรดมาโลนิกมีโครงสร ้าง
คล ้ายคลึงกัน ดังนี้

ทีม
่ าข ้อมูล : 
สรุปชวี วิทยา ม.ปลาย โดย นิพนธ์ ศรีนฤมล 

ื เรียนวิชาชวี วิทยา (เล่ม 4) หลักสูตรมัธยมศก

หนังสอ ึ ษาตอนปลาย พ.ศ.2544
กระทรวงศก ึ ษาธิการ

(คลิกเพือ
่ ดูภาพขนาดใหญ่)

แสดงการทำงานของเอนไซม์

ดังได ้กล่าวมาแล ้วว่า เอนไซม์เร่งปฏิกริ ย ิ าได ้เพียงบางชนิดเท่านั น้ แสดงว่า การ

ทำงานของเอนไซม์มค ี วามจำเพาะ (specifity) ในปี ค.ศ.1894 อีมล ิ ฟิ เชอร์ (Emil
Fischer) ได ้เสนอแนวความคิดเพือ ่ อธิบายการทำงานของเอนไซม์ทเี่ รียกว่า แบบ
จำลองแม่กญ ุ แจกับลูกกุญแจ (lock and key model) ตามแนวความคิดแบบจำลอง
แม่กญ
ุ แจกับลูกกุญแจนัน ้ เอนไซม์เปรียบเสมือนลูกกุญแจและซ บ ั สเตรตเปรียบเสมือน
แม่กญุ แจ ซงึ่ จะเกิดจากการเปลีย ่ นแปลงเมือ ่ ไขด ้วยลูกกุญแจ และลูกกุญแจจะต ้องมี
โครงสร ้างทีเ่ ข ้ากันได ้กับแม่กญ
ุ แจจึงจะใชไขกั ้ นได ้ ลูกกุญแจแต่ละดอกจะไม่สามารถ
ไขแม่กญ ุ แจได ้ทุกชนิด นอกจากนีล ้ ก
ู กุญแจยังสามารถไขแม่กญ ุ แจได ้หลายครัง้ โดย
โครงสร ้างของแม่กญ ุ แจไม่เปลีย ่ นแปลง

การทำงานของเอนไซม์นอกจากมีความจำเพาะเจาะจงแล ้ว เอนไซม์ยังมีสมบัตเิ ร่ง

ปฏิกริ ย
ิ าย ้อนกลับได ้ กล่าวคือ เอนไซม์เปลีย
่ นซบ ั สเตรตให ้กลายเป็ นผลิตภัณฑ์และ
สามารถเปลีย ั สเตรตได ้ดังเดิม ดังนี้
่ นผลิตภัณฑ์ให ้เป็ นซบ

ในการทำงานของเอนไซม์นัน ้ ถ ้ามีการเพิม่ ปริมาณของซบ ั สเตรตให ้มากขึน้ เรือ

่ ยๆ แต่
ไม่เพิม
่ ปริมาณของเอนไซม์ อัตราการเพิม ่ ของปฏิกริ ย
ิ าจะเพิม
่ ขึน
้ จนถึงระดับหนึง่
อัตราของปฏิกริ ย
ิ าจะคงทีด
่ งั กราฟ ต่อไปนี้ 

กราฟแสดงการทำงานของเอนไซม์ทไี่ ด ้รับซับสเตรตทีม
่ ค
ี วามเข ้มข ้นต่างๆ

เอนไซม์เป็ นก ้อนโปรตีน โครงสร ้างของเอนไซม์ยด ื หยุน

่ ได ้ ไม่อยูต
่ วั เหมือนลูกกุญแจ
จึงได ้มีผู ้ทีเ่ สนอให ้ปรับปรุงแนวคิดแบบจำลองแม่กญ ุ แจกับลูกกุญแจใหม่ ดังนี้ ขณะที่
มีการรวมตัวกับซบ ั สเตรต เอนไซม์อาจมีการเปลีย
่ นแปลงรูปร่างไปบ ้าง ทำให ้เอนไซม์
จับกับซบ ั สเตรตได ้กระชบ ั ขึน
้ ดังภาพ 

(คลิกเพือ
่ ดูภาพขนาดใหญ่)

ขณะเอนไซม์จับกับซับสเตรต รูปร่างของเอนไซม์เปลีย
่ นแปลงไป หลังปฏิกริ ย
ิ ารูปร่างของเอนไซม์ก็กลับ
มาเหมือนเดิมอีก

เอนไซม์ทไี่ ด ้ยกตัวอย่างมาแล ้วนัน ้ เร่งปฏิกริ ย

ิ าบางซบ ั สเตรตเท่านัน ้ แต่มเี อนไซม์บาง
ชนิดทีแ ่ ต่ละชนิดเร่งปฏิกริ ย
ิ าของซบั สเตรต แต่ซบ ั สเตรตเหล่านัน ้ จะต ้องเป็ นซบั สเต
รตทีเ่ ป็ นสารประกอบประเภทเดียวกัน นอกจากนีซ ้ บ ั สเตรตบางชนิด แม ้จะเป็ นโมเลกุล
เดียวกันก็ยังถูกย่อยโดยเอนไซม์หลายชนิด อย่างไรก็ตามการทำงานของเอนไซม์ยัง
คงมีความจำเพาะ ความจำเพาะของเอนไซม์อยูท ่ กี่ ารเร่งปฏิกริ ย ิ าของแอกทีฟไซต์เป็ น
่ ิ
สงทีก ่ ำหนด ว่า จะเปลีย ั
่ นแปลงพันธะเคมีใดของซบสเตรต เชน ไคโมทริปซน ่ ิ และ
ทริปซน ิ สามารถสลายพันธะเพปไทด์ได ้บางพันธะเท่านัน ้ ไม่สามารถสลายพันธะของ
โมเลกุลโปรตีนได ้ทุกพันธะ

เอนไซม์ไคโมทริปซินสลายพันธะของฟี นล
ิ อะลานีน ทริปซินสลายพันธะของไลซีน

จะเห็นว่า ในสายพอลิเพปไทด์ยังมีเพปไทด์อน ิ และทริปซน

ื่ ๆ อีก แต่ไคโมทริปซ น ิ
สลายเฉพาะพันธะของฟี นลิ อะลานีนและไลซน ี ตามลำดับ

แสดงสูตรโครงสร ้างของกรดซักซินก
ิ และกรดมาโลกนิก

ในการแปรสภาพของกรดซก ั ซนิ ก
ิ เอนไซม์ซก ั ซน
ิ ก
ิ ดีไฮโดรจีเนสทำหน ้าทีส
่ ลายพันธะ
ั ิ
ของไฮโดรเจนของกรดซกซนิ กให ้กลายเป็ นกรดฟูมริก แต่ถ ้าเอนไซม์นรี้ วมกับกรดมา
โลนิก ก็จะไม่มโี อกาสรวมตัวกับกรดซก ั ซน
ิ ก
ิ ดังนัน้ กรดมาโลนิกจึงทำหน ้าทีย่ ับยัง้
การทำงานของเอนไซม์นี้

จากการค ้นคว ้าของนักชวี เคมี ทำให ้ทราบว่ามีตวั ยับยัง้ เอนไซม์เฉพาะอย่างอยูห ่ ลาย

ชนิด แต่ละชนิดสามรถทำให ้การหายใจของเซลล์ทเี่ ลีย ้ งไว ้ในหลอดทดลองหยุด
ชะงักลงได ้ ข ้อเท็จจริงนีพ้ อจะทำให ้นักวิทยาศาสตร์มั่นใจว่า กระบวนการหายใจไม่ได ้
เป็ นปฏิกริ ย
ิ าขัน
้ เดียว แต่ประกอบด ้วยปฏิกริ ย
ิ าหลายขัน้ ซ งึ่ เกิดอย่างต่อเนือ
่ งกันไป
และแต่ละขัน ้ มีเอนไซม์ตา่ งชนิดกันเป็ นตัวควบคุม

จากความรู ้เกีย
่ วกับตัวยับยัง้ เอนไซม์ เราสามารถค ้นหาลำดับขัน
้ ตอนของกระบวนการ
หายใจของคนถึงขัน ่ ึ
้ ผลิตผลสุท ้ายออกมา ซงอธิบายเป็ นหลังการได ้ดังนี้
ถ ้าสาร A สาร B และสาร C เป็ นสารทีเ่ กิดขึน้ ในบางขัน
้ ตอนของกระบวนการหายใจ
ตามลำดับ และมีเอนไซม์เป็ นตัวเร่งปฏิกริ ยิ า ดังสมการ

ถ ้าเราใสส ่ ารชนิดหนึง่ ทีม

่ ส
ี มบัตใิ นการยับยัง้ เฉพาะเอนไซม์ a ลงไปในเซลล์ทเี่ พาะ
เลีย้ งไว ้ในหลอดทดลองสก ั ครู่ หลังจากนั น
้ ก็ทดสอบปริมาณสาร A สาร B และสาร C
เราควรจะพบว่า สาร A มีปริมาณสูงกว่าปกติ เพราะขาดเอนไซม์ทจ ี่ ะเปลีย่ นสาร A ให ้
เป็ นสาร B ในขณะเดียวกันสาร B และสาร C ก็จะมีปริมาณลดน ้อยลงมากจนกระทั่ง
ไม่มเี หลือเลย โดยหลักการเชน ่ นีเ้ ราจึงทราบว่า สาร A จะต ้องเกิดขึน ้ ก่อนสาร B และ
สาร C

ในทำนองเดียวกัน ถ ้าเราใสส่ ารทีส

่ ามารถยับยัง้ เฉพาะเอนไซม์ b ลงไปในเซลล์ ก็จะ
ปรากฏว่า สาร B มีปริมาณสูงกว่าปกติ ในขณะทีส ่ าร C ไม่มเี หลือหรือมีปริมาณลด
น ้อยลงมาก และสาร A มีปริมาณปกติ เมือ ่ นำผลทีไ่ ด ้ทัง้ สองครัง้ มาพิจารณาก็อาจสรุป
ได ้ว่า สาร C เกิดจากสาร A และสาร B เกิดจากสาร A

และด ้วยขัน
้ ตอนทีย ั ซอน
่ งุ่ ยากซบ ้ นักชวี เคมีจงึ สามารถทราบลำดับของปฏิกริ ย
ิ าต่างๆ
ในการหายใจของเซลล์สงิ่ มีชวี ต ิ ได ้อย่างครบถ ้วน

การยับยัง้ เอนไซม์นอกจากจะเกิดจากตัวยับยัง้ ทีม ั สเต รตแล ้ว

่ โี ครงสร ้างคล ้ายกับซ บ
ยังอาจเกิดการเปลีย่ นแปลงจนไม่สามารถรวมกับซ บ ั สเตรตได ้