Az egészségtudomány sejtbiológiai és biokémiai alapjai–

2. hét

Szénhidrátok, fehérjék.
Az enzimek felépítése és működése.

1
Sejtbiológia-Biokémia I.
A sejtek kémiai felépítése I.
Szénhidrátok, fehérjék
Készítette:
Dr. Stromájer-Rácz Tímea
Dr. Takács Krisztina
SZÉNHIDRÁTOK
Keletkezésük:
 Biológiai szerepük

• Legnagyobb tömegben előforduló szerves vegyületek a Földön -> növények

• Energiaforrások -> energiaszükségletünk kb. 50%-át a szénhidrátok fedezik, alapvető E szolgáltatók
a glikolízisben
• Tartalék tápanyagok/energiaraktározás -> keményítő (növények), glikogén (állatok)
• A szervezet vázanyagának alkotásában vesznek részt -> cellulóz (poliszacharid)
• A sejtek mechanikai védelmében és sajátos anyagcsere- és védekező mechanizmusában is részt
vesznek. Szérumfehérjékben (vér antigén) és hormonokban is megtalálhatóak.
• Szerepük van az immunanyag képzésben, a véralvadás gátlásában (heparin), a kalcium-
anyagcserében, ezen keresztül a csontosodási folyamatban is.
• Biomolekulák építőkövei -> fehérjék (pl. glikoprotein), nukleinsavak, lipidek (pl. glikolipid)
 A szénhidrátok

Neve a glükóztól származik, amelyet a szén hidrátjának véltek. C6H12O6=(C×H2O)6

Szénhidrát: mely alkoholos OH-csoport mellett aldehid, vagy ketocsoportot is tartalmaz →

polihidroxi-aldehidek, ill. polihidroxi-ketonok
összegképlet: CnH2nOn

Más elnevezés: szacharidok, cukrok

 A szénhidrátok csoportosítása
• Monoszacharidok: egy cukoregységből állnak
• Diszacharidok: kettő cukoregységből állnak
• Oligoszacharidok: 3-10 egységből állnak, ritkák (hüvelyesek, anyatej)
• Poliszacharidok: több, mint 10 egységből épülnek fel

www.mozaweb.hu
 Monoszacharidok
• A legkisebb - C3-C7 - szénatomszámú, hidrolízissel tovább már nem bontható
szénhidrátok
A szénatomok száma szerint
megkülönböztetünk
leggyakrabban:
glicerin oxidáció
triózokat
tetrózokat
pentózokat
hexózokat
heptózokat

www.elte.prompt.hu
Legkisebb C-atom számú aldóz a
gliceraldehid.

Egy királis szénatomot tartalmaz

• két enantiomerje van: D- és L-gliceraldehid
• a D-gliceraldehidből a D-aldózok, az L-
módosulatból az L-aldózok vezethetők le
• a D- és L-jelölés a karbonil szénatomtól
legtávolabbi királis szénatom
konfigurációjára vonatkozik

• Természetben a D- fordul elő

• Az optikai izoméria a térizoméria egy típusa. A neve onnan ered, hogy a molekulák,
amelyek esetében az izoméria fellép, a lineárisan polarizált fény síkját elforgatják.

• Az ilyen optikai aktivitást mutató molekulákat királis (gör. 'χειρ' - kéz) molekuláknak
nevezzük, ugyanis egymással hasonló tükörképi viszonyban vannak, mint a jobb és a
bal kéz, de egymással fedésbe nem hozhatók. A tükörképi molekulapár
alkotóit enantiomerekneknevezzük.

• Az enantiomerek optikai aktivitása azonos nagyságú, de ellentétes irányban forgatják el

a fény síkját.
Furanóz szerkezetek:
az öttagú félacetálgyűrűs szerkezetben Tollens-híd képződik
a nyíltláncú cukor 1. és 4. szénatomján található aldehid- és hidroxilcsoport hozza
létre a gyűrűs szerkezetet
Piranóz szerkezetek:
az 1. szénatom aldehidcsoportja és az 5. szénatom alkoholcsoportja között Tollens-
híd alakul ki

www.kfki.hu
• Az 1. szénatom aszimmetriássá válik, ezért a gyűrűs forma két sztereoizomer
alakban létezik: anomerek
• az anomereket  vagy  jelölésekkel különböztetik meg
• a forgatóképesség nagysága ill. a fizikai és kémiai tulajdonságok eltérnek

www.medical-dictionary.thefreedictionary.com/anomer.
Az 1. szénatomon kialakuló hidroxilcsoport reakciókészsége eltér az
alkoholos hidroxilcsoportoktól, ezért glikozidos hidroxilcsoportnak
nevezzük
• a perspektivikus képlet levezethető a D-glükóz nyílt láncú formájából
Mutarotációs egyensúly:
cukrok vizes oldatában a gyűrűs félacetál szerkezetek egyensúlyban vannak a
nyíltláncú, karbonilcsoportot tartalmazó formával.

• a D-glükóz vizes oldatának egyensúlyi

elegyében kb. 36 % -anomer és 64 %
-anomer, valamint kis mennyiségű
nyíltláncú aldehidforma van jelen.
•
 Fontosabb monoszacharidok

D-glicerinaldehid
dihidroxi-aceton
- a szénhidrátok lebontásában és szintézisében játszanak fontos szerepet
D-ribóz (2-dezoxi-ribóz)
- a nukleinsavak DNS, RNS alkotóeleme
D-glükóz, enyhén édes
-számos vegyület kialakításában részt vesz
-központi szerepe a sejtek energiaforgalmában és a szerkezeti funkciójú molekulák
kialakításában van
D-mannóz
D-galaktóz, alig édes, természetben ritka
D-fruktóz, gyümölcs, méz
 A monoszacharidok kémiai sajátságai

Redukciós és oxidációs reakciók

• az aldózok és a ketózok redukálószerekkel alkoholokká alakulnak
 A monoszacharidok fizikai tulajdonságai

• A monoszacharidok, diszacharidok és az oligaszacharidok színtelen, szagtalan,

édes ízű kristályos vegyületek, melegítés hatására sötétre színeződés közben
bomlanak.

• Vízben jól oldódnak

• Alkoholban nehezen oldódnak

• A monoszacharidok vízben való oldhatósága, (és redukálóképessége),

kristályosodásra való hajlama, valamint édes íze csökken a molekula méretének
növekedésével.
 DISZACHARIDOK

nem redukáló redukáló

- szacharóz - maltóz
- trehalóz - cellobióz
- laktóz

mindkét cukormolekula az egyik monoszacharid glikozidos OH-

glikozidos OH-csoportja részt csoportja vesz részt a kötésben, a másik
vesz a glikozidos kötésben, nincs alkoholos OH-csoportja van lekötve, van
szabad glikozidos OH-csoport, szabad glikozidos OH-csoport, ami
ami redukálna reakcióba tud lépni
 A diszacharidok kondenzációja és hidrolízise

http://ibbiology.wikifoundry.com
 Fontosabb diszacharidok
SZACHARÓZ (nádcukor, répacukor)
Étkezési cukor, leggyakoribb édesítőszer, legtöbbet használt szénhidrát
(kristálycukor)

•  -D-glükopiranóz és  -D-fruktofuranóz kapcsolódik 1->2 kötéssel

• hidrolízisét invertálásnak nevezzük, a képződő glükóz és fruktóz elegye
invert cukor
MALTÓZ (maltobióz, vagy malátacukor)

• gabonák csíráztatása során jön létre, sörfőzés alapanyaga

• Édes ízű

• két D-glükóz kapcsolódik össze -glikozidos 1->4 kötésben

• a keményítő hidrolízis terméke
CELLOBIÓZ

• a cellulóz építőeleme
• két D-glükózból (1->4) kötéssel épül fel
• fehér színű por, vízben jól oldódik
LAKTÓZ
(tejcukor)

• D-glükózból és D-galaktózból áll (1->4)

• lúgokkal szemben nagyon érzékeny (bomlik)
• savakkal szemben ellenálló
• hővel szemben ellenálló (180°–on karamellizálódik)
 OLIGOSZACHARIDOK

• 3-10 monoszacharid egységből épülnek fel

• a természetben nem gyakoriak
• pl. raffinóz, sztachióz
• a membránfehérjék és a extracelluláris mátrix fehérjéi kovalensen kötött
oligoszacharidot tartalmaznak
• a glikoproteinek szénhidráttartalma változó
 POLISZACHARIDOK (glikánok)

• Sok számú monoszacharid összekapcsolódik

• Makromolekulák, nagy a molekulatömegük
• Fontos a glikozidos kötések helye a molekulában
• Mikrokristályos szerkezetűek, nem édesek
• Kolloid oldataik optikailag aktívak, Fehling-oldatot nem redukálják
• Észteresíthetőek, éteresíthetőek
 Biológiai szerepük alapján

• Vázszerkezeti poliszacharidok
cellulóz, pektin, kitin
• Tartalék tápanyaként szolgáló poliszacharidok
keményítő, glikogén, inulin
• Ismeretlen szerepű poliszacharidok
növényi gumik,mikroorganizmusok poliszacharidjai

Szerkezetük alapján
• Homopoliszacharidok
• Heteropoliszacharidok
 POLISZACHARIDOK csoportosítása

HOMOPOLISZACHARIDOK HETEROPOLISZACHARIDOK
(homoglikánok) (heteroglikánok)

• egyféle monoszacharidból épülnek fel • többféle monoszacharidból épülnek fel

• GLÜKÓZPOLIMEREK • KÉT v. TÖBBFÉLE MONOSZACHARID

• keményítő, glikogén, cellulóz
• FRUKTÓZPOLIMEREK • MONOSZACHARID + URONSAV
• inulin
• EGYÉB CUKROK POLIMEREI • URONSAV + AMINOCUKROK
vázanyagként fordulnak elő
 Keményítő
• magasabb rendű növények tartalék tápanyaga, élelmiszerek alkotórésze, fontos szénhidrátforrás
•  -D-glükózegységekből épül fel
• amilózból és amilopektinből áll
Amilóz:
• a glükózegységek  (1->4) -kötésekkel kapcsolódnak össze
• az amilózlánc helikális
• jóddal intenzív kék színeződést ad, a jód a hélix
• belsejében található meg (a szín függ a glükózegység számától) forró vízben feloldódik, lehűtve irreverzibilisen
kicsapódik

Amilopektin:
• elágazó láncú: (1->4)-kötések dominálnak, de 12-20 glükózegységenként (1->6)-kötésű elágazások is vannak
• nem vízoldható
• forró vízben gélesedik → csiríz
• több glükóz építi fel (800-1000)
• jóddal bíborszínűre színeződik
Glikogén

• az állati szövetek tartalék tápanyaga (máj, izmok)

• Humán: 100 g máj, 400 g izomban
• fehér, íztelen, szagtalan por
• szerkezete az amilopektin-hez hasonlít
• vízben nehezen oldódik, hevítve nem csirizesedik
• jóddal vörösbarna színreakciót ad
• híg savval hidrolizál
• enzimes úton bontható (maltóz + glükóz)
• a sejtekben szemcsék formájában raktározódik
http://biolympiads.com
Dextránok
• (1->6) kötésekkel kapcsolódó D-glükóz-molekulákból épülnek fel
• egyes mikroorganizmusok tartalék tápanyagai
• vízben jól oldódik

Felhasználási területe jelentős:

• Sűrítőszerként
• Fagylaltokban stabilizátorként
• Vérátömlesztésnél plazma helyettesítésére
• Szemcseppekben nedvesítőszerként
• Kénsavas észtereinek nátriumsóit véralvadásgátlóként alkalmazzák
• Ragasztók, Papír- és textílipari termékek
Inulin

• Számos növényben megtalálható (pl. csicsóka, bojtorján, hagyma)

• Prebiotikus tulajdonságokkal rendelkezik
• Édesítésre használható
• D-fruktóz-egységekből (2->1) kötésekkel képződik
• jóddal nem színeződik és nem redukál
• forró vízben csirizesedés nélkül kolloid oldatot alkot
• savas és enzimes hidrolízossel könnyen bontható
• Fruktózgyártás nyersanyaga
 VÁZSZÉNHIDRÁTOK

CELLULÓZ
• növényi rostok fő alkotórésze
• D-glükóz egységekből épül fel (1->4)-kötésekkel
• enyhe savas hidrolízissel vagy celluláz enzimmel cellobiózra bontható

PEKTIN
• növények lágyabb szöveteiben fordulnak elő

AGAR-AGAR
• a tengeri algák D- és L-galaktózból felépített poliszacharidja, szulfátcsoportot is tartalmaz

KITIN
• az ízeltlábúak külső vázát és a gombák sejtfalát alkotja
 MUKOPOLISZACHARIDOK

A savas mukopoliszacharid molekulák kocsonyás, síkos jellegűek, a sejtek

között kötő-, ill. kenőanyagként szerepelnek.

• Hialuronsav: a sejtközötti állomány fontos összetevője

• Kondroitin: kondroitin-szulfátként a porcszövet fő alkotóeleme

• Heparin: A heparin endogén antikoaguláns, amelyet széles körben

alkalmaznak véralvadásgátlóként. Természetes formájában polimer.
 AMINOSAVAK
FEHÉRJÉK, PEPTIDEK
 Aminosavak

• a fehérjéket -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport

melletti szénatomhoz kapcsolódik
• az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól

www.mozaweb.hu
Az aminosavak szerkezete

Ikerionos forma
• A fehérjék savas hidrolíziskor aminosavakra bonthatók

• Aminosavak alkotják a peptideket

• Részt vesznek az anyagcsere energiaszolgáltató folyamatokban

• Az aminosavak triviális neveit használjuk, de elterjedt a rövidített írásmód is

• Az aminosavakat hárombetűs rövidítéssel és egybetűs szimbólummal is

jelölik
 Az aminosavak csoportosítása
Apoláros, alifás oldalláncú aminosavak Poláros, töltést nem hordozó oldalláncú aminosavak

Aromás oldalláncú aminosavak Negatív töltéssel rendelkező oldalláncú aminosavak Pozitív töltéssel rendelkező oldalláncú aminosavak
 Az aminosavak sav-bázis jellege

• Mindkét funkciós csoport reverzíbilisen

protonálódhat, ill. deprotonálódhat

• az aminosavak amfoter tulajdonsága

alakítja ki az ikerionos szerkezetet

• azt a pH-értéket (pH 3-9), ahol az

aminosav teljes mennyisége ikerion
formában van jelen izoelektromos
pontnak nevezzük
ikerion
 Optikai izoméria

• A természetben előforduló as-ak L-konfiguráció

• A D- alig, vagy nem hasznosul
• GYÓGYSZERIPAR
• Lassul a lebontása-hatás
• Iparilag előállított as-ak
• Nem tiszták
• Enzimatikus szétválasztás
 Biológiailag fontos, nem fehérjefelépítő aminosavak és
származékaik

• Hidroxi- prolin, hidroxi- lizin – kötőszövet fehérjéiben (kollagén) Posztszintetikusan jönnek létre.
• -alanin –koA-ban (az aminocsoport a -C atomhoz kapcsolódik)
• -aminovajsav (GABA) (glutaminszármazék) – neurotranszmitter
• dopamin (tirozin származék) – neurotranszmitter
• tiroxin (tirozin származék) – pajzsmirigy jód tartalmú hormonja
• hisztamin (hisztidin származék) – az allergiás reakciók mediátora
PEPTIDEK ÉS FEHÉRJÉK
Az aminosavak -amino és
-karboxil-csoportja vízkilépés
közben peptidkötést alakít ki.

www.elte.prompt.hu
A peptidek és fehérjék aminosavsorrendjét a szabad -aminocsoporttól a
szabad -karboxilcsoportot tartalmazó rész felé haladva írjuk le.
 Természetben előforduló peptidek
Karnozin : izomban található dipeptid

Glutation: két glutation szulfhidrilcsoportja diszulfidkötéssel kapcsolódik össze és oxidált

glutation képződik; a redukált és oxidált glutation a sejtekben redoxi-rendszerként működik

Oxitocin: hormon

Vazopresszin: hormon

Penicillin: antibakteriális

Glukagon: hormon, a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek -sejtjeiben termelődik

 Fehérjék (proteinek)

• makromolekulák, nagy molekulatömegűek

• az egyszerű fehérjék hidrolízisekor csak aminosavak keletkeznek (proteinek)

• az összetett fehérjék hidrolízistermékei között más jellegű alkotórészek is

kimutathatók (proteidek)
 A fehérjék csoportosítás funkció szerint

1. Enzimek (tripszin, ribonukleáz)

2. Transzportfehérjék
(hemoglobin-ox.szállítás; mioglobin-ox.tárolás; ceruloplazmin - réz szállítás;
ferrin – vas szállítás)
3. Kontraktilis fehérjék (miozin, aktin)
4. Vázfehérjék (kollagén, glükoprotein)
5. Tartalékfehérje (kazein-tej, ovalbumin -tojás )
6. Védőfehérjék (ellenanyagok, trombin)
7. Hormonok (inzulin)
8. Toxinok
 A fehérjék csoportosítás alak szerint
1. globuláris (mioglobin)
2. fibrilláris (aktin)

A fehérjék csoportosítás nemfehérje-rész szerint

1. hemfehérje
2. lipoproteinek
3. metalloproteinek
4. foszfoproteinek
5. nukleoproteinek
6. glikoproteinek
 Fizikai és kémiai tulajdonságok

• a fehérjék molekulatömege széles határok között változik

• elválasztásukra és kimutatásukra gyakran alkalmazzák a fehérjék kicsapási

reakcióit

• a kicsapás reverzibilis és irreverzibilis lehet

• reverzibilis: kisózás neutrális sókkal, kicsapás szerves oldószerekkel
• fehérjékben nem történik nagy változás
újra feloldhatók
• megőrzik eredeti tulajdonságukat

• Kisózás alapja:
• Növekvő koncentrációban adott sók hatására a fehérjék elvesztik
hidrátburkukat és kicsapódnak
• A kisózással kicsapott fehérjék az oldat sókoncentrációjának csökkenésével
ismét oldatba vihetők
• Neutrális szerves oldószer előnye: alacsony hőmérsékleten (0°C-on) is
végezhető, ami megvédi a fehérjét a szerkezetváltozástól, így oldhatók
maradnak.
• irreverzibilis: melegítéssel, tömény ásványi savakkal, lúgokkal, nehézfémsókkal, rázással
• fehérjék szerkezetében változás következik be
• az eredeti oldószerben nem oldhatók fel denaturálódnak
• elvesztik eredeti tulajdonságukat
 Fehérjék térszerkezete

• Elsődleges szerkezet: aminosav sorrend

• Másodlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikus

rendezettsége, egyes szakaszok konformációja
• -hélix: a polipeptidlánc csavarmenetszerűen
rendeződik
• -szerkezet: két vagy több polipeptidlánc ,
polipeptidlánc-szakasz között kialakuló redőzött
lemez, lehet paralel és antiparalel
• Az elsődleges szerkezet alapvető jelentőségét bizonyítja a sarlósejtes anémia, mely Afrika közép-
nyugati részén fordul elő. A betegségben szenvedők vörösvértestjei sarló alakúak. A
vörösvértestekben a hemoglobin kristályosodásra hajlamos, melynek következtében az
oxigénszállító funkció csökken. A sarló alakú vörösvértestek aggregálódnak és trombotikus
tüneteket okoznak.

• A két hemoglobin két -lánca mindössze egyetlen aminosavban különbözik.

• A normális hemoglobinban (HLA) levő glutaminsav (savas aminosav) helyett valin (neutrális
aminosav) található, aminek következtében a HbS oldékonysága csökken.
• -hélix stabilitását hidrogén-kötések biztosítják
• -hélix nem mindenhol jöhet létre, mert egyes aminosavak gátolják a
kialakulását
 -szerkezet

antiparalel paralel

ha az N- és C terminális ellentétes ha az N és C terminális azonos

irányú irányú
A másodlagos szerkezet fontos elemei a hajtűkanyarok (kialakulásában 4 AS
vesz részt) vagy -kanyarok, melyek lehetővé teszik a polipeptidlánc
visszahajlását, létrehozva az antiparalel -szerkezetet
Harmadlagos szerkezet
• a polipeptidlánc periodikusan rendezett szakaszait helyenként rendezetlenek
váltják fel
• periodikus rendezettséget nem mutató szakaszai egymás
közelébe kerülnek a polipeptidlánc összegombolyodik
háromdimenziós globuláris térszerkezetet hoznak létre
• mioglobin
• immunoglobulinok
A térszerkezet kialakításában szerepet játszanak:
1.) diszulfidhidak
2.) hidrogénkötések
3.) elektrosztatikus kölcsönhatások
4.) hidrofób kölcsönhatások
Negyedleges szerkezet

• kialakulása a fehérjék önrendező

tulajdonságával függ össze

• több polipeptidlánc
összekapcsolódása

• a láncok kapcsolódó felületei

komplementerek, szerkezeti
tulajdonságaik egymást kiegészítik
A hemoglobin tetramer szerkezete
ENZIMEK
• Élő szervezetekben lejátszódó folyamatokat enzimek katalizálják.

• ENZIMEK olyan katalitikus aktivitású fehérjék, melyek az aktiválási

energia csökkenésével lehetővé teszik bizonyos kémiai reakciók
végbemenetelét, ill. a reakciósebességet gyorsírják.
 Az enzimek jellemzői

• bonyolult szerkezeti felépítés

• nagy molekulatömeg
• kolloidális sajátság
• környezettől függő (pH, hőm.) konformáció: alakváltozás
• megfelelő polaritás
• fehérjetermészetű (aminosav szekvencia)
• Enzimek működéséhez kofaktorra van szükség, ezek a
KOENZIMEK, melyek lehetnek kisebb szerves molekulák vagy
fémionok

• APOENZIM : a koenzim eltávolítása után maradó fehérjerész

• HOLOENZIM APOENZIM + KOENZIM

• AKTÍV CENTRUM:
enzimfehérjének azon része, mely kapcsolatba lép a szubsztráttal

két részből áll:

• kötőhely : a szubsztrát minőségét szabja meg → itt kötődik a
szubsztrát

• katalitikus hely : a reakció típust választja ki → itt megy

végbe a reakció
 Enzimek elnevezése

• Felfedezőjéről
• „áz” végződés , mely kapcsolódik a szubsztrát nevéhez ill. a
rekciótípushoz, majd ezt összekombinálták
• Nemzetközi Enzimbizottság (E.C. = Enzyme Comission) 6 csoportot ír le
kémiai jelleg szerint
 Kémiai reakciótípusok
• 1. Cserebomlás
A+B C+D
Pl. oxidoreduktáz, transzferáz, hidroláz

• 2. Addíció, Elimináció
A+B C
Pl. liáz, szintáz

• 3. Izomerizáció
A+B+NTP=C+NDP+Pi
Pl. ligáz
 Enzimek osztályba sorolása

• OXIDO-REDUKTÁZOK
• TRANSZFERÁZOK
• HIDROLÁZOK
• LIÁZOK V. szintázok
• IZOMERÁZOK
• LIGÁZOK v. szintetázok
• TRANSZLOKÁZOK

69
 Az enzimreakciók kinetikai alapjai

• Enzim működése a szervezetben vizes közegben, állandó hőmérsékleten,

nyomáson, csaknem állandó pH-n
• Hatásukat : a) az aktivitási energia csökkenésével
b) új reakció megnyitásával fejtik ki

• E+S ES E+P

• Michaelis-Menten 1913
71
 A koncentrációk változása a reakció során

[S0] [ S0] – kezdeti szubsztrát konc.

[T]
[S] – szubsztrát konc.
koncentráció

[E0] – kezdeti enzim konc.

[E] [E] – enzim konc.
[ E0] [S] [ES] – enzim-szubszt. konc.
[ES]
[T] – termék konc.

idő
 Az enzim működésének mechanizmusa

AKTÍV CENTRUM:
• enzimfehérjének azon része, mely kapcsolatba lép a szubsztráttal

két részből áll:

• kötőhely: a szubsztrát minőségét szabja meg → itt kötődik a
szubsztrát

• katalitikus hely: a reakció típust választja ki → itt megy végbe a

reakció
 Kulcs-zár teória
EMIL FISCHER
» az enzim aktív helye, olyan konformációt, alakot vesz fel, amely megfelel a
szubsztrát alakjának

A szubsztrátkötő hely térben

pontosan meghatározott
szerkezete már az enzim
szabad állapotában is pontos
kiegészítője a szubsztrát
szerkezetének.
 Az enzimműködést befolyásoló tényezők

• A működés az aktív centrumban koncentrálódik

• Mindazok az anyagok, melyek az aktív centrum méreteit megváltoztatják,
azok hatnak az aktivitásukra is.
 ENZIMMŰKÖDÉS

KOFAKTOROK EFFEKTOROK

KOENZIMEK KÖRNYEZETI TÉNYEZŐK

AZ AKTÍV CENTRUMBA ÉPULT

SPECIÁLIS IONOK pH HŐMÉRSÉKLET

HATÁSFAKTOROK

AKTIVÁTOROK ALLOSZTERIKUS
EFFEKTOROK
INHIBÍTOROK

DENATURÁLÓ ANYAGOK
 A fémionok szerepe az enzim működésében

AKTIVITÁS
• Az enzim szerkezetének megfelelő konformációjának kialakításában
vesznek részt (aktíválják az enzimet)
• Biztosítják a stabilitás
• Nem biztos, hogy az aktív centrumban hat
• Az enzimtől elvonva, az elveszíti aktivitását
• Az egyes ionok egymást helyettesíthetik
FEHÉRJE SPECIFIKUSAK

Pl: hexokináz (Zn++) a glikolízisben

ATP-áz (Ca++) izommunka során
 A FÉMIONOK ÁLLANDÓ RÉSZEI A MOLEKULÁNAK

• A fémion nem választható el a molekulától

• Tényleges résztvevői a katalitikus folyamatoknak
METALLOENZIMEK
• A fémion is részt vesz az átalakítási folyamatokban
• Más fémionnal az enzim nem működik
FÉMION SPECIFIKUSAK

Pl: karboxi-peptidáz (Zn++) fehérjék

hidrolízisekor piruvát-karboxiláz (Mn++)
cukorlebontásnál
 Specifikus enzimaktiváló fémionok

ANTAGONOSTÁK
azok az elemek, ionok, anyagok,
melyek egymás hatását akadályozza

SZINERGISTÁK
azok az elemek, ionok, anyagok,
melyek egymás hatását segítik
 KOENZIMEK

• nem fehérjék; de szükségesek az enzim működéséhez

• vagy hozza a szubsztrátot, vagy a szubsztrát megkötésében segít

• enzimatikus folyamatok során ideiglenes az enzim és a koenzim kapcsolata

• a koenzimek atomot, atomcsoportot, protont vagy elektront szállítanak

Néhány fontosabb koenzim
NAD+ oxidált forma - NADH+H+ redukált forma
~ NAD+ ; NADP+ ; FMN ; FAD koenzimek feladata a hidrogének átvétele
a tápanyagmolekulákból és szállításuk a terminális oxidáció felé

NAD+ NADH+H+ FAD FADH2

OH O
C C CH2 CH2 CH CH
H
NADH+ NADH+H+ FAD FADH2
Citokróm
- alapváza a porfin
- továbbítók
- terminális oxidáció
része (elektron szállító)
- prosztetikus csoport,
egybe van épülve az
enzimmel
• Szubsztituens alapján:
cit-a, cit-b, cit-c

Ha Fe2+-t köt meg → hem

Fe3+-t köt meg → hemin
Koenzim-A
(Co-A; Co-A-SH)
- Acil csoport átvitele
Tiamin - pirofoszfát (TPP, B1-vitamin)
- acetaldehid átvitele
- hiányában: Beri-beri betegség
- szükséges az ideg működéséhez

acil csoport kapcsolódhat hozzá

Biotin (biocitin; H-vitamin)
- szerepe: piruvát oxidatív dekarboxileződése
- karboxil csoportot szállít (C2)
Fólsav , tetrahidrofólsav (THF, B4-vitamin)
- aminosav és nukleinsav anyagcsere
folyamataiban vesz részt
- C1 töredékeket szállít
Piridoxál-foszfát (PALP, B6-vitamin)
- transzaminázok, dezaminázok koenzimje
- aminocsoport (-NH2) transzportban vesz részt
- szerepe: rögzítse az enzimhez az
átalakítandó aminosavat
 Ciklikus-adenozin-monofoszfát (cAMP)
- irányító funkció, hírvivő
- enzimműködés
mechanizmusának
szintjein vesz részt
- szerepe van a
fehérje szintézisben
- ATP-ből pirofoszfát
lehasadásával
Adenozin-trifoszfát (ATP)
Ciáno-kobalamin (B12-vitamin)

- C1 töredéket szállít
- ribóz → dezoxiribóz
+ átalakulást katalizálja

nukleinsav szintézisben vesz részt

 Aszkorbinsav (C-vitamin)

GULONSAV
• hidroxilcsoportot szállít
• Redukáló hatású → könnyen oxidálódik; glukonsavvá alakulva elveszti aktív
hatását
 Felhasznált irodalom

• Komáromy László: Sejtbiológia. Pécs, 1997

• Fischer Ernő: A funkcionális sejttan alapjai. Dialóg Campus Kiadó, Budapest – Pécs, 2004
• Szeberényi József: Molekuláris sejtbiológia. Dialóg Campus Kiadó, Budapest – Pécs, 2014
• Ádám Veronika: Orvosi biokémia. Semmelweis Kiadó, Budapest, 2016
• Lodish H., Berk A., Zipursky SL., Matsudaira P., Baltimore D., Darnell J.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman
and Co., New York, 2000
• David L. Nelson, Michael M. Cox: Lehninger Principles of Biochemistry, 6th Edition; W.H. Freeman and
Company Book Companion, 2013
 Kötelező irodalom

• Komáromy László: Sejtbiológia. Pécs, 1997

• Fischer Ernő: A funkcionális sejttan alapjai. Dialóg Campus Kiadó, Budapest - Pécs, 2004
 Tételsor
1. A sejtbiológia tárgya, helye a tudományban. A pro és az eukarióta sejtek felépítése, a különböző sejttípusok jellemzése, összehasonlítása. Élő szervezeti
egység. A víz tulajdonságai, biogén elemek. Alapvető kémiai kötéstípusok.
2. A sejtek kémiai felépítése 1. Szénhidrátok.
3. A sejtek kémiai felépítése 2. Fehérjék. Az enzimek felépítése és működése.
4. A sejtek kémiai felépítése 3. Nukleinsavak: DNS, RNS, Lipidek.
5. A sejtmembrán felépítése és működése. A citomembránok szerkezete, általános tulajdonságai, transzportfolyamatok a membránon keresztül. Speciális
sejtfelszíni struktúrák.
6. A glicokalix, speciális sejtfelszíni struktúrák, a kémiai jelátvitel alapjai. Sejtkapcsoló struktúrák.
7. A citoplazma felépítése, tagolódása. A citoszkeleton és funkciója: mikorfilamentumok, mikrotubulusok és intermedier filamentumok. A sejtek mozgási
organellumai.
8. Az endomembrán-rendszerek: A SER felépítése és működése, a biotranszformáció. A DER felépítése és szerepe.
9. Golgi-apparátus szerkezete és működése, a vezikuláris transzport. Peroxiszómák, lizoszómák szerkezete, működése, sejten belüli emésztés. Reaktív oxigén
gyökök szerepe és az antioxidánsok.
10. A mitokondrium felépítése és működése. A lebontó folyamatok. ATP keletkezése.
11. A sejtmag felépítése, szerepe a sejtműködésben. A sejtmaghártya és a mátrix. A nukleo-citoplazmatikus transzport főbb jellemzői.
12. A kromatin és a kromoszómák. A kromatin molekuláris szerveződése, funkciója. A DNS replikációja, a repair mechnaizmusok.
13. Az mRNS képződése és felépítése. Transzkripció folyamata. A nukleolusz felépítése és szerepe, az rRNS szintézise. A genetikai kód, aminosavak aktiválása,
tRNS. A transzláció alapfolyamatai.
14. A sejtciklus. A sejtciklus szabályozása. A mitózis és a meiózis. A sejtek differenciálódása. A sejtek öregedése, apoptózis, nekrózis.
15. Tumorbiológiai alapok. Onkogének, tumor szupresszor gének szerepe a tumorképződésben. Genetikai alapfogalmak, a mutációk, mutagén hatások.