BIALKA

KOLAGEN
STRUKTURA: Podstawowa makroczasteczka kolagenu jest zbudowana z trzech lewoskrtnych łacuchów
polipeptydowych , z których kady zawiera ~1050 aminokwasów. Łacuchy te splataj sie wokół wspólnej osi w
prawa stron i tworzA konformacj superhelisy. Wystpowanie struktury trójhelikalnej jest cecha wspólna
wszystkich typów kolagenu. W kolagenie najczeciej powtarzajaca sie sekwencja w łacuchu polipeptydowym
jest -Gly-X-Y-, przy czym glicyna (Gly) stanowi co trzecia z reszt aminokwasowych, a X i Y sa to reszty
proliny (Pro) i hy droksyproliny(Pro-OH) Charakterystyczna cecha składu aminokwasowego kolagenu jest
ponadto zawartosc aminokwasów polarnych, a mianowicie kwasów asparaginowego (Asp) i glutaminowego
(Glu) oraz argininy (Arg) i lizyny (Lys). Na podkreslenie zasługujefakt, ze kolagen zawiera w przyblieniu
równomolowe iloci aminokwasów kwasnych i zasadowych. Oprócz domen trójhelikalnych w budowie
kolagenu biora udział fragmenty niehelikalne (telopeptydy), które wystpuja na kocach makroczasteczek
kolagenu lub wbudowuja sie w struktur superhelisy

WYSTEPOWANIE: Kolagen to najpopularniejszy rodzaj białka w ludzkim organizmie. Znajduje się on w

mięśniach, kościach, skórze i ścięgnach. Jest on głównym składnikiem tkanki łącznej. Kolagen pełni bardzo
ważną rolę w poprawie kondycji skóry, zwiększa także jej elastyczność i nawilżenie. W organizmie
człowieka z wiekiem wytwarza się mniej kolagenu, a to prowadzi do wysuszenia skóry oraz powstawania
zmarszczek, szczególnie widocznych na twarzy. Kolagen występuje w różnych tkankach organizmu, a jego
struktura jest różnorodna i zależy od miejsca jego występowania. Kolagen chroni narządy wewnętrzne takie
jak nerki, żołądek czy też wątrobę, tworząc wokół nich tak zwane sprężyste rusztowanie.

FUNKCJA: Kolagen to główne białko tkanki łącznej, które dba o prawidłowe funkcjonowanie m.in. mięśni,
kości, zębów, stawów, naczyń krwionośnych. Zapewnia odpowiednie napięcie, sprężystość i elastyczność
skóry, a także stanowi ochronę narządów wewnętrznych, wokół których tworzy coś w rodzaju elastycznego
rusztowania. Zadaniem kolagenu jest nie tylko łączenie ze sobą komórek. Kościom i stawom ułatwia
wchłanianie składników mineralnych i zwiększa ich gęstość, a w chrząstkach dba o aktywność komórek ich
i procesy obronne. Pełni też bardzo ważną funkcję w układzie immunologicznym, w którym stanowi rodzaj
tarczy zapobiegającej przedostawaniu się drobnoustrojów i toksyn do organizmu. Nie do przecenienia jest
rola, jaką kolagen spełnia w skórze. Właśnie to białko zapewnia ciągłość procesów odnowy komórkowej, a
poprzez zdolność wiązania wody — a co za tym idzie — odpowiedni poziom nawilżenia. Odpowiedni
poziom kolagenu nie jest nam dany raz na zawsze. Podlega on regularnej wymianie (ok. 3 kg rocznie), a
także odbudowie. Istotną rolę pełnią w tym procesie hormony, m.in. estrogeny, hormony tarczycy czy
insulina. Jeśli więc organizm zmaga się z problemami endokrynologicznymi, jednym ze skutków mogą być
zaburzenia związane z odbudową włókien kolagenowych. Ponadto nasza zdolność do ich regeneracji maleje
wraz z wiekiem. Poziom kolagenu w organizmie zaczyna się zmniejszać po 25. roku życia, po pięćdziesiątce
spada gwałtownie, a po sześćdziesiątce – synteza kolagenu zostaje zakończona. Procesy te jednak można
hamować, a nawet zatrzymywać dostarczając białko wraz z pożywieniem czy aplikując bezpośrednio na
skórę.

HISTONY

STRUKTURA: Histony są konserwatywne ewolucyjnie. Rdzeń każdego histonu jako białka jest niepolarną
domeną globulinową. Polarne są obydwa końce, które zawierają właśnie aminokwasy zasadowe
odpowiadające za polarność cząsteczki. Motyw C-końcowy nazywany jest także zawinięciem histonowym
(ang. histone fold), natomiast motyw N-końcowy (ogon histonu) jest często obiektem modyfikacji
potranslacyjnych, pośredniczy on także w tworzeniu heterodimerów histonów w nukleosomie. Histony
archeonów nie posiadają charakterystycznego dla eukariontów motywu N-końcowego

WYSTEPOWANIE: Histony to struktury białkowe obecne w chromosomach. Są rdzeniem, na którym znajduje

się nić kwasu deoksyrybonukleinowego. Mówiąc obrazowo to zasadowe białka, na które nawija się łańcuch
DNA. Występują w jądrze komórkowym.

FUNKCJA: Histony pełnią funkcję rdzenia, na którym nawinięta jest informacja genetyczna, ponadto biorą
udział w modyfikacji potranslacyjnej (przepisywanie i kopiowanie informacji genetycznej następuje podczas
podziałów komórek), odpowiadają za zmiany epigenetyczne w organizmie. Ponadto histony kontrolują, czy
zakodowana cecha osobnicza zostanie ujawniona czy też nie. Ale na tym ich rola się nie kończy.
Dowiedziono, że histony wykazują silnie właściwości przeciwbakteryjne, mogą stanowić część odporności
wrodzonej. Funkcja histonów, małych białek o odczynie zasadowym, nie jest do końca poznana. To wiąże
się z wieloma nadziejami. Być może dzięki odkryciom będzie można zapobiegać chorobom genetycznym?
Niedawno ustalono, że histony mogą podlegać modyfikacjom. Dzięki temu ujawnianie informacji
genetycznej może mieć charakter zmienny. Z kolei modyfikacja epigenetyczna histonów może mieć
zastosowanie w leczeniu wielu chorób, w tym nowotworów. Być może będzie to możliwe, gdy naukowcy
ustalą, jak manipulować systemem, by zwiększyć zawartość histonów.

MIOGLOBINA

STRUKTURA: Mioglobina jest silnie upakowaną, w przybliżeniu kulistą cząsteczką o wymiarach 4,5 x 3,5 x
2,5 nm. Około 75% łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych helis α o długości 7–20
aminokwasów. Poszczególne helisy oznacza się literami od A do H. Aby odnieść się do konkretnego
aminokwasu, należy określić, w której helisie się on znajduje (np. F) oraz liczbę wskazującą pozycję od
końca N (aminowego) w tej helisie. I tak np. "His F8" odpowiada reszcie histydyny położonej w helisie F na
miejscu ósmym w sekwencji. Grupę prostetyczną mioglobiny stanowi hem. Znajduje się on w zagłębieniu
pomiędzy helisami E i F a w jego centrum jest związane koordynacyjnie żelazo w formie jonu Fe2+.
Utlenienie jonu żelaza Fe2+ do Fe3+ powoduje utratę aktywności biologicznej białka. Zewnętrzna część
cząsteczki mioglobiny jest polarna, natomiast jej wnętrze jest niepolarne. Dzieje się tak, gdyż reszty
aminokwasowe zawierające grupy polarne kierowane są na zewnątrz cząsteczki, a reszty niepolarne
kierowane są do środka. Jedynym wyjątkiem od tej reguły są dwie polarne reszty histydyny (F8 i E7), które
skierowane są do wnętrza cząsteczki. His F8 określana jest mianem histydyny proksymalnej, a His E7 -
dystalnej.

WYSTEPOWANIE: Mioglobina to białko, które występuje w mięśniu sercowym i mięśniach szkieletowych

ciała. Jej funkcją jest dostarczanie i magazynowanie tlenu w mięśniach, by te mogły wytwarzać energię
niezbędną do skurczu, a tym samym pracować.

FUNKCJA: Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie
prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do
bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala
mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej. Kluczową rolę w wiązaniu tlenu przez
mioglobinę pełni hem wraz ze związanym koordynacyjnie jonem żelaza(II), oraz histydyna proksymalna i
dystalna. Fe2+ wiąże się piątym wiązaniem koordynacyjnym z pierścieniem imidazolowym histydyny
proksymalnej. Po przeciwnej stronie płaskiego układu hemu znajduje się histydyna dystalna, która nie wiąże
się z żelazem, pełni jednak istotną rolę jako zawada przestrzenna, utrudniając przyłączanie się cząsteczkom
tlenku węgla (CO). Jedna cząsteczka mioglobiny przenosi jedną cząsteczkę tlenu. Tlen zajmuje szóstą
pozycję koordynacyjną w atomie żelaza. Przyłączenie cząsteczki O2 powoduje zmianę konformacji części
białka.

FIBRYNOGEN

STRUKTURA: Z punktu widzenia chemicznego fibrynogen jest dimerem, obie podjednostki składają się z
łańcuchów polipeptydowych αA – 610 aminokwasów, βB – 73 tys. – i γ z 411 aminokwasami. Monomery
połączone są wiązaniami dwusiarczkowymi. Cała cząsteczka ma masę 340 kDa. Za syntezę łańcuchów białka
w hepatocytach odpowiadają 3 geny ulokowane na chromosomie 4.

WYSTEPOWANIE: Fibrynogen produkowany jest w wątrobie i przechodzi w białko fibrynalne (fibrynę), które
współtworzy skrzep krwi. Jego badanie wykorzystuje się między innymi w diagnostyce zespołu rozsianego
wewnątrznaczyniowego wykrzepiania oraz w monitorowaniu leczenia tej przypadłości.

FUNKCJA: Fibrynogen to białko, które bierze udział w końcowym procesie krzepnięcia krwi (zatem jest
jednym z jego czynników), a jego niedobór związany jest z ryzykiem wystąpienia krwawienia (zaburzona
krzepliwość). Fibrynogen produkowany jest w wątrobie i przechodzi w białko fibrynalne (fibrynę), które
współtworzy skrzep krwi.

HEMOGLOBINA

STRUKTURA: Hemoglobina jest związkiem białka (globiny) i hemu (kofaktor porfirynowy zawierający
żelazo). Każda cząsteczka hemoglobiny składa się z dwóch par łańcuchów polipeptydowych globiny, do
których dołączone są cztery cząsteczki hemu. Istnieje pięć rodzajów prawidłowych łańcuchów globiny: α, β,
γ, δ, ε.

WYSTEPOWANIE: Hemoglobina zbudowana jest z hemu (część hemoglobiny zawierająca żelazo) oraz z
globiny (białko zbudowane z łańcuchów aminokwasów). Hemoglobina(Hb) występuje we wszystkich
krwinkach czerwonych (erytrocytach), gdzie bierze udział w transporcie tlenu z płuc do tkanek.

FUNKCJA: Hemoglobina pobiera tlen w płucach, transportuje go, a następnie uwalnia w poszczególnych
tkankach organizmu. Jej zadaniem jest także transport zwrotny dwutlenku węgla, który może zostać
wydalony z organizmu. Hemoglobina w dużym stopniu odpowiada też za utrzymanie kształtu czerwonych
krwinek.