ENZYM CO ROBI? KOENZYMY AKTYWATORY INHIBITORY GDZIE SZUKAĆ?

Występuje w mitochondrium;
11β-hydroksylaza prowadzi do powstania m.in. - - - Harper str 638
kortyzolu
aktywność enzymu P-450C17,
odszczepia dwuwęglowy łańcuch
boczny; ważny w nadnerczach i
17,20-liaza - - - Harper str 638
gonadach; enzym działa na
cząsteczki zawierające gr.
hydroksylową 17α
Występuje w SER; działa na
progesteron lub pregnenolon;
17α-hydroksylaza działa na pozycję C-17; synteza - - - Harper str 637
glikokortykosteroidów;
aktywność enzymu P-450C17
Biosynteza aldosteronu,
18-hydroksylaza steroidowa =
występuje tylko w komórkach - - - Harper str 637
syntaza aldosteronu
warstwy kłębkowej nadnerczy
25-OH-D3→1,25-diOH-D3
Niski poziom
1-hydroksylaza (kalcytriol); nerki; cytochrom - Kalcytriol Ferrier str 450
fosforanu, PTH
P450
Cholekalcyferol → 25-OH-D3
25-hydroksylaza (kalcydiol); wątroba; cytochrom - - - Ferrier str 450
P450
Fosforylacja PIP2 do PIP3 który
3-Kinaza fosfoinozytydowa wiąże i fosforyluje - - - Ferrier str 359
fosfoinozytydo-zależną kinazę 1
UDP-galaktoza <-> UDP-glukoza
W przypadku nietolerancji
4-epimeraza UDP-heksozowa - - - Ferrier str 163
laktozy, pokrywa
zapotrzebowanie na galaktozę
5’-nukleotydaza IMP/GMP → inozyna/guanozyna - - - Ferrier str 343
 Testosteron →DHT
5α-reduktaza NADPH - - Harper str 640
(dihydrotestosteron)
Wprowadzenie grupy
hydroksylowej przy węglu 7
szkieletu steroidowego;
sprzężona z SER
7-α-hydroksylaza - - Kwasy żółciowe Ferrier str 261
monooksygenaza cyt P450 →
występuje tylko w wątrobie, etap
ograniczający szybkość syntezy
kwasów żółciowych
Utlenianie hydroksyetylowego
Acetylotransferaza
intermedia tu i przeniesienie Kwas liponowy - Aresen III (arsenin) Ferrier str 126
dihydroliponianowa
grupy acetylowej na CoA
Acetylacja reszt lizyny w
Acetylotransferaza histonowa
histonach – eliminuje ładunek - - - Ferrier str 504
(HAT)
dodatni, rozluźnienie DNA
Acylotransferaza acylo-
CoA:monoacyloglicerol
Acylotransferaza acylo-
Acylotransferazy CoA:diacyloglicerol - - - Ferrier str 206/270
2-MAG → TAG
Acylotransferaza acylo-
CoA:cholesterol (ACAT)
Metionina → SAM
Adenozylotransferaza
(S- adenozylometionina); zużycie - - - Ferrier str 304
metioninowa
ATP
Izomeryzacja cytrynianu do
Akonitaza = hydrataza Fluorocytrynian,
izocytrynianu; przeniesienie Fe, S - Ferrier str 128
akonitanowa fluorooctan
grupy hydroksylowej
Rozszczepienie fruktozo-1,6-bis-P
<->fosfodihydroksyaceton
Aldolaza - - - Ferrier str 115
(DHAP) i aldehyd 3-
fosfoglicerynowy; odwracalna,
 nie podlega regulacji
Izoforma aldolazy w wątrobie,
Aldolaza B rozszczepia także fruktozo-1-P - - - Ferrier str 115
(metabolizm fruktozy)
Tylko ona rozszczepienie
fruktozo-1-P →aldehyd
glicerynowy i DHAP
Aldolaza B = aldolaza fruktozo-
Aldolaza A – większość tkanek - - - Ferrier str 160
1-fosforanowa
Aldolaza B – wątroba, nerki i
jelito cienkie
Aldolaza C - mózg
Przyłączanie aminokwasów do
odpowiednich tRNA; każdy
enzym rozpoznaje konkretny
aminokwas i tRNA
odpowiadające temu aa; kataliza
kowalencyjnego przyłączania
Aminoacylo-tRNA syntetazy grupy karboksylowej aa do A w - - - Ferrier str 519
sekwencji –CAA przy 3’-końcu
tRNA; wykorzystuje ATP;
posiadają aktywność korygującą i
edytującą (usuwanie
nieprawidłowego aa lub tRNA z
enzymu)
Na powierzchni luminalnej
enterocytów; egzopeptydaza
powtarzalnie odcinająca od
Aminopeptydaza - - - Ferrier str 287
oligopeptydów N-końcową resztę
aminokwasową →wytwarza
krótsze peptydy i wolne aa
Obecna w wielu tkankach,
Aminotransferaza alaninowa
katalizuje reakcję łatwo PLP - - Ferrier str 289
(ALT)
odwracalną; alanina +
 ketoglutaran →pirogronian +
glutaminian
BCAA: Izoleucyna, leucyna i
Aminotransferaza walina
aminokwasów z rozgałęzionymi Transfer grup aminowych na Wit B6 - - Ferrier str 307
łańcuchami bocznymi α-ketoglutaran; głównie mięśnie
szkieletowe (nie wątroba!!!)
Jest wyjątkiem, przenosi grupę
aminową (głównie) z
Aminotransferaza
glutaminianu na szczawiooctan PLP - - Ferrier str 289
asparaginianowa (AST)
→ asparaginian (azot dla cyklu
mocznikowego) + ketoglutaran
Grupa amidowa glutaminy
Aminotransferaza glutamino-5-
zastępuje ugrupowanie
fosforybozylopirofosforanowa - PRPP AMP, GMP Ferrier str 337
pirofosforanowe PRPP →
(GPAT)
powstaje 5-fosforybozyloamina
Przenoszenie grupy aminowej z
α-aminokwasu na α-ketoglutaran
→ α-ketokwas + glutaminian;
PLP (pochodna Wit.
Aminotransferazy = Wszystkie aa z wyjątkiem lizyny i
B6, wiąże się z - - Ferrier str 289
transaminazy treoniny → one mają
lizyną enzymu)
deaminację; występują w
cytozolu i mitochonrium
wszystkich komórek organizmu
Usuwa fragment zbudowany z 6-
8 reszt glukozylowych z
Amylo-α(1→4)→α(1→6)- nieredukującego końca łańcucha
transglukozydaza glikogenu→rozrywa wiązanie
- - - Ferrier str 149
(4:6 transferaza = enzym α(1→4) glikozydowe a następnie
rozgałęziający) przyłącza go wiązaniem α(1→6)
glikozydowym do glukozy
niebędącej na końcu łańcucha
Anhydraza węglanowa Ważny element układu Zn - - Ferrier str 467
 buforowego
wodorowęglanowego
Również w BER; rozpoznają
AP – endonukleazy
brakujące zasady i inicjują proces - - - Ferrier str 492
(apirymidowa endonukleaza)
wycięcia i wypełnienia luk
Hydroliza argininy do mocznika i
ornityny; wykazuje aktywność
Arginaza-I praktycznie wyłącznie w - - - Ferrier str 294
wątrobie → tylko wątroba może
syntetyzować mocznik
Kontroluje dostępność w nerkach
Arginaza-II argininy do syntezy tlenku azotu - - - Ferrier str 294
(NO)
Kompleks enzymatyczny obecny
w komórkach ziarnistych
(aktywność aromatazy stwierdza
się też w tkance tłuszczowej
Aromataza - - - Harper str 640
wątrobie, skórze); aktywność P-
450 monooksygenazy;
Testosteron → estradiol (E2)
Androstendion → estron
Asparaginaza Asparagina →asparaginian + NH3 - - - Ferrier str 302
Uczestniczy w Rho zależnej
terminacji transkrypcji u
Białko Rho = heksametryczna prokariota; wiąże się z miejscami
- - - Ferrier str 503
ATPaza o aktywności helikazy bogatymi w C; odszczepia
hybrydową helisę RNA-DNA,
powodując uwalnianie RNA
Katalizuje reakcję rozpadu
Ceramidaza ceramidu do wolnego FA i - - - Ferrier str 242
sfingozyny
Przywraca ładunek dodatni
Deacetylaza histonowa (HDAC) - - - Ferrier str 504
histonom, zaciśnięcie DNA
 Usunięcie grupy aminowej z
adenozyny → inozyna;
Deaminaza adenozynowa(ADA) - - - Ferrier str 343
największa aktywność w
limfocytach
Usunięcie grupy aminowej z AMP
Deaminaza AMP (adenylanowa) - - - Ferrier str 343
→ IMP
Domena FAS; usuwanie
Dehydrataza 3-hydroksyacylo- cząsteczki wody → powstanie
- - - Ferrier str 216
ACP podwójnego wiązania pomiędzy
atomami węgla 2 i 3
Dehydrataza ALA (ALAD) = Ołów (i inne jony
Cytozolowa kondensacja 2xALA Cynk (Zn) - Ferrier str 321
syntaza PBG metali)
Seryna →pirogronian + NH3 +
Dehydrataza serynowa PLP - - Ferrier str 303
H20
Dehydrogenaza 17β-
hydroksysteroidowa = (17β- Androstendion <-> testosteron - - - Harper str 640
HSD)
Dehydrogenaza 3-hydroksy- Powstaje grupa ketonowa w
NAD+ - - Ferrier str 222
acylo-CoA miejscu hydroksylowej
Acetooctan do 3-
Dehydrogenaza 3-
hydroksymaślan; reakcja NADH - - Ferrier str 231
hydroksymaślanu
odwracalna
Wraz z Δ5,4-izomerazą jest
Dehydrogenaza 3β- bifunkcyjnym enzymem;
- - - Harper str 637
hydroksysteroidowa (3β-OHSD) występuje w SER; bierze udział w
syntezie aldosteronu
Dehydrogenaza 6- 6-fosfoglukonian → rybulozo-5-P
NADP+ - - Ferrier str 170
fosfoglukonianowa + CO2 + NADPH
Specyficzne enzymy względem
długości łańcucha, utworzenie
Dehydrogenaza acylo-CoA FAD - - Ferrier str 222
wiązania podwójnego między
atomem alfa i beta (węgiel 2 i 3)
Dehydrogenaza aldehydowa Utlenianie aldehydu octowego NAD+ - disulfiram Ferrier str 364
 (ALDH) do octanu
Aldehyd 3-fosfoglicerynowy +
Dehydrogenaza aldehydu 3-
Pi→1,3-bisfosfoglicerynian (1,3- NAD+→NADH+H+ - Arsen (V) Ferrier str 116
fosfoglicerynowego
BFG); reakcja erdoks
Dehydrogenaza alkoholowa Etanol → aldehyd octowy Zn (cynk), NAD+ - - Ferrier str 364
Utlenianie bursztynian
→fumaran; jedyny enzym TCA
przymocowany do wewnętrznej
Dehydrogenaza bursztynianowi FAD - - Ferrier str 129
błony mitochondrialnej; siła
redukcyjna nie jest wystarczająca
do zredukowania NAD+
Utlenianie sulfhydrolowej formy
Dehydrogenaza kwasu liponowego, odtworzenie
FAD, NAD+ - - Ferrier str 126
dihydroliponianowa di siarczkowej (utlenionej) formy;
FADH2→FAD
Jest białkiem zlokalizowanym w
Dehydrogenaza
wewnętrznej błonie FMN - - Ferrier str 348
dihydroorotanowa
mitochondrialnej
Redukcja DHAP do glicerolo-3-P
Dehydrogenaza glicerolo-3- (zejście z glikolizy do syntezy
- - - Ferrier str 219
fosforanowa TAG); w wątrobie i tkance
tłuszczowej
Glicerolo-3-P →DHAP
Dehydrogenaza glicerolo-3-P - - - Ferrier str 135
(fosfodihydroksyaceton)
Utlenianie glukozo-6-P →
6-fosfoglukonolakton Insulina zwiększa
Dehydrogenaza glukozo-6- Ważny etap ograniczający ekspresję genu;
NADP+ Duże stężenie NADPH Ferrier str 169
fosforanowa (G6PD) szybkość szlaku + regulacja szlaku małe stężenie
Pentozofosforanowego NADPH
nieodwracalny etap HMP
Dehydrogenaza glutaminianowa Regeneruje α-ketoglutaran; NAD+ (oksydacyjna
ADP GTP Ferrier str 291
(GDH) oksydacyjna deaminacja deaminacja) i

Dehydrogenaza IMP
Dehydrogenaza izocytrynianowa
Dehydrogenaza jabłczanowa
Dehydrogenaza jabłczanowa
Dehydrogenaza mleczanowa
(LDH)
Dehydrogenaza sorbitolowa
Dehydrogenaza α-ketokwasów z
rozgałęzionymi łańcuchami
glutaminianu, uwolnienie NADPH (redukcyjna
amoniaku; enzym aminacja)
mitochondrialny
W redukcyjnej aminacji →
wbudowanie amoniaku z
redukcją szkieletu
węglowodorowego)
GMP, kwas
IMP →ksantozynomonofosforan NAD+ - Ferrier str 339
mykofenolowy
Katalizuje nieodwracalną rekację
dekarboksylacji izocytrynianu do
α-ketoglutaranu; uwalnianie NAD+ ADP, Ca2+ ATP, NADH Ferrier str 128
NADH i CO2; jeden z trzech
etapów ograniczających
Utlenianie jabłczan →OAA
Generowanie NADH, delta G0 a
mimo to reakcja w stronę OAA, - - - Ferrier str 130
bo wysoce egzoergiczna reakcja
syntazy cytrynianowej
Redukuje OAA do jabłczanu,
NADH+H+ przy
może też utleniać jabłczan so
redukcji; NAD+ przy - - Ferrier str 137
OAA; ma izoformę cytozolową i
utlenianiu
mitochondrialną
Pirogronian →mleczan w
glikolizie beztlenowej, głównie
NADH+H+→NAD+ - - Ferrier str 118
RBC, soczewka i rogówka oka,
rdzeń nerki
Utlenianie sorbitol →fruktoza
Komórki wątroby (do glikolizy),
NAD+ - - Ferrier str 162
jajników, kanalików nasiennych
(fruktoza odżywia plemniczki)
Oksydacyjna dekarboksylacja NAD+, CoA, TPP,
- - Ferrier str 306
leucyny, izoleucyny i waliny kwas liponowy,
 bocznymi FAD
Dejodynaza Hormony tarczycy, T4→T3 Se - - Ferrier str 469
Dekarboksylaza aminokwasów Dekarboksylacja DOPA
PLP - - Ferrier str 329
aromatycznych →dopamina
Dekarboksylaza histydynowa Histydyna → histamina PLP - - Ferrier str 330
Uwalnia CO2; OMP → UMP
Dekarboksylaza OMP - - - Ferrier str 348
Domena syntazy UMP
Dekarboksylacja pirogronianu do
Dekarboksylaza pirogronianowa Tiamina (TPP) - - Ferrier str 121
aldehydu octowego (nie u ludzi)
Dekarboksylaza Fosfataza PDH Kinaza PDH fosforyluje
Dekarboksylacja pirogronianu do TPP (pirofosforan
pirogronianowa=dehydrogenaza defosforyluje → dezaktywuje Ferrier str 126
formy hydroksyetylowej tiaminy)
pirogronianowa →aktywuje (inaktywuje)
Dekarboksylacja
fosfatydyloseryny do
Dekarboksylaza PS fosfatydyloetanolaminy (PE); PE
- - - Ferrier str 238
(fosfatydyloseryny) metylacja do PC
*fosfatydylocholina składnik żółci
i osoczowych lipoprotein
Dekarboksylacja
Dekarboksylaza uroporfirynogenu do
- - - Ferrier str 321
uroporfiryogenowa III (UROD) koproporfirynogenu; uwalniany
CO2
Obecne w SER, odpowiedzialne
za powstawanie nienasyconych
LCFA (tworzenie wiązań
podwójnych typu cis); wymaga NADH, cytochrom
O2 ; pierwsze wiązanie podwójne B5 + reduktaza
Desaturazy acylo-CoA - - Ferrier str 218
powstaje zwykle między 9 a 10 wykorzystująca
węglem →kwas oleinowy lub FAD
palmitoleionowy
UWAGA: u człowieka występują
desaturazy tworzące wiązania
 podwójne przy atomach węgla 9,
6, 5, 4 ale brak jest enzymów
tworzących przy atomie węgla 10
i dalszych (licząc do końca
łańcucha) →dlatego kwas
linolowy i linolenowy są
niezbędne
Cytochrom P450, działa w
wewnętrznej błonie
Desmolaza cholesterolowa=
mitochondrium, enzym - - - Harper str 637
P-450SCC
odcinający łańcuch boczny;
cholesterol → pregnenolon
Domena katalityczna CAD;
Dihydroorotaza karbamoiloasparaginian → - - - Ferrier str 348
dihydroorotan
Dysmutaza ponadtlenkowa i Przekształcenie ROS do
- - - Ferrier str 172
katalaza nieszkodliwych produktów
Biorą udział w procedurach
naprawy, wycina źle sparowany
Endonukleazy nukleotyd w nici potomnej; - - - Ferrier str 491
uzupełnianie przez pol DNA III i
ligazę DNA
Odwodnienie 2-fosfoglicerynianu
→fosfoenolopirogronian (PEP);
Enolaza - - fluorki Ferrier str 117
reakcja jest odwracalna (znów
szok)
Proteaza serynowa
syntetyzowana przez komórki
błony śluzowej jelit (enterocyty) i
Enteropeptydaza (enterokinaza) - - - Ferrier str 287
obecna na luminalnej
powierzchni tych komórek;
trypsynogen → trypsyna
Enzym degradujący insulinę W wątrobie i nerkach; - - - Ferrier str 354
 rozkładanie insuliny
• Aktywność oligo-
α(1→4)→ α(1→4)-
transferazy glukanowej
= 4:4 transferaza
(usuwanie 3 z 4
zewnętrznych reszt
glukozylowych
pozostałych przy końcu
rozgałęzienia i
Enzym odgałęziający
przeniesienie ich na - - - Ferrier str 150
(bifunkcyjne białko)
nieredukujący koniec
innego łańcucha –
wydłuża go)
• Aktywność amylo-
α(1→6)-glukozydazę
(uwalnianie wolnej
glukozy, tej która
pozostała związana
wiązaniem α(1→6))
pol RNA I → syntetyzuje
prekursory 28S, 18S i 5,8 S rRNA
Α- Amanityna =
w jąderku
„czapka śmierci”
pol RNA II → syntetyzuje mRNA i
Eukariotyczne polimerazy RNA Mg2+ - trucizna grzyba która Ferrier str 506
ncRNA tj snRNA, snoRNA i mi
się ściśle łączy z pol
RNA
RNA II
pol RNA III → syntetyzuje tRNA,
5S rRNA, niektóre sarna i snoRNA
Enzym zwiększający szybkość
Ferrochelataza wprowadzania Fe2+ do - - Ołów Ferrier str 322
protoporfiryny IX → hem
ATP-zależne enzymy utrzymujące
flipazy = flopazy - - - Ferrier str 239
asymetrię błony komórkowej
 PS i PI głównie w warstwie
wewnętrznej
Analogi kwasu
Formylotransferaza AICAR AICAR→FAICAR N10-formylo-THF - Ferrier str 338
foliowego i PABA
Analogi kwasu
Formylotransferaza GAR GAR→FGAR N10-formylo-THF - Ferrier str 338
foliowego i PABA
Fosfataza PDH (dehydrogenazy
De fosforylacja PDH, aktywacja! - Ca2+ - Ferrier str 127
pirogronianowej)
AMP
Najważniejszy etap kontrolny; ATP (allosterycznie),
Fosfofruktokinaza-1 (PFK-1) - (allosterycznie); Ferrier str 115
fruktozo-6-P →fruktozo-1,6-bis-P cytrynian
Fruktozo-2,6-bis-P
Katalizuje reakcje fruktozo-6-P
→fruktozo-2,6-bis-P oraz na
odwrót (dwufunkcyjne białko
kinaza i fosfataza);
wewnątrzkomórkowy sygnał
wskazujący na duże stężenie
Fosfofruktokinaza-2 (PFK-2) - - - Ferrier str 115
glukozy; UWAGA: w przypadku
izoenzymu wątrobowego
fosforylacja PFK-2 →deaktywacja
kinazy; w przypadku sercowego
aktywacja kinaza; w mięśniach
brak regulacji kowalencyjnej
Fosfoglukomutaza Glukozo-6-P <-> Glukozo-1-P - - - Ferrier str 147
W wielu tkankach ssaków;
hydrolizuje wiązanie
Fosfolipaza A1 fosfodiestrowe przy węglu 1; - - - Ferrier str 241
udział w remodelowaniu
fosfolipidów
W soku trzustkowym,
aktywowany przez trypsynę i
Fosfolipaza A2 - Trypsyna - Ferrier str 204
wymaga obecności soli
żółciowych; uwalnia jedną
 cząsteczkę FA z pozycji 2 glicerolu
fosfolipidy → pozostaje
lizofosfolipid
We wszystkich tkankach i soku
trzustkowym; w jadzie węża i
pszczół; udział w remodelowaniu
fosfolipidów; proenzym w soku
trzustkowym aktywowany przez
trypsynę i do aktywności wymaga Glukokortykoidy np.
Fosfolipaza A2 - - Ferrier str 241
dostępu do soli żółciowych; kortyzol
działając na fosfatydyloinozytol
uwalnia kwas arachidonowy
(prekursor eikozanoidów);
hydrolizuje wiązanie
fosfodiestrowe przy węglu 2
Występuje w lizosomach
komórek wątroby i w α-toksynie
Fosfolipaza C bakterii Clostridium i innych; - - - Ferrier str 241
związana z błoną uczestniczy w
tworzeniu przekaźników II-rzędu
Uczestniczy w transdukcji
sygnału, tworząc kwas
Fosfolipaza D fosfatydowy (PA) i cholinę z - - - Ferrier str 242
fosfatydylocholiny lub PA z
kardiolipiny
Fosforybozylotransferaza
Adenina + PRPP → AMP + PPi - - - Ferrier str 340
adeninowa (APRT)
Fosforybozylotransferaza
Guanina/hipoksantyna + PRPP →
hipoksantynowo-guaninowa - - - Ferrier str 340
GMP/IMP + PPi
(HGPRT)
Fosforybozylotransferaza Potrzebny PRPP; orotan →OMP
- - - Ferrier str 348
orotanowa Domena syntazy UMP
Fosforylaza glikogenowa Rozrywa wiązanie α(1→4) PLP (fosforan Glukagon Insulina → Ferrier str 150
 glikozydowe pomiędzy resztami pirydoksalu, (wątroba)/ fosfodiesteraza
glukozylowymi na końcu pochodna wit B6) epinefryna (β – →spadek cAMP
nieredukującym przez fosforolizę ADR mięsień; α1 – →dezaktywacja PKA
→wytwarzanie glukozo-1-P; ADR wątroba) →fosfataza-1 białek
W mięśniach nazywana →cAMP →PKA (PP1) →
miofosforylaz →ufosforylowana defosforylowana
*kinaza fosforylazy może być kinaza fosforylazy kinaza fosforylazy
aktywowana przez związanie glikogenowej a glikogenowej b
Ca2+ z jej podjednostką sigma (aktywna) (nieaktywna) →
(CaM) →ufosforylowana defosforylowana
fosforylaza fosforylaza
glikogenowa a glikogenowa b;
(aktywna); Glukozo-6-P, ATP,
AMP (w wolna glukoza (ale
mięśniach) tylko w wątrobie)
Fosforylaza nukleozydów Inozyna/guanozyna →
- - - Ferrier str 343
purynowych hipoksantyna/guanina
Fosforylacja fruktozy, niska Km
dla fruktozy i wysoka Vmax;
obecna w wątrobie, nerkach,
Fruktokinaza - - - Ferrier str 159
jelicie cienkim;
Fruktoza →fruktozo-1-P (zużycie
ATP)
Zmniejszenie
ilorazu AMP/ATP;
Hydroliza fruktozo 1,6-bis-P Zwiększenie ilorazu
Fruktozo-1,6-bisfosfataza mało fruktozo-2,6-
→fruktozo-6-P; ważny etap - AMP/ATP; dużo Ferrier str 139
(FBP-1) bis-P (przy
regulacji glukoneogenezy fruktozo-2,6-bis-P
wysokim stężeniu
glukagonu)
Fumaraza=hydrataza
Hydratacja fumaran →jabłczan - - - Ferrier str 129
fumaranowa
Galaktokinaza Galaktoza → galaktozo-1-P - - - Ferrier str 163
Glikozylazy DNA Rozpoznają nieprawidłowe - - - Ferrier 492
 zasady tj uracyl występujące w
DNA (naprawa przez wycięcie
zasady BER)
Wytwarzają wiązania
Glikozylotransferaza glikozydowe między pochodnymi - - - Ferrier str 97
nukleotydowymi cukrów
Specyficzne dla typu i lokalizacji
Glikozylotransferaza tworzonego wiązania - - - Ferrier str 244
glikozydowego
Hydroliza glukozo-6-P →glukoza;
Glukozo-6-fosfataza głównym narządem tej reakcji - - - Ferrier str 139
jest wątroba
Rozpad glutaminy na glutaminian
Glutaminaza i amoniak - - - Ferrier str 293
W wątrobie!!!
Guanina ulega deaminacji do
Guanaza - - - Ferrier str 343
ksantyny
Etylowanie końcowej guaniny
(czapeczka), zachodzi w cytosolu,
Guanino-7-metylotransferaza - - - Ferrier str 508
źródłem grupy metylowej jest S-
adenozylometionina
Jądrowy enzym, rekrutowany
przez pol RNA II, tworzy
Guanylylotransferaza - - - Ferrier str 508
czapeczką na 5’-końcu dodając
guanozynomonofosforan
W większości tkanek, jeden z
trzech enzymów regulujących
proces glikolizy; niska wartość
stałej Michaelisa →duże
Heksokinaza I-III - Insulina Glukozo-6-P, glukagon Ferrier str 113
powinowactwo do glukozy, niska
Vmax; ale może też fruktozę,
mannozę tylko z małym
powinowactwem
 W komórkach miąższu wątroby i
komórkach β-trzustki jest
Pośrednia inhibicja
dominującym enzymem;
Pośrednia przez fruktozo-6-P;
funkcjonuje jako sensor stężenia
stymulacja przez związanie GK przez
glukozy (określa próg wydzielania
Heksokinaza IV = glukokinaza - glukozę; GK białko regulatorowe Ferrier str 113
insuliny); większa Km niż
niezwiązana przez glukokinazy (GKRP) –
heksokinazy I-III → mniejsze
GKRP inhibicja
powinowactwo do glukozy,
kompetycyjna
wysoka wartość Vmax; reakcja
nieodwracalna!!!
Wiąże się z ssDNA w pobliżu
widełek replikacyjnych, rozwija
Helikaza DNA (białko Dna B) - - - Ferrier str 480
podwójną nić DNA, wymaga
hydrolizy ATP (energii)
Oksydacyjna deaminacja
Histydynaza (histydaza) histydyny do urokanianu; - - - Ferrier str 303
uwolnienie NH3
Uwodnienie, powstaje grupa
Hydrataza 2,3-enoilo-CoA - - - Ferrier str 222
hydroksylowa przy węglu 3
Hydroksylaza fenyloalaninowa Hydroksylacja fenyloalaniny do Tetrahydrobioptery
- - Ferrier str 304
(PAH) tyrozyny na (BH4)
Reszta prolinowa + tlen + α-
Hydroksylaza prolinowa ketoglutaran -> hydroksyprolina Fe2+, askorbinian - - Ferrier, str 51-52
+ bursztynian + CO2
Hydroksylacja tyrozyny do DOPA;
z użyciem O2; rozpowszechniony
w CUN, zwojach układu
Hydroksylaza tyrozynowa BH4 - - Ferrier str 329
wegetatywnego sympatycznego i
rdzeniu nadnerczy; ogranicza
szybkość całego szlaku
Seryna + THF <-> glicyna N5, N10 –
Hydroksymetylotransferaza
Metylenotetrahdyrofolian + PLP - - Ferrier str 303
serynowa
glicyna
 Hydroliza 6-fosfoglukonolaktonu
Hydrolaza 6-
→6-fosfoglukonian - - - Ferrier str 170
fosfoglukonolaktonu
Nieodwracalny etap cyklu HMP
Hydrolaza estrów cholesterolu Uwalnia cholesterol i FFA z
- Sole żółciowe - Ferrier str 204
(esteraza cholesterolowa) estrów cholesterolu
Hydrolaza SAH SAH → homocysteina (Hcy) +
- - - Ferrier str 305
(S-adenozylohomocysteiny) adenozyna
Hydrolazy glikozydowe
Hydrolizują wiązania glikozydowe - - - Ferrier str 98
(glikozydazy)
Rozszczepia wiązanie α (1→6) w
Izomaltaza izomaltozie, hydrolizuje też - - - Ferrier str 99
większość maltozy
W reakcji wiązania podwójnego
przy atomie węgla z numerem
nieparzystym nienasyconych FA
Izomeraza 3,2-enoilo-CoA np. kwas oleinowy → - - - Ferrier str 227
przekształcenie pochodnej 3-cis
do 2-trans → izomer już podlega
hydratazie
Rozszczepia i odtwarza wiązania
Izomeraza disiarczkowa - - - Ferrier, str 22
disiarczkowe podczas fałdowania
Izomeryzacja glukozo-6-P do
Izomeraza fosfoglukozowa - - - Ferrier str 114
fruktozo-6-P (łatwo odwracalna)
Izomeryzacja mannozo-6-P
Izomeraza fosfomannozowa - - - Ferrier str 161
→fruktozo-6-P
Wzajemne przekształcanie DHAP
Izomeraza fosfotriozowa - - - Ferrier str 116
w aldehyd 3-fosfoglicerynowy
Przeniesienie grupy
Karbamoilotransferaza
karbamoilowej na ornitynę - - - Ferrier str 294
ornitynowa (OTC)
→cytrulina
Karboksykinaza OAA→PEP; hydroliza GTP;
fosfoenolopirogronianowa glukagon stymuluję transkrypcję - Kortyzol, glukagon - Ferrier str 136
(PEPCK) genu PEPCK poprzez czynnik

Karboksylaza acetylo-CoA (ACC)
Karboksylaza pirogronianowa
Karboksylaza pirogronianowa
(PC)
Karboksylaza propionylo-CoA
Katalaza, dysmutaza
ponadtlenkowa (SOD),
peroksydaza glutationowa
transkrypcyjny CREB; kortyzol też
zwiększa ekspresję tego genu,
insulina natomiast zmniejsza
Palmitoilo-CoA;
Biotyna (Wit B7)
Karboksylacja acetylo-CoA do ufosforylowanie przez
związana Cytrynian;
malonylo-CoA; potrzebny węgiel kinazę białkową
kowalencyjnie z zdefosforylowanie
z HCO3-, ATP i dobre chęci ;) aktywowaną przez Ferrier str 214
łańcuchem przez fosfatazę
Determinuje szybkość syntezy FA AMP (AMPK)
bocznym lizyny białkową
jak i reguluje ten proces Metformina aktywuje
karboksyllazy
AMPK
Pirogronian→szczawiooctan;
uzupełnianie metabolitów TCA;
Acetylo-CoA;
reakcja nieodwracalna, dostarcza Biotyna - Ferrier str 120
glukagon
substratów dla glukoneogenezy
(OAA do PEP)
Wzrost acetylo-
CoA
Karboksylowanie pirogronian
(poresorpcyjnie w
→OAA; w mitochondriach
wyniku nasilenia
komórek wątroby i nerki; uwaga: Biotyna związana z
hydrolizy TAG w Niski poziom acetylo-
mięśnie szkieletowe też mają PC grupą aminową Ferrier str 136
tkance CoA
ale wykorzystują OAA do lizyny
tłuszczowej→beta
zasilenia TCA, a nie do
oksydacja
glukoneogenezy!
FA→duuużo
acetylo-CoA)
Utlenianie kwasów tłuszczowych
z nieparzystą liczbą at węgla;
karboksylacja prioponylo-CoA do biotyna - - Ferrier str 226
D-metylomalonylo-CoA; wymaga
ATP
Komórkowe mechanizmy
obronne przeciwko reaktywnym - - - Ferrier str 86
formom tlenu (ROS)
Katecholo-O-metylotransferaza
Metabolizm katecholamin - - - Ferrier str 329
(COMT)
Wzajemne przekształcanie
Kinaza adenylanowa nukleotydów adeninowych - - - Ferrier str 83
2 ADP <-> ATP + AMP
Kinaza difosfonukleozydowa UDP+ATP<->UTP + ADP - - - Ferrier str 148
Reakcja fizjologicznie odwracalna
(szooook), 1,3-BFG →3-
Kinaza fosfoglicerynianowa ADP→ATP - - Ferrier str 117
fosfoglicerynian (fosforylacja na
poziomie substratu
Fosforyzowanie glicerol
Kinaza glicerolowa →glicerolo-3-P - - - Ferrier str 135/207
W wątrobie
Występuje w wątrobie; wolny
Kinaza glicerolowa - - - Ferrier str 219
glicerol w glicerolo-3-P
Kinaza keratynowa Kreatyna → fosforan kreatyny - - - Ferrier str 331
Kinaza PDH (kinaza
ATP, acetylo-CoA,
dehydrogenazy Fosforyluje PDH, dezaktywacja! - Pirogronian Ferrier str 127
NADH
pirogronianowej)
ATP; inaktywacja przez
kinazę białkową
PEP →pirogronian; trzecia zależną od
nieodwracalna reakcja cAMP/cAMP zależna
Kinaza pirogronianowa (PK) ADP→ATP Fruktozo-1,6-bis-P Ferrier str 117
glikolizy!!!; fosforylacja na kinaza białkowa A
poziomie substratu (działanie glukagonu)
– w wątrobie –
ufosforylowanie PK
Enzym proteolityczny,
Kolagenaza odpowiada za rozpad włókien - - - Ferrier, str 54
kolagenowych
Wydzielana przez trzustkę, łączy Prokolipaza ulega
Kolipaza - - Ferrier str 204
się 1:1 z lipazą trzustkową, aktywacji przy

Kompleks dehydrogenazy
pirogronianowej (PDHC)
Kompleks dehydrogenazy α-
ketoglutaranowej
Kompleks dehydrogenazy α-
ketokwasów z rozgałęzionymi
łańcuchami bocznymi (BCKD)
Kwaśna α(1→4)-glukozydaza
(kwaśna maltaza)
Laktaza (β-galaktozydaza)
Liaza adenylobursztynianowa
Liaza argininobursztynianowa
aktywując ją w obecności trypsynie
kwasów tłuszczowych
Wieloenzymatyczny kompleks;
Oksydacyjna dekarboksylacja
pirogronianu do acetylo-CoA; Kinaza PDH; NADH,
ważna w tkankach o wysokiej acetylo-CoA
- Fosfataza PDH Ferrier str 120
wydajności przemian →aktywacja kinazy
oksydacyjnych tj. m. sercowy; PDH
substrat dla TCA i do produkcji
kwasów tłuszczowych (FA)
α-ketoglutaran→bursztynylo-
CoA; agregacja wielu kopii 3 NAD+, TPP, CoA, NADH, bursztynylo-
Ca2+ Ferrier str 129
enzymów; uwalnianie CO2 i FAD CoA
NADH; wysoce ujemna delta G0
Usunięcie gruby karboksylowej
α-ketokwasów –oksydacyjna NAD+, CoA, TPP,
dekarboksylacja dt. BCAA; kwas liponowy, - - Ferrier str 307
mitochondrialny kompleks FAD
enzymatyczny
Może degradować małą ilość
glikogenu (1-3%) w lizosomach
→ niedobór tego enzymu
prowadzi do kumulacji glikogenu - - - Ferrier str 151
w wakuolach lizosomów →ciężka
postać GSD (typ II, choroba
Pompego)
Rozrywa wiązanie β (1→4) w
- - - Ferrier str 99
laktozie
Adenylobursztynian → AMP - - - Ferrier str 339
Rozszczepienie
argininobursztynianu →arginina - - - Ferrier str 294
+ fumaran
 Cytrynian → acetylo-CoA + OAA;
ATP-liaza cytrynianowa
Liaza cytrynianowa (indukowana przez insulinę), - - - Ferrier str 213
zahamowanie cyklu krebsa przez
ATP umożliwia syntezą FA
Rozkład HMG-CoA do
Liaza HMG-CoA - - - Ferrier str 229
acetooctanu i acetylo-CoA
Sklejanie fragmentów Okazaki
(nić opóźniona); powstanie
wiązania fosfodiestrowego
pomiędzy grupą 5’-fosforanową
Ligazy na DNA zsyntetyzowaną przez - - - Ferrier str 482/486
pol DNA III a grupą 3’-
hydroksylową zsyntetyzowaną
przez pol DNA I; połączenie
wymaga energii ATP
a) lipaza językowa
Trawienie lipidów w żołądku (tak
to nie pomyłka); pochodzi z
gruczołów obecnych na tylnej
powierzchni języka
b) lipaza żołądkowa
Wydzielana przez śluzówkę
Lipaza żołądka; - - Orlistat (żołądkową) Ferrier str 202
hydrolityczne uwalnianie FA z
TAG, zwłaszcza te o krótkich lub
średnio długich łańcuchach,
ważna rola u niemowląt (tłuszcz z
mleka) oraz u osób z
niewydolnością trzustki np. w
zwłóknieniu torbielowatym
Rozkłada diacyloglicerole do Ufosforylowana Defosforylowana jest
Lipaza hormonozależna (HSL) - Ferrier str 220
monoacylogliceroli (MAG) w jest aktywna nieaktywna (fosfataza
 tkance tłuszczowej (przez PKA →insulina)
aktywowanej np.
przez epinefrynę)
W naczyniach tkanki tłuszczowej i
mięśni szkieletowych,
hydrolizowanie TAG do FFA i
glicerolu; głównie syntetyzowany
przez adipocyty i komórki
Lipaza lipoproteinowa (LPL) Apo C-II - - Ferrier str 207
mięśniowe; zakotwiczona do
komórek śródbłonka poprzez
kotwicę
glikozylofosfatydyloinozytolową
(GPI) – mostek węglowodanowy
Hydrolizuje monoacyloglicerole
Lipaza MAG - - - Ferrier str 220
w tkance tłuszczowej
Inicjuje lipolizę w adipocytach,
Lipaza triacyloglicerolowa powstajcą diacyglicerole → Insulina hamuje
- - Ferrier str 220
(ATGL) preferowane przez lipazę ekspresję ATGL
hormonozależną (HSL)
Preferencyjnie uwalnia FA
Kwasy tłuszczowe;
Lipaza trzustkowa (esteraza) związane przy 1 i 3 węglu - Kolipaza Ferrier str 204
orlistat
glicerolu w TAG
Na powierzchni komórek
endotelialnych wątroby; rola w
degradacji TAG chylomikronów i
VLDL, ważna w metabolizmie
Lipaza wątrobowa - - - Ferrier str 265
HDL (przekształcanie HDL-2 do
HDL-3)→ ważne dls RTC
(odwrotnego transportu
cholesterolu)
Produkcja do hydronadtlenków Kortyzol na fosfolipaze
Lipooksygenazy (LOX) - - Ferrier str 250
np. 5-HPETE dla leukotrienów A2
Lizofosfolipaza Usuwa FA z pozycji 1 w lizo - - - Ferrier str 204
 fosfolipidów, pozostawiając
glicerolofosfozasadę
Rozerwanie wiązania α (1→4) w
maltozie i maltotriozie; jedna z
dwóch aktywności
enzymatycznych pojedynczego
Maltaza białka błonowego maltaza – - - - Ferrier str 99
glukoamylaza (MGA) →nie ulega
rozszczepieniu, glukoamylaza
hydrolizuje wiązanie α (1→4)
glikozydowe w dekstrynach
Skwalen → lanosterol
Monooksygenaza skwalenowa NADPH - - Ferrier str 257
Enzym związany z SER; zużywa O2
Oksydazy o mieszanej funkcji,
włączają 1 atom tlenu do
substratu (tworząc gr.
Monooksygenazy NADPH - - Ferrier str 172
Hydroksylową) a drugi redukują
do wody np. CYP (cytochrom
P450)
L-metylomalonylo-CoA →
B12
bursztynylo-CoA (jedyny
Mutaza metylomalonylo-CoA (deoksyadenocylok - - Ferrier str 226
metabolit glukogenny który
obalamina)
powstaje w FA)
W erytrocytach 1,3-BPG →2,3
Mutza bifosfoglicerynianowa - - - Ferrier str 116
BPG (zwiększanie podaży O2)
3-fosfoglicerynian→2-
Mutza fosfoglicerynianowa fosfoglicerynian; łatwo - - - Ferrier str 117
odwracalna
NADH-zależna reduktaza
Regeneracja BH4 z BH2 NADH - - Ferrier str 311
dihydropterydynowa
Norepinefryna → epinefryna (N-
N-Metylotransferaza
metylacja); - - - Ferrier str 329
fenyloetanoloaminowa
Wykorzystanie SAM (S-
 adenozylometioniny)
Rozrywają wiązania
fosfodiestrowe pomiędzy
nukleotydami (enzymatyczna
hydroliza)
Nukleazy -deoksyrybonukleazy hydrolizują - - - Ferrier str 477
DNA
-rybonukleazy hydrolizują RNA
(może być tez hydrolizowane
przez mocne zasady)
Dodanie sekwencji –CAA do 3’-
Nukleotydylotransferaza - - - Ferrier str 508
końca tRNA
RNA-zależna pol DNA;
Odwrotna transkryptaza zaangażowana w replikacje - - - Ferrier str 488
retrowirusów np. HIV
W peroksysomach, dla VLCFA
(min. 22 atomy) wstępne
utlenianie, skracanie, reszta do
Oksydaza acylo-CoA mitochondrium β-oksydacja FAD - - Ferrier str 227
*powstały FADH2 utleniany przez
O2 który ulega redukcji do H2O2
→ nie powstaje ATP
Nie służą do syntezy białka, są
metabolizowane do α-
Oksydaza D-aminokwasów ketokwasów, amoniaku,
FAD - - Ferrier str 291
(DAO) nadtlenku wodoru w
peroksysomach komórek
wątroby i nerek
Enzym mitochondrialny;
dekarboksylacja i utlenienie;
Oksydaza
uwalniany CO2; powstaje - - - Ferrier str 321
koproporfirynogenowa III
protoporfirynogen IX; grupy
propionianowe → grupy
 winylowe
Hipoksantyna → ksantyna Oksypurinol,
Oksydaza ksantynowa (OX) Molibden - Ferrier str 343
→kwas moczowy febuksostat
Enzym pozakomórkowy,
katalizuje oksydacyjną
deaminację niektórych reszt
lizyny i hydroksylizyny, w efekcie
powstają reaktywne aldehydy
(allizyna i hydroksyallizyna)
mogące ulegać spontanicznej
Oksydaza lizylowa Cu2+ - - Ferrier, str 54
kondensacji z resztami lizyny i
hydroksylizyny z wytworzeniem
kowalencyjnych wiązań
krzyżowych (dojrzewanie włókien
kolagenowych);
Reszta lizyny + woda + tlen ->
reszta allizyny + NH3 + H2O2
Odcina pierścień purynowy z
Oksydaza moczanowa (urykaza) kwasu moczowego tworząc - - - Ferrier str 343
allantoinę
Rozkłada aminy występujące w
diecie oraz monoaminy będące
Oksydaza monoaminowa hormonami lub - - - Ferrier str 296
neurotransmiterami do
amoniaku
Metabolizm katecholamin;
występuje w tkance nerwowej MAOI (inhibitory
Oksydaza monoaminowa (MAO) - - Ferrier str 329
ale i komórkach innych tkanek tj. MAO)
jelito, wątroba
Utlenianie w mitochondrium,
Oksydaza
powtaje barwna protoporfiryna - - - Ferrier str 321
protoporfirynogenowa
IX

Oksygenaza hemowa
Palmitoilotransferaza
karnitynowa I (CPT-I) =
acylotransferaza karnitynowa I
(CAT-I)
Palmitoilotransferaza
karnitynowa II (CPT-II) =
acylotransferaza karnitynowa II
(CAT-II)
Pepsyna
Peptydazy prokolagenowe
Peptydylotransferaza
Peroksydaza glutationowa
W makrofagach, pierwszy etap
degradacji hemu; potrzebny O2; NADPH - - Ferrier str 324
uwalnia Fe2+ z hemu
Dotyczy to LCFA (13 i więcej at.
węgla) Enzym obecny w
zewnętrznej błonie
- - Malonylo-CoA Ferrier str 222
mitochondrialnej; przeniesienie
grupy acylowej z acylo-CoA na
karnitynę →acylokarnityna
Dotyczy to LCFA; Enzym obecny
w wewnętrznej błonie
mitochondrialnej; przeniesienie - - - Ferrier str 222
acylu z karnityny na CoA
macierzy
Uwalniana przez komórki główne
żołądka w formie proenzymu →
pepsynogenu; jest
endopeptydazą; aktywowany - - - Ferrier str 286
przez HCl; uwalnia polipeptydy i
niektóre aa z białek
pokarmowych
Odcinają pro peptydy końcowe
na N- i C-końcu cząsteczki pro
- - - Ferrier, str 54
kolagenu w wyniku czego
powstaje tropokolagen
Aktywuje podjednostkę 23S z
Chloramfenikol-
50S, katalizuje powstanie
zatrzymuje
wiązania peptydowego, przenosi - - Ferrier str 524
prokariotyczną
inicjujący aa lub łańcuch
peptydylotransferazę
peptydowy z miejsca P do A
Zredukowany glutation (G-SH)
→utleniony glutation (G-S-S-G) selen - - Ferrier str 172
Unieczynnianie H202
 Hydroliza PPi → 2 Pi (zasila to
przyłączanie wszystkich
Pirofosfataza deoksynukleotydów); reakcja - - - Ferrier str 484
jednokierunkowa, zasadniczo
nieodwracalna
Glukozo-1-P + UTP →UDP-
glukoza; pirofosfataza hydrolizuje
Pirofosforylaza UDP-glukozowa PPi dzięki czemu reakcja - - - Ferrier str 146
przebiega w stronę tworzenia
UDP-glukozy
Usuwa starter RNA (aktywność
5’→3’ egzonukleazy); syntetyzuje
Polimeraza DNA I DNA (aktywność 5’→ 3’
(monomeryczna) polimerazy) i korekta DNA - - - Ferrier str 485
u prokariota (aktywność 3’→5’ egzonukleazy),
wypełnia luki generowane przy
naprawie DNA
Katalizuje wydłużanie łańcucha
DNA 5’→3’; ma również
aktywność egonukleazy 3’→5’
Polimeraza DNA III (pol DNA III) (do korekty); ma podjednostkę β
- - - Ferrier str 483
u prokariota holoenzymu która jak
kleszcze/pierścień oplata DNA
(zamknięcie pierścienia
→hydroliza ATP)
Enzym jądrowy dodający ogon
Poli-A, nie jest transkrybowany z
Polimeraza poliadenylanowa - - - Ferrier str 508
DNA; wykorzystuje ATP jako
substrat
Syntetyzuje krótkie docinki RNA
Polimeraza RNA (prymaza/ (ok. 10 nukleotydów), które są
- - - Ferrier str 482
DnaG) komplementarne i
przeciwstawne do matrycy DNA
 → starter RNA (primer) –
tworzony jest hybrydowy dupleks
RNA-DNA
✓ Pol alfa/prymaza –
enzym
wielopodjednostkowy
zawiera prymazę (tworzy
starter RNA) i polimerazę
5’→3’ (wydłuża łańcuch)
✓ Pol epsilon –
uzupełnianie syntezy
DNA na nici wiodącej;
aktywność egzunukleazy
3’→5’
Polimerazy DNA eukariota ✓ Pol delta – wydłużanie - - - Ferrier str 487
fragmentów Okazaki,
aktywność egzunukleazy
3’→5’
✓ Pol beta – naprawa DNA,
uzupełnianie luk;
aktywność egzunukleazy
3’→5’
✓ Pol gamma – replikuje
mitochondrialne DNA;
aktywność egzunukleazy
3’→5’
Syntetyzuje wszystkie RNA z Ryfampina
wyjątkiem krótkich starterów (ryfampicyna)
RNA (prymaza) antybiotyk hamujący
Prokariotyczna polimeraza RNA
Rdzeń składa się z 5 - - transkrypcję poprzez Ferrier str 501
(pol RNA)
podjednostek peptydowych: 2 wiązanie się z
alfa, 1 beta, 1 beta prim, 1 podjednostką beta pol
omega RNA (w leczeniu
 Alfa + omega →tworzenie gruźlicy)
enzymu
Beta prim → związanie matrycy
Beta → 5’->3’ polimeraza RNA
Holoenzym → czynnik sigma
umożliwia Pol RNA
rozpoznawanie regionów
promotorowych
-nie wymaga startera
-nie ma domeny ego nukleazy
3’→5’
Enzym przekształcający izomery
Racemaza - - - Ferrier str 96
D w L i na odwrót
Racemaza metylomalonylo-CoA stereoizomer typu D w L - - - Ferrier str 226
Do wiązania podwójnego przy
atomie węgla z numerem
Reduktaza 2,3-dienoilo-CoA NADPH - - Ferrier str 227
parzystym nienasyconych FA np.
kwas linolowy
Domena FAS; Redukcja grupy
Reduktaza 3-ketacylo-ACP NADPH - - Ferrier str 216
ketonowej do alkoholowej
Redukcja
glukoza→sorbitol/glucitol;
Galaktoza →galaktitol
Reduktaza aldozowa enzym obecny w wielu tkankach: NADPH - - Ferrier str 162
siatkówka, soczewka oka, nerki,
nerwy obwodowe, jajniki,
kanaliki nasienne
Reduktaza bilwerdynowa Biliwerdyna → bilirubina NADPH - - Ferrier str 324
Wytwarzanie aktywnej formy
Reduktaza dihydrofolianowa NADPH - - Ferrier str 308
kwasu foliowego (THF) z folianu
Domena FAS; redukcja wiązania
Reduktaza enoilo-ACP NADPH - - Ferrier str 216
podwójnego
 Regeneracja zredukowanej formy
Reduktaza glutationowa NADPH - - Ferrier str 172
glutationu (G-SH)
Redukcja HMG-CoA
Zatrzymanie
→mewalonian (kwas
Jak SREBP-2 kompleksu SREBP-2-
mewalonowy); reakcja
zwiąże się z SRE → SCAP; ufosforylowana
ograniczająca szybkość syntezy
wzrost syntezy; przez AMPK (glukagon,
cholesterolu + najważniejsze
Reduktaza HMG-CoA 2xNADPH defosforylowana epinefryna) → forma Ferrier str 257
miejsce regulacji →uwolnienie
przez fosfatazę nieaktywna; STATYNY
CoA więc reakcja nieodwracalna;
(insulina) → forma (strukturalne analogi
jest integralnym białkiem błony
aktywna HMG-CoA); wysoki
SER z domeną katalityczną
poziom cholesterolu
zwróconą do cytozolu
Reduktaza rybonukleotydowa Rybonukleozydodifosforan → dATP;
tioredoksyna ATP Ferrier str 341
(difosforybonukleotydowa) deoksyrybonukleozydodifosforan hydroksymocznik
Selenoproteina, Tioredoksyna z
Reduktaza tioredoksynowa R2 reduktazy rybonukleotydowej NADPH, Se - - Ferrier str 341
-S-S- → 2SH
RNaza H + Flap endonukleaza Usuwają startery RNA u
- - - Ferrier str 486
(FEN 1) eukariota
Rozszczepienie wiązania α (1→2)
w sacharozie; sacharaza i
izomaltaza to enzymatyczne
aktywności tego samego białka,
Sacharaza - - - Ferrier str 99
które ulega rozszczepieniu na
dwie funkcjonalne podjednostki
→kompleks sacharaza-
izomaltaza (SI)
Enzym lizosomalny, usuwa
Sfingomielinaza fosfocholinę, pozostawiając - - - Ferrier str 242
ceramid; należy do fosfolipaz C
Przenoszenie reszty siarczanowej
Sulfotransferaza z przenośnika siarczanu PAPS - - - Ferrier str 244
(3’fosfaadenozyno-5’-
 fosfosiarczan) na grupę 3’-
hydroksylową galaktozy w
galaktocerebrozydzie tworząc
sulfatyd galaktocerebrozydo-3-
siarczanu
Łączy trzecią cząsteczkę (w
ketogenezie) acetylo-CoA z
acetoacetylo-CoA → HMG-CoA
(reakcja determinująca szybkość
Syntaza 3-hydroksy-3-
powstawania ciał ketonowych,
metyloglutarylo-CoA (syntaza - - - Ferrier str 229
znacząca aktywność w wątrobie)
HMG-CoA)
*HMG-CoA wątroby ma 2
izoenzymy: w cytozolu → synteza
cholesterolu i w mitochondrium
→ synteza ciał ketonowych
Domena FAS; kondensacja grupy
Syntaza 3-ketoacylo-ACP
acetylowej związanej z resztą - - - Ferrier str 216
(enzym kondensujący)
cysteiny z malonylem na ACP
Enzym mitochondrialny, etap
ograniczający szybkość
biosyntezy porfiryn,
Hem (hemina) na
glicyna + sukcynylo-CoA → kwas
ALAS1; ALAS2
Syntaza ALA (ALAS) δ – amino lewulinowy (ALA) PLP - Ferrier str 320
kontrolowane
dwa izoenzymy:
dostępnością żelaza
ALAS1 – wszystkie tkanki
ALAS2 – specyficzność wobec
tkanek erytoidalnych
Syntetyzuje ATP wykorzystując Oligomycyna –
energię gradientu H+ (może też antybiotyk który wiąże
Syntaza ATP hydrolizować ATP); się z domeną F0,
- - Ferrier str 88
(kompleks V, F1/F0 ATP-aza) posiada dwie domeny błonową zamykając kanał dla
(F0) i pozabłonową (F1) – H+, hamowanie
skierowana do macierzy; fosforylacji ADP (ETC
 jeden pełny obrót pierścienia c jest też zatrzymany –
→3 ATP kontrola oddechowa);
Arseniany!!!
Konkurencja z Pi w
wiązaniu z F1
Enzym związany z błoną ER,
utlenianie i cyklizacja kwasu
arachidonowego i ma dwie
aktywności: cyklooksygenazy
kwasów tłuszczowych (COX) –
wymaga 2cz. O2 oraz peroksydazy
– wymaga zredukowanego
glutationu
COX-1 i COX-2
Dwa izoenzymy: COX-1 i COX-2
(aspiryna,
COX-1 →produkowany w sposób
indometacyna,
ciągły, konstytutywny w
Syntaza cyklicznego nadtlenku fenylbutazon, NSAID –
większości tkanek, wymagany do - - Ferrier str 248
prostaglandynowego niesteroidowe leki
prawidłowego funkcjonowania
przeciwzapalne)
żołądka, homeostazy nerkowej i
COX-2 (koksyby np.
agregacji płytek
celekoksyb)
COX-2 →synteza indukowana w
ograniczonej liczbie tkanek w
odpowiedzi na produkty
aktywowanych komórek
odpornościowych i reakcji
zapalnych → ból, podniesiona
temp, zaczerwienienia, obrzęki
etc.
Szczawiooctan + acetylo-CoA →
cytrynian
Syntaza cytrynianowa Nieodwracalna kondensacja - OAA cytrynian Ferrier str 128
aldolowa, wysoce ujemna delta
G0 (energia swobodna);
 Kondensacja szczawiooctanu z
acetylo-CoA → cytrynian (tak
przenosi się acetylo-CoA z
Duże ilości
mitochondrium do cytozolu; Małe ilości
Syntaza cytrynianowa - cytrynianu i Ferrier str 213
cytrynian sobie przejdzie do cytrynianiu, mało ATP
izocytrynianu, ATP
cytozolu jeśli hamowana jest
dehydrogenaza izocytrynianowa
(poprzez dużo ATP)
Wytwarzanie wiązania α(1→4) w
glikogenie; nie może zainicjować Insulina aktywuje
syntezy łańcucha, może tylko fosfatazę-1 białek
Glukagon → cAMP →
wydłużać; wymaga startera np. →aktywna forma
PKA →nieaktywna
Syntaza glikogenowa fragmentu glikogenu lub - „a” Ferrier str 147
forma „b”
glikogenina (do tyrozyny); nieufosforylowana
ufosforylowana
przeniesienie glukozy z UDP- ;
glukozy na nieredukujący koniec Glukozo-6-P
rosnącego łańcucha
Kondensacja 4 cząsteczek
porfobilinogenu (PBG);
Syntaza hydroksymetylobilanu uwalniane NH3; wytworzenie - - - Ferrier str 321
linearnego tetra pirolu →
hydroksymetylobilanu
Wielofunkcyjny,
homodimeryczny enzym;
dodawanie dwuwęglowych
fragmentów pochodzących z
Syntaza kwasów tłuszczowych malonylo-CoA do
Wit B5 (w ACP) - - Ferrier str 216
(FAS) karboksylowego końca
6 domen enzymatycznych +
białko przenoszące acyl (ACP) –
zawiera 4’-fosfopantoteinę (Wit
B5)
Syntaza laktozowa Przenosi galaktozę z UDP- - - - Ferrier str 164
(galaktozylotransferaza UDP-
galaktoza:glukoza)
A: β-D-galaktozylotransferaza (w
białkiem A obniża Km dla glukozy
Syntaza metioninowa
Syntaza N-
acetyloglutaminianowa (NAGS)
Syntaza NO (NOS)
Pirofosforan farnezylu (FPP)x2 →
Syntaza skwalenowa
Syntaza tymidylanowa
Syntaza uroporfirynogenu III =
deaminaza porfobilinogenowa
galaktozy na glukozę uwalniając
UDP
Enzym ten składa się z dwóch
białek
wielu tkankach, poza sutkiem
prowadzi do syntezy
N-acetylogalaktozaminy)
B: α-Laktalbumina (tylko w
gruczole mlekowym, jego
produkcja stymulowana przez
prolaktynę, w połączeniu z
→preferowane wytwarzanie
laktozy)
Ponowne etylowanie do
metioniny; homocysteina + N5- Metylokobalamina
- - Ferrier str 305
Metylotetrahydrofolian → (Metylo-B12)
metionina + tetrahydrofolian
Acetylo-CoA + glutaminian →
- Arginina - Ferrier str 295
NAG
NADPH, FMN, FAD,
Arginina+O2+NADPH hem,
- - Ferrier str 172
→NO+cytrulina+NADP+ tetrahydrobioptery
na (BH4)
NADPH - - Ferrier str 258
skwalen
dUMP → DTMP;
wykorzystuje N5, N10 –
- - - Ferrier str 349
Metylenotetrahydrofolian
Cyklizacja i izomeryzacja
- - - Ferrier str 321
hydroksymetylobilanu do
 uroporfirynogenu III; w cytozolu
Przekształcanie
Syntetaza acylo-koenzymu A = Wzrost stosunku
długołańcuchowych FA do ich - - Ferrier str 205
tiokinaza acetylo-CoA/CoA
aktywnych postaci
Syntetaza IMP → adenylobursztynian;
- - AMP Ferrier str 339
adenylobursztynianowa potrzebny asparaginian i GTP
Wiązanie cytruliny z
asparaginianem
Syntetaza
→argininobursztynian (tu włącza - - - Ferrier str 294
argininobursztynianowa
się drugi atom azotu)
ATP→AMP+PPi
Syntetaza CTP Aminacja UTP do CTP - - - Ferrier str 348
Wiązanie glutaminianu z
amoniakiem → glutamina
Syntetaza glutaminowa W mięśniach, wątrobie ale i - - - Ferrier str 293
mózgu!!!
Zużycie ATP
Ksantozynomonofosforan →
Syntetaza GMP GMP - - - Ferrier str 339
Potrzebne ATP i glutamina
NAG (N-
Wytwarzanie acetyloglutaminia
Syntetaza
karbamoilofosforanu, zużycie - n)-zwiększa - Ferrier str 293
karbamoilofosforanowa (CPS-I)
2xATP powinowactwo
CPS-I do ATP
Glutamina + 2ATP + CO2 →
Syntetaza
karbamoilofosforan +
karbamoilofosforanowa II (CPS - PRPP UDP Ferrier str 347
glutaminian + 2 ADP + Pi;
II)
domena katalityczna CAD
Enzym sprzężony z
Rybonukleotydy
Syntetaza PRPP chromosomem X Mg2+ Pi Ferrier str 337
purynowe
Rybozo-5-P + ATP →PRPP (5-
 fosforybozylo-1-pirofosforan)
Wydłużanie telomerów
(kompleksy DNA połączone z
białkami, sekwencje tandemowe
telomeraza AGGGTT); składa się z białka Tert - - - Ferrier str 488
które działa jak odwrotna
transkryptaza i krótkiego
fragmentu RNA (Terc)
Domena FAS; rozkłada wiązanie
tioestrowe, uwalniając w pełni
Tioesteraza palmitynowa - - - Ferrier str 217
nasyconą cząsteczkę
palmitynianu (16:0)
Reakcja odwracalna, rozrywa
Tiokinaza wysokoenergetyczne wiązanie
bursztynianowa=syntetaza tioestrowe w bursztynylo-CoA; - - - Ferrier str 129
bursztynylo-CoA reakcja powiązana z GDP→GTP
(fosforylacja substratowa)
Wymaga udziału CoA, rozkład
Tiolaza 3-ketoacylo-CoA tiolityczny, rozdzielenie w - - - Ferrier str 222
miejscu połączenia węgla 2 i 3
Odwracalnie przecina jedną nić
podwójnej helisy; dwie
aktywności cięcia i zamykania
nici, nie wymagają ATP, kumulują
Topoizomeraza typ I - - kamptotecyna Ferrier str 481
energię z wiązań
fosfodiestrowych; relaksują
ujemne superskręty (u E. coli
ujemne i dodatnie)
Wiążą się z podwójną nicią i
rozcinają ją w dwóch miejscach Etopozyd,
Topoizomeraza typ II
(przejściowe nacięcia na obu - - fluorochinolony np. Ferrier str 481
(Gyraza DNA)
niciach); wymaga ATP, relaksacja cyprofloksacyna)
ujemnych i dodatnich
 superskrętów; umożliwia
wprowadzenie ujemnych
superskrętów które neutralizują
dodatnie
Transacylaza malonylo-acetylo- Domena FAS, Przenoszenie grupy
- - - Ferrier str 216
CoA-ACP acetylowej na grupę –SH ACP
Transaldolaza Przenosi jednostki trój węglowe - - - Ferrier str 171
Reakcja odwracalna, tioforazy nie
ma wątroba dlatego nie może
Transferaza CoA bursztynylo-
zużywać ciał ketonowych które - - - Ferrier str 231
CoA:acetooctan (tioforaza)
produkuje; bursztynylo-CoA
przekazuję CoA do acetooctanu
Transferaza Reakcja wymiany zasady,
fosfatydyloetanoloamino- powstawanie fosfatydyloseryny - - - Ferrier str 238
serynowa (PS) z PE
U bakterii i w mitochondriom
tworzy N-formylowaną
Transformylaza - - - Ferrier str 523
metioninę; tetrahydrofolian N10-
formylu jest donorem węgla
Domena katalityczna CAD;
Transkarbamoilaza
karbamoilofsforan → - - - Ferrier str 348
asparaginianowa
karbamoiloasparaginian
TPP (pirofosforan
Transketolaza Przenosi jednostki dwuwęglowe - - Ferrier str 171
tiaminy)
Transportuje glukozo-6-P przez
Translokaza glukozo-6-
błonę siateczki endoplazma - - - Ferrier str 139
fosforanowa
tycznej (ER)
Dotyczy to LCFA; Przeniesienie
Translokaza karnitynowo-
acylu na wolną karnitynę w - - - Ferrier str 222
acylokarnitynowa
macierzy
Hydrolizuje wiązanie trehalozy α
Trehelaza (u grzybów) - - - Ferrier str 99
(1→1)

UDP-glukuronozylotransferaza
bilirubinowa (UGT-bilirubinowa)
Ureaza bakteryjna
Urydylotransferaza galaktozo-1-
fosforanowa (GALT)
α – amylaza ślinowa
α-hydroksylaza fitanoilo-CoA
(PhyH)
β (1→4) endoglikozydazy
β- syntaza cystationinowa
β-hydroksylaza dopaminowa
Sprzęganie bilirubiny z kwasem
glukuronowym → diglukuronid
bilirubiny = bilirubina sprzężona =
- - - Ferrier str 324
CB (zwiększenie
rozpuszczalności); w
hepatocytach
Rozszczepienie mocznika na
- - - Ferrier str 295
amoniak i CO2; w jelicie
UDP-glukoza+galaktozo-1-P
- - - Ferrier str 163
→UDP-galaktoza + glukozo-1-P
Rozkłada wiązanie α (1→4) w
skrobii i glikogenie, ale nie
rozkłada obecnym tam wiązań - - - Ferrier str 98
α (1→6); inaktywacja w silnie
kwaśnym środowisku
Hydroksylacja przy atomie węgla
α → pierwszy atom węgla jest
uwalniany jako CO2
Występuje w peroksysomach, do
- - - Ferrier str 228
metabolizmu kwasu fitanowego
→ rozgałęziony łańcuch, produkt
metabolizmu chlorofilu z grubą
metylową przy β atomie węgla
Nie ma ich człowiek, dlatego nie
może rozkładać celulozy, która
- - - Ferrier str 98
ma wiązanie β (1→4)
glikozydowe
Proces transsulfuracji – atom
siarki metioniny staje się atomem Wit B6
- - Ferrier str 305
siarki cysteiny; kondensacja (pirydoksyna)
seryny z homocysteiną
Hydroksylacja dopaminy do nor Cu, kwas
- - Ferrier str 329
epinefryny askorbinowy (Wit
 C)
Cystationina → cysteina + NH3 + Wit B6
γ- cystationaza - - Ferrier str 305
α-ketomaślan (pirydoksyna)
Wraz z Dehydrogenazą 3β-
hydroksysteroidową jest
Δ5,4-izomeraza bifunkcyjnym enzymem, - - - Harper str 637
występuje w SER; bierze udział w
syntezie aldosteronu