TEMA 4 :PROTEÍNAS

1. DEFINICIÓN

❖ Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H ,O , N e en menor medida P, S,

Cu….
❖ Son polímeros dunhas moléculas de menor tamaño (monómeros),
denominadas aminoácidos, e que están unidas entre si mediante enlaces
peptídicos.
❖ A unión dun baixo número de aa da lugar a un péptido.
➢ Si o nº de aa non e maior de 10, denomínanse oligopéptidos, e si
é maior a 10 → polipéptido. Si é un número de mais de 50 aa →
proteína.
2. CLASIFICACIÓN DAS PROTEÍNAS

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
(formadas por aa
exclusivamente) Proteínas globulares

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Heteroproteínas Nucleoproteínas
(Parte proteica+ parte
non proteica) Fosfoproteínas

Cromoproteínas

3. AMINOÁCIDOS
● Son compostos orgánicos que se caracterizan por posuír un grupo
carboxilo -COOH e un grupo amino –NH2

● Nos aminoácidos proteicos, ambos grupos únense ao mesmo carbono central,

denominado carbono α . As outras dúas valencias do carbono, satúranse cun
átomo de hidróxeno e cun grupo variable denominado radical R ( cadea lateral )
Segundo isto, diferéncianse 20 tipos de aa proteicos.

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

 ● Os aminoácidos son compostos sólidos cristalizables, de elevado punto de
fusión(>200ºC), solubles en auga, con actividade óptica, estereoisomería e con
comportamento químico anfótero.

● Existen 9 aminoácidos esenciais , que é preciso incorporar coa dieta xa que non
podemos sintetizar os organismos heterótrofos( valina, leucina, metionina, isoleucina,
histidina(nos nenos), fenilalanina, treonina, triptófano, lisina)

3.1 CLASIFICACIÓN DOS AMINOÁCIDOS

Segundo a polaridade do grupo R (cadea lateral):dependen propiedades físicas e

químicas
-R neutro

-R interacciona con outros mediante enlaces de Van der Waals

.R alifático:
-Ala
-Val
-Leu
-Ile
-Pro
-Met

.R aromático: .R xofrado:
-Phe -Met
-Trp -Cys
-Tyr
-R(-) -R(+)

PROTEÍNAS I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4.

3.2 PROPIEDADES DOS AMINOÁCIDOS

A.)Actividade Óptica e Estereoquímica : Todos os aminoácidos posúen un

carbono asimétrico α, agás a glicina ou glicocola, e como consecuencia teñen estas
dúas propiedades :
-Actividade óptica :
Son polo tanto capaces de desviar o plano de luz polarizada que atravesa unha
disolución de aminoácidos cara a dereita → dextróxiros (+) ou cara a esquerda →
levóxiros (-)
-Estereoisomeros :
Os aminoácidos posuirán configuración D ,si o dispoñerse no espazo o grupo –NH2
queda situado a dereita , mentres que si queda na esquerda terán configuración L.

Tódolos aminoácidos proteicos posúen configuración L.

B)Comportamento químico : Nunha disolución acuosa ,os aminoácidos teñen

comportamento anfótero ,e dicir , poden ionizarse, dependendo do pH , como un
ácido ( os grupos COOH liberan protóns → COO - ) , como unha base (os grupos –NH2
captan protóns → -NH +3 ) ou como un ácido e unha base a vez → aparece a forma
dobremente ionizada denominada zwitterion (ión híbrido )

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

 4. ENLACE PEPTÍDICO

● Enlace peptídico é un enlace covalente tipo amida que se establece entre o

grupo carboxilo dun aminoácido e o grupo amino do aminoácido seguinte,
dando lugar ao desprendemento dunha molécula de auga.
● A disposición no espazo dun enlace peptídico é tal, que os átomos do grupo
carboxilo e os do grupo amino implicados no enlace atópanse no mesmo
plano.
Este enlace ten un comportamento similar os dobres enlaces (C, O, N,
comparten os e- do enlace, resonando entre as dúas formas), é dicir,
presenta certa rixidez que inmobiliza nun plano (plano da amida), aos
átomos que o forman.
O O-
‖
C–N C = N+

5. ESTRUCTURA DAS PROTEÍNAS

Cada proteína posúe unha estrutura tridimensional( configuración espacial )

característica e esta dálle unha actividade biolóxica concreta (función).
Existen catro niveis de organización na estrutura das proteínas:

1. Estrutura Primaria:
● É a secuencia lineal de aminoácidos que integran unha proteína , é dicir, indica
que aminoácidos, cantos son, e en que orde se atopan unidos, para formar dita
proteína .
● Esta estrutura vén determinada xeneticamente, e dela dependen as demais.
● Ten unha disposición en zig-zag (sucesión de placas articuladas), debido a planaridade do
enlace peptídico.
A orde de colocación dos aminoácidos pode ser moi variada, unha proteína ten
milleiros de aminoácidos e hai 20 aa proteicos. Das diferentes combinacións
posibles (20n ), saen as diferentes proteínas.
Este elevado número de combinacións permite explicar a especificidade das
proteínas, pola cal cada individuo posúe as súas proteínas propias, que difiren das
proteínas equivalentes doutro individuo na secuencia de aminoácidos ou estrutura 1ª.

A función dunha
proteína depende da
secuencia de
aminoácidos e da
forma espacial que
adopte .

*Por convenio, o extremo N-terminal, no 1º aa, é ionizado H3N+

e o extremo C-terminal, no último aa, é ionizado COO-
(Configuracion trans grupos R opostos)

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

2. Estrutura secundaria:

● È a disposición no espazo da secuencia de aminoácidos ou estrutura primaria

para ser estable , é débese a capacidade de xiro que posúen os carbonos α
dos aminoácidos .
● A estrutura resulta da posibilidade de formar pontes de hidróxeno entre o
grupo - NH dun aminoácido e o grupo –CO doutro .

Hai distintos tipos de pregamentos:

a) Hélice ά : As cadeas polipeptídicas enrólanse en forma de hélice sobre si

mesma en sentido destróxiro ,quedando as cadeas laterais (R) cara o exterior
da hélice . Esta estrutura manténse grazas aos enlaces intracatenarios por
pontes de hidróxeno que se establecen entre o grupo –NH dun enlace
peptídico e o grupo- CO do enlace peptídico do cuarto aminoácido seguinte.

ex. queratina.

Non todos os polipétidos poden formar hélice estable, por exemplo a presenza
do a.a prolina desestabiliza a estrutura , xa que impide a formación de pontes
de hidróxeno.

b) ß -laminar ou folla pregada: Os planos dos enlaces

peptídicos dispóñense en zig-zag , e a estrutura estabilízase
mediante pontes de hidróxeno intracatenarios que se forman
entre o grupo –NH e -CO de aminoácidos de dúas o mais cadeas
polipeptídicas paralelas(As cadeas que forman a lámina poden
atoparse na mesma dirección) ou antiparalelas ( en distinta
dirección).
ex. Fibroina da seda ( aporta resistencia este tipo de pregamento)

c)Hélice de coláxeno: Dáse no coláxeno, proteína abundante nos tendóns e nos

tecidos conectivos .
É unha estrutura ríxida, unha hélice dextróxira, formada por tres cadeas
polipeptídicas levóxiras, que se enrolan entre si. No coláxeno abunda o
aminoácido prolina de aí que non adopte ningunha das anteriores
estruturas e teña unha estrutura particularmente ríxida.

Que as proteínas adquiran unha ou outra estrutura 2ª, depende en definitiva da súa
secuencia de aminoácidos .

Unha cadea polipeptídica pode adoptar distintas estruturas secundarias en diferentes

segmentos da mesma.

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

3. Estrutura terciaria : É a disposición que adopta no espazo a estrutura
secundaria. Disposición tridimensional de todos os átomos que compoñen a proteína.

A cadea polipeptídica , aínda que estabilizada pola súa estrutura 2ª, pode sufrir xiros e
pregamentos , adquirindo unha configuración tridimensional chamada conformación.
Pode haber dous tipos de conformación:
o Conformación globular : A estrutura secundaria prégase e adopta
unha forma tridimensional compacta mais ou menos esférica. As
proteínas globulares son solubles e desempeñan funcións dinámicas .
ex : mioglobina.
o Conformación fibrosa ou filamentosa: A estrutura secundaria
non se prega , así a proteína ten forma alongada . As proteínas
fibrosas son insolubles en auga e realizan funcións estruturais .
Ex : fibroína da seda, coláxeno, queratina do pelo .
.
● A estrutura 3º é o xeito en que a proteína nativa se encontra pregada no
espazo.
● A estrutura terciaria é a responsable directa das características dunha proteína
e o mais importante, a súa función biolóxica .
● Esta estrutura é estable grazas as unións débiles dos radicais R dos distintos
aminoácidos proteína . As principais interaccións non covalentes que se
establecen entre as cadeas laterais son :
-Pontes de hidróxeno
-Interaccións electrostáticas
-Interaccións de Van der Waals
-Interaccións hidrofóbicas
-Pontes de disulfuro :entre dous residuos de cisteína, pódese dar este enlace
covalente

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

4. Estrutura cuaternaria:
● So está presente naquelas proteínas que están formadas por varias cadeas
polipeptídicas .
● As cadeas polipeptídicas que forman a proteína
chámanselles subunidades , monómeros ou
protómeros, poden ser iguais ou diferentes .
● As interaccións entre as subunidades son débiles (
enlaces de hidróxeno , pontes disulfuro, interaccións
hidrofóbicas, Van der Waals)
● A estrutura cuaternaria modula a actividade biolóxica
da proteína, e a separación das subunidades
conduce a perda de funcionalidade.

ex. hemoglobina

6.PROPIEDADES DAS PROTEÍNAS

As propiedades das proteínas dependen sobre todo da natureza dos aminoácidos que
a forman (os radicais R libres, e de que estes sobresaían da molécula e, por tanto ,
teñan a posibilidade de reaccionar con outras moléculas establecendo enlaces
covalentes ou non covalentes.)
Denomínase centro activo da proteína, ao conxunto de aminoácidos que posúen
radicais con capacidade para unirse a outras moléculas, e de reaccionar con estas.

1. SOLUBILIDADE : As proteínas son mais solubles en auga, se presentan

mais aminoácidos polares que apolares, pois no segundo caso as cadeas laterais
interaccionan entre elas con mais forza que coa a auga.

A solubilidade depende da conformación, as proteínas fibrosas son insolubles en

auga mentres as proteínas globulares, debido ao seu elevado tamaño molecular,
forman dispersións coloidais .

A solubilidade destas moléculas débese aos radiacais R, que ao ionizarse,

establecen pontes de hidróxeno coas moléculas de auga.
Así a proteína queda recuberta dunha capa de moléculas de auga que impiden que
se poida unir a outras proteínas, o que provocaría a súa precipitación.
A solubilidade vese afectada polo pH do medio, a valores do pH próximos ó P.I., a
solubilidade será mínima, pois a ausencia de cargas favorece a interacción entre os
grupos apolares das diferentes moléculas de proteínas .

2. DESNATURALIZACIÓN: É o proceso polo cal a proteína perde a súa

configuración espacial característica ( conformación nativa), e en consecuencia perde
as súas propiedades e deixa de realizar a súa actividade biolóxica.

As causas da desnaturalización son condicións ambientais desfavorables para as

proteínas : Cambios de pH ( acción de ácidos e bases ), aumentos de
temperatura(afecta as interaccións das cadeas laterais), cambios na concentración
(presenza de substancias semellantes aos aa), axitación, raios ultravioleta.

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

Estas causas provocan a rotura dos enlaces que manteñen a estrutura cuaternaria,
terciaria e secundaria pero non a primaria .

A desnaturalización pode ser reversible en determinadas ocasións, e a proteína

pode recuperar a conformación nativa ao cesar o axente que cause esa
desnaturalización Renaturalización

É Irreversible cando non se pode volver a estrutura nativa, por exemplo : albúmina
do ovo cando aumentamos a temperatura, precipita .

3. ESPECIFICIDADE: Cada proteína realiza unha función característica. Os glícidos

e os lípidos que aparecen nos seres vivos son case sempre os mesmos, sen embargo
as proteínas son características de cada especie, e dentro dunha mesma especie,
varía duns individuos a outros .
Esta propiedade é a responsable dos rexeitamentos en transfusións e transplantes .
A especificidade baséase no pregamento particular de cada proteína, que depende
fundamentalmente da secuencia de aminoácidos. As variacións nesta secuencia
producen cambios na estrutura 1º,2ª e 3ª, e orixina novas proteínas.
Na secuencia de aminoácidos hai sectores estables e sectores variables, nos que
algúns aminoácidos poden ser substituídos por outros sen alterar a funcionalidade da
molécula.
Isto da lugar durante o proceso evolutivo, a unha grande variabilidade de moléculas
proteicas, o que permite que cada especie teña as súas proteínas específicas, e
incluso aparezan diferenzas entre individuos da mesma especie.

Denomínanse proteínas homólogas as proteínas que realizan a mesma función en

especies diferentes. Úsanse para ver o grao de parentesco evolutivo que existe entre
as especies.

4. CAPACIDADE AMORTECEDORA: As proteínas, ao estar constituídas por

aminoácidos, teñen comportamento anfótero. Tenden a neutralizar as variacións de
pH do medio ,xa que poden comportarse coma ácidos ou coma bases, e por tanto
liberar ou retirar protóns do medio.

7. CLASIFICACIÓN DAS HOLOPROTEÍNAS

As holoproteínas ou proteínas simples están formadas unicamente por aminoácidos .
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS ou FIBROSAS : Os polipéptidos que as integran
áchanse ordeados ou enrolados ao longo dunha soa dimensión, frecuentemente
en feixes paralelos. Insolubles en auga. Funcións esqueléticas ou estruturais .

Coláxeno Aparece en tecido conxuntivo, óseo,

cartilaxinoso.
Queratina Aparece en formacións epidérmicas:
pelo, unllas, cornos, plumas…
Elastina Aparece en tendóns e vasos sanguíneos

Fibrina Proteína do sangue . Coagulación

Fibroínas Aparecen nos fíos de seda

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

PROTEÍNAS GLOBULARES : As cadeas polipeptídicas que integran estas
proteínas atópanse dobradas formando unha estrutura compacta, mais ou
menos esférica. Son solubles en auga ou en disolucións polares. Teñen gran
actividade biolóxica.

Protaminas Atópanse asociadas ao ADN

e
Histonas

Gluteninas Orizanina do arroz ou a glutenina do trigo

Albúminas: Seroalbúmina do sangue , Teñen función de transporte doutras

ovoalbúmina do ovo, lactoalbúmina do moléculas coma hormonas, ácidos
leite. Solubles en auga graxos..
Globulinas. Solubles en solucións Seroglobulina, inmunoglobulinas que
salinas constitúen os anticorpos

8. HETEROPROTEÍNAS
Son moléculas formadas por un grupo proteico ( formada por aminoácidos ), e un grupo
non proteico denominado grupo prostético. Dentro deste grupo atópanse :

-Cromoproteínas-> O grupo prostético é unha substancia coloreada, polo que reciben

tamén o nome de pigmentos. En función da natureza do grupo prostético, divídense
en:
-Cromoproteínas porfirínicas: Son cromoproteínas onde o grupo
prostético é un anel tetrapirrólico ou porfirina. No centro do anel aparece un catión
metálico.
Por ex. si é o Fe , a porfirina chámase grupo hemo, presente na
hemoglobina (transporta osixeno no sangue), e a mioglobina,
que fai esa función nos músculos.

-Cromoproteínas non porfirínicas: Por ex. a hemocianina, pigmento respiratorio que

contén cobre, e aparece en crustáceos e moluscos.

-Glicoproteínas Posúen como grupo prostético, moléculas glicídicas como a

glicosa, galactosa…Pertencen a este grupo:
-Hormona estimulante do folículo(FSH)
-Hormona estimulante da tiroides(TSH)
-Hormona luteinizante(LH)
-Mucoproteímas
-Inmunoglobulinas
-Algunhas encimas como as ribonucleasas .

-Lipoproteínas : .O grupo prostético está constituído por ácidos graxos. Aparecen na

estrutura das membranas plasmáticas .Como as LDL, HDL ..
-Fosfoproteínas : Como a caseína, vitelina. O grupo prostético é o ácido fosfórico.

-Nucleoproteínas : Su grupo prostético é un ácido nucleico.

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS

9. FUNCIÓNS DAS PROTEÍNAS

1. Función Estrutural: As proteínas forman parte da maioría das estruturas , tanto

celulares como orgánicas.

Glicoproteínas: membrana Histonas: ADN

Tubulinas :cilios, flaxelos Queratinas: unllas, pelo
Coláxeno : tecido conxuntivo
Elastina: parede de órganos deformables

2. Función de transporte: A hemoglobina é unha proteína que transporta o osixeno

na sangue dos vertebrados, a hemocianina fai o mesmo nos invertebrados, e a
mioglobina no músculo estriado.
As permeasas son proteínas que regulan o paso de substancias a través da
membrana .
As liipoproteínas transportan lípidos como o colesterol.
Os citocromos transportan electróns ( nas mitocondrias e cloroplastos)

3. Función hormonal : (reguladora) Son biocatalizadores que non actúan localmente,

senón que son distribuídos polo sangue, e actúan por todo o organismo. Por ex.
insulina (páncreas), tiroxina (tiroides ), hormona do crecemento (hipófise)

4. Función encimática: As encimas son proteínas que teñen función catalizadora, é

dicir, que favorecen as reaccións químicas que ocorren nas células dos organismos.
Por ex. maltasas , sacarasas…..

5. Función de defensa ou inmunolóxica: Algunhas proteínas defenden os

organismos contra infeccións como por ex. as gamma-globulinas que constitúen os
anticorpos. Outro exemplo é a trombina e o fibrinóxeno que interveñen na
coagulación do sangue….

6. Funcion contráctil: As fibras musculares deben a súa contracción as proteínas

actina e miosina.

7. Función de reserva: Aínda que non son carburantes metabólicos típicos, algunhas
proteínas poden actuar como reservas, por ex. ovoalbúmina, caseina….

8. Función Homeostática :As proteínas intracelulares e do medio interno interveñen

no equilibro osmótico e manteñen o pH constante.

I.E.S Nº1 DO CARBALLIÑO . TEMA 4. PROTEÍNAS