GENEL BİYOLOJİ I (A)

Doç. Dr. Harun BÖCÜK

Hafta 02-1
Yaşamın Molekülleri

Canlı metabolizması, cansız maddeyi yöneten fizik ve kimyanın temel ilkelerine

dayanır. Tüm canlı varlıklar büyür, uyarılara tepki gösterir ve ürerler. Ne kadar

karmaşık olursa olsunlar bütün bu süreçlerde, hipotezlerle modellenebilen,

deney ve gözlemlerle doğrulanabilen fiziksel ve kimyasal reaksiyonlar işlev

görür.

Bu yüzden bu derste öncelikle bazı kimyasal olayları inceleyeceğiz.

2
Yaşamın Molekülleri

• Bütün fiziksel maddeler farklı atomlardan oluşan elementlerden yapılır.

• Bir element sadece tek çeşit atomdan oluşan bir maddedir.

• Atom, bir elementin tüm kimyasal ve fiziksel özelliklerine sahip olan en

küçük alt birimidir. Her atom; proton, elektron ve nötronlar gibi atomaltı

parçacıklardan oluşur.

• İki veya daha fazla atomun birleşmesi ile molekül oluşur.

• Bir bileşik ise, belirli oranlarda iki veya daha fazla element içeren herhangi

bir maddedir.
3
Yaşamın Molekülleri

• Doğada 118 element vardır; bunların 98’i doğal, diğerleri sentetiktir. Bu

atomların herbiri çekirdeğindeki proton sayısı bakımından diğerlerinden

farklıdır. Örneğin, en hafif olan atomda, yani hidrojende (H) sadece 1 proton

bulunurken, uranyumda (U) ise 92 proton vardır. Atom çekirdeklerinde,

sayıları genel olarak protonlarınkine eşit olan nötronlar da bulunur.

4
Yaşamın Molekülleri

• Bitkiler bazı elementleri diğerlerinden daha fazla içerir ve onlara daha fazla
gereksinim duyar. Bunlara makro besin elementleri adı verilir.

• Bazı elementlere de çok az miktarda gereksinim duyarlar ki bunlara da

mikro besin elementleri adı verilir.

6
Yaşamın Molekülleri

7
Atomlar ve Moleküller
 Kimyasal Bağlar

• Atomlar ve moleküller doğada tek olarak bulunmazlar. Daha ziyade, aynı veya
farklı elementlere ait iki veya daha fazla atom, molekülleri oluşturmak üzere, bir
veya birden fazla bağ oluşturarak birbirleriyle birleşir.

• Temel olarak atomları birbirine bağlayan 3 çeşit bağ vardır:

- İyonik bağlar
- Kovalent bağlar
- Hidrojen bağları
Atomlar ve Moleküller
 İyonik Bağlar

• İyonik bağlar, atomlar elektron

kazandıklarında veya kaybettiklerinde oluşur.
• Bir atom elektron kaybettiğinde pozitif,
elektron aldığında ise negatif yüklenir. Bir
atom ister elektron alsın, isterse versin, o
artık yüklü bir atomdur ve böyle bir atoma
iyon adı verilir.
• Bu şekilde, elektron alma ve verme yoluyla
kurulan bağlara iyonik bağlar adı
verilmektedir.
Atomlar ve Moleküller
 Kovalent Bağlar

• Aynı veya farklı elementlerin iki veya

daha fazla atomu ortaklaşa
kullanmaları sonucunda da kovalent
bağlar oluşur.

• Organik moleküller içerisind yer alan

hidrojen, oksijen, azot ve karbon
atomları birbirlerine kovalent bağlar
aracılığıyla bağlanırlar.
Atomlar ve Moleküller
 Hidrojen Bağları

• Hidrojen bağları, moleküller arası zayıf

çekim gücüdür.
• Bir polar molekülde (bir kutbu -, diğer
kutbu + yüklü), - yüklü kutup, diğer
polar molekülün + yüklü kutbunu çeker.
Kovalent bağlardan daha zayıf olan bu
çekim gücüne hidrojen bağları adı
verilir.
 Su

• Elektronlar çoğu zaman eşit şekilde paylaşılmaz; su molekülünde, elektronlar

oksijenin yakınında daha fazla, hidrojenin yakınındaysa daha az zaman
geçirirler. Dolayısıyla, sudaki oksijen kısmî negatif, her bir hidrojen ise kısmî
pozitif yüke sahip olur.
• Su, polar yapısından dolayı mükemmel bir çözücüdür.
• Yüzey direncine sahiptir. Bu sayede bazı küçük böcekler su üzerinde hareket
edebilir.
• Özgül ısıya sahiptir. Doğadaki pek çok olay için bu özgül ısı son derece
önemlidir.
• Kohezyon kuvvetine sahiptir, su molekülleri birbirini çeker. Bitkilerde suyun
yukarı taşınımı bu sayede başarılır.
• +4 C’de en yoğun haldedir ki özellikle farklı mevsimlerde canlıların hayatta
kalabilmeleri açısından da bu da çok önemli bir özelliktir.
 Karbon Bileşikleri

Yaşam kavramı, karbon kimyasıyla neredeyse eş anlamlıdır. Çekirdeğindeki altı

proton ve 2,5’lik elektronegatifliğiyle, karbonun yaşam açısından temel rol oynayan
özellikleri vardır. Karbon kolayca, altı elektronuyla nötr bir atom olarak kararlı
halde var olabileceği gibi, başka atomların valans elektronlarını (genellikle dört
tane) ortak kullanarak kovalent bağlar da oluşturabilir. Örneğin, metanda (CH4),
bir karbon atomu dört hidrojen atomunun her biriyle bir elektron (Şekil 2-5), karbon
dioksitte (CO2) ise iki oksijen atomunun her biriyle ikişer elektron paylaşır.
Kimyasal Reaksiyonların Mekanizmaları
 İkinci Derece Reaksiyonlar

Anlaşılması en kolay kimyasal reaksiyonlardan biri ikinci derece reaksiyondur.

Burada, iki molekül, üçüncü bir molekülü oluşturmak üzere reaksiyona girer. A + B
→ AB. A ile B’nin reaksiyona girmesi için, valans elektronları iki orbital grubu
arasında hareket edebilecek ölçüde, birbirlerine yakın olmaları gerekir, ama A,
B’ye yaklaştığında iki elektron grubu birbirini iter.
 Katalizörler

Bir reaksiyonun aktivasyon enerjisini değiştirmenin herhangi bir yolu olmasa da,
reaksiyonun mekanizmasını değiştirmek mümkündür. A ile B’nin AB’yi
oluşturduğu reaksiyon yüksek aktivasyon enerjisinden dolayı zor olabilir, fakat
aşağıdaki gibi alternatif bir dizi reaksiyon mümkün olabilir:
A + D → AD
AD + B → AB + D
 Birinci Derece Reaksiyonlar

Birinci derece reaksiyonda iki molekulun carpışması değil, tek bir molekul soz
konusudur. Buna ornek olarak, bir bileşiğin iki parcaya ayrıldığı
AB → A + B reaksiyonu verilebilir. Birinci derece reaksiyonlarda da, molekulun
her iki parcasının titreşimiyle ustesinden gelinen aktivasyon enerjileri vardır.
 Reaksiyon Dengeleri

Bütün reaksiyonlar için, karşıt bir geri reaksiyonun meydana gelmesi mümkündür.
Dolayısıyla AB’yi oluşturmak üzere A ile B’nin birleştiği gibi, AB’nin A ve B’yi
vermek üzere yıkılması da mümkündür. A ile B’nin herhangi bir karışımında her
iki reaksiyon da oluşur. Eğer A + B → AB güçlü bir şekilde ekzergonik ise ve
büyük miktarda enerji açığa çıkarıyorsa, AB → A + B reaksiyonu da güçlü şekilde
endergoniktir ve büyük miktarda enerji girişine gerek duyar.
Organik Moleküller ve Polimer İnşası
 Fonksiyonel Gruplar

Milyonlarca karbon bileşiğinin var olması mümkündür; bunlar, yalnızca içerdikleri

karbon sayısı açısından değil, karbon dışındaki atomların sayı ve çeşitleri, ne çeşit
bağların bulunduğu ve benzeri faktörler açısından da farklılıklar gösterirler. Aslında
bu büyük çeşitlilik, benzer özelliklere sahip üyeleri olan az sayıda bileşik grubundan
oluşur.
 Polimer İnşası

Polimer, az çok özdeş bir dizi alt birimden (monomerlerden) oluşmuş büyük
bileşiklere verilen addır. En basit örneği, tuğlaların kullanıldığı yapıdır. Tuğlalar
(monomerler) birbirinin hemen hemen aynısıdır fakat ev, konferans salonu ya da
kaldırım gibi birçok farklı yapının inşasında kullanılabilirler.
Karbonhidratlar
 Monosakkaritler

• Monomerleri monosakkarit olan polimerlerdir.

• En basit karbonhidratlar monosakkaritler veya basit şekerlerdir; bunların en

iyi bilinen örneği glukozdur.
• Monosakkaritler, yapılarındaki karbon atomlarının sayısına göre, dört (4C;
tetroz), beş (pentoz), altı (heksoz), yedi karbonlu şekerler vb şeklinde
sınıflandırılan küçük moleküllerdir.

• Pentozlar ve heksozlar en bol bulunanları ve en önemli olanlarıdır.

 Polisakkaritler

• Monosakkaritler, monomer işlevi görerek, diğer monosakkaritlerle reaksiyona

girebilir ve polisakkarit adı verilen polimerleri oluştururlar.

• Yaklaşık 10 monosakkaritten daha az uzunluktaki çok kısa polisakkaritlere

oligosakkarit adı verilir. Bunlar, içerdikleri şeker sayısına göre, disakkaritler
(örneğin sukroz), trisakkaritler, vb. şeklinde adlandırılırlar.
• Selüloz Selüloz sentazlar adı verilen bir grup enzim, glukoz moleküllerini

polimerleştirerek selüloza dönüştürür.

• Oligosakkaritler Başta hayvanlar, ama aynı zamanda bazı bitkiler olmak üzere

birçok canlı, kısa zincirli şekerleri proteinlere bağlarlar.

• Selüloz, özellikle kağıt ve pamuklu giysi üretiminde son derece önemli bir yer

tutan polimerdir.

• Sindirilmesi güçtür, bu sebeple insan sindirim sisteminin sağlıklı işlemesi (lif

temini) açısından önemlidir.

 Amino Asitler ve Proteinler

● Canlı yapısında en fazla bulunan moleküllerdendir.

Bitkiler hariç canlı organizmaların kuru ağırlığının %50
ve daha fazlasını proteinler oluşturur.
● Proteinler dallanmamış amino asit polimerleridir; yani
yapıtaşı amino asittir. 20 farklı aminoasitin farklı
şekillerde bir araya gelmesiyle çok çeşitli protein
molekülleri oluşturulur.
● Proteinler genellikle yaklaşık 100lerce hatta 1000lerce
amino asit uzunlukta olabilirler.
● Tüm aminoasitlerin yapısı aynıdır. Merkezi bir C
atomuna bağlı bir karboksil (COOH), bir amino (NH2)
bir H atomuna sahiptirler. Farklılığı oluşturan merkezi C
atomuna bağlı R grubudur (atom ya da atomlardan
oluşan yan zincir).
Aminoasitler polarite ve elektrik yüklerine göre gruplandırılırlar. Bu iki kriter sadece aminoasitin
değil onların oluşturduğu proteinlerin de genel özelliklerini belirlemektedir.
● Teorik olarak çok fazla çeşitli
aminoasitlerin varlığı olasıdır.
Fakat ister bakteri hücresi,
ister bitki hücresi veya bizim
herhangi bir hücremizde
sadece önceki slaytta verilen
tablodaki 20 aminoasit
mevcuttur.
● İnsan ve hayvanlarda bu 20
aminoasitin bazıları hücrede
sentezlenemez, mutlaka
dışarıdan besin yoluyla
alınmaları gereklidir. Bunlara
esansiyel aa.ler adı verilir.
● Aminoasitler polipeptit molekülleri oluşturmak için birbirine peptid bağı ile
bağlanır.
● Bir aminoasitin OH grubu diğer bir aminoasitin NH2 grubundaki bir H ile
birleşerek suyu meydana getirir. Sonuçta C ve N atomu arasında peptid bağı
adı verilen kovalent bir bağ oluşur. Reaksiyon sırasında 1 molekül su açığa
çıktığından bu bir dehidrasyon reaksiyonudur diyoruz.

41
Protein Yapısındaki Organizasyon Düzeyleri

● Proteinin yapısında 4 organizasyon

düzeyi görülmektedir.
• Birincil (primer) Yapı Amino asitlerin
zincir şeklinde dizilişi proteinin birincil
yapısını oluşturur. Bu dizilimi DNA α heliks
belirler.
• İkincil (sekonder) Yapı Zincirdeki aa’ler
arasında H bağlarının oluşmasıyla
meydana gelir. Bir polipeptid zincirdeki
düz kısımlar bir eksen etrafında
kıvrılarak α heliks yapısı oluşturabilir,
ya da zincirin bazı bölümleri arasında
hidrojen bağları oluşarak pilili bir yapı
β-tabakası
oluşabilir (β-tabakası)
• Üçüncül (tersiyer) Yapı AA lerin R
grupları arasındaki bağlanma proteine üç
boyutlu yapı kazandırır. Yuvarlak bir yapı
oluşur.
• Disulfit bağları birçok proteinin tersiyer
yapısında önemlidir.
• Proteinlerin biyolojik aktiviteleri büyük
oranda tersiyer yapılarına bağlıdır.

• Dördüncül (Quaterner) Yapı İki ya da

daha fazla sayıda polipeptid arasındaki
etkileşimi ifade eder. Bu etkileşimler H
bağları, disülfit köprüleri, hidrofobik
kuvvetler, + ve – kuvvetler arasındaki
itme ve çekme kuvvetleri çoğunlukla da
bunların tamamı ile gerçekleşir ve protein
yapısının devamlılığı sağlanmış olur.
43
Protein Tipleri
● İpliksi (fibröz) proteinler
○ Çözünmez
○ Yapısal bir proteindir.
○ Kollajen örnek olarak verilebilir.

● Küresel (globular) proteinler

○ Çözünür
○ 3 boyutlu yapıya sahiptir.
○ Enzimler örnek olarak verilebilir.

44
Proteinlerin Görevleri

45
 Enzimler
● Enzimler, aktivasyon enerjisini
düşürerek kimyasal reaksiyonları
hızlandıran, protein yapısında
katalizörlerdir. Reaksiyonlardan
değişmeden çıkarlar, bu nedenle tekrar
tekrar kullanılırlar.
● Her enzimin etkileştiği kendine özgü bir
substratı vardır. Enzimin etkileştiği atom
veya moleküller, onun substratlarıdır.
Bunların, reaksiyon oluşacağı zaman,
enzimin aktif bölgesine uyması ve
bağlanması gerekir
● Genelde substratlarının sonuna getirilen
«az» ekiyle isimlendirilirler. Örn. Sukroz
substratı için sukraz enzimi.
 Enzim Etkinliğinin Hızı

Bir substratın enzimine bağlanması, hızı substrat ve enzimin

konsantrasyonlarıyla orantılı olan bir ikinci derece reaksiyondur.Belli bir
enzim konsantrasyonunda, substrat konsantrasyonunun yüksek olduğu bir
çözeltideki reaksiyon, düşük olandakinden daha hızlı gerçekleşir.

Sıcaklık ve pH gibi ortam koşullarında meydana gelen değişimler protein

yapısının bozulmasına (denature) neden olur bu da enzimlerin
özelliklerinin kaybolmasıyla sonuçlanır.
 Enzim Etkinliğinin Kontrolü

İnhibitör enzime bağlandığında aktif bölgeyi iş görmez hale getirir.

Rekabetçi inhibitör bunu, aktif bölgeyi işgal ederek ve substratın
girişini önleyerek yapar: İnhibitör, aynı bölge için substratla rekabet
etmiş olur. Rekabetçi olmayan inhibitör ise, enzime aktif bölgeden
başka bir yerden bağlanır; bağlanma enzimi değişikliğe uğratır,
böylece (1) substrat bağlanamaz, (2) reaksiyon ilerleyemez veya (3)
ürün açığa çıkamaz.