Proteïnes

CLASSIFICACIÓ

SEGONS LA FROMA

Fibroses Globulars

Les cadenes polipeptídiques estan Les cadenes polipeptídiques estan

ordenades paral·lelament al llarg d d’un estretament plegades, agafant formes
eix, formant fibres o làmines. esfèriques.

Insolubles en aigua per l’elevada proporció Normalment són solubles en medis

d’aa amb restes hidròfobes. aquosos.

Són els elements estructurals bàsics en el Tenen una funció dinàmica en la cèl·lula:
teixit conjuntiu: col·lagen, elastina, enzims, anticossos, hormones,
queratina. transportadors

SEGONS EL Nº DE CADENES

Monomèriques: una sola cadena

- Cada cadena polipeptídica es coneix com
Oligomèriques: dues o més cadenes subunitat o monòmer
- Les cadenes estan unides per enllaços no
Nomenclatura: covalents, però l’estructura sencera es
2 subunitats – dímer comporta en dissolució com una sola
homo (són iguals)
hetero (són diferents) + 3 subunitats – trímer molècula.
4 subunitats – tetràmer
...

SEGONS ELS PRODUCTES RESULTANTS DE LA HIDRÒLISI

Holoproteïnes: només aminoàcids

Heteroproteïnes: aminoàcids + altres components

Grups prostètics:
- Metalls - Àc. Nucleics
- Lípids - Glúcid
- Àc. Fosfòric - Flavonoides
- Hemo

La seqüència d’aminoàcids especifica l’estructura 3D. Els 20 aminoàcids estan units en

combinacions específiques per a una proteïna determinada, les llargues cadenes d’aminoàcids
es pleguen seguint una pauta que depèn de l’ordre exacte dels aminoàcids.
FORCES QUE AFECTEN A L’ESTRUCTURA

El plegament d’una proteïna globular és termodinàmicament favorable:

 El plegament compren passar des de una multitud de conformacions de cabdell

aleatori a una única estructura plegada. El plegament ⇒ disminució de l’entropia
(desfavorable)
 L’efecte hidròfob condiciona l’enterrament dels grups no polars ⇒ augmentant
l’entropia (favorable)
 La variació d’entalpia és favorable a la formació d’interaccions iòniques i ponts
d’hidrogen (interaccions internes)

La suma de tot plegat condiciona que l’energia lliure total del plegament d’una proteïna sigui
negativa (espontània), de tal manera que l’estructura plegada sigui estable.

FORCES QUE AFECTEN A LES CADENES LATERALS

Interaccions iòniques: entre grups carregats positivament i negativament

Ponts d’H: aa amb grups -OH: Ser, Thr, Tyr

aa amb grup -NH2: Asn, Gln
-C=O i -N-H de la cadena principal

Efecte hidròfob: La cadena polipeptídica tendeix a plegar-se sobre si mateixa situant les restes
apolars a l’interior i els restes polars a la superfície. Les cadenes laterals són apolars
(hidrofòbiques) i tendeixen a situar-se juntes a l’interior de les molècules exposades a l’aigua,
això incrementa l’ordre de l’aigua al seu voltant (disminueix d’entropia de l’aigua).

ENLLAÇOS COVALENTS: PONTS DE DISULFUR

Els restes de l’aminoàcid Cys permeten la formació
d’enllaços covalents estables -S-S-. Són enllaços
que es formen després del plegament per acció
enzimàtica.

ESTRUCTURA

ESTRUCTURA PRIMÀRIA

Seqüencia lineal d’aminoàcids més la localització dels ponts disulfur

Enllaços covalents disulfur intramolecular

Enllaços covalents disulfur intermolecular

Nomenclatura

Substituir el sufix -ina/-at per -il

Utilitzem el codi de tres lletres:

Glu-Gly-Ala-Lys ; o el codi d’una
lletra: EGAK

Però sempre de N-terminal a C-

terminal: EGAK ≠ KAGE

Enllaç peptídic
L’enllaç peptídic es forma per la unió d’un grup amino amb un grup carboxilat donant lloc a
una amida i una aigua. Als extrems, queden un grup -NH3+ i un grup -COO-.

L’enllaç peptídic és rígid i planar i té un caràcter parcial de doble enllaç, això condiciona a que
no pugui girar lliurement i els 4 àtoms de l’enllaç estiguin al mateix pla. Tot i això, hi ha una
gran llibertat de rotació en els enllaços de cada costat de l’enllaç peptídic. Les rotacions al
voltant de l’enllaç peptídic s'anomenen angles de Ramachadran i no són a l’atzar, però alguns
són més probables i altres impossibles.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Plegament que la cadena polipeptídica gràcies a la formació de ponts d'hidrogen entre els
àtoms de l'enllaç peptídic:

 Els esquelets del pèptid tendeixen a formar el màxim nombre possible de ponts d’H
 La cadena tendeix a adoptar una forma a l'espai que faci possible que cada O del
carboxil i cada H de l'amino del esquelet estiguin units per enllaços d’H

Hi ha dues formes d’aconseguir-ho: hèlix α i làmines β

Hèlix α: l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre sí mateixa. Es

formen el màxim de ponts d’H possibles entre el C=O i el N-H dels enllaços
peptídics de la cadena. Els grups radicals es troben sempre cap a l’exterior.
Làmines β: suposa que la cadena polipeptídica estesa al màxim i es pleguen fragments sobre si
mateixos per formar ponts d’H entre segments adjacents de la cadena.

També existeixen els girs β (girs de 4 α-aa on la cadena canvia de direcció) i girs ɣ (canvi de
direcció amb 3 residus)

ESTRUCTURA TERCIÀRIA

Disposició tridimensional global de tots els àtoms d’una proteïna.

PROTEÏNES FIBROSES : és basa en la repetició d’un element simple d’estructura secundària

Ex: α-queratina: al cabell, llana, ungles, banyes, canons de les plomes...

La unitat elemental són hèlix  superenrotllades en sentit levogir.
La resistència augmenta per enllaços covalents entre filaments (ponts disulfur)

Col·lagen: al teixit connectiu, tendons, cartílags, còrnia... (proteïna +abundant al cos humà)
Estructura secundària única, diferent de l'hèlix α.
La seqüència repetitiva tripeptídica Gly-X-Pro o Gly-X-Hyp adopta una estructura
helicoidal levogira amb tres restes per volta. Gly cada tres aminoàcids.
Tres hèlix s’enrotllen entre si de forma dextrogira.

Fibroïna de la seda: fabricada per insectes i aranyes

Predominantment làmines β antiparal·leles.
No es pot estirar, però és flexible.
Es manté unida per interaccions dèbils (ponts d’H, Van der Waals)

PROTEÏNES GLOBULARS

Els diferents segments de cadena polipeptídica es pleguen un sobre els altres creant una
forma compacta.

Diversos tipus d’estructura secundària. El plegament proporciona la diversitat estructural

necessària per a que les proteïnes puguin realitzar la multitud de funcions encomanades.

Inclou els enzims i les proteïnes reguladores.

ESTRUCTURA QUATERNÀRIA

Una proteïna té estructura quaternària si està constituïda per dos o més cadenes
polipeptídiques. Una proteïna amb estructura quaternària és diu que és un oligòmer.

L’estructura es manté per ponts de disulfur, interaccions hidrofòbiques, ponts d’H i forces
iòniques.