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Las transferasas (EC 2) son enzimas que transfieren grupos funcionales entre donantes y
aceptores. Algunas catalizan la reacción de la conversión de cetoacetato en Acetil CoA.
Las transferasas son enzimas que transportan grupos funcionales de una molécula a otra. Estas
reacciones pueden sintetizar o degradar los aminoácidos. Grandes cantidades de estas enzimas
en el cuerpo pueden causar muchas enfermedades en el hígado, ya que pueden vincularse a la
liberación de toxinas.
Clasificación de transferasas
EC2.5: Enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo, a excepción de grupos metilo
EC2.4: Glucosiltransferasas
EC2.3: Aciltransferasas
Las hiperpigmentaciones pueden ser producidas o agravadas por diferentes factores, tanto
externos (fármacos fotosensibilizantes, cosméticos, rayos ultravioletas), como internos
(trastornos ginecológicos, hipofisarios, hepáticos, tiroideos, etc.). Lo cierto es que la mayoría
de las alteraciones en el aspecto de la piel se deben a la exposición crónica a la radiación
ultravioleta de la luz solar.
Pero los fotoprotectores no nos protegen un 100% de las radiaciones UV, y, por tanto, a pesar
de usarlos, siempre hay posibilidad de una estimulación en la producción de melanina y que se
acentúen las manchas. Por eso además es recomendable el uso de ropa protectora
(sombreros, gorras, sombrillas) y evitar la exposición solar prolongada.
GASTRINA
La gastrina es una hormona gastrointestinal polipeptídica secretada por las células G del antro
gástrico. Su función principal es la estimulación de la secreción de Ácido Clorhídrico (HCl), a
nivel de las células parietales del estómago.
AMILASA
La amilasa, (más propiamente amilasas, dado que existen varias) es una enzima hidrolasa que
tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de
glucosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa (dextrinas,
maltosa) y glucosa libre. En los animales se produce principalmente en las glándulas salivales
(sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de
6,4-7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la
producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la
amilasa salival es de 6.9. Prácticamente todos los seres vivos disponen de amilasas. Ptialina,
amilasa salival, tiene alta afinidad por enlaces alfa 1-4 del centro de las cadenas de
polisacárido, y muy baja afinidad por los enlaces de los extremos, es decir, no puede dar
glucosa libre.
α-amilasa
β-amilasa
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas.
Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace
α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. La amilasa presente en el grano
de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también
producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-
amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprofitos del tracto
gastrointestinal. γ-amilasa
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos
de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de
triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran variedad de
seres vivos.
Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos:
Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son múltiples y van desde la
fabricación de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderías para mejoramiento
de sabores, industria de bebidas, producción de productos químicos de interés por medio de
enlaces éster, polimerización e incluso se hacen investigaciones para la producción de
biodiésel.