Лекція для студентів 1 курсу

дисципліна «Медична біохімія»

для підготовки фахівців другого (магістерського) рівня вищої освіти
галузі знань 22 «Охорона здоров’я»
спеціальність 228 «Педіатрія»
на тему:
Амінокислотний склад білків та пептидів. Структурна організація та
фізико-хімічні властивості білків.

Підготували:
к.пед.н., старший викладач Іщенко А.А.
к.пед.н., старший викладач Сайковська В.В.

2023-2024 н.р.
МЕТА: розглянути класифікацію, особливості будови, фізико-хімічні
властивості та біологічну роль амінокислот; структурну організацію
та фізико-хімічні властивості білків.

ПЛАН ЛЕКЦІЇ
1. Класифікація α-L-амінокислот
2. Фізико-хімічні властивості α-L-амінокислот
3. Специфічні реакції амінокислот в організмі:
а) дезамінування; б) трансамінування; в) декарбоксилювання;
г) поліконденсація з утворенням пептидів
4. Реакції кількісного визначення α-L-амінокислот
5. Якісні реакції на α-L-амінокислоти
6. Білки. Загальна характеристика, класифікація
7. Функції білків в організмі
8. Рівні структурної організації білків та типи зв’язків, що їх
формують
9. Фізико-хімічні властивості білків
 АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ І ПЕПТИДІВ
Білки і пептити – біоорганічні сполуки, що складаються із залишків
природних амінокислот (α-амінокислот L-ряду) сполучених пептидним
зв’язком.
R
Вуглеводневий радикал

α
H
N
C
2H
Карбоксильна група
Аміногрупа в α-положенні
по відношенню до C
O
O
H
H
карбоксильної групи
α-L-Амінокислота H
N
C
2C
OO
H
R

Амінокислоти, які
входять до складу
природних пептидів і
білків (протеїнів)
називаються
протеїногенні
амінокислоти (їх 20).
 КЛАСИФІКАЦІЯ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• за будовою вуглеводневого радикала

Амінокислоти

Ациклічні Циклічні

* моноаміномонокарбонові
Карбоциклічні Гетероциклічні
* моноамінодикарбонові
З первинною Імінокислоти
аміногрупою в
* діаміномонокарбонові бічному ланцюзі
* діамінодикарбонові

*Залежно від кількісного співвідношення аміно- і карбоксильних груп

 КЛАСИФІКАЦІЯ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• за полярністю вуглеводневого радикалу
1. Неполярні, або гідрофобні, амінокислоти
O O O
H2N CH C OH HNC
HC O
H H
N
2CH
CO
H
2
CH3 O
C
HCH
3 C
H
2 NC
Аланін (Ала) H
C
H2 O
H
O C
H3
Пролін (Про)
Ізолейцин (Іле) імінокислота
H 2N CH C OH Фенілаланін (Фен)
CH
H 3C CH3 O
O
Валін (Вал) H 2N CH C OH
H
N
2 C
HCO
H
O CH2
C
H
2
H N C H C O H CH2
2

C H S
2

C H CH3 N
H C C H Метіонін (Мет) H
3 3
Лейцин (Лей) Триптофан (Три)
 КЛАСИФІКАЦІЯ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• за полярністю вуглеводневого радикалу
2. Полярні (гідрофільні) незаряджені амінокислоти

O O O
H2N CH C OH H
N
2 C
HCH H
O 2 N C H C O H
H C
H
2 C H 2
Гліцин (Глі)
C O
O N H 2
H 2 N C H C O H Тирозин Аспаргін (Асн)
C H (Тир)
2
Серин O
H
O H (Сер) O
O H 2N CH C OH
H
N
2 C
HCO
H CH2
C
HOH CH2
C
H3 C O
Треонін (Тре) NH2
Цистеїн (Цис) Глутамін (Глн)
 КЛАСИФІКАЦІЯ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• за полярністю вуглеводневого радикалу
3. Негативно заряджені 4. Позитивно заряджені (основні) амінокислоти
(кислі) амінокислоти
O O
O
H 2N C H C O H H 2N C H C O H
H 2 N C H C O H
C H C H 2
2
C H 2
C H C H 2
2
C O
C H C H 2
O H 2

Аспарагінова C H N H
2
кислота (Асп) C N H
N H 2
O Лізин (Ліз) N H 2
O Аргінін (Арг)
H 2N CH C OH
CH2 H2N CH C OH

CH2 CH2

C O N

OH
Глутамінова N
H Гістидин (Гіс)
кислота (Глу)
 КЛАСИФІКАЦІЯ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• за біологічною значимістю
Білки та АК їжі,
Білки та АК їжі Протеїногенні амінокислоти (АК) – синтез АК з
α-кетокислот,
20 α-L-амінокислот, що входять до
ліпідів,
складу білків вуглеводів

Незамінні Частково замінні Замінні

Лізин Аланін Тирозин
Лейцин Аспартат Цистеїн
Аргінін
Ізолейцин Аспарагін
Гістидин
Фенілаланін Гліцин
Треонін Глутамат
Триптофан Глутамін
Метіонін Серин
Валін Пролін
 КВАШІОРКОР
Квашіоркор — вид важкої дистрофії на
фоні недостатньої кількості білків у
харчовому раціоні.
Як наслідок в організмі виникає дефіцит
амінокислот (в першу чергу незамінних).

Ознаки:
• анемія;
• набряки;
• жирова інфільтрація печінки;
• порушення травлення білків

Дослідження показали, що випадки квашіоркор, ймовірно, зустрічаються у

країнах тропічного поясу, де їжа (головним чином плоди та овочі) бідна на білки.
ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
Амінокислоти мають у своєму складі карбоксильну та
аміногрупу, тому вони проявляють амфотерні властивості. H
Кислотно-основні властивості функціональних груп та
радикалів амінокислот визначають більшість фізико-хімічних H2N C COOH
і біологічних властивостей білків, що синтезуються з цих
амінокислот. R
Амінокислоти легко розчиняються у воді, кристалізуються з Основні Кислотні
нейтральних водних розчинів у формі біполярних іонів або властивості властивості
цвіттер-йонів.
Карбоксильна та аміногрупа здатні до йонізації.
Амінокислоти дисоціюють з утворенням карбоксилат аніона:
- +
H N
2 C H C OOH H
N
2 CH C O
O+ H
R R
а також з утворенням катіона амінокислоти:
+ HOH +
H N C H C OO H H -
2 N
3 C
HC
OO
H+O
H
R R
У твердому стані і у розчинах з рН = 4 … 9 амінокислоти перебувають у вигляді внутрішніх солей
(біполярних йонів, або цвіттер йонів)
У водному середовищі йон Н+, що відщепився від +
групи –СООН, взаємодіє з аміногрупою –NH2, H -
2N CH C OOH H 3N CH C O O
утворюючи внутрішню сіль (цвіттер-йон).
R R
Молекула амінокислоти, в якій кількість аміногруп дорівнює кількості карбоксильних груп, в
цілому має нульовий заряд
ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ

+
- +
H 2N C H C O O H H 3N C H C O O + H
C H C H Середовище
2 2
кисле
-
C O O H C O O
Утворення цвіттер-йону у водному розчині на прикладі аспарагінової кислоти

+
H 2N CH COOH + HOH H 3N CH COO- + OH-
CH2 CH2
Середовище
CH2 CH2 лужне
CH2 CH2
CH2 CH2
+
NH2 NH3
Утворення цвіттер-йону у водному розчині на прикладі лізину
ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
Ізоелектрична точка амінокислот
Ізоелектрична точка (ІЕТ, рІ) – це таке значення рН за якого сумарний заряд
молекули дорівнює нулю.

Ізоелектрична точка для кислих амінокислот (Асп, Глу) знаходиться в

сильнокислому середовищі (рН 1-4)

Ізоелектрична точка для основних амінокислот (Ліз, Арг) знаходиться в лужному

середовищі (рН 8-10)

Ізоелектрична точка для нейтральних амінокислот знаходиться в слабокислому

середовищі (рН 5,5-6,5)
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• реакції дезамінування
Відомо чотири типи реакцій дезамінування амінокислот (відщеплення аміногрупи
у вигляді амоніаку).
Відновне дезамінування Гідролітичне дезамінування
+ 2H + HO H
R CH C OO H R C H2 CO O H R C H CO OH R CH C OO H
-NH3 -
NH 3
NH 2 N H2 O H
α-L-амінокислота Карбонова кислота α-L-амінокислота Гідроксикислота

Внутрішньомолекулярне
R CH 2 CH C O O
H R C H C H CO O H
-N
H3
NH 2 Ненасичена
α-L-амінокислота карбонова кислота

Окисне
1
В організмі людини +
/2O2
R CH COO H R C COO H
переважає окисне -
N H3
дезамінування N H2 O
α-L-амінокислота кетокислота
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• Механізм окисного дезамінування на прикладі глутамінової кислоти

Механізм окисного дезамінування здійснюється у дві стадії.

Перша стадія здійснюється за участю ферменту (дегідрогенази) та коферменту
НАД+, друга стадія гідролітична (без участі ферментів).

H
N
2 C
HCO
OH H
NCCO
OHOCCO
OH
+ +
Н
АДНА
ДН
+Н
C
H2 C
H2+ C
H2
H
OH
C
H2глутаматдегідрогеназа C
H2 C
H2 + NH3
CO O H CO OH C OO H
L-глутамінова кислота Іміноглутарова α-Кетоглутарова
кислота кислота
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• реакції трансамінування
Трансамінування – реакція міжмолекулярного перенесення аміногрупи –NH2 від
амінокислоти на α-кетокислоту. Реакція є оборотною, відбувається за участю
ферментів амінотрансфераз. Коферментом амінотрансфераз є
піридоксальфосфат (ПАЛФ).
Загальна схема реакцій трансамінування
C
OO
H C
OO
H C
OO
HCO
OH
амінотрансфераза
Біологічне значення реакцій
C
HN2+
H CO CO+C
HNH
2 трансамінування:
ПАЛФ • колекторна функція –
R 1 R 2 R 1 R 2 збирання аміногруп від
α-L-аміно- α-кето- α-кето- α-L-аміно- різних амінокислот у
кислота (1) кислота (1) кислота (2) вигляді глутамінової
кислота (2) кислоти;
• синтез замінних
аланінаміно- амінокислот;
COOH COOHтрансфераза COOH COOH • перерозподіл амінного
АлАТ азоту;
CH NH2 + C O C O + CH NH2 • початковий етап
ПАЛФ катаболізму
CH3 CH2 CH3 CH2 амінокислот
CH2 CH2
аланін піровиноградна
COOH COOH
α-кетоглутарова кислота глутамінова
кислота кислота
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• реакції декарбоксилування
В організмі людини декарбоксилування
Біологічне значення реакцій
α-L-амінокислот відбувається за участю ферментів
декарбоксилування –
декарбоксилаз (за участю коферменту утворення біогенних амінів
піридоксальфосфату (ПАЛФ), похідного вітаміну В6).

O O
γ
H
2NC HH
HC O NC
2 H
2 H
2NC
HC O HH 2NCH 2
β
C
H C
H C
H декарбоксилаза CH
2 2 2 2
ПАЛФ
α
декарбоксилаза C
H CH
N ПАЛФ
N 2 -C O 2
2

-C
O2
CO CO
N N
H H OH OH
гістидин гістамін γ-аміномасляна кислота
глутамінова кислота
Біологічна роль гістаміну: ГАМК
спричинює розширення судин, набряки, Біологічна роль ГАМК:
почервоніння шкіри; гальмівний нейромедіатор
приймає участь в розвитку алергічних
реакцій;
стимулює секрецію шлункового соку,
слини;
зменшує артеріальний тиск, але
підвищує внутрішньочерепний тиск;
скорочує гладенькі м'язи легень;
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• реакції декарбоксилування
Окисне декарбоксилування триптофану

O O
H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH 2
CH 2 CH 2 CH 2
гідроксилаза HO декарбоксилаза HO
ПАЛФ
-ОН
- CO 2
N N N
H H H
триптофан 5-окситриптофан серотонін

Біологічна роль серотоніну:

нейромедіатор «гормон щастя»
звужує бронхи та судини;
попередник у синтезі мелатоніну
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• утворення пептидного зв’язку
Між карбоксильною групою однієї α-амінокислоти та аміногрупою іншої може відбуватись
реакція конденсації, продуктами якої є дипептид і молекула води. В утвореному дипептиді
залишки амінокислот сполучені між собою пептидним зв'язком. Схема формування пептидного
зв'язку:
Пептидний зв’язок характеризується
наступними особливостями:
• атом С знаходиться в стані
sp2 гібридизації;
• групи С=О та N-H знаходяться в
транс положенні;
• всі атоми пептидної групи
знаходяться в одній площині;
• в пептидній групі р-електрони
атома Нітрогену вступають у
супряження з π-електронами
подвійного звязку С=О

Резонансні форми пептидної групи

БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• якісна реакція на пептидний зв’язок

Якісною реакцією на пептидний зв'язок є

біуретова реакція із концентрованим розчином
купрум(ІІ) сульфату (CuSO4) у лужному
середовищі.
В результаті реакції утворюється комплекс
синьо-фіолетового кольору.
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• утворення трипептиду

H H H
H N C H C O H + H N C H C O H + H N C H C O H
R 1 O R 2 O R 3 O
H H H
H N C H C N C H C N C H C O H + 2 H 2 O
R 1 O R 2 O R 3 O
трипептид
Пептидний зв'язок

Амінокислоту, що має вільну аміногрупу, називають N-кінцевою, а

амінокислоту, що має вільну карбоксильну групу, - С-кінцевою.
БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВІ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ α-L-АМІНОКИСЛОТ
• утворення трипептиду
H H H
H N CH C OH + H N CH C OH + H N CH C OH
CH 3 O CH 2 O H O
COOH
аланін аспарагінова кислота гліцин

H H H
H N CH C N CH C N CH C OH + 2H 2O
CH 3 O CH 2 O H O
COOH аланіласпарагінілгліцин або ала-асп-глі
Назва трипептиду
Кожен амінокислотний залишок крім останнього читається із закінченням -іл
(чи -ил) замість -ін (чи -ин або -ат у випадку глутамату і аспартату), отже
повна назва цього пептиду - аланіласпарагінілгліцин
 ТРИПЕПТИД ГЛУТАТІОН
• утворення трипептиду глутатіону або γ-глу-цис-глі
Біологічне значення:
Особливістю будови трипептиду C O O H виконує антиоксидантну
глутатіону є те, що зв’язок в реакції αC H N H функцію, приймає участь
2 в знешкодженні
конденсації утворює карбоксильна βC ксенобіотиків
H 2
група глутамінової кислоти в
γ-положенні. γC H 2
C O O H
Глутамінова кислота

H H H
α β γ
H N CH CH 2 CH 2 C OH + H N CH C OH + H N CH C OH
CO O H O CH 2 O H O
γ-глу цис глі
SH

H H H
H N CH CH 2 CH 2 C N CH C N CH C O H + 2H 2 O
CO O H O CH 2 O H O
SH
γ-глу-цис-глі
РЕАКЦІЇ КІЛЬКІСНОГО АНАЛІЗУ АМІНОКИСЛОТ
Реакція Ван-Слайка (з HNO2 нітритною кислотою)

Реакція Зеренсена (з формальдегідом)

 ЯКІСНІ РЕАКЦІЇ НА АМІНОКИСЛОТИ
Реакція Фоля (на сульфоровмісні амінокислоти)

Реакція Міллона (на ароматичні та гетероциклічні амінокислоти)

 ЯКІСНІ РЕАКЦІЇ НА АМІНОКИСЛОТИ
Нінгідринова реакція (на α-амінокислоти)
 ЯКІСНІ РЕАКЦІЇ НА АМІНОКИСЛОТИ
Ксантопротеїнова реакція
(на ароматичні амінокислоти – фен, тир, трп)
 БІЛКИ
Білки — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з
α-амінокислот, сполучених пептидними зв’язками.
За кількістю α-амінокислотних залишків, які беруть участь у будові пептиду,
розрізняють олігопептиди (низькомолекулярні пептиди), що містять у ланцюзі не
більше 10 амінокислотних залишків, і поліпептиди, до складу ланцюга яких входять
до 100 амінокислотних залишків.
• КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ
Під час класифікації білків можна керуватися наступними ознаками:
1) форма білка, тобто просторова структура (конформація);
2) хімічний склад білків.
За формою молекул білки класифікують як глобулярні та фібрилярні.
Глобулярні білки мають форму молекул, подібну до кулястої (від лат. globulus
– кулька). До них належить більшість розчинних білків, таких як альбуміни,
білки молока, яєць та тощо.
Фібрилярні білки мають ниткоподібну, витягнуту або фібрилярну форму
молекули. Довжина таких молекул у багато разів перевищує їх діаметр. До
них належить білок волосся – кератин, білок шовку – фіброїн, білок м'язів –
міозин тощо. Ці білки за рахунок зазначеної форми можуть стягуватися та
розпрямлятися, що обумовлює еластичність білків сполучної тканини і
скорочення м'язів.
За складом білки поділяються на прості (некон'юговані) і складні (кон'юговані).
Прості білки під час гідролізу розщеплюються на амінокислоти; складні білки, крім амінокислот, у
своєму складі містять ще і речовини небілкового походження, які визначають характер структури і
біологічну дію білка, наприклад, гем у гемоглобіні або нуклеїнові кислоти в нуклепротеїнах.
 ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
Структурна функція.
Забезпечується структурними
білками, які відповідають за
підтримання форми і стабільності
клітин і тканин.
Наприклад: колаген, гістони
(організують укладання ДНК в
хроматині).

Транспортна функція.
Наприклад: гемоглобін (переносник кисню
та вуглекислого газу до тканин і легень),
альбуміни (транспорт жиророзчинних
вітамінів, деяких гормонів, лікарських
засобів тощо), іонні канали (транспорт іонів
і метаболітів через біологічні мембрани).

Захисна функція.
Здійснюється імуноглобулінами, системою
комплементу, згортальною та
фібролітичною системами крові тощо.
 ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
Регуляторна функція.
В біохімічних сигнальних ланцюгах білки виконують
функції сигнальних речовин (гормонів) і
гормональних рецепторів.

Каталітична функція.
Забезпечують ферменти. Всі біохімічні реакції
каталізують ферменти.

Рухова функція.
Взаємодія актину з міозином відповідає за м’язові
скорочення та інші форми біологічної рухомості.

Запасаюча функція.
Забезпечуються запасаючими білками, які містяться в
рослинах, і є цінними харчовими речовинами. В
організмах тварин м’язові білки служать резервними
харчовими речовинами, які мобілізуються при
потребі.

Енергетична функція (джерело енергії). При

розщепленні 1г білка виділяється 17,7 кДж енергії.
 РІВНІ СТРУКТУРНОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ

Первинна структура білка – це послідовність

амінокислот в поліпептидному ланцюгу.
Стабілізується пептидними зв’язками,
кодується на генетичному рівні, і є
основною, визначає всі інші структури білка.
 РІВНІ СТРУКТУРНОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ
Вторинна структура білка – розміщення в просторі окремих ділянок поліпептидного
ланцюга. Стабілізується вторинна структура переважно водневими зв’зками.
Найбільш типовою для білків є
α-спіраль. Закручування поліпептидного
ланцюга в спіраль відбувається за
годинниковою стрілкою. Водневі зв'язки
виникають між пептидними групами
кожного першого і четвертого, другого і
п'ятого, тощо залишків амінокислот. На
кожен виток спіралі припадає 3,6
амінокислотних залишків.
α-Спіраль характерна для глобулярних білків.
 РІВНІ СТРУКТУРНОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ
Вторинна структура білка
Іншим видом вторинної структури є так звана
структура складчастого листка, або β-конформація.
Вона виникає між антипаралельними ланцюгами, у яких
виникають сприятливі умови для утворення водневих
зв'язків між ними. Наявність спіральних структур
доведено для таких білків, як кератин – білок сполучної
тканини, міозин – білок м'язів.
β-конформація властива фібрилярним білкам.
 РІВНІ СТРУКТУРНОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ
Під третинною структурою розуміють форму
Третинна структура білка
укладання (упаковки) спіралей, тобто вторинних
структур з утворенням глобул різної форми.
Стабілізується третинна структура такими
зв’язками:
• дисульфідними (виникають між бічними
радикалами амінокислот різних ділянок
пептидного ланцюга); дисульфідний зв’язок
• водневими (виникають між бічними радикалами
амінокислот різних ділянок ланцюга);
• йонними (виникають між протилежно
зарядженими групами α амінокислот γ кожної
субодиниці);
• гідрофобними взаємодіями (виникають між
неполярними радикалами амінокислот у водному
середовищі)

йонний зв’язок

гідрофобні взаємодії
 РІВНІ СТРУКТУРНОЇ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ
Четвертинна структура білка

Четвертинна структура. Кілька окремих

поліпептидних ланцюгів здатні до більш складних
утворень – комплексів або агрегатів. При цьому кожен
ланцюг, зберігаючи характерну для нього первинну,
вторинну та третинну структури, виступає в ролі
субодиниці комплексу з більш високим рівнем
просторової організації. Такий комплекс являє собою
єдине ціле та виконує біологічну функцію, не властиву
окремо взятим субодиницям. Четвертинна структура
стабілізується за рахунок водневих зв'язків, іонних та
гідрофобних взаємодій між субодиничними
поліпептидними ланцюгами. Четвертинна структура
характерна лише для деяких білків, наприклад,
гемоглобіну.

Гемоглобін
 БУДОВА ГЕМОГЛОБІНУ
Нb – це олігомерний білок, який складається з чотирьох субодиниць, або
протомерів. Кожна субодиниця містить гем, що зв’язаний з білковою частиною
через залишок гістидину. До складу молекули Hb входять по два поліпептидних
ланцюги різних видів.
Основний гемоглобін дорослої людини – HbА1 (96-99% усього гемоглобіну) -
містить два α- та два β-ланцюги (α2β2).
α-ланцюги

Hb = α2β2 :
– 2 α-ланцюги
– 2 β-ланцюги 96%
– 4 гема 4%

β-ланцюги
 ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Амфотерність білків
Амфотерність білків обумовлена наявністю вільних додаткових аміно- та карбоксильних
груп. Кислотно-основні властивості білкової молекули визначаються наявністю кислих та
основних амінокислот, що розташовані на поверхні білкової молекули. Кислотні властивості
білку надають глутамінова та аспарагінова кислоти, основні властивості лізин, аргінін,
гістидин. Заряд білкової молекули залежить від співвідношення у її складі основних та кислих
амінокислот.

Зміна електричного заряду білка залежно від рН середовища

Ізоелектрична точка – значення pH, при якому білок електронейтральний.

В ізоелектричному стані білки найменш стабільні – незаряджені часточки білка
можуть злипатися і випадати в осад.
 ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Колоїдно-осмотичні властивості
Водні розчини білків є термодинамічно стійкими і можуть тривалий час перебувати в такому
стані, не випадаючи в осад. Іншими словами, вони мають властивості істинних розчинів.
Поряд із цим через високу молекулярну масу (понад 4-5 тисяч дальтон) розчинам білка
характерні властивості колоїдних розчинів: мала швидкість дифузії, нездатність проходити
через напівпроникні мембрани; висока в'язкість, здатність розсіювати промені видимого
світла.
Заряд молекули білка обумовлює стійкість колоїдних розчинів білка за рахунок відштовхування
однойменно заряджених молекул. Під час розчинення білка відбувається поєднання молекул
води з дисоційованими функціональними групами – це не проста адсорбція, а
електростатичне поєднання. У результаті утворюється гідратна оболонка. Разом із цим з
молекулами води взаємодіють і інші полярні групи бічних радикалів (OH, SH, CONH), з'єднуючись
водневими зв'язками, обумовлюючи гідрофільність молекул білка.
Окрім цього, самі особливості структури білка Диполі
(вміст у ньому однієї або декількох води
поліпептидних ланцюгів та їх розміщення в
просторі) сприяють зв'язуванню води.
Молекула
Утворюється гідратна оболонка навколо білка
молекул білка, вона обумовлює стійкість
молекул білка в колоїдних розчинах.
Глобулярні білки розчиняються краще у воді ніж
фібрилярні.
 ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Коагуляція білків та методи їх осадження
Висолювання - це додавання до розчину білка нейтральних солей (Na2SO4, (NH4)2SO4),
що призводить нейтралізації заряду білка, зменшенню його гідратної оболонки, як
наслідок молекули білка “злипаються” і осаджуються.
Значення: визначення співвідношення білкових фракцій.
Осадження водовіднімаючими засобами.
Зворотне осадження - ацетон, етанол усувають у білка гідратну оболонку, але не
заряд. Розчинність дещо знижується, але денатурація не настає.
Денатурація білків – це втрата білками їх біологічних властивостей (каталітичних,
транспортних і т.п.) внаслідок порушення вторинної, третинної та, при наявності,
четвертинної структур.
Ренатурація зворотній процес до денатурації.
 Література основна:

Біологічна і біоорганічна хімія: у 2 кн. : підручник /

Б. С. Зіменковський [та ін.]; за ред.: Б. С. Зіменковського,
І. В. Ніженковської. - 2-е вид. випр. - Київ : Медицина,
2017. Кн. 1 : Біоорганічна хімія. 272 с. [c. 194-216.]
ДЯКУЄМО ЗА УВАГУ!