Teksty źródłowe

Tekst 1 – wiroidy

„Wykrycie wiroidaChrysanthemumstuntviroid (CSVd) w chryzantemie wielokwiatowej”

Autor: Anna Rosioska, Centralne Laboratorium GIORiN w Toruniu, 29 kwietnia 2020 15:22yzantemy
należą do ważnych roślin uprawianych na kwiaty cięte oraz jako doniczkowe/

„Chryzantemy należą do ważnych roślin uprawianych na kwiaty cięte oraz doniczkowe. Ten fakt
potwierdza informacja, że należą do roślin ozdobnych, które już od kilku lat zajmują w Polsce pod
względem popularności drugie miejsce po różach.

Notuje się coraz więcej przypadków karłowatości złocienia, którą powoduje

wiroidChrysanthemumstuntviroid (CSVd), wykryty jako czynnik sprawczy tej choroby na początku lat
siedemdziesiątych. Jego szczególne niebezpieczeostwo polega na tym, że poraża wszystkie odmiany
złocieni, chociaż niektóre z nich są bezobjawowymi nosicielami (aż do 30 % nie wykazuje objawów
porażenia).

Na roślinach chorych obserwuje się jasne, wzniesione młode liście i ogólne zahamowanie wzrostu,
wskutek czego są one nawet o połowę mniejsze niż rośliny kontrolne. Wiroid ten prócz karłowacenia
rośliny powoduje zdrobnienie liści, przedwczesne kwitnienie w porównaniu do zdrowych chryzantem
tej samej odmiany, zmiany w zabarwieniu kwiatów, a łodygi roślin porażonych stają się bardzo kruche
i łatwo odłamują się w miejscach rozgałęzieo. Objawy te nasilają się w kolejnych latach uprawy. CSVd
opóźnia również wytwarzanie korzeni podczas sadzonkowania.

CSVd nie posiada okrywy białkowej i ma formę jednoniciowego, kolistego RNA, tworzącego strukturę
drugorzędową, tzw. „spinki do włosów”, dzięki czemu wiroid ten jest bardzo stabilny. Takie cechy
budowy tego patogenu powodują, że jest on wysoce trwały i infekcyjny. Te właściwości powodują
również, że łatwo przenosi się on w sposób mechaniczny z sokiem chorych roślin na rękach,
narzędziach jak również przez kontakt pomiędzy roślinami, jednak to rozmnażanie z mateczników jest
głównym źródłem rozprzestrzeniania się CSVd. To właśnie przede wszystkim międzynarodowy obrót
porażonymi sadzonkami złocienia i ich import ze Stanów Zjednoczonych był przyczyną masowego
rozprzestrzeniania się karłowatości przede wszystkim w Ameryce Północnej i wielu krajach
europejskich. Wiadomo również, że transmisja CSVd może mied czasem miejsce poprzez nasiona lub
przez kaniankę (Cuscuta sp.).
Lustracje upraw szklarniowych przeprowadza się przez cały sezon uprawy, a plantacji polowych
w okresie od czerwca do października. Tak sumienna i rutynowo prowadzona kontrola doprowadziła
w styczniu 2019r. do wykrycia CSVd w materiale roślinnym chryzantemy wielokwiatowej
Dendranthema x grandiflorum (odmiana Mayfield) oraz w lutym 2020r. w materiale roślinnym
chryzantemy wielokwiatowej Dendranthemagrandiflora (odmiana Roselacuivre). W obu przypadkach
próbki zostały pobrane przez pracowników Oddziału WIORiN w Grodzisku Mazowieckim. (…)”

Źródło:https://www.sadyogrody.pl/z_innej_skrzynki/141/wykrycie_wiroida_chrysanthemum_stunt_viroid_csvd_w_chry
zantemie_wielokwiatowej,21938.html
Tekst 2. – priony

„Choroby prionowe. Realne zagrożenie czy nieuzasadniona psychoza”

Autor: Janusz Popowski, Samodzielna Pracownia Mikrobiologii Instytutu Żywności
i Żywienia

*…+

MECHANIZM PATOGENEZY. SKĄD SIĘ BIORĄ PRIONY?

„Ojcem nazwy „prion” jest amerykaoski badacz Stanley Prusiner, który za swe olbrzymie
osiągnięcia w dziedzinie rozszyfrowywania natury prionu otrzymał w 1997 roku Nagrodę Nobla.Samą
nazwę powołał do życia kilkanaście lat wcześniej, kiedy wszystko zdawało się wskazywad, że zakaźne
właściwości związane są z osobliwą cząsteczką białka (ang. protein infection), a nie z
chorobotwórczym drobnoustrojem. Złogi tego białka odnajdywano w mózgach zwierząt i ludzi
dotkniętych gąbczastą encefalopatią. Zjawisko to było jednak nadal trudne do interpretacji, ponieważ
okazało się, że nawet bardzo mała ilośd tego białka pobrana od chorych zwierząt i wprowadzona do
mózgu zdrowych doświadczalnych zwierząt nie tylko wywoływała u nich gąbczastą encefalopatię, lecz
także prowadziła do pojawienia się w mózgu złogów zakaźnego białka w ilości znacznie większej od
tej, która została wprowadzona. Jak wiadomo, samo białko pozbawione materiału genetycznego nie
może się rozmnażad czy powielad, powstało więc pytanie, jak dochodzi do tak nieoczekiwanego
efektu.
Sprawa zaczęła się powoli wyjaśniad, kiedy w genomie człowieka i wielu zwierząt znaleziono gen
odpowiedzialny za produkcję białka, w zasadzie identycznego z chorobotwórczym prionem. Białko to
u normalnych zdrowych osobników jest syntetyzowane w stosunkowo niewielkich ilościach i lokuje
się w błonie cytoplazmatycznej komórek, przede wszystkim nerwowych, pełniąc tam jakąś bliżej
nieokreśloną funkcję. W każdym razie na pewno nie jest szkodliwe. A zatem pomiędzy zdrowym
fizjologicznie prawidłowym białkiem, które określono skrótem PrPc (ang. C = cellular = komórkowe) a
chorobotwórczym prionem musi istnied jakaś inna poważna różnica. Dalsze fizykochemiczne analizy
doprowadziły do wniosku, że identycznośd pomiędzy oboma rodzajami cząsteczek sprowadza się do
tzw. budowy pierwszorzędowej, czyli kolejności ułożenia podstawowych cegiełek każdego białka –
aminokwasów. Tymczasem wiadomo, że zsyntetyzowany w komórce łaocuch aminokwasowy
przybiera określoną strukturę drugorzędową o nazwie a-helix, przypominającą rozciągniętą nieco
spiralkę grzejnika. Niekiedy jednak, zależnie od warunków i składu cząsteczki, jej drugorzędowa
struktura może przybrad formę płaskiej wstążki i nazywa się wtedy sfałdowaniem typu b. Wykazano,
że w zdrowym, komórkowym białku PrPc przeważa struktura typu a, natomiast w chorobotwórczych
prionach dominują odcinki białka ukształtowane według typu b.
Ta niesłychanie ważna informacja stała się podstawą do stworzenia hipotezy, która mimo wielu
prób jej podważenia, w najpełniejszym jak dotąd stopniu opisuje całokształt zjawisk obserwowanych
przy badaniu gąbczastych encefalopatii różnego pochodzenia. Według tej hipotezy, a właściwie już
dobrze udokumentowanej doświadczalnie teorii, zakaźny prion posiada, w wyniku zmienionej
konformacji, cały szereg specyficznych właściwości funkcjonalnych odróżniających go od
fizjologicznego białka PrPc. Chyba najważniejsza z nich to zdolnośd chwilowego łączenia się z
komórkowym białkiem PrPc. Podczas tego „braterskiego uścisku” prion wymusza na białku
PrPc zmianę jego struktury z formy a na formę b. W ten sposób zdrowe rodzime białko samo staje się
chorobotwórczym prionem i może kontynuowad dalsze akty przemiany swoich siostrzanych
zdrowych cząsteczek na cząsteczki zakaźne, zapoczątkowując rodzaj biologicznej reakcji łaocuchowej.
Tak więc, mimo, że komórka przez cały czas biosyntetyzuje w oparciu o swoją informację genetyczną
normalne białko, to jest ono natychmiast zmieniane w priony. Na dodatek, białko to o zmienionej
konformacji nie jest rozpoznawane przez systemy transportowe komórki i nie jest eksportowane do
błony cytoplazmatycznej, jak to się dzieje ze zdrowym białkiem PrPc, natomiast gromadzi się
wewnątrz komórki. *…+
Komórka ulega destrukcji, a chorobotwórcze priony uwalniają się i zakażają inne komórki
z najbliższego sąsiedztwa, co w sumie prowadzi do wytworzenia gąbczastej struktury i upośledzenia
funkcji centralnego układu nerwowego *…+.”

Źródło: http://www.czytelniamedyczna.pl/3229,choroby-prionowe-realne-zagrozenie-czy-nieuzasadniona-psychoza.html