orijentacija pri učenju)

Tamara Pilja
110/13-B
 1. Poveži tirozin(Tyr), izoleucin(Ile), arginin(Arg) sa sledećim amino-kiselinama
asparaginska kiselina (Asp), triptofan(Trp) i treonin (Thr) prema interakcijama
koje ostvaruju u tercijernoj strukturi proteina?

Tyr-Thr

Ile-Trp

Arg-Asp

2. Sa kojim sve amino-kiselinama glutamin moze da ostvaruje interakciju u tercijernoj

strukturi proteina?
Serin, cistein, treonin,tirozin, asparagin.

3. Spojiti amino-kiseline u tercijernoj strukturi?

Alanin-triptofan
Glutaminska kiselina-arginin
Treonin-serin

4. Sa kojim sve amino-kiselinama arginin može da ostvaruje interakciju gradeći

tercijernu strukturu u proteinima?
Asparaginska kiselina i glutaminska kiselina

5. Sa kojim sve amino-kiselinama asparaginska kiselina moze da ostvaruje interakciju

gradeci tercijernu strukturu kod proteina?
Lizin, histidin i arginin.

6. Sa kojim sve amino-kiselinama fenilalanin moze da ostvaruje interakciju gradeci

tercijernu strukturu kod proteina?
Glicin,alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin, triptofan, prolin.

7. Sa kojim sve amino-kiselinama treonin moze da ostvaruje interakciju gradeci

tercijernu strukturu kod proteina?
Serin, cistein, tirozin, asparagin i glutamin.

8. Šta je to izoelektrična tačka proteina?

Situacija tj. one pH vrednosti na kojima je ukupno naelektrisanje amino-kiseline jednako nuli
naziva se izoelektrična tačka.
9. Ako je izoelektrična tačka nekog proteina pI=5, a pH=7.5 kakvog je predznaka
njegovo naelektrisanje?
Kada je pH˃ pI u pitanje je negativno naelektrisanje.

10. Podela metoda za određivanje proteina na osnovu naelektrisanja?

 Hromatografija sa izmenom jona
 Elektrofokusiranje
 Elektroforeza
 Disk-elektroforeza

11. Podela metoda za određivanje proteina na osnovu veličine?

 SDS-elektroforeza
 Gel-filtracija
 Centrifugiranje u gradijentu brzine
 Ultracentrifugiranje

12. Podela metoda za određivanje proteina na osnovu biospecifičnosti?

 Afinitetna hromatografija

13. Metode za razdvajanje amino-kiselina?

 Podeona hromatografija
 Hromatografija sa izmenom jona
 Adsorpciona hromatografija

14. Koje su funkcije proteina?

 Biokatalitička-enzimi
 Transportna-transportni proteini(hemoglobin)
 Motorička-motorički proteini(aktin,miozin)
 Receptorska-proteini u membranama (membranski)
 Strukturna-strukturni proteini (keratin,kolagen)
 Regulatorna-različiti proteinski hormoni
 Zaštitna-obavljaju je različita antitela

15. Ako je u fenilalaninu vrednost pK karboksilne grupe 2,58 a amino grupe pK=9,24
koliki je pI ove amino kiseline?

Jednaka je aritmetičkoj sredini konstanti disocijacije karboksilne i amino grupe, odnosno

pI=5.91.
16. Od čega se sastoje proteini koji imaju kvaternernu strukturu?
Postoje veoma slozeni proteini koji se sastoje od 2 ili više (čak 6 ili 8) polipeptidnih
lanaca. Međusobna povezanost ovih lanaca i uspostavljanje strukture između njih naziva
se kvaternerna struktura.

17. Kakvu strukturu imaju membranski proteini?

Alfa heliks sa hidrofobnim ostacima prema spoljasnjosti.

18. Metode za određivanje redosleda amino-kiselina u proteinima?

 Edmanova reakcija
 Sangerova reakcija
 Cepanje veze cijano-bromidom sa karboksilne strane metionina
 Hidroliza tripsinom sa karboksilne strane lizina ili arginina

19. Podela proteina?

 Skleroproteini (nerastvorljivi u vodi, fibrilarna struktura,velika pravilnost u
građi,predstavnici kolagen i keratin).
 Globularni protein (rastvorljivi u vodi, loptast oblik, predstavnici protein krvne
plazme,belance, enzimi).
 Proteidi (glikoproteini,lipoproteini,fosfoproteini,metaloproteini).

20. Kojim metodama se određuje koncentracija proteina?

 Laurijeva metoda
 Biuret metoda
 Kjeldalova metoda
 Spektrofotometrijsko merenje
 Bradfordova metoda
 MALDI-TOF masena spektrometrija

21. Šta reaguje kod Sangerove reakcije? Kako se odigrava?

Ova reakcija se koristi za određivanje samo jedne amino-kiseline koja se nalazi na N-
terminalnom kraju. Reagens je danzil-hlorid i on ostvaruje veu sa amino-kiselinom koja
se nalazi na N-terminalnom kraju. Nastaje danzil-amino-kiselina.

22. Edmanova reakcija? Reagens?

Reagens je tzv. fenil-izotiocijanat. Reakcija se desava između edmanovog reagensa i

slobodne amino-kiseline koja se nalazi na n-terminalnom kraju dotičnog peptida.
Ostvaruje se veza preko amino-grupe znači n-terminalni kraj peptide, zatim se smeša
zakišeljava i u tim uslovima dolazi do raskidanja veze između amino-kiseline koja se
 nalazi kao prva sa amino kraja i ona stvara jedinjenje koje se naziva fenil-izotiocijanat
amino-kiselina.

23. Iz koje amino-kiseline nastaje serotonin i koja mu je bioloska funkcija?

Nastaje iz 5-hidroksi-triptofana. Hormon tkiva, medijator.

24. U koju grupu protein spadaju keratin i enzimi?

Keratin-skleroproteini
Enzimi-globularni proteini

25. Koja je najjednostavnija amino-kiselina?

Glicin. Kao bočni ostatak ima vezan jedan vodonik.

26. Sta je cviter jon(cviterjonska struktura)?

Situacija da je amino-kiselina u obliku koji ima dve funkcionalne grupe od kojih su obe
jonizovane, jedna pozitivno a jedna negativno ta konstalacija odnosa se naziva cviter jon.

27. Navedi definiciju katala?

Katal (kat) –količina enzima koja katalizuje transformaciju 1 mol supstrata u sekundi pri
temperature i pH reakcije.

28. Koje su sve jedinice enzimske aktivnosti?

 Katal- količina enzima koja katalizuje transformaciju 1 mol supstrata u sekundi pri
temperature i pH reakcije.
 Internacionalna jedinica(IU)-količina enzima koja katalizuje transformaciju 1
µmol supstrata u minuti pri temperaturi i pH reakcije.
 Specifičnost aktivnosti enzima- aktivnost po miligramu protein u nekom rastvoru.
Služi kao merilo njegove prečišćenosti.

29. Navedi grupe enzima?

 Oksidoreduktaze (EC1);
 Transferaze (EC2);
 Hidrolaze (EC3);
 Liaze (,,sintaze’’) (EC4);
 Izomeraze (EC5);
 Ligaze (,,sintetaze’’) (EC6);
30. Koja je funkcija enzima?
 Biokatalizatori;
 Utiču na brzinu reakcije;
 Snižavaju Ea i time omogućuju uspostavljanje ravnoteže;

31. Sta su enzimi?

Enzimi su biokatalizatori koji ubrzavaju hemijsku reakciju od 10 6 do 1014 puta, ne menjajući

položaj ravnoteže.

32. Energija aktivacije?

Razlika slobodnih energija prelaznog stanja i supstrata u normalnom stanju naziva se
energija aktivacije. Energija koju je potrebno dovesti nekom jedinjenju da bi stupilo u
reakciju.

33. Na koje mesto na enzimu se vezuje supstrat i od čega se to mesto sastoji?

Prilikom sklapanja 3D konformacije obrazuje se žljeb ili pukotina (udubljenje) na delu
površine nezima i taj deo zovemo aktivno mesto ili aktivni centar enzima. To je
najvažnije mesto na površini enzima zato što se na njemu odvija biokataliza. Aktivni
centar se sastoji od nekoliko bočnih ostataka amino-kiselina koje se nalaze na različitim
delovima polipeptidnog lanca.

34. Načini vezivanja supstrata i enzima?

 Model vezivanja ključ-brava;

 Model indukovanog prilagođavanja;

35. Ako neki enzim katalizuje transformaciju dva supstrata(S 1 i S2) i ako je
Km(S1)=5,1*10-6 mol/l a Km (S2)=0.36*10-5mol/l prema kom od njih enzim pokazuje
veći afinitet?

Što je Km manji afinitet će biti veći. Dakle prema S1.

36. Kako se zovu enzimi koji imaju kvaternernu strukturu?

Alosterični enzimi. Sastavljeni od više polipeptidnih lanaca.
37. Koje su esencijalne amino-kiseline za čoveka?
 Valin;
 Leucin;
One se moraju unositi ishranom jer
 Izoleucin;
ne postoje metabolički putevi za
 Fenilalanin;
njihovu sintezu.
 Triptofan;
 Metionin;
 Treonin;
 Lizin;

38. Važni peptidi i njihove biološke funkcije?

 Glutation (biološke oksido-redukcije,transport amino-kiselina);

 Protamini (za namotavanje nukleinskih kiselina);
 Neuropeptidi (endorfini,enkefalini);
 Peptidni hormoni (insulin, prolaktin, glukagon);
 Peptidni antibiotici (penicillin, aktinomicin, valinomicin);
 Otrovi biljnog i životinjskog porekla (amanitin, zmijski otrov);

39. Matematički dokazati da Km ima dimenzije koncentracije?

40. Jedinica za Km?
mol/l

41. Ako je protein na pH=6 pozitivno naelektrisan, da li je pI˃pH ili je pI<pH?

Kada je pI˃pH imamo pozitivno naelektrisanje.

42. Koje su dve vrste nabrane structure?

Paralelna Antiparalelna
NN NC
CC CN

43. Preko kojih amino-kiselina enzimi ostvaruju kovalentna vezivanja sa supstratom?

Preko lizina (stvara se Šifova baza);

Preko serina (stvaranje estara);

44. Šta je inhibicija enzima i kakva može biti?

Inhibicija je smanjenje brzine enzimom katalizovane reakcije odnosno smanjenje

aktivnosti enzima. Jedinjenja koja izazivaju inhibiciju nazivaju se inhibitori. Inhibicija
može biti:
 Ireverzibilna (trajno sprečava enzim da obavlja svoju aktivnost);
 Reverzibilna (povratna):
 Konkurentna (kompetitivna);
 Nekonkurentna (nekompetitivna);
 Inhibicija supstratom;
 Inhibicija proizvodom;

45. Pet načina za regulaciju aktivnosti enzima?

 Inhibicija proizvodom;
 Alosterična kontrola;
 Povratna interkonverzija enzima;
 Multiple forme enzima;
 Proteolitička aktivacija;
46. Podela enzima prema mestu napada na polipeptidni lanac?

 Egzopeptidaze
 Endopeptidaze

47. Enzimi neophodni za glioksilatni ciklus?

Malat sintaza i izocitrat-liaza.

48. Koji enzimi cepaju fosfodiestarske veze u nukleinskim kiselinama?

 Nukleaze (endo i egzo tip);
 Restrikcione endonukleaze;

49. Prednosti enzimske katalize u odnosu na neenzimsku? (Karakteristike enzimske

katalize)?

 Povećanje brzine reakcije superiornije u odnosu na neenzimsku katalizu;

 Nema sporednih reakcija;
 Kataliza pri blagim uslovima;
 Mogućnost regulacije brzine reakcije;
 Brzina enzimima katalizovane reakcije proporcionalna je količini enzima;

50. Bočne grupe kojih amino-kiselina učestvuju u transformaciji supstrata?

 Histidin (njegov bočni ostatak u vidu imidazolne grupe);

 Karboksilna grupa asparaginske i glutaminske kiseline;
 Cistein (njegova sulfi-hidrilna grupa);
 Serin (njegova hidroksilna grupa);
 Gvanidilna grupa arginina;
 Amino grupa lizina;
 51. Kakva može biti sapecifičnost prema supstratu?

 Apsolutna-svaki enzim je zadužen za transformaciju jednog supstrata;

 Grupna-situacija da jedan ezim katalizuje transformaciju grupe strukturno srodnih
supstrata;

52. Nedostaci enzima?

 Sami enzimi se ne sintetišu u laboratoriji, oni se moraju dobiti ili ekstrakcijom iz
prirodnih izvora ili u biotehnološkom procesu proizvodnje što znači da je
proizvodnja skupa.
 Postoje pH i temperature koje mogu da smanje aktivnost ali mogu da dovedu do
toga da enzimi nepovratno izgube svoju aktivnost, osetljive su strukture.

53. Šta je to brzina reakcije?

Brzina reakcije bilo kog enzima je brzina transformacije supstrata u proizvod, odnosno
brzina nastajanja proizvoda u vremenu ili brzina nestajanja supstrata u vremenu.

54. Koje su dve granične forme alosteričnih enzima?

 Napeta konformacija (T)-manji afinitet prema supstratu;

 Opuštena konformacija (R)-veći afinitet prema supstratu;

55. Šta su efektori?

Posebna mesta na površini alosteričnih enzima za koja se vezuju mala jedinjenja. Ova jedinjenja
su takva da mogu biti ili aktivatori ili inhibitori.

56. Šta se postiže pomoću efektora?

Aktivnost enzima se može precizno ili smanjiti ili povećati.

57. Šta su izoenzimi?

To su enzimi koji imaju istu katalitičku funkciju, odnosno transformišu isti supstrat u isti
proizvod a imaju različite osobine.

58. Šta su zimogeni?

To su metabolički neaktivni prekursori enzima. Forme u kojima se enzimi sintetišu, koje

nemaju katalitičku aktivnost.

59. Pojam multienzimskog kompleksa?

Multienzimski kompleksi predstavljaju udruženost više različitih enzima koji učestvuju u

jednom metaboličkom putu ili procesu.

60. Kako od zimogena nastaje aktivan enzim?

Tako što se dovede do mesta gde treba da radi i postaje aktivan uz pomoć
enteropeptidaza.

61. Najveći nivo structure kod alosteričnih enzima?

Kvaternerna struktura.

62. Novosintetisani lanac RNA u transkripciji raste u kom smeru?

Od 5’ ka 3’ kraju.

63. Dopuni reakciju?

Himotripsinogen ――˃ Himotripsin

tripsin
64. Centralna dogma molekularne biologije?

Replikacija, udvajanje DNA

Transkripcija, sinteza RNA

Translacija, biosinteza proteina

65. Dopuni reakciju ciklusa uree?

Ornitin + karbamoil-fosfat → citrulin + Pi

 66. Koje jedinjenje nastaje dekarboksilacijom asparaginskekiseline (Asp) a koje
dekarboksilacijom treonina (Thr)?

Dekarboksilacijom Asp nastaje β-alanin.

Dekarboksilacijom Thr nastaje propanolamin.

67. Predstaviti sparivanje A-T baza u sekundarnoj strukturi nukleinskih kiselina

(DNA) preko strukturnih formula?

fosfat

68. Predstaviti sparivanje G-C baza u sekundarnoj strukturi nukleinskih kiselina

(DNA) preko strukturnih formula?

CITOZIN
GUANIN
69. Do kog krajnjeg proizvoda razgradnje ugljovodoničnog skeleta se odvija
metabolizam izoleucina (Ile)?

Krajnji proizvod razgradnje je sukcinil-CoA.

Ile spade u glukogene amino-kiseline.

70. Iz koje biosintetske familije potiče Ile a Iz koje Lys?

Izoleucin iz piruvata, a Lysin iz oksalacetata.

71. U ćeliji kvasaca u aerobnim uslovima ima dosta piruvata nastalog glikolizom. Da li
je PDC aktiviran ili inaktiviran i kojim mehanizmom?

Inaktiviran.
Mehanizam: kovalentna modifikacija

72. Navedi sve mehanizme regulacije ciklusa limunske kiseline?

 Raspoloživost supstrata;
 Inhibicija akumuliranim proizvodima reakcije;
 Alosterična inhibicija enzima;

73. Koju reakciju katalizuju lipaze? U koju grupu enzima spadaju?

Spadaju u hidrolaze. Katalizuju raskidanje veze uz učešće molekula vode.

74. Dopuni reakciju biosinteze masnih kiselina?

Acetoacetil-ACP + NADPH → D-3-hidroksibutiril-ACP + NADP+

75. Koliko molekula acetil -CoA učestvuje u biosintezi jednog izopentenil-pirofosfata?

2 molekula acetil -CoA.

76. Koji koenzim prenosi grupe u biosintezi fosfatida?

Citidin-difosfat (CDP). Koenzim transferaza.

77. Kako se zove aktivni oblik palmitinske kiseline koji ulazi u β-oksidaciju?

Palmitoyl-CoA.

78. Koliko se redukovanih koenzima dobija β-oksidacijom stearil-CoA?

Stearinska kiselina 18 C atoma znači 8FADH2, 8 NADH i 8H+.

79. Podela enzima premamestu nalaženja i biološkoj funkciji?

 Enzimi digestivnog trakta;

 Ekstracelularne proteaze;
 Intracelularne proteaze;

80. Nabroj reaktivne grupe koje učestvuju u kiselo-baznoj katalizi?

 Imidazolna grupa histidina;

 Karboksilna grupa asparaginske i glutaminske kiseline;
 SH-grupa cisteina;
 OH-grupa serina;
 Gvanidilna grupa arginina;
 NH2- grupa lizina;

81. Šta su koenzimi?

To su jedinjenja koja pomažu enzimima u obavljanju funkcija.

82. Šta su prekursori koenzima?

Vitamini.
83. Da li NAD+ i NADP+ imaju različite funkcije?
Da.

84. Od čega se sastoji flavinmononukleotid (FMN)?

Izoaloksazinski prsten +ribitol+jedan fosfat.

85. Kojoj grupi enzima pripadaju nukleaze?

Hidrolazama.

86. Od čega se sastoje nukleinske kiseline?

 Šećera sastavljenih od 5C atoma(riboza i dezoksiriboza);
 Purinske i pirimidinske baze;
 Fosforne kiseline;

87. Koje pirimidinske baze ulaze u sastav DNA?

 Citozin (Cyt);
 Timin (Thy);

88. Koje purinske baze ulaze u sastav DNA?

 Adenin (Ade);
 Guanin (Gua);

89. Koje pirimidinske baze ulaze u sastav RNA?

 Citozin (Cyt);
 Uracil (Ura);

90. Šta je nukleozid a šta nukleotid?

Struktura koja se dobija povezivanjem baze i šećera β-glikozidnom vezom naziva se

nukleozid.
Kada je hidroksilna grupa koja se nalazi na 5’ ugljenikovom atomu povezana estarskom
vezom sa fosfornom kiselinom dobija se fosfat nukleozida i tada govorimo o
NUKLEOTIDU.
91. Na koju vezu deluju restrikcione endonukleaze?

Na fosfodiestarske veze.

92. Na koji način se određuje sekvenca DNA?

 Nepotpunpm hemijskom razgradnjom i analiza proizvoda;
 Nepotpunom enzimskom sintezom;

93. Na osnovu komplementarnosti koje baze se sparuju kod DNA a koje kod RNA?
 Kod DNA adenin sa timinom (preko 2 vodonične veze), guanin sa citozinom
(preko 3 vodonične veze).
 Kod RNA adenin sa uracilo, a guanin sa citozinom.

94. Čime je omogućen sekundarni oblik u prostoru?

Stvaranjem vodoničnih veza između komplementarnih parova baza.

95. Od čega zavisi temperatura topljenja DNA?

Od CG parova, odnosno većeg broja vodoničnih veza koje se uspostavljaju između njih.

96. Koji su elemnti nužni za ostvarivanje replikacije?

 DNA;
 RNA-prajmeri;
 Dezoksiribonukleozidi-trifosfati ( d ATP, d GTP, d CTP, d TTP);
 Enzimi: DNA- polimeraza i DNA-ligaza;
 Pomoćni faktori i stabilizujući proteini;

97. Šta su mutacije?

Mutacije predstavljaju promene u strukturi odnosno promene u sastavu DNA.

98. Podela mutacija po obimu?

 Tačkaste (promena jednog para baza);
 Grupne ( promena u više parova baza);
99. Navesti neke mutagene agense?
 UV zračenje;
 Jonizujuće zračenje;
 Klasa nitrita kao soli azotaste kiseline;

100. Podela mutacija na dva osnova?

 Prema obimu mutacije;

 Prema tome šta su one po svojoj suštini;

PAUZA.
101. Koji su koenzimi prenosioci vodonika?

 NAD+;
 NADP+;
 FMN;
 FAD;
 Ubihinon;
 Ćelijski hemini;
 Liponska kiselina;

102. Koji su koenzimi prenosioci grupa?

 Adenozin-trifosfat (ATP);
 Piridoksal-fosfat (PLP);
 Citidin-difosfat (CDP);
 Uridin-difosfat (UDP);

103. Koenzimi za prenos C1 jedinica?

 Adenozil-metionin;
 Tetrahidrofolna kiselina;
 Biotin;

104. Koenzimi za prenos C2 jedinica?

 KoenzimA;
 Tiamin-difosfat (koenzim liaza);

105. Kako se dele reakcije aktiviranog acetata?

 Na karbonilnoj grupi;
 Na metil grupi;
106. Koje su najvažnije rekcije karbonilne grupe?

 Dobijanje estara;
 Dobijanje amida;

107. Koji su koenzimi izomeraza i liaza?

 Koenzimi izomeraza su uridin-difosfat i kobalamin-koenzim.

 Koenzimi liaza su piridoksal-fosfat i tiamin-difosfat.

108. Da li biotin može da bude koenzim ligaza?

Da ali samo uz učešće ATP-a odnosno energije koja potiče iz ATP-a.

109. Da li baze učestvuju u formiranju veza koje određuju primarnu strukturu

nukleinskih kiselina?

Ne učestvuju.

110. Šta je genetički kodeks?

Šifra koja glasi da 3 baze određuju 1 amino-kiselinu.

111. Koji su enzimi koji razgrađuju peptidne veze?

Hidrolaze ili EC-3.

112. Šta je autokataliza?

Element da enzim deluje na aktivaciju sopstvenog zimogena.

113. Koje keto-kiseline imaju zadatak da na sebe preuzmu amino-grupu?

 α-ketoglutarat;
 oksalacetat;
114. Gde se odvija ciklus uree?

Prvi niz reakcija odnosno sinteza karbamoil-fosfata i njegova adicija na ornitin se dešava
u mitohondriji ćelije. Ostali sled r-ja odigrava se u citoplazmi.

115. Koja grupa ulazi u ninhidrinsku reakciju?

Amino-grupa.

116. Proizvod reakcije transaminacije ako reaguje Asparaginska kiselina (Asp) i

oksalacetat?

Nastaje piruvat i aspartat. (Akceptor amino-grupe je oksalacetat).

117. Uloga TPP?

 Transferaze- za prenos C2 jedinica;

 Liaze-dekarboksilacija;

118. Kod transporta nosača koji se odvija uz utrošak energije a koji bez utroška?

 Olakšana difuzija i antiport bez utroška energije;

 Simport, transport vezan za ATP-azu , vektorska enzimska reakcija uz energiju.

119. Podela enzima prema mehanizmu katalize?

 serinske proteinaze;
 tiolske proteaze;
 aspartat proteinaze;
 metalo-proteinaze;
 proteaze sa nedovoljno istraženim mehanizmom;
120. Šta se dobija regeneracijom NADH u aerobnim a šta u anaerobnim
uslovima?

 U anaerobnim: etanol + laktat;

 U aerobnim: acetil-CoA;

121. Preko čega se prenosi aktivirana masna kiselina kroz mitohondrije?

Aktivirana masna kiselina se pomoću karnitina transportuje kroz mitohondrijalnu

membranu.
Acil-CoA + karnitin → acil-karnitin

122. Koje grupe prenose ATP i UDP kao koenzimi prenosioci grupa?

ATP- fosfate, difosfate, adenozin-monofosfat i sam adenozin.

UDP-šećere, uronske kiseline;

123. Šta se dobija dekarboksilacijom amino-kiselina?

CO2 i biogeni amin.

124. Nabroj jedinjenja iz kojih kreće biosinteza amino-kiselina?

 α-ketoglutarat;
 3-fosfoglicerat;
 Oksalacetat;
 Piruvat;
 Riboza-5-fosfat;
 Fosfoenolpiruvat+eritroza-4-fosfat;

125. Koji važan redukovani koenzim nastaje u oksidativnoj razgradnji glukoza-6-

fosfata do riboza-5-fosfata?

NADPH.
126. Da li ćelija u anaerobnim ili aerobnim uslovima troši više glukoze za istu
dobijenu energiju?

U anaerobnim uslovima se troši više glukoze.

127. Da li su za glikolizu potrebne mitohondrije?

NE.

128. Da li su reakcije glikolize u kojima se troši ATP povratne ili nepovratne?

Nepovratne, ∆G<0.

129. Kako se može dobiti glukoza od acetil-CoA?

Piruvat → acetil-CoA→ citrat → α-ketoglutarat →sukcinil-CoA → oksalacetat

→fosfoenol piruvat→glukoza

130. Koji se redukovani koenzim dobija u oksidativnoj dekarboksilaciji piruvata i

šta se sa njim dalje dešava?

NADH, ulazi u respiratorni lanac.

131. Da li ciklus limunke kiseline postoji u anaerobnim bakterijama?

NE.

132. Koji se sve biomolekuli mogu dobiti iz intermedijera ciklusa limunske

kiseline?

Masne kiseline, steroli, amino-kiseline, purini, glutamat, pirimidini, fosfoenol,

piruvat, glukoza.

133. Koje sve strukture u biološkim membranama mogu da grade fosfolipidi?

Micele, lamele, liposome.

134. Koji lipidi spadaju u jednostavne estre?

 Masti;
 Voskovi;
 Sterolni estri;

135. Šta spada u lipide koji ne hidrolizuju?

 Ugljovodonici (alkani, karotenoidi)

 Alkoholi (dugolančani alkoholi, karotenoidni akloholi, steroli);
 Kiseline (dugolančane masne kiseline);

136. Podela lipida?

Lipidi koji ne hidrolizuju:

 Ugljovodonici;
 Alkoholi;
 Kiseline;

Jednostavni estri:

 Masti;
 Voskovi;
 Sterolni estri;

Fosfolipidi:

 Fosfatidne kiseline (masne kis.+glicerol+fosfat);

 Fosfatidi (masne kis.+glicerol+fosfat+aminoalkohol);

Glikolipidi:

 Cerebrozidi (masna kis.+sfingozin+šećer);

 Gangliozidi (masna kis.+sfingozin+neuraminska kis.);
137. Biosinteza saharoze?

Saharoza-6-fosfat-sintaza
fruktoza-6-fosfat + UDP glukoza ――――――――――→ saharoza-6-fosfat + UDP

138. Biosinteza glikogena?

glikogen-sintaza
UDP glukoza + glikogen ―――――――→ UDP+ glikogen

139. Šta nastaje razgradnjom glikogena i preko kojeg enzima se uključuje u glikolizu?

Nastaje glukoza-1- fosfat. Enzim je fosforilaza.

140. Kako se odigrava biosinteza oba lanca u replikaciji?

 Mehanizam sinteze: nukleofilni napad 3’-hidroksilne grupe na dezoksiribonukleozid-

trifosfat.
 Posledica: novosintetisani lanac može da raste samo u smeru od 5’ ka 3’ kraju.

141. Dopuni reakciju alkoholnog vrenja nazivima jedinjenja i enzima:

Piruvat → acetaldehid + CO2

Enzim: piruvat-dekarboksilaza

Acetaldehid + NADH+H+ ―→ etanol + NAD+

Enzim: Alkohol-dehidrogenaza
142. Od čega se sastoji PDC (piruvat dehidrogenaza kompleks)?

enzim oznaka Prostetska grupa

Dekarboksilaza-dehidrogenaza E1 Tiamin-pirofosfat (TPP9

Dihidrolipoil-transacetilaza E2 Liponoamid

Dihidrolipoil-dehidrogenaza E3 FAD

143. Nabroj mehanizme kojima je regulisana aktivnost piruvat dehidrogenaza

kompleksa?

 Kovalentna modifikacija ( za E1);

 Inhibicija proizvodom ( za E2 i E3);
Acetil-CoA inhibira E2, a NADH inhibira E3

144. Koji je energetski bilans alkoholnog i mlečno-kiselog vrenja po molekulu glukoze?

2 ATP-a po molekulu glukoze

145. Mlečno kiselo vrenje?

146. Alkoholno vrenje?

147. Zbirna reakcija ciklusa limunske kiseline?

Acetyl-CoA+2H2O +3NAD++ FAD +GDP +Pi → 2CO2 +3NADH+FADH2 + CoA-SH +GTP

148. Zbirna reakcija glikolize?

Glukoza+ 2NAD+ + 2ADP +2Pi →2 piruvat + 2NADH + 2ATP + 2H+ + 2 H2O

149. Napisati opštu jednačinu β-oksidacije masnih kiselina?

Cn-acyl CoA+ FAD+NAD+ +H2O+CoA→Cn-2-acyl CoA+ FADH2+NADH+acetyl CoA+H+

150. Od čega se sastoji aparat za replikaciju?

 DNA;
 RNA prajmeri;
 Dezoksiribonukleozid-trifosfat;
 Enzimi: DNA-polimeraze i DNA- ligaza;
 Pomoćni faktori i stabilizirajući proteini;

151. Koja jedinjenja inhibiraju a koja aktiviraju fosfofruktokinazu?

 Inhibiraju ATP, citrat.

 Aktiviraju AMP,ADP, fruktoza-2,6-difosfat.

152. Šta je translacija i gde se odigrava?

Translacija = biosinteza proteina. Sama sinteza proteina se dešava u citoplazmi ali se

sprovodi na specifičnim telašcima koja se zovu ribozomi.

153. Šta je antikodon i gde se nalazi?

Antikodon je triplet nukleotida tRNK koji je komplementaran kodonu na iRNK. Nalazi se na

tRNK.

154. Navedi 5 proizvoda koji se mogu dobiti razgradnjom ugljovodoničnog skeleta AK?

 Piruvat;
 Oksalacetat;
 α-ketoglutarat;
 sukcinil-CoA;
 Acetil-CoA;
155. Koji enzimi katalizuju reakcije neoksidativnog dela puta pentoza-fosfata?

 Transketolaza;
 Transaldolaza;

156. Da li je za glikolizu potrebno prisustvo kiseonika?

NE.

157. Nabroj supstrate za glukoneogenezu?

 Piruvat;
 Laktat;
 Glicerol;
 Neke amino-kiseline;

158. Koliko se kojih redukovanih koenzima dobija u ciklusu limunske kiseline po

molekulu acetil-CoA?

3 NADH, 1 FADH2.

159. Koenzimi za prenos C1 jedinica?

 Adenozil-metionin;
 Tetrahidrofolna kiselina;
 Biotin;

160. Koji je energetski bilans glikolize po molekulu glukoze?

2 ATP-a po molekulu glukoze.

161. Koji je energetski bilans alkoholnog i mlečno kiselog vrenja po molekulu glukoze?

2 ATP-a po molekulu glukoze.

162. Koliko se energijom bogatih jedinjenja dobija DIREKTNO u ciklusu limunske
kiseline po molekulu acetil-CoA?

1 MOLEKUL GTP-a ( ATP-a).

163. Koliko se energijom bogatih jedinjenja dobija DIREKTNO u ciklusu limunske

obračunato na molekul glukoze?

2 MOLEKULA GTP-a (ATP-a).

164. Koliko se energijom bogatih jedinjenja dobija neposredno u ciklusu limunske

kiseline po molekulu acetil-CoA?

11 ATP-a.

165. Nabroj vrste transporta kroz biološke membrane koji se odigravaju preko nosača?

 Olakšana difuzija;
 Antiport;
 Simport;
 Transport vezan za ATP-azu;
 Vektorska enzimska reakcija;

166. Šta su cerebrozidi i od čega se sastoje?

To su glikolipidi. Sastoje se od masne kiseline + sfingozin + šećer.

167. Koje se jedinjenje dobila β- oksidacijom masnih kiselina?

Dobija se Acil-CoA (kraći za 2 C atoma).

168. Iz kog jedinjenja kreće biosinteza holesterola?

Iz acetil-CoA.
169. Proizvod dekarboksilacije serina, nalaženje i značaj?

Proizvod dekarboksilacije: etanolamin

Nalaženje i značaj: fosfatidi.

170. Zbirna reakcija ciklusa uree?

CO2 + NH4+ + 3ATP + aspartat + 2H2O ―→ urea + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + fumarat

171. Šta prenosi adenozil-metioni (SAM) a šta CoA?

SAM prenosi metilnu grupu(prenos C1 jedinica);

CoA prenosi acetil grupu (prenos C2 jedinica);

172. Šta se sintetiše u translaciji a šta u transkripciji?

Translacija- biosinteza proteina.

Transkripcija-sinteza RNA.

173. Koji je značaj ciklusa uree?

Sprečavanje nagomilavanja slobodnog amonijaka u većim koncentracijama, detoksikacija.

174. Napiši zbirnu reakciju pentoza-fosfata?

3C5 ↔ 2C6 + C3

175. Koliko se kojih redukovanih koenzima dobija β- oksidacijom palmitoil-CoA?

7 NADH, 7 FADH2
176. Od koje jednačine kreće biosinteza masnih kiselina ( nastajanje malonil-CoA)?

177. Da li je za sintezu ATP-a iz respiratornog lanca potrebno prisustvo kiseonika?

NE.

178. Navedi sve koenzime prenosice vodonika?

 Nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD+);
 Nikotinamid-adenin-dinukleotid-fosfat (NADP+);
 Flavin-mononukleotid (FMN);
 Flavin-adenin-dinukleotid (FAD);
 Ubihinon (Q);
 Liponska kiselina (Lip (S2));

179. Šta je zrenje RNA?

Proces u kome se modifikuju primarni proizvodi transkripcije kod eukariota.

180. Šta je replikacija i po kom se principu odvija?

To je biosinteza DNA. Osnovni princip je princip samoinstrukcije koji se zasniva na

komplementarnosti baza.
181. Koliko se molekula ATP –a dobija od redukovanih koenzima nastalih β-oksidacijom
palmitoli-CoA?

β-oksidacijom palmitoli-CoA nastaje 7 FADH2 i 7 NADH, odnosno

35 ATP-a.

1 FADH2= 2 ATP
1 NADH=3 ATP

182. Po čemu je karakteristična specifičnost proteolitičkih enzima?

Specifičnost proteaza ne znači specifičnost prema određenom supstratu već prema određenim
strukturnim karakteristikama polipeptidnog lanca.

183. Koji koenzim učestvuje u formiranju glikozidne veze?

UDP- glukoza.

184. Navedi za glikogen:

 Osnovni monomer: α-D-glukoza

 Vrsta veze: α 1→4 glikozidna veza
 Mesto nalaženja: jetra,mišići
 Biološka funkcija: rezervna
 Enzim za razgradnju: glukozidaza

185. Šta je glikoliza i gde se odigrava?

Glikoliza je zajednički niz reakcija od glukoze do piruvata uz stvaranje energije.

Odigrava se u citoplazmi.
186. Preko kog enzima je regulisana glkoliza?

Preko PFK (fosfofrukto-kinaza). Alosteričan enzim.

187. Zbirna reakcija oksidativne dekarboksilacije piruvata?

Piruvat + CoA + NAD+ ―→ CO2 + acetil-CoA + NADH +H+

188. Koje se jedinjenje dobija kondenzacijom acetil CoA sa oksalacettaom u prvoj

reakciji ciklusa limunske kiseline? Enzim koji je?

Dobija se citrat.
Enzim je citrat-sintaza.

189. Šta se dešava redukovanim koenzimima nastalim u ciklusu limunske kiseline?

Uključuju se u respiratorni lanac.

190. Nabroj funkcije membranskih proteina?

 Receptorska;
 Transportna;
 Katalitička;
 Strukturna;

191. Koliko se direktne energije dobija u β-oksidaciji masnih kiselina?

Nula. U β-oksidaciji se ne dobija direktna energija.

192. Koje jedinjenje nastaje karboksilacijom acetil-CoA u biosintezi masnih kiselina?

Malonil-CoA.
193. Na koji se kompleks respiratornog lanca uključuju redukovani koenzimi iz
oksidativne dekarboksilacije?

KOMPLEKS I: NADH-Q-reduktaza.

194. Šta se dešava na V kompleksu respiratornog lanca?

Proizvodi se ATP na osnovu povratka protona kroz membranu.

195. Da li prostetska grupa učestvuje u katalitičkom procesu ( zaokružiti)?

-između dva supstrata na jednom enzimu;

196. Koja dva enzima se koriste u kloniranju?

 Restrikciona endonukleaza;
 DNA ligaza;

197. Od kojih prekursora ide biosinteza aromatičnih amino-kiselina?

Fosfoenol-piruvat + eritroza-4-fosfat

198. Koja hidroksilna grupa mora da učestvuje u stvaranju glikozidne veze?

Sa poluacetalnog C atoma;

199. Šta je genetički kodeks?

Šifra gde 3 baze određuju 1 amino-kiselinu

200. Kako se regeneriše NADH nastao u glikolizi kod aerobnih organizama?

Kroz respiratorni lanac.

NEKA PITANJA SE PONAVLJAJU, ALI PONAVLJANJE JE

MAJKA ZNANJA.

PAUZA.
201. Zašto kompleksa ima više?

Zbog postepenog prenosa energije.

202. Za koja jedinjenja je holesterol prekursor?

 Žučne kiseline;
 Steroidne hormone;
 Vitamin D;

203. Od čega kreće biosinteza masti?

Od glicerol-3-fosfata i acil-CoA.

204. Šta nastaje mutarotacijom α-D-glukoze a sta epimerizacijom na drugom C atomu?

Mutarotacijom se od α-D-glukoze dobija β-D-glukoza.

Epimerizacijom se dobija α-D-manoza.

205. Koji ciklus nekim organizmima omogućava dobijanje ugljenih hidrata iz masnih
kiselina?

Glioksilatni ciklus.

206. Ako se transformacija jedinjenja S u jedinjenje P dešava prilikom njegovog

prolaska kroz membranu, kakav je transport u pitanju?

Vektorska enzimska reakcija.

207. Dopuni sledeću reakciju ciklusa limunske kiseline?

Oksalacetat + acetil-CoA + H2O ↔ citrat + CoA-SH

Enzim: citrat-sintaza

208. Iz kog jedinjenja kreće biosinteza izopentenil-pirofosfata?

Mevalonska kiselina (Mevalonat).

209. Koliko se molekula ATP troši za aktiviranje palmitinske kiseline u β-oksidaciji?

1 molekul ATP-a.

210. Nabroj pomoćne supstrate respiratornog lanca?

Koenzim Q i citohrom C.

211. Koliko je energije potrebno za sintezu jednog molekula glukoze u procesu

glukoneogeneze?

4 ATP + 2 GTP.

212. Koji je koenzim donor vodonika u biosintezi masnih kiselina i u kom procesu
nastaje?

NADPH. Nastaje u oksidativnoj razgradnji glukoze.

213. Koliko se molekula ATP-a dobija u respiratornom lancu od redukovanih koenzima
nastalih u oksidativnoj dekarboksilaciji piruvata obračunato na 1 molekul glukoze?

2 NADH. 2x3= 6 ATP po molekulu glukoze.

214. Mehanizmi regulacije limunske kiseline?

 Raspoloživost supstrata;
 Inhibicija akumuliranim proizvodima reakcije;
 Alosterična inhibicija enzima;

215. Koje se jedinjenje dobija transaminacijom alanina?

Piruvat.

216. Kojim grupama enzima je TPP koenzim?

Izomerazama i liazama. Koenzim za prenos C2 jedinica.

217. Pored jedinjenja napisati da li u pitanju AK,peptid ili protein?

 ALANIN-amino-kiselina;
 HOMOCISTEIN-amino kiselina;
 ALBUMIN-protein;
 GLUKAGON-peptid;
 INSULIN-peptid;

218. Reaktivna grupa β-D-glukopiranoze?

Glikozidna hidroksilna grupa.

219. Na kom C atomu se nalazi redukujuća OH grupa kod β-fruktofuranoze?

Na C1 atomu.

220. Koja je dalja sudbina glicerola dobijenog enzimskom razgradnjom masti?

Prelazi u gliceraldehid-3-fosfat.

221. Kakvom vezom je povezana masna kiselina sa sfingozinom u glikolipidima?

Estarskom.

222. Reakcija aktivacije masnih kiselina?

Masna kiselina + ATP ↔ acil-adenilat + PPi

Acil-adenilat + HS―CoA ↔ Acil-CoA + AMP

223. Koje amino-kiseline spadaju u biosintetsku familiju 3-fosfo-glicerata?

Glicin i cistein.

224. Da li je Ile ketogena ili glukogena AK?

Može da bude i ketogena i glukogena. Pripada piruvatima kao biosintetskoj familiji.

225. Šta nastaje dekarboksilacijom treonina?

Nastaje propanol amin.

226. Kako se aktivirana masna kis. Transportuje kroz mithondrijalnu membranu?

Pomoću karnitina.

227. Biološka funkcija masti?

Skladištenje energije.

TO BI BILO TO!

Tamara Pilja
110/13-B