biochemia

podręczniki: berg tymoczko PWN, zarys biochemii karlson PWN, biochemia ilustrowany przewodnik Koolman,
biochemia harpera, obliczenia biochemiczne zgirski gondko, krótkie wykłady z biochemii
zaliczenie: pytania abcd, otwarte pytania
zadania na egzaminie: przygotowywania roztworów, przeliczanie stężeń, stężenia procentowe i molowe

aminokwasy i białka

1. cząsteczki aminokwasów zawierają dwie grupy funkcyjne:

● grupa aminowa -NH2
● grupa karboksylowa -COOH

Aminokwasy są podstawowymi elementami budulcowymi białek. alfa aminokwas jest zbudowany z centralnie
usytuowanego atomu węgla, określanego jako węgiel alfa, połączonego z grupą aminową, grupą karboksylową,
atomem wodoru i wyróżniającą go grupą R. Grupa R inaczej to łańcuch boczny. Cztery różne grupy połączone z
tetraedrycznym atomem węgla alfa nadają alfa aminokwasom charakter chiralny to znaczy ze dwie formy będące
nawzajem odbiciami lustrzanymi tego samego związku nazwano izomerami L i D. białka są zbudowane wyłącznie
z L aminokwasów.

2. aminokwasy różnią się od siebie łańcuchem bocznym (grupą węglowodorową)

Z wyjątkiem proliny (iminokwas) wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami (tzn. grupa aminowa
występuje przy atomie węgla a). Oprócz glicyny —nieaktywnej optycznie, wszystkie są stereoizomerami szeregu
konfiguracyjnego L. Poza grupą aminową i karboksylową każdy aminokwas ma charakterystyczną dla
siebie resztę aminokwasową (R).

Ze względu na podobieństwo właściwości chemicznych można podzielić reszty aminokwasowe na 4 grupy:

1. Hydrofobowe (występują w: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro);
2. Hydrofitowe, obojętne (występują w: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gin);
3. Hydrofitowe, kwaśne (występują w: Asp, Glu);
4. Hydrofitowe, zasadowe (występują w: Lys, Arg, His).

W roztworach wodnych aminokwasy są związkami amfoterycznymi, tzn. w zależności od pH roztworu mogą

zachowywać się jak kwas (oddawać protony) lub zasada (przyjmować protony). W środowisku kwaśnym
aminokwasy występują w formie bogatej w protony (grupa karboksylowa: -COOH, a grupa aminowa: -NH3+).
Gdy pH środowiska będzie wzrastać, to najpierw grupa -COOH, a później grupa -NH3+ będą oddawać protony.
W środowisku zasadowym grupa karboksylowa aminokwasu będzie występowała w formie -COO-, a grupa
aminowa w formie -NH2. Dla każdego istnieje taka wartość pH, przy której aminokwas znajduje się w formie
elektrycznie obojętnej. Tę wartość pH nazywamy punktem izoelektrycznym (pi). Nie znaczy to, że gdy pH
1
roztworu jest równe pi aminokwasu, to ani grupy karboksylowe, ani grupy aminowe nie są zjonizowane, lecz że
są zjonizowane w takim stopniu, że wypadkowy ładunek aminokwasu wynosi zero. W przypadku aminokwasów
posiadających niejonizujące reszty aminokwasowe (R) — aminokwas występuje wówczas w formie jonu
obojnaczego (-COO; -NH3+).

Aminokwasy różnią się znacznie rozpuszczalnością w wodzie, najtrudniej rozpuszczalne są aminokwasy

hydrofobowe. Aminokwasy białkowe nie pochłaniają światła widzialnego (są bezbarwne), natomiast trzy
aminokwasy aromatyczne pochłaniają światło ultrafioletowe (głównie tyrozyna i tryptofan; maksimum absorpcji
przy 280 nm), co wykorzystuje się przy ilościowym oznaczaniu zarówno tych aminokwasów, jak i większości
białek.

Aminokwasy wolne oraz końcowe aminokwasy peptydów i białek reagują z różnymi związkami poprzez grupy
a-aminową i a-karboksylową, dając szereg reakcji charakterystycznych dla tej grupy związków. Obecność
specyficznych grup bocznych (wchodzących w skład reszt aminokwasowych) pozwala na wykrywanie i ilościowe
oznaczanie niektórych aminokwasów na podstawie swoistych dla nich reakcji barwnych (np. dla aminokwasów
aromatycznych, histydyny, tryptofanu, argininy czy cysteiny).

2
Aminokwasy ze względu na obecność dwóch grup funkcyjnych zdolnych do jonizacji: aminowej (–NH2) oraz
karboksylowej (–COOH) posiadają charakter amfoteryczny. W roztworach wodnych występują w formie
zjonizowanej. Stopień dysocjacji i sumaryczny ładunek, jaki wykazuje cząsteczka aminokwasu, zależą od pH
środowiska i charakteru łańcucha bocznego cząsteczki. pH, w którym cząsteczka występuje w formie jonu
obojnaczego, gdzie ilość ładunków dodatnich jest równa ilości ładunków ujemnych, nazywa się punktem
izoelektrycznym (pI). Wartość pH, która odpowiada punktowi izoelektrycznemu zależy od wartości pK grup
funkcyjnych aminokwasu. W przypadku aminokwasów posiadających jedną grupę karboksylową i jedną grupę
aminową wartość punktu izoelektrycznego jest równa średniej arytmetycznej z wartości pK1 i pK2. W pH poniżej
pI aminokwasy posiadają wypadkowy ładunek dodatni, natomiast w pH powyżej pI – ładunek ujemny.

pI (punkt izoelektryczny):
● wartość pH środowiska, w którym dany aminokwas występuje w postaci jonu obojnaczego.
● Jest to takie pH roztworu, przy którym cząsteczki aminokwasów zachowują się tak, jakby nie były
naładowane (nie wędrują w polu elektrycznym). W rzeczywistości występują w formie jonu obojnaczego,
którego ładunek sumaryczny jest równy zeru.
● Każde białko ma charakterystyczną dla siebie wartość pH, w której liczba ładunków dodatnich i
ujemnych na powierzchni cząsteczki równoważy się nawzajem. Tę wartość pH nazywamy punktem
izoelektrycznym - pI.
● W punkcie izoelektrycznym sumaryczny ładunek elektryczny cząsteczki białka równa się zeru.
● w roztworze gdzie forma przeważająca w pH < pI grupa aminowa jest protonowa a grupa karboksylowa
jest niezjonizowana
● w roztworze gdzie forma przeważająca w pH > pI grupa karboksylowa jako pierwsza oddaje proton

forma przeważająca w pH < pI forma przeważająca w ph = pI forma przeważająca w pH > pI

3. elektroda ujemna to katoda

4. elektroda dodatnia to anoda

5. różne wartości różnych aminokwasów dla punktu izoelektrycznego

3
6. podział aminokwasów
● neutralne, syntetyczne
● glikogenne, ketogenne
● polarne, niepolarne
● alfa aminokwasy, beta aminokwasy
● alifatyczne, aromatyczne, heterocykliczne
● białkowe, niebiałkowe
● egzogenne, endogenne

7. podział aminokwasów ze względu na budowę łańcucha bocznego

● alifatyczne: glicyna, alanina, walina, izoleucyna, leucyna
● aromatyczne: fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna
● tioaminokwasy: cysteina, metionina
● kwaśne: kwas glutaminowy, kwas asparaginowy
● zasadowe: arginina, histydyna, lizyna
● obojętne: glutamina, asparagina
● cykliczne: prolina
● hydroksyaminokwasy: seryna, treonina

8. budowa strukturalna aminokwasów

wzór półstrukturalny nazwa zwyczajowa skróty skróty grupa

glicyna gly g alifatyczne

alanina ala a alifatyczne

walina val v alifatyczne

fenyloalanina phe f aromatyczne

4
 cysteina cys c tioaminokwasy

kwas glutaminowy glu e kwaśne

lizyna lys k zasadowe

kwas asparaginowy asp d kwaśne

histydyna his h zasadowe

izoleucyna ile i alifatyczne

5
 leucyna leu l alifatyczne

metionina met m tioaminokwasy

asparagina asn n obojętne

prolina pro p cykliczny

glutamina gln q obojętne

arginina arg r zasadowe

6
 seryna ser s hydroksyaminokwasy

treonina thr t hydroksyaminokwasy

tryptofan trp w aromatyczne

tyrozyna tyr y aromatyczne

9. aminokwasy hydrofobowe alifatyczne

Łańcuchy boczne tych aminokwasów mają charakter hydrofobowy co polega na wersji do wody i skłonności do
grupowania się. tendencja hydrofobowych łańcuchów bocnzycg do unikania konkaktu z woda jest czynnikiem
stabilizującym strukturę przestrzenna białek rozpuszczalnych w wodzie.
Prolina ma również charakter alifatyczny łańcuch boczny. łańcuch boczny proliny jest związany nie tylko w
węglem a, ale równiej z grupa aminowa. powstała przez to cykliczna struktura w znacznym stopniu wpływa na
architekturę białka. prolina, znajdowana często w zagięciach pofałdowanego białka, jest hydrofobowa

10. Podział aminokwasów ze względu na występowanie i funkcję:

● aminokwasy białkowe – będące podstawową jednostką budującą peptydy i białka
● aminokwasy niebiałkowe – występujące w stanie wolnym aminokwasy nietypowe
● aminokwasy cukrotwórcze – będące prekursorami węglowodanów
● aminokwasy tłuszczotwórcze – będące prekursorami lipidów

11. Podział aminokwasów białkowych ze względu na możliwość syntezy przez organizm żywy:
● aminokwasy egzogenne - syntetyzowane przez organizm: fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, walina,
lizyna, metionina, arginina, treonina, histydyna, tryptofan
● aminokwasy endogenne - nie syntetyzowane przez określony organizm: glicyna, alanina, kwas
asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, seryna, cysteina, tyrozyna, prolina
7
 12. kondensacja dwóch aminokwasów, tworzenie wiązania peptydowego

aminokwas 1 + aminokwas 2 = dipeptyd + 1 cząsteczka wody

Aminokwasy w polipeptydzie są połączone z sąsiadami poprzez wiązania kowalencyjne zwane wiązaniami

peptydowymi. Każde wiązanie powstaje w wyniku reakcji kondensacji podczas syntezy białek.
Białka są liniowymi polimerami utworzonymi przez połączenie grupy alfa karboksylowej jednego aminokwasu z
grupa alfa aminowa drugiego aminokwasu wiązaniem peptydowym. Biosynteza wiązań peptydowych wymaga
dostarczenia energii swobodnej. Wiązanie peptydowe jest dość stabilne kinetycznie.

cechy wiązania peptydowego:

● wymaga dostarczenia energii swobodnej
● wiązanie kowalencyjne
● jest to wiązanie pojedyncze ale wykazuje cechy wiązania podwójnego
● jest płaskie

13. kolejność aminokwasów w białkach jest ściśle zależna od DNA

Wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi

tworzy łańcuch polipeptydowy.

Łańcuch polipeptydowy jest spolaryzowany, bo ma różne końce -

na jednym końcu ma grupę alfa aminową, a na drugim alfa
karboksylową.

Jako początek łańcucha polipeptydowego przyjął się koniec

aminowy. Sekwencję łańcucha zapisuje się zaczynając od reszty
aminokwasowej z wolną grupą alfa aminową.

8
 14. wielorzędowość struktury białek

struktura pierwszorzędowa,
sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe, ułożenie determinowane
przez kolejność nukleotydów w dna

struktura drugorzędowa,
zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań
wodorowych, ich zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenia białka -
denaturację
występują w postaci beta harmonijki lub alfa harmonijki, są zmienne

struktura trzeciorzędowa,
struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania
powstające pomiędzy oddalonymi od siebie aminokwasami m.in. wiązania
jonowe, mostki dwusiarczkowe
mogą ulegać denaturacji

struktura czwartorzędowa,
to sposób połączenie się struktur trzeciorzędowych w przestrzeni, dotyczy
białek zbudowanych z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego

wiązania i siły, które stabilizują strukturę białek: wodorowe, dwusiarczkowe i siły van der Waalsa

● Aminokwasy w przeciwieństwie do amin i kwasów karboksylowych to nielotne krystaliczne ciała stałe, o

dość wysokich temperaturach topnienia (z rozkładem)
● Aminokwasy są nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych takich jak np. benzyna; w wodzie za
to rozpuszczają się dobrze dlaczego? jony obojnacze aminokwasów są rodzajem wewnętrznych soli i
dlatego mają wiele właściwości fizycznych charakterystycznych dla soli

białka proste

rodzaje białek prostych:

● histony: białka związane z DNA
● albuminy: białka obecne w mleku, jajach, surowicy krwi
● globuliny: immunoglobuliny, fibrynogen, miozyna, obecne też w mleku i jajach
● skleroproteiny: kolagen, keratyna

9
białka złożone

rodzaj grupa prostetyczna przykład

metaloproteiny atom metalu transferyna, hemoglobina, plastocyjanina,

(Fe, Cu, Zn, Co, Mo, Mg) liczne enzymy

chromoproteiny barwnik np. hem hemoglobina, cytochrom c

glikoproteiny reszty cukrowe składniki wydzielin śluzowatych

lipoproteiny cząsteczki lipidu składniki błon

nukleoproteiny kwas nukleinowy obecne w jądrach komórek

fosfoproteiny reszta kwasu fosforowego 5 kazeina, pepsyna, białka obecne w żółtku jaj

funkcje białek w żywych organizmach

● kataliza enzymatyczna,
nadawanie kierunku przemianom chemicznym w układach biologicznych i zwiększają szybkość
6
około 10
● transport i magazynowanie,
transport wielu małych cząsteczek i jonów zachodzi przy udziale białek
● ruch uporządkowany,
główny składnik mięśni
● funkcja mechaniczna-strukturalna,
nadaje elastyczność mięśniom oraz tkance kostnej
● ochrona immunologiczna,
przeciwciała łączące się z obcym dla ustroju substancjami
● wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,
białka receptorowe na synapsach nerwowych
● kontrola wzrostu i różnicowania,
kontrola odpowiedniej kolejności ekspresji genetycznej
● fotoreceptorów,
np. rodopsyna

transkrypcja w jądrze komórkowym

● podwójna helisa DNA ulega rozpleceniu
● nukleotydy łączą się w nić mRNA
● modyfikacje mRNA

translacja w cytoplazmie
● przyłączenie się do rybosomu cząsteczek mRNA i tRNA
● rybosom łączy aminokwasy wiązaniem peptydowym
● rybosom przesuwa się o kolejny kodon, przyłącza się kolejny tRNA z aminokwas
● po przesunięciu się o rybosomu kodonu stop, przyłącza się do niego czynnik uwalniający
● od rybosomu odłącza się nowo powstałe bialeko, mRNA i tRNA

metionina zaczyna syntezę białek

10
potranslacyjne modyfikacje białek

fosforylacja to aktywacja białka za pomocą dołączenia grupy fosforanowej;

Fosforylacja białek, czyli kowalencyjne przyłączenie reszty fosforanowej do reszt aminokwasowych, jest
najczęściej występującą modyfikacją potranslacyjną, kontrolującą większość procesów zachodzących w
komórkach. Enzymami, które katalizują fosforylację są kinazy, które przenoszą grupę fosforanową z ATP na
grupę wodorotlenową w najczęściej fosforylowanych resztach seryny, treoniny lub tyrozyny.

defosforylacja – dezaktywacja białka spowodowana odłączeniem grupy fosforanowej;

glikozylacja – przyłączanie reszt cukrowych za pomocą enzymów

glikozylacja z wytworzeniem wiązania N- lub O-glikozydowego, które to modyfikacje są typowe dla białek
błonowych, związanych z procesami sekrecji i procesowania pęcherzyków błonowych.

11
 cukry

50% węgla organicznego na Ziemi jest przechowywane w postaci skrobi i celulozy. Są to polisacharydy roślinne
zbudowane z glukozy różniące się jedynie sposobem jej połączenia. Zawartość węglowodanów w tkankach
roślinnych jest duzo wyzsze 80% suchej masy niż w tkankach zwierzęcych ponad 2% suchej masy, także formy
ich występowania są bardziej różnorodne u roślin niż u zwierząt.

1. funkcje węglowodanów
● główne źródło energii
● cukrowce mogą być też przetwarzane w inne metabolity wykorzystywane w różnych szlakach przemian
● stanowią materiał zapasowym skrobia u roslin glikoe=gen u zwierzat
● materiał budulcowy pełniący funkcje strukturalne i nadający komórkom, narządom i całym organizmie
odpowiednia stabilność mechaniczna
● pelnia kluczowa role w procesie rozpoznawania komórkowego

wzór ogólny

podział cukrów

12
 2. monosacharydy i pochodne, klasyfikacja i nomenklatura

Monosacharydy są cukrami prostymi, których nie można rozłożyć na inne składniki cukrowe, mającymi
masę cząsteczkową nie przekraczającą 200 daltonów. Klasyfikuje się je w dwie rodziny: wielowodorotlenowe
aldehydy, czyli aldozy (ryc. 1) i wielowodorotlenowe ketony, czyli ketozy (ryc. 2). Nazw aldoza i ketoza używa się
w sensie ogólnym dla odróżnienia monosacharydów, w których grupa karbonylowa jest końcową
(aldehydową) i jej atom węgla jest atomem numer 1, lub nie jest końcową (ketonową), a jej atom węgla jest
atomem numer 2. Końcówka –oza oznacza, że przy atomach węgla, poza węglem grupy aldehydowej lub
ketonowej, znajdują się grupy –OH, tzn. że związek należy do węglowodanów. W każdej rodzinie dalsza
klasyfikacja opiera się na liczbie atomów węgla w cząsteczce. Dla aldoz mających 3, 4, 5, 6 atomów węgla w
łańcuchu nazwami podstawowymi są odpowiednio: trioza, tetroza, pentoza, heksoza. Dla ketoz mających 4, 5, 6,
7 atomów węgla w łańcuchu nazwami podstawowymi są odpowiednio tetruloza, pentuloza, heksuloza,
heptuloza.

13
Nadając nazwę monosacharydom lub ich pochodnym, łańcuchowy cukier macierzysty można określić
nazwą zwyczajową lub systematyczną. Nazwy zwyczajowe są dopuszczalne, używa się ich częściej niż
nazw systematycznych, również podczas tworzenia nazw pochodnych cukrowych. Monosacharydy i ich
pochodne mają trójliterowe symbole międzynarodowe (niektóre zamieszczono na rycinach 1 i 2). Symbole te
wykorzystuje się do przedstawiania sekwencji oligosacharydowych. Nazwę systematyczną cukru prostego
tworzy się za pomocą konfiguracyjnych symboli i przedrostków z odpowiednią nazwą podstawową. W tabeli 1
podano przykłady nazw systematycznych łańcuchowych aldoz i ketoz.

14
 3. konfiguracja monosacharydów
Monosacharydy, jako związki optycznie czynne, występują w dwóch szeregach konfiguracyjnych D i L,
które można wyprowadzić z odpowiednich enancjomerów aldehydu glicerynowego. Aldehyd glicerynowy
posiada jeden węgiel asymetryczny, dlatego jego dwa stereoizomery są enancjomerami, czyli antypodami
optycznymi. Enancjomery różnią się konfiguracją, tj. przestrzennym rozmieszczeniem podstawników wokół
asymetrycznego atomu węgla, w ten sposób, że jedna odmiana stanowi lustrzane odbicie drugiej i ich
wzory strukturalne nie dają się nasunąć na siebie. Obie cząsteczki aldehydu nie mają płaszczyzny symetrii,
dlatego są cząsteczkami chiralnymi. Konfigurację monosacharydów łańcuchowych można przedstawić za
pomocą wzorów rzutowych Fischera, tak jak je przedsta-wiono poniżej dla aldehydu glicerynowego.

Oba enancjomery aldehydu glicerynowego stały się wzorcami konfiguracji nie tylko dla wszystkich
monocukrów, ale także i innych związków optycznie czynnych, np. aminokwasów. Przyjmuje się, że jeśli
na drodze reakcji chemicznych da się przekształcić dany stereoizomer aldehydu glicerynowego w inny związek
optycznie czynny (lub odwrotnie), to związek ten należeć będzie do szeregu konfiguracyjnego D lub L,
zależnie od formy aldehydu glicerynowego, z której powstał (lub do której został przekształcony), bez
względu na to, czy skręca on płaszczyznę światła spolaryzowanego w prawo, czy w lewo.
W monosacharydach zawierających więcej niż jeden węgiel asymetryczny położenie grupy –OH
przy ostatnim asymetrycznym atomie węgla (o najwyższej numeracji, który jest odpowiednikiem
asymetrycznego atomu węgla w aldehydzie glicerynowym) z prawej strony świadczy o przynależności cukru
do szeregu D, natomiast z lewej strony klasyfikuje monocukier do szeregu L.
Enancjomery mają jednakowe własności fizyczne i chemiczne, gdy są badane w achiralnym
środowisku. Różnią się natomiast własnościami optycznymi oraz swym zachowaniem biologicznym. Różnice
we własnościach optycznych obu enancjomerów polegają na skręcaniu płaszczyzny światła spolaryzowanego
w przeciwnych kierunkach, lecz o kąty o tej samej wartości.
Enancjomer, który skręca światło zgodnie z kierunkiem wskazówek zegara oznacza się (+), czyli jest
prawoskrętny, a enancjomer skręcający światło w kierunku przeciwnym oznacza się znakiem (-), czyli jest
lewoskrętny.
Różnice w zachowaniu biologicznym enancjomerów wynikają z faktu, że organizmy żywe, jako układy
chiralne, przyswajają związki optycznie czynne tylko o właściwej konfiguracji. Spośród węglowodanów,
monocukry szeregu D są syntetyzowane, metabolizowane i magazynowane przez organizmy roślinne i zwierzęce
z bardzo nielicznymi wyjątkami. Znaczenie biologiczne mają tylko D-monocukry. Monosacharydy szeregu L nie
są w stanie zastąpić w organizmie swych odpowiedników z szeregu D, ponieważ L-cukry nie mogą być
substratami dla chiralnych enzymów. Dlatego L-monosacharydy praktycznie nie mogą być wykorzystywane
m.in. jako źródło energii. Syntetyczne cukry i ich pochodne, również jako składniki leków, produkowane
na skalę przemysłową zwykle są mieszaninami racemicznymi. Mieszanina racemiczna (równomolowa ilość
enancjomeru prawo- i lewoskrętnego) cukru może być wykorzystana przez organizm żywy tylko w 50%, w
odróżnieniu od stuprocentowego wykorzystania cukrów pochodzenia biologicznego, izolowanych z organizmów
żywych, np. z tkanek roślinnych. W świecie ożywionym zdarzają się w tym zakresie wyjątki, ponieważ w
niektórych organizmach mogą się znajdować pojedyncze monocukry należące do szeregu L, pełniące lokalne
funkcje swoiste. U ssaków popularne są dwa takie monosacharydy, mianowicie L-fukoza i L-iduronian. Oba nie
istnieją w stanie wolnym, lecz są składnikami oligosacharydów lub polisacharydów. Nie zdarza się, aby te
monosacharydy były obecne w organizmie jednocześnie w formie D. Pojedyncze rośliny również
syntetyzują niektóre L-monocukry, mianowicie: L-arabinozę, L--glukozę, L-galaktozę, L-sorbozę i L-ramnozę.

15
 4. struktury pierścieniowe monocukrów
Monosacharydy w stanie krystalicznym i prawie całkowicie w roztworach wodnych mają strukturę
pierścieniową. Struktury te są konsekwencją utworzenia wewnątrzcząsteczkowego hemiacetalu lub
hemiketalu. Wzory monocukrów na rycinach 1 i 2 przedstawiono w formie łańcuchowej wzorów
rzutowych Fischera. Wzory pierścieniowe Fischera monocukrów są prostym następstwem wzorów rzutowych,
uzupełnionych o wiązanie hemiacetalowe lub hemiketalowe.
Najbardziej popularnymi wzorami strukturalnymi pierścieni monocukro- są wzory przestrzenne
Hawortha. Płaszczyzny pierścieni są w nich prostopadłe do płaszczyzny rysunku, natomiast pogrubione
części pierścieni zwrócone są w kierunku obserwatora.
Wzory Hawortha są następstwem wzorów rzutowych Fischera. Wzór Fischera wystarczy obrócić w
prawo o 900, wówczas wszystkie grupy –OH, leżące poniżej szkieletu węglowego będą się znajdowały
poniżej płaszczyzny pierścienia we wzorze Hawortha, natomiast grupy –OH, które znajdowały się powyżej
szkieletu węglowego we wzorze Fischera, zajmują pozycje nad płaszczyzną pierścienia we wzorze
Hawortha. Zwinięcie łańcucha węglowego w ten sposób, żeby odpowiednia grupa –OH znalazła się
dostatecznie blisko grupy karbonylowej sprawi, że grupy te reagują ze sobą, doprowadzając do przekształcenia
łańcucha w pierścień. Jeżeli wewnątrzcząsteczkowe wiązanie hemiacetalowe tworzy się między grupą –OH
przy piątym atomie węgla (C-5) i grupą karbonylową pierwszego atomu węgla (C-1) grupy aldehydowej, to
powstaje sześcioczłonowy układ cykliczny, który ze względu na podobieństwo do struktury piranu nazywany
jest pierścieniem piranozowym.

Nazwę cukru w tej formie pierścieniowej tworzy się przez dodanie do rdzenia nazwy „–piranoza”
(charakteryzującej rodzaj pierścienia cukrowego utworzonego przez mostek tlenowy) przedrostka,
określającego budowę cukru i pochodzącego od jego nazwy zwyczajowej, np. „gluko-” dla glukozy. Z połączenia
poszczególnych członów powstaje nazwa D-glukopiranoza. Formę piranozową mogą mieć heksozy i pentozy,
natomiast tetrozy nie występują w formie piranozowej.

16
Jeżeli wewnątrzcząsteczkowe wiązanie hemiacetalowe tworzy się między grupą –OH przy czwartym
atomie węgla (C4) a grupą karbonylową pierwszego atomu węgla grupy aldehydowej, to powstaje
pięcioczłonowy układ cykliczny podobny do struktury furanu, nazywany pierścieniem furanozowym.

Nazwę cukru w tej formie pierścieniowej tworzy się przez dodanie do rdzenia nazwy „–furanoza”
(charakteryzującej rodzaj pierścienia utworzonego przez mostek tlenowy) przedrostka, określającego budowę
cukru i pochodzącego od jego nazwy zwyczajowej, np. „gluko-”. Z połączenia poszczególnych członów powstaje
nazwa D-glukofuranoza. W formie furanozowej mogą istnieć zarówno tetrozy, pentozy, jak i heksozy. W
formie furanozowej konfiguracja grupy -CH(OH)CH2OH zależy wyłącz-nie od konfiguracji grupy –OH przy
czwartym atomie węgla. Jeśli jest taka sama, jak przy piątym atomie węgla w szeregu D-heksoz, to cała grupa
-CH(OH)CH2OH w furanozach będzie nad powierzchnią pierścienia, tak jak w przedstawionej po-wyżej
D-glukofuranozie.

Jeśli konfiguracja grupy -OH przy czwartym atomie węgla jest przeciwna niż grupy –OH przy piątym
węglu w szeregu D-heksoz, wówczas cała grupa--CH(OH)CH2OH w furanozach będzie znajdowała się
pod powierzchnią pierścienia, tak jak w przedstawionej poniżej D-galaktofuranozie.

17
Jeśli grupa karbonylowa, znajdująca się przy drugim atomie węgla łańcuchowej ketozy, np. fruktozy,
reaguje z grupą –OH, znajdującą się przy szóstym atomie węgla, tworząc wewnątrzcząsteczkowy hemiketal,
to powstaje sześcioczłonowy pierścień piranozowy, tak jak w przedstawionej poniżej D-fruktopiranozie. Te
struktury pierścieniowe przeważają w roztworach wolnej fruktozy.

Jeśli grupa karbonylowa, znajdująca się przy drugim atomie węgla łańcuchowej ketozy, np. fruktozy, reaguje
z grupą –OH, przy piątym atomie węgla, tworząc wewnątrzcząsteczkowy hemiketal, to powstaje pięcioczłonowy
pierścień furanozowy, tak jak w przedstawionej poniżej D-fruktofuranozie. W tej strukturze pierścieniowej
występuje większość pochodnych fruktozy.

18
 5. Anomery
Podczas cyklizacji monosacharydów powstaje nowe centrum asymetrii, którym jest półacetalowy atom
węgla, czyli C-1 w aldozach i C-2 w ketozach. Nowe asymetryczne atomy węgla nazywane są anomerycznymi.
Zjawisko anomerii dotyczy wszystkich cukrów pierścieniowych, lecz nie form łańcuchowych. Monocukry
pierścieniowe występują w dwóch dodatkowych postaciach izomerów przestrzennych, nazywanych
anomerami. Różnią się one położeniem grupy –OH przy anomerycznym atomie węgla oraz takimi
własnościami, jak temperatura topnienia i skręcalność właściwa.
Anomer α monocukru przedstawiony wzorem Hawortha oznacza ten izomer, w którym grupa –OH
przy anomerycznym atomie węgla znajduje się pod płaszczyzną pierścienia, czyli po przeciwnej stronie
płaszczyzny pierścienia niż ostatnia grupa -CH2OH w szeregu D.
Anomer β oznacza ten, w którym grupa –OH znajduje się nad płaszczyzną pierścienia, czyli po tej samej
stronie płaszczyzny pierścienia, co ostatnia grupa – CH2OH w szeregu D. Przykłady anomerów α i β znajdują się
na rycinach, przedstawiających cyklizację cukrów łańcuchowych do form pierścieniowych, ponieważoba
izomery powstają z formy łańcuchowej monosacharydu.

6. reakcje, którym ulegają cukry

● Mutarotacja
Mutarotacja to zjawisko, mające miejsce krótko po rozpuszczeniu krystalicznego monosacharydu w
wodzie, polegające na przechodzeniu jednej formy anomerycznej w drugą za pośrednictwem formy
łańcuchowej monocukru. Towarzyszy temu postępująca zmiana skręcalności właściwej roztworu (wzrost lub
spadek), aż do ustalenia się stanu równowagi, w której skręcalność właściwa przyjmie już stałą wartość.
Mutarotacja jest podstawowym dowodem pierścieniowej budowy monosacharydów. Można ją obserwować w
świeżo sporządzonych roztworach, ponieważ oba anomery różnią się skręcalnością właściwą.

19
Inaczej mutarotacja - rozpuszczając w wodzie anomer α, a otrzymujemy mieszaninę cyklicznych form α i β oraz
formę łańcuchową.

● Utlenienie monosacharydów
Aldozy utleniają się równie łatwo, jak inne aldehydy, dlatego prezentują własności redukcyjne wobec
innych związków. Najłatwiej utlenia się węgiel C-1 grupy aldehydowej do grupy karboksylowej, dlatego już
w łagodnych warunkach utleniających powstają kwasy aldonowe, natomiast w bardziej utleniających
wa-runkach, kwasy aldarowe. Utlenieniu może ulec równieżż tylko jeden węgiel C-6 przy zachowaniu nie
zmienionego węgla C-1 grupy aldehydowej. Dochodzi do te-go wówczas, gdy grupa hydroksylowa przy węglu
półacetalowym zaangażowana jest w wiązaniu estrowym, które uniemożliwia utlenienie grupy aldehydowej.
Przykładem takich estrów aldoz mogą być urydynodifosfoglukoza (UDP-D-Glc) lub urydynodifosfogalaktoza
(UDP-D-Gal). Wówczas produktami utlenienia 1-estrów aldoz są kwasy alduronowe. Z nukleotydowej
pochodnej glukozy powstaje kwas D-glukuronowy (GlcUA), a z pochodnej galaktozy powstaje kwas
D-galakturonowy (GalUA).

oksydacja, cukry utleniają się do kwasów do grupy karboksylowej

np. w środowisku zasadowym łańcuchowej formy cukrów z wolna grupa aldehydowa wykazują właściwości
redukujące, przy czym same utleniają się do kwasów np. glukoza w kwas glukonowy

● heksozy i pentozy pod wpływem stężonych kwasów ulegają odwodnieniu do cyklicznych aldehydów -
hydroksymetylofurfuralu lub furfuralu, które następnie ulegają kondensacji z fenolami lub aminami dając
barwne pochodne

20
wzory enancjomerów (odbicia lustrzane) na egzamin
glukoza, fruktoza, ksyloza, ryboza, rybuloza, ksyluloza

21
 7. wzór Hawortha D-glukozy, powstanie pierścieni z formy łańcuchowej
Gdy przechodzi się od projekcji Fischera do projekcji Hawortha, należy cząsteczkę cukru obrócić na bok (etap 1 i
2 na schemacie), a następnie ułożyć tak, aby pierwszy atom węgla był w prawym górnym rogu (etap 3 na
schemacie). Pozostałe atomy węgla numeruje się od C1, zgodnie z ruchem wskazówek zegara, natomiast
należące do nich podstawniki umieszcza się pod płaszczyzną pierścienia – jeśli we wzorze Fischera były po
prawej stronie – lub nad płaszczyzną pierścienia – jeśli we wzorze Fischera były po lewej stronie.
W kolejnym etapie należy dokonać obrotu wiązań wokół przedostatniego atomu węgla tak, aby umożliwić
utworzenie wiązania pomiędzy grupą hydroksylową przedostatniego atomu węgla a karbonylowym atomem
węgla (etap 4 na schemacie). Końcowa grupa -CH OH jest zawsze skierowana do góry w projekcji Hawortha dla
D‐cukrów, natomiast w dół dla L‐cukrów. Następnie dochodzi do nukleofilowego ataku pary elektronowej atomu
tlenu grupy hydroksylowej na karbonylowy atom węgla, w wyniku czego powstaje pierścień (etap 5 na
schemacie).

Gdy monosacharyd o otwartym łańcuchu zamyka się w formę cykliczną, powstaje nowe centrum chiralności –
atom węgla, przy którym znajdował się atom tlenu, posiada teraz dołączoną grupę hydroksylową i nazywa się
anomerycznym atomem węgla. Grupa hydroksylowa, dołączona do anomerycznego atomu węgla, może być
skierowana w dół (anomer α) lub w górę (anomer β). W przypadku zamiany formy Fischera D‐glukozy na
formę Hawortha, otrzymujemy pierścień sześcioczłonowy, nazywany piranozą. Po zamknięciu pierścienia
otrzymuje się dwa anomery: α‐D-glukopiranozę i β‐Dglukopiranozę.

22
 8. dwucukry
Monocukry mogą reagować z dowolnymi alkoholami, wśród nich również z monosacharydami. Dwa cukry
połączone wiązaniem glikozydowym tworzą disacharyd, trzy cukry trisacharyd itd., kolejne oligosacharydy
oraz polisacharydy. Własności disacharydów zależą nie tylko od rodzaju wchodzących w ich skład
monocukrów, lecz także od rodzaju wytwarzanego wiązania glikozydowego w zakresie pozycji i konfiguracji (α,
β). Połączenie tylko dwóch cząsteczek D-glukozy może dostarczyć aż 11 różnych disacharydów. Tak wielką
różnorodność – charakterystyczną dla węglowodanów – rzadko spotyka się wśród innych związków.
Jeśli reakcja tworzenia wiązania glikozydowego nastąpi między dwiema hemiacetalowymi grupami
hydroksylowymi lub między grupami hydroksylowymi hemiacetalową i hemiketalową, to w wytworzonych
disacharydach obydwa mono-cukry są pełnymi acetalami albo acetalem i ketalem. Disacharydy te nie mają
własności redukujących, nie wykazują zjawiska mutarotacji nie tworzą także osazo-nów. Naturalnymi
przedstawicielami są trehaloza (nazwa systematyczna α-D-glukopiranozylo-1→1-α-glukopiranozyd) i
sacharoza (nazwa systematyczna α-D-glukopiranozylo-1→2-β-fruktofuranozyd). Nazwy systematyczne obu
disacharydów wyraźnie podkreślają, że są one pełnymi glikozydami, a cyfry w nazwie oznaczają pozycję
połączenia.

wzory na egzamin: sacharoza, laktoza, maltoza

sacharoza
● reszta α-D-glukopiranozy + reszta
β-D-fruktofuranozy
● połączone wiązaniem 1,2-glikozydowym
● sacharoza jest dwucukrem nieredukującym
● zbudowana z D-glukozy i D-fruktozy

maltoza
● 2 reszty D-glukopiranozy połączone
wiązaniem α 1,4 glikozydowym
● dwucukier o właściwościach redukujących

laktoza
● Laktoza składa się z β‐D-galaktozy i
β‐D-glukozy połączonych wiązaniem
β‐1,4‐glikozydowym.
● Ma właściwości redukujące.
● U ludzi laktoza jest trawiona w jelicie cienkim
przez enzym laktazę.

23
disacharydy a właściwości redukujące
Jeśli wiązanie glikozydowe tworzy się między dwoma anomerycznymi atomami C obu reszt
monosacharydowych, nie istnieje możliwość otwarcia żadnego z pierścieni reszt monosacharydowych i tym
samym odtworzenia wolnej grupy karbonylowej odpowiedzialnej za właściwości redukujące.
Właściwości redukujące – gdy przy jednym z anomerycznych atomów węgla obecna grupa –OH

9. polisacharydy
wzory na egzamin: skrobia, glikogen

Skrobia to polisacharyd zapasowy u większości roślin i podstawowy węglowodanowy składnik odżywczy

dla człowieka. Jest ona homoglikanem zbudowanym z wielokrotnie powtarzających się reszt
α-D-glukopiranozylowych, dlatego należy do glukanów. Strukturę skrobi tworzą dwa glukany, mianowicie
amyloza i amylopektyna, które występują w różnych stosunkach ilościowych, zależnie od pochodzenia.
Przeciętnie amyloza stanowi 15–25%, a amylopektyna 75–85%, zdarza się jednak i tak, że skład ten jest
zupełnie odmienny, tak jak np. w grochu, gdzie amyloza stanowi aż 75% skrobi.

24
Amyloza to polisacharyd nierozgałęziony, liniowy, w którym kilkaset reszt α-D-Glc powiązanych jest
wiązaniami α-1,4-glikozydowymi. Pod wpływem działania gorącej wody na skrobię, amyloza rozpuszcza się.
Nierozpuszczalną pozostałość (lepki kleik) stanowi amylopektyna. Amylozę można oddzielić od
amylopektyny (z ciepłej zawiesiny skrobi w wodzie) przez wytrącanie butanolem lub fenolami, z którymi
tworzy kryształy, po oziębieniu.

Amylopektyna jest polisacharydem rozgałęzionym, w którym występują liczne, krótkie i proste łańcuchy
utworzone z reszt α-D-Glc połączonych wiązaniami α-1,4-glikozydowymi, natomiast w miejscach
rozgałęzień łańcuchów znajduje się zawsze wiązanie α-1,6–glikozydowe.

Glikogen jest pospolitym polisacharydem zapasowym w organizmach zwierzęcych. Jego największe

stężenie znajduje się w wątrobie, ponieważ stanowi on magazyn glukozy dla całego organizmu. W innych
tkankach zawartość glikogenu koreluje z typem ich oddychania. Dużo glikogenu występuje w tych, które
charakteryzują się znaczną intensywnością oddychania beztlenowego, np. w mięśniach szkieletowych. Podczas
głodzenia zapasy węglowodanów w organizmie wyczerpują się w ciągu 1 doby normalnej aktywności, ale
zawartość glukozy we krwi utrzymywana jest powyżej 2,2 mM, czyli 40 mg/dl. Jest to konieczne,
ponieważ mózg nie toleruje niskiego stężenia glukozy, nawet przez krótki okres. Glikogen, podobnie jak inne
węglowodany, ma wyraźnie polarny charakter, dzięki czemu cechuje się znacznym uwodnieniem. Przeciętnie 1 g
suchego glikogenu wiąże 2 g wody. Dlatego, gdyby człowiek gromadził go w ilościach odpowiadających
energii zawartej w tłuszczach zapasowych, musiałby ważyć prawie 30 kg więcej. Glikogen jest homoglikanem
należącym do glukanów. Strukturalnie przypomina amylopektynę, lecz jest bardziej rozgałęziony, ponieważ
przeciętnie na 8–12 reszt α-D-glukopiranozylowych połączonych wiązaniami α-1,4-glikozydowymi przypada 1
wiązanie α-1,6-glikozydowe. Masa cząsteczkowa glikogenu wątrobowego jest rzędu 3 miliardów, a glikogenu
mięśniowego rzędu kilku milionów. Duża gęstość rozgałęzień cząsteczki glikogenu przyczynia się do
zwiększenia jego rozpuszczalności oraz dostarcza olbrzymiej liczby końców nieredukujących, które są
miejscami działania specyficznego enzymu (fosforylazy), katalizującego fosforolizę glikogenu. Fosforylaza
glikogenowa odcina od nieredukującego końca glikogenu pojedynczą resztę glukozylową i przenosi ją na
nieorganiczny ortofosforan, tworząc glukozo-1-fosforan. W ten sposób może skracać tylko proste
łańcuchy, aż do miejsca oddalonego od rozgałęzienia o 4 reszty glukozy. Kolejne wiązania nie są już podatne
na działanie fosforylazy. Dlatego na te miejsca działa inny enzym, mianowicie α-1,4→α-1,4--transferaza
glukanowa (transglukozydaza), który odsłaniając wiązanie α-1,6-glikozydowe przenosi fragment
trisacharydowy z tego rozgałęzienia na inne (dłuższe), które wydłuża. Hydrolizę odsłoniętego wiązania może
przeprowadzić amyloα-1,6-glukozydaza, która poprzez zniwelowanie rozgałęzienia umożliwia wznowienie
działania fosforylazy glikogenowej.

25
budowa glikogenu

(celuloza wiązania beta glikozydowe)

polisacharydy bakterii: mureina, dekstran

polisacharydy roślin: agaroza, karagen, celuloza, ksyloglukan, arabinian, amyloza, amylopektyna, inulina
polisacharydy zwierząt: chityna, glikogen, kwas hialuronowy

lipidy

1. zróżnicowana grupa związków chemicznych, które w wodzie rozpuszczają się słabo, albo wcale
2. rozpuszczają się dobrze w rozpuszczalnikach organicznych np. eter, benzen, etanol, chloroform
3. cząsteczki lipidów są apolarne, co wynika z nagromadzenia dużej liczby grup -CH2

funkcje lipidów
1. stanowią materiał energetyczny i zapasowy (tłuszcze właściwe)
2. buduje plazmolemme i inne błony występujące w komórce (głównie fosfolipidy, w mniejszym stopniu
glikolipidy i cholesterol)
3. pelnia funkcje termoizolacyjna (tkanka tłuszczowa zwierząt chroni przed nadmierna utrata ciepła)
4. biorą udział w przekazywaniu sygnałów z otoczenia do wnętrza komórki
5. sa rozpuszczalnikiem witamin A, D, E, K (tłuszcze właściwe)
6. pelnia funckje regulacyjna (prostaglandyny, hormony sterydowe kory nadnerczy i gonad)
7. zabezpieczają rośliny przed nadmierna utrata wody (woski na powierzchni owoców i liści)
8. stanowią warstwy ochronne u zwierząt (woski na skórze, włosach, piórach)
9. biorą udział w fotosyntezie (karotenoidy)
10. sa prekursorem witamin (β − karoteny witaminy A, cholesterol witaminy D)
11. są składnikiem ściany komórkowej niektórych bakterii (lipopolisacharydy w ścianach bakterii Gram -)

podział lipidów ze względu na budowę cząsteczki

proste złożone izoprenowe

1. tłuszcze właściwe 1. fosfolipidy 1. steroidy

2. woski 2. glikolipidy 2. karotenoidy

26
lipidy proste

lipidy proste to estry kwasów tłuszczowych z różnymi alkoholami

tłuszcze właściwe
Tłuszcze właściwe, czyli acyloglicerole są estrami wyższych kwasów tłuszczowych z alkoholem
trójwodorotlenowym, glicerolem. Glicerol jest słodką gęstą cieczą, dobrze rozpuszczalną w wodzie.

kwasy tłuszczowe

kwasy omega
● Nienasycone kwasy tłuszczowe, które w swojej cząsteczce posiadają wiązanie podwójne na trzecim
atomie węgla (licząc od końca łańcucha węglowego), nazywamy kwasami omega‐3.
● Kwasy omega‐6 zawierają w swojej cząsteczce wiązanie podwójne. Pierwsze z nich (licząc od końca
łańcucha węglowego) znajduje się na szóstym atomie węgla.
● Kwasy omega‐9 posiadają wiązanie przy dziewiątym atomie węgla.

woski
woski to estry wyższych, nasyconych kwasów tłuszczowych z długołańcuchowymi alkoholami
jednowodorotlenowymi

reszta kwasy tluszczowego + reszta alkoholu połączone wiązaniem estrowym

27
lipidy złożone

Fosfolipidy to tłuszczowce zawierające w swej strukturze ortofosforan połączony wiązaniem estrowym. W

zależności od rodzaju alkoholu obecnego w fosfolipidach wyróżnia się glicerofosfolipidy zawierające glicerol
oraz sfingofosfolipidy zawierające sfingozynę.

fosfolipidy, złożone są z czterech składników

● rdzeń (glicerol lub sfingozyna)
● kwas tłuszczowy
● reszta fosforanowa
● związany z reszta fosforanowa alkohol

fosfolipidy zawierajace w rdzeniu zamiast glicerolu zawiera aminoalkohol sfingozynę, nosza nazwe sfingolipidów

najbardziej powszechnym przykladem sfingolipidu jest sfingomielina, w ktorej grupa aminowa sfinozyny łączy
się z kwasem tłuszczowym

Szkieletem sfingolipidu jest SFINGOZYNA, a nie glicerol.

glikolipidy
rdzeń glikolipidów stanowi sfingozyna, do której z jednej strony dołączona jest za pomocą wiązania amidowego
reszta kwasu tłuszczowego (ceramid), a z drugiej fragment cukrowcowy

najprostszymi glikolipidami są cerebrozydy, ktore zawieraja zwiazaną, za pomocą wiązania o-glikozydowego,

jedną resztę cukrowcową (np. galaktozę)

lipidy izoprenowe

steroidy
są pochodnymi układu 4pierścieniowego (gonanu), który zawiera trzy skondensowane pierścienie
cykloheksanowe (A, B, C) w układzie fenantrenowym oraz pierścień cyklopentanowy (D)

28
najważniejsze steroidy
1. sterole
● alkohol steroidowy: cholesterol
● sterole roślinne: stigmasterol, B sitosterol, ergosterol
2. hormony steroidowe
● hormony płciowe: estrogeny (estron, estriol, estradiol), progesteron, testosteron
● glikokortykoidy np. kortyzol
● mineralokortykoidy np. aldosteron
● hormony linienia stawonogów np. ekdyzon
● fitohormony np. brasinosteroidy
3. sole kwasów żółciowych np. cholan sodu, taurocholan sodu
4. witaminy D

pochodne izoprenu
Jednostka strukturalna tych lipidów jest izopren, związek zawierający 5 atomów węgla, Pochodne izoprenu
uczestniczą w szlakach biosyntezy steroidów oraz rozpowszechnionych w świecie roślin - terpenoidów.
Izoprenoidami są także witaminy A, E, K oraz większość składników olejków eterycznych.

W powyższym schemacie podziału lipidów podano też schematycznie przedstawiono budowę poszczególnych
rodzajów lipidów. Jak widać, tłuszcze mogą być estrami wyższych kwasów tłuszczowych (WKT) i glicerolu lub
innego alkoholu – sfingozyny. Tłuszcze proste (triacyloglicerole) składają się wyłącznie z glicerolu i kwasów
tłuszczowych, a tłuszcze złożone, oprócz jednego z dwóch w/w alkoholi i WKT zawierają także inne składniki.
Fosfolipidy posiadają resztę kwasu fosforowego (-P-) oraz resztę aminoalkoholu (ROH), a glikolipidy resztę
cukrową (Glc). Natomiast nie ma takich lipidów, które zawierałyby i resztę fosforanową, i cukrową.

29
błony biologiczne

Błona biologiczna in. biomembrana, membrana otaczajaca lub rozdzielają odrębne przedziały, zwykle w
komórkach. zalicz asie do nich zarówno błony komórkowe jak i błony organelli wewnętrznych np.
mitochondrialne.

funkcje błon:
1. oddzielenie i izolowanie
2. kontrolowany transport
3. odbiór sygnałów zewnątrzkomórkowych
4. enzymatyczna kataliza
5. interakcje z innymi komórkami
6. zakotwiczenie cytoszkieletu

w błonach biologicznych występują najczęściej:

1. fosfolipidy jako uniwersalny składnik błon
2. glikolipidy np. w chloroplastach
3. cholesterol np. w komórkach Eucariota
4. karotenoidy np. w chloroplastach i komórkach siatkówki oka

30
budowa glikolipidów, fosfolipidów z glicerolem i sfingozyna (egzamin)

błony biologiczne są odpowiedzialne za

1. bierny i czynny transport jonów oraz substancji niejonowych
2. pobieranie przez komórkę np cukrów, aminokwasów
3. wydalanie zbędnych substancji
4. utrzymywanie na określonym poziomie stężenia ważnych dla życia jonów
5. reakcja komórek na bodźce pochodzące z otoczenia

rodzaje transportu błonowego

1. transport bierny
● dyfuzja prosta (bezpośrednio przez dwuwarstwę, zgodnie z gradientem stężeń np. osmoza)
● dyfuzja ułatwiona (transport z udziałem białek błonowych)
2. transport czynny, transpot z udziałem białek błonowych z dostarczoną energią, niezgodnie z
gradientem stężeń

31
osmoza

plazmoliza, odrywanie się protoplastu od sztywnej ściany komórkowej

transport bierny, dyfuzja ułatwiona

1. białka kanałowe tworzą w dwuwarstwie lipidowej hydrofilowe kanały, przez które zgodnie z gradientem
stężeń mogą być transportowane jony nieorganiczne oraz niewielkie, polarne cząsteczki związków
chemicznych
2. białka nośnikowe mogą zmieniać strukturę przestrzenną w obrębie błony, wiążą jony lub cząsteczki
związków chemicznych po jednej stronie dwuwarstwy, a następnie zmieniają strukturę przestrzenną i
uwalniają transportowane substancje po drugiej stronie dwuwarstwy, mogą przenosić substancje
zgodnie i wbrew gradientowi stężeń

transport czynny
1. pompy, wbrew graniendowy stężeń

32
białka błonowe - transport sprężony
1. uniport – ma powinowactwo do tylko jednej przenoszonej cząsteczki
2. symport – ma powinowactwo do dwóch różnych cząsteczek (przenoszone w tym samym kierunku)
3. antyport – ma powinowactwo do dwóch różnych cząsteczek (jedna cząsteczka jest przenoszona w jedną
stronę, a druga w przeciwną)

symport i antyport – może być transportem aktywnym i biernym

transport pęcherzykowy
1. endocytoza
Jeśli substancje są zbyt duże, aby przejść przez błonę, dostają się do komórki na drodze endocytozy.
Komórka otacza substancję i otacza ją swoją błoną . Błona następnie zaciska się, aby pochłonąć
substancję, co powoduje tworzenie się pęcherzyka wewnątrz komórki zawierającej połkniętą substancję.
Jest to proces aktywny, więc będzie wymagał energii w postaci ATP. Przykładem endocytozy jest
sytuacja, w której fagocyty przeprowadzają fagocytozę, w której fagocyt pochłania całą bakterię w celu
jej zniszczenia.

2. egzocytoza
Kiedy duże substancje muszą opuścić komórkę, takie jak hormony i enzymy trawienne, robią to na
drodze egzocytozy. Substancje te będą zawarte w pęcherzykach , które poruszają się w kierunku błony
plazmatycznej i łączą się z nią. Powoduje to, że substancje są albo uwalniane na zewnątrz komórki , albo
wprowadzane bezpośrednio do błony (na przykład, jeśli substancja jest białkiem błonowym).
Egzocytoza jest aktywnym procesem, który wymaga ATP.

33