TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP HÀ NỘI

KHOA CÔNG NGHỆ HÓA

**********

BÀI GIẢNG

HÓA SINH THỰC PHẨM

GIẢNG VIÊN BIÊN SOẠN: ĐỖ THỊ HẠNH

ĐT: 0982605288
EMAIL: dothihanhcntp@gmail.com

HÀ NỘI - 2022
 NỘI DUNG HỌC PHẦN

Gồm 6 chương:
➢ Chương 1: Protein
➢ Chương 2: Enzyme
➢ Chương 3: Glucid
➢Chương 4: Lipid
➢ Chương 5: Trao đổi chất và trao đổi năng lượng
➢Chương 6. Sự phân giải các hợp chất hữu cơ (protein, glucid, lipid)
 MỤC TIÊU CỦA HỌC PHẦN

➢ Phân tích được vai trò, cấu tạo, tính chất của protein, enzyme, glucid, lipid
trong tế bào sống và trong công nghệ thực phẩm
➢ Giải thích được sự chuyển hóa của protein, glucid, lipid trong tế bào sống và
trong quá trình bảo quản, chế biến thực phẩm
 GIÁO TRÌNH VÀ TÀI LIỆU THAM KHẢO

Sách sử dụng chính

[1]. Lê Ngọc Tú và tập thể tác giả, Hóa sinh công nghiệp, NXB khoa học và kỹ
thuật, 2012
[2]. Lê Ngọc Tú và tập thể tác giả, Hóa học thực phẩm, NXB khoa học và kỹ
thuật, 2003

Tài liệu tham khảo

[3]. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng, Hóa sinh học, NXB Giáo dục, 1997
[4]. Owen R. Fennema, Food Chemistry, Marcel Dekker, INC, 1996
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

NỘI DUNG

1.1. Vai trò của protein

1.2. Cấu tạo phân tử protein
1.3. Một số tính chất quan trọng của protein
1.4. Phân loại protein
1.5. Các biến đổi của protein trong quá trình chế biến, bảo quản thực phẩm
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.1. VAI TRÒ CỦA PROTEIN

▪ Protein là hợp chất cao phân tử, có cấu trúc và chức năng vô cùng đa dạng
▪ Là thành phần không thể thiếu của tất cả cơ thể sống. Không có protein thì
không thể có sự sống
▪ Protein có phổ biến trong các nguyên liệu và sản phẩm thực phẩm.
▪ Tồn tại ở trạng thái dịch thể hoặc ở trạng thái rắn.
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.1.1 VAI TRÒ SINH HỌC CỦA PROTEIN

1. Xúc tác. Đại đa số các enzyme đều là protein

2. Vận chuyển. Ví dụ hemoglobin vận chuyển O2 và CO2, cytochrome vận chuyển
điện tử, albumin huyết tương vận chuyển lipid
3. Bảo vệ cơ thể. Các kháng thể trong máu động vật là các protein đặc biệt, chúng
nhận biết và bắt những tác nhân lạ xâm nhập vào cơ thể như virus, vi khuẩn và
các tế bào lạ.
4. Điều hòa. Một số protein ( VD hormon) có chức năng điều hòa quá trình trao đổi
chất, điều hòa sinh trưởng giúp cho các phản ứng trong tế bào xảy ra đúng chiều
hướng, đúng cường độ mà cơ thể đòi hỏi.
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.1.1 VAI TRÒ SINH HỌC CỦA PROTEIN

5. Truyền xung thần kinh. Các receptor (thụ thể) là những protein đặc biệt
6. Chuyển động. Myozin, actin, actomyozin là những protein cấu tạo nên sợi cơ. Sự
co và duỗi của sợi cơ giúp cơ thể chuyển động
7. Kiến tạo, chống đỡ cơ học. Protein kết hợp với các chất khác như lipit, axit
nucleic... Tạo nên cấu trúc cơ bản của tế bào. Ví dụ: Lipoprotein cấu tạo nên màng tế
bào, nucleoprotein cấu tạo nên ribosom, sclerotin cấu tạo nên lớp vỏ ngoài của sâu bọ,
collagen, keratin tham gia cấu tạo nên các mô liên kết, mô xương
8. Dự trữ dinh dưỡng. Protein là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp các axit amin
và năng lượng cần thiết cho tế bào
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.1.2. VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG CNTP

▪ Tham gia tạo cấu trúc, hình khối, trạng thái cho các sản phẩm thực phẩm
Gluten tạo cấu trúc xốp cho bánh: VD bánh mỳ, bánh bao…
Albumin của trứng tạo cấu trúc xốp cho các loại bánh ngọt
Protein ở thịt, cá, đậu tương tạo cấu trúc gel, tạo độ dai, giòn cho các sản
phẩm giò, chả, surimi. Gelatin tạo độ đông đặc, tạo màng để bọc kẹo
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.1.2. VAI TRÒ CỦA PROTEIN TRONG CNTP

▪ Tham gia tạo màu và hương thơm đặc trưng cho sản phẩm thực phẩm
VD: Thực phẩm nướng, chiên, rán, sấy, rang. Bánh mì, chè đen, thuốc lá….
Phản ứng Melanoidin: Phản ứng giữa protein, axit amin và đường khử. Phản
ứng diễn ra mạnh ở nhiệt độ 90-100oC.
▪ Cố định mùi cho sản phẩm, giữ hương thơm cho thực phẩm
Tạo ra các sản phẩm “thịt” từ nguồn protein thực vật. Ứng dụng trong sản xuất thực
phẩm chay, thịt, tôm ăn liền trong mì tôm.
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.2. CẤU TẠO CỦA PROTEIN

▪ Gồm 4 nguyên tố chính: C, H, O, N

– Cacbon: 50-55%
– Hydro: 5,5-7,3%
– Oxy: 21,5-23,5%
– Nitơ: 15-18%. Tỷ lệ phần trăm nitơ trong protein tương đối ổn định, dựa vào
hàm lượng của nitơ, tính được lượng protein theo công thức
[Pr] = [N] x f
f = 6,25: protein thông thường, f = 5,7: protein ngũ cốc, f = 6,38:
protein sữa
▪ Ngoài ra còn có lượng rất nhỏ các nguyên tố khác như: S (0,3-2,5%), P (0,1-0,2%), Fe,
Zn, Cu...
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.2. CẤU TẠO CỦA PROTEIN

▪ Đơn vị cấu tạo nên protein là axit amin (amino axit)
1.2.1. Cấu tạo của axit amin.
Axit amin là hợp chất hữu cơ trong phân tử chứa đồng thời nhóm amin (-NH2) và nhóm cacboxyl (-
COOH)
• Các axit amin tạo nên protein ở dạng L-  axit amin, công thức chung của axit amin (trừ prolin và
hydroxyprolin) trong protein như sau:
✓ Các acid amin khác nhau có mạch bên R khác nhau.
✓ Mạch bên R có cấu tạo là mạch thẳng hoặc mạch vòng, có thể chứa
thêm gốc -OH, -NH2, -COOH, gốc thiol –SH
✓ Protein trong cơ thể sinh vật mặc dù rất khác nhau, nhưng chúng cũng
chỉ được cấu tạo từ 20 loại axit amin
✓ Cấu tạo hoá học và tính chất lý, hoá của R quyết định tính đa dạng về
cấu tạo và chức năng của protein
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

20 axit amin thường gặp trong cấu tạo protein

Tên acid amin Ký hiệu Tên acid amin Ký hiệu

Alanine Ala (A) Methionine Met (M)
Cystein Cys (C) Asparagine Asn (N)
Aspartate Asp (D) Proline Pro (P)
Glutamate Glu (E) Glutamine Gln (Q)
Phenylalanine Phe (F) Arginine Arg (R)
Glycine Gly (G) Serine Ser (S)
Histidine His (H) Threonine Thr (T)
Isoleucine Ile (I) Valine Val (V)
Lysine Lys (K) Tryptophan Trp (W)
Leucine Leu (L) Tyrosine Tyr (Y)
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

Phân loại axit amin Dựa theo cấu tạo của mạch bên R

1 2 3 4

Nhóm 1: Nhóm 2 Nhóm 3 Nhóm 4

Các axit amin có Các axit amin có mạch Các axit amin có Các axit amin có mạch
mạch bên không bên phân cực, trung mạch bên phân cực, bên phân cực, có tính
phân cực tính có tính axit bazơ
 NHÓM I: CÁC AXIT AMIN CÓ MẠCH BÊN KHÔNG PHÂN CỰC

▪ Gốc R của các acid amin này không phân

cực và kỵ nước. Các axit amin này có xu
hướng bị vùi vào bên trong cấu trúc ba
chiều của protein
▪ Gồm 9 axit amin trong đó có methionine
có chứa S, 2 axit amin mạch vòng
phenylalanine, tryptophan, 1 axit amin có
chứa dị vòng (proline)
▪ Phenylalanin, Tryptophan hấp phụ tia tử
ngoại ở bước sóng 250 - 300nm. Có thể
định lượng chúng bằng phương pháp đo
độ hấp phụ quang
 NHÓM II: CÁC AXIT AMIN CÓ MẠCH BÊN PHÂN CỰC, TRUNG TÍNH

▪ Gốc R chứa nhóm phân cực

▪ Gồm 6 axit amin trong đó có Cysteine
chứa gốc sulfhydryl (thiol), tham gia tạo
liên kết disulfide giữa 2 phân tử Cystein,
đây là liên kết mạnh, giúp làm bền cấu
trúc protein
▪ Tyrosine hấp phụ tia tử ngoại ở bước
sóng 250 - 300nm. Có thể định lượng
bằng phương pháp đo độ hấp phụ quang
 NHÓM III: CÁC AXIT AMIN CÓ MẠCH BÊN PHÂN CỰC CÓ TÍNH AXIT

▪ Mạch bên có chứa nhóm carboxyl

mang điện tích âm
▪ Gồm hai acid amin là aspartate và
glutamate
 NHÓM IV: CÁC AXIT AMIN CÓ MẠCH BÊN PHÂN CỰC CÓ TÍNH BAZƠ

▪ Mạch bên có chứa nhóm NH2 tích

điện dương
▪ Gồm 3 axit amin: lysine, arginine và
histidine
➢Dựa theo nhu cầu dinh dưỡng

▪ Axit amin cần thiết (axit amin không thay thế)

- Cơ thể không tự tổng hợp được, cần được cung cấp từ bên ngoài qua ăn, uống, tiêm
truyền.
- Đối với người lớn: Có 8 axit amin: methionin, valin, tryptophan, isoleucin, leucin,
phenylalanin, threonin, lysin.
- Trẻ em: 8 + 2 (arginine, histidine)
- Hàm lượng các axitamin cần thiết và tỷ lệ giữa chúng trong phân tử protein là một tiêu
chuẩn quan trọng để đánh giá chất lượng protein
- Những protein thực phẩm có các axit amin thiết yếu với tỷ lệ cân đối tương tự như
protein cơ thể sẽ được cơ thể sử dụng trọn vẹn (100%) để tổng hợp protein của cơ thể,
được coi là protein lý tưởng, protein của trứng được coi là protein lý tưởng (giá trị BV =
100), protein của sữa và thịt có giá trị BV =90, protein trong ngũ cốc và rau có BV ~ 40
➢Dựa theo nhu cầu dinh dưỡng

▪ Axit amin không cần thiết

Cơ thể tự tổng hợp được từ các axit amin không thay thế

Mỗi loại protein thực phẩm thường thiếu hụt các axit amin thiết yếu không giống nhau.
Để tăng cường giá trị sinh học, có thể dùng kết hợp nhiều loại thực phẩm khác nhau

Ví dụ hỗn hợp gạo - đậu nành hoặc đậu xanh – vừng – đậu phộng có giá trị sinh học
tương đương với sữa và trứng. Đậu nành giàu lysine, gạo có hàm lượng lysine thấp

Vừng giàu methionine, đậu phộng giàu tryptophan, nhưng các loại đậu
thiếu methionine
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.2.2.Tính chất của axit amin

Tính chất vật lý

• Tồn tại ở trạng thái rắn, tinh thể, không màu
• Bị phân hủy ở nhiệt độ cao (khoảng từ 220-300oC)
• Dễ tan trong nước, trong acid và kiềm loãng
• Một số axit amin có vị ngọt (gly, ala, val, ser, his, trp, glu), một số có vị đắng (Ile, arg) hoặc
không có vị (Leu)
• Các axit amin trong mạch bên R có chứa vòng thơm (Phe, Trp, Tyr) hấp thụ tia UV ở bước
sóng 250-300nm.
• Có tính quang hoạt
• Tính lưỡng tính
-Tính quang hoạt

- Axit amin làm quay mặt phẳng của ánh sáng phân cực sang trái hoặc phải

Quay MPASPC sang trái: Kí hiệu (-)

VD: L (-) Threonine, L (-) Aspartic, L (-) Cystein, L (-) Methionine….

Quay MPASPC sang phải: Kí hiệu (+)

VD: L (+) Arginine, L (+) Lysine, L (+) Valin….

- Tính lưỡng tính

▪ Trong môi trường kiềm. Axit amin tích điện tích âm

▪ Trong môi trường axit. Axit amin tích điện tích dương

Ứng dụng: Tách riêng các axit amin bằng phương pháp điện di
Điểm đẳng điện của axit amin - pI (isoelectric point)
- Là giá trị pH của môi trường mà axit amin không tích điện, giá trị pH đó gọi là điểm
đẳng điện (hay pH đẳng điện), ký hiệu là pI (hoặc pHi)
- Các acid amin khác nhau có giá trị pI khác nhau. Thông thường những axit amin
chứa một nhóm NH2 và một nhóm COOH có giá trị pI khoảng 6, axit amin có 2
nhóm COOH pI thuộc vào vùng axit; axit amin có 2 nhóm NH2 pI thuộc vào vùng
kiềm
Axit amin pI
Asp 2,77
Glu 3,22
Gly 5,97
Val 5,96
Lys 9,74
Arg 10,76
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.2.2.Tính chất của axit amin

Tính chất hóa học

• Phản ứng với axit và bazơ tạo thành muối
• Phản ứng với HNO2 (axit nitrơ)
• Phản ứng màu với ninhydrin
• Phản ứng trùng ngưng (trùng hợp)
• Phản ứng với formaldehit (formaldehyd)
• Phản ứng với axit và bazơ tạo thành muối

Ứng dụng: Do tính chất lưỡng tính nên axit amin là những chất đệm tốt
•Phản ứng với HNO2 (axit nitrơ)

Ứng dụng: Dựa vào lượng khí N2 thoát ra có thể định lượng axit amin trong dung
dịch
 • Phản ứng màu với ninhydrin
Dưới tác dụng của nhiệt độ

Các axit amin + ninhydrin, tạo phức màu xanh tím (hấp thụ ánh sáng ở bước sóng 580nm
Riêng: prolin + ninhydrin, tạo phức màu vàng (440nm)

ƯD: Phát hiện và định lượng axit amin bằng phương pháp sắc ký bản mỏng, đo độ hấp thụ quang
• Phản ứng trùng ngưng (trùng hợp)

- Hình thành liên kết peptide giữa 2 axit amin

- Tạo chuỗi oligopeptide (chứa từ 2-10 axit amin); polypeptid (chứa từ 11 đến 50
axit amin); protein
• Phản ứng với formaldehit (formaldehyd)

- Do nhóm amin bị khóa nên có thể chuẩn độ nhóm cacboxyl bằng dung dịch kiềm
tiêu chuẩn từ đó xác định được hàm lượng axit amin có trong dung dịch.
- ƯD: Dùng để đánh giá mức độ thủy phân protein
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.2.3. CẤU TRÚC CỦA PROTEIN

Protein có 4 bậc cấu trúc

Cấu trúc bậc 1
Cấu trúc bậc 2
Cấu trúc bậc 3
Cấu trúc bậc 4
Cấu trúc bậc 1
- Là trình tự sắp xếp của các gốc axit amin trong chuỗi polypeptid.

Cấu trúc bậc 1 của insulin bò

- Cấu trúc bậc 1 được tạo bởi: liên kết peptid và liên kết disulfua. Đây là các liên kết bền vững
- Đa số protein gồm 50-2000 axit amin
- Cấu trúc bậc 1 là phiên bản của mã di truyền và đặc trưng cho từng loài. Việc xác định được
cấu trúc bậc 1 là cơ sở để tổng hợp protein bằng kỹ thuật sinh học hiện đại
- Cấu trúc bậc 1 quyết định cấu trúc bậc cao của protein
- Khi axit amin nào đó trong
cấu trúc protein bị thay đổi,
tính chất của protein cũng bị
thay đổi
VD: Khi bị thay thế axit amin Glu
(vị trí số 6) trên chuỗi
hemoglobin bởi Val dẫn đến
bệnh thiếu máu hình lưỡi liềm

Trình tự acid amin một đoạn hemoglobin

Hb A: ở người bình thường
Hb S: người bị mắc bệnh thiếu máu hình lưỡi liềm
Cấu trúc bậc 2

Cấu trúc bậc 2 là dạng không gian cục bộ của từng phần trong mạch polypeptide.
Được tạo ra do tương tác không gian giữa các gốc axit amin ở gần nhau trong
mạch polypeptit.

Cấu trúc bậc 2 có 2 dạng phổ biến là cấu trúc xoắn α và

cấu trúc gấp nếp β

Cấu trúc xoắn α Cấu trúc gấp nếp β

✓ Cấu trúc xoắn alpha - Cấu trúc xoắn α có dạng hình lò xo, Mỗi
vòng xoắn có 3,6 axit amin, mạch bên R
hướng ra phía ngoài. Khoảng cách giữa
các vòng là 0,54nm (5.4Ao).
- Cấu trúc xoắn α được hình thành nhờ
các liên kết hydro tạo bởi nhóm CO của
aa thứ n với nhóm NH của aa thứ n+4
trong cùng một mạch polipeptit
- Các liên kết H song song với trục của
xoắn ốc
- Đây là cấu trúc thường gặp trong các
protien hình cầu, dễ tan trong nước.
VD trong ferritin, xoắn alpha chiếm 75%
✓ Cấu trúc gấp nếp β

• Cấu trúc gấp nếp β có dạng hình chữ chi, tương tự như tờ giấy gấp nếp
• Cấu trúc được hình thành nhờ liên kết hydro giữa nhóm CO của đoạn
polypeptide này với nhóm NH của đoạn polypeptide nằm kề với nó
Các dạng cấu trúc gấp nếp β

Song song Đối song song Cấu trúc gấp nếp hỗn hợp
Gấp nếp kiểu song song được hình thành khi các đoạn polypeptide nằm kề nhau có
đầu NH2 hoặc COOH cùng chiều nhau.
 Cấu trúc gấp nếp beta
(biểu diễn dưới dạng giản đồ )
Cấu trúc bậc ba
- Là cấu trúc không gian ba chiều của toàn bộ mạch polypeptide, trong đó có đoạn có cấu trúc bậc
2 hoàn chỉnh cũng có đoạn có cấu trúc vô định hình. Cấu trúc bậc 3 làm cho protein có cấu trúc gọn
hơn trong không gian, giúp protein có tính ổn định trong môi trường

- Các liên kết tạo cấu trúc bậc 3

+ Liên kết H
+ Liên kết cầu disunfua
+ Liên kết ion (giữa NH3+ và COO-)
+Tương tác kị nước
- Các liên kết này được tạo nên bởi các nhóm chức trong mạch bên R của các axit amin ở xa
nhau trong chuỗi polypeptide.
- Cấu trúc bậc 3 là cấu trúc hoàn chỉnh của một số protein
- Đối với các protein tan trong nước, ở cấu trúc bậc 3, các axit amin kỵ nước quay vào phía
trong, các axit amin ưa nước hướng ra ngoài.
Cấu trúc bậc bốn

- Là sự kết hợp của 2 hay nhiều chuỗi polypeptid có cấu trúc bậc 3.
- Mỗi chuỗi polypeptid có cấu trúc bậc 3 được gọi là “dưới đơn vị”

VD; Hemoglobin người được cấu tạo bởi 4 dưới đơn vị

2 dưới đơn vị alpha(đỏ), 2 beta (vàng)

- Các liên kết tạo cấu trúc bậc 4

+ Liên kết H, Liên kết ion,Tương tác kị nước
- Các liên kết này được tạo nên bởi các nhóm chức trong
mạch bên R của các axit amin phân bố trên mặt ngoài của
các dưới đơn vị
Cấu trúc bậc bốn của - Khi cấu trúc bậc cao của một protein bị thay đổi, protein sẽ
Hemoglobin người
mất hoạt tính sinh học ban đầu của nó
Các bậc cấu trúc của protein
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.2.4. Khối lượng và hình dạng của protein

Protein có khối lượng phân tử lớn và rất khác nhau, có những protein có khối
lượng phân tử phân tử khoảng 10.000 Dalton, nhưng cũng có những protein có khối
lượng phân tử lên đến hàng triệu Dalton. 1dalton = 1,66.10-24g

Protein Khối lượng phân tử (Dalton)

Myoglobin 16.890
Lysozyme 13.930
Chymotrypsin 21.600
Hemoglobin 64.500
Hexokinase 102.000
Glutamine sythetase 619.000
- Hình dạng protein
▪ Protein hình cầu
• Đại đa số tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng
• Là các protein có chức năng sinh học, ví dụ: Albumin, hemoglobin, myoglobin,
các enzyme, hormon…
• Trong cấu trúc bậc 3, các axit amin ưa nước phân bố bên ngoài, axit amin kị
nước vùi vào phía trong
- Hình dạng protein
▪ Protein hình sợi
+ Trơ về mặt hóa học, không có hoạt tính xúc tác
+ Không tan trong nước
+ Tham gia tạo cấu trúc của mô liên kết ở người và động vật.
VD: Collagen (da, sụn, gân, xương); keratin (tóc, lông); fibroin (tơ tằm); miozin
(cơ), actin (cơ)

Hình dạng của actin

 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.3. MỘT SỐ TÍNH CHẤT QUAN TRỌNG CỦA PROTEIN

✓Tính chất hóa lý

✓Tính chất hóa học

✓ Tính chất công nghệ

1.3.1. Tính chất hóa lý của protein

▪ Tính tan của protein

▪ Tính điện ly lưỡng tính

▪ Tính kết tủa của protein

▪ Tính biến tính của protein

▪ Khả năng hấp thụ tia tử ngoại

1.3.1.1. Tính tan của protein

▪ Các loại protein khác nhau có khả năng hoà tan trong một số loại dung môi nhất định
VD: Albumin dễ tan trong nước
Globulin dễ tan trong dung dịch muối loãng như muối NaCl, KCl, Na2SO4
Gluten không tan trong nước, tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng
Prolamin: tan trong ethanol
▪ Khi hòa tan trong nước, protein tạo thành dung dịch keo, protein ở trạng thái hydrate
hoá. VD: Casein của sữa, protein của đậu nành, các protein trong nguyên sinh chất
tế bào

▪ Độ bền của dung dịch keo protein phụ thuộc vào các yếu
tố: Sự tích điện của protein, mức độ hydrat, nhiệt độ,
trạng thái dung dịch (khuấy trộn, tĩnh) Trạng thái hydrat hóa của
protein
1.3.1.2. Tính điện ly lưỡng tính của protein

Giống như acid amin, protein cũng là chất điện ly lưỡng tính. Tính chất điện ly lưỡng tính
của protein là do các nhóm amin và carboxyl tự do nằm trong mạch bên R của
polypeptide quyết định
Giá trị pI của một số protein:
Điểm đẳng điện của protein pHi (pI) Pepsin: 1,0
Là giá trị pH mà ∑z+ + ∑z- = 0 Albumin trứng: 4,6
- Các protein khác nhau có giá trị pI khác nhau Casein: 4,7
- Tại điểm đẳng điện, giữa các phân tử protein Globulin sữa: 5,2
không còn lực đẩy tĩnh điện nên các protein sẽ tụ lại Hemoglobin: 6,8
với nhau và tách khỏi dung dịch
Gelatin: 4,9

Tripsin: 10,5
1.3.1.3. Sự kết tủa của protein

▪ Khi phá vỡ trạng thái hydrate hoá của các phân tử protein, protein sẽ kết tụ lại với
nhau thành khối lớn và tách khỏi dung dịch.

▪ Phương pháp phá huỷ lớp vỏ hydrat

+ Gia nhiệt

+ Đưa pH của dung dịch về pI của protein. ƯD trong chế biến sữa chua

+ Sử dụng các dung môi hữu cơ háo nước: axeton, etanol. ƯD để thu nhận
enzyme, tách protein

+ Sử dụng các muối trung hoà: (NH4)2SO4, muối kim loại nặng để trung hòa
điện tích phân tử protein. ƯD để thu nhận enzyme, protein
1.3.1.3. Sự kết tủa của protein

▪ Mức độ kết tủa protein

- Kết tủa thuận nghịch
- Kết tủa không thuận nghịch

▪ Kết tủa thuận nghịch

- Sau khi loại bỏ tác nhân gây kết tủa, protein có thể hòa tan trở lại và giữ được mọi
tính chất ban đầu
-Tác nhân tạo kết tủa thuận nghịch: Muối trung tính, dung môi hữu cơ
- Ứng dụng
Thu chế phẩm enzyme. Sử dụng muối trung hòa (NH4)2SO4, dung môi axeton,
etanol và tiến hành kết tủa ở nhiệt độ thấp dưới 0oC. Nếu trong chế phẩm còn lẫn muối
trung hòa cần loại bỏ bằng phương pháp thẩm tích
1.3.1.3. Sự kết tủa của protein

▪ Mức độ kết tủa protein

- Kết tủa thuận nghịch
- Kết tủa không thuận nghịch

▪ Kết tủa không thuận nghịch

- Tác nhân tạo kết tủa đã làm biến tính protein. Sau khi loại bỏ tác nhân gây kết tủa,
protein không thể hòa tan trở lại đồng thời protein bị mất hoạt tính sinh học ban đầu
-Tác nhân tạo kết tủa không thuận nghịch: Nhiệt độ (đun sôi), muối kim loại nặng có
nồng độ cao, VD Chì axetat…
- Ứng dụng:
+ Làm ngưng phản ứng của enzyme
+ Loại bỏ protein ra khỏi dung dịch
1.3.1.4. Sự biến tính của protein

▪ Khái niệm
Dưới tác động của tác nhân vật lý (tía cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học,
nhào, trộn, cán, nhiệt độ…) hoặc hóa học (axit, kiềm, muối kim loại nặng), protein bị
biến đổi cấu trúc không gian (bậc 2,3,4) và mất đi tính chất tự nhiên ban đầu gọi là sự
biến tính protein
Protein trước
biến tính

Protein sau
biến tính
1.3.1.4. Sự biến tính của protein

▪ Tính chất của protein sau khi bị biến tính

• Mất hoạt tính sinh học (xúc tác, điều hòa)

• Giảm độ hòa tan và giảm khả năng giữ nước

• Tăng độ nhớt của dung dịch protein

• Dễ bị thủy phân hơn bởi enzyme protease

▪ Biến tính có thể thuận nghịch hoặc bất thuận nghịch

1.3.1.4. Sự biến tính của protein

▪ Tác nhân gây biến tính protein

➢ Nhiệt độ

• Là tác nhân gây biến tính thường gặp nhất

• Làm cho phân tử protein bị giãn mạch

• Vận tốc biến tính phụ thuộc rất mạnh vào nhiệt độ

• Sự biến tính của protein thường phụ thuộc vào bản chất và nồng độ protein, hoạt độ
nước, pH, lực ion, và bản chất của các ion

• Các protein khi ở trạng thái khô thường bền với biến tính nhiệt hơn

• Ngoài nhiệt độ cao, nhiệt độ thấp cũng làm biến tính nhiều protein
1.3.1.4. Sự biến tính của protein

▪ Tác nhân gây biến tính protein

➢ Nhiệt độ

• Là tác nhân gây biến tính thường gặp nhất

• Làm cho phân tử protein bị giãn mạch

• Vận tốc biến tính phụ thuộc rất mạnh vào nhiệt độ

• Sự biến tính của protein thường phụ thuộc vào bản chất và nồng độ protein, hoạt độ
nước, pH, lực ion, và bản chất của các ion

• Các protein khi ở trạng thái khô thường bền với biến tính nhiệt hơn

• Ngoài nhiệt độ cao, nhiệt độ thấp cũng làm biến tính nhiều protein
1.3.1.4. Sự biến tính của protein

▪ Tác nhân gây biến tính protein

➢ Xử lý cơ học

• Các xử lý cơ học như nhào trộn hoặc cán bột mì tạo ra các lực cắt sẽ làm biến tính
protein

• Động tác kéo lặp đi lặp lại cũng làm biến tính protein do phá hủy cấu trúc xoắn α

➢ Các bức xạ

• Bức xạ cực tím thường bị hấp thụ bởi các gốc aa thơm (Trp, Phe, Tyr) → biến đổi
hình thể, đứt các cầu disulfua
1.3.1.4. Sự biến tính của protein

▪ Tác nhân gây biến tính protein

➢ pH cực trị
• Phần lớn protein bị biến tính ở pH quá cao hoặc quá thấp
• Do tạo ra lực đẩy tĩnh điện giữa các nhóm bị ion hóa → giãn mạch
➢ Dung môi hữu cơ
• Phần lớn các dung môi hữu cơ đều là tác nhân biến tính protein
• Làm biến đổi hằng số điện môi của môi trường → làm biến đổi lực tĩnh điện vốn làm
bền phân tử protein
• Các dung môi hữu cơ không cực có thể xâm nhập vào vùng kỵ nước, phá hủy các
tương tác kỵ nước → biến tính protein
1.3.1.5. Khả năng hấp thụ tia tử ngoại

• Dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại: 180-220nm; 250-300nm

+ 180-220nm: Vùng hấp thụ của các liên kết peptide

+ 250-300nm: Vùng hấp thụ của các axit amin thơm (Phe, Tyr, Trp)

• Ứng dụng

Định lượng protein đã tinh sạch

1.3.2. Tính chất hóa học của protein

▪ Tính chất thủy phân

▪ Phản ứng màu đặc trưng của liên kết peptide
▪ Phản ứng Ninhydrin
▪ Tính hấp phụ bề mặt của phân tử protein

➢Tính chất thủy phân

- Các liên kết peptide trong protein bị phân cắt tạo thành các axit amin
- Tác nhân
+ Hóa học: Axit, bazơ
+ Enzyme:protease
- Ứng dụng. ƯD rộng rãi trong CNTP
+ Làm mềm thịt
+ Sản xuất tương, nước mắm, rượu, bia
+ Sản xuất phomat
1.3.2. Tính chất hóa học của protein

➢ Phản ứng màu đặc trưng của liên kết peptide

1. Phản ứng Biure

- Xảy ra với chất có chứa từ 2 liên kết peptide trở lên

- Trong môi trường kiềm mạnh, liên kết peptide phản ứng với CuSO4 tạo thành phức
chất màu tím hoặc tím đỏ, hấp thụ cực đại ở 540nm
- Ứng dụng:
Định lượng protein
1.3.2. Tính chất hóa học của protein

➢ Phản ứng màu đặc trưng của liên kết peptide

1. Phản ứng Biure

Phản ứng giữa ure và CuSO4

Phản ứng Biure của protein

1.3.2. Tính chất hóa học của protein

➢ Phản ứng màu đặc trưng của liên kết peptide

2. Phản ứng giữa protein với Coomasiie Briliant Blue G-250

Nguyên tắc: Protein + Coomasiie Briliant Blue G-250 tạo phức hấp thụ cực đại ở bước
sóng 595nm
- Ứng dụng: Định lượng protein bằng phương pháp Bradford
- Phương pháp có độ nhạy cao, Không phụ thuộc vào thành phần các axit amin, Ít bị
ảnh hưởng của các chất thường gặp trong tế bào như muối,...
3. Phản ứng Ninhydrin
Protein cũng có phản ứng ninhydrin tương tự như với axit amin
1.3.3. Tính chất công nghệ của protein

▪ Khả năng tạo gel của protein

▪ Khả năng tạo màng

▪ Khả năng cố định mùi

➢Khả năng tạo gel protein
- Khái niệm: Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lưới không
gian có trật tự gọi là sự tạo gel.

Sự tạo gel protein

1.3.3. Tính chất công nghệ của protein

▪ Khả năng tạo gel của protein

- Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm kỵ nước. Tương
tác này thường được ổn định và tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm cho các mạch
polypeptide xít lại gần nhau hơn → khối gel trở nên cứng hơn
- Các nút lưới có thể được tạo ra do các liên kết hydro giữa các gốc aa với nhau. Liên
kết hydro là liên kết yếu → tạo ra độ linh động nhất định giữa các phân tử với nhau →
làm cho gel có được một độ dẻo nhất định
- Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa
các nhóm tích điện ngược dấu, hoặc do các liên kết giữa các nhóm tích điện cùng dấu
qua các ion đa hóa trị
- Các nút lưới có thể được tao nên do các liên kết disulfua → gel rất chắc và bền
 Điều kiện tạo gel protein
- Nhiệt độ. Gia nhiệt, sau đó làm lạnh

- Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ

- Xử lý cơ học
Khuấy, nhào trộn, cán, xé
- Thêm các chất đồng tạo gel
Các chất đồng tạo gel như các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel có độ
cứng và độ đàn hồi cao hơn. ƯD trong chế biến xúc xích
1.3.3. Tính chất công nghệ của protein

▪ Khả năng tạo màng của protein

Protein như gelatin còn có khả năng tạo màng

Màng gelatin tạo ra nhờ các liên kết hydro nên có tính thuận nghịch: khi nhiệt độ >
30oC thì tan chảy, khi để nguội thì tái lập lại
▪ Tính hấp phụ bề mặt của phân tử protein

Protein có khả năng hấp phụ lý hóa học các chất có mùi thông qua tương tác Van der
Waals, liên kết đồng hóa trị, hoặc liên kết tĩnh điện → Có khả năng cố định được mùi
Ứng dụng
Tạo ra các sản phẩm “thịt” từ nguồn protein thực vật
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.4. PHÂN LOẠI PROTEIN

Dựa theo thành phần hoá học

Protein đơn giản: trong phân tử chỉ bao gồm phần protein

Protein phức tạp: trong phân tử bao gồm phần protein và phần không phải là
protein, phần không phải là protein được gọi là : nhóm ngoại”
 CHƯƠNG 1. PROTEIN

1.5. Các biến đổi của protein trong quá trình chế biến và bảo quản TP

1.5.1. Biến đổi protein do nhiệt

Gia nhiệt là một công đoạn phổ biến cho mọi sản phẩm thực phẩm. Tùy mức độ gia nhiệt mà chất
lượng thực phẩm có thể là tốt hơn hoặc kém đi
✓ Khi gia nhiệt vừa phải (65oC-100oC)
- Protein bị biến tính làm mất độc tính của các độc tố có bản chất protein như enterodoxin của
Staphylococcus auruese, chất kìm hãm đường tiêu hóa như antitripxin có trong đậu tương
- Vô hoạt enzyme: Sử dụng biện pháp chần trước khi đóng hộp một số rau quả làm vô hoạt
enzyme giúp giữ màu TP
- Tăng khả năng tiêu hóa. Do protein bị biến tính khi đó mạch peptide bị duỗi ra tạo điều kiện cho
protease tác dụng thuận lợi hơn
1.5.1. Biến đổi protein do nhiệt

✓ Gia nhiệt kiểu thanh trùng ở nhiệt độ lớn hơn 110 – 1150C
+ Làm phân hủy các gốc Cys tạo ra H2S, dimetylsunfua, axit xisteic và các hợp
chất bay hơi khác làm cho các sản phẩm thịt, cá sữa đóng hộp có mùi đặc trưng
+ Protein bị biến tính mất khả năng giữ nước, thịt cá co lại và săn chắc
+ Vô hoạt enzyme làm tiêu diệt vi sinh vật trong TP
1.5.1. Biến đổi protein do nhiệt

✓ Gia nhiệt ở nhiệt độ cao (> 200oC) trong công đoạn chế biến chiên, rán

- Làm thủy phân liên kết peptide và đồng phân hóa các axit amin, tạo hỗn hợp dạng L,D
axit amin do đó giảm 50% giá trị dinh dưỡng của protein và độ tiêu hóa của protein

- Một số axit amin bị phân hủy: Arginine, serine, treonine, lysine. Tryptophan bị vòng
hóa. Sự phân hủy này tạo ra một số sản phẩm không mong muốn

- Tạo ra các cầu nối đồng hóa trị làm chậm quá trình tiêu hóa, giảm giá trị sinh học của
protein
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

Trong quá trình bảo quản các TP giàu protein, thường xảy ra hiện tượng ôi thối. Ôi thối
là hiện tượng protein bị phân hủy thành các chất độc có mùi ôi thối làm giảm giá trị
dinh dưỡng của thực phẩm, có thể gây ngộ độc thực phẩm.

Nguyên nhân là do tác dụng của enzyme có sẵn trong các tế bào thực phẩm cũng như
của vi sinh vật xâm nhập từ môi trường bên ngoài vào.
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

1. Thủy phân protein

- Dưới các dụng của enzyme protease protein bị thủy phân thành các peptide, axit amin
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

2. Phân hủy axit amin

- Phản ứng khử amin

- Phản ứng khử cacboxyl
- Phản ứng khử amin, khử cacboxyl
- Phản ứng tạo thành mercaptan. Xảy ra đối với các axit amin có chứa lưu
huỳnh
- Phản ứng tạo thành scatol, crezol, phenol. Xảy ra đối với các axit amin có
mạch bên R là mạch vòng.
- Phản ứng tạo thành phosphin. Xảy ra đối với các protein chứa phospho.
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme
a. Phản ứng khử amin

▪ Khử amin bằng cách khử

Axit hữu cơ

▪ Khử amin bằng cách oxy hóa

Oxydase

Cetoaxit

▪ Khử amin bằng cách chuyển hóa nội phân tử

1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

b. Phản ứng khử cacboxyl

Decacboxylase

Amin

Từ lysin cacdaverin
Chất độc
Từ histidin Histamin
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

c. Phản ứng khử amin, khử cacboxyl

Oxydase

Hydrolase

Decacboxylase
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

d. Phản ứng tạo thành mercaptan

Phản ứng xảy ra đối với các axit amin có chứa lưu huỳnh. Mercaptan là hợp chất có mùi thối

Cystein
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

e. Phản ứng tạo thành scatol, indol, crezol, phenol

Xảy ra đối với các axit amin có mạch bên R là mạch vòng. Scatol, indol, crezol, phenol là
các chất độc, có mùi khó chịu

+ O2
1.5.2. Biến đổi protein do enzyme

Từ axit amin Tyrozin

Các biện pháp bảo quản các thực phẩm giàu protein?
 CHƯƠNG 2. ENZYME

NỘI DUNG

2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2. 2. Cơ chế tác dụng của enzyme

2.3. Các yếu tố ảnh hưởng đến vận tốc phản ứng do enzyme xúc tác

2.4. Cách gọi tên, phân loại và ứng dụng của enzyme
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

Enzyme có trong mọi tế bào sống, xúc tác cho hầu hết các phản ứng hóa học xảy
ra trong tế bào. Enzyme không chỉ xúc tác các phản ứng trong tế bào mà nó có thể
xúc tác cho các phản ứng ngoài tế bào.
Enzyme đã được con người sử dụng cách đây hàng ngàn năm, người Trung
Quốc và Ai Cập đã biết sử dụng enzyme từ 6.000 năm trước Công nguyên (Robert
Rastall, 2007).
Hiện enzyme được ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực khác nhau. Trong công
nghệ chế biến thực phẩm, sử dụng enzyme nhằm cải thiện và nâng cao chất lượng
sản phẩm, ứng dụng trong CNSX rượu, bia, nước giải khát, nước trái cây, sản xuất
phomat….
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.1. Khái niệm

Enzyme là chất xúc tác sinh học có bản chất là protein và chỉ được tổng hợp
trong tế bào sống.
▪ Về khối lượng phân tử: Enzyme có khối lượng phân tử lớn, khoảng 20 -1000 KDa,
không đi qua được màng bán thấm
▪ Đại đa số enzyme có dạng hình cầu, hòa tan trong nước, dung dịch muối loãng,
dung môi hữu cơ có cực
▪ Enzyme rất dễ bị biến tính làm giảm hoặc mất hoạt tính xúc tác
▪ Cũng như protein, enzyme cũng có tính chất lưỡng tính
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.2. Thành phần cấu tạo của enzyme

Enzyme là protein đơn giản hoặc protein phức tạp

Dựa vào thành phần cấu tạo của enzyme, chia enzyme làm 2 nhóm: enzyme một
cấu tử (enzyme đơn giản) và enzyme hai cấu tử (enzyme phức tạp)

▪ Enzyme một cấu tử

- Được cấu tạo chỉ bởi protein, thủy phân hoàn toàn thu được hỗn hợp các axit amin.

VD: pepsin, trypsin, amilase, urease…

 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.2. Thành phần cấu tạo của enzyme

▪ Enzyme hai cấu tử

- Trong thành phần cấu tạo, ngoài phần protein còn có một nhóm ngoại không phải là
protein
VD: Catalase, peroxydase…
Phần protein được gọi là apoenzyme
Phần không phải protein được gọi là Cofacter hoặc Coenzyme
- Gọi là Cofacter khi phần phi protein là ion kim loại, liên kết bền với apoenzyme
Zn+2 - Cacboxypeptidase A
Cu+ - Ascorbatoxydase, Phenoloxydase
Fe2+ - Catalase, peroxydase
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.2. Thành phần cấu tạo của enzyme

▪ Enzyme hai cấu tử

- Gọi là Coenzyme khi phần phi protein là dẫn xuất của vitamin, dễ tách khỏi
apoenzyme và tồn tại độc lập.
- Các coenzyme
+ Coenzyme của enzyme oxy hóa khử: NAD, NADP, FAD, Ubiquinon
+ Coenzyme của enzyme vận chuyển: Coenzyme A, Biotin, TPP
- Một phức hợp hoàn chỉnh gồm cả apoenzyme và coenzyme được gọi là holoenzyme.
- Một coenzyme khi kết hợp với các apoenzyme tạo thành các holoenzyme khác nhau
xúc tác cho quá trình chuyển hóa các chất khác nhau nhưng giống nhau về kiểu phản
ứng.
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.2. Thành phần cấu tạo của enzyme

Vai trò của coenzyme và apoenzyme

- Coenzyme trực tiếp tham gia phản ứng xúc tác, giữ vai trò quyết định kiểu phản
ứng mà enzyme xúc tác và làm tăng độ bền của apoenzyme đối với các yếu tố
gây biến tính.
- Apoenzyme có tác dụng nâng cao hoạt tính xúc tác của coenzyme và quyết định
tính đặc hiệu của enzyme.
Một số coenzyme là dẫn xuất của vitamin
 Cấu tạo của flavin adenin dinucleotit-FAD

Tên bazơ N của Nu1 Tên bazơ N của Nu2

Nucleotit = Bazơ N + Đường

(pentose) + gốc photphat
Cấu tạo của NAD

acid nicotinic
(VITAMIN B3 )
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.2. Thành phần cấu tạo của enzyme

▪ Trung tâm hoạt động của enzyme

Trung tâm hoạt động của enzyme là một phần nhỏ trong cấu trúc enzyme, tham gia kết
hợp đặc hiệu với cơ chất, tạo thành và chuyển hóa phức chất trung gian giữa enzyme
và cơ chất để tạo thành sản phẩm phản ứng.

- TTHĐ thường là vùng lõm hoặc khe hở nhỏ trên bề mặt enzyme
- TTHĐ của enzyme có cấu trúc bậc 4 có thể nằm trên một phần dưới đơn vị hoặc
gồm các phần dưới đơn vị khác nhau
➢ Trung tâm hoạt động của enzyme 1 cấu tử

-TTHĐ được tạo bởi sự tương tác của các nhóm chức
trong mạch bên R của một số axitamin. Những axit amin
này có thể ở xa nhau trong mạch polypeptid nhưng lại
gần nhau trong không gian. VD nhóm SH của Cys, OH
của Ser, Tyr, Nhóm -NH2 của Lys, nhóm COOH của Glu,
Asp, Vòng imidazol của His, Vòng indol của Trp
VD: Cấu tạo của Chymotripxin gồm 246 gốc axit amin:
TTHĐ được tạo bởi nhóm OH ser-195, vòng Imidazol
của his-57 và Nhóm cacboxyl của Asp-102.

Cấu tạo TTHĐ của Chymotrypsin

➢ Trung tâm hoạt động của enzyme 2 cấu tử

- TTHĐ bao gồm phần nhóm ngoại và các nhóm chức

của mạch bên R trong apoenzyme
VD: Cacboxypeptidase A: TTHĐ có chứa Zn+2
Ascorbatoxydase, Phenoloxydase: TTHĐ có chứa Cu

Cấu tạo TTHĐ của

Cacboxypeptidase A
 QUAN HỆ GIỮA TRUNG TÂM HOẠT ĐỘNG VÀ CƠ CHẤT
• Theo Thuyết Fisher (Đưa ra năm 1890)
TTHĐ: Có cấu trúc không gian cố định tương ứng với cấu trúc của phân tử cơ chất
giống như tương ứng giữa ổ khóa và chìa khóa
Thuyết Fisher còn được gọi là Thuyết ổ khoá - chìa khoá. Thuyết này chỉ giải thích
được tính đặc hiệu tuyệt đối của enzym nhưng ko giải thích được tính đặc hiệu
tương đối của enzym

Mô hình cấu trúc không gian của TTHĐ theo thuyết Fisher
• Theo Koshland (Đưa ra năm 1958)

- TTHĐ có cấu trúc không gian mềm dẻo, linh hoạt. Khi tương tác với cơ chất, các
nhóm chức trong TTHĐ của enzyme có thể thay đổi vị trí không gian để ăn khớp với
hình thể của cơ chất

Mô hình cấu trúc không gian của TTHĐ theo Koshland

 - Một số enzyme có TTHĐ tồn tại dưới dạng chưa được hoạt hóa. Enzyme đó được
gọi là zymogen. Zymogen là dạng enzyme chưa có hoạt tính xúc tác.
VD pepsinogen, trypsinogen, chymotrypsinogen
Tổng hợp ở
tuyến tụy

Ở ruột non được

hoạt hóa bằng cách
cắt đi 6 axit amin
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.3. Tính chất của enzyme

▪ Cường lực xúc tác lớn

Enzyme có cường lực xúc tác mạnh hơn nhiều so với chất xúc tác thông thường
do enzyme làm giảm NL hoạt hóa của phản ứng

- 1mol Fe3+ xúc tác phân ly 10-6 mol H2O2 / phút, trong khi 1 phân tử Catalase xúc tác
phân ly 5.106 mol H2O2 / phút
- 1g pepsin trong 2 giờ thủy phân được 5kg protein trứng luộc ở nhiệt độ bình thường
-
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.3. Tính chất của enzyme

▪ Tính đặc hiệu cao

Mỗi enzyme chỉ xúc tác cho một hoặc một vài phản ứng nào đó, hoặc chỉ xúc tác
chuyển hóa một hoặc một vài cơ chất nhất định

– Đặc hiệu kiểu phản ứng

– Đặc hiệu cơ chất

 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.3. Tính chất của enzyme

Đặc hiệu kiểu phản ứng
Là tính chất trong đó mỗi enzyme chỉ có thể xúc tác cho một kiểu phản ứng nhất
định.
- Các kiểu phản ứng
+ Oxy hóa khử
+ Chuyển vị
+ Thủy phân
+ Lyase
+ Đồng phân hóa
+ Tổng hợp
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.3. Tính chất của enzyme

Đặc hiệu cơ chất
Là tính chất trong đó mỗi enzyme chỉ có thể xúc tác cho một hay một số chất nhất định. Mức độ
đặc hiệu cơ chất của các nhóm enzyme không giống nhau và chia thành các mức độ sau:
+ Đặc hiệu tuyệt đối: Enzyme chỉ tác dụng lên một cơ chất nhất định và không tác dụng với
chất nào khác
Ví dụ: Urease chỉ xúc tác phản ứng thủy phân ure thành amoniac và khí CO2 mà không xúc
tác thủy phân các dẫn xuất của nó
+ Đặc hiệu nhóm: Enzyme tác dụng lên các chất có cùng một kiểu cấu trúc phân tử hoặc
cùng một kiểu liên kết, và có những yêu cầu đối với nhóm nguyên tử ở gần liên kết chịu tác
dụng.
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.3. Tính chất của enzyme

Đặc hiệu cơ chất
+ Đặc hiệu nhóm:
 2.1. Khái niệm, cấu tạo, tính chất của enzyme

2.1.3. Tính chất của enzyme

Đặc hiệu cơ chất
+ Đặc hiệu tương đối: Enzyme không đòi hỏi gì nghiêm ngặt đối với nhóm ở gần liên
kết bị phân giải

Ví dụ: Lipase có khả năng xúc tác thủy phân liên kết este có trong chất béo, không
phụ thuộc vào các gốc axit béo tham gia tạo thành liên kết đó.

+ Đặc hiệu quang học: Enzyme chỉ xúc tác cho 1 trong 2 dạng đồng phân quang học
của các chất.

Ví dụ : Enzyme fumarathydrataza chỉ xúc tác phản ứng khử nước của axit malic
dạng L để tạo thành axit fumaric, không tác dụng lên dạng D-malic.
 2. 2. Cơ chế tác dụng của enzyme

1. Enzyme kết hợp với cơ chất thông

qua các liên kết yếu tạo thành phức
enzyme-cơ chất không bền: Tương
tác tĩnh điện, Liên kết H, Tương tác
Van der Waals, Tương tác kị nước
2. Kéo căng và phá hủy các liên kết
đồng hóa trị trong phân tử cơ chất
3. Tạo thành sản phẩm và giải phóng
enzyme tự do

(E: enzyme, S: cơ chất, P: sản phẩm, ES: phức hợp trung gian enzyme-cơ chất)
 2. 2. Cơ chế tác dụng của enzyme

Ví dụ cơ chế tác dụng của enzyme Carboxypeptidase với cơ chất là Glycylthyrosine

- Carboxypeptidase xúc tác cho phản ứng thủy phân liên kết peptide ở đầu C của
polypeptide và protein
- TTHĐ gồm
+ Nhóm NH2+của Arg-145
+ COO- của Glu-270
+ Zn2+
+ OH- của Tyr 248
 2. 2. Cơ chế tác dụng của enzyme

Ví dụ cơ chế tác dụng của enzyme Carboxypeptidase

- Nhóm COO- tự do của cơ chất kết hợp với

nhóm NH2 của Arg 145 thông qua liên kết
tĩnh điện
- Nhóm –NH- trong liên kết của cơ chất tạo
thành liên kết H với nhóm OH của Tyr 248
Cơ chất
- Oxy trong nhóm – CO- của liên kết peptide
của S tương tác với Zn, Cacbon trong
nhóm CO này tương tác với nhóm COO-
của Glu 270 qua phân tử H2O
- Các tương tác trên làm đứt liên kết
peptide của cơ chất
 2.3. Các yếu tố ảnh hưởng đến vận tốc phản ứng enzyme

Vận tốc phản ứng của enzyme là lượng cơ chất bị biến đổi dưới tác dụng của
enzyme trong 1 phút ở nhiệt độ 25oC, dưới các đk được chuẩn hóa
Đơn vị đo tốc độ phản ứng enzyme: Đơn vị quốc tế IU hoặc U, định nghĩa là lượng
enzyme làm biến đổi 1 μmol cơ chất thành sp trong 1 phút ở 25 độ C dưới các đk
được chuẩn hóa

✓Nồng độ enzyme
✓ Nồng độ cơ chất (mô hình Michaelis – Menten)
✓Nhiệt độ
✓ pH môi trường
✓ Các chất kìm hãm
✓ Các chất hoạt hóa
2.3.1. Ảnh hưởng của nồng độ enzyme

V = k[E] với k=const

- Vận tốc phản ứng phụ thuộc tuyến tính vào nồng độ enzyme (thừa cơ chất)
- Nếu nồng độ enzyme quá lớn, tốc độ phản ứng enzyme tăng chậm
2.3.2. Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất
Mô hình Michaelis – Menten

Tốc độ chuyển hóa phức ES thành sản phẩm và enzyme sẽ quyết định vận tốc
phản ứng chuyển S thành P
Tốc độ phản ứng tỷ lệ với nồng độ phức ES
2.3.2. Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất
Phương trình Michaelis – Menten

[S]
v = Vmax ⎯⎯⎯⎯
Km + [S]
v: Tốc độ phản ứng enzyme
Vmax: tốc độ phản ứng cực đại
[S]: nồng độ cơ chất (mM)
Km: hằng số Michaelis (mM), Km của một enzyme đối với một cơ chất là hằng số.
Km đặc trưng cho ái lực giữa enzyme và cơ chất
k2 + k3
Km = ⎯⎯⎯⎯
k1
 2.3.2. Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất

[S]
• [S] << Km: v =Vmax[S]/Km, vận tốc phụ thuộc
v = Vmax ⎯⎯⎯⎯
Km + [S] tuyến tính vào nồng độ S
• [S] = Km: v = Vmax/2, vận tốc phản ứng bằng một
nửa tốc độ cực đại
• [S] >> Km: v = Vmax, tốc độ phản ứng cực đại,
không phụ thuộc vào nồng độ S
Muốn đạt được Vmax , nồng độ cơ chất phải >= 100
lần KM

Đường biểu diễn biến thiên vận tốc phản ứng enzyme
theo nồng độ cơ chất (Dạng hyperbol)
Hằng số Km

▪ Do km = [S] khi v= ½ Vm nên trị số của Km cũng được biểu diễn bằng đơn vị đo
nồng độ S: mol, gam, %
▪ Km = 10-1-10-6
▪ Căn cứ vào Km để đánh giá ái lực của một enzyme với một S. Ở những điều kiện
nhất định (nhiệt độ, pH), km của một enzyme đối với một S là hằng số
▪ Xác định Km có ý nghĩa quan trọng trong nghiên cứu enzyme
Phương trình Lineweaver-Burk

[S] 1 Km 1 1
v = Vmax ⎯⎯⎯⎯ → ⎯⎯⎯ = ⎯⎯⎯ x ⎯⎯⎯ + ⎯⎯⎯
Km +[S] v Vmax [S] Vmax

Ý nghĩa: Đồ thị là công

cụ để xác định pH và
nhiệt độ tối ưu

Đường biểu diễn sự phụ thuộc của vận tốc phản

ứng vào nồng độ cơ chất theo Lineweaver-Burk
2.3.3. Ảnh hưởng của nhiệt độ

- Tốc độ phản ứng do enzyme xúc tác tăng theo nhiệt độ trong một giới hạn xác
định mà ở đó phân tử enzyme vẫn còn bền chưa bị biến tính
- Đại lượng đặc trưng là hệ số nhiệt Q10

Qt+10
Q10= ⎯⎯⎯⎯
Qt

- Hệ số Q10 = 2
- Ở nhiệt độ cao (>70oC), hầu hết enzyme mất hoạt tính
- Nhiệt độ là yếu tố thường được sử dụng để điều khiển hoạt động của enzyme và
tốc độ phản ứng trong chế biến và bảo quản thực phẩm
2.3.3. Ảnh hưởng của nhiệt độ

Đồ thị biểu diễn ảnh hưởng của nhiệt độ đến tốc độ phản ứng enzyme

- Nhiệt độ mà tại đó enzyme có hoạt tính cao nhất gọi là nhiệt độ tối thích (topt),
phần lớn enzyme có topt trong khoảng 40-50oC
- Khi tăng to > topt, hoạt tính enzyme giảm
- Nhiệt độ mà tại đó enzyme mất hoạt tính gọi là nhiệt độ tới hạn, enzyme không
có khả năng phục hồi hoạt tính
2.3.4. Ảnh hưởng của pH

- pH ảnh hưởng rõ rệt đến phản ứng enzyme

-pH ảnh hưởng đến sự ion hóa cơ chất và enzyme, đến cấu trúc của enzyme
- Phần lớn các enzyme có hoạt tính cao nhất trong khoảng pH= 5-9

Đồ thị biểu diễn ảnh hưởng của pH

đến tốc độ phản ứng enzyme
2.3.4. Ảnh hưởng của pH

pH tối thích của một số enzyme

2.3.5. Ảnh hưởng của chất hoạt hoá

- Chất hoạt hoá là những chất làm tăng hoạt tính xúc tác của enzyme.

- Chất hoạt hóa có bản chất hóa học rất khác nhau
+ Anion: Cl-, Br-, F-, I- làm tăng hoạt tính của amylase
+Cation: Mn2+ , Zn2+ : làm tăng hoạt tính của peptidase
+ Các chất hữu cơ: Coenzyme: NAD, NADP, FMN…
- Chất hoạt hóa chỉ có tác dụng ở một nồng độ nhất định, vượt quá nồng
độ này, chúng gây ức chế hoạt động của enzyme
2.3.6. Ảnh hưởng của các chất kìm hãm (I)

- Chất kìm hãm là những chất làm giảm hoặc làm mất hoạt tính xúc tác của enzyme
- Chất kìm hãm có bản chất hóa học rất khác nhau
+ Anion
+ Cation
+ Các hợp chất vô cơ, hữu cơ và cả protein
- Chất kìm hãm có thể gây kìm hãm thuận nghịch hoặc không thuận nghịch
 Chất kìm hãm cạnh tranh Chất kìm hãm không cạnh tranh
- I và S có cấu tạo tương tự nhau - I và S có cấu tạo khác nhau
- I kết hợp với TTHĐ của E tạo phức - I gắn vào vị trí khác trên E, thay đổi
EI, ngăn cản sự tạo phức ES cấu trúc không gian của E
- V giảm do Km tăng - V giảm do Vmax giảm
- Tăng nồng độ S, loại bỏ được I cạnh - Tăng nồng độ S, không loại bỏ được
tranh I không cạnh tranh
Đồ thị biểu diễn Vpu Đồ thị biểu diễn Vpu
enzyme khi có I cạnh enzyme khi có I
tranh không cạnh tranh
 2.4. Cách gọi tên, phân loại và ứng dụng của enzyme

2.4.1. Cách gọi tên enzyme

- Tên thông thường: Tùy theo tác giả: VD pepsin, trypsin, chymotrypsin
- Tên hệ thống: theo Quy ước quốc tế
+ Tên cơ chất
+ Tên kiểu phản ứng mà nó xúc tác
+ Thêm đuôi ase (aza)
ATP + D-Glucose → ADP + D-Glucose-6-phosphate
Glucosephosphotransferase
2.4.2. Phân loại enzyme

Gồm 6 lớp, mỗi lớp gồm nhiều tổ, mỗi tổ gồm nhiều nhóm

Trong bảng phân loại, đứng trước tên enzyme gồm 4 con số

+ Số thứ nhất chỉ lớp

+ Số thứ 2 chỉ tổ

+ Số thứ 3 chỉ nhóm

+ Số thứ 4 chỉ enzyme

VD: Glucosephosphotransferase có mã số phân loại (Enzyme Commission number):

2.7.1.1
Năm 1973, Hiệp hội hóa học cơ bản và ứng dụng quốc tế (IUPAC) đã phân loại
enzyme thành 6 lớp
- Enzyme oxy hóa khử: oxidoreductase
- Enzyme vận chuyển: transferase
- Enzyme thủy phân: hydrolase
- Enzyme phân cắt: lyase
- Enzyme đồng phân: isomerase
- Enzyme tổng hợp: synthetase hay ligase
1. Enzyme oxy hóa khử (oxidoreductase)

- Enzyme xúc tác cho phản ứng có sự trao đổi H hoặc điện tử theo phản ứng
AH2 + B---> A + BH2

- Thường là các enzyme 2 cấu tử có coenzyme NAD+, NADP+, FMN, FAD, hem
- Gồm 4 tổ nhỏ
+ Dehydrogenase: xúc tác cho phản ứng tách H trực tiếp từ cơ chất và chuyển
đến NAD+, NADP+, FAD, FMN

+ Reductase: Xúc tác cho quá trình chuyển điện tử đến oxy, làm cho oxy có khả
năng kết hợp với proton

4 Ferocytochrom c + O2 + 4H+ 4 Fericytochrom c + 2H2O

+ Oxygenase: gắn 1 nguyên tử/phân tử O2 vào cơ chất

VD: RH+ NADPH + H+ + O2 ---> ROH + NADP+ + H2O

+ Peroxidase

- Bao gồm peroxidase điển hình và catalase

- Có coenzyme là Hem

- Xúc tác cho phản ứng oxy hóa chất hữu cơ khi có mặt H2O2

Peroxidase

AH2 + H2O2---> A + 2H2O

Catalase

H2O2 + H2O2 O2 + 2H2O

2. Enzyme vận chuyển (transferase)

- Xúc tác phản ứng vận chuyển 1 nhóm/gốc hóa học (ko phải H) giữa 2 cơ chất:
AX + B---> A + BX
Gồm 6 tổ nhỏ
- Aminotransferase: chuyển nhóm NH2 từ axit amin vào cetoaxit
- Transcetolase và transaldolase: chuyển 2C và 3C vào cơ chất
- Acyl-, metyl- , glucosyl –transferase, phosphorylase : chuyển các nhóm tương ứng
vào cơ chất . VD: acyl transferase, glycogen phosphorylase …
- Kinase: chuyển gốc PO43- từ ATP vào cơ chất hoặc chuyển gốc PO43- từ cơ chất vào
ADP để tổng hợp ATP, VD: hexokinase
- Thiolase chuyển nhóm CoASH vào cơ chất.
- Polymerase: chuyển các nucleotide triphosphat vào DNA hoặc RNA, VD: các ADN
polymerase , các ARN polymerase
VD

Hexokinase = Glucosephosphotransferase
3. Enzyme thuỷ phân (hydrolase)
Xúc tác phản ứng thủy phân
AB + H2O---> AH + BOH
Gồm 8 tổ nhỏ
- Esterase: thủy phân liên kết este trong lipit, còn được gọi là lipase
- Phosphatase: thủy phân lk este phosphat, tách–PO3- khỏi cơ chất
- Phospholipase: thủy phân lk este phosphat trong phospholipid
- Nuclease: thủy phân các lk este phosphat trong ADN, ARN
- Protease: thủy phân lk peptid trong phân tử protein
- Amidase: thủy phân lk N-osid.
- Desaminase:thủy phân lk C-N, tách nhóm amin ra khỏi cơ chất, VD: adenosin
desaminase , guanin desaminase
- Glucosidase: thủy phân lk glycosid
4. Enzyme phân cắt (lyase)
Xúc tác các phản ứng phân cắt phân tử mà không có sự tham gia của phân tử H2O.

AB ---> A + B

VD: Decarboxylase: tách phân tử CO2 ra khỏi cơ chất

Aldolase: tách 1 phân tử aldehyd từ cơ chất .
5. Enzym đồng phân hoá (isomerase)

Xúc tác cho phản ứng biến đổi các hợp chất hữu cơ thành dạng đồng phân của chúng:
ABC ---> ACB
- Racemase: chuyển dạng đồng phân D, L
- Isomerase : chuyển giữa nhóm ceton và nhóm aldehyt
- Mutase: chuyển vị trí của các gốc/nhóm chức trong 1 phân tử
6. Enzym tổng hợp (synthetase hay ligase)

Xúc tác các phản ứng tổng hợp nên các chất phức tạp từ những hợp chất
đơn giản, sử dụng ATP hoặc các hợp chất cao năng khác để cung cấp năng lượng
• Gồm:
- Synthetase : gắn 2 phân tử cần ATP
- Carboxylase : gắn CO2 vào cơ chất .VD: pyruvat carboxylase…
- Ligase : gắn 2 đoạn nucleotid với nhau .VD: ADN ligase
Quá trình đường phân
 2.4.3. Ứng dụng của enzyme

- Không thể điều chế enzyme bằng phương pháp hoá học

-Thu nhận từ nguồn tế bào động vật, thực vật, VSV.

- Enzyme sử dụng trong công nghiệp:

• Hơn 50% được sx từ nấm mốc, và nấm men

• Trên 30% từ vi khuẩn,

• Còn lại từ nguồn động vật 8%, và thực vật 4%

1. Protease

Nguồn thu nhận protease

✓ Nguồn động vật

–Tụy: chứa trypsin, chymotrypsin, lipase, amylase
–Dạ dày bê: chứa renin
- Ruột cá: pepsin
 Nguồn thu nhận protease
✓Nguồn thực vật

Papain

Ficin

✓ Nguồn vi sinh vật

- Aspergillus oryzae
- Rhizopus sp
- Bacillus subtilis…
 Ứng dụng của protease

Sản xuất phomat Làm mềm thịt

Sản xuất nước mắm Sản xuất tương

2. Amylase

-Thủy phân:
Amylase
(C6H10O5)n + nH2O nC6H12O6

Glucoamylase

Glucoamylase
Nguồn thu nhận và ứng dụng của amylase

✓ Nguồn thực vật

Hạt ngũ cốc nảy mầm: Đại mạch, mầm thóc

✓ Nguồn vi sinh vật

Aspergillus oryzae, Rhizopus
Candida, Saccharomyces
Bacillus subtilis

Ứng dụng
✓ Chế biến tinh bột
✓ Sản xuất rượu, bia, bánh kẹo
✓ Sản xuất tương, bánh mì…
3. Pectinase
-Thủy phân pectin thành axit galacturonic, galactose, metanol, làm giảm độ
nhớt của dịch quả

Thành phần cấu tạo của pectin

3. Pectinase

- Nguồn thu: Aspergillus, Rhizopus

- Ứng dụng:
Làm trong nước quả
Làm tăng hiệu suất của quá trình ép
 CHƯƠNG 3. GLUXIT (SACCHARIDE)

NỘI DUNG

3.1. Khái quát chung về gluxit (vai trò, phân loại gluxit)
3.2. Monosaccharide
3.3. Oligosaccharide
3.4. Polysacharide
3.5. Các biến đổi khi chế biến và bảo quản nguyên liệu giàu gluxit
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

3.1. Khái quát chung về gluxit

- Là nhóm chất dinh dưỡng quan trọng đối với người và động vật
- Ở cơ thể thực vật, gluxit chiếm tỷ lệ khá cao, tới 80-90% của trọng lượng
khô, tồn tại ở dạng dự trữ hoặc tham gia vào thành phần của các mô nâng
đỡ
- Ở cơ thể người và động vật, gluxit chiếm không quá 2%
- Công thức cấu tạo của gluxit được biểu diễn dưới dạng CmH2nOn
- Gluxit còn được gọi là cabon hydrat, saccharide
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

Vai trò sinh học của gluxit

- Gluxit tham gia vào mọi hoạt động sống của tế bào
- Tham gia vào cấu tạo của thành tế bào thực vật (xenlulose), màng tế bào vi khuẩn
(glycolipit); vỏ ngoài của động vật có chân khớp (chitin)
- Tham gia vào thành phần cấu tạo của nhiều chất quan trọng như: ADN, ARN
(pentose), …
- Là chất dinh dưỡng dự trữ và cung cấp năng lượng cho cơ thể sống. Gluxit cung
cấp tới 60% năng lượng cho các quá trình sống
VD: Tế bào động vật: glycogen
Tế bào thực vật: tinh bột
146
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

Vai trò của gluxit trong chế biến thực phẩm

- Là nguyên liệu chính của ngành sản xuất lên men, bánh kẹo. VD Lên men sản xuất rượu, bia,
nước giải khát, mì chính, vitamin, kháng sinh…đều sử dụng nguyên liệu tinh bột
-Tham gia tạo cấu trúc, trạng thái, chất lượng cho các sản phẩm thực phẩm
+ Tạo cấu trúc: Tinh bột tạo dạng sợi, màng, gel cho thực phẩm. VD: Bún, miến, bánh đa men,
bánh tẻ, bánh gai
+ Tạo trạng thái: Tinh bột, pectin tạo độ đặc, độ đàn hồi cho thực phẩm: VD: nước sốt, bánh
mochi, bánh kẹo…
+ Tạo chất lượng:
• Tạo ngọt, tạo ẩm: Các loại đường, VD glucose, maltose, saccharose
• Tạo màu sắc và hương thơm cho sản phẩm: Các loại đường trong phản ứng caramel,
melanoidin (đường khử)
• Tạo bọt cho bia (đường maltose), độ xốp cho bánh mì (tinh bột)….
147
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

Phân loại gluxit Dựa theo thành phần cấu tạo

1 2 3

Nhóm 1: Nhóm 2 Nhóm 3

Monosaccharide: còn được gọi Oligosaccharide: Được tạo Polysaccharide: Được tạo
là phân tử đường đơn, chứa 3-7 thành từ 2-10 phân tử thành từ trên 10 đến hàng nghìn
nguyên tử cacbon, không bị thủy monosaccharide. VD phân tử monosaccharide
phân. VD Glucose, fructose.. Maltose, saccharose, galactose VD: Tinh bột, glycogen, cellulose
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

3.2. Monosaccharide

▪ Là dẫn xuất của aldehyt hoặc ceton của một polyol có khung carbon từ 3
đến 7
▪ Được chia thành 2 dạng: Aldose và cetose
▪ Triose (3C), tetrose (4C), pentose (5C), hexose (6C), heptose (7C)

Aldose Cetose

Cấu tạo chung của monosaccharide

 CHƯƠNG 3. GLUXIT

3.1.1. Các dạng cấu tạo của monosaccharide

▪ Dạng mạch hở
▪ Dạng mạch vòng

➢ Cấu tạo dạng mạch hở

- Dạng D,L monosaccharide
+ Trong phân tử monosaccharide có chứa cacbon bất đối nên có dạng đồng phân
quang học dạng D và dạng L.
+ Số đồng phân quang học được tính bằng 2n , n số cacbon bất đối.
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

▪ Cấu tạo dạng mạch hở của monosaccharide

Theo quy ước Fischer: Đối với các monosaccharide khác: Căn
cứ vào nhóm OH ở C bất đối xa nhóm
Dựa trên cấu tạo của
CO nhất
monosaccharide đơn
giảng nhất là
glycealdehyde 1 CH2OH
2 C=O
3 HO-C-H

L = Levorotatory 4 H-C-OH
(quay trái); 5 HO-C-H
D = Dextrorotatory 6 CH2OH
(quay phải).
• Bên phải trục C: cấu hình D
L-Fructose
•Bên trái trục C: cấu hình L
Ví dụ

1 CH2OH 1 CH2OH
2 C=O 2 C=O
3 HO-C-H 3 HO-C-H
4 H-C-OH 4 H-C-OH
5 HO-C-H 5 H-C-OH
6 CH2OH 6 CH2OH
L-Fructose D- Fructose

152
Các monosaccharide tìm thấy trong tự nhiên đều tồn tại ở dạng đồng phân D
 CHƯƠNG 3. GLUXIT

➢ Cấu tạo dạng mạch vòng của monosaccharide

- Ngoài cấu trúc mạch hở, MS có số C ≥ 4 (chủ yếu là pentose và hexose) còn có
cấu trúc mạch vòng
-Vòng = Cacbonyl (C=O) + OH của chính MS đó (thường gần CH2OH)

-Tạo ra thêm C* mới và 1 nhóm OH mới – OH glycoside (hydroxyl hemiacetal).

- Xuất hiện thêm dạng đồng phân quang học mới là α và β gọi là đồng phân
anomer
VD sự tạo mạch vòng của D-glucose
Dạng vòng 6 cạnh: pyranose

155
VD sự tạo mạch vòng của D-glucose
Dạng vòng 5 cạnh: furanose
-Tương tác giữa nhóm carbonyl ở C1 với nhóm OH ở C4 tạo vòng 5 cạnh (furanose)

Trong dung dịch, tồn tại một trạng thái cân bằng giữa các dạng cấu tạo của MS,
thường cấu tạo mạch hở chiếm tỷ lệ nhỏ. Khi các điều kiện trong môi trường thay đổi
như pH, nhiệt độ, trạng thái cân bằng giữa các dạng cấu tạo cũng thay đổi và ảnh
hưởng đến khả năng kết tinh của MS, độ ngọt 156
 36%
0,02%

64%

< 1%

157
Sự tạo vòng của fructose
Phổ biến hơn

2
5

6
2

158
Sự tạo vòng của D- galactose

159
 Trong tự nhiên, cấu hình không gian của monosaccharide có dạng
ghế hoặc thuyền

160
3.2.2. Tính chất vật lý của monosaccharide

✓ MS là những chất không màu, phần lớn có vị ngọt, hòa tan tốt trong nước do có
nhiều nhóm OH, không tan trong dung môi hữu cơ.
Ở 200C
Glucose: 107g/100 ml nước
Fructose: 375g/100ml nước
Saccharose: 204g/100 ml nước
✓ Khi cô đặc dung dịch MS, thu được dạng tinh thể
✓ MS có tính hút ẩm. Các loại MS khác nhau có tính hút ẩm khác nhau, VD: đường
glucose hút ẩm kém hơn đường fructose
✓ Dung dịch MS (trừ hydroxyaketone) có tính quang hoạt
ƯD: định lượng monosaccharide bằng phân cực kế

161
3.2.3. Tính chất hóa học của monosaccharide

a. MS có tính khử (trừ cetose)

➢ Với chất oxy hóa nhẹ (Cl2, Br2, I2, Cu2+ /NaOH, đun nóng, các aldose
chuyển thành acid aldonic

162
Phản ứng với thuốc thử fehling

Ứng dụng: Định tính, Định lượng đường khử

163
Thuốc thử Fehling:
Fehling I: dung dịch sunfat đồng - CuSO4
Fehling II: dung dịch muối Seignett (muối kali-natri tartrate kép) trong môi trường kiềm
NaOH
Khi trộn Fehling I và Fehling II theo tỷ lệ 1:1, tạo thành Cu(OH)2 có màu xanh da trời.
CuSO4 + 2NaOH → Cu(OH)2 + Na2SO4

Cu2O + Fe2(SO4)3 + 2H2SO4 = 2 CuSO4 + FeSO4 + H2O

10FeSO4 + 2 KMnO4 + 8H2SO4 = 5Fe2(SO4)3 + 2MnSO4 + K2SO4 + H2O

164
➢ Với chất oxy hóa mạnh (HNO3), các aldose chuyển thành diaxit, còn được
gọi là aldaric

D-glucose Glucaric

165
b. MS có tính oxy hóa

Khi bị khử, các aldose và cetose chuyển thành các polyalcol

H2
CH2OH (CHOH) 4 CHO CH2OH (CHOH) 4 CH2OH

Glucose Sorbitol

Các polyalcol có vị ngọt nhưng không sinh năng lượng, nó được sử dụng trong
các sản phẩm thực phẩm dành cho những người béo phì, tiểu đường

166
 Cetose bị khử cho 2 polyalcol CH2OH
H-C-OH

CH2OH HO-C-H

C=O H-C-OH
+H2 H-C-OH
HO-C-H
CH2OH CH2OH
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH D-sorbitol
HO-C-H
CH2OH
H-C-OH
D-fructose H-C-OH
CH2OH
D-manitol

167
 c. Phản ứng tạo osazon
- Các MS phản ứng với các amin tạo thành osazon
VD: phản ứng giữa đường glucose với phenylhydrazin

Hình dạng osazon của một số

loại đường

Ứng dụng: Dựa vào hình dạng

tinh thể osazon để phân biệt
các loại đường
168
d. Phản ứng tạo glycoside

OH glycoside (MS) + OH (rượu/MS) hợp chất glycoside

Ví dụ: D – glucose + Metanol

Đường Glucose thường được sử dụng để giải ngộ độc rượu metanol

169
OH glycoside (MS) + OH của MS khác tạo thành oligosaccharide hoặc
polysaccharide

Liên kết
glycoside

•Liên kết α- glycoside

Tạo bởi nhóm α-OH glycoside ở MS1 và nhóm OH của MS2
•Liên kết β-glycoside
Tạo bởi nhóm β-OH glycoside ở MS1 và nhóm OH của MS2
170
α hay β- 1,4- glycoside ?

171
 α hay β-glycoside
1,4 hay 1,2 hay 1,6 glycosid

172
3.2.4. Một số monosaccharide quan trọng

➢ Pentose
- Là MS chứa 5 C
- Là thành phần cấu tạo của nhiều hợp chất quan trọng trong tế bào: ADN,
ARN, ATP, coenzyme FMN, FAD, NADP, nucleotide, polysaccharide….
- Khi đun nóng với axit, chúng bị mất nước tạo thành dẫn xuất aldehyt gọi là
furfurol

- Các pentose quan trọng là: L arabinose, D xylose, D ribose, D desoxyribose 173
3.2.4. Một số monosaccharide quan trọng

▪ Pentose

174
3.2.4. Một số monosaccharide quan trọng

+ L- Arabinose
- Là thành phần cấu tạo nên hemicellulose, các chất nhầy
- Chủ yếu tồn tại ở dạng L
- Không bị lên men bởi nấm men

175
3.1.4. Một số monosaccharide quan trọng

+ D-Xylose
- Ít tồn tại ở trạng thái tự do, chủ yếu nằm ở dạng polysaccharide (VD xylan) trong
thực vật như rơm, gỗ, lõi ngô
- Có vị ngọt, không bị lên men bởi nấm men, người và động vật không đồng hóa
được
- Chủ yếu tồn tại ở dạng mạch vòng 6 cạnh

176
3.1.4. Một số monosaccharide quan trọng

+ D-Ribose
- Là thành phần cấu tạo nên nhiều hợp chất quan trọng trong tế bào như: ARN, ATP,
coenzyme NADP, nucleotide, vitamin
- Tồn tại chủ yếu ở dạng vòng 5 cạnh

177
3.1.4. Một sô monosaccharide quan trọng

▪ Hexose
- Là MS có chứa 6C, phổ biến nhất trong tự nhiên, cấu tạo nên
oligosaccharide, polysaccharide
- Thường tồn tại ở dạng vòng 6 cạnh (trừ fructose)
- Các hexose điển hình thường gặp trong tự nhiên: D-glucose, D-manose, D-
galctose, D-fructose

178
3.1.4. Một sô monosaccharide quan trọng

+ D-Glucose
- Là MS có nhiều trong hoa quả, mật ong, đặc biệt có nhiều trong nho chín nên còn
được gọi là đường nho.
- Là thành phần cơ bản cấu tạo nên tinh bột, glycogen, cellulose…
- Glucose có trong máu, dễ dàng được cơ thể người hấp thụ
- Có nhiệt độ nóng chảy 146oC, độ ngọt bằng 0,6 lần so với đường mía.
- Trong dung dịch, D glucose tồn tại ở dạng vòng 6 cạnh.
- Rất dễ bị lên men bởi nấm men, nấm mốc

179
3.1.4. Một sô monosaccharide quan trọng

+ D-Fructose
- Có nhiều ở trong mật ong (40%) và hoa quả chín
Chuối 8,6%, táo 6,5 – 11,8%, mận 0,9 – 2,7%, mơ 0,1 - 3%, nho 7,2%.
- Có độ ngọt cao nhất so với các MS và disaccharide
- Thường tồn tại ở dạng vòng 5 cạnh, dễ bị lên men bởi nấm men..
- Được dùng nhiều trong nước ngọt đóng chai

180
3.1.4. Một số monosaccharide quan trọng

+ D-Galactose
– Là thành phần cấu tạo nên lactose (đường sữa), agar-agar.
– Dẫn xuất của D-Galactose là acid galacturonic cấu tạo nên pectin.
– D-Galactose chỉ bị lên men bởi các loại nấm men đặc biệt.

181
3.1.4. Một sô monosaccharide quan trọng

➢ D-Mannose
– Có trong thành phần của hemicellulose, các chất nhầy, huyết thanh
người, dễ bị lên men bởi nấm men

182
3.3. Oligosaccharide

➢ Oligosaccharide = nhóm gluxit cấu tạo từ 2 đến 10 MS liên kết với nhau
bằng liên kết glycoside
➢ Tùy thuộc vào số lượng các MS disaccharide,
trisaccharide,tetrasaccharide…
➢ Disaccharide là những oligosaccharide phổ biến rộng rãi trong thiên nhiên

183
✓ Disaccharide: được cấu tạo bởi 2 phân tử MS
✓ 2 kiểu kết hợp giữa 2 MS:
– OH glycoside (MS1) + OH(MS2): Disaccharide còn tính khử. VD:
Maltose
– OH glycoside(MS1) + OH glycoside(MS2): Disaccharide không còn
tính khử. VD: Saccharose

Saccharose
184
 Một số disaccharide phổ biến

➢ Saccharose (Sucrose)
- Là loại đường ăn phổ biến trong cuộc sống hàng ngày. Có nhiều trong mía và
củ cải đường nên còn được gọi là đường mía
- Được cấu tạo bởi:  – D glucose + – D fructose nhờ liên kết 1,2 glycoside,
không còn nhóm OH glycoside nên không còn tính khử

Saccharose
185
➢ Saccharose (Sucrose)
- Tan tốt trong nước, 204g/100g H2O
- Nhiệt độ nóng chảy 184-185oC
- Dễ bị thủy phân bởi enzyme invertase hoặc axit vô cơ và nhiệt độ, khi thủy
phân tạo thành đường nghịch đảo

Invertasa
Saccharose Glucose + fructose
Hoặc H+ và to
Đường nghịch đảo

Dung dịch sucrose ban đầu có độ quay cực [α]D=+66,50, sản phẩm tạo ra
có [α]D-200

186
Ưu điểm của đường nghịch đảo

▪ Độ nhớt nhỏ
▪ Độ hòa tan cao
▪ Độ ngọt cao gấp 1,74 lần saccharose
▪ Độ hút ẩm cao giúp duy trì cấu trúc mềm, bóng của sản phẩm
▪ Ứng dụng trong sản xuất siro, mứt quả, bánh kẹo…tránh hiện tượng kết
tinh đường trở lại

187
➢ Maltose

✓ Còn được gọi là đường mạch nha

✓ Có nhiều trong các hạt ngũ cốc nảy mầm

✓ Được tạo bởi 2 gốc  D glucose nhờ

liên kết α-1,4 – glycoside, có tính khử

✓Độ hòa tan 83g/100g H2O

✓ Có thể thu được maltose bằng sự thủy phân tinh bột (tinh bột ngô)

188
➢ Lactose
✓ Còn gọi là đường sữa, có nhiều trong sữa mẹ và sữa bò
✓ Cấu tạo: β–D galactopiranose + α – D glucopiranose, liên kết 1,4 –
glycoside

✓ Có tính khử, độ hòa tan kém: 20g/100g H2O

✓ Độ ngọt thấp, chỉ bằng 1/6 saccharose
✓ Khó bị thủy phân bởi axit
✓ Dễ bị thủy phân bởi enzyme lactase.
189
 Độ ngọt của đường

✓ Nếu lấy độ ngọt của saccharose là 100:

Lactose (16) < maltose (32) < glucose (74) < saccharose (100) <
đường nghịch đảo (130) < fructose (174)

190
3.4. Polysaccharide

- Là một polymer sinh học có chứa năng dự trữ năng lượng hoặc tạo cấu trúc
- Được cấu tạo từ hàng trăm đến hàng nghìn gốc MS liên kết với nhau bằng
liên kết glycoside
- Polysachride không tan trong nước
- Không có vị ngọt

191
3.4. Polysaccharide

3.4.1. Phân loại

Dựa theo cấu tạo, polysaccharide được chia thành 2 nhóm chính

-Polysaccharide đồng thể: Tạo bởi các MS cùng loại

- Polysaccharide dị thể: Tạo bởi các MS khác nhau và có thêm những hợp phần phi
gluxit

Tinh bột, glycogen, Agar-agar, pectin,

192
cellulose chitin, glycoprotein
✓ Phân loại
Dựa theo nguồn gốc: PS được chia thành:

- Nguồn thực vật: Tinh bột, cellulose, hemixellulose, pectin, aga – aga
- Nguồn động vật: Glycogen, kitin.
- Nguồn vi sinh vật: Dextran.

193
 3.4.2. Các polysaccharide tiêu biểu
a. Tinh bột
- Là polysaccharide dự trữ của thực vật (hạt ngũ cốc, củ)
- Có nhiều trong các loại củ, ngũ cốc

+ Trong hạt gạo: TB chiếm 75-80% hàm lượng CK

+ Trong ngô và lúa mì: TB chiếm khoảng 60-75%
- Là nguồn dinh dưỡng chủ yếu của người và động vật
- Có cấu trúc dạng hạt, kích thước từ 0,02 - 0,12 mm, không tan trong nước
lạnh, tan trong nước nóng tạo dung dịch keo
- Được sử dụng làm chất tạo độ đặc, độ sánh cho nhiều thực phẩm

194
- Hạt tinh bột có dạng hình tròn, hình
bầu dục hoặc đa giác, hạt tinh bột
khoai tây có kích thước lớn nhất, tinh
bột gạo có kích thước nhỏ nhất
- Trong cùng một loại tinh bột, hình
dáng và kích thước của các hạt tinh
bột cũng không giống nhau
- Mỗi hạt tinh bột có vỏ bao phía
ngoài
- Công thức chung của tinh bột: (C6H10O5)n
- Cấu tạo của tinh bột gồm: amylose, amylopectin
- Tỉ lệ giữa Amylose và Amylopectin thường là 1:4. Tinh bột bắp tẻ: 50 – 80%
amylose. Tinh bột bắp nếp, tinh bột gạo nếp: ∼ 100% amylopectin 195
Amylose

- Có dạng mạch thẳng, cấu tạo từ các gốc α– D glucose (300-1000 gốc
glucose) bằng liên kết: α – 1,4 – glycoside
- Ở dạng cuộn xoắn, mỗi vòng xoắn gồm 6 phân tử glucose
-Tan trong nước ấm tạo dung dịch có độ nhớt không cao

1 4

Cấu trúc xoắn lò xo của 196

amylose
Amylose

- Phản ứng với Iot tạo màu xanh, khi đun nóng mất màu, để nguội màu
xanh phục hồi
- Kết tủa trong dung môi Butanol và Pentanol

197
Amylopectin
Amylose được cấu tạo từ những -D-glucose theo liên kết
α-1,4- glycosid
và α-1,6- glycosid
Đầu → Mạch nhánh, gồm 1 đầu khử và nhiều đầu không khử
không
khử
- - Mức độ phân nhánh 15-20 α–D glucose/nhánh
- - Độ dài nhánh 24-30 α–D glucose/nhánh
- - Hòa tan trong nước nóng cho dung dịch có độ
nhớt cao, tác dụng với Iot cho màu tím đỏ

Đầu 1 4
không
khử
Đầu khử
198
 Tính chất hóa học của tinh bột

➢Tác dụng với I 2

I 2 + Tinh bột → Phức màu xanh

➢ Bị thủy phân bởi axit hoặc enzyme amylase

C6H12O6(C6H10O5) + n H2O → (n+1) C6H12O6

199
 Các tính chất chức năng của tinh bột
1. Sự trương nở và hồ hóa của hạt tinh bột
- Khi ngâm hạt tinh bột trong nước, V hạt tinh bột
tăng do sự hấp thụ phân tử nước tại nhóm OH.
Gọi là hiện tượng trương nở hạt tinh bột
- Khi nhiệt độ tăng, sự hấp thụ nước tăng, VD: Ở
nhiệt độ thường, tinh bột ngô hấp thụ 25-30%
nước, ở 60oC, tinh bột ngô hấp phụ 300% nước
(so với trọng lượng ban đầu)
- Ở một nhiệt độ tới hạn nào đó, hạt tinh bột trương
nở một cách mạnh mẽ và nhanh chóng, cấu trúc
hạt bị phá vỡ tạo thành dung dịch keo. Hiện tượng
này gọi là sự hồ hóa tinh bột. Nhiệt độ tương ứng
để tinh bột hồ hóa gọi là nhiệt độ hồ hóa 200
Sự trương nở = f (nhiệt độ, cấu trúc hạt tinh bột)

- Amylose có độ trương nở mạnh hơn, tạo dung dịch có độ đặc và cứng hơn,
amylopectin tạo dung dịch có độ lỏng và dẻo hơn

Nhiệt độ hồ hóa và khả năng hồ hóa của tinh bột phụ thuộc vào
+ Loại tinh bột
+ Hình dạng, kích thước, tỷ lệ amylose/amylopectin, mức độ phân nhánh….
+ Độ đồng đều về kích thước hạt

201
VD: Nhiệt độ hồ hoá của một số loại tinh bột
Ngô: 55-70
Bột mì: 50-80
Khoai tây: 55-78
Sắn: 52-64
Gạo: 68-74,5

Nhờ tính chất hồ hóa của tinh bột mà tinh bột có tính chất tạo độ đặc, độ
dính, độ dẻo cho thực phẩm

202
2. Khả năng tạo gel của tinh bột

- Khi để nguội hồ tinh bột, các phân tử polysaccharide sẽ liên kết lại với nhau
bằng các liên kết H ở nhóm OH để tạo thành mạng lưới không gian có trật tự
gọi là gel tinh bột.

- Liên kết hydro có thể nối trực tiếp các mạch polysaccharide lại với nhau
hoặc gián tiếp qua cầu phân tử nước

- Amylose tạo gel cứng và đàn hồi kém hơn so với amylopectin.

- Gel TB không dai, chịu lực kém hơn gel protein

- Tinh bột có thể đồng tạo gel với protein cho gel có độ mềm hơn

203
 Điều kiện để tạo gel tinh bột?

- Tinh bột có nồng độ đậm đặc nhất định

- Phải được hồ hóa

- Để nguội ở trạng thái yên tĩnh

204
➢Hiện tượng thoái hóa gel tinh bột
- Các loại bánh như: bánh gai, bánh nếp…trong quá trình bảo quản có hiện tượng
bánh bị cứng, vì sao?

- Giải thích: Trong quá trình bảo quản, liên kết giữa phân tử nước với nhóm OH
của tinh bột kém bền hơn liên kết H giữa các phân tử nước nên theo thời gian
liên kết giữa nước với phân tử tinh bột bị phá hủy, nước tách ra trở lại trạng thái
ban đầu, các phân tử tinh bột liên kết lại với nhau gọi là hiện tượng thoái hóa gel

- Phân tử amylose: Hiện tượng thoái hóa gel diễn ra mạnh

- Phân tử amylopectin: Hiện tượng thoái hóa gel diễn ra yếu do có cấu trúc mạnh
nhánh cồng kềnh.

205
3. Khả năng tạo hình của tinh bột

▪ Khả năng tạo màng

▪ Khả năng tạo sợi

➢ Khả năng tạo màng

- Tinh bột có khả năng tạo màng tốt. Để tạo màng, các phân tử amylose và
amylopectin phải duỗi thẳng mạch, sắp xếp lại, tương tác trực tiếp với nhau
bằng liên kết H hoặc thông qua phân tử nước. ƯD: làm bánh đa men, bánh
đa…..

- VD: Quy trình làm bánh đa nem: Gạo xay Hồ hóa, khuấy kỹ
Rót mỏng lên bề mặt phẳng phơi khô

206
3. Khả năng tạo hình của tinh bột

➢ Khả năng tạo sợi

- Tinh bột có khả năng tạo sợi. ƯD trong sản xuất bún, miến

- Độ bền của sợi phụ thuộc tỷ lệ amylose và amylopectin trong tinh bột

- Các sợi làm từ các loại tinh bột giàu amylose như tinh bột đậu xanh, dong
riềng thường bền và dai hơn so với làm từ tinh bột gạo và bắp.

207
b. Cellulose
✓ Cellulose là thành phần chủ yếu của thành tế bào thực vật, có nhiều ở
cuống, thân, gỗ của cây, rơm, rạ

✓ Cấu trúc thẳng, Cấu tạo từ các -D-glucose (khoảng từ 1000 – 10.000 gốc)
nối với nhau bởi liên kết (1-4) glycoside
➢ Các phân tử cellulose dạng sợi thẳng
liên kết với nhau nhờ liên kết H tạo nên
cấu trúc mixen có đường kính 20nm,
tạo nên cấu trúc bền, khó bị phân hủy

208
209
C. Pectin
➢ Pectin là polysaccharide có nhiều ở quả, củ, thân cây, các loại quả
citrus, cà rốt, táo
➢ Cấu tạo bởi các gốc axit galacturonic trong đó có một số gốc axit bị
metyl hoá ở C6

➢ Tỷ lệ metyl hóa được biểu thị bằng chỉ số methoxyl (DE)

210
 Trong thực vật, pectin
tồn tại dưới 2 dạng

Pectin
Protopectin
- Phân bố chủ yếu ở dịch tế
-Pectin liên kết với polysaccharide
bào
và protein
- Phân bố chủ yếu ở thành tế
bào, làm nhiệm vụ liên kết giữa
các tế bào thực vật với nhau

HCl, to, protopectinase

Protopectin Pectin
211
• Khi có mặt của axit và đường hoặc Ion Ca2+ pectin có khả năng tạo gel
• Ứng dụng
- Sử dụng làm chất kết dính, chất làm đặc trong sản xuất mứt, thạch rau
câu, kẹo dẻo…

212
d. Aga-aga

➢ Là một polysaccharide có chủ yếu trong một số loại rong biển, không tan trong
nước lạnh. Khi đun nóng nó bị hòa tan, hấp thụ rất nhiều nước tạo ra gel ở nồng độ
rất thấp khoảng 0,04%. Dung dịch aga sẽ đông lại khi làm nguội đến 40-50oC

➢ Là hỗn hợp của 2 loại polysaccharide: agarose và agaropectin

➢ Được dùng để thay thế pectin trong sản xuất mứt nhuyễn từ quả, thay thế gelatin
trong sản phẩm từ thịt hoặc cá, dung làm môi trường rắn nuôi cấy VSV

213
e. Glycogen
Là polysacharid “dự trữ “ của mọi tế bào người, ĐV; có nhiều ở gan và ở cơ.
VD: gan chứa 10 – 20%, cơ 2 – 5%, bắp thịt 1 – 5% trọng lượng khô.

Vai trò của glycogen

- Điều hòa hàm lượng glucose trong máu (khoảng 0.1%)

- Cung cấp năng lượng ATP cho sự co cơ – glycogen ở cơ

214
f. Chitin (kitin)

- Chitin là polysaccharide mạch thẳng được cấu tạo từ N-acetyl-D-

glucosamine nối với nhau bởi liên kết β(1,4) glycosid. Chitin có nhiều ở vỏ côn
trùng, tôm cua,….thành tế bào của nấm
- Chitin rất khó bị hòa tan. Khi đun nóng bằng dung dịch kiềm đậm đặc tạo thành
chitosan

Cấu tạo của chitosan 215

3.5. Các biến đổi khi chế biến và bảo quản glucid

1. Phản ứng caramen hóa đường

- Giai đoạn đầu:

-H20
Đường Anhydrit (không màu)

216
 - Giai đoạn sau: Xảy ra sự trùng hợp các đường đã được dehydrat hóa

Anhydrit + Anhydrit - H20 Hợp chất Caramen, có vị

đắng, thường gồm
Caramelan (C12H12O9)-Màu vàng
Caramelen (C36H18O24)-Màu vàng
Caramelin (C24H26O13)- Nâu đen
- Phản ứng caramen phụ thuộc vào nhiệt độ. Phản ứng xảy ra mạnh ở nhiệt độ nóng
chảy của đường

VD đường saccharose, glucose: caramel hóa ở nhiệt độ 150-160oC, maltose caramel

hóa ở nhiệt độ 180oC, fructose: 100oC

- Phản ứng caramen phụ thuộc vào nồng độ đường, pH môi trường, thời gian đun nóng.
Tốc độ caramel thấp nhất ở độ axit gần trung tính (pH khoảng 7), và được tăng tốc trong
cả điều kiện axit (đặc biệt là pH dưới 3) hoặc base (đặc biệt là pH trên 9).
217
Vai trò của phản ứng caramen hóa đường
- Tạo màu sắc
- Tạo hương thơm đặc trưng
- Tạo vị ngọt đắng dịu nhẹ

Màu sắc hạt thay đổi trong rang cà phê

218
2. Phản ứng melanoidin

Nhóm -C=O của NH2/ axit Hợp chất Melanoidin

đường khử amin
- Có màu sẫm
- Hương thơm
- Là polyme tan hoặc
không tan trong
nước

- Là phản ứng rất phổ biến trong chế biến và bảo quản các sản phẩm thực phẩm

Saccharose có tạo phản ứng melanoidin?

219
 2. Phản ứng melanoidin

Các yếu tố ảnh hưởng đến phản ứng melanoidin

1 2 3 4 5

Đường khử Nồng độ đường Nhiệt độ Hàm lượng pH môi

khử/axit amin nước trường
 Các yếu tố ảnh hưởng đến phản ứng melanoidin
➢ Đường khử
Glucose cho cường độ màu lớn hơn galactose và lactose
➢ Nồng độ đường khử/axit amin: Thích hợp 2/1-3/1
➢ Nhiệt độ
Ở nhiệt độ ≤ 0oC, phản ứng không xảy ra
- Ở các nhiệt độ khác nhau, các sản phẩm tạo thành cũng khác nhau, nhiệt độ thích
hợp: 95-100oC phản ứng cho sản phẩm có tính chất cảm quan tốt nhất
- Nhiệt độ quá cao: tạo melanodin không tan trong nước, vị đắng, màu sẫm
➢ Hàm lượng nước
- Lượng nước càng ít thì phản ứng xảy ra càng mạnh
➢ pH môi trường: Môi trường axit (pH < 3), phản ứng xảy ra yếu
- phản ứng xảy ra mạnh ở môi trường kiềm

221
 Vai trò của phản ứng melanoidin
- Có vai trò đặc biệt quan trọng và xảy ra rất phổ biến trong sản xuất thực
phẩm
VD: sản xuất bánh mì, sản xuất malt vàng, malt đen, nướng thịt…

222
Sản phẩm sữa cô đặc Sản phẩm nước quả cô đặc

Phản ứng melanoidin có lợi hay không?

223
 3. Sự hô hấp của hạt ngũ cốc

➢Hô hấp hiếu khí

➢ Hô hấp yếm khí
➢ Cường độ hô hấp phụ thuộc
+ Độ ẩm
+ Nhiệt độ
+ Hàm lượng của oxy
➢ Sự hô hấp làm giảm hàm lượng chất khô của hạt

Phương pháp bảo quản hạt ngũ cốc?

224
4. Sự nảy mầm của hạt khi bảo quản

➢ Điều kiện bên ngoài môi trường để hạt nảy mầm

+ Độ ẩm
+ Nhiệt độ
+ Oxy và có thể có ánh sáng

➢ Khi hạt nảy mầm làm giảm hàm lượng chất khô trong hạt, giảm chất
lượng của hạt

225
Trân Trọng Cám Ơn !!!