Aula 02 - Descomplicando o Metabolismo Das Proteínas: Prof. Luan Lisboa

Aula 02 – Descomplicando
o metabolismo das
proteínas
Prof. Luan Lisboa
Kassyus Rodrigues Mendonça - krmanalista@gmail.com - IP: 177.39.104.3

O que você vai aprender ao final dessas
aulas?
GRAVAÇÃO
DISPONÍVEL NA
PLATAFORMA

Resumo do que abordamos na aula de
ontem
• Você precisa mudar a forma de estudar bioquímica!
• Parar de tentar decorar os nomes das enzimas, vias, reações, etc.
• Estudar conceitos básicos de química e biologia celular
• Sempre focar em entender o sentido fisiológico

• Entender o contexto é o ponto mais importante!

Resumo do que abordamos na aula de
ontem
• Nem todos os carboidratos da dieta são iguais
• Alimentos com o mesmo índice glicêmico nem sempre geram a mesma resposta glicêmica
em todo mundo
• O destino da glicose na célula depende do estado do organismo e do tecido em questão.

• A síntese de gorduras não é a prioridade quando não há superávit calórico, ela pode virar glicogênio,
energia, ribose, fornecer carbono para os aminoácidos, etc
• A glicose é tão importante que mesmo em baixa ingestão o corpora é capaz de sintetizá-la,
mesmo que isso custe o desvio de aminoácidos de suas funções primordiais
• A frutose tem os mesmos destinos da glicose, o perigo depende do contexto da dieta. Frutas
e até mesmo suco de frutas in natura não apresentam os mesmos riscos de alimentos
industrializados

Bioquímica aplicada à nutrição de forma
descomplicada?
INSCRIÇÕES NA QUINTA-FEIRA, DIA

01/03, COM UMA OFERTA EXCLUSIVA
PARA ALUNOS DO CURSO BIOQUÍMICA
E METABOLISMO DOS NUTRIENTES

Qual o objetivo de aprender bioquímica?
Se tornar bioquímico Se tornar Nutricionista
( ) (X)
O problema não é só com você!

Vou te dizer uma coisa...
• Por mais que você tente estudar bioquímica sem focar em decorar os nomes
• Por mais que você volte a estudar os conceitos básicos de química e biologia celular
• Por mais que você foque em entender o sentido fisiológico
• Você ainda pode ter muitas dificuldades em aprender o que está estudando!

Eu não tive a disciplina de bioquímica na
graduação
• Até o meu 5/6 semestre, eu estava me formando sem ter ideia da importância da
bioquímica
• Porém, nos últimos 2 semestres da faculdade tudo mudou!
• Eu tive que estudar muito, mas isso não foi o diferencial!

E quando eu digo estudar muito, era muito
mesmo
• Além de preparar uma revisão bibliográfica todas as semanas, eu tinha que apresentar
o que foi estuado para os meus colegas e/ou colaboradores da loja

Essa experiência de aprender a ensinar foi
o grande diferencial!
• Não só para me tornar um professor, mas para realmente aprender o que eu estava
estudando
• E um físico lá na década de 60 já falava sobre isso!

Técnica Feynman, a melhor técnica de
aprendizado que eu conheço
• Richard Feynman foi um físico norte-americano vencedor do
Prêmio Nobel de Física em 1965
• Feynman era um crítico do modo como as pessoas

estudavam, priorizando a memorização sobre o raciocínio.
Para ele, conhecer o nome de algo e realmente conhecer
algo são coisas diferentes.
• Para corrigir esse erro de decorar em vez de aprender, o

físico desenvolveu um método de cinco passos simples para
estudantes aprenderem melhor qualquer conceito.

Escolha um assunto que deseja aprender e
comece a estudá-lo
• Leia vários livros dos mais simples aos mais complexos sobre o mesmo tema, assista
vídeos e faça vários resumos (preferencialmente em forma de mapas mentais) do que
conseguiu entender
• Livros que eu indico para começar
MARZZOCO, Anita., TORRES, B. FERRIER, Denise R. Bioquímica

Bayardo. Bioquímica Básica, 4. ed. Rio ilustrada. 7.ed. Porto Alegre:
de janeiro. Guanabara Koogan, 2017 Artmed, 2018.

Mas lembre-se...
• Quando for estudar, não tentem focar em decorar nomes de enzimas, vias, reações e
etc.
• Não deixem passar termos que você não conhece relacionados a conceitos básicos de
química e biologia celular
• E, principalmente, foque em entender o contexto e a relevância fisiológica daquilo que

você está estudando

Mapas mentais, uma excelente ferramenta
de aprendizado
• São diagramas que, por meio da sistematização do fluxo
natural do cérebro, auxiliam e fazem total diferença nos
processos de aprendizagem, organização e produção.
• Meio de ilustrar as ideias de maneira a relacioná-las umas às

outras, a partir de um pensamento central
• Permitem uma aprendizagem relevante
• Os mapas mentais ajudam a criar essa aprendizagem

relevante porque forçam os alunos a encontrar conexões
entre as novas aprendizagens e o conhecimento existente

Além de mapas mentais você pode montar
aulas sobre o assunto que você está estudando

Finja ensinar (ou ensine) o assunto
aprendido para alguém
• Monte uma apresentação sobre o que você aprendeu e tente ensinar para alguém
• Grupos de estudos
• Ligas acadêmicas

A pirâmide de aprendizagem de William
Glasser
• Psiquiatra americano acreditava que o
professor é um guia para o aluno e não
um chefe
• Quanto mais nos relacionamos com o

conhecimento de forma ativa, um maior
número de informações serão assimiladas

Identifique as suas falhas na explicação
• Se o outro não conseguiu entender, provavelmente é por que você não
aprendeu o suficiente para simplificar e explicar o conteúdo
• Esse é o ponto chave!
• “Se você não consegue explicar algo para uma criança é porque você
ainda não conhece o assunto o suficiente.”

Corrija o conteúdo aprofundando o
conhecimento e simplificando a explicação
• Foque em entender o que não ficou claro, leia mais, assista mais vídeos, pergunte, etc.
• “Por quê?” “O quê?” e “Como”
• Faça estas perguntas quantas vezes forem necessárias até que você consiga entender
todas as nuances e detalhes do tópico.

Refaça todo o processo quantas vezes forem
necessárias até o assunto ficar claro para você

Tá, mas e a relação disso com a
bioquímica?
• Por que essas técnicas de estudos são excelentes para a bioquímica?
• Lembra que eu falei dos “por quês”? Decorar não vai te ajudar a ensinar algo com
clareza, você precisa ir além, questionar, entender os por quês.
• Essa técnica vai te ensinar a entender o contexto e a relevância das vias
• E isso é crucial para utilizar o conhecimento da bioquímica em sua jornada como

nutricionista!

Se eu fosse aplicar essas técnicas para
estudar o metabolismo das proteínas
• Primeiro eu iria buscar o conteúdo nos livros mais básicos
• Harvey, Richard A., and Denise R. Ferrier. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre, Artmed Editora,
2012.
• Nelson, David L., and Michael M. Cox. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre.
Artmed Editora, 2014.
• Associado a isso eu iria assistir vídeo aulas e também ler sobre isso em sites não oficiais

O meu estudo inicial iria ser focado em:
• Entender o que são proteínas
• Entender o sentido fisiológico, o por quê da sua produção
• Entender quais as suas funções das proteínas
• Entender quais os possíveis destinos dela no organismo

Depois eu montaria uma aula
sistematizando tudo que eu aprendi
• A ideia da aula é seguir uma ordem lógica
• Alimentos, digestão, absorção intestinal, absorção celular, destinos possíveis nas células
• Entender os destinos e correlacionar com os possíveis estados e os principais tecidos

• Estado alimentado, jejum, exercício, stress metabólico, etc
• Fígado, músculo, etc.

Primeiro passo é entender o que são
proteínas e aminoácidos
• Do grego Protos, Pröteios, primeiro, de primeira classe, e do latim Īna, substância
fundamental.
• Esta palavra foi introduzida por Gerard Johannes Mulder, agrônomo e químico holandês
que escreveu em 1838 que sem proteína seria impossível a vida em nosso planeta.
• Foi a primeira substância reconhecida como parte vital dos tecidos vivos.

Primeiro passo é entender o que são
proteínas e aminoácidos
• São as biomoléculas mais diversificadas quanto a forma e função.
• São o componente principal, ou único, de estruturas tão diferentes quanto a clara dos
ovos, os cascos e chifres, a pele e o cabelo, o bico e as penas das aves.
• O ser humano produz entre 50.000 e 100.000 proteínas diferentes
• Proteínas são moléculas de alto peso molecular, formadas pela polimerização de

aminoácidos

Os humanos são seres proteicos
• Catálise de reações biológicas : enzimas
• Transporte de nutrientes e metabólitos: oxigênio, fármacos
• Resposta imune: imunoglobulinas
• Função regulatória: hormônios
• Movimento: actina e miosina
• Estrutural: colágeno
• Transmissão química de impulsos nervosos: neurotransmissores
• Controle do crescimento e diferenciação celular: fatores de crescimento e citocinas
• Sinalização celular: receptores de membrana e hormônios

Proteínas são formadas por aminoácidos
• Proteínas são formadas pela polimerização de aminoácidos
• Apesar de apresentarem estruturas e funções tão variadas, são sintetizadas a

partir de apenas 20 aminoácidos diferentes
• Como as proteínas são compostas por centenas de aminoácidos, cada um

deles podendo estar representado mais de uma vez, a possibilidade de
construção de moléculas diferentes é praticamente infinita

O que são aminoácidos
• Aminoácidos são compostos orgânicos que apresentam em sua composição carbono,
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio
• Embora mais de 300 diferentes aminoácidos tenham sido descritos na natureza, apenas
20 deles são usualmente encontrados como constituintes proteínas em mamíferos
• Nós conseguimos obter todos os 20 aminoácidos proteinogênicos através dos

alimentos

Para obtenção dos aminoácidos da dieta,
precisamos digerir as proteína
• No tubo digestivo, as proteínas nativas da dieta são
desnaturadas pela mudança de pH
• Hidrolisadas por enzimas específicas denominadas

proteases
• Enzimas encontradas no suco gástrico, entérico e

pancreático
• A digestão das proteínas começa no estômago, que secreta

o suco gástrico

A desnaturação das proteínas é um passo
importante
• Isso facilita a ação das proteases nas ligações peptídicas
• A estrutura primária é desfeita através da ação de enzimas específicas

Antes da ação das proteases, alguns
fatores são fundamentais
• Desnaturação da proteína nativa
• Mas também é preciso desfazer o “cimento” celular para liberar as proteínas da matriz
alimentar
• Nesse quesito, além da ação dos ácidos estomacais, a mastigação é essencial
• Mas nem todas os alimentos proteicos da dieta são iguais!

Classificação das proteínas quanto a
qualidade nutricional
• É relativamente simples avaliar a composição de aminoácidos de uma proteína e
quantificar os aminoácidos essenciais
• Mas a qualidade não depende apenas da quantidade de aminoácidos essenciais e sim

da biodisponibilidade, ou seja, do quanto o nosso corpo realmente irá aproveitar para a
síntese endógena de proteínas
• A biodisponibilidade é um parâmetro complicado de ser avaliado in vivo, por tanto

muitos métodos para avaliação da qualidade nutricional de uma proteína são
discutidos

O valor biológico é um dos métodos utilizados
para avaliar a qualidade de uma proteína
• É uma medida da proporção de proteína absorvida de um alimento que se incorpora às
proteínas do corpo do organismo
• O valor biológico é determinado com base nesta fórmula.

• VB = ( N r / N a ) * 100
• Onde:
• Na = nitrogênio absorvido em proteínas na dieta de teste
• Nr = nitrogênio incorporado ao corpo na dieta de teste
• No entanto, a medição direta de Nr é essencialmente impossível.

• Normalmente é medido indiretamente a partir da excreção de nitrogênio na urina.

Em 1991 a FAO/OMS definiu que a qualidade da
proteína é caracterizado pelo PDCAAS
• O método protein digestibility-corrected amino acid score (PDCAAS) que considera a
capacidade da proteína de fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades
necessárias ao organismo humano para crescimento e manutenção
• É definido como a relação entre o conteúdo do primeiro aminoácido limitante na

proteína (mg/g) e o conteúdo daquele aminoácido em uma proteína de referência
(mg/g), multiplicado pela digestibilidade verdadeira.

O escore de aminoácido é utilizado para
determinar o aa limitante
• A FAO/OMS recomenda como método para determinar o
aminoácido limitante da proteína o escore químico (EQ) que mede
o conteúdo de aminoácidos presentes em uma fonte de proteína e
compara os valores com uma proteína tida como referência para
crianças entre 2 e 5 anos de idade
• Cada um dos aminoácidos essenciais precisam ter uma quantidade

mínima em gramas da proteína
mg de aa / g de proteína teste
EQ = mg de aa / g de proteína padrão

Determinação do escore aminoacídico
• O aminoácido que estiver com o escore química mais baixo será o
aminoácido limitante
• Esse método não leva em consideração a digestibilidade das

proteínas, a disponibilidade ou a habilidade da proteína de manter a
síntese celular
• Ex:
• A soja tem 30mg de histidina/ g de proteína
• A OMS recomenda 19mg de histidina/g de proteína
• Seguindo a fórmula do EQ temos: 30/19 = 1,58
• Escore > 1: atende a recomendação;
• Escore = 1: igual a recomendação;
• Escore <1: abaixo da recomendação, aminoácido limitante

Valor biológico das proteínas
• Como o EQ avalia apenas o aminoácido limitante, não avalia a digestibilidade.
• A qualidade depende do escore de aminoácidos e da digestibilidade (ai que entra o

PDCAA)
• Digestibilidade verdadeira= aa ingerido – (aa excretado – aa endógeno)
• É importante multiplicar o EQ do menor aa pela digestibilidade do alimento fonte
• PDCAA = aminoácido com menor escore x digestibilidade

Valor biológico das proteínas
• Um alimento que o menor EQ é do triptofano (9mg/g)
• 11/9 = 0,82
• onde 11 é a recomendação da OMS e o 9 é a quantidade de Trp no alimento
• Para encontrar PDCAA é necessário multiplicar o 0,82 (menor EQ) pela digestibilidade que
vamos considerar de 0,70 (70%)
• 0,82 x 0,7 = 0,57
• Se ≥ 1: Boa qualidade nutricional (alto valor biológico)

• Se < 1: Baixa qualidade nutricional (baixo valor biológico)
• O valor biológico é o escore aminoacídico do aminoácido limitante corrigido pela

digestibilidade (PDCAA)

O método DIAAS
• O painel de especialistas consultores da FAO, em 2013, propôs a adoção do digestible
indispensable amino acid score (DIAAS) para avaliação da qualidade da proteína da
dieta para nutrição humana
• O DIAAS utiliza um método diferente e é considerado uma medida mais precisa da

digestibilidade real de cada aminoácido.

O DIAAS e o PDCAAS
• No entanto, é provável que o PDCAAS continue a ser utilizado durante mais alguns anos
pelos organismos regulatórios, dado que atualmente o DIAAS só está disponível para
algumas proteínas

Devo me preocupar em escolher apenas
fontes de alto valor biológico?

DIAAS vs PDCAAS
• Baseado no método DIAAS, os atletas
vegetarianos neste estudo necessitariam
em média de 10 gramas a mais de proteína
por dia para atingir a recomendação.
Kassyus Rodrigues Mendonça - krmanalista@gmail.com - IP: 177.39.104.3 Nutrients . 2019 Dec 10;11(12):3016.
Para onde vão os aminoácidos da dieta?
Recent Perspectives Regarding the Role of Dietary Protein for the Promotion of Muscle Hypertrophy with Resistance Exercise Training." Nutrients 10.2 (2018): 180.

Turnover proteico
• O nitrogênio entra no organismo através dos alimentos (proteínas da dieta)
• O nitrogênio deixa o organismo na forma de ureia, amônia e outros produtos derivados

do metabolismo dos aminoácidos
• O papel das proteínas corporais nessas transformações envolve dois conceitos

importantes:
• O conjunto (pool) dos aminoácidos e a renovação das proteínas

O pool de aminoácidos
• Os aminoácidos livres estão presentes nas células, no sangue e nos fluidos
extracelulares
• Esse conjunto provém de três fontes:

• Aminoácidos liberados pela hidrólise das proteínas teciduais
• Aminoácidos derivados de proteínas da dieta;
• Aminoácidos não essenciais sintetizados a partir de intermediários simples do metabolismo
• Esse conjunto pode ser utilizado de três formas:

• Síntese de proteínas para o organismo
• Utilização para síntese de pequenas moléculas nitrogenadas essenciais
• Conversão dos aminoácidos em glicose, glicogênio, ácidos graxos, corpos cetônicos ou C02

O pool de aminoácidos
• O conjunto de aminoácidos é pequeno (contém cerca de 90 a 100g) em comparação
com a quantidade de proteína corporal (cerca de 12 kg em um homem de 70 kg)
• O CORPO NÃO FAZ ESTOQUE DE PROTEÍNAS, LOGO O POOL DE AMINOÁCIDOS É

ESSENCIAL PARA MANUTENÇÃO DO BALANÇOPROTEICO
• Em indivíduos saudáveis e bem-alimentados, a entrada de aminoácidos está

equilibrada com a saída, ou seja, o balanço nitrogenado está neutro

Renovação das proteínas
• A renovação das proteínas, leva à hidrólise e à ressíntese de
300 a 400 g de proteína corporal por dia.
• As de curta duração são degradadas rapidamente,

apresentando meias-vidas de minutos ou horas.
• As de longa duração, com meias-vidas de dias a semanas,

constituem a maioria das proteínas celulares.
• Proteínas estruturais, como o colágeno, são

metabolicamente estáveis e apresentam meias-vidas de
meses a anos

Síntese proteica
• A síntese proteica é uma via importante, pois sintetiza proteínas
funcionais para o organismo
• A via de síntese proteica é chamada de tradução porque a

"linguagem" da sequência nucleotídica no RNAm é traduzida
para a linguagem de uma sequência de aminoácidos

Visão geral da síntese de proteínas
• Para a formação de cada ligação peptídica, é necessária, em média, a energia derivada
da hidrólise de mais de quatro NTPs gerando NDPS

E o famoso mTOR?
• O primeiro regulador molecular da hipertrofia do músculo esquelético identificado foi a
proteína mTOR (mammalian Target of rapamycin)
• O mTOR existe dentro de dois complexos, o complexo 1 (mTORC1) e complexo 2 (mTORC2)
• mTORC1 à crescimento e proliferação celular

• mTORC2 à Sobrevivência e organização do citoesqueleto

Regulação da síntese proteica via mTOR
• Efeitos em nível pós-transcricional, durante a fase de iniciação da tradução do RNA-
mensageiro
• Três proteínas regulatórias chaves:

• Proteína quinase ribossomal S6 de 70 kDA (p70S6k)
• Proteína 1 ligante do fator de iniciação eucariótico 4E (4E-BP1)
• Fator de iniciação eucariótico 4G (eIF4G)

Além da síntese, o organismo também
pode “quebrar” proteínas
• A degradação seletiva de proteínas exerce um papel essencial em inúmeros processos
fisiológicos
• Algumas proteínas devem estar presentes em apenas uma das fases do ciclo celular;
outras, como as enzimas reguladoras das vias metabólicas, precisam ter suas
concentrações ajustadas às variações das condições do organismo
• É essencial para que proteínas “defeituosas” sejam eliminadas e não comprometam a

homeostase celular.
• Alterações da estrutura proteica podem originar-se de mutações, erros no processo de

síntese ou por danos sofridos no ambiente celular, causados por agentes oxidantes

Entenda uma coisa...
• O catabolismo proteico não é, essencialmente, algo ruim!

Degradação proteica
• Há dois sistemas enzimáticos principais
responsáveis pela degradação de proteínas
danificadas ou desnecessárias:
• O sistema ubiquitina-proteassomo, dependente de
energia (ATP), no citosol
• Os proteassomos degradam principalmente proteínas
endógenas, ou seja, proteínas sintetizadas dentro da
própria célula
• Enzimas degradativas dos lisossomos, não

dependentes de ATP
• As enzimas lisossomais degradam principalmente
proteínas extracelulares, como proteínas plasmáticas,
captadas pela célula por endocitose

Em algumas situações, esses aminoácidos
liberados são oxidados
• Nos animais, os aminoácidos sofrem degradação oxidativa em três circunstâncias
metabólicas diferentes:
• Durante a síntese e a degradação normais de proteínas celulares, alguns aminoácidos
liberados pela hidrólise de proteínas não são necessários para a biossíntese de novas
proteínas, sofrendo degradação oxidativa.
• Quando uma dieta é rica em proteínas e os aminoácidos ingeridos excedem as necessidades

do organismo para a síntese proteica, o excesso é catabolizado; aminoácidos não podem ser
armazenados.
• Durante o jejum ou no diabetes melito não controlado, quando os carboidratos estão

indisponíveis ou são utilizados de modo inadequado, as proteínas celulares são utilizadas
como combustível.

Por que o corpo oxida aminoácidos?
• Em todas essas condições metabólicas, os
aminoácidos perdem seu grupo amino para
formar a-cetoácidos, os “esqueletos de
carbono” dosaminoácidos.
• Os a-cetoácidos sofrem oxidação a CO2 e H2O

ou, geralmente mais importante, fornecem
unidades de três e quatro carbonos que
podem ser convertidas, pela gliconeogênese,
em glicose, o combustível para o cérebro, para
o músculo esquelético e para outros tecidos.

Via de degradação dos aminoácidos

A amônia não pode ser liberada na
corrente sanguínea
• O corpo precisa detoxificar essa amônia
• No estado pós- prandial, qualquer excesso de aminoácidos necessários às sínteses

proteicas pode ser metabolizado a substâncias não-nitrogenadas
• Glicose (glicogênio) ou ácidos graxos, ou ainda ser oxidado para gerar ATP
• Durante jejum prolongado ou inanição, as proteínas musculares podem ser

catabolizada a aminoácidos que são usados para gliconeogênese, visando a manter
normoglicemia
• O primeiro passo para essa utilização é a remoção do nitrogênio em forma de amônia,

visto ser extremamente tóxica a amônia é convertida em ureia, substância não-tóxica,
para excreção urinária

Excreção de nitrogênio
• A ureia é o principal produto de excreção do metabolismo nitrogenado de mamíferos
terrestres
• Nos seres humanos, 90% do nitrogênio urinário estão sob a forma de ureia.
• O restante aparece sob a forma de creatinina (resultante da degradação de creatina),

urato (proveniente da degradação de purinas) e íon amônio

Formas de transporte não-tóxicas de
amônia dos tecidos para o fígado
• Como a amônia é tóxica e sua conversão em ureia ocorre no fígado, ela deve ser
incorporada a compostos não-tóxicos e que atravessam a membrana com facilidade:
Na maioria dos tecidos

Glutamina
extra-hepáticos
Alanina Nos músculos

Forma de transporte não tóxica de amônia
na corrente sanguínea
• Glutamina
• Síntese de glutamina pela glutamina sintetase em

vários tecidos, incluindo o cérebro
• Glutaminase no fígado e rins converte glutamina em

glutamato + amônia.

Forma de transporte não tóxica de amônia
na corrente sanguínea
• a-cetoglutarato + alanina Û glutamato + piruvato
(ALT)
• Ciclo glicose-alanina
• Na contração muscular vigorosa é ativada a

liberação de piruvato e lactato, da glicólise e amônia
dos aminoácidos.
• A amônia e o piruvato formam alanina que no fígado

é reconvertido em glicose

Ciclo da ureia
• Via metabólica cíclica com 5 reações.
• Envolve enzimas localizadas na mitocôndria e

citosol
• Dois grupos aminos usados são derivados da

amônia e aspartato.
• C e O derivado do bicarbonato

Além da degradação, o corpo também
sintetiza aminoácidos
• Os aminoácidos não essenciais são sintetizados a partir de
intermediários do metabolismo ou, como no caso da tirosina e da
cisteína, a partir dos aminoácidos essenciais fenilalanina e
metionina
• Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise,

do ciclo do ácido cítrico ou da via das pentoses-fosfato
• O nitrogênio entra nessas vias por meio do glutamato ou da

glutamina

Biossíntese de aminoácidos
• Algumas vias são simples, outras não
• As vias biossintéticas para outros aminoácidos, como

os aminoácidos aromáticos, são mais complexas
• Enquanto a maior parte das bactérias e plantas pode

sintetizar todos eles, os mamíferos sintetizam apenas
cerca de metade deles, geralmente aqueles com vias
de síntese mais simples

Questionamentos importantes
• Quais os efeitos de dietas hiper ou hipoproteicas?

O que iremos abordar amanhã?
• Aula 03 - Metabolismo dos lipídios - AO VIVO no dia 01/03, às 20h
• Absorção de lipídios da dieta
• Metabolismo das lipoproteínas (Qm, VLDL, LDL e HDL)
• Síntese de ácidos graxos
• Lipólise e oxidação
• Produção de corpos cetônicos

Vai no meu perfil
do Instagram e
me conta o que
você aprendeu
na aula!
@prof.luanlisboa

Muito obrigado e até a
próxima aula!

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• O destino da glicose na célula depende do estado do organismo e do tecido em questão.

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INSCRIÇÕES NA QUINTA-FEIRA, DIA

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Se tornar bioquímico Se tornar Nutricionista

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• Por mais que você foque em entender o sentido fisiológico

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• Porém, nos últimos 2 semestres da faculdade tudo mudou!

• Eu tive que estudar muito, mas isso não foi o diferencial!

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• E um físico lá na década de 60 já falava sobre isso!

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• Feynman era um crítico do modo como as pessoas

• Para corrigir esse erro de decorar em vez de aprender, o

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• Livros que eu indico para começar

MARZZOCO, Anita., TORRES, B. FERRIER, Denise R. Bioquímica

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• E, principalmente, foque em entender o contexto e a relevância fisiológica daquilo que

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• Meio de ilustrar as ideias de maneira a relacioná-las umas às

• Permitem uma aprendizagem relevante

• Os mapas mentais ajudam a criar essa aprendizagem

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• Quanto mais nos relacionamos com o

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• Esse é o ponto chave!

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• “Por quê?” “O quê?” e “Como”

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• Essa técnica vai te ensinar a entender o contexto e a relevância das vias

• E isso é crucial para utilizar o conhecimento da bioquímica em sua jornada como

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• Entender quais as suas funções das proteínas

• Entender quais os possíveis destinos dela no organismo

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• Entender os destinos e correlacionar com os possíveis estados e os principais tecidos

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• O ser humano produz entre 50.000 e 100.000 proteínas diferentes

• Proteínas são moléculas de alto peso molecular, formadas pela polimerização de

Kassyus Rodrigues Mendonça - krmanalista@gmail.com - IP: 177.39.104.3

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• Apesar de apresentarem estruturas e funções tão variadas, são sintetizadas a

• Como as proteínas são compostas por centenas de aminoácidos, cada um