Regulacja aktywności enzymów

Class biologia

Created @December 3, 2022 11:13 PM

Type metabolizm

klasa rozszerzenie

Czynniki wpływające na szybkość i przebieg reakcji enzymatycznych:

stężenie substratu

temperatury

pH środowiska

obecność aktywatorów i inhibitorów

Przy stałym stężeniu enzymu, wzrost stężenia substratu powoduje zwiększanie szybkości
reakcji enzymatycznej. Dzieje się tak aż do osiągnięcia momentu, w którym stężenie substratu
osiągnie wartość zapewniającą maksymalną szybkość reakcji V (max)
dalszy wzrost stężenia substratu nic nie zmienia, ponieważ dochodzi do wysycenia enzymu
substratem

W komórkach zazwyczaj stężenie substratu jest utrzymywane na poziomie wktórym reakcja

zachodzi z prędkością ok. 1/2 V (max)

Stała Michaelisa (Km)→ stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej
osiąga połowę prędkości maksymalnej; jest charakterystyczna dla danego enzymu; opisuje
powinowactwo enzymu do substratu (łatwość tworzenia kompleksu enzym-substrat)

im mniejsze Km, tym większe powinowactwo/większa efektywność

Krzywa Michaelisa-Menten

Regulacja aktywności enzymów 1

 Zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji

Wzrost temperatury o 10 stopni powoduje dwukrotny wzrost

szybkości reakcji. Działa to tylko do ok. 40-45 stopni (denaturacja

Regulacja aktywności enzymów 2

 białek i zniszczenie przestrzennej struktury enzymów), po
przekroczeniu tej granicy szybkość drastycznie leci w dół.

Zakres odpowiedniego pH zależy od formy

jonowej grup funkcyjnych enzymu (może tracić
lub zyskiwać zdolności katalityczne)

bardzo niskie/wysokie wartości pH mogą

doprowadzić do dentauracji białek

pH = 8 → trypsyna

pH = 7 → większość enzymów, amylaza

ślinowa

pH = 5 → enzymy lizosomów

pH = 2 → pepsyna

Aktywator → substancja zwiększająca aktywność enzymów, nie bierze bezpośrednio udziału

w reakcji enzymatycznje

jony niektórych metali → Mg(2+), Ca (2+), Zn(2+), Cu (2+), Fe (2+); uczestniczą w

wiązaniu substratu z enzymem lub odpowiadają za utrzymanie aktywnej katalitycznej
struktury przestrzennej enzymu

małe związki organiczne → znoszą działanie inhibitorów

inne enzymy → aktywują dany enzym

Inhibitor → substancja hamująca działanie enzymów, wiąże się z enzymem i tworzy kompleks
enzym-inhibitor

inhibitory nieodwracalne → cząsteczki na stałe wiążące się z enzymem; prowadzą do

całkowitej utraty właściwości katalitycznych enzymu

trucizny ;)

cyjanek potasu (hamuje aktywność oksydazy cytochromowej - enzym łańcucha

oddechowego)

jony metali ciężkich (Hg, Ag) → wiążą się z enzyme w wielu regionach co prowadzi do
jego denaturacji

inhibitory odwracalne → łączą się z enzymem nietrwalne blokując jego aktywność aż do

dysjocjacji kompleku EI

kompetycyjne → ich struktura przypomina strukturę substratu, walczą z substratem o

centrum aktywne (przyłącza się ALBO substrat ALBO inhibitor)

Regulacja aktywności enzymów 3

 antywitaminy

niekompetycyjne → nie blokują wiązania wiązania substrtu, ponieważ łączą się z

enzymem poza centrum aktywnym; zarówno substrat jak i inhibitor mogą się przyłączyć
do enzymu; inhibitor ma inną budowę niż substrat i tworzy się kompleks enzym-
inhibitor-substrat; sprawia że enzym jest nieaktywny katalitycznie

ołów

ratuje jedynie usunięcie inhibitora

Inhibicja przez sprzężenie zwrotne polega na oddziaływaniu końcowego produktu szlaku

metabolicznego na kluczowy enzym regulujący rozpoczęcie tego szlaku, zapobiegając
produkcji większej ilości produktu końcowego

Regulacja aktywności enzymów 4

 Gdy jest mało produktu, enzym nie zostanie zahamowany, a szlak będzie realizowany aż
do uzupełnienia zapasu.

Gdy jest dużo produktu, zablokuje on enzym, uniemożliwiając produkcję, aż do

wyczerpania obecnych zapasów.

Regulacja allosteryczna → regulacja, w której cząsteczka regulatorowa (aktywator lub

inhibitor) wiąże się z enzymem w innym miejscu niż centrum aktywne (miejsce związania to
centrum allosteryczne)

prawie wszystkie przypadki inhibicji niekompetycyjnej to regulacja allosteryczna

enzymy allosteryczne wyróżnia obecność wielu centrów aktywnych (na różnych

podjednostkach białkowych)

Regulacja aktywności enzymów 5