ana smlfta yer alch&i goriiliir. Molekiiler Oli;ekte bakl.

lchgin-
da bu smlflardan Oyeleri -karbohidratlar, protein-
ler ve niikleik asitler- i;ok biiyiik olduklan makromo-
lekiiller olarak adlandmllrlar. Ornegm bir protein, binler-
ce atomun 100.000 daltondan fazla kiitlesi olan
devasa bir molekiiler birliktir. Makromolekiillerin boyutla-

Buyuk Biyolojik n ve goz oniine almd1ginda, biyokimyaolann

biri;ok makromolekiiliin aynnnll yapmrn olmalan
dikkate deger bir 5.l'de goriilen bilim kad1rn,
Molekullerin
. ekranda goriilen proteinin yapmm goriintiilemeye yarchmc1
olmas1 3-B gozliik kullanmaktachr.

Yap1 ve gim
Biiy!ik bir molekiiliin mimarisi, bu molekiiliin nasll

re benzer
yarchmo olur. Su ve basit organik molekillle-
biiyiik biyolojik molekiiller de atomianmn
duzenli bir araya gelmesinden kaynaklanan yeni ortaya
ozellikler sergilerler. Bu bi:iliimde oncelikle makromole-
kiillerin nasll kuruldugu U.Zerinde duracagiz. Daha sonra, dort
buyiik biyolojik molfklll smm olan karbohidratlar, lipidler,
proteinler ve niikleik asitlerin yap1 ve

KAVRAM 5.1
Makromoleki.iller monomerlerden
polimerlerdir
Canlllardaki organik dort makromolekiil s1mfm-
dan ii¢- karbohidratlar, proteinler ve niikleik asitler- po-
limer adl verilen zincir benzeri molekilllerdir (Yunanca'da
polys=i;ok, meros=kls1m anlammdadir). Polimer, birbirinin
ayms1 ya da benzeri kovalent baglarla bag-
lanarak vagonlardan trene benzer
uzun bir molekiildiir. Bir polimerin tekrarlanan birimleri,
A. 5.1 Blllm lnsanlan makromolekUl- olarak gorev yapan ve monomerler (Yunanca
lerln yap111n1 neden lncelerler7 monos=tek) olarak adlandmlan kii¢k molekullerdir. Mono-
mer olarak gorev yapan bazi molekiillerin kendilerine ozgii
ANAHTAR KAVRAMLAR
de vardir.
5.1 Makromolekuller monomerlerden
polimerlerdir Polimerlerin Sentezi ve Y1k1m1
5.2 Karbohidratlar yak1t ve yap1 maddesi olarak Follmer sm1flannm her biri farkl1 tipte monomerlerden ya-
gorur
olmakla birlikte, hiicrelerin polimerleri kunnak ve
5.3 Lipidler hidrofobik moleki.il gruplarid1r yikmak ii;in kullanchklan kimyasal her du-
5.4 Proteinler olarak farkh, yap1lari rumda temel olarak aymdir. Hiicrelerde bu siirei;ler kimyasal
5.5 Ni.ikleik asitler kahtsal bilgiyi depolar, aktanr ve tepkimeleri hlzlandlrmak fizere makromolekuller
ifade eder olan enzimler tarafmdan y!iriitiiliir. Monomerler birbirleri-
ne dehidrasyon tepkimesi olarak bilinen ve bir molekiil
GENEL
su iki molekiil arasmda kovalent bag kuran tepki-
me ile baglamrlar 5.2a). iki monomer arasmda bir bag
Moleki.illeri kurulurken, her monomer tepkime sirasmda i;1kan su
Yery(iziindeki kompleksligmdeki zenginlik goz molekiiliiniin bir klsnuru saglar: Monomerlerden birisi hid-
oniinde bulunduruldugunda, organizmalann biiy!ik bir mo- roksil grubunu (-OH), digeri ise hidrojeni (-H) verir. Bu
lekiil sahip olduklan tahmin edilebilir. Bunun- tepkime monomerlerin teker teker zincire eklenmesiyle tek-
la birlikte, bakterilerden fillere kadar tiim canh varhklarda- rarlanir ve polimer
ki kritik oneme sahip bOy!ik molekiillerin karbohidratlar, li- Polimerler hidroliz ad1 verilen ve esasen dehidrasyon
pidler, proteinler ve niikleik asitler olmak uzere sadece dort tepkimesinin tersine bir siirei; ile monomerlerine ay-

68 ONITE BIR Canil Kimyas1

 T 5.2 Polimerlerln sentezi ve y1k1m1. Cartl1lardaki polimer nereden kaynaklamr? Bu
molekiiller, yaygm olarak bulunan 40-50 monomerden

.__
(a) Dehidrasyon tepklmesi: polimer sentazler Bazi monomerler ise daha az miktarlarda bulun-
maktadir. KlSltll sayidaki monomerle biiyiik
HO 0 H pollmerlerin yapllabilmesi, alfabedeki 26 harfle yiiz binler-
ce sozciigun kurulmasma analogtur. Buradaki anahtar, dii-
K1sa polimer zenlenme yani birimlerin izledigi belirli siras1d1I. An-
monomer
cak bu analoji makromolekiillerin tan1mlamada
Dehidrasyon bir su
mlekiilii i;1kararak,
yetersiz kalmaktad1r; biyolojik polimerlerin
yeni bir baQ en uzun sozciiklerdeki harf sayismdan daha faz.
la sayida monomer Ornegin proteinler sadece
20 amino asidin yiizlercesinin zlncirler halinde diizen-
H lemesiyle Bu zlncirler tipik olarak yiizlerce amino
I asit uzurtlu#undadir. Canhhgrn molekiiler mantlgr sade ama
Uzam1< polimer Tiim organizmalar ortak olan molekilller,
i6 .
?;· Jb) Hidroliz: polimerl y1kar ozgiil makromolekiiller diizenlenirler.
I , ...
Bu muazzam ragmen, molekiiler yap1 ve
kabaca belirli srmflar altmda gruplandlnlabilir. amk
HO H bu dort biiyiik biyolojik molekiil smmmn her birini incele-
meye Her s1mftaki biiyiik molekiiller,
birimlerinde bulunmayan yeni ortaya ozellikler
Hidroliz bir su
molekOIO ekleyerek KAVRAM
IO
...... ____ 5.1
r,,_.,__
mgoii'P--;;,_ _KONTROLO ?M-1"'_"".<1''SW"""'-""w"'
......_,..___
bir baQ1 k1rar.
1. Biiyiik biyolojik molekiillerin dort temel smm neler-
dir? Hang! srmf, polimerlerden
2. On monomer uzunlugundaki bir polimeri tamamen
HO- H
i
hidroliz etmek tane su molekiilii gerekir?
L-----·-·----· __j
3. •MH Miil¥» Bir porsiyon balrk yediginlzi dii§ii·
0

niin. Bahgm proteinlerindeki amino asit monomer-

lerinin sizln viicudunuzdaki yeni proteinlere
nhr 5.2b). Hidroliz, su kullanarak kmna demektir (Yu-
tiiriilmesi hangi tepkimelerirl ge·
nanca hydr0=su, lysis=kmna). Monomerler arasmdaki bag- rekir?
lar, sudaki hidrojenin monomerlerden birine, hidroksilin ise
monomere baglanmas1 ve boylece bir su molekiilii- Onerilen yamtlar Ek A'ya bak1mz
ntin eklenrnesiyle kmhrlar. Viicudumuzda sin-
dirim siireci, bir hidroliz omegidir. Besinlerimizdeki organik
maddenin hiicrelerimize giremeyecek kadar biiyiik po-
limerler halindedir. Sindirim kanalmda bulunan en-
zimler polimerleri etkileyerek, hidrollzi h1zaridlnrlar. Orta- Karbohidratlar yak1t ve yap1
ya monomerler viicuttaki diger hiicrelere dagrttlmak maddesi olarak gorur
iizere kan absorbe edilir. Daha sonra bu hiicreler
monomerleri ve besinlerle ahnan polimerlerden Karbohidratlar hem hem de bunlann polimerle-
kendileri gerekli ozgiil goren farkh polirnerleri rini En basit karbohidratlar, kompleks karbohidrat-
sentezlemek iizere, dehidrasyon tepkimelerini kullamrlar. lan kuran monosakkaritler ya da basit §ekerlerdir. Disakka-
ritler kovalent bag ile bagh iki monosakkaritten olu§ur. Kar-
Polimer bohidrat s1mfi, sayida poli-
merler olan ve polisakkaritler olarak adlandmlan makromo-
Her hiicre binlerce makromolekiile sahiptir; hatta aym lekiilleri de
organizmada bu molekiil kombinasyonu bir hiicre tipinden
digerine insan yavrulan arasmdaki kahtsal fark11hk,
pollmerler ve ozellikle de DNA ve proteinlerdeki fark-
hhklan yans1tlr. Birbiriyle akraba olmayan bireyler arasm- Monosakkarltler (Yunanca monos=tek, de-
daki molekiiler farkltl1klar daha da fazladir. Tiirler arasmda mek) gene! olarak CH20'nun katlan lie !fade edilebilecek
ise daha biiyiik fark11hklar soz konusudur. Canltlar diin- molekiil formiillerine sahlptir. En yaygm olarak bulunan
yasmdaki makromolekiil biiyiik olup, monosakkarit olan glukoz (C6H120J canh kimyasmda ha-
miimkiin olan sm1rs1zdir. yati bir oneme sahiptir. Glukozun yap1smda ge-

aOLOM s Buyilk Blyolojik Molektillerin Yap1 ve 69

 Aldozlar (Aldehit $ekerler) Ketozlar (Keton $ekerler) nel yapmrun gorebiliriz: Bu molekill, bir tane kar-
Karbonil grubu karbon Karbonil grubu !carbon bonil grubu (C=O) ve sayi.da hidroksil grubu (-OH)
iskeletinin sonunda iskeletinin il;inde ($ekil 5.3). Karbonil grubunun ba!h olarak
ker ya bir aldoz (aldehit ya da bir ketozdur (keton
ker). glukoz bir aldoz iken, bunun yap1sal izomeri
olan fruktoz bir ketozdur. adI -oz soneki ile
biter.) suuflandumada kullarulan bir klstas,
karbon iskeletinin Bu iskeletteki karbon sayi.-
H-C-OH lan ila yed.i arasmdadir. Aln karbona sahip glukoz, fruk-
I toz ve dl!er hekzoslar olarak adlandiniular. Trioz-
H-C-OH
I lar ve pentozlar
H
ler) da yaygm olarak bulunan d.iger
Gliseraldehit Dihldroksiaseton Basit neden olan bir etmen,
Glukozun ba$lang1r; Glukozun ba$lang1r;
y1k1m urunu yik1m urunu molekill klsunlarmm asirnetrik karbonlar etrafmdaki diizen-
(Asirnetrik karbon, dort bagma farkh atom ya da
Pentozlar: 5-karbonlu 1ekerler(<;H100s) atom gruplan bagh olan karbon atomudur.) glukoz

H"
ve galaktoz bir asirnetrik karbona bagh gruplann diizenleni-
H baklrrundan birbirlerinden farkhdirlar 5.3'deki bor-
I do renkli kutulara baklmz). Ku¢k bir farkhllgm bu iki
H-C-OH
I rin ayn ve sahip olmalanm saglamaya yeter-
H-C-OH C=O
I I li goriilmektedir.
H-C-OH H-C-OH Glukoz molekillunu dogrusal karbon iskeleti pz-
I I mek kolay olmakla birlikte, bu sunum tamamen dogru de-
H-C-OH H-C-OH
I I Sulu ipndeki glukoz molekillleri, diger
H-C-OH H-C-OH
I ve altJ. karbonlu gibi, halkasal yaptlar
H lar ($ekll 5.4).
Riboz RibUloz Monosakkaritler ve ozellikle de glukoz, hiicreler ipn te-
RNA bile$eni Fotosentez ara mel besindir. Hucre solunumu adI verilen hucreler,
cirunu glukoz molekillunden reaksiyon serileri ile enerji
elde ederler. Basit molekillleri hucresel ipn temel
Heksozlar: 6-karbonlu 1ekerler C<;;H120J
yaklt olmalanrun yam sua, bunlann karbon iskeletleri, ami-
H
no asitler ve yag asitleri gibi diger ki1¢k organik molekill-
lerin sentezlenmesi ipn hammadde olarak da gorilr. Bu
olan molekillleri ise genel-
I
H-C-OH C=O likle, d.isakkarit ya da polisakkaritlerin yaptlanna katihr.
I I Disakkarit, glikozidik bag ile bagh iki monosakka-
HO-C-H HO-C-H
I ritten Glikozidik bag, iki monosakkaritin dehidras-
H-C-OH yon tepkimesi ile kovalent bagdir. bir
I ciisakkarit olan maltoz iki molekill glukozun baglanmas1y-
H-C-OH H-C-OH
I I la 5.5a). Malt olarak da bilinen maltoz,
H-C-OH H-C-OH
I bira yapirrunda q goren birisidir. vay
H olan siikroz en bol bulunan d.isakkarittir. Bunun monomer-
Glukoz Galaktoz Fruktoz leri glukoz ve fruktozdur S.5b). Bitkiler karbohidratla-
Organizmalar i<;in enerji kaynalclan Organizmalar i<;in enerji kayna!)1 n yapraklardan koklere ve fotosentetik olmayan d.iger organ-
lara genellikle siikroz halinde aktarular. Sfitte bulunan lak-
A 5.3 Bu1 monosakkarltlerln yap1sa ve 11nlflandinl- toz, bir d.isakkarittir ve glukoz ile galaktoz molekillu-
ma1. Sekerler, karbonil gruplanmn (turuncu) yeri, karbon iskeletlerinin nun
uzunlu!)u ve asimetrik karbonlar etraf1ndaki duzenleni$1er (Orne!)in glu-
koz ve galaktozun mor k1S1mlanm kaf$ila$!mmz) bak1mmdan farkhhk ta-
$lr1ar. Polisakkaritler
M:f.tdffoil:iil;M 1970'/erde m1str g/ukozu daha tat/1 Polisakkaritler yiizlerce ya da bin monosakkaridin
bir glukoz izomeri olan fruktoza r;evirecek bir glikozidik baglarla baglanarak polimerlerdir.
ve islenmis g1dalarm ir;eriginde bulunan ve fruktoz ar;ismdan zengin olan
m1S1r surubu, glukoz ve fru/doz kans1m1 halindedir. Glukoz ve fruktoz ne Depo maddesi olarak gorev yapan bazi polisakkaritler, huc-
tip izomerlerdir? Bak1mz 5ekil 4.7 s. 62. relerin gereksiniml oldugunda hidroliz ed.ilirler. Diger

70 ONITE llR Canh Kimyas1

 H , .f'o
1C 6 CH 20H 6 CHzOH
2 I I I
H-C-OH 5(--0 - H 5E---
Ho-3t-H
4 1 4( 1(
,H \/1
4( H l f(
t
H-C-OH I \OH H/ ."''o I o,H H1/ I
51
H-C-OH
OH I
3f--1
zl OH
3f--1 OH 2
H OH
H -6t-
I
OH H OH H OH (b) Basitle1tlrilmi1 halka yap1s1.
Her bir karbonu temsil eder.
H Halkanm kahn kenari 5izin bakt1gm1z
· (a) Do§rusal ve halkasal formlar. Dogrusal ve halkasal yapilar ara51ndaki kimya5al denge biiyiik taraf1 go5terir; halkaya bagh olan bi-
olo;iide halka yoniinii tercih eder. Seker karbonlan goriildiigii gibi 1 ile 6 aras1ndaki say1- halka diizleminin altmda ya
!aria numaralandmhr. Glukoz halkas1 1 no'lu karbon 5 no'lu karbona bagh oksijene da ustiinde yer ahrlar.
'··----baglamr._:________·---·- --------·-···---· - -- · __---··- - -·----·------- ·-- - -·- ·-------·- - -·- -- ---------- __
1E
& 5.4 Gluk'lun do§rusal va halkasal formlari.
lltfmlm Fruktozr.m do{Jrusa/ formuyla (bakm1z Seki/ 5.3) i5e ba5faym ve iki basamakta halkasal fruktozun
olu5umunu Ilk dnce dogrusal yap1daki karbonlari en Osttekinden ba5/ayarak numaralandmn. Daha sonra 5.
karbonu ona bag// okiijen aracd1g1 ife 2. karbona baglaym. Fruktoz ve glukoz ha/kalarindaki karbonlarm numara-
larim ka1'51/a5fmn. -
- - - - - - -----------·-·-·-------··- -·
(a) Maltoz sentezindekl d•
hidrasyon tapkimasl. lki 1-4
glukoz biriminin baglanma51 glikozidik
ile maltoz Glikozidik 1 bag
bag birinci glukozun 1 no'lu
karbonunu ikinci glukozun 4 0
no'lu karbonuna baglar. Glu-
H OH OH H OH
koz monomerlerinin farkh
kilde baglanmas1 farkh bir di-
sakkarit Glukoz Glukoz Maltoz

• (b) SQkroz sentezlndekl cle-

hldrasyon tepklmesl.
Siikroz, glukoz ve fruktozdan
bir disakkarittir. Fruk-
toz da glukoz gibi bir hekzo5
olmakla birlikte hal-
ka

& 5.5 Dlsakkarlt sentezl Hmeklerl.

atimI!ll Seki/ 5.4'ii referans alarak, bu 5ekifdeki her 5ekerin karbonlarm1 numaralandmn. Her disakkaritte-
ki glikozidik bag admm numaralama ile nas1/ uyumlu oldu(Junu gosterin.

polisakkaritler ise, hucreyi ya da rum bir organizmayi koru- depolanm1§ enerjiyi temsil eder. daha sonra glu-
yan yapllann kurulmas1 temel madde olarak gorurler. koz monomerleri arasmdaki baglan klran hidroliz aracrhgi
Polisakkaridin yap1s1 ve i§levi bunun §eker birirnleri ve gliko- ile karbohidrat "bankasmdan" ahrur. insanlann da dahil ol-
zidik baglann pozisyonlan tarafmdan belirlenir. dugu hayvan, bitkisel hidroliz edebilen en-
zirnlere sahip olduklan glukozu hucresel besin olarak
Depo Polisakkaritleri
kullanabilirler. Patates yumrulan ve tahll taneleri -bugday,
Hem bitkiler hem de hayvanlar daha sonra kullan- mmr, ve diger otsu bitkilerin meyveleri- insan diye-
mak uzere polisakkaritler halinde depolarlar. Bitkiler, glukoz tindeki temel kaynakland.ir.
monomerlerinden bir polirner olan nqastayi plastid glukoz monomerlerinin buyiik klsm1
ad! verilen hlicre yapllan granuller halirlde depolar- maltozdaki glukoz birimlerinde oldugu gibi 1-4
lar. sentezi, bitkinin fazla glukozu depolamasm1 ola- (1 no'lu karbon ile 4 no'lu karbon arasmdaki bag) baghd1r-
s1 kllar. Glukozun temel hucresel yakit olmas1 nedeniyle, ni- lar (baklruz S.Sa). En basit formu olan amiloz

aOLOM s Biiyiik Biyolojik Molekilllerin Yap1 ve 71

(a)· Ni1asta: bltkl pollsakkarldl. Bu
fotoQraf, glukozun yap1ld191 ve daha
sonra orada tanecikleri seklin-
de depoland191 bir organel olan klo-
roplast1 bir bitki hucresini gos-
termektedir. amiloz (dal-
lanmam1s) ve amilopektin (dallanm1$)
olmak uzere iki formu vard1r.

Mitokondriler Glikojen granulleri

(b) Glikojen: hayvan polisakkari-
di. Hayvan hucreleri glikojeni, karaci-
Qer hucresinin bu fotajrafmda gorUl-
duQu gibi, karaciQer ve kas hucreleri-
nin yoQun tanecik kumele-
ri seklinde depolar. Mitokondriler, gli-
kojenden salrnan glukozu yikan hUcre
organelleridir. Glikojenin, amilopektin
denen nisasta daha dall1
olduQuna dikkat ediniz.

O.Sµm
$ekil 5.6 Bitkl ve hayvanlardakl depo pollsakkaritlerl. Bu orneklerde, ni$asta ve glikojen alt1genler
ile temsil edilen glukoz monomerlerinden 1-4 baQlarimn dolay1, polimer zincirlerinin dal-
lanmam1$ bOlgeleri sarmal olusturacak sekilde k1vnlma eQilimindedir.

zincir halindedir. Daha kanna§lk yapili gOrillmektedir. Buna selillozun glukoz monomerle-
formu olan amilopektin ise, dallanma noktalannda 1-6 bag- ri f3 konfigiirasyonda olup, seliilozdaki her glukoz monome-
lan yap1h bir polimerdir. Her ild ri, gore pozisyondadrr ($ekll 5.7c).
formu $ekil 5.6a'da gorillmektedir. ve selillozdaki farkl1 glikozidik baglanmalar, bu
Hayvanlar gllkojen adi verilen ve arnilopektin gibi glu- iki molekiile farkh kazandiru. Bazi ni-
koz polimeri olmakla birlikte, ondan daha fazla dal- molekillleri bilyiik sannal !ken, selii·
yap1ya sahip olan bir polisakkarid.i depolarlar Oekil loz molekillii doArusal yap1dadir. Selilloz asla dallanma gOs-
5.6b). insanlar ve diger omurgaWar glikojenin kara- termez ve iizerindeki glukoz monomerlerinin bazi hidroksil
ciger ve kas hiicrelerinde depolarlar. gereksinimi art- gruplan, bu zincire paralel olan selilloz zincirindeki hidrok-
tigmda, bu hiicrelerdeki glikojenin hidrolizi ile glukoz ap- sil gruplan ile hidrojen baglan yapacak serbest du-
ga pkanhr. Ancak bu depo yaklt, hayvana uzun sure yetecek rumdadrr. Bitki hiicre duvarlanndaki paralel selilloz mole-
miktarda degildir. Ornegin insanlardaki glikojen depolan yi- killleri bu bir araya gelerek mikrofibril ad1 verilen bir-
yecekle yenilenmedigi taktirde, bir giinde tiikenir. Bu konu, likler halinde ($ekil 5.8). Kablo-benzeri bu mik-
diyetlerlnin ilgi alam i9fldedir. rofibriller bitkiler yap1sal madde olmasmm yam
sira, insanlar de onernli bir selilloz
Yap1sal Polisakkaritler Icag1din temel, pamugim ise tek
Organizmalar yap1sal polisakkaritlerden materyaller a baglanm hidroliz ederek sindiren enzirnler se-
Omegin selfiloz ad1 verilen polisakkarit, bit- lillozdaki f3 baglanm hidroliz edemezler; bu ild mole-
ki hiicrelerini sert duvann Kii- killiin bipm!eri birbirinden farkhdir. Sadece az sayida orga-
resel bitkiler ytlda olarak 10 kg (100 milyar nizma selillozu sindlrebilen enzirnlere sahiptir. insanlar da
ton) seliiloz sentezlerler. Bu nedenle seliiloz diinya iizerinde dahil olmak iizere hayvanlar selillozu sindiremez; besirtle-
en bol bulunan organik gibi selilloz da, bir rimizdeki seliiloz, sindirim. kanalmdan ile ati-
glukoz polimeri olmakla birlikte bu ild polimerin glikozidik hr. Yolu iizerindeki sindirim. kanah duvanm selii-
baglan birbirinden farkhdrr. Bu farkliligm temeli, glukozun loz, kanah hiicreleri mukus salgtlamak iizere uya-
iki farkh halkasal formu olmas1drr ($ekil 5.7a). Glukoz hal- ru; bOylece besirtlerin sindirim.kanalmdan kolayca gepnesi
ka yapm 1 no'lu karbona bagh hidroksil grubu miimkiin olur. Dolayis1yla selilloz, insanlar bir besin ol-
halka diizleminin altmda ya da iistiinde yer alabilir. Gluko- masa da saghkh diyetin onernli Taze meyvelerin
zun bu ild halkasal formu siras1yla alfa (a) ve beta (f3) olarak sebzeler ve tahillar selilloz zengindlr. Yiye-
adlandmhr. biitiin glukoz monomerleri a konfi- cek paketlerinin iizerindeki lif" ibaresi esasen
giirasyondadrr ($ekil S.7b). Bu 5.4 ve 5.5'de selilloz anlamma gelmektedir.

72 ONITE BIR Canh Klmyasi

 H'\.
(a) a ve II glukozun hlilka
yapllari. Birbirine i;evrile-
bilen bu iki glukoz formu 1
no'lu karbona baQh hidrok- I
sil grubunun (mavi ile gOste- HO-C-H
rilen) yerlesimi bak1mmdan I
H-C-OH
farkhd1r. I
H OH H-C-OH H OH
aGlukoz I PGlukoz
H-C-OH
I
H

CHpH CHzOH CHzOH CHzOH

.
f OH OH '<-{. OH OH CH20H OH CH20H

fa) Nl1asta: a glukoz monomerlerlnln 1-4 bailari. Tum mo- (c) SelQloz: II glukoz monomerlerlnln 1-4 batlari. Seluloz-
1'.:· nomerler ayrn pozisyondad1r. San ile gOsterilen --OH gruplarmm po- daki her II glukoz monomeri komsusuna gore pozis-
;: , zisyonunu (c)'deki selulozunkilerle yondadir.

5.7 Nlfasta ve selOlozun yapllan.

HOcre Bitki hOcre

duvanndaki Bitki hOcre duvannin
duvan temel yap1sal birimi
selOloz
lifleri ·1 olan mikrofibrili
I i.izere 80 seli.iloz
moleki.ilu bir araya gelir.

f---1
10µm

O,Sµm

'.""
. .
- '--../
·.fH ··fH

a a
Paralel selOloz molekOlleri:
3. ve 6. karbon atomlarina: _____________. ri
bagh hidroksil gruplan !-----
aras1ndaki hidrojen baglari ile 1
birarada tutulur. I
C>
o
CH ciH

qH
0

·.
0 0 ;.,
,bH

0 o
CH

OH
·.
OH
2
0
0
¢:
OH
.'(,H

0 o

•, f C.H.? II C.H.7
monomeri

4 5.8 Bitkl hOcre duvarlarindaki selQlozun dQzenlenitl.

BOLOM s Biiyilk Blyolojik Molekiiller!n Yap! ve 73

 Baz1 mikroorganizmalar seliilozu sindirerek, onu glukoz
monomerlerine yikarlar. S1gulann midesinde seliilozu sin-
diren prokaryotlar ve protista iiyeleri bulunur. Bu mikroplar 1. karbonlu bir monosakkaridin fonnilliinii yaZlDlZ.
saman ve otun seliilozu hidroliz ederek bunu s1gi- 2. Dehidrasyon tepkimesi maltoz iizere iki
nn kullanabileceW. glukoz ve diger besinlere glukoz molekilliinii Glukozun formiilu
Benzer termitler de seliilozu sindirememekle birlik- C6H120 6'du. Maltozun formiilii nedir?
te, bunlann midesinde prokaryot ve protista tiirle- 3. st«t i 1JiiCiiM Bir s1gua enfeksiyon tedavisi
0

ri odunu iyi bir besirle Seliilozu sirldirebilen bazi fun- antibiyotik verildikten sorua, veteriner hayvana
guslar kimyasal elementlerin yeryiiziindeki ekosistemler ara- prokaryotlar bir "mide kUltiirii" verir. Bu
smda yardJmc1 olurlar. neden gereklidir?
Bir onemli yap1sal polisakkarit, eklembacakhlar Onerilen yamtlar Ek A'ya bak1mz
(bOcekler, oriimcekler, kabuklular ve benzer organizmalar)
tarafmdan iskeletin yap1lmasmda kullamlan karbohidrat
olan kitindir Oekil 5 .9). iskelet, hayvanm kl-
slffilanm bir klhfur. Saf kitin, deri gibi
ve esnek olmakla birlikte, yap1sma kalsiyum karbonat tuzu-
nun kat11mas1yla Kitin, hiicre duvarlanru Lipidler hidrofobik molekUI
mak seliiloz yerine bu polisakkariti kullanan fun-
gusun yap1smda bulunur. Kitirl seliiloza benzer; ancak kitin-
gruplandir
deki glukoz monomeri azot bir yan grup (baklmz Lipidler, polimerleri biiyiik biyolojik mo-
5.9, ust sag). lekiil sm1flanndan biridir; ve makromolekiil olarak deger-
lendirilmeleri yeteri kadar biiyiik degillerdir. lipid ad1
"'Kitin verilen molekilller onemli bir ortak ozellik
monomerinin
OH yap1s1 bir araya gelerek Bu ozellik, su ile az
bilrneleridir. Lipidlerin hidrofobik molekiil yap1-
OH H
OH H lanndan kaynaklanu. Lipidler oksijen varhgindan kaynak-
lanan bazi polar baglara sahip olmakla birlikte,
H NH la hidrokarbon kls1mlardan Lipidler ve
I
C=O levsel olarak gosterir. Mumlar ve baz1 pigmentler
I •de lipidlere dahil olmakla birlikte, biz burada biyolojik ola-
CH 3
rak en onemli lipid tipleri olan yaglar, fosfolipidler ve stero-
idler iizerinde duracagiz.

"' Kitin eklembacakhklarm di$ iskeletini Yaglar

o1U$turur. Buradaki agustos bocegi
gomlek degi$tirmekte ve eski d1$
iskeletinden ergin forma
don0$mektedir.
• Kitin yara ya da kesik iyile$tikten sonra ve
esnek ameliyat ipi yap1mmda kullamhr.
A 5.9 Yap1sal blr pollsakkarlt olan kltln.
Yaglar polimer olmamakla birlikte, dehidrasyon tepkimele-
riyle kii¢k molekiillerin bir araya gelmesiyle buyiik
molekiillerdir. Yag, iki tip kii¢k molekiilden glise-
rol ve yag asitleri 5 .10a). Gliserol, karbonlu bir al-
koldfu ve her karbonu bir hidroksil grubu Yag asidi,
genellikle 16 ya da 18 karbon atomu uzun karbon is-
keletine sahiptir. Bu iskeletin en ucundaki karbon, karboksil
grubunun Molekiile yag asidi admm verilme ne-
deni, bu fonksiyonel gruptur. iskeletin geri kalan klsrm bir
hidrokarbon zirlcirinden Yag asitlerinin hidrokarbon
zirlcirlerindeki polar olmayan C-H baglan yaglann hidrofo-
bik olmalannm nedenidir. Yaglar su ile ¢nkU su
molekiilleri, birbirleriyle hidrojen bagi kurar ve yaglan
lar. salata sosunda bulunan bitkisel yagin (s1vi
yag) sulu sirke aynlma nedeni budur.
Yag masmda adet yag asidinin her biri bir
ester bag1 ile gliserole baglan1r. Hidroksil grubu ile karboksil
grubu arasmda kurulan baga ester bagi denir. ortaya
ve ayn1 zamanda olarak da adlandm-
lan yag, bir gliserole bagh tane yag asidirlden (Yag
kullamlan bir isim trigliserittir. Bu sozciik, ozellik-

74 ONITE llR Canh Kimyas1

 T 5.11 DoymuJ ve doymam•J yaglar ve yag asit-
leri.
..
l (a) Doymu1 ya§
Ya§ asidi
(palmitik asit) Doymu$ yaQ (OrneQin tereyaQ1) mo-
lekOlleri oda s1cakhQmdayken kat1
hale gelecek Ost Oste paket-
Gllserol lenirler.
(a) Ya§ sentezindeki iic; adet dehidrasyon tepkimesinden blri
yaQ asidi mole- H 0
kOIOnOn yap1sal formo-
10 (Her hidrokarbon zin-
ciri zikzak r;izgi halinde I i
temsil edilmi$tir. KO$e-
lerin her biri bir karbon
atomunu temsil etmek- I . .
tedir. Hidrojenler gOste- H
I
I I
I
I
I
I

Doymu$ yaQ asidi olan stea- I

rik asidin uzay modeli (kirm1-

z1 =oksijen, siyah =karbon,
gri =hidrojen)

(b) Ya§ molekiilii (triac;llgliserol) (b) Doymam11 ya§

.&. 5.10 Y.g Y• c&. sentezl ve YllfHS'• YaQ ZeytinyaQ1 gibi doymam1$ yaQlann mole-
molekOIOnOn yaplta$1an, bir molekOI gliserol ve molekOI yaQ asididir. kOlleri oda s1cald1Q1nda kadar
(•) Gliserole eklenen her yaQ asidi ir;in bir molekOI su (b) yakm konumda paketlenemezler. Bunun
yaQ asidi ir;eren bir yaQ molekOIO; yaQ asitlerinin iki tanesi birbirinin nedeni, baz1 yaQ asitlerindeki hidrokar-
ayms1dir. Her karbona ait dart adet tek baQ1n oryantasyonlan- bon zincirlerinin dirsek olmas1d1r.
m belirtebilmek ir;in yaQ asitferindeki karbonlar zikzak d0zenlen-
mi$lerdir (bak1mz Seki! 4.3a).

le yiyecek paketlerinin iizerindeki ii;erik listesinde bulunur.)

YaAin yap1smdaki yag asitleri 5. lOb'deki gibi ayru tipte H i
olabilir ya da ikisi ya da farkh olabllir.
Beslenme konusundan sOz edillrken genellikle yag yaQ asidinin I 0
ve yag terimleri kullamhr 5.11). Bu terim- molekOI formolo
ler yag asitlerindeki hidrokarbon zincirlerinin yap1Slm an-
latmaktadu. Eger zindri karbon atomlan arasmda
I i
I ,
H I
hii; bag yoksa, bu durumda karbon iskeletine milmkiln I
I
olan en fazla sayida hidrojen atomu baglamr. B<:>yle bir yap1- I

run hidrojen ile oldugu soylenir ve bu yap1daki yag yaQ asidi olan
I
asidi de doym1q yag asidl olarak adlandmhr 5.11 a). oleik asidin uzay modeli I

Doymanu$ yag asidl ise bir ya da daha fazla Pft bag ii;erir ' I
I
ve bag ile bagh her karbonda bir hidrojen eksiktir. Do- '
I
gal yaglardaki i;ift baglarm hemen hemen hepsi, bulundu- Cis baQ
bOkOlmeye neden
gu noktada hidrokarbon zincirinin dirsek yapmasma neden ; olur.
olan cis bagdu 5.1 lb). (cis ve trans Pft baglar hak- -· . ··-
kmdaki bilginizi hatulamak 4.7'ye bakm1z.)
yag asitlerinden meydana gelen yaga,
yag denir. Hayvansal yaglann i;ogu yagdu. Bunla- M1suozil yag1 ve bahkyaAi oda s1cakl1Ainda ge-
nn yag asitlerinin hidrokarbon zincirleri -yag molekillleri- nellikle s1vi haldedir. Cis i;ift baglann yer ald1Ai dirsek bol-
nin "kuyruklan"- i;ift bag ii;ermez ve esnek yaptlarmdan do- geleri, molekilllerin birbirlerine paketlenmeleri-
layi bu yag molekillleri s1klca paketlenir. ii;yag ya da tere- ni ve oda s1cak11Ainda onler. Yiyecek etiket-
yaAi gibi hayvansal yaglar, oda s1cakl1Ainda kati haldedir. lerindeki "hidrojene bitkisel yaglar" ibaresi, yag-
Buna bitkisel yaglar ve bahkyaAi genellikle doyma- lann hidrojen eklenmesiyle sentetik olarak yaglara
olup, bir ya da birkai; yag asidinden ya- anlamma gelir. F1stik ezmesi, margarin ve

10LOM s Biiyilk Blyolojlk Molekiillerin Yap1 ve 75

diger fuiin, iperindeki lipidlerin s1vi halde aynlmas1- nellikle tohumlardan elde edilir. Tohumlar bitki daha
ru onlemek hidrojene edilirler. bir depolanma yeridir.) Diger taraftan hayvan-
yaglar zengin diyetler atherosklerozis lar enerji depolanru kendileri ile birlikte zorundadu-
adi verilen kalp ve damar hastalxgma neden olan etmenler- lar. Dolayis1yla, daha bir yaklt rezervi olan yag,
den birisidir. Bu hastahkta kan damarlanrun plak daha avantajh olacaktir. insanlar ve diger memeliler, uzun-
adi verilen birikintiler Bu plaklar kan engel- donemli besin rezervlerirli yag dokusu hiicrelerinde depo-
ler ve damarlarm esnekligini azaltu. En son bitki- lar (baklmz 4.6a). Bu hiicreler yag depolanmas1 ya da
sel yaglarm hidrojene edilme sfuecinin sadece yaglar azalmasma bagh olarak, ya da biizillfuler. Adipoz doku,
degil ayru zamanda trans bag yaglar da enerji deposu olmasma ek olarak, bObrek gibi hayati organ-
Bu tram yajlar atherosklero- lar yastik gorevi yapar ve deri altindakl yag tabakas1 vii-
zis ve diger saghk problemlerine daha faz- cut izolasyon saglar. Deri altindaki bu yag tabakas1 ozel-
la neden olmaktadu (baklruz Boliim 42). Trans yaglar, ozel- likle balina, fok ve diger deniz memelilerinde kahn-
likle pastane fuiinleri ve gidalarda yaygin oldugoo- du ve bu canlllan soguk okyanus suyuna korur.
dan, A.B.D. Tarim Bakanhgi besin etiketleri iizerinde trans
yag hakkmda bilgi bulunmasrm gerekli gormektedir. Fosfolipidler
A.B.D'deki bazi ve en azmdan bir iilke -Danirnarka-
restoranlarda traris yaglarm kullanmuru Hiicreler bir lipid tipi olan fosfolipidler olmaksmn
Bazi yaglarm insan diyetine eklenmesi gere- varhklanm sfudtiremezler 5.12). Fosfolipidler hiic-
kir; ¢nkii bunlar viicutta sentezlenemez. Bu esasiyel yaglar re zarlarm1 hiicrelerin zorunlu
arasmda normal gerekli olan ve ye- dir. Zarlann yaplSl molekiller diizeyde ile uyumu-
kalp-damar hasta11klarma koruyan omega-3 na klasik bir omek S.12'de goriildiigo gibi,
yag asitleri de vardrr. Yagh bahklar, ve fosfolipid yaga benzemekle birlikte, gliserole bagh yerine
bitkisel yaglar, omega-3 yag asitleri zengirldir (bu iki tane yag asidine sahiptir. Gliseroldeki ii¢ncti hidroksil
yag asitleri hidrokarbon zincirirlirl sonundan onceki ii¢ncti grubu, hiicre eksi elektrik yiikii bir fosfat
karbon-karbon bir bag bu grubuna Bu fosfat gruburia genellikle yiiklii ya
adlandmlmaktadu). da polar olan kii¢k ek gruplarm baglarimas1yla farkh fosfo-
Yaglarm temel enerji deposu olmalandu. lipid gruplan ortaya
ki hidrokarbon zincirleri, benzindeki molekiillere benzer ve Fosfolipidlerin ild ucu, suya farkl1 sergiler.
onlar kadar zengin enerji kaynagidu. Bir gram yagin depola- Hidrokarbon kuyruklar hidrofobik olup, sudan
d1gi enerji, bir gram polisakkaridin (omegin depola- lardu. Buna fosfat grubu ve buna ekli klSlmlar suya
d1gi enerjinin iki mislinden fazladu. Bitkiler nispeten hare- egilimi gosteren hidrofilik klsmm1
ketsiz olduklanndan dolayi, halindeki bii- rur. Fosfolipidler suya eklendiginde, hidrofobik klsunlarrm
yiik enerji deposu aracrhgi ile sfudiiriir (Bitkisel yaglar ge- sudan saklayacak bir araya gelerek, pft-tabakah yap1-
lar 5.13).
"' 5.12 Fosfollpld y•plSI. Fosfolipid bir tane hidrofi-
TH2 - N(CH,)3 .
CH Kolm lik (polar) ba$ ve iki tane hidrofobik (polar-olmayan) kuyruk ic;e-
rir. Fosfolipidlerdeki c;e$itlilik, iki ya!} asidi kuyru!':)u ve ba$ k1s1m-
daki fosfat grubuna ekli gruplann farkhh9mdan kaynaklanir. Bu-
1
rada gOrOlen fosfatidilkolin Ozel bir fosfolipid olup, fosfata ba!':)h
Fosfat
bir kolin grubu ta$ir. Yap1smdaki kuyruklardan birinde bulunan
0
!--------------------------------------------- --- bilkillme, cis c;ift ba!':)dan ileri gelir. (a) Yap1sal formill, (b) uzay
)Hz -TH-CHz Gliserol modeli (san =fosfor, mavi =azot), (c) bu kitapta fosfolipid ic;in
0 0 bu sembol kullamlacakt1r. birc;o9unda bu sembol, is-
I 1----------------------- ter isterse doymam1$ kuyruklara sahip olsun, bir fosfo-
c=o c=o lipidi temsil etmek Ozere kullamlacalctir.)
.umi!ll Uzay modelinin k1smm1 daire it;ine alm1z.

asitleri

Hidrofilik
ba$

Hidrofobik

(a) Yap1sal formUI (b) Uzay modeli (c) Fosfolipid sembolii

76 ONITE BIR canh Kimyas1

 almir. Kandaki yiiksek kolesterol dlizeyi atherosklerozise ne-
Hidrofilik SU den olabilir. Hem yaglar hem de trans yaglar, koles-
terol diizeylerini etkileyerek saghk uzerinde olumsuz etki ya-
parlar.

KAVRAM KONTROLO 5.2

1. Yag (trigliserid) ile fosfolipid yaptlanru
ruz.
2. insan hormonlan lipid olarak degerlendi-
rilir?
Hidrofobik 3. •:tna.muua Bitkilertn tohum hlicrelerinde ol-
kuyruk SU
dugu gibi zarla bir yag damlaagi Bu
damlaagin hangi alacagiru
A $ekll 5.13 Sulu ortamdakl fosfollpldlerln kendlllglnden
blraraya gelerel'blufturduklan yap1. Burada Onerilen yanitlar Ek A'ya baktmz
gOrulen <;ift-tabakah:losfolipid, biyolojik zarlann temel yap1sm1
Fosfolipidlerin hidroT.aik su ile temas halindeyken, hidrofobik kuy-
ruklar sudan uzak olacak birbiriyle temas halindedir.

Hucre yiizeyindeki fosfolipidler ¢t-kath bir tabaka

linde dlizenlenirler. Molekilllerin hidrofilik
Proteinler olarak farkh,
tabakanm tarafmda yer ahr ve hucrenirl ve klsun- yap1lari i\:erir
lanndaki sivi temas halindedirler. Hidrofobik Canhrlm hemen hemen her dinamik proteinler ara-
kuyruklar ise, sudan uzak olacak tabakanm cihgi ile de proteinler, adlarmdan da
klsmma dogru <;ift-kath fosfolipid Mere ile gibi, onemli moleklillerdir. Yunanca proteios soz-
onun ortami arasmda bir sirur aslma baklhrsa, cligu "ilk" ya da "birincil" anlammdadir. Proteinler
fosfolipidler olmazsa hucreler de var olamaz. hucrede kuru agirhgm %50'den fazlasiru ve orga-
nizmalann yapngi hemen her gorev ahrlar. Bazi protein-
Steroid Ier ler kimyasal tepkimeleri hlzlandlmken, digerleri savunma,
Steroidler birbirleriyle dart adet halka kar- depolama, hucresel hareket ya da yapi-
bon iskeleti ile karakterize edilen lipidlerdir. Kolesterol ve sal destek saglamada rol oynar. Bir soruaki sayfada yer alan
omurgahlarm hormonlan gibi farkli steroidler, bu hal- $ekll 5.15, bu yapan ve daha soruaki b01Umlerde
kalara olan kimyasal gruplar birbirinden haklannda daha fazla bilgi sahibi olacagiruz protein ornek-
aynhr ($ekll 5.14). Kolesterol, hayvanlar kritik oneme lerini gostermektedir.
sahip bir molekilldur. Hem hayvan hucresi zarlannm bir bi- <;ogu protein olan enzimler olmasaydi, canhhk mlim-
hem de diger steroidlerin onclildur. kun olamazdi. Enzimatik proteinler katalizor olarak dav-
OmurgaWarda kolesterol karacigerde sentezlenir ve diyetle ranarak metabolizmayi dlizenlerler. KatalizOrler tepkime si-
rasmda ruketilmeksizin, kimyasal tepkimeleri olarak
hizlandiran kimyasal ajanlardir. Bir enzim tekrar tekrar
bu molekUller canhhk surdurerek
hucreleri hayatta tutan "yiik katirlan"dlr.
Bir insan her biri ozglil yap1 ve sahip on binlerce
proteine sahiptir. de proteinler bilinen en karma-
yap1h molekilllerdir. <;ok fark11 gorevler ustlenmelerine
uygun olarak, yaptlan da farkhdu. Her tip protein, ken-
dine ozgli yap1ya sahiptir.
HO
Polipeptidler
.a. $ekil 5.14 Bir steroid olan kolesterol. Cinsiyet hormonlan-
nm da dahil oldu9u di9er steroidler, kolesterol molekUlunden sentezle- <;ok farkh olabilmekle birlikte, butlin proteinler
nirler. Steroidler, birbirine ba91t dart halkaya (alttn renginde ayru 20 amino asit setinden poli-
tir) eklenen kimyasal gruplar ac;tstndan birbirinden aynhrlar. merlerdir. Amino asit polimerleri, pollpeptid olarak adlan-
M:f.tdf.iilihii·M Sayfa 63'deki Kavram 4.3'de gosterilen cinsiyet dlnlirlar. Protein, her biri ozgill yap! kazanacak
hormonlarm1 kolesterol ile Kolesterol ile estradio/Un ortak
olan kimyasal gruplarm1 daire ii;ine a/arak, ko/estero/ ile testosteronun katlarup, bir ya da birden fazla polipeptid-
ortak olan kimyasal gruplarm1 ise kare ii;ine alarak gosteriniz. den biyolojik olarak bir moleklildur.

eOLOM 5 Bilyiik Biyolojik Molekilllerln Yap1 ve 77

 T 5.15 Protelnlerln iJlevlerlne genel bak•J·
·----------------·--·------···.,
! ! Savunma protelnlerl
'

i Enzlm protelnlerl j
! ! : .

' ll!ev: Kimyasal tepkimelerin sei;ici olarak h1zlandmlmas1 l1lev: Hastahga koruma
; Omek: Sindirim enzimleri besin molekullerindeki baglann hidrolizini Omek: Antikorlar bakteri ve virusleri inaktiv etkisiz hale getirerek,
j katalizler. pari;alanmalanna yard1m eder.

A -.>/"·
Virus/ Y' Bakteri ""-·· '

j Depo proteinleri ; i Ta11y1c1 prtoeinler

IJlev: Amino asitlerin depolanmas1 l1lev:
, Omekler: Sot proteini olan kazein, memeli yavrulan ii;in temel amino Omekler: Omurgahlann kanmdaki demir-ii;eren protein clan
' asit kaynag1d1r. Bitkilerin tohumlannda depo proteinleri bulunur. hemoglobin akcigerlerden vucudun diger k1s1mlanna oksijen
; Yumurta ak1ndaki ovalbumin proteini, embriyo taraf1ndan Diger proteinler maddeleri zarlann bir tarafmdan diger taraf1na 1

. ... """'!' ..., ""." '"'' - protein

"' .
-
ll a ,. . :
Ovalbumin Embriyo ii;in
amino asitler '-v-1
Hucre zan
--------- ·---- ---·-- ..
: Hormonal protelnler i ! Resept6r proteinler i
! l1lev: Organizmadaki aktivitelerin koordinasyonu ltlev: Hucrenin kimyasal uyarana cevap vermesi
: Omek: Pankreas tarafmdan sahnan insulin hormonu diger dokulann Omek: Sinir hucresinin zanna olan reseptOrler diger sinir
glukozu almasma ve bOylece kan konsantrasyonunun hUcreleri tarafmdan sahnan sinyal molekullerini algrlar.
duzenlenmesine neden olur.

Reseptor protein

-----····-·-----·-····--- - - --- ------·- ·- -- -- --------- -···

i Kasdma ve motor proteinleri
---··-·· - - - -··· ---···-----·- -·- - ·--·--- --- --
.---- -··- ..
; ! Yap1sal proteinler
·--···-- ·--- -- -···- - - ··-·····--·
-
- - ---- .--......!'
)

! : !

1,1ev: Hareket l1lev: Destek .

Omekler: Motor proteinler sil ve kami;1nm dalga hareketinden Omek: Keratin sai;, boynuz, tuy ve diger deri uzantllanndaki proteindir..
sorumludur. Aktin ve miyozin kaslarm kas1lmasmdan sorumludur. Bocekler ve orumcekler kozalanm ve aglanm yapmak ii;in ipek ipliklerini
kullamrlar. Kolojen ve elastin proteinleri hayvanlann bag dokulanndaki
fibroz yap1y1 olusturur.

' -. _.___
i Kas dokusu Bag doku
-----------·--
Yan zincir (R grubu)
Amino Asit Monomerleri amino grubu, blr karboksil grubu, bir hidrojen atomu ve R
Amino asitlerin hepsi ortak bir yap1- lle sembolize edilen bir grup vardu. Yan zincir ola-
}'l Amino asit hem ami- rak da adlandmlan R grubu, her amino asitte farklldu.
no, hem de karboksil grubu Jekll 5.16, hilcrelerin binlerce proteini sentezlemek
bir organik molekilldilr (balwuz
• N!......c - c I kullandtltlan 20 amino asidi gOstermektedir. Bu
' H/ 1 I "oH l
kil 4.9). Sagdaki blr amino asi- L...J H _--=-:_:J ki amino asitler, hilcre pH'da bulunduklan iyonize
din genel form.6Uin0 gOstermekte- Amino Karboksil formlannda Yan zincir (R grubu}, glisin ami-
dir. Amino asidin merkezinde alfa grubu grubu no asidinde gibi tek bir hidrojen atomu, ya da gluta-
(a) karbon olarak adlandmlan bir minde gibi fonksiyonel gruplar bir kar-
asimetrik karbon atomu bulurtur. Bu karbona bagll halde bir bon iskeleti olabilir.

78 ONITE BIR Canh Khnyas1

T 5.16 Proteinlerdeki 20 amino asit. Buradaki amino asitler yan zincirlerinin (R gruplari) 6zelliklerine
gore olup, hucre i'i pH 's1 olan pH 7.2'deki baskin iyonik formlarinda Amino asitlerin o,-harfli
ve tek-harfli k1saltmalari parantez i'inde Proteinlerdeki !Um amino asitler burada g6rulen L-enantiyomer for-
mundad1rlar (bak1n1z 4. 7).

Polar-olmayan yan zincirler; hidrofobik

CH 3 CH 3 CH 3
Yan zincir I
(R grubu) "'- CH 3 CH3 TH2
I
_, H CH 3
I
CH 2
I
H3C-CH
I
H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o-
3 I II 3 I II 3 I II 3 I II 3 I II
H 0 H 0 H 0 H 0 H 0

Glisin Alanin Valin Losin lzolOsin

(Glyya da G) (Ala ya da A) (Val ya da VJ (Leu ya da L) (Ile ya da I)

CH3

y PH
I
5
I
CH 2
I
CH2 CH 2 CH 2 H2C CH 2
-- I . I - 1- - I I
H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o-
3 I II 3 I II 3 I II 2 I II
H 0 H 0 H 0 H 0

Metiyonin Fenilalanin Triptofan Prolin

(Met ya da M) (Phe ya da F) (Trp ya da W) (Pro ya da P)

Polar yan zincirler; hidrofilik

¢
NH 2 O

"cl' I
"c.I'
I
sHl NH2 0

,_
CH 2 I
I /C H3 I I .
CH 2 CH dH I 2 CH2 CH 2
- 1 -
CH 2
- -1 -1 I 1· ,:_;
H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o- H W-C-c-o-
3 I II 3 I II 3 I II 3 I II 3 I II 3 I II
H 0 H 0 H 0 H 0 H 0 H 0

Serin Treonin Sistein Tirozin Asparajin Glutamin

(Ser ya da S) (Thr ya da n (Cys ya da C) (Tyr ya da Y) (Asn ya da N) (Gin ya da Q)

Elektrik yiiklii yan zincirler; hidroflllk

Bazik (pozitif yuklu)

Asidik (negatif yuklu) NH + C=NH/

I 3 I
o- 0 I
CH 2 NH
I
o- 0
"c.;- CH 2 CH2
"'-c/ 1 I I
CH 2 CH 2 CH 2
I r NH
I I I
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
I I- - I I - I
H W-C-c-o-
3 I II
H W-C-c-o-
3 I II
H W-C-c-o-
3 I II I
H3W-1-ri-o- I H W-C-c-o-
3 I II
H 0 H 0 H 0 H 0 H 0
Aspartik asit Glutamik asit Lizin Arjinin Histidin
(Asp ya da D) (Glu ya da E) (Lys ya da K) (Arg ya da R) (His ya da H)

sOLOM s Bilyiik Biyolojik Molekilllerin Yap1 ve 79

 Yan zincirin fiziksel ve kimyasal ozellikleri, ait oldu-
OH
amino asidin kendine Ozgii belirler ve bOy-
lece onun polipeptid roliinu etkiler. Sekil S.16'da
gorulen amino asitler, yan zincirlerinin Ozelliklerine gore
Bu gruplardan bir tanesi polar olma-
¢ SH
I
yan hidrofobik amino asitleri icerir. DiAer bir grup, hidrofi-
lik olan polar yan zincirlere sahip amino asitleri icerir. Asi-
dik amino asitler, pH'da genellikle disosiye .
H
I
Q)--N-C-C-OH
CH2
:l
(iyonik) halde bulunan bir karboksil grubunun
I II l
dolayi, eksi yUk Bazik amino asitler ise yan zincir- H 0

•
lerinde genellikle artJ yiik amino gruplan icerirler.
(Tam amino asitlerin karboksil ve amino gruplan
ne dikkat ediniz; burada sozii edilen asidik ve bazik terimle-
ri sadece yan zincirler icin gecerlidir.) Elektrik yiikii
Yeni peptid
lanndan dolayi, asidik ve bazik yan zincirler aym zamanda
CH ba{l1
hidofiliktir.
3
Amino Asit Polimerleri
ler
cf H2 ¢,'"'OHi SH .
Amino asitleri gozden gore, art1k bun- I , I
lann polirnerler uzere nas1l in- CH2 CH2 , CH2 i

celeyebiliriz ($ekil S.17). Bir amino asidin karboksil grubu

ile amino asidin amino grubu birbirlerine yakm ko-
omur- - 7I l f\
numda zaman, bir molekiil su gercekle- ga { H-N-1-] j N-1-]T N-1-]-0H j
dehidrasyon tepkimesi ile birbirine Ortaya HO HOI HO
kovalent baAa peptid bagx denir. Bu
tekrar cereyan etmesi sonucunda, peptid
tekrar
baAh cok
·- r - · Peptid
Amino ui; b " Karboksil ui;
sayida amino asit iceren bir polirner olan polipeptid (N-terminal) aw• (C-terminal)
Seki! 5.17'de bordo renkte olan tekrarlanan ..t. $ekll S.17 Pollpeptld zlnclrlnln olufumu. Peptid ba{llan, bir
atomlar dizisi, polipeptid omurgas1 olarak adlandinhr. Fark- amino asidin karboksil grubunu bir sonraki amino asidin amino grubuna
ba{llayan dehidrasyon tepkimeleriyle Peptid ba{llan, amino
h amino asit yan zincirleri (R gruplan), bu omurganm ui;taki (N-terminal) amino asitten baslayarak, teker teker olusturulur. Po-
na uzanir. Polipeptidlerin birkac monomer- lipeptid, tekrarlanan bir omurga yap1sina (mor) sahiptir. Amino asit yan
den binlerce amino aside kadar Her ozgill polipep- zincirleri (san ve bu omurgaya ba{lhdir.
tid, kendine ozgii amino asit dizisine sahiptir. Po- •UWI,. Yeni peptid bagm1 o/u$furacak olan karboksil ve amino
gruplanm daire it;ine alarak i$<Jretleyiniz.
lipeptid zincirinin bir ucunda serbest bir amino grubu, di-
ucunda ise serbest bir karboksil grubu dikkat
ediniz. Dolay151yla, belirli uzunluktaki bir polipeptid tek bir
amino ucu (N-terminal) ve tek bir karboksil ucu (C-terminal)
icerir. Buyiik boyutlu bir polipeptldde yan zincirlerin sayis1
terminal gruplann sayismdan cok fazla molekii-
lun bUtUn olarak kimyasal bu yan zincirlerin
ve sayis1 tarafindan belirlenir. DoAadaki polipeptldlerin bU-
yiik bir bulunmalan, daha once de mi§ ve bu kii¢k fragmentlerin amino asit dizislnl saptamak
miz gibi, onemli bir kavramdu. Bu kavram, hucrelerin smir- kimyasal yontemler Sanger ve ar-
h sayida monomer! farkh dizilerde birbirine baAlayarak, cok ytllarca sfuen 9ibalar sonucunda insulinin rum di-
farkh polimerleri zisini ortaya 9-karmayi
Bir pollpeptidin amino asit dizislnl bu
Protein Yap1s1 ve bize proteinin uc-boyutlu yapm (slkhkla "yap1" olarak ifade
edilir) ve hakkmda ne anlatir? Polipeptid terimi protein
Protelnlerin ozgill onlann uc-boyutlu mirnarileri- teriminin deAi!dir. Tek bir pollpeptidden
nin bir sonucudur. Bu mirnarinin en basit dilzeyi amino asit- bir protein soz konusu bile bu iki terim arasmda-
lerin dizisidir. Proteinlerin amino asit dizislnl ilk belirleyen ki uzun bir yiin ile bu yiinden t)rillen bellrll bU-
Frederick Sanger, ingiltere'deki Cambridge Dniversitesi'nde yiiklUk ve kazak ile analogtur. bir protein
ile birlikte 1940'lann sonu ve 19SO'le- sadece bir polipeptid zinciri olmayip, cok ozel bukii-
rin insulin hormonu ilzerinde Bu lup, kivrilip, ozgill bir ya da birkac polipep-
na, polipeptidleri ozgill bOlgelerden kiran ayiraclar kullan- tidden bir molekilldfu (Jekll S.18). Proteinin normal

IO ONITE 111 Canh Kimyas1

(•) Kurdele modell, tek bir polipeptid zincirinin islevsel proteini olus· (b) Uzay modell, bir<;ok proteinde gOrulen globaler bi<;imi ve lizozime
turmak Ozere nasrl katlamp bukulda9ana gostermektedir. (Sarr <;izgiler Ozga O<;·boyutlu yap1y1 daha net gOstermektedir.
proteinin bi<;imini kararh k1lan disulfid kOprOlerini temsil etmektedir; ba·
km1z Sekil 5.20.)
"' S.18 Bir protein olan llzozlm enzlmlnln yapm. Ter, gOzyasi ve tOkOrukte bulunan lizozim, bir·
<;ok bakteri tOrOnun yiizeyinde bulunan OzgUI molekOllere baQlanarak, bunlarr par<;alayan ve bu yolla enfeksiyonu
engelleyen bir enzimdir. Proteinin oluk k1sm1, bakteri duvarrndaki hedef molekulleri tamr ve bunlara baglamr.

Antikor proteini Grip viriisO proteini

hiicresel altlilda hangi yap1ya sahip ola-

her polipeptidin amino asit dizisi belirler.
Hiicre bir polipeptid senteZledigl zaman, bu zincir, pro-
teinin yaplSlru kazanmas1 i9n, genellikle kendiligln-
den katlarur. Bu katlanma, zincirin farkh klSlmlan arasmda,
yine amino asit dizileri tarafindan belirlenen, baglar
kurulmas1yla siirdiiriiltir ve desteklenir. protein kaba-
ca kiiresel (globi.iler proteinler) digerleri uzun ip-
likler (fibroz proteinler).
Bir proteinin 5zgill yaplSl, onun nasd belir-
ler. Hemen hemen her durumda bir proteinin bir
ka molekiilii taruyarak ona baglanma dayarur.
S.19 bi9ffi ve evliliginin en 5meklerinden • S.19 Grip vlrQsOndekl blr protein• baOl•nan antl-
birini, yani bir antikor (viicuttaki bir protein) ile bu anti- kor. Grip virOsO proteinlerinden birine (sagda, yesil ve sari) baQll bir an-
korun baglanarak iizere i§aretledigl grip viru- tikor proteininin (solda, mavi ve turuncu) bilgisayar modelini olu$turmak
uzere X·1$1nl kristalografisi ad1 verilen teknik kulanrlm1$11r. Daha sonra
su iizerindeki yabana bir miikemmel bi9msel uy-
bilgisayar yaz1ilm1 kullamlarak bu iki protein in gOruntOleri birbirinden ay-
gunlugunu g5stermektedir. BOliim 43'de sistemi- rrlm1$ ve yOzeyleri arasmdaki bi<;imsel komplemanterite tam olarak orta·
nin 5zgiil yabana molekiillerin bi9mlerine uygun antikor- ya <;1karrlm1$11r.
lan nas1l sentezlediglni 5greneceksiniz. BOliim 2'den endor-
Protein Yapmnm Dort Diizeyi
fin adt verilen dogal sinyal molekiillerinin insan beyin hilc-
relerinin yiizeyindeki 5zgiil resept5rlere baglanarak, mutlu- Bir proteinin i§levini anlama amac1 s5z konusu oldugunda,
luk duygusu verdiglni ve ac1yi giderdiglni hattrlayiruz. Mor- onun yapmru bilmek genellikle yararh olur. <;ok fazla
fin, eroin ve diger opiat tiirii tiimil bi9msel olarak lilik gOstermelerine ragmen tiim proteinler birirlcil, ikincil
endorfinlere benzedikleri ve dolayis1yla beyindeki endorfin ve yap1 olarak adlandmlan, ust iiste ya-
resept5rlerine onlan taklit edebilmekte- p1sal diizeyi DOrdiincil diizey olan dordiincill yap1
dirler. Bu uyum, anahtar ve kilit gibi son derece iki ya da daha fazla sayida polipeptid zinciri protein-
5zgiildur (bakmiz 2.18). Dolayis1yla, bir proteinin lerde ortaya Bu sayfayi izleyen ikl sayfada yer alan
vi - 5megln bir resept5r proteinin agn giderici Ozgiil bir sirl· kll s .20 protein yapmrun bu d5rt duzeyini
ya! molekilliine baglanma yetenegl- molekiiler diizenin so- Bundan sonraki ooliime Once bu dikkatlice
nucu olarak yeni ortaya bir 5zelliktir. inceleyiniz.

aOLOM s Biiy\ik Biyolojik Molekilllertn Yap1 ve &1

 Dogrusal amino asit zinciri Polipeptid omurgasmdaki atomlar arasinda kurulan
hidrojen baglan ile kararh k1hnan bolgeler

ahellks

T.
', Hidrojen ba!)1
', 10
p plllll tabaka -------- ------
Aminou<; Karboksil uca do!)ru
yass1 ok
gOsterilen
Pzindri

,-·- - Hidrojen ba!)1

------ ---
---
-------- --- --- ---
Protelnlerin protelnin genel belirlenmeslne kati-
lan ve tekrarlanan luvnm ya da katlanmalar Jeklirlde olan zlncir lu-
simlanna sahiptlr. Tiimil bir arada lldncll yap1 olarak ifade edilen
bu yap1, pollpeptid omurgasirun tekrarlanan arasmdaki
(amino asit yan zlncirlerl arasmda delil) hidrojen ballarmm sonu-
cudur. Omurga oksljen atomlan klsmi negatlf yilke sahip-
ken, a.wtlara ballt hidrojen atomlan klsml pozltlf yi1k taJirlar (balu-
ruz $ekil 2.16); dolayisiyla bu atomlar arasmda hldrojen ballari ku-
rulabillr. lfidrojen ballari tek baJma oldulunda zayif olmakla blr-
llkte, pollpeptid zlncirinin nispeten uzun blr bOlgeslnde kez
tekrar edildlklerlnden dolayi proteinin bu klslillIU bellrll bir bipm-
de tutabilirler. Bu tip ikincll yaptlardan blrl a-hellks olup, yukan-
da gOriildiilti gibl, blrlnd ve dOrdiincii amino asitler arasmdaki hld-
rojen ballart ile bir arada tutulur. Her transthyretln pollpeptidi sa-
dece blr tane a-heliks bOlgesi blrllkte (blr sonraki sayfa-
daki ttpmctil yap1ya balaruz), dijer globiller protelnler heliks yap1-
smda olmayari bOlgelerle blrblrlnden blrden fazla a-helikse
sahiptlr (bir sonraki sayfadakl hemogloblne baluruz). yap1sal
protelnl olan a- keratin glbl baZl fibrOz protelnler tamamen a-heliks
_,o yap1smdadirlar.
Bir baJka ikincil yap1 tipi P-pillli tabaka<hr. Yukanda gOriildii-
Karboksil u<; lii gibi, bu yap1da yan yana uzanan iki ya da daha fazla pollpeptid
zlndr klslmlari (p ipllkler olarak adlmdlrtlir), paralel iki pollpeptid
Bir protelnln birincll yaplSl Ozgfil diziyle amino aslt omurga klslmlari arasmda kurulan hldrojen ballari ile blr arada tu-
serllerldir. Bir Omek olarak ttansthyretlnl lnceleyellm. Globfiler ya- tulurlar. p plllll tabakalar, transthyretlnde oldulu glbi, (blr sonraki
plh blr kan proteinl olan transthyretln, A vltaminlnl ve tlrolt hor- sayfadaki yap1ya bakuuz) globiller proteinln merkez
monunu tiim vilcuda ve her blrl 127 amino asitten dOrt lasmnu OIU$turur ve Oriimcek alirun lpek protelnl de dahil, bazi fib-
roz proteinlerde baskm olarak bulunur. sayida hidrojen balt-
adet pollpeptld zinclrl Blrlndl yap1yi daha yalandan ln-
mn blrllkte etkisi, her Oriimcek $ iplll!ni ayru alirhktaki lp-
celeyebilmek burada zinclrlerden blrl Zlnclr iize-
llkten daha yapar.
rirldekl 127 pozlsyonun her blrl, burada lasaltmasi ile gOste-
rilen 20 amino asltten blrl tarafmdan
Blrlndl yap1 uzun blr SOzdikteki harflerln masma benzer. T Orumcekler a!)m uzay1p k1salmasma izin veren pilili tabakalar i<;eren
Eler biralahrsa, 127 amino asit uzunlulundaki blr pollpeptld ve yap1sal bir protein olan ipek iplikleri sal91lar.
zlnclri 20127 farkh Oysa blr protelnln blrlndl yap1-
S1, amino asltlerln rastgele bal!anmasi tarafmdan detil, kalttsal gene-
tlk bilgl tarafmdan bellrlenir. Bu blrlndl yap1, zlnclr boyunca
amino aslt yan zlnclrlerirlirl (R gruplan) ve omurganm ldmyasal
nitelll!ne balh olarak lklncll ve iipmctil yaptlan tayln eder.

12 ONIH BIR Canh Kimyast

 Yap1 Dordunci.il Yap1
Yan zincirler arasmdaki kararh bir proteini uzere
k1hnan polipeptidlerin bir araya

---
--- ------
·---- --- ---------
--- Transthyretln
protein!
Transthyretln (dart
polipeptldl polipeptid)

---
--------- --- . .
'
' }'
Ost ilste ikindl yap1 motifleri, blr protelnin il¢ndil yapwdll:. Bau proteinler tek blr makromolekUI hallnde bir
Yukanda transthyretin pollpeptid!nin kurdele modell gOrillmektedir. araya iki ya da daha fazla polipeptid zindrtnden
ikindl yap1, omurga arasmdaki etkilqimleri il¢ndil Dadiinciil yap1 bu polip_eptid alt birimlerin bir araya gelmesiyle
yap1 amino asit yan zindrleri (R gruplan) arasmdaki protein yapmdu. yukanda dOrt polipeptid
ortaya pkar ve protelnin genel yap!Sllll yans1tlr. 0¢ndil yap1ya kattlan zindrinden transthyretin proteininin globiller yapm
biri bidrofobik etkllqim adllll ahr. Bir pollpeptid, gorillmektedir.
almak ilzere katlarurken, hidrofobik (polar-olmayan) Bir omek gorillen fibrOz bir protein olan ve
yan zindre sahip amino asitler genellikle sudan protelnin birbirine adet helikal pollpeptid zindri
merkezinde Dolaymyla, "hidrofobik kolojendir. Bu yap1 uzun liflere bu.yuk bir kazandmr. Bu
aslmda polar-olmayan su molekiillerinden kolojen liflerinirl deri, kemik, tendonlar, ligamentler ve Vilcut
lleri gelir. Polar-olmayan amino asit yan zindrlert blrbirine kmmlarmdaki ba# dokurlun askllan gibi gormes! ipn uygundur.
van der Waals onlan blr arada tutar. Bu arada, (Kolojen Vilcudundaki proteinlerin %40'llll
polar yan zindrler arasmdaki hidrojen ve pozitif ve negatif yilklil
yan zindrler arasmdaki iyonik yapllllll kararh olmasma Kolojen
yardun eder. Bunlarm tiimil sulu hilcre ortammdaki zayU
aricak bunlann kilmillatif etkisi blr protelnin Ozgill kazanmasma
yarduna olur. gorillen ve 1amuzi km hilcrelerinin oksijen
Disfilftd kilpriilerl denilen kovalent protelnin bipmini proteini olari hemoglobin, dorduncill yap1ya sahip globiller
daha da Disillfid kOprillert yan zindrlerinde sillfidril gruplan proteinlere bir Omek Bu
(-SH) (bakmiz Sekil 4.9) slsteirl monomerlerinirl protelnirl protein dOrt adet alt birimden
katlanmas1yla blrblrlerine sonucunda kurulur. Bir sisteirlin Bunlarm ikisi a, dl#er ikisi zindrdir.
kilkfudil ikirld sisteinirl ltiikiirdil ile ve disillfid kopriisil (-S-S-) Hem a hem alt birtmler temel olarak
proteinin farkll klSlmlanru bir araya getirir (balaruz Sekil 5.18a'daki san a-helikal ikirldl yap1ya sahiptir. Her
pzgiler). Bu farkll tilmu buradaki hipotetik protein alt birirn oksijene demir
uzerinde gibi bir proteinin O.¢ndil yap1Sma katkl yapar: atomuna sahip olan ve hem olarak
adlandmlan polipeptid yap1da
olmayan bir

omurgaSl
Hemoglobin

1 oLo M s Buyo.k Biyolojik Molekilllerin Yapt ve IJ

 Birincll lklndl ve iic;iinciil DOrdiinciil
l1lev Alyuvar Hiicresl Blc;lml
yap• yapdar yap•

1 Normal Molekuller bir araya gelmez; Normal alyuvar

hemoglobin her biri oksijen tas1r. hucreleri her biri
c 2 oksijen tas1yan
:g

•-•
3 hemoglobin

°'E 0
II
.I:.
4
5 birimi
.
.
-
molekulleri le
doludur.

6
0 7 a
z

tarafa bakan Orak-hucre Molekuller birbiri ile etkilesir ve Anormal

1 hidrofobik beige
c hemoglobini lif seklinde kristalize olur; hemoglobin lifleri
:a
.2
2
. t\ --
--
oksijen tas1ma kapasitesi buyiik alyuvar hucresini

l'',',,
Oli;ude azahr. orak seklini alacak
8'
j
3
4
--- sekilde deforme
eder.

---- I
5
6
altbirimi
•:I
j.,.
..
0
7
.,,.--"'" lOµm

J. Jekll 5.21 Protelndekl tek blr amino ult deglflkllgl, orak-hUcre hastahg1na neden olur.
M:f.iijf.iMl:ii!-M Valin ve glutamik asit amino asitlerinin (bakm1z Seki/ 5.16) kimyasal dikkate a/a-
rak, valinin glutamik asit yerine proteinin Ozerindeki dramatik etki ii;in muhtemel bir a<;Iklama
oneriniz.

Orak-Hiicre Hasta/1g1: Birincil Yap1daki sentezi srrasmda diger proteinlerin yardimiyla dogal olarak
Bununla birllkte, protein yapist kim-
Birincil yap1daki bir proteinin konfor- yasal ve fiziksel da baghdrr. Eger pH, tuz Sl-
masyonunu ve gorme etkileyebilir. Omegin, cakhk ya da diger zayif kimyasal bag-
klrmw kan hiicrelerinin oksijen proteini olan he- lar ve protein bozulabillr ve protein do-
moglobinin normal birincil yapmndaki belirli bir pozisyon- gal kaybederek denatiirasyon denilen bir
da yer alan bir amino asidin (glutamik asit) bir ami- llge ugrar 5.22). Denatiire protein,
no asitle (valin) yer kahtsal bir kan rahatsJ.ZIJ.gi olduSJ.mdan dolayi, biyolojik olarak aktif
olan orak-hiicre hastaltgma neden olur. Normal klrmlZl Proteinlerin sulu ortamdan eter ya da kloroform gibi
kan hiicreleri disk Ancak orak-hiicre hastahSJ.n- polar olmayan bir aktanldiSJ.nda, polipeptid
da, anormal hemoglobin molekiilleri egillmin- zinciri, hidrofobik losmtlan bulundugu tara-
de olduklanndan, hiicrelerin baztlan deforme olarak, orak
ahr 5.21). Bu hastahSJ. bazi.
li hiicrelerin Ince kan damarlanni tlkayarak kan en-
gellemesi sonucunda, pertyodik olarak "orak-hiicre" krizi ge-
Bu gibi hastalar, protein yap1smdaki basit bir
proteinin yiklcr bir etki goste-
ren dramatik Omeklerdir.

Protein Yapmm Belirleyen Nedir?

Kendine Ozgii bir sahip olan her proteinin Ozgiil bir Normal protein Denature protein
lev kazanchgiru. gOrdillc. Protein yap1srm belirleyen temel et-
menler nelerdir? Bu sorunun cevabmm zaten biliyor-
.A Jekll 5.22 Protein denatUrasyonu ve renatUrasyonu. . .
sunuz: Belirli amino asit dizisine sahip bir pollpeptid zinciri, Yuksek s1cakhklar ya da c;esitli kimyasal maddelerte isJeme sokma, prote1nin
ikincil ve yap1darl sorwnlu olan belir- $E!klini ve dolay1s1yla isfevjni kaybetmesine yol ac;arak onu denature edecek-
lenen ve devam ettirilen biPmini tir. Eger denatOre protein halde kahrsa, c;evrenin kimyasal ve fizik-
kazanu. Bu olay, hiicre kalabahk ortamda proteinin sel kasullan tekrar normale dOndugunde genellikle renature olur.

84 ONITE BIR canh Kimyas1

fa dogru yonelecek yeniden katlarur ve denatiire olur. polipeptldin kazanacagi yap1yi belir-
Denatiirasyona neden olan ajanlar arasmda proteinin lemezler. Bunun yerine yeni polipeptld zinciri kendiligm-
koruyan hidrojen lyonik ve dlsill- den katlarurken, onu sitoplazrnik ortamdaki "kOtii etkiler-
fit kOprillerini Iwan kimyasallar bulunur. Yap1yi kararh kilan den" ayn tutarlar. 5.23'de gOrillen E. coli
zayif Iwarak, pollpeptld zincirini bozan s1- bakterlsindeki ip silindir dev
cakhk da denatiirasyona yol acar. suasmda yumurta kompleksidir. Silindirin polipeptldlerin kat-
aki bunun nedeni, denatiire olan protelnlerin co- lanmas1 icin koruyucu bir ortam saglar. Gecen on yilda
z\inmez hale gelerek, Bu durum yiiksek tlnalar ve dogru katlanmanm ger-
neden oldilii.icii de aciklar: Yilksek vilcut kontrol eden molekiller sisternle-
s1cakhldannda kandaki protelnler denatiire olabllirler. ri Bu slsternler ya protein-
Test tiipil lcindeki cozeltlde bulunan bir protein 151 ya da lert yeniden katlarnakta ya da ilzere onlan
kimyasallarla denatilre edildlkten sorua, denatiire edict aja- retlemektedir.
nm ortamdan s1.khkla bieimine polipeptldler hilcre ipnde ciddi bir
tekrar geri donebillr. Bu olgudan sonucu ciI<arabillriz: 6z- problem yaratu. Alzheimer, Parkinson ve deli dana hastaligi
gill bipmin kurub:nas1 icin gerekll bilgi, proteinin birincil ya- gibi hastahk, proteinlerin birikimiy-
p1S1nda mevcutttlt. Amino asit dizlsi proteirlin yap1S1ru belir- le de 5.20'de gorillen transthyre-
ler -a heliks nerqde tabakalar nerede orta- tin protein!, bunamanm blr tlpirlinin de arala-
ya cikacak, disill.£it kOprillert nerede yer alacak, lyonik baglar nnda hastahklarda
nerede kurulacak vs. gibi-. Ancak, hilcre ieffide protein kat- Bilim insanlannm elinde dogru bir protein
lanmas1 nasil olsa bile, bunun yap1sm1 tarn olarak saptarnak
cok kolay deglldlr. Bunun nedeni proteirl molekillilniln bin-
Hiicre Protein Katlanmas1 lerce atom icermesidlr. ilk 3-B yapilar 1959'da hemoglobin
Bugiln biyokimyaolar 10 milyondan fazla proteinln amino ve buna benzer bir protein ilzerinde Bu
asit dizlslni ve 20.000'den fazla protelnin de uc-boyutlu lan milmkiln kilan yOntem X-qm.t krlstalograftsi olup,
rnini billyorlar. protein katlarunasmdaki kural- bu yOntem o gilnden bu yana farkh proteinin 3-B ya-
lan proteinin birincil yap1S1yla p1s1ru saptamada kullanilmaktadu. Yakin zamanda Stan-
boyutlu yap1s1 arasmda korelasyon kurmaya ford Oniversitesi'nde Roger Kornberg ve
Ancak µe yaZlk ki, protein-katlanma problerni bu kadar basit n bu yontemi, gen ifadesirlde kritlk bir rol oynayan RNA
degildir. Proteinlerin kararh konformasyona giden yol- pollmeraz enzimirlin yapmm ortaya cikarmak kullan-
5.24). Protein yap1srm arializ eden bir diger
da muhtemelen ara basamaklardan gecer ve olgun ya-
p1ya bakmak, bu formun kazamlmas1 gereken ara basa- yontem, nilkleer magnetlk rezonans (NMR) spektroskopidir.
maklan aciklamaz. Bununla birllkte biyokimyaalar blr pro- Bu yOntem protein kristallzasyonunu gerektirmez. c;:ok daha
teinin katlanmas1 suasmdaki ara izlemek yon- yeni olan bir amino asit dizisinden polipep-
temler tldlerin 3-B yap1suu tahmin etmede kullarur
Katlanma silrecinde kritlk olan pperoninler (aym za- (bak1mz Bolilm 1). kristalografisi, NMR spektroskopi
manda proteirileri olarak adlandmhrlar), diger pro- ve biyoinformatlk, proteinlerin yap1s1m ve ortaya
teinlerin dogru katlanmasma yardimo olurlar 5.23). karmada birbirini tamarnlayan

.,. 5.23 $ape- Dogru

ronin etkisi. Bilgisayar- katlanm1$
la bu (solda)
E.coli bakterisindeki bO-
yOk bir protein
kompleksini gOstermek-
tedir. ic; k1s-
mindaki yeni sen-
polipeptidlerin
dogru bic;imde katlanma-
lan ic;in bir korunak (
silindir .
turur. Bu kompleks, iki
proteinden Pro-
teinlerden birisi ic;i si-
lindiri, ise her iki $aperolnln Etkisinin 8 ba!)lamr ve polipeptidin €) aynhr ve
uca da uyabilen bir (tamamen biraraya Basamaklan: katlanmas1 hidrofobik bir dogru katlanm1$
gelmi$ hali) 0 polipeptid ortam ofu$turacak protein serbest
silindirin bir ucundan silindirin bic;im birak1hr
girer neden olur

BOLOM s Biiyilk Biyolojlk Molekiillertn Yap1 ve 85

 't' 5.24 SORGULAMA
RNA polimeraz II enziminin 3-8 bize onun
hakkmda ne anlat1r? Nukleik asitler kahtsal bilgiyi
DENEY Roger Kornberg, DNA ikili sarmahna baglanarak RNA sentezle- depolar, aktanr ve ifade eder
yen RNA polimeraz ll'nin 3-B saptamak Ozere X-1$1nr kristalogra-
fisini kulland1g1 2006'da Nobel Kimya OdOIO'nO kazand1. Kornberg Eger polipeptidlerin birincil yap1s1 proteinin belir-
ve arkada$1an bile$enden olu$an kompleksin tOmOnO kristalize ettik- liyorsa, birinctl yap1yi belirleyen §ey nedir? Bir polipeptidin
ten sonra, kristalin bir X-1$1nr demeti gonderdiler. Kristalin atomlan
X-1$mlannr dijital bir detektor taraf1ndan kaydedilen ve X-1$1nr kmnrm $e-
amino asit dizisi gen olarak bilinen kahtsal birim tarafindan
mas1 ad1 verilen noktalar halinde dOzenli bir dag1tt1 (k1rd1). programlanu. Genier, nukleik asitler. olarak bilinen bile§ik
Kmlm1$
sm1fma dahil olan DNA'dan ibarettir. NUkleik asitler nukleo-
tidler olarak adlandmlan monomerlerin polirnerleridir.

X-1$1nr
kaynag1 X-1$1nr
']"""" Nukleik Asitlerin Roll.i
demeti iki tip nukleik asit olan deoksiriboniiklei.k asit (DNA)
'T>
ve rlboniiklei.k asit (RNA) canh organizmalann komp-
Kristal Dijital X-1$1nr k1nnrm
dedektor $emas1 leks bile§enlerini bir sonraki ku§aga aktarmala-
BULGULAR Kornberg ve arkada$1an, X-1$1nl kmnrm $emalanndan ve nru saglar. Burtin molekuller sadece DNA kendi rep-
kimyasal yontemlerle saptanan amino asit dizisinden elde edilen verileri
kullanarak, bilgisayar yaz1hm1 yard1m1yla kompleksin 3-B modelini olu$-
likasyonunu yonetebilir. DNA aym zamanda RNA sentezini
turdular. ve RNA ile protein sentezini de yonetir 5.25).
DNA, organizmalann ebeveynlerinden kahtimla kazan-
d1gi genetik maddedir. Her kromozom genellikle yilzlerce ya
da binlerce gen uzun bir DNA molekUlu Huc-
re bolunerek bunun DNA molekUlleri kopyala-
mr ve bir hucre bir sonrakine aktanlu. Hucre-
nin butiin etkinliklerirli programlayan bilgi, DNA yap1smda
kodlaruru§tlr. Bununla birlikte DNA, hucre i§levlerinin yeri-

Ara$t1nc1lar olu$turduklan modeli analiz ederek RNA polimeraz

ll'nin farkh bOlgelerinin i$1evleri hakk1nda bir hipotez olu$turdular. Orne-
gin DNA'nrn Ost k1smmdaki beige, nOkleik asitleri yerinde tutan bir k1s-
gibi davranabilirdi. (BolOm 17'de bu enzim hakkmda daha fazla bil-
gi edineceksiniz.)
KAYNAK A. L. Gnatt et al., Structural basis of transcription: an RNA
polymerase II elongation complex at 3.3A, Science 292: 1876-1882
(2001).
SITOPLAZMA
stM·hUffiM Eger siz makalenin yazan ve modeli ki$i
olsaydm1z, RNA polimeraz ll'nin polipeptid sarmallannr ne
tip bir protein yap1s1 olarak adland1nrdm1z? ·
8 Nuklear por,
KAVRAM KONTROLO 5.4 ic;inden mRNA'nm Ribozom
sitoplazmaya
1. Denatiire olmu§ bir protein, artJ.k normal i§le- gec;i$i
vini yapainaz? .
2: ikincil yap1yi bir arada tutan baglarda polipeptidin
hangi klSlmlan gorev ahr? yap1 cevab1-
€> mRNA Ozerinde
bilginin
kullarnlmas1yla
••,,
mz nedir? protein os.-tJlli:b e e
sentezi
3. st«liihit1¥M Valin, losin ve izolosin amino asit-
leri apsmdan zengin bir polipeptid bOlgesinin kat- Polipeptid ·
laruru§ polipeptidde nerede yer alrnasrm beklersiniz?
.A. 5.25 DNA _.... RNA _.... protein. Okaryotik hOcrelerde
Apklayimz. dekteki DNA, sitoplazmadaki protein Oretimini, elc;i RNA (mRNA) sente-
zini yOneterek programlar. (HOcre diger elemanlara oranla bu
Onerilen yamtlar Ek A'ya bak1mz
$ekilde gosterildiginden daha bOyOktOr.)

86 ONITE BIR Canh Kimyas1

ne getirilmesinde Bu Ozel- ten yoksun olmakla birlikte, DNA'dan ribozomlara ve kod-
lik bir bilgisayar progranurun kendi bir banka dekon- bllgiyi amino asit dizilerine tercilme eden hi.ic-
tunu yazamamas1 ya da bir misu gevregi kutusu ilzerinde- re ekipmanlanna gondermek RNA'yi kullanirlar. Son
ki barkodu okuyamamasma benzeti.lebilir. Banka dekontu- yillarda dikkatler hilcrelerde roller olan ve
nun yazdmlabilmesi bir yaz1C1ya, barkodun okunabil- daha Once bilinmeyen RNA tipleri \.izerirle Biyo-
mesi de bir taray1C1ya gereksinim gibi, genetik lojide s1khkla gibi, tarih yazllmaya devam
programlann uygulanabilmesi de proteinlere gereksi- etmektidir! BOlilm 18'de RNA molekilllerinin yeni
nim vard1r. Hilcrelerin molekiller -biyolojik haberdar olacakslOlZ.
lerin 6megin, kumw kan hilcreleri-
nin oksijen DNA deAU, DNA'mn hemog- Nukleik Asitlerin
lobin molekillildilr.
nilkleik asit tipi olan RNA, gen ifadesinde, yani ge- Ni.ikleik asitler, pollntikleotid denilen polimerler halinde
netik bilginirl DNA'dan proteinlere nasll go- bulunan makromolekilllerdir S.26a). Achndan da an-
rev alu? DNA mo!ekillil ilzerindeki her gen, elp RNA (mRNA) gibi her polinilkleotid, niildeotid denilen mono-
denilen ozel tipirlirl sentezini yonetir. Bu mRNA merlerden Genel olarak bir nilkleotid klsirn-
molekillil bir proi,finin tamam1I11 ya da bir klsm1I11 dan azot bir baz, bir (pen-
toz) ve bir ya da daha fazla fosfat grubu S.26b). Poli-
mak ilzere katlaruiri polipeptid O.retimini yonetmek hilc-
renin proteirl-sedfez ile etkilqir. Genetik bllgi ni.ikleotid her monomer, sadece bir tane fosfat gru-
DNA Rl'l'A protein ozetleyebiliriz (ba- buna sahiptir. Fosfat nilkleotid klsmma nUkleo-
zid ad1 verilir.
klmz 5.25) .. Protein sentezinin yer ribo-
zom olarak adlandmlan kil¢k hilcresel yap1lardu. Okaryo- 6ncelikle bir ni.ikleotidi kurmak ipn gereken azotlu baz-
tik hilcrede ribozomlar sitoplazmada, DNA ise yer lan irlceleyelim 5.26c). Her azotlu baz, azot atomlan
ahr. Elp RNA, proteinlerin sentezi gerekli talimatlan bir ya da iki adet halkaya sahiptir. (Azotlu baz terimi-
kirdekten sitoplazmaya Prokaryotik hilcreler nin kullamlma nedeni, azot atomunun tt+ alarak

Seker-fosfat omurgas1
5• uc; / (mavi zemin Ozerinde) Azotlu bazlar
Pirimidinler
0
II
,,.c, ,...CH3
HN C
I II
NOkleozid 0.,.c,w. . cH
H
Azotlu
baz Sito;zin (C) Timin (T, DNA'da) Urasil (u, RNA'da)

0 5'(
II
-o-P-0--CH
\ 7H2
I 2
o-
Fosfat
,N
grubu
H
(pentoz)
Adenin (A) Guanin (G)
(b) NOkleotid
OH
$ekerler
3'uc; 5 5

(a) PolinOkleotid ya da nOkleik asit HOCH2 O OH HOCH2 O OH

.& 5.26 NUklelk asltlerln blleJenlerl. (a) Bir polinukleotid, azotlu

bazlann s1rayla baOland101 bir omurgas1 (b) Bir nukleotid OH H OH OH
monomeri bir azotlu baz, bir ve bir fosfat grubu ii;erir. Fosfat grubu ii;ermeyen
yap1ya nukleozid ad1 verilir. (c) NOkleozid bir azotlu baz (pOrin ya da pirimidin) ve Deoksiriboz (DNA'da) Riboz (RNA'da)
karbonlu bir (riboz ya da deoksiriboz) ic;erir.
(c) NOkleozid bileienleri

BOLOM s Buyiik Biyolojik Molekiillerin Yap1 ve 87

baz gibi davranma egillminde olmas1d1I.) tki tane azotlu baz rincil yaplSlm-; proteirlln amino asit dizisi ise, proteinin
ailesi vardlI: pirirnidinler ve piliinler. Pirimidin, karbon ve yaplSlm ve hiicredeki i§levirli belirler.
azot atomlanndan olu§an alti-iiyeli bir halkaya sahiptir. Piri-
midin ailesirlln iiyeleri sitozin (C), timin (T) ve urasil (U)'dir. DNA ve RNA Moleki.illerinin YaplSI
Piirinler daha biiyillcttir ve altl-iiyeli bir halka ile be§-iiyeli
Hiicredeki RNA molekillleri, Sekil 5.26a'da gibi,
bir ba§ka halkarun kayna§mas1yla Adenin (A) ve
tekli poliniikleotid zincirleri halindedir. Buna kar§ilik, DNA
guanirl (G) ptirindir. Ozgtil pirimidin ve piirinler, halkalara
molekillleri, ildli sarmal olu§turacak §ekilde hayali bir ek-
bagh kiyasal gruplar farkiilik Adenin, gua-
sen etrafmda iki tane poliniikleotide ya da "zinci-
nin ve sitozin hem DNA'da hem de RNA'da bulunur; tirnin
re" sahiptirler (Jekll 5.27a). Seker-fosfat omurgalari birbirine
sadece DNA'da, urasil ise sadece RNA'da yer allI.
zit 5' 3' yOnlerde uzamrlar; otoyola benzeyen
Simdi azotlu baza bir §eker ekieyelim. DNA'daki
bu antiparalel olarak ifade edilir. Seker-fosfat
deoksiriboz, RNA'daki §eker ise ribozdur (bakiruz Sekil
omurgalan, sarmahn yer alllken, azotlu bazlar sar-
5.26c). Bu iki §eker arasmdaki tek fark, deoksiriboz halkas1-
malm klsmmda birbirleriyle tki zincir, e§le§mi§
run 2 no'lu karbonunda bir oksijenin eksik olmas1du; deok-
bazlar arasmdaki hidrojen baglan (bakmiz Sekil 5.27a) ile
siriboz adi buradan kaynaklamr. Seker karbonlanrun rakam-
bir arada tutulur. DNA molekiillerinin yiizlerce ve hat-
lanru, §ekerin bagh oldugu azotlu bazm halka yap1smdaki
ta milyonlarca baz ¢t1 uzunlugundadlI. Uzun bir DNA iki-
atomlar kullamlan rakamlardan ayut etmek ntik-
li sarmal1, pek gen bu genlerirl her biri molekiiliin
leozid ya da niikleotidin §eker karbonlarmdan sorua iissu (')
belirli bir klsmrm i§gal eder.
i§areti kullaruhr. DolaylSlyla, §eker halkasmdaki ikinct kar-
tkili sarmal sadece belirli bazlar birbirlerine uy-
bon 2' ("2 iissti"), halkamn di§ma uzanan karbon ise
gunluk ta§1r. Adenin (A) daima timin (T), guanin (G) ise da-
5' olarak adlandmhr.
ima sitozin (C) ile e§le§ir. ikili sarmal boyunca zincirlerden
Buraya kadar bir niikleozld (azotlu baz + §eker) olu§tur-
birinin baz dizisirll okumak istersek, diger zincirin baz di-
duk. Niikleotid yaplSlm tamamlamak §ekerin 5' karbo-
zisixli bilmemiz gerekir. Eger bir zincir baz dizl-
nuna bir fosfat grubu ekleriz (bakmlz Sekil 5.26b). Niikleotld
si 5'-AGGTCCG-3' ise, baz e§le§mesi kurallarma gore, di-
yaplSl, 5 no'lu karbonuna bir tane fosfat grubunun
ger zincirde bu kar§1smdaki klsimn baz dizlsi
eklenmesiyle tamarnlamr (Sekil 5.29b). Bu molekill bir ntik-
3'-TCCAGGC-5' olacaktlr. tkili sarmalm zincirleri birbirle-
leozid monofosfat ya da daha deyi§le bir niikleotiddlr.
rine komplemanterdir. Bu Ozellik bOliinrneye hazirlanan bir
hucrede her DNA molekillilniin birbirine iki kopyas1-
Ni.ikleotid Polimerleri
runm miimkiln ktlar. Hiicre bOliindiigiinde
Simdi bir poliniikleotid olu§turmak iizere bu niikleotidle- bu kopyalar yavru hucrelere daAitlllI ve onlari atasal hiicre-
rin birbirine nasll gOrebiliriz. Kom§u niikleo- nin genetik yapar. 0 halde DNA'run yaplSl, hiicre
tidler, iki niikleotidin §ekerlerirll baglayan bir fosfat grubun- galmas1 Sliasmda genettk bilginin aktanm l§levirlln sorum-
dan olu§an fosfodiester ba8J. ile baglarur. Bu baglanma, tek- lusudur.
rarlanan §eker-fosfat birimlerinden bir omurga ile so- Komplemanter baz e§le§mesi iki RNA molekillii ve hat-
(Sekil 5.26a). (Azotlu bazlann §eker-fosfat omurga- ta ayn1 RNA molekiilil belirli niikleotid dizileri ara-
sma dahil olmadigma dikkat ediniz.) Polimerin iki serbest smda da yer alabilir. de bir RNA molekillu
ucu blrbirinden belirgin olarak farkhdir. Bir 5' karbona ki baz onun gerekli olari bl-
bagh blr fosfat, digerirlde ise 3' karbona bagh hidroksil grubu kazanmasma izin verir. 6megm polipeptid sentezl Slia-
vardir; bu suas1yla 5' ve 3' olarak ifade edilir. Polintik- smda amino asitleri ribozoma getiren ve ta§1yia RNA (tRNA)
leotidin, tek yOnlii yola benzer §ekilde, §eker -fosfat omurga- olarak adlandlillan RNA tipirll Bir tRNA molekii-
s1 boyunca 5"den 3"ye yOneldigirll sOyleyebiliriz. Bu lii yakla§1k 80 niikleotid uzunlugundadlI. Bunun bi-
omurgas1 boyunca azotlu bazlarm olu§turdugu molekilliin birbirine antiparalel uzanan komplemanter
uzantllar yer allI. kls1mlarmdaki niikleotidler arasmda kurulan baz
DNA (ya da RNA) polimeri iizerindeki her gene Ozgti baz sonucunda ortaya 5.27b).
dizisi, o hiicreye Ozgtin bir bilgi saglar. Genler yiizlerce, bin- RNA'da adenirl (A) urasil (U) ile RNA'da timin (T)
lerce niikleotid uzunlugunda olabildikleri muhtemel bulunmaz. RNA ile DNA arasmdaki bir diger fark, DNA'nm
baz dizileri sonsuz sayida olabilir. Hiicre i9n bir gen, dOrt daima ikili sarmal halde bulUI1I0as1, RNA'nm ise daha
adet DNA bazirun Ozgiil dizlsinde kodlanmi§ bilgi anlam1m ken olmas1dlI. Bu nedeni RNA molekillii
ta§lI. Omegm 5'-AGGTAACIT-3' dizlsi belirli bir anlam ta- komplemanter baz uzunlugu ve yeri-
§lrken, 5'-CGCTTTAAC-3' dizlsi farkh bir anlam ifade eder. nin, Boliim 17'de gOrecegirllzgibi, farkh RNA tiplerinde fark-
genler daha uzundur.) Bir gende- 11 olmas1du.
ki bazlann suas1, proteinin amino asit dizisini -bi-

88 ONITE BIR Canb l<imyasi

... 5.27 DNA ve tRNA molekOlle-
5' 3'
rlnln yapilan. (•) DNA molekOIO genellik- omurgalan
le, antiparalel polinOkleotid zincirlerinin (bura-
da mavi kurdeleler sembolize
tir) omurgalan sarmahn yer
alan, ikili sarmal lki zincir hidrojen
baglan ile birbirlerine bagh azotlu baz <;iftleri
ile birarada tutulur. Burada sembolik
gosterildigi gibi adenin (A) sadece timin ile, gu- Hidrojen bag1 ile bagl1
anin (G) ise sadece sitozin (C) ile e$1e$ir. Bu baz r;ifti
kildeki her DNA zinciri Selcil 5.26a'da $ematize
edilen polinOkleotidin ozde$idir. (b) tRNA mo-
lekOIO RNA'daki antiparalel k1s1mlann komple-
manter baz yapt1g1 kabaca L
bir yap1dir. RNA'da Aile U

3' 5• Hidrojen bag1 ile bagh

baz r;ifti
(a) DNA (b) Ta11y1c1 RNA
... ·--- -·- ·------- ··- - --·- ···-- ·-·---- .- ··-·

DNA ve Proteinler Evrimin Suyun su molekiilleri arasmdaki

Kullanilabilir lerin sonucu oldugunu gorduk. Bu her biri
hidrojen ve oksijen atomlanmn ile ortaya
ifrlftl Bizier, memelilerdelei lo.Ive sut uretimi gibi ortak kar. Organik ve kar-
Ozelliklerin ortak atalann kamtl bon iskeletlerine ve bunlara bagh kimyasal gruplara indlrge-
kiruz; artlk billyoruz lei DNA kahtsal bilgiyi genler ha- dik. Makromolekilllerin organik molekilllerden
linde ve goruyoruz lei genler ve onlann urunleri (pro- tugunu ve yeni ozellikler kazandiklanm gorduk. Makromo-
teinler), bir organizmamn kahtsal belgeler. DNA lekullere ve lipidlere bir yaparak incelememizi tamam-
molekilllerindelei nillcleotidlertn dizisi, ebeveynler- larken, hucre yaplSlm ve ogreneceginiz ikinci Unite-
den yavrulara ve bu diziler proteinlerin amino asit di- ye bir kopru kurduk. Canhhgi daha basit indlrgeme
zilerlni belirler. DNA'lan, ayru tiire ait ancak ak- gerekliligi ile bu bir biiti.in halinde gozden
raba olmayan bireylerin DNA'lanndan daha fazla benzer- arasmda bir denge saglamayi surdurecegiz.
lik Eger canhlann ise, "mo-
lekiiler genealoji" kavrarmru rurler arasmdaki akrabahklan
kapsayacak Fosillere ve anatomik ka-
mtlara dayanarak yalo.n akraba olduklan gorulen ilei ttirtin, 1. 5.Z6a'ya bakmiz. Seklin en usrunde-
DNA ve protein dizilerlnin, uzak akraba ti.irlere oranla daha lei nukleotidin karbonlanm numaralandm-
fazla ortak lo.sun bekleriz. varolan du- mz, azotlu bazlan daire ahruz, fosfatlann uzeri-
rum da budur. Bir omek olarak, insan hemoglobininin fS po- ne ytldiz koyunuz.
lipeptid zincirl diger omurgahlardaki hemoglobin polipep- 2. DNA ikili sarmahndaki zincirlerden biri
tidi ile 146 amino asitlik bu zincir insan- 5'-TAGGCCT-3' azotlu baz dizisine sahip bir bOlge
lar ve gorlllerde sadece bir amino asit farkh iken, Bu diziye komplemanter zincirl yaza-
insanlarla kurbagalar 67 amino asit farkhdu. Mo- rak bunun 5' ve 3'
lekiiler biyoloji, evrimsel akrabahklar1 biyologlann 3. MM·i·hli0¥A (a) Z. Sorudalei DNA ikili sarmah-
kullandlklan bir yenisini daha nm zincirlerlnden birinde
nacak bir
5'-TAAGCCT-3'
Canh Kimyasmdaki Yeni Ortaya
3'-ATCCGGA-5'
Ozellikler Temas1: Tekrar
Bu iki zincirde bazlan daire ala-
Canhhgm yap1sal diizeylerde olarak organize ol- rak i§aretleyiniz. (b) Eger usttelei
dugunu hatlrlay1mz (bak1mz 1.4). Bu suarun bir usttelei zincir hucre tarafmdan komplemanter zincir
her diizeyinde yeni Ozellikler ortaya BOlum Z-5'de can- mak ipn kullaruhrsa, buna uyan zincir nastl olacak-
h leimyas1m inceledik. Ayru zamanda, srrasmm artl- tu?
bagh olarak yeni ozelliklerin nasli ortaya hakkm- Onerilen yamtlar Ek A'ya bak1mz
da daha bir fikir de

10LOM s Bily\lk Biyolojik Molekilllerin Yap1 ve 19