Professional Documents
Culture Documents
تجميعية تمارين البكالوريا وحدة آليات تركيب البروتين
تجميعية تمارين البكالوريا وحدة آليات تركيب البروتين
تجميعية تمارين البكالوريا وحدة آليات تركيب البروتين
https:// facebook.com/mahdjibailyes
التمرين :01بكالوريا 2023شعبة علوم تجريبية
تتأثر عملية تركيب البروتين بعوامل عديدة منها ما يعمل على إيقاف تركيبه ،وفي هذا اإلطار يسعى الباحثون إلى استغالل
بعض المواد المثبطة لتركيب البروتين في عالج بعض األمراض.
الجزء األول:
المالريا مرض يسببه الطفيلي "بالسموديوم" الذي يستهدف كريات الدم الحمراء ُمحدثا بذلك فقر الدم ،يُعالج هذا المرض
حاليا بدواء (.)ML901
قصد معرفة آلية تأثير هذا الدواء على الطفيلي وعدم تأثيره على اإلنسان نقدم لك الدراسة التالية:
تمثل الوثيقة ( )1نتائج تجريبية حيث:
-الشكل (أ) :يترجم قياس معدل الطفيليات في الدم بعد اإلصابة دون عالج وفي حالة العالج بدواء الـ.ML901
-الشكل (ب) :يمثل نسبة حدوث مراحل تركيب البروتين عند الطفيلي في تراكيز متزايدة من دواء .ML901
الوثيقة ()2
~~1
الوثيقة ()3
-برر أهمية استعمال دواء ML901انطالقا من معلوماتك ونتائج الوثيقتين ( )2و(.)3
~~3
الشكل (ب) الشكل (أ)
~~4
-وضح باستغالل معطيات الوثيقة ( )2طريقة تأثير الجينتاميسين ُمصادقا على صحة الفرضية المقترحة.
الجزء الثالث:
انطالقا مما توصلت إليه من هذه الدراسة ،برر االهتمامات المتزايدة بالمضاد الحيوي الجينتاميسين في الطرق العالجية.
الوثيقة ()1
-وضح كيفية تأثير مادة ( )α-amanitineعلى تركيب البروتين باستغاللك لشكلي الوثيقة (.)1
الجزء الثاني:
تم تطوير عالج جديد يستهدف الخاليا السرطانية مبني على مبدأ الجمع بين تأثير ( )α-amanitineونوعية األجسام المضادة
يدعي اختصارا ( ،) ATACلدراسة آلية تأثير هذا العالج نقدم المعطيات الموضحة في الوثيقة ( )2حيث:
-الشكل (أ) :يوضح نتائج تتبع حجم أورام سرطانية عند مجموعة فئران تلقت جرعات مختلفة من دواء ( )ATACعن طريق
الحقن الوردي وأخرى لم تتلق هذا الدواء.
-الشكل (ب) :يبرز آلية عمل دواء ( )ATACعلى المستوى الخلوي.
~~5
الشكل (أ)
الشكل (ب)
الوثيقة ()2
شرح آلية تأثير دواء ( )ATACعلى الخاليا السرطانية ُمبرزا دور األجسام المضادة في ذلك ،انطالقا من استغالل شكلي الوثيقة (.)2
-ا َّ
~~6
الشكل (أ)
UAU GUC CAA AGG GCA GAG GAA الرامزة
Tyr Val Gln Arg Ala Glu Glu المعنى
ACA UGA UUA AUG AAC AUU AAG الرامزة
Thr STOP Leu Met Asn Ile Lys المعنى
UAA UAG الرامزة
Glnعند Tetrahymena Glnعند Tetrahymena
المعنى
STOPعند كائنات حية أخرى STOPعند كائنات حية أخرى
الشكل (ب)
الوثيقة ()1
)1حلل نتائج المرحلتين األولى والثانية.
)2باستغالل شكلي الوثيقة ( ،)1اشْرح سبب االختالف المالحظ بين نتائج المرحلتين األولى والثانية.
الجزء الثاني:
-لتفسير اختالف ناتج التعبير المورثي للـ ARNmالموضح في الشكل (أ) من الوثيقة ( )1عند كل من األرنب
و Tetrahymenaوإمكانية االستفادة من ذلك في عالج بعض االختالالت الوظيفية ،تقدم لك الوثيقة ( )2حيث يمثل الشكل (أ)
معطيات علمية ،أما الشكل (ب) فيمثل جزء من بداية األليل العادي ( )R1المورثة بروتين الكازيين في حليب األم ،وجزء من
بداية األليل الطافر ( )R2لهذه المورثة ،والذي يتسبب في غياب الكازيين من حليب األم وينتج عن ذلك خلل في نمو رضيعها.
-تمتلك Tetrahymenaجزيئات مشابهة للـ ( )ARNtالعادية تسمى بـ ( ،)Iso-accepteurs d'ARNtحيث
أن هذه الجزيئات لها قدرة االرتباط بالحمض األميني الغلوتامين ( ،)Glnومن جهة أخرى تمتلك رامزات مضادة
تمكنها من التعرف على بعض رامزات التوقف في الـ (.)ARNm
-يمكن مخبريا تصنيع جزيئات ( ) ARNtلها القدرة على حمل أحماض أمينية مختلفة ،وفي نفس الوقت تمتلك
رامزات مضادة معدلة تمكنها من التعرف على إحدى رامزات التوقف.
الشكل (أ)
R1 … TAC – TCC – CTC – AAT – CTT – AAT – TTG
R2 … TAC – TCC – CTC – AAT – CTT – ATT – TTG
الشكل (ب)
الوثيقة ()2
~~9
الشكل (ب) الشكل (أ)
الوثيقة ()2
~ ~ 10
الجزء الثاني:
في نفس السنة 1961أنجز كل من العالمين Nirembergو Matthaeiتجربة على مستخلص بكتيري يحتوي على جميع
العناصر الضرورية لتركيب البروتين وخال من الـ ADNومن الـ ،ARNmأضافا للمستخلص خليطا من مختلف أنواع
األحماض األمينية و ARNmمصنعا من تتابع نوع واحد من النيوكليوتيدات .بالموازاة استعمل الباحث ( Khorana Har
ARNm )Gobinمصنع من 3رامزات أو 4وباستعمال أكثر من نوع من النيكليوتيدات .الشكل (أ) للوثيقة ( )2يمثل نتائج
التجارب المنجزة ،والتي مكنت الحقا من حل الشفرة الوراثية كما هو مبين في الشكل (ب).
متعدد الببتيد المحصل عليه ARNmالمصنع مضاف إلى المستخلص التجارب
………Phe-Phe-Phe- …UUUUUUUU متعدد يوراسيل
Niremberg
………Lys-Lys-Lys- …AAAAAAAA متعدد أدينين
و Matthaei
………Pro-Pro-Pro- …CCCCCCCCC متعدد سيتوزين
Ser-Leu-Ser UCUCUCUCU متعدد 9( UCنيكليوتيدات)
Thr-His-Thr-His ACACACACACAC متعدد 12( ACنيكليوتيدة) Khorana
Har Gobinمصنع من 16نيكليوتيدة باستعمال 3أنواع من النيكليوتيدات من
ثنائيات أو ثالثيات ببتيدية
بينها الرامزات التالية UAG ،UAA :أو .UGA
الشكل (أ)
الشكل (ب)
الوثيقة ()2
)1من خالل تجارب Nirembergو ،Matthaeiبين ال َعالقَة بين النيكليوتيدات في الـ ARNmواألحماض األمينية في
البروتين.
)2باستغالل معطيات الوثيقة ( ،)2أجب على المشكلة المطروحة في بداية التمرين.
~ ~ 12
التصحيح النموذجي
التمرين :01بكالوريا 2023شعبة علوم تجريبية
العالمة التصحيح النموذجي
جزئية كلية
الجزء األول:
)1المقارنة بين النتائج التجريبية الموضحة في الشكل (أ) من الوثيقة ( :)1من خالل المقارنة نالحظ:
0.25 -في اليوم الثالث (بداية العالج) :يكون معدل الطفيليات مرتفعا ومتساويا في الحالتين ويقدر بـ.%70
1.25 -من اليوم الرابع إلى السابع :يرتفع معدل الطفيليات في غياب العالج ليبلغ %100في اليوم السابع ،بينما
0.5 ينخفض باستعمال الدواء ويستمر ذلك حتى االنعدام.
0.5 االستنتاج :يثبط دواء ML901تكاثر طفيلي البالسموديوم المسبب للمالريا.
)2تحليل منحنيي الشكل (ب) من الوثيقة ( :)1تمثل الوثيقة منحيين بيانيين لتغيرات نسبة حدوث مراحل
تركيب البروتين (االستنساخ والترجمة) عند الطفيلي بداللة تركيز دواء ( ML901و ،ت) حيث نالحظ:
0.25 -االستنساخ :نسبته أعظمية وثابتة عند %100مهما كان تركيز الدواء.
-الترجمة * :في غياب الدواء أو وجوده بتركيز أقل من ( 1.5و.ت) ،تبقى نسبتها ثابتة عند .%100
1.25 0.5 * في وجود الدواء بتركيز أكبر من ( 1.5و.ت) ،تتناقص نسبتها إلى أن تنعدم عند ( 5و.ت).
0.5 االستنتاج :يثبط دواء ML901عملية الترجمة ،وال يؤثر على عملية االستنساخ.
الجزء الثاني:
استغالل الوثيقتين ( 2و )3لتبرير أهمية استعمال دواء:ML901
الوثيقة ( :)2تمثل نسبة تشكيل معقد Tyr-ARNtعند الطفيلي وعند اإلنسان حيث:
0.25 -عند الطفيلي :تتناقص نسبة تشكل المعقد Tyr-ARNtكلما زاد تركيز ML901حتى تنعدم عند التركيز
( 3و.ت) من الدواء.
0.25
-عند اإلنسان :تبقى هذه النسبة أعظمية وثابتة .%100
0.5 االستنتاج :دواء ML901يثبط عملية تنشيط الحمض األميني تيروزين عند الطفيلي فقط.
الوثيقة ( :)3تمثل نمذجة تفسيرية على مستوى إنزيم التنشيط (تيروزين أمينوأسيل ARNtسنتيتاز) عند
الطفيلي حيث:
0.25 -يتثبت كل من التيروزين والـ ATPعلى إنزيم التنشيط في الموقع الخاص بكل منهما.
0.25 -يتشكل مركب وسيط - AMPتيروزين بعد إماهة الـ.ATP
0.25 -يتثبت الـ ARNtالخاص بالتيروزين في الموقع الخاص به على مستوى أنزيم التنشيط.
0.25
-ينفصل الـ AMPعن التيروزين ،ويرتبط هذا األخير بالـ ARNtالخاص به مشكال المعقد . Tyr-ARNt
-في غياب الدواء :يتحرر المعقد Tyr-ARNtمن الموقع الفعال لإلنزيم.
0.5
-في وجود دواء :ML901بعد تشكيل المعقد Tyr-ARNtيتحرر الـ AMPويتوضع في مكانه دواء
0.5 ،ML901يؤدي ذلك إلى تفكك المعقد ،Tyr-ARNtفيرتبط التيروزين بدواء ML901ليتحرر ARNt
من الموقع الفعال.
اإلستنتاج :يُفكك دواء ML901المعقد Tyr-ARNtعلى مستوى الموقع الفعال ألنزيم التنشيط فيمنع
0.5
تنشيط الحمض األميني تيروزين.
الربط (التبرير):
0.5 -عند الطفيلي :دواء ML901يثبط عملية تنشيط الحمض األميني تيروزين وذلك بارتباطه بالتيروزين
على مستوى الموقع الفعال لألنزيم لتشابه بنيته مع الـ AMPمما يؤدي الي عدم تركيب البروتين وعدم
تكاثر الطفيلي
0.5
-عند االنسان :ال يمنع الدواء تنشيط التيروزين فتتم عملية تركيب البروتين.
~ ~ 13
الشكل (أ) :يمثل نسبة نمو الطفيلي بداللة التراكيز المتزايدة من الدواء ،حيث:
0.5
-في غياب الدواء وعند تراكيز أقل من ( 1.5و.ت) من الدواء :تثبت نسبة نمو الطفيلي عند .%100
0.5 -من التركيز 1.5إلى ( 5و.ت) من الدواء :تتناقص نسبة نمو الطفيلي من 100%إلى أن تكاد تنعدم ابتداء
من التركيز ( 5و.ت).
0.5 االستنتاج :الدواء Halofuginoneيوقف نمو الطفيلي عند تراكيز محددة.
3.5 الشكل (ب) :يمثل نسبة البروتينات المركبة بداللة تركيز الدواء ،Halofuginoneحيث:
-عند التركيز ( 1و.ت) :كمية البروتينات المصنعة أعظمية .%100
0.5
-من التركيز 1إلى ( 4و.ت) من الدواء :نسجل تتناقص كمية البروتينات المصنعة عند الطفيلي حتى تكاد
تنعدم.
0.5 االستنتاج :دواء Halofuginoneيثبط عملية تركيب البروتين عند الطفيلي.
الربط (اقتراح الفرضيتين) :دواء Halofuginoneيوقف تكاثر الطفيلي المسبب للمالريا بتثبيط تركيب
البروتين ،وعليه يمكن اقتراح الفرضيتين التاليتين:
0.5
الفرضية :1يثبط دواء Halofuginoneعملية اإلستنساخ.
0.5
الفرضية :2يثبط دواء Halofuginoneعملية الترجمة( .مالحظة :تقبل أي فرضية وجيهة).
الجزء الثاني:
)1تبيان آلية تأثير دواء ( )Halofuginoneللمصادقة على صحة إحدى الفرضيتين:
استغالل أشكال الوثيقة (:)2
الشكل (أ) :يمثل جدوال يلخص شروط تجريبية ونتائجها في أوساط مختلفة حيث:
-في الوسط التجريبي :1عند توفر كل العناصر الالزمة لمرحلة الترجمة وفي غياب الدواء يتم تركيب
0.5
البروتين.
0.5 -في الوسط التجريبي :2في وجود كل العناصر الالزمة لمرحلة الترجمة إضافة إلى الدواء بتركيز 3
(و.ت) ال يتم تركيب البروتين.
-في الوسط التجريبي :3في وجود مكونات الوسط التجريبي ،1وند استبدال عناصر مرحلة التنشيط
0.5 (أحماض أمينية ،إنزيم التنشيط النوعي )ARNt ،باألحماض األمينية المنشطة ورغم وجود الدواء يتم
تركيب البروتين.
0.5 االستنتاج :يثبط دواء Halofuginoneعم لية تنشيط األحماض األمينية أثناء عملية الترجمة.
الشكل (ب) :يمثل منحنى بياني لنسبة تشكل أنواع المعقدات ARNt-aaفي وجود تراكيز متزايدة من
الدواء ،حيث:
0.5
-في الوسط األول وفي وجود كل األحماض األمينية ماعدا البرولين تكون نسبة تشكل أنواع المعقدات
ARNt-aaفي قيمة أعظمية تقدر بـ.%100 :
-بينما في الوسط الثاني وفي وجود البرولين فقط ،نالحظ ثبات نسبة تشكل أنواع المعقدات ARNt-aaعند
0.5 ،100%ثم تبدأ باالنخفاض انطالقا من التركيز ( 1.5و.ت) لتنعدم عند التركيز ( 6و.ت).
6 0.5 االستنتاج :دواء Halofuginoneيمنع تشكل المعقد ARNt-Proالضروري لعملية الترجمة.
الشكل (ج) :يوضح نشاط إنزيم ProRsإنزيم التنشيط النوعي الخاص بالطفيلي المسبب للمالريا) ،حيث
نالحظ:
-في غياب الدواء :يتشكل معقد التنشيط .ARNt-Pro
0.5 -في وجود الدواء :يتوضع Halofuginoneفي موقع تثبت كل من الحمض األميني برولين والـ.ARNt
استنتاج :دواء Halofuginoneيثبط نشاط إنزيم ProRsبارتباطه بموقعه الفعال مكان الركيزة.
0.5
الربط (تبيان آلية التأثير) :من خالل أشكال الوثيقة ( ،)2يتجلى أن:
0.5
-الـ Halofuginoneيثبط نوعيا آلية تنشيط األحماض األمينية وذلك بتوضعه في المواقع الخاصة بارتباط
كل من ARNtوالحمض األميني Proعلى مستوى إنزيم التنشيط النوعي .ProRs
0.5 -يؤدي ذلك إلى عدم تشكل المعقد ARNt-Proومنه تتوقف عملية الترجمة ويتثبط تركيب البروتين عند
الطفيلي مسببا عدم نموه.
0.5
-وهذا ما يؤكد صحة الفرضية 2التي تنص على " :دواء Halofuginoneيثبط عملية الترجمة".
)2تقديم النصيحة :ينصح بااللتزام بالمقادير المسجلة في الوصفات الطبية ألنه وكما يظهر من خالل
0.5 0.25
الدراسة السابقة أن - :التراكيز الضعيفة للدواء ليس لها مفعول.
~ ~ 14
0.25 -أما التراكيز العالية فقد تؤثر سلبا على العضوية
الجزء الثالث :مخطط يوضح آلية تركيب البروتين غياب ووجود الـ :Halofuginone
1
3 1
1
~ ~ 15
)2اقتراح الفرضية:
استغالل الشكل (د) :يمثل رسم تخطيطي لريبوزوم وظيفي في وجود الجينتاميسين حيث يتوضع
0.25
الجينتاميسين على تحت الوحدة الصغرى للريبوزوم في مستوى الموقع Aخالل مرحلة الترجمة من عملية
تركيب البروتين.
1 0.25 االستنتاج :الجينتاميسين يؤثر على مستوى الريبوزوم خالل مرحلة الترجمة.
الفرضية :يتسبب الجينتاميسين في قراءة خاطئة لبعض رامزات الـ ARNmخالل عملية الترجمة مما يؤدي
0.5
إلى تغير نوع األحماض األمينية المشكلة للبروتين.
الجزء الثاني:
)1توضيح طريقة تأثير الجينتاميسين من استغالل معطيات الوثيقة (:)2
استغالل الشكل (أ) :يمثل جزء من مورثة بكتيريا وناتج التعبير عنها في وجود وفي غياب الجينتاميسين.
استخراج جزء البروتين الناتج عن نسخ وترجمة مورثة البكتيريا في وجود وفي غياب الجينتاميسين:
0.5
-في وجود الجينتاميسين ال تكتمل ترجمة جزء الـ ARNmوينتج عنها حمض أميني واحد هو Metما يدل
0.5 على توقف الترجمة عند الرامزة الثانية CGCالموافقة للحمض األميني Argأي قراءتها كرامزة توقف،
بينما في غياب الجينتاميسين تستمر قراءة الرامزات وتركيب البروتين البكتيري كامال.
3.5 االستنتاج :عند البكتيريا ،يتسبب الجينتاميسين في قراءة خاطئة للرامزة CGCالدالة على Argالتي ال
0.5
تترجم (تقرأ كرامزة توقف) ويتوقف تركيب البروتين.
الشكل (ب) :يمثل جزء من مورثة Lam3عند المصاب وجزء البروتين الموافق لها.
استخراج جزء البروتين الناتج عن ترجمة المورثة Lam3الطافرة في وجود وفي غياب الجينتاميسين:
0.5
-نالحظ وجود اختالف في عدد األحماض األمينية في جزء من بروتين الالمينين حيث في غياب
0.75 الجينتاميسين يتوقف تركيب البروتين بعد الحمض األميني الثالث بوجود رامزة توقف UAGفي الموضع
الرابع من الـ ARNmنتج عنها توقف عملية الترجمة وتركيب بروتين المينين غير مكتمل .بينما في وجود
الجينتاميسين تقرأ رامزة التوقف وتترجم إلى الحمض األميني Glnفيستمر تركيب البروتين.
0.5 االستنتاج :عند الشخص المصاب ،يتسبب الجينتاميسين في قراءة خاطئة لرامزة التوقف UAGفتقرأ
CAGالمعبرة عن Glnفي الموضع الرابع من الـ ARNmفتستمر الترجمة لتركيب بروتين وظيفي.
0.25
المصادقة :تسمح هذه النتائج بالمصادقة على صحة الفرضية المقترحة.
الجزء الثالث:
تبرير االهتمامات المتزايدة بالجينتاميسين في األساليب العالجية:
1
0.5 -يعمل على الحد من نمو البكتيريا من خالل دوره في تركيب بروتينات غير وظيفية.
0.5 -يعمل على عالج بعض األمراض الوراثية الناتجة عن طفرات مؤدية إلى تركيب البروتينات المبتورة من
خالل تركيب بروتينات مكتملة وظيفية عند اإلنسان.
~ ~ 16
التمرين :04بكالوريا 2022شعبة علوم تجريبية
العالمة التصحيح النموذجي
جزئية كلية
الجزء األول:
توضيح كيفية تأثير مادة ( )α-amanitineعلى تركيب البروتين:
استغالل الشكل (أ) من الوثيقة (:)1
-في غياب α-amanitineنشاط أنزيم ARNبوليميراز أعظمي (.)% 100
0.75
-في وجود α-amanitineيقل نشاط اإلنزيم ،وكلما زاد تركيز α-amanitineقلت نسبة نشاط أنزيم
ARNبوليميراز ليبلغ % 60عند تركيز .10 μg/ml
0.5 االستنتاج α-amanitine :يثبط نشاط أنزيم ARNبوليميراز .
استغالل الشكل (ب) من الوثيقة (:)1
3.25
* -في الحالة الطبيعية (غياب )a-amanitineيتغير شكل الحلقة TLمن أنزيم ARNبوليميراز فيتم دمج
0.75
نيوكليوتيدات جديدة إلى سلسلة الـ ARNmالمتشكلة.
* -في وجود α-amanitineتتثبت على مستوى الحلقة TLمن أنزيم ARNبوليميراز فتحافظ الحلقة
على شكلها ومنه عدم دمج نيوكليوتيدات جديدة إلى سلسلة الـ ARNmالمتشكلة.
0.5 االستنتاج :يثبط α-amanitineنشاط أنزيم ARNبوليميراز بارتباطه بجزء من اإلنزيم (الحلقة .)TL
أو α-amanitineيعيق عمل الحلقة TLفي دمج النيوكليوتيدات الجديدة للـ.ARNm
الربط :يثبط α-amanitineنشاط أنزيم ARNبوليميراز بتثبته على الحلقة TLفيعيق دمج النيوكليوتيدات
0.75
الجديدة للـ ARNmوبالتالي يمنع مرحلة االستطالة من االستنساخ.
الجزء الثاني:
شرح آلية تأثير الدواء:
استغالل الشكل (أ) من الوثيقة ( :)2يمثل نتائج تغيرات حجم أورام سرطانية في تراكيز مختلفة من الدواء
بداللة الزمن حيق نالحظ:
3.75
-في غياب الدواء يزداد حجم الورم السرطاني من أقل من mm 200إلى أكثر من mm 2000خالل
3 3
10أيام.
0.75 -في وجود الدواء بتركيز 2 mg/kgيتناقص حجم الورم من حوالي mm 200إلى mm 50خالل 10
3 3
أيام ،ثم يتزايد حجم الورم من حوالي mm3 50إلى حوالي mm3 500خالل الفترة من 15إلى 60يوم.
-في وجود الدواء بتركيز 4 mg/kgيتناقص حجم الورم من حوالي mm3 2000إلى أن يختفي ابتداء
من اليوم .15
0.5 االستنتاج :دواء ATACفعال في عالج السرطان بتركيز .4 mg/kg
استغالل الشكل (ب) من الوثيقة ( :)2يمثل آلية عمل الدواء حيث:
-يتكون دواء ATACمن جسم مضاد نوعي مرتبط بجزيئتين من ،α-amanitineيرتبط الدواء عن
طريق الجسم المضاد ارتباطا نوعيا ببروتين غشائي للخلية السرطانية مما يؤدي إلى بلعمة المعقد (بروتين
1 غشائي -دواء).
-داخل هيولي الخلية السرطانية تعمل األنزيمات الليزوزومية على تفكيك الجسم المضاد والبروتين الغشائي
فتتحرر جزيئات الـ α-amanitineفي الهيولي التي تتثبت على أنزيم ARNبوليميراز في النواة فتوقف
عمله.
االستنتاج :تسمح األجسام المضادة لدواء الـ ATACبإدخال α-amanitineإلى الخاليا السرطانية وبالتالي
0.5
توقف عملية االستنساخ.
الربط:
-يستهدف الدواء الخاليا السرطانية بواسطة األجسام المضادة النوعية اتجاه البروتينات الغشائية للخاليا
1 السرطانية ،من خالل ما يحتويه من جزيئات α-amanitineيعمل هذا الدواء على وقف االستنساخ.
-تتوقف عملية تركيب البروتين في الخاليا السرطانية مما يوقف نمو الورم ما يؤدي إلى تراجعه.
~ ~ 17
التمرين :05بكالوريا 2021شعبة علوم تجريبية
العالمة التصحيح النموذجي
جزئية كلية
الجزء األول:
)1تحليل نتائج المرحلتين األولى والثانية:
0.25 المرحلة األولى :يترجم الـ ARNmفي هيولى Tetrahymenaإلى بروتين Aكامال بـ 134حمضا أمينيا.
المرحلة الثانية :يترجم الـ ARNmالخاص ببروتين Aلـ Tetrahymenaإلى متعددات بيبتيد قصيرة في
1 0.25 المستخلص الخلوي للخاليا االنشائية لكريات الدم الحمراء لألرنب.
0.5
االستنتاج :ناتج الترجمة يختلف بين Tetrahymenaوالمستخلص الخلوي للخاليا االنشائية لكريات الدم
الحمراء لألرنب ،رغم تماثل الـ.ARNm
)2شرح سبب االختالف باستغالل شكلي الوثيقة:
استغالل شكلي الوثيقة ( :)1من الشكلين (أ) و (ب) يمكن ترجمة ARNmعند كل من:
1.5 0.5
0.5
0.5
شرح سبب اختالف ناتج التعبير المورثي عن نفس الـ :ARNmيرجع إلى أن رامزة التوقف ()UAA
عند األرنب وتشفر لحمض أميني Glnعند .Tetrahymena
الجزء الثاني:
)1تفسير اختالف ناتج التعبير المورثي للـ ARNmباستغالل معطيات الشكل (أ) للوثيقة ( :)2تستطيع
2
Tetrahymenaمواصلة ترجمة سلسلة ARNmرغم وجود إحدى رامزتي التوقف UAAأو UAG
1.5
وذلك لوجود ARNtخاص ( )Iso-accepteurs d'ARNtحامل للـ Glnويملك رامزات مضادة تتعرف
على الرامزات UAAأو UAGوتترجمها إلى الحمض األميني غلوتامين ،Glnأما عند األرنب تتوقف
الترجمة عند الرامزة UAGلعدم امتالكه ARNtيمكنه التعرف على هذه الرامزة وترجمتها.
0.5 فينتج عن ذلك بروتين من 134حمض أميني عند Tetrahymenaوبيبتيدات قصيرة عند األرنب رغم
تماثل الـ.ARNm
)2اقتراح حل لألم العاجزة عن تركيب الكازيين باستغالل الوثيقة (:)2
استغالل الشكل (أ) من الوثيقة ( :)2يمكن تصنيع جزيئات ARNtخاصة ترتبط مع حمض أميني معين،
0.25
ولها رامزات مضادة معدلة يمكنها التعرف على رامزة الوقف.
استغالل الشكل (ب) من الوثيقة ( :)2عند ترجمة أليلي مورثة الكازيين العادي R1والطافر :R2
0.75
2.5
0.75
استبدال الـ Uبالـ Aفي الرامزة ،6يظهر رامزة توقف بدل رامزة Leuمما يؤدي إلى وقف تركيب الكازيين
ومن ثم غيابه في حليب األم العاجزة عن تركيبه.
الربط:
0.75 يمكن تصنيع ARNtخاص يحمل الحمض األميني Leuويملك رامزة مضادة هي AUUلتتعرف على
رامزة التوقف UAAوبذلك ال تتوقف عملية الترجمة عند هذه الرامزة ،حيث يقدم هذا ARNtكعالج لألم
العاجزة عن تركيب الكازيين.
~ ~ 18
التمرين :06بكالوريا 2021شعبة رياضيات
العالمة التصحيح النموذجي
جزئية كلية
الجزء األول:
)1تحليل الشكل (أ) من الوثيقة ( :)1يمثل المنحني تغير نسبة اإلشعاع بداللة الزمن حيث نالحظ من 0
0.5 إلى 40د تزداد النسبة المئوية إلدماج اليوريدين المشع من 0إلى ،% 70وتكون نسبة إدماج األحماض
0.75
األمينية المشعة قليلة من 0إلى % 10وتبقى نسبة البروتينات البكتيرية قليلة جدا.
0.25 استنتاج :يثبط الماكروليد مرحلة الترجمة وال يؤثر على مرحلة النسخ
)2شرح آلية تأثير المضاد الحيوي على تكاثر ونمو البكتيريا:
من خالل الشكل (ب) للوثيقة ( )1نالحظ:
-يتوضع جزيء الماكروليد على الريبوزوم حيث يرتبط مع الحمض األميني األول Metالموجود في
0.5 مستوى الموقع Pللريبوزوم مانعا تشكل الرابطة الببتيدية بين الحمض األميني األول والحمض األميني
الموالي في مستوى الموقع .A
1.5
-يمنع الماكروليد تشكل السلسلة الببتيدية على مستوى الريبوزوم وبذلك ال يركب البروتين فال تتكاثر ،وال
0.5
تنمو البكتيريا.
-اقتراح فرضية تفسيرية :تعمل البكتيريا على إخراج الماكروليد الداخل عبر غشائها حتى ال يتثبت على
0.5 الريبوزوم ومنه حدوث عملية الترجمة وتركيب البروتين ،وهذا ما يسمح بتكاثر البكتيريا وتصبح مقاومة
للمضاد الحيوي.
الجزء الثاني:
)1استغالل الوثيقتين ( )2و( )3لتفسير كيفية اكتساب إحدى الساللتين خاصية مقاومة المضاد الحيوي:
استغالل الشكل (أ) من الوثيقة (:)2
-تنفذ جزيئات الماكروليد عبر قنوات غشائية من الوسط الخارج خلوي إلى هيولى البكتيريا.
-يتم إخراج جزيئات الماكروليد من هيولى البكتيريا إلى الوسط الخارج خلوي عبر مضخات غشائية.
0.75
-إذن ترتبط عالقة البكتيريا بالماكروليد بإحتواء أغشيتها على قنوات لدخولها ومضخات إلخراجها.
استغالل الشكل (ب) من الوثيقة (:)2
-عند الساللة الطبيعية يكون تركيز الماكروليد داخل البكتيريا أكبر من تركيزه خارجها وعدد قليل من
المضخات الغشائية.
-عند الساللة الطافرة يكون تركيز الماكروليد داخل البكتيريا أقل من تركيزه خارجها وعدد أكبر من
0.75 المضخات الغشائية.
-ومنه تنتج مقاومة الساللة الطافرة للمضاد الحيوي عن ارتفاع عدد المضخات الغشائية التي تعمل على
إخراجه من الهيولى وبالتالي التخلص منه.
استغالل الوثيقة (:)3
4 -عند الساللة الطبيعية يكون تابع النيكليوتيدات في جزء المورثة المسؤولة (السلسلة غير المستنسخة) عن
تركيب بروتين Mex.Rكما يلي:
CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGC GTG
فيكون جزء الـ ARNmالناتج عن النسخ:
0.75
CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGC GUG
ما يؤدي إلى ترجمة هذا الجزء إلى الجزء من السلسلة الببتيدية:
His-Ala-Glu-Ala-Ile-Met-Ser-Cys-Val
-عند الساللة الطافرة يكون تتابع النيكليوتيدات في جزء المورثة المسؤولة (السلسلة غير المستنسخة عن
تركيب بروتين Mex.Rكما يلي:
CAT GCG GAA GCC ATC ATG TCA TGA GTG
فيكون جزء الـ ARNmالناتج عن النسخ:
0.75 CAU GCG GAA GCC AUC AUG UCA UGA GUG
ما يؤدي إلى ترجمة هذا الجزء إلى الجزء من السلسلة الببتيدية:
His-Ala-Glu-Ala-Ile-Met-Ser
-ومنه أدى استبدال النيكليوتيدة Cفي الثالثية 114من السلسلة غير المستنسخة عند الساللة الطافرة إلى
تغير رامزة ال Cysإلى رامزة التوقف نتج عنه سلسلة ببتيدية بعدد أقل من األحماض األمينية.
~ ~ 19
تفسير كيفية اكتساب خاصية مقاومة المضاد الحيوي الماكروليد عند الساللة الطافرة :تحتوي أغشية
0.25 البكتيريا على قنوات تسمح بدخول الماكروليد إلى هيولى البكتيريا ومضخات تعمل على إخراجه ،يثبط
0.75 تركيب هذه المضخات بروتين أخر Mex.Rوالذي يصبح غير فعال نتيجة الطفرة التي تمس مورثته مما
يزيد من عدد المضخات فتتخلص البكتريا بذلك من الماكروليد مانعة تأثيره ومكتسبة مقاومة له.
)2تقديم نصيحة حول عواقب االستعمال المفرط للمضادات الحيوية :تجنب اإلفراط في استخدام المضادات
0.75 0.75 الحيوية كدواء ضد األمراض البكتيرية ،وعدم تناولها دون استشارة طبية ،وااللتزام بالمدة الزمنية المحددة
لتناولها حتى ال يؤدي إلى اكتساب البكتريا مقاومة لهذه األنواع من األدوية فتصبح دون أي فعالية.
0.75
إبراز المشكل :إذا كانت مادة الريسين ال تؤثر على عملية االستنساخ وتعيق عملية الترجمة فما مستوى
تأثيرها (كيف يؤثر الريسين على ألية الترجمة)؟
)2تقديم حل للمشكلة باستغالل الوثيقة (:)3
1
0.25 -في غياب مادة الريسين يتشكل ريبوزوم وظيفي وتتم عملية الترجمة ويتركب البروتين.
-في وجود مادة الريسين ال يتشكل ريبوزوم وظيفي فال تتم عملية الترجمة وال يتم تركيب البروتين حيث
0.75 تتثبت مادة الرسين على الـ( ARNr (28sلتحت الوحدة الريبوزومية الكبرى مما يمنع تشكل ريبوزوم
وظيفي وهذا يعيق عملية الترجمة فال يتم تركيب البروتين.
~ ~ 20
التمرين :08بكالوريا 2019شعبة رياضيات
العالمة التصحيح النموذجي
جزئية كلية
الجزء األول:
)1تحديد مع التبرير أصغر قيمة لـ nتسمح بتعيين مختلف األحماض األمينية في الببتيد المركب من طرف
1.5
الخلية ،ثم اعادة صياغة الفرضية:
-أقل عدد لـ nهو .3
1 -التبرير :تتابع 3نيكليوتيدات يعطي 64إمكانية ما يغطي استعمال 20حمضا أمينيا.
0.5 -إعادة صياغة الفرضية :إن أي حمض أميني يتحدد في السلسلة الببتيدية بتتابع 3نيكليوتيدات من
الـ.ARNm
)2اثبات باستدالل منطقي صحة الفرضية المقترحة باستغالل النتائج التجريبية السابقة :من نتائج التجربة
نجد:
1.5
0.5 -عند إضافة 3نيكليوتيدات يضاف حمض أميني في البروتين (السلسلة الببتيدية).
0.5 -عند حذف 3نيكليوتيدات ينقص عدد األحماض األمينية في البروتين بواحد.
0.5 -إذن يحدد الحمض األميني بتتابع ثالث نيكليوتيدات في الـ( ADNرامزة )ARNmوهذا يؤكد صحة
الفرضية.
الجزء الثاني:
)1تبيان العالقة بين النيكليوتيدات في ARNmواألحماض األمينية في البروتين من تجارب
1 1 Nirembergو :Matthaeiتتابع نوع النيكليوتيدات في الـ ARNmيشفر لنوع األحماض األمينية في
البروتين.
)2االجابة على االشكالية المطروحة في بداية التمرين بإستغالل معطيات الوثيقة (:)2
من الشكل (أ):
0.25 -يتشكل الـ ARNmمن أربع أنواع من النيكليوتيدات تختلف في نوع القاعدة األزوتية .G ،C ،U ،A
0.25
-تسمح تجربة Nirembergو Matthaeiبالكشف عن وجود الشفرة الوراثية.
-تسمح تجارب Khorana Har Gobinبـ:
* -تحديد وحدة الشفرة الوراثية والمتمثلة في الرامزة ،حيث کل رامزة تتكون من تتابع 3من القواعد
اآلزوتية على مستوى الـ.ARNm
0.75
* -بعض الرامزات توقف عملية الترجمة.
من الشكل (ب):
3
-يسمح األربع أنواع من القواعد في الـ ARNmبتكوين 64رامزة.
0.25
-تشفر بعض الرامزات لحمض أميني واحد مثل رامزة االنطالق AUGالتي تشفر الستعمال الميثيونين.
0.25 -يشفر لبعض األحماض األمينية أكثر من رامزة:
* -من رامزتين مثل AAU :و AACلألسبارجين (.)Asn
* -من 3رامزات وهي AUA :و AUCو AUUلإلزولوسين (.)Ile
0.75 * -من 4رامزات مثل GCU :و GCCو GCAو GCGلألالنين (.)Ala
* -من 6رامزات مثل CUU :و CUCو CUAو CUGو UUAو UUGللوسين (.)Leu
0.5 -بعض الرامزات ليس لها معنى هي UAA :و UAGو UGAرامزات التوقف.
~ ~ 21
)2اقتراح الفرضيات:
0.25 -الفرضية :1يؤثر ( )Rifamycineعلى مستوى االستنساخ (تثبط أنزيم ARNpبوليميراز).
0.75 -الفرضية :2يؤثر ( )Rifamycineعلى مستوى تنشيط األحماض األمينية (يثبط أنزيم التنشيط).
0.25
-الفرضية :3يؤثر ( )Rifamycineعلى مستوى الريبوزومات خالل عملية الترجمة (يثبط نشاط
0.25 الريبوزومات).
الجزء الثاني:
)1المقارنة:
-في الوسط :1تجربة شاهدة عند توفر كل العناصر الضرورية لحدوث عمليتي االستنساخ والترجمة
0.25 وفي غياب المضاد الحيوي نالحظ أن شدة االشعاع في االحماض األمينية المدمجة مرتفعة مما يدل على
حدوث عملية تركيب البروتين.
-في الوسط : 2عند إضافة المضاد الحيوي نالحظ أن شدة االشعاع في األحماض األمينية المدمجة قليلة
0.5 جدا مما يدل على توقف عملية تركيب البروتين.
1.5 من مقارنة نتائج التجربة 2بنتائج التجربة 1يتبن أن المضاد الحيوي يؤثر على العناصر المتدخلة في
عملية تركيب البروتين.
0.5 -في الوسط : 3في وجود المضاد الحيوي وفي غياب عناصر االستنساخ وبتوفر عناصر الترجمة فقط
نالحظ أن شدة االشعاع في األحماض األمينية المدمجة مرتفعة مما يدل على حدوث عملية تركيب البروتين.
من مقارنة نتائج التجربة 3بنتائج التجربة 2يتبن أن المضاد الحيوي يؤثر على عناصر االستنساخ فقط.
0.25 االستنتاج :يثبط ( )Rifamycineتركيب البروتين من خالل توقيف عملية االستنساخ.
)2المناقشة :من خالل النتائج الممثلة في الشكل (أ) يتبين أن ( )Rifamycineال يؤثر على تنشيط
0.5
األحماض األمينية وال على عمل الريبوزومات ألن في الوسط ( )3وبالرغم من وجود ()Rifamycine
تم دمج األحماض األمينية انطالقا من الـ ،ARNmفي حين يتبين من مقارنة نتائج الوسط ( )2و ( )3تأثير
1.5 0.5 ( ) Rifamycineعلى عملية االستنساخ ويظهر ذلك جليا من خالل نتائج الشكل (ب) من الوثيقة ()2
بحيث كلما زاد تركيز ( )Rifamycineقلت السرعة االبتدائية لنشاط إنزيم ARNبوليميراز مما يبين أن
0.5 ( )Rifamycineيثبط عمل إنزيم ARNبوليميراز المسؤول عن عملية االستنساخ الذي يؤكد صحة
الفرضية األولى.
الجزء الثالث :النص العلمي:
تعتبر البروتينات جزيئات حيوية مهمة بحيث تتوقف حياة الكائن الحي في قدرته على تركيبها ،فما هي
0.5 مراحل تركيب البروتين والمستويات المحتملة لتأثير مختلف المضادات الحيوية؟
تمر عملية تركيب البروتين بالمراحل التالية:
-1مرحلة االستنساخ :يتم خاللها التصنيع الحيوي للـ ARNmانطالقا من سلسلة واحدة من ADNفي
0.5 وجود ARNبوليميراز و النيكليوتيدات الريبية الحرة .عند تأثر أحد هذه العناصر تتوقف عملية االستنساخ
وبالتالي عملية تركيب البروتين ،مثل تأثير ( )Rifamycineعلى نشاط إنزيم . ARNp
2.5 -2مرحلة الترجمة:
-ينشط أنزيم نوعي األحماض األمينية بربطها مع الـ ARNtالموافق في وجود الطاقة .يمكن أن تؤثر
0.5
بعض المضادات الحيوية على نشاط هذا األنزيم فتتوقف عملية تركيب البروتين.
-ترتبط األحماض األمينية في متتالية محددة على مستوى الريبوزوم الذي ينتقل بمعدل رامزة على طول
0.5 الـ ARNmلتتشكل تدريجيا السلسلة الببتيدية إلى أن يصل إلى إحدى رامزات التوقف لتنتهي بذلك عملية
الترجمة .يمكن أن تؤثر بعض المضادات الحيوية على نشاط الريبوزوم فتتوقف عملية تركيب البروتين.
تختلف مستويات تأثير المضادات الحيوية على تركيب البروتين عند البكتيريا ولذا تستعمل في القضاء
0.5
على البكتيريا الضارة.
~ ~ 22