Faktorer der har indflydelse på enzymaktiviteten

Enzymmængde
Da enzymerne ikke bliver forbrugt eller omdannet i de processer de katalyserer - og
de dermed kan bruges igen og igen – er der kun brug for en lille mængde enzym i
forhold til substratmængden. Et typisk enzym kan omdanne 1000 substratmolekyler
pr. sekund. Generelt vil gælde, at enzymaktiviteten (og dermed
reaktionshastigheden) vil stige proportionalt med en stigende enzymmængde som
vist på grafen.

Substratmængde
Enzymaktiviteten vil stige i takt med, at der bliver tilført mere og mere substrat. Ved
en given substratmængde vil alle aktive centre på enzymmolekylerne være optaget i
substratomdannelse. Enzymet siges nu at være mættet, og hastigheden af
enzymaktiviteten vil være nået et foreløbigt maksimum som kaldes Vmax. Man kan
dermed ikke øge hastigheden ved at tilføre mere substrat. Hastigheden vil
naturligvis kunne ændres, hvis der tilføres mere enzym.

Temperatur
For enzym-processer har det vist sig, at for hver gang temperaturen stiger 10°C øges
enzymaktiviteten 2-3 gange. Det gælder kun op til en bestemt temperatur, kaldet
optimum temperaturen. Her er enzymaktiviteten optimal.
Stiger temperaturen yderligere falder enzymaktiviteten drastisk. Dette fald skylde at
den rumlige struktur af enzymets proteindel ændres på en sådan måde, at enzymet
ikke virker ordentligt. Dette kaldes en denaturering. For de fleste enzymer ligger
optimum temperaturen omkring kropstemperaturen.
pH
Det vil være sådan at et enzym virker bedst ved en bestemt pH. Under og over dette
pH optimum vil enzymaktiviteten være lavere.

Dette skyldes at pH påvirker ladningen blandt aminosyrernes syrebase grupper.

Derved forstyrres de bindinger, der er med til at opretholde enzymets rumlige
struktur. Derved ændres enzymets aktive center på en sådan måde, at det ikke kan
binde substratmolekyler optimalt mere.

Resultatet er at jo længere væk fra enzymets optimale pH man kommer jo færre

enzymmolekyler vil virke optimalt

Kemiske stoffer

En lang række stoffer kan hæmme enzymers aktivitet. Der skelnes mellem
kompetitiv hæmning og ikke-kompetitiv hæmning.

Kompetitiv hæmning finder man blandt stoffer der ligner et enzyms normale
substrat så meget, at det kan passe ind i enzymet aktive center og derved optage
enzymet. Substratet og det kompetitive stof konkurrerer altså om pladsen på et
enzymmolekyle. Brugen af kompetitive enzymhæmmere anvendes i stor stil i
medicin. Pennicilin er et eksempel på en kompetitiv enzymhæmmer. Det blokerer
det aktive center hos et enzym der anvendes af mange bakterier til at danne
cellevæg.

Ved ikke-kompetitiv hæmning ligner substrat og enzymhæmmer ikke hinanden. Det

enzymhæmmende stof binder sig til enzymet på et andet sted end det aktive
center. Herfra hæmmer det enzymets funktion. Det kan ske ved fysisk at blokere
adgangen til det aktive center eller ved at ændre enzymets form.
Måle resultater

Substratkoncentration (H2O2)
Substratkoncentr 6 % 3% 1,5% 0,75% 0,375%
ation
(25 mL (25 mL (12,5 mL (6,25 mL
substrat, 25 substrat, 75 substrat, 75 substrat,
mL mL mL 93,75 mL
demineralis demineralis demineralis demineralis
eret vand) eret vand) eret vand) eret vand)

Enzymaktivitet Skød 38 mL (halv 19 mL (1/4 1 mL 1,5 mL

(søjlehøjde) over søjlehøjde) skumhøjde)
søjlehøj
den

Enzymkoncentration (katalase)

Enzymkoncentration 100% 75% 50% 25% 10%

Enzymaktivitet 50,5 ml 38 ml -2? (fejlkilde,
(søjlehøjde) (kom over begyndte at
søjlens højde) dryppe, så
skummet nåede
kun op til 42 på
buretten)

pH:
Surhedsgrad pH 4 pH 7 pH 9 pH 10
Enzymaktivitet 37 ml 48 ml 31 ml 36 ml
(søjlehøjde)

Tungmetaller:
Tungmetal Vi tilsatte ikke et tungmetal, Ag+ Cu2+
dog tilsatte vi 1ml.
demineraliseret vand.
Kontrolforsøg
Enzymaktivitet 46,2 ml 39,2 ml 10 ml
(søjlehøjde)

’
Efterbehandling:
Substratkoncentration:

Enzymkoncentration
pH

Potentiel måleusikkerhed Tendens starter lav høj i midten og slutter lavt,

Indenfor kroppens homeostase på 7.4 er optimums punktet - da det er der er
blods pH.

Tungmetaller.