TRƯỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP HÀ NỘI

KHOA CÔNG NGHỆ HÓA

-----------------------

BỘ MÔN: CÔNG NGHỆ ENZYME

NHÓM: 8
CBHD: Võ Kim Cương
Sinh viên thực hiện: Trương Thị Quỳnh Nga
Hoàng Thị Minh Ngọc
Phạm Thị Thảo Nguyên
Quách Huy Phúc
Đinh Thị Hòa Phương
Dương Thị Phương

Hà Nội, tháng 10 năm 2023

Mục lục
1.1. Khái quát về enzyme......................................................................................3
1.2. Một số lưu ý trong quá trình tách và tinh chế enzyme...................................3
1.3. Thu enzyme từ vi sinh vật..............................................................................4
1.3.1. Thu dịch chiết enzyme thô (tách)............................................................4
1.3.2. Tinh chế enzyme.....................................................................................4
2.1. Khái niệm enzyme cố định.............................................................................8
2.2. Một số phương pháp chế tạo E cố định..........................................................8
2.2.1. Phương pháp hấp phụ vật lí.....................................................................8
2.2.2. Phương pháp đưa E vào khuôn gel..........................................................8
2.2.3. Phương pháp liên kết ion giữ E và chất mang.........................................8
2.2.4. Phương pháp gói E trong bao cực nhỏ....................................................8
2.2.5. Phương pháp tạo các liên kết chéo giữa các phân tử E...........................9
2.2.6. Phương pháp gắn E vào chất mang rắn bằng liên kết cộng hóa trị.........9
2.3. Yếu tố ảnh hưởng đến lượng enzyme cố định được và độ bền của liên kết cố
định........................................................................................................................9
2.4. Ưu điểm của enzyme cố định.......................................................................10
2.5. Ứng dụng của enzyme cố định.....................................................................10
2.5.1. Trong thực phẩm...................................................................................10
2.5.2. Trong y học...........................................................................................11
2.5.3. Trong xử lý chất thải.............................................................................12
2.5.4. Trong nông nghiệp................................................................................12

2
1. Câu 8: Hiện nay có những phương pháp tách và tinh chế enzyme từ vi sinh
vật? Phân tích một số phương pháp tách và tinh chế enzyme từ vi sinh vật?

1.1. Khái quát về enzyme

- Enzyme là những protein có khả năng xúc tác phản ứng cho cơ thể.
- Enzyme có trong tất cả các tế bào sống, là chất xúc tác sinh học.
- Enzyme có hiệu suất xúc tác cao hơn các chất xúc tác vô cơ và hữu cơ.
Nếu tách khỏi cơ thể sống, chúng vẫn có thể giữ được hoạt tính xúc tác ở
điều kiện nhất định.
- Tính chất của enzyme
+ Có bản chất là protein.
+ Hoạt động trong nhiệt độ ôn hòa.
+ Phản ứng tiêu hao năng lượng ít, nhiều enzyme không mất đi sau phản
ứng.
+ Kích thước lớn, không qua màng bán thấm.
+ Tan trong dung môi phân cực, không tan trong ester và dung môi không
phân cực.
+ Enzyme có tính lưỡng tính, phụ thuộc vào pH của môi trường.
+ Đơn vị hoạt tính: 1 UI= lượng enzyme chuyển hóa 1 μmol cơ chất/ phút
ở điều kiện tiêu chuẩn.
+ Chia làm hai nhóm: một cấu tử và hai cấu tử.

1.2. Một số lưu ý trong quá trình tách và tinh chế enzyme
Enzyme là chất xúc tác sinh học có bản chất là protein và dễ bị biến tính và mất
hoạt độ nếu gặp điều kiện bất lợi như nhiệt độ cao, pH thấp, các chất oxy hóa
hay chất khử,... Các enzyme khác nhau nhạy cảm với tác nhân biến tính khác
nhau và với mức độ khác nhau.

Enzyme có bên trong tế bào vi sinh vật nhưng với lượng không quá lớn so với
các thành phần khác.

3
1.3. Thu enzyme từ vi sinh vật

Với nguồn nguyên liệu là vi sinh vật, đây là nguồn nguyên liệu được dùng để
sản xuất enzyme có nhiều ưu điểm.

- Nguồn nguyên liệu rộng lớn.

- Vi sinh vật có chu kì sinh trưởng ngắn, tạo ra nhiều sinh khối.
- Hệ enzyme vi sinh vật rất phong phú, đa dạng.
- Nguồn thức ăn dùng trong nuôi cấy vi sinh vật rẻ và dễ kiếm.
- Enzyme vi sinh vật có hoạt tính mạnh, trong 24 giờ chúng có thể chuyển
hóa được lượng thức ăn gấp 30 lần trọng lượng của chúng.

1.3.1. Thu dịch chiết enzyme thô (tách)

- Đối với enzyme ngoại bào: là enzyme được sinh tổng hợp ra ở trong tế
bào rồi sau đó mới được tiết ra ngoài môi trường trong quá trình nuôi cấy
chìm. Để tách được dịch enzyme thô, ta sử dụng phương pháp ly tâm hoặc
lọc loại sinh khối, sau đó thu lấy dịch lọc.
- Đối với enzyme nội bào: là enzyme được tổng hợp và sử dụng bên trong
tế bào. Nói chung các enzyme loại này thường có mặt hoặc dưới dạng
liên hợp, dưới dạng liên kết hoặc dưới dạng bị “nhốt” trong các bào quan
của tế bào. Để tách chiết được dịch enzyme thô, ta thu sinh khối, tiến
4
 hành phá vỡ tế bào bằng các phương pháp vật lí (nghiền, sử dụng nhiệt độ
hay siêu âm), hay phương pháp hóa học (sử dụng acid hoặc kiềm) hoặc
sinh học (sử dụng enzyme như cellulase,...), sau đó mới lọc lấy dịch chứa
enzyme.

1.3.2. Tinh chế enzyme

Enzym thô là chế phẩm thu được đầu tiên trong quá trình tách chiết enzyme từ
nguyên liệu qua các phương pháp dùng để phá vỡ tế bào như phương pháp cơ
học, phương pháp vật lý, phương pháp hóa học. Sau khi phá vỡ tế bào, người ta
dùng nước, dung dịch đệm, để tách enzyme ra khỏi sinh khối và đó được gọi là
enzyme thô. Enzyme thô là sản phẩm ngoài enzyme còn có nước, và các protein
không phải là enzyme có trong thành phần tế bào.

a, Phương pháp biến tính chọn lọc

- Bản chất của phương pháp là làm enzyme bị biến đổi dựa trên sự thay đổi
và tác động của nhiệt độ, độ pH. Phương pháp này chỉ áp dụng được đối
với các enzym chịu được axit và bền với nhiệt. Dịch protein được giữ ở

5
 nhiệt độ 50-70C và pH <=5 sau đó các protein tạp sẽ bị biến tính và được
loại bỏ bằng cách lọc hoặc ly tâm, khi đó ta sẽ thu được các protein mong
muốn
- Ưu điểm: dễ hình dung, dễ thực hiện
- Nhược điểm: phạm vi áp dụng thấp, chỉ dùng để thu các loại enzyme chịu
được nhiệt cao.

b, Phương pháp kết tủa phân đoạn

Phương pháp kết tủa để phân đoạn enzyme được chia làm ba dạng: kết tủa
đẳng điện, kết tủa bằng dung dịch muối trung tính và kết tủa dung môi
hữu cơ.
Với phương pháp kết tủa dung dịch muối trung tính, tại nồng độ muối
thấp, khả năng hòa tan của protein tăng nhẹ. Khi nồng độ muối cao, khả
năng hòa tan của protein lại giảm và bắt đầu tạo kết tủa. Phương pháp dựa
trên cơ sở khả năng kết tủa khác nhau của các loại protein enzyme trong
cùng nồng độ muối để loại bỏ các protein tạp. Người ta thường sử dụng
các loại muối như (NH4)2SO4; Na2SO4; MgSO4… tuy nhiên muối
(NH4)2SO4 được dùng nhiều nhất vì nó không ảnh hưởng đến chất lượng
của enzyme và nó cũng là muối rẻ và phổ biến nhất hiện nay. Quá trình
kết tủa thực hiện trong môi trường có nhiệt độ thấp khoảng -5C và chỉ sử
dụng được với các loại enzym ít bị biến tính với các dung môi được dùng.

Với phương pháp kết tủa tại điểm đẳng điện, đa số protein có điểm đẳng
điện nằm ở miền acid hoặc kiềm yếu. Tại điểm đẳng điện, điện tích của
protein bằng 0, lúc này dung dịch protein kém bền nhất. Khi pH thực tế
lớn hơn điểm đẳng điện thì protein tích điện âm, và ngược lại, pH nhỏ hơn
điểm đẳng điện thì protein tích điện dương.

Với phương pháp kết tủa bằng dung môi hữu cơ, độ hòa tan của protein
trong dung dịch phụ thuộc hằng số điện môi của dung dịch. Các dung môi

6
 với hằng số điện môi nhỏ (aceton, ethanol…) ngăn cản sự phân tán của
các phân tử protein trong môi trường. Do đó, độ hòa tan của phân tử
protein giảm và xảy ra kết tủa do sự làm giảm hằng số điện môi hiện hữu
của môi trường. Sự kết tủa bằng aceton hoặc ethanol 80% có nhiều thuận
lợi hơn vì nó tương đối rẻ, có sẵn ở dạng tinh khiết với ít chất tạp nhiễm
gây độc hay ức chế đối với enzyme, do nhiệt độ bay hơi của dung môi
thấp nên dễ tách bỏ dung môi khỏi chế phẩm enzyme.
c, Phương pháp hấp phụ chọn lọc
- Phương pháp có thể thực hiện được theo hai cách: hấp phụ enzyme hoặc
là hấp phụ protein tạp bằng cách sử dụng một chất hấp phụ xác định.
Người ta có thể cho chất hấp phụ chảy qua enzyme hoặc cho enzyme chảy
qua cột chứa chất hấp phụ. Chất hấp phụ sẽ giữ enzyme lại và thả trôi các
protein tạp, sau đó chúng ta giải hấp phụ và thu enzyme cần tinh chế. Quá
trình được thực hiện ở nhiệt độ 0C để tránh làm enzyme bị biến tính.
Phương pháp này được sử dụng rộng rãi trong công nghiệp enzyme để
tách và tinh chế amylase từ nấm và vi khuẩn. trong công việc này chất hấp
phụ thường là tinh bột.

d, Phương pháp sắc kí

 Phương pháp sắc kí trao đổi ion

7
- Dựa trên cơ sở của phản ứng trao đổi ion giữa protein tan trong nước hoặc
dung dịch đệm loãng và tác nhân trao đổi ion, người ta áp dụng phương
pháp này để làm sạch enzyme và thường sử dụng các tác nhân trao đổi
sau:
+ nhựa trao đổi ion
+dẫn xuất este của cellulose trong đó thường sử dụng là DEAE cellulose
do nó có ưu điểm là với dịch chiết thích hợp thì ngoài tạp chất protein nó
còn có khả năng loại bỏ các tạp chất axit nucleic khác. Điều này làm giảm
một bước lớn trong tinh chế enzym.
VD: Sephadex là dẫn xuất của polysaccharide dextran thu nhận được từ
dextran bằng phương pháp xử lý hóa học để tạo ra các liên kết ngang tạo
thành sàng phân tử làm sản phẩm không thể hòa tan trong nước nhưng có
thể trương phồng trong nước. sử dụng sephadex ddeer tách enzym dựa
trên cơ sở như sau: sephadex được bơm vào cột sắc kí, cho vào cột một
hỗn hợp gồm hai chất có trọng lượng phân tử khác nhau, ví dụ là muối và
protein. Khi bơm hỗn hợp qua cột sắc kí sephadex, các chất có kích thước
phân tử bé sẽ chảy chậm qua các lỗ hở trong cột, còn các chất có kích
thước phân tử lớn hơn sẽ được chiết ra nhan khỏi cột. Sau đó ta sẽ thu
được chất cần tinh chế trước. Phương pháp này dựa theo quy tắc về sự
chênh lệch khối lượng, kích thước giữa hai chất cần tách và được áp dụng
rộng rãi trong tinh chế enzym.
 Phương pháp sắc kí cột
- Thực hiện phương pháp này để thu dịch chiết được đảm bảo đồng nhất,
loại bỏ được hết các protein tạp còn dư. Phương pháp này dừng chất rây
phân tử (lọc gel- gel filtration). Để đảm bảo cho việc lọc thì chất rây này
phải là chất trơ, không phản ứng với protein enzym. Chất này cũng không
hòa tan, bền về mặt cơ học, không có tính đàn hồi và là chất ưa nước.

8
  Phương pháp sắc kí ái lực

Các hạt trong cột sắc kí được liên kết với các phối tử đặc hiệu của protein
mong muốn. Protein sau đó được loại bỏ khỏi cột bằng cách rửa sạch
bằng dung dịch chứa các phối tử tự do. Phương phsap này cho kết quả
tinh khiết nhất và hoạt động đặc thù nhất.

2. Câu 17: Enzyme cố định có ưu điểm gì? Kể tên một số ứng dụng của
enzyme cố định?

2.1. Khái niệm enzyme cố định

Enzyme cố định (immobilization E) hay còn gọi là E không tan là những E được
gắn cố định vào 1 vùng, một khoảng nhất định, không bị hòa tan trong các điều
kiện bình thường, vẫn giữ được hoạt động xúc tác. Các chất dùng để gắn E hoặc
giữ E thường được gọi là chất mang hay giá thể.

9
2.2. Một số phương pháp chế tạo E cố định.
2.2.1. Phương pháp hấp phụ vật lí.
Là phương pháp hấp phụ lên bề mặt chất mang. Chát mang như cám, than hoạt
tính, bột thủy tinh... Chất hấp phụ và E được trộn lẫn với nhau trong một khoảng
thời gian nhất định để sự hấp phụ xảy ra nhờ tương tác bề mặt như: liên kết ion,
liên kết ưa béo (kị nước), liên kết hidro, lực Wandewalls.

2.2.2. Phương pháp đưa E vào khuôn gel.

E dễ định vị trong gel, mạng lưới chất trùng hợp càng nhỏ E sẽ được giữ chặt
hơn. Đây là cách được dùng khá phổ biến.

2.2.3. Phương pháp liên kết ion giữ E và chất mang.

Từ năm 1956, Mitz đã tiến hành gắn catalase vào DEAE cellulose qua liên kết
ion. Các chất trao đổi ion khác như CM - cellulose và các dẫn xuất khác của
cellulose.

Độ bền liên kết của E và chất mang phụ thuộc vào pH, loại dung dịch đệm và
lực ion. Vì vậy nếu thay đổi các yếu tố này có thể thu lại E, chất mang mà không
làm thay đổi tính chất và cấu trúc của nó.

2.2.4. Phương pháp gói E trong bao cực nhỏ.

Phương pháp này lần đầu tiên đã được Chang công bố vào năm 1964, tác giả đã
dùng carbonic anhydrase vào trong các capsule. Sau đó, năm 1971, Gregoriadis
đã tạo được các liposome chứa amyloglucosidae. E có thể được bọc bằng các
loại màng khác nhau, tạo thành các dạng khác nhau. Các chất thường dùng để
bọc E là polyamide hoặc nitrocellulose.

2.2.5. Phương pháp tạo các liên kết chéo giữa các phân tử E.
Phương pháp này không dùng chất mang, mà dùng các chất có nhóm chức kép,
có hai nhóm chức ở hai đầu hoàn toàn giống nhau, phản ứng với các nhóm chức
của phân tử E khác nhau, tạo thành các liên kết chéo giữa chúng, “khâu” các
phân tử E lại với nhau thành các phần tử có kích thước lớn hơn, không tan, có
thể tách khỏi dung dịch bằng cách li tâm hay lọc.

10
Các chất thường dùng là glutaraldehyde, và một số chất khác như
dimethylsuberimidate ... phản ứng với nhóm amine, hoặc một số chất phản ứng
với nhóm carboxyl (-COOH), nhóm thiol (-SH), trong đó glutaraldehyde được
dùng phổ biến nhất.

2.2.6. Phương pháp gắn E vào chất mang rắn bằng liên kết cộng hóa trị.
Vào những năm 1953, Grubhofer và Schleith đã tạo được các chế phẩm không
tan của một số E như carboxypeptidase, diastase, pepsin, và ribonuclease bằng
cách tạo liên kết cộng hóa trị giữa E với polyaminostyrene đã được diazot hóa.

2.3. Yếu tố ảnh hưởng đến lượng enzyme cố định được và độ bền của liên kết cố
định
- Nồng độ protein enzyme: Lượng enzyme cố định lên chất mang tỷ lệ
thuận với nồng độ của nó ở một giới hạn nhất định.
- pH: pH môi trường phụ thuộc vào số lượng nhóm và bản chất của các
nhóm tích điện ở chất mang cũng như ở protein enzyme. Sự thay đổi pH
thường ảnh hưởng lớn đến số lượng enzyme cố định được bằng liên kết
ion.Đồng thời sự thay đổi pH đột ngột có thể dẫn đến sự nhả hấp phụ của
enzyme.

- Lực ion của môi trường: sự có mặt các ion muối tích điện trái dấu với chất
mang kéo theo sự kết tủa của protein trong dung dịch. Tuy nhiên sự có
11
 mặt của muối cũng có thể làm tăng độ hòa tan của protein do đó làm ảnh
hưởng xấu đến hiệu quả cố định
- Nhiệt độ: nhiệt độ tăng làm chuỗi mạch protein enzyme, do đó làm tăng
liên kết protein với chất mang, hạn chế nhiệt độ cao để tránh làm mất hoạt
tính của enzyme.
- Khối lượng phân tử và bản chất của chất mang: Enzyme có khối lượng
lượng phân tử càng nhỏ thì khả năng hấp phụ càng lớn. Những chất mang
chứa nhiều nhóm háo nước hấp phụ tốt hơn và bền hơn.

2.4. Ưu điểm của enzyme cố định

- Một lượng enzyme có thể sử dụng lặp đi lặp lại nhiều lần trong một thời
gian dài.
- Enzyme không tan lẫn vào trong sản phẩm nên không gây ảnh hưởng xấu
đến màu sắc, mùi vị sản phẩm.
- Có thể làm ngừng nhanh chóng phản ứng khi cần thiết bằng cách tách
enzyme ra khỏi cơ chất.
- Enzyme cố định khá bền với nhiệt độ, pH, dung môi hữu cơ,....

2.5. Ứng dụng của enzyme cố định

12
2.5.1. Trong thực phẩm

Enzyme cố định là các enzyme được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm để
cải thiện chất lượng sản phẩm và tăng hiệu suất sản xuất. Dưới đây là một số
ứng dụng phổ biến của enzyme cố định trong thực phẩm:
- Nâng cao phẩm chất bột: Enzyme cố định như amylase và lipase được sử dụng
để tăng khả năng hòa tan và tạo màu sắc của bột mì, từ đó cải thiện độ mềm và
màu sắc của bánh mì và sản phẩm làm từ bột mì.
- Tăng cường quá trình lên men: Enzyme cố định như protease và amylase được
sử dụng trong quá trình lên men của bia và rượu để tăng hiệu suất và cải thiện
chất lượng sản phẩm.
- Cải thiện chất lượng sản phẩm thủy sản: Enzyme cố định như papain và
bromelain được sử dụng để làm mềm và tẩy sạch các loại thủy sản như tôm, cá
và hàu.
- Tăng cường quá trình chưng cất: Enzyme cố định như cellulase và pectinase
được sử dụng trong quá trình chưng cất rượu và sản xuất đồ uống có cồn để tăng
hiệu suất chiết xuất và cải thiện chất lượng sản phẩm.

13
- Làm mềm thực phẩm: Enzyme cố định như bromelain và papain được sử dụng
để làm mềm thực phẩm như thịt và rau quả, giúp tăng cường quá trình tiêu hóa
và cải thiện trải nghiệm ăn uống.
- Tăng cường độ dai của thực phẩm: Enzyme cố định như transglutaminase được
sử dụng để tạo độ dai và kết dính trong các sản phẩm thực phẩm như xúc xích
và thịt chế biến.
Enzyme cố định đã trở thành một công cụ quan trọng trong ngành thực phẩm,
giúp cải thiện chất lượng và hiệu suất sản xuất. Tuy nhiên, việc sử dụng enzyme
cố định cần được kiểm soát và tuân thủ các quy định an toàn và chất lượng thực
phẩm.
2.5.2. Trong y học.
Enzyme cố định cũng có nhiều ứng dụng quan trọng trong lĩnh vực y học. Dưới
đây là một số ví dụ về ứng dụng của enzyme cố định trong y học:
- Điều trị bệnh tim mạch: Enzyme cố định như streptokinase và tPA (tissue
plasminogen activator) được sử dụng để phá vỡ các cục máu đông trong các
mạch máu, giúp điều trị các cơn đau tim và ngăn ngừa các biến chứng tim mạch.
- Chẩn đoán bệnh: Enzyme cố định được sử dụng trong các xét nghiệm máu để
chẩn đoán và theo dõi các bệnh như bệnh gan, bệnh tim mạch và bệnh thận. Ví
dụ, các enzyme như aspartate aminotransferase (AST) và alanine
aminotransferase (ALT) được sử dụng để đánh giá chức năng gan.
- Điều trị bệnh tiêu hóa: Enzyme cố định như lactase được sử dụng để giảm triệu
chứng khó tiêu và tiêu chảy ở những người thiếu lactase - enzym giúp tiêu hóa
lactose trong sữa và các sản phẩm từ sữa.
- Điều trị bệnh di truyền: Enzyme cố định như enzyme replacement therapy
(ERT) được sử dụng để điều trị các bệnh di truyền do thiếu hoặc thiếu hụt
enzym quan trọng. Ví dụ, ERT được sử dụng trong điều trị bệnh bạch cầu trắng
(Gaucher) và bệnh Fabry.
- Phục hồi sau chấn thương và phẫu thuật: Enzyme cố định như collagenase và
trypsin được sử dụng để phục hồi mô liên kết và làm loại bỏ các mô chết trong
quá trình lành vết thương, phẫu thuật và điều trị vết thương sưng tấy.
14
- Chẩn đoán hình ảnh: Enzyme cố định như acetylcholinesterase được sử dụng
trong các kỹ thuật chẩn đoán hình ảnh như MRI và PET để tạo ra hình ảnh rõ
ràng và chính xác hơn của các cấu trúc và chức năng trong cơ thể.

2.5.3. Trong xử lý chất thải.

Enzyme cố định cũng có nhiều ứng dụng quan trọng trong xử lý chất thải. Dưới
đây là một số ví dụ về ứng dụng của enzyme cố định trong lĩnh vực này:
- Xử lý chất thải hữu cơ: Enzyme cố định như protease, lipase và cellulase được
sử dụng để phân hủy các chất hữu cơ trong chất thải. Các enzyme này giúp tăng
tốc quá trình phân hủy và giảm thiểu mùi hôi và ô nhiễm môi trường.
- Xử lý chất thải hữu cơ trong nước thải: giúp phân hủy các chất hữu cơ, như
chất hữu cơ trong nước thải từ công nghiệp thực phẩm và công nghiệp giấy. Các
enzyme như amylase, protease và cellulase có thể giúp tăng hiệu suất xử lý và
giảm tiêu thụ năng lượng.
- Xử lý chất thải xử lý bằng phương pháp sinh học: Enzyme cố định được sử
dụng trong các bioreactor và hệ thống xử lý chất thải sinh học để giúp phân hủy
các chất hữu cơ và loại bỏ các chất ô nhiễm từ chất thải. Các enzyme như lipase,
protease và cellulase giúp tăng tốc quá trình phân hủy và cải thiện hiệu suất xử
lý.

15
- Xử lý chất thải từ ngành công nghiệp: Các enzyme cố định được sử dụng trong
việc xử lý chất thải từ ngành công nghiệp như ngành thực phẩm, ngành dược
phẩm và ngành hóa chất. Chúng giúp phân hủy các chất hữu cơ, loại bỏ chất ô
nhiễm và giảm thiểu sự ô nhiễm môi trường từ các chất thải công nghiệp.

2.5.4. Trong nông nghiệp.

- Cải thiện chất lượng sản phẩm nông nghiệp: enzyme cố định được sử dụng để
tăng cường quá trình chuyển hoá chất béo thành axit béo và glycerol trong sản
xuất dầu thực vật, giúp tăng sản lượng và cải thiện chất lượng sản phẩm.
- Tăng năng suất: Enzyme cố định có thể sử dụng tăng năng suất trong sản xuất
rượu bia và sản phẩm từ sữa.
- Giảm chi phí sản xuất: Sử dụng enzyme cố định giúp giảm chi phí sản xuất do
enzyme có thể được sử dụng nhiều lần mà không bị mất đi hoạt tính.
- Bảo vệ môi trường: sử dụng enzyme cố định giúp giảm lượng chất thải và chất
ô nhiễm trong quá trình sản xuất, đồng thời giảm thiểu tác động tiêu cực đến
môi trường.

16
BẢNG PHÂN CÔNG CÔNG VIỆC

STT THÀNH VIÊN CÔNG VIỆC

Tìm nd câu 8 ý 1.1;1.2
1 Trương Thị Quỳnh Nga Tìm câu hỏi nhóm 1
Tổng hợp word làm ppt
Tìm nd câu 8 ý 1.3
2 Hoàng Thị Minh Ngoc Tìm câu hỏi phản biện nhóm 2,7
Làm ppt
Tìm nd câu 8 ý 1.3
3 Phạm Thị Thảo Nguyên Tìm câu hỏi phản biện nhóm 3

Tìm nd câu 17 ý 2.1;2.2

4 Quách Huy Phúc Tìm câu hỏi phản biện nhóm 4,11
Thuyết trình
Tìm nd câu 17 ý 2.3;2.4
5 Đinh Thị Hoài Phương Tìm câu hỏi phản biện nhóm 5,9
Tìm hình ảnh
Tìm nd câu 17 ý 2.5
6 Dương Thị Phương Tìm câu hỏi phản biện nhóm 6,10
Sửa word

17