Tema 17

Oxidaciones biológicas. Concepto.

Potenciales normales de reducción.
Aplicación al acoplamiento de
transformaciones redox. Organización
general del metabolismo y su localización
celular. Tipos de reacciones del metabolismo.
 Variación de energía libre de moléculas monocarbonadas
en distintos grados de oxidación

Diferencias en los estados de oxidación de los carbonos de

ácidos grasos y de monosacáridos

DGº = -9958 kJ/mol DGº = -623 kJ/C

(-2380 kcal/mol) (-149 kcal/C)
(-9,3 kcal/g)

DGº = -2870 kJ/mol

(-686 kcal/mol) DGº = -477 kJ/C
(3,8 kcal/g) (-114 kcal/C)
Tipos de transferencias de e- en moléculas biológicas
Donante de electrones e- + Aceptor de electrones
(reductor) (oxidante)

1. Directamente como electrones: (1) Fe2+ Fe3+ + e-

Pares de oxido-
reducción
Fe2+ + Cu2+ Fe3+ + Cu+ (2) Cu2+ + e- Cu+
conjugados
(par redox)
2. Como átomos de hidrógeno (H+ + e-):
AH2 + B A + BH2
R - CH2 - CH2 - R’ + FAD R - CH = CH - R’ + FADH2
3. Como un ión hidruro (:H- H+ + 2e-):
AH2 + B A + BH + H+
R - CHOH - CH2 - R’ + NAD+ R - CO - CH2 - R’ + NADH + H+
4. Mediante combinación directa con el oxígeno:
R - CH2 – CH3 + ½ O2 R - CH2 – CH2OH

Oxidación de azúcares reductores (Reacción de Fehling)

R-CHO + 2 Cu2+ + 4 OH- R-COOH + Cu2O + 2 H2O
Glucosa Ácido glucónico

(1) R-CHO + 2 OH- R-COOH + H2O + 2 e-

(2) 2 Cu2+ + 2 OH- + 2 e- Cu2O + H2O

 POTENCIAL DE REDUCCIÓN:
Capacidad de ceder o aceptar electrones
a

f
H+ + e- ½ H2

Eº = 0,00 V i
*
n

(pH = 0)
 Cambio de energía libre estandar de las reacciones de oxidación-reducción
DG’º = - n F DE’º
Potencial de reducción Potencial de reducción
Flujo de electrones
bajo (-) alto (+)

DE’º = E’º (aceptor/oxidante) E’º (donante/reductor)

Elevado potencial de reducción estandar (E’º) >> fuerte tendencia a ser reducido >> oxidante fuerte
Si ΔE’º positivo, ΔG’º negativo
Reacción termodinamicamente favorecida

Cambio de energía libre real de las reacciones de oxidación-reducción

DG = - n F DE
DE = E (aceptor/oxidante) E (donante/reductor)
Ecuación de Nernst
El potencial de reducción real depende de las especies químicas presentes y de sus actividades (concentraciones)

Aceptor de e - (oxidante)
E = E’º + RT ln R = 8,314 J/mol·ºK
nF Donante de e- (reductor) T = 298 ºK (25 ºC)
F = 96.480 J/V·mol
RT/F = 0,026 V n = nº de e-
 Metabolismo
Suma de reacciones químicas que transforman los nutrientes en
energía y en los productos químicamente complejos que conforman
las células. Los sustratos son transformados en productos a través de
muchos intermediarios específicos. Hay cientos de reacciones
enzimáticas organizadas en rutas sencillas. Todos los organismos
muestran una marcada similitud en sus principales vía metabólicas lo
que constituye una evidencia de que todas las formas de vida
descienden de una forma ancestral común. No obstante persisten
divergencias significativas.
Autotrofos usan CO2 como fuente de carbono; Heterotrofos usan
compuestos orgánicos; Fototrofos usan la luz solar como fuente de
energía; Quimiotrofos usan Glucosa y compuestos inorgánicos
CO2, O2, y H2O son reciclados
Las rutas Catabólicas (productoras de energía) convergen en unos
pocos productos finales. Las rutas Anabólicas (consumidoras de
energía) divergen hacia la síntesis de muchas biomoléculas. Algunas
vías sirven tanto en el catabolismo como en el anabolismo: Rutas
anfibólicas
Las rutas Anabólica y Catabólica que envuelven al mismo producto
son diferentes. Algunas etapas pueden ser comunes en ambas rutas.
Otras tienen que ser distintas para asegurar que cada ruta sea
espontanea (termidinámicamente favorable). Permite estrictos
mecanismos de regulación: si una vía está abierta, la opuesta está
cerrada

(d) Organización de
las enzimas en
las rutas
metabólicas
a) Enzimas independientes
Visión general b) Complejos multienzimáticos
c) Enzimas unidos a membranas
del metabolismo celular d) Enzimas multifuncionales
 Regulación del metabolismo
1. Control de la cantidad de enzima
-Velocidad de síntesis (transcripción)
-Velocidad de degradación
2. Control de la actividad catalítica
-Alostérico
Coordinación hormonal
-Covalente
3. Control del flujo o accesibilidad de sustratos:
-Separación de vías opuestas (compartimentalización)
-Estado energético de la célula: [AMP]
[ATP] + ½[ADP]
-Carga energética =
[ATP] + [ADP] + [AMP]
[ADP] [Pi]
-Potencial de fosforilación =
[ATP]
COMPARTIMENTALIZACIÓN
 (clase de
enzimas)

(1)

(6)

Lipoate
(5)

(2)

Vit B12
(3)

(4)

Aldolisis (4’) Formación o ruptura de enlaces sin agua (PAPS) Sulfato

3’-Fosfo adenosina 5’-fosfo sulfato
 Problemas de Bioenergética-3
1. Cuál es la ΔG’º de la reacción catalizada por la fosfoglucomutasa:
Glucosa-1- fosfato Glucosa-6-fosfato
si al hacer una disolución 20 mM de G-1-P, la mezcla final en el equilibrio, valorada a 25ºC y pH7, contenía 1 mM de G-1-P
y 19 mM de G-6-P?

2. Sabiendo que:
a) Glucosa + Pi Glucosa-6-fosfato + H2O (ΔG’º = 13,8 kJ/mol; Keq1 = 3,9x10-3 M-1)

b) ATP + H2O ADP + Pi (ΔG’º = -30,5 kJ/mol; Keq2 = 2,0x105 M)

__________________________________________________________________
Suma: Glucosa + ATP G-6-P + ADP
Calcular la variación de energía libre estándar y la constante de equilibrio de esta reacción catalizada por la hexoquinasa

3. La alcohol deshidrogenasa cataliza la reacción:

Acetaldehido + NADH + H+ Etanol + NAD+
Las semirreacciones pertinentes y los potenciales de reducción estándar son:
a) Acetaldehido + 2 H+ + 2e- Etanol E’º = -0,197 V
+
b) NAD + 2H + 2e+ - NADH + H E’º = -0,320 V
+

Calcular: 1º) La variación de energía libre estándar (ΔG’º ) de la reacción catalizada por la alcohol deshidrogenasa
2º) La variación de energía libre (ΔG), también a 25ºC, pero a las concentraciones 1 M de acetaldehído y NADH y
0,1 M de etanol y NAD+

4. Calcular la ΔG (no la ΔG’º) fisiológica de la reacción catalizada por la creatina quinasa:

Fosfocreatina + ADP Creatina + ATP
A 25ºC tal y como se da en el citosol de las neuronas humanas, en las que la fosfocreatina estuviera presente a una
concentración de 4,7 mM, la creatina a 1,0 mM, el ADP a 0,73 mM y el ATP a 2,6 mM

5. Calcular las ΔG’º de las siguientes reacciones (a 25ºC y pH 7,0), a partir de las constantes de equilibrio dadas:
a) Glutamato + oxalacetato aspartato + a-cetoglutarato (K’eq = 6,8)
Aspartato amino transferasa

b) Dihidroxiacetona fosfato gliceraldehído-3-fosfato (K’eq = 0,0475)

Triosa fosfato isomarasa

c) Fructosa-6-fosfato + ATP fructosa-1,6-bisfosfato + ADP (K’eq = 254)

Fosfofructoquinasa