TEMA 12

METABOLISME I
ENZIMS

1. INTRODUCCIÓ
2. ENZIMS
3. ESTRUCTURA DELS ENZIMS
4. L’ACCIÓ ENZIMÀTICA
5. ESPECIFICITAT ENZIMÀTICA
6. FACTORS QUE REGULEN L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
7. ENZIMS ALOSTÈRICS
8. CLASSIFICACIÓ DELS ENZIMS
9. LES VITAMINES
1. INTRODUCCIÓ

Totes les transformacions que es produeixen en els éssers vius es basen en una sèrie de
reaccions químiques que reben el nom de metabolisme. Aquestes reaccions es produeixen
de forma ordenada i a molt alta velocitat gràcies a l'acció dels enzims.

2. ENZIMS

Els enzims són proteïnes globulars que actuen com biocatalitzadores, és a dir,
catalitzadors de les reaccions biològiques ja que disminueixen l'energia d'activació
d'aquestes. Catalitzen reaccions bioquímiques de manera específica unint-se a una
molècula o molècules que reben el nom de substrat i produint una substància o substàncies
que reben el nom de producte.

Generalment els enzims són proteïnes, encara que excepcionalment existeixen algunes
molècules d'ARN amb funció catalítica i es diuen ribozims.

Els enzims posseeixen les mateixes propietats que les proteïnes (solubilitat, capacitat
amortidora, desnaturalització i especificitat) i a més les següents:

• Disminueixen l'energia d'activació del procés en el qual intervenen accelerant la

velocitat de reacció. Acceleren la reacció entre 10 6 i 1014 vegades.

• No modifiquen l'equilibri de la reacció, és a dir, no es produeix més producte sinó que

es produeix la mateixa quantitat però en menor quantitat de temps.

• Al final de la reacció, els enzims queden lliures i sense alterar-se químicament com
qualsevol altre catalitzador pel que poden tornar a utilitzar-se de nou.
• Especificitat de substrat: Actuen sobre un o pocs substrats catalitzant un tipus de
transformació concret.

• Poden regular-se la seva actuació.

3. ESTRUCTURA DELS ENZIMS

Els enzims, segons la seva estructura poden classificar-se en:

• Enzims estrictament proteics. Només contenen cadenes polipeptídiques.

• Holoproteínas (la majoria d'elles): Constituïdes per una fracció proteica denominada
apoenzim i per una fracció no proteica denominada cofactor.

Holoenzim (enzim complet i actiu) = apoenzim (part proteica) + cofactor (part no

proteica)

• Tant l’apoenzim com el cofactor són inactius per si mateixos, han d'estar units per a que
l'enzim (holoenzim) sigui actiu. L’apoenzima determina l'especificitat de la reacció, és a
dir determina el substrat sobre el qual pot actuar, mentre que el cofactor presenta els grups
que permeten la transformació del substrat. Un mateix cofactor pot ser constituent de
diferents holoenzims.

El cofactor pot ser de diferent naturalesa:

- Poden ser cations metàl·lics com: Fe2+, Mg2+, Cu2+ etc. Exemple: la citocrom oxidasa
que té com a cofactor un àtom de ferro i un de coure.

- Poden ser molècules orgàniques complexes, en aquest cas es denominen:

Coenzims si s'uneixen feblement i de manera temporal a l’apoenzim, per exemple el

NAD+, FAD, etc, alguns d'ells tenen en la seva composició una vitamina.

- Grup prostètic si s'uneixen mitjançant enllaços covalent i de manera permanent a

l’apoenzim, per exemple el grup hemo del citocrom c.
 4. L’ACCIÓ ENZIMÀTICA

Energia d'activació: Perquè es produeixi una reacció química és necessari aconseguir un

nivell mínim d'energia que es denomina energia d'activació. Els enzims actuen baixant aquest
nivell formant una associació passatgera amb els substrats de la reacció. D'aquesta manera
aconsegueixen que la reacció succeeixi més ràpidament.

Centre actiu: En les reaccions enzimàtiques el substrat s'uneix a una zona específica de l'enzim
que rep el nom de centre actiu. El centre actiu presenta les següents característiques:

- Constitueixen una part molt petita del volum total de l'enzim.

- Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat que facilita que el substrat encaixi i
dificulta que ho faci un altre tipus de molècules.

- Es localitzen dos tipus d'aminoàcids: d'unió (amb grups hidròfobs o càrregues que permeten
la unió del substrat) i catalítics (responsables de la transformació).

- En les holoenzims, el cofactor es troba en el centre actiu.

L'enzim (E) s'uneix mitjançant enllaços febles al substrat (S) per a formar el complex enzim-
substrat (ÉS). Després de la reacció s'obtenen els productes (P) i l'enzim queda lliure (E).

5. ESPECIFICITAT ENZIMÀTICA

Entre l'enzim i el substrat existeix una alta especificitat. Només es fixen als enzims els
substrats que poden establir enllaços amb els radicals dels aminoàcids fixadors. Les
característiques del centre actiu i la necessària complementarietat del substrat determinen
l'especificitat enzimàtica. L'especificitat entre l'enzim i el substrat pot ocórrer en diversos
graus:

o D'acció: Un enzim només realitza un tipus de transformació (oxidació, reducció,

descarboxilació, polimerització, isomerització, etc.)

o De substrat: Cada enzim actua sobre un sol tipus de substrat o sobre un número reduït
d'ells. Que es divideix al seu torn en:
 - Absoluta. L'enzim només actua sobre un únic tipus de substrat. Exemple: la ureasa només
actua sobre la urea.

- De grup. L'enzim reconeix un determinat grup de molècules. Per exemple, la β-

glucosidasa que actua sobre totes les molècules del grup dels β-glucósidos.

o Especificitat de classe. L'actuació de l'enzim depèn del tipus d'enllaç i no del tipus de
molècula. Per exemple, els enzims fosfatases separen els grups fosfat de qualsevol tipus
de molècula.

Per a explicar l'especificitat enzimàtica s'han proposat diversos models:

• En 1894, Emil Fischer va proposar el model de la clau i el pany per a explicar l'especificitat
enzimàtica. Segons aquesta hipòtesi l'especificitat entre l'enzim i el substrat és com la que
existeix entre una clau i el seu pany, es pensava que el centre actiu tenia una forma
tridimensional determinada i el substrat seria complementari a ell i encaixaria
perfectament.

• En 1958 Daniel Koshland va proposar el model de l'ajust induït o de la mà i el guant que és

la que s'accepta en l'actualitat. Diu que l'especificitat radica en els aminoàcids d'unió del
centre actiu, que són els encarregats d'establir enllaços febles amb el substrat. Realitzada
la fixació, l'enzim posseeix llibertat per a canviar la seva forma i emmotllar-se al substrat
de tal manera que el centre actiu quedi correctament situat. Aquesta teoria afirma que no
hi ha una adaptació predeterminada com ocorre en el model de la clau-pany, sinó una
adaptació induïda pels aminoàcids d'unió.

• A més del model d'acoblament induït en el qual el substrat indueix el canvi conformacional
específic del centre actiu de l'enzim, també es pensa que pot existir la possibilitat en alguns
casos, que tant el substrat com l'enzim modifiquin la seva forma per a acoblar-se (model
d'encaixada).