4.

1 Fermentai - biologiniai katalizatoriai

Fermentas – baltyminis katalizatorius, paspartinantis organizme vykstančias chemines reakcijas ir sumažinantis

reikalingą aktyvacijos energijos kiekį.

Aktyvacijos energija - tai energijos kiekis reikalingas, kad reakcija prasidėtų.

Fermentų savybės:
1. Vykstant reakcijoms, fermentai nepasikeičia, todėl gali būti panaudoti daug kartų.
2. Fermentai katalizuoja ir tiesioginę, ir atvirkštinę reakciją, padeda greičiau pasiekti pusiausvyrą.
3. Kiekvienas fermentas valdo tik tam tikrą cheminę reakciją.

Fermentų specifiškumas:
● Fermentai yra specifiniai, nes katalizuoja tik vieną reakciją.
● Cheminis junginys, prie kurio prisijungia fermentas ir kurio virsmus katalizuoja vadinamas substratu.
● Substratas prisijungia prie fermento vietos, kuri vadinama aktyviuoju centru.
● Po reakcijos susidaręs junginys vadinamas produktu.

Cheminė reakcija vyksta savaime, kai susidariusių produktų laisvoji energija yra mažesnė už substratų energiją.
Norint pradėti cheminę reakciją reikia aktyvinti reaguojančias molekules - turi susidaryti pereinamoji būsena.
Cheminės reakcijos greitis priklauso nuo energijos barjero, kurį turi įveikti produktu virstantis substratas.
Energija, kurios reikia pereinamajai būsenai susidaryti, vadinama aktyvacijos energija. Kuo mažesnė aktyvacijos
energija, tuo greitesnė reakcija

Fermentai didina reakcijos greitį mažindami aktyvacijos energiją, kuri būtina reakcijai vykti.

Fermentų veikimo sąlygos - fermentai neatsparūs šilumos (aukštoje temperatūroje baltymai denatūruojasi,
pakinta jų erdvinė struktūra ir jie praranda katalizinį aktyvumą), rūgščių, šarmų poveikiui, nes yra baltymai ir
denatūruojasi.

Fermentinės reakcijos greitis ir fermentų veikimas priklauso nuo:

1. Temperatūros - šildant greitėja visos cheminės reakcijos. Šildant molekulėms suteikiama daugiau
kinetinės energijos ir jos ima greičiau judėti. Todėl molekulės turi didesnę galimybę susidurti ir tada
reakcija greitėja.
2. pH (vandenilio jonų koncentracijos) - daugeliui fermentų būdingas optimalus pH. Jam esant cheminė
reakcija vyksta greičiausiai. Pvz.: pepsinui rūgštinė terpė, tripsinui šarminė. Kai per mažas arba per
didelis pH - aktyvusis centras stumia substratą. Fermento ir substrato molekulės, jeigu jų krūviai
vienodi, viena kitą stumia.
3. Fermento koncentracijos - kai reakcija vyksta esant tinkamai temperatūrai ir tinkamam pH ir yra
substrato perteklius, tada reakcijos greitis yra tiesiogiai proporcingas fermento koncentracijai. Didėjant
fermento koncentracijai reakcijos greitis irgi didėja.
4. Substrato koncentracijos - jeigu fermento kiekis nekinta, didinant substrato koncentraciją reakcijos
greitis iki tam tikros ribos didėja.
5. Kofaktorių - tai nebaltyminės kilmės molekulės, kurios pakeičia fermentų cheminę struktūrą taip, kad
šie galėtų daug geriau veikti. Tipai: prostetinės grupės, kofermentai (tai nebaltyminės organinės
molekulės, mažos molekulinės masės, įeinančios į fermentų sudėtį vadinamos kofermentais.
Kofermentai padeda fermentams ir substratams susijungti. Jie būtini fermentų aktyvumui palaikyti),
aktyvikliai.
6. Inhibitorių - tai medžiagos, lėtinančios fermentinės reakcijos greitį. Pvz. antibiotikas penicilinas
slopina fermentą, kurio reikia bakterijos ląstelės sienelės sintezei. Inhibitoriai gali būti grįžtamieji ir
negrįžtamieji. Grįžtamųjų inhibitorių poveikis yra laikinas ir kai inhibitorius pašalinamas, fermentas
atgauna visą aktyvumą. Grįžtamieji inhibitoriai yra dviejų tipų konkurenciniai (jis atitinka aktyvųjį
centrą ir neprileidžia substrato) ir nekonkurenciniai (nesijungia prie aktyviojo centro, tik netiesiogiai
pakeičia jo struktūrą). Negrįžtamieji inhibitoriai pakeičia fermentą visam laikui. Dėl to pasikeičia
fermento molekulės tretinė struktūra ir jis negali katalizuoti reakcijos. Tokie inhibitoriai yra sunkiųjų
metalų: sidabro, gyvsidabrio jonai, cianidas.

Daugiafermentinės grandininės reakcijos - medžiagų apykaitos reakcijos grandinę sudaro viena po kitos
einančios fermentų valdomos reakcijos.