Struktury przestrzenne białek

Wprowadzenie
Przeczytaj
Animacja
Sprawdź się
Dla nauczyciela
 Struktury przestrzenne białek

Metyloesteraza CheB to enzym, który przyjmuje strukturę trzeciorzędową.

Źródło: Hbf878, Wikimedia Commons, licencja: CC 0 1.0.

Dla odzwierciedlenia struktury przestrzennej białek wprowadzono pojęcie rzędowości.

Z jego pomocą opisuje się cztery poziomy strukturalne tych związków: pierwszorzędowy,
drugorzędowy, trzeciorzędowy i czwartorzędowy. Dzięki temu e‐materiałowi dowiesz się,
jakie są między nimi różnice.
Twoje cele

Dokonasz klasyfikacji struktur przestrzennych białek.

Omówisz strukturę pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędową białek.
Wyjaśnisz, jak struktura przestrzenna białek wpływa na ich funkcję.
Opiszesz rolę chaperonów w tworzeniu struktury przestrzennej białek.
Przeczytaj

Struktury przestrzenne białek

Białka to wielocząsteczkowe związki naturalne występujące w organizmach. Mogą one

powstawać z 20 różnych aminokwasów zwanych aminokwasami białkowymi. Aminokwasy
w białkach są połączone wiązaniem peptydowym (wiązaniem amidowym). Wiązanie to
tworzy się pomiędzy grupą karboksylową jednego i grupą aminową drugiego aminokwasu.
Cząsteczki białek mają różnorodną i bardzo skomplikowaną budowę. Zarówno budowa, jak
i właściwości białek zależą od wchodzących w ich skład aminokwasów.

Wyróżnia się cztery rodzaje struktury białek: pierwszorzędową, drugorzędową,

trzeciorzędową i czwartorzędową.

2 3
1

6
5
4

9
10

Struktura pierwszorzędowa – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

W strukturze tej występują jedynie wiązania peptydowe.

2
 Aminokwas

Wiązanie peptydowe

Struktura drugorzędowa opisuje przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha

polipeptydowego. Rodzajami struktur drugorzędowych są alfa-helisa i beta-harmonijka.
Struktury te stabilizowane są przez wiązania wodorowe, które tworzą się między grupami –
CO– i –NH– różnych aminokwasów tego samego łańcucha.

Wiązanie wodorowe

Wiązanie wodorowe

Struktura trzeciorzędowa określa wzajemne położenie struktur drugorzędowych.

Stabilizowana jest wiązaniami dwusiarczkowymi, wodorowymi, oddziaływaniami
hydrofobowymi i jonowymi oraz siłami van der Waalsa.

Wiązanie dwusiarczkowe

Struktura czwartorzędowa określa wzajemne położenie kilku różnych łańcuchów

polipeptydowych oraz grup prostetycznych. Stabilizowana jest przez oddziaływania
hydrofobowe i van der Waalsa oraz oddziaływania jonowe.

10
 Białko składające się z czterech podjednostek

Cztery poziomy struktury białek.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Struktura pierwszorzędowa

Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność (sekwencję aminokwasów), w której reszty

aminokwasowe są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza
dziedziczna informacja genetyczna, zawarta w kolejności nukleotydów w DNA lub RNA,
która jest odczytywana i wyrażana podczas ekspresji genów. Biosynteza białek polega więc
na tłumaczeniu kolejności nukleotydów na kolejność aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym, a proces ten nazywa się translacją.

Struktura pierwszorzędowa ma zasadnicze znaczenie w kształtowaniu struktur o wyższej

rzędowości, jest w niej bowiem zawarta informacja o rozmieszczeniu w przestrzeni
wszystkich atomów cząsteczki danego białka – czyli o jego stereochemii. Struktura drugo-
i trzeciorzędowa białka zależy od natury szkieletu i łańcuchów bocznych (grup R)
aminokwasów budujących dany polipeptyd.

R1 O
H
... N
N ...
H
O R2
Fragment białka z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym.
Źródło: Doxepine, Wikimedia Commons, domena publiczna.
Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa, opisująca przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych

łańcucha polipeptydowego, odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których
grupy — C(O)— i — NH— szkieletu aminokwasów uczestniczą w tworzeniu wiązań
wodorowych. Powoduje to zwijanie i fałdowanie się łańcucha polipeptydowego,
wpływające na kształt cząsteczki całego białka.

Jedną ze struktur drugorzędowych jest alfa‐helisa, będąca spiralą, w której wiązania

wodorowe łączą co czwarty aminokwas. Skok spirali w alfa‐helisie wynosi 0,54 nm
i zawiera 3,6 reszty aminokwasowej, a średnica spirali jest równa 0,50 nm.

Innym rodzajem struktury drugorzędowej jest beta‐harmonijka, określana także strukturą

pofałdowanej kartki. Wiązania wodorowe powstają pomiędzy znajdującymi się obok siebie
rejonami jednego łańcucha polipeptydowego (lub różnych łańcuchów polipeptydowych).
Łańcuchy polipeptydowe mogą być ułożone w tym samym kierunku (równolegle) lub
w kierunku przeciwnym (antyrównolegle). Struktura beta‐harmonijki jest zazwyczaj
przedstawiana w postaci płaskiej strzałki skierowanej w stronę końca karboksylowego
łańcucha polipeptydowego.

Wiązania wodorowe utrzymują strukturę drugorzędową, mogącą mieć postać alfa-helisy (u góry) lub
beta-harmonijki (u dołu), zwanej także strukturą pofałdowanej kartki.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o, licencja: CC BY 3.0.

Budowa drugorzędowa białka jest uwarunkowana dwoma najważniejszymi założeniami:

 1. Wiązanie peptydowe — C(O)— NH— ma częściowo charakter wiązania podwójnego,
co powoduje, że wszystkie atomy wiązania peptydowego znajdują się w jednej
płaszczyźnie i nie mogą ulegać rotacji wokół niego, natomiast wokół pozostałych
wiązań łańcucha polipeptydowego może zachodzić swobodna rotacja.
2. Zarówno grupy — C(O)—, jak i — NH— są zdolne do tworzenia między sobą wiązań
wodorowych (pierwsza jest akceptorem, druga donorem atomu wodoru),
a powstawanie takich wiązań jest energetycznie korzystne.

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa białka określa wzajemny układ w przestrzeni elementów

struktury drugorzędowej. Jest ona warunkowana przez wiązania chemiczne
i oddziaływania międzycząsteczkowe pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów, takie
jak: oddziaływania jonowe i hydrofobowe, siły van der Waalsa i wiązania
wodorowe. Dodatkowo kształt białka jest stabilizowany wiązaniami kowalencyjnymi,
zwanymi mostkami dwusiarczkowymi. Powstają one pomiędzy dwoma aminokwasami –
cysteinami, które zawierają w swoich łańcuchach bocznych grupy tiolowe (— SH). Podczas
zwijania się białka siarka jednej cysteiny wiąże się z siarką pochodzącą z drugiej cysteiny (
— S— S—), spinając ze sobą oba fragmenty białka. Obecność wszystkich tych wiązań
w polipeptydzie decyduje o odpowiednim kształcie i specyficznej aktywności biologicznej
białka.

Wiązania dwusiarczkowe (mostki dwusiarczkowe)

Wiązania dwusiarczkowe (mostki dwusiarczkowe) to najsilniejsze wiązania między

resztami aminokwasów, nadające trwałość strukturze trzeciorzędowej. Powstają
między dwoma atomami siarki (— S— S—) w wyniku utlenienia dwóch reszt
cysteinowych, zawierających grupę tiolową (— SH). Cysteina jest jednak jednym
z najrzadziej występujących aminokwasów, więc obecność mostków dwusiarczkowych
może co najwyżej wspomagać zwijanie się białek.

Oddziaływania jonowe

Oddziaływania hydrofobowe

Siły van der Waalsa

Wiązania wodorowe
Więcej informacji znajdziesz w e‐materiale pt. Wiązania chemiczne i grupy funkcyjne
istotne dla procesów życiowych.

Oddziaływanie hydrofobowe

Wiązanie wodorowe

Wiązanie dwusiarczkowe (mostek dwusiarczkowy)

Oddziaływanie jonowe

Wiązania utrzymujące strukturę trzeciorzędową.

Źródło: Englishsquare.pl sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
 Model wstążkowy cząsteczki mioglobiny to przykład struktury trzeciorzędowej. Grupę prostetyczną, czyli
niebiałkowy składnik białka niezbędny dla jego prawidłowego funkcjonowania, w mioglobinie stanowi
hem, w którego centrum znajduje się jon żelaza Fe2+ . Utlenienie jonu żelaza Fe2+ do Fe3+ powoduje
utratę aktywności biologicznej białka.
Źródło: Wikimedia Commons, domena publiczna.

Ważne!

Wiązania, które stabilizują strukturę trzeciorzędową, są generalnie słabe, dlatego

większość białek jest wrażliwa na zmiany temperatury. W warunkach ustrojowych
podniesienie temperatury powyżej do 40 45°C
prowadzi do zniszczenia struktury
trzeciorzędowej. Zachodzi wówczas proces denaturacji. Denaturacja powoduje zmianę
właściwości biologicznych (np. utratę aktywności enzymatycznej) i fizykochemicznych
białek (zmniejszenie rozpuszczalności i wytrącenie z roztworu, zmianę lepkości oraz
skręcalności optycznej, rozpad na podjednostki).

Struktura czwartorzędowa

Niektóre białka, mające cząsteczki złożone z dwóch lub więcej oddzielnych łańcuchów
polipeptydowych, przyjmują strukturę czwartorzędową. Odpowiednie dopasowanie się
poszczególnych łańcuchów (podjednostek polipeptydowych) jest możliwe dzięki
występowaniu tych samych rodzajów wiązań, które warunkują strukturę trzeciorzędową
białka. Utworzona w ten sposób funkcjonalna makrocząsteczka może składać się z takich
samych bądź różnych podjednostek.
Przykładem białka wytwarzającego strukturę czwartorzędową jest hemoglobina, składająca
się z czterech łańcuchów polipeptydowych: dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β.
Każdy z nich jest połączony z hemem, stanowiącym grupę prostetyczną hemoglobiny.

Model hemoglobiny z zaznaczoną na zieloną grupą prostetyczną (hemem) w każdym z czterech łańcuchów
polipeptydowych. Struktura czwartorzędowa.
Źródło: Zephyris, Wikimedia Commons, licencja: CC BY-SA 3.0.

Rola chaperonów w zwijaniu się białek

Chaperony (ang. chaperone – opiekun), czyli białka opiekuńcze to białka biorące udział
w nadawaniu właściwej struktury przestrzennej innym białkom lub kompleksom białek. Są
odpowiedzialne za zwijanie się innych białek do konformacji, która jest najbardziej
korzystna energetycznie.
 1 2 3

Niesfałdowane cząsteczki polipeptydów wiążą się odwracalnie z cylindrycznym

chaperonem.

Reakcja zachodzi z udziałem energii pochodzącej z hydrolizy ATP.

W wyniku stopniowego uwalniania polipeptydu zachodzi prawidłowe formowanie się

struktury białka.
Schemat działania chaperonów (białek opiekuńczych).
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ciekawostka

Przykładem białek o funkcji chaperonowej są krystaliny, które będąc obecne

w soczewce oka pomagają innym białkom uzyskać prawidłową strukturę przestrzenną.
Mutacja w genie krystaliny, prowadząca do utraty jej aktywności, wywołuje zaćmę
(kataraktę), która objawia się nieostrym widzeniem, a nawet jego całkowitą utratą. Stan
ten wywołany jest gromadzeniem się w soczewce nieprawidłowo zwiniętych białek,
prowadząc do jej zmętnienia. Zaćmę leczy się operacyjnie poprzez zastąpienie
zmętnionej soczewki jej sztucznym odpowiednikiem, co na stałe prowadzi do
przywrócenia ostrości widzenia.
 Zmętnione soczewki oczu dziecka w przebiegu zaćmy dziedzicznej.
Źródło: Centers for Disease Control and Preven on, United States Department of Health and Human Services, Wikimedia
Commons, domena publiczna.
Dla zainteresowanych

Więcej na ten temat przeczytasz w e‐materiale Fałdowanie białek w komórce i jego

znaczenie.

Słownik
aminokwasy

związki organiczne powszechnie występujące w organizmach żywych, zawierające

w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową (— COOH) i co najmniej jedną
grupę aminową (— NH2 ); tworzą peptydy i białka
aminokwasy alifatyczne

aminokwasy hydrofobowe zawierające łańcuch alifatyczny, w którym atomy węgla są

połączone ze sobą w otwarte, proste (liniowe) lub rozgałęzione łańcuchy; do tej grupy
należą: walina, cysteina, melatonina, glicyna, alanina, izoleucyna, leucyna, prolina
aminokwasy aromatyczne

aminokwasy hydrofobowe, których łańcuch podstawnika zawiera pierścienie

sześciowęglowe; do tej grupy należą: tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna
białka

związki wielkocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych połączonych

wiązaniem peptydowym; występują we wszystkich żywych organizmach
biosynteza białka
zachodzący w żywych organizmach enzymatyczny proces łączenia aminokwasów
w łańcuchy polipeptydowe o specyficznej sekwencji aminokwasów, uwarunkowany
genetycznie
denaturacja

zaburzenie struktury cząsteczek białkowych wynikające z rozerwania wiązań

chemicznych (wodorowych, jonowych, mostków dwusiarczkowych) stabilizujących ich
strukturę drugo-, trzecio- i czwartorzędową; struktura pierwszorzędowa nie ulega
zmianie; denaturacja białka zachodzi pod wpływem różnych czynników fizycznych
(temperatura, ciśnienie, ultradźwięki) i chemicznych
dipol elektryczny

układ dwóch jednakowych co do wartości, lecz przeciwnego znaku ładunków

+ −
elektrycznych ( q i q) znajdujących się w małej odległości od siebie
grupa prostetyczna

niebiałkowy składnik wielu białek, zwłaszcza enzymatycznych, niezbędny do aktywności

biologicznej białek; grupy prostetyczne występujące w enzymach są zwane koenzymami
hem

połączenie chemiczne żelaza występującego na II stopniu utlenienia Fe2+ z jedną

z porfiryn (protoporfiryna IX); barwna grupa prostetyczna hemoglobiny i mioglobiny
konformacja

każde z nieskończonej liczby możliwych w przestrzeni rozmieszczeń atomów (lub grup

atomów) w cząsteczce związku chemicznego
mostek dwusiarczkowy

wiązanie powstające między dwoma atomami siarki ( — S— S—); w białkach wiązania

dwusiarczkowe powstają między atomami siarki dwóch reszt cysteinowych, dając
cystynę; biorą one udział w tworzeniu i stabilizowaniu struktury trzeciorzędowej białka
oddziaływania hydrofobowe

łączenie się grup hydrofobowych w celu ochrony cząsteczek przed oddziaływaniem na

nie wody; występują w białkach o trzeciorzędowej i czwartorzędowej strukturze
peptydy

(gr. péptō – trawię) związki organiczne zbudowane z reszt aminokwasów połączonych

wiązaniem peptydowym
polarność

występowanie w cząsteczce chemicznej elektrycznego momentu dipolowego, tj.

nierównomiernego rozłożenia atomów o różnych elektroujemnościach
polaryzowalność
zdolność wiązań chemicznych do polaryzacji wymuszonej, tzn. odkształcania się pod
wpływem zewnętrznego pola elektrycznego i tworzenia dipoli elektrycznych
siły van der Waalsa

słabe dwuciałowe oddziaływania związane z kwantową naturą powłok elektronowych

elektrycznie obojętnych atomów lub cząsteczek; wzbudzenie atomów przez chwilowe
przenoszenie elektronów powoduje powstanie oddziaływań elektrycznych między
odległymi atomami
struktura białek

budowa chemiczna i przestrzenna białek; wyróżnia się zwykle: strukturę

pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową
wiązanie jonowe (elektrowalencyjne)

wiązanie cząsteczkowe; tworzy się wskutek elektrostatycznego przyciągania się układów

o różnoimiennych ładunkach elektrycznych; powstaje między dwoma atomami,
A B
z których jeden – atom – łatwo oddaje, a drugi – atom – łatwo przyłącza elektrony
A
(odznacza się dużą elektroujemnością); elektron z powłoki walencyjnej atomu
przechodzi wówczas na powłokę walencyjną atomu B, w wyniku czego powstaje kation
A+ i anion −
B
wiązanie peptydowe

wiązanie amidowe między grupą α‐karboksylową jednego aminokwasu a grupą

α‐aminową drugiego; występuje w peptydach, białkach
wiązanie wodorowe

rodzaj oddziaływania międzycząsteczkowego lub wewnątrzcząsteczkowego za

pośrednictwem atomu wodoru; w wiązaniach wodorowych atom wodoru tworzy mostek
łączący dwa elektroujemne atomy X— H ⋯ Y X
; z jednym z nich ( ) połączony jest
wiązaniem kowalencyjnym, a z drugim – siłami elektrostatycznymi
Animacja

Film dostępny pod adresem /preview/resource/RG74RxjKtv0hj

Struktury przestrzenne białek.
Źródło: reż. Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Film określa struktury przestrzenne białek.

Polecenie 1

Scharakteryzuj strukturę drugorzędową białek. W odpowiedzi uwzględnij znaczenie wiązań

wodorowych dla struktury przestrzennej białek.

Polecenie 2

Wykaż związek pomiędzy kształtem białek a ich funkcją.

Sprawdź się

Pokaż ćwiczenia: 輸醙難

Ćwiczenie 1 輸

Zaznacz prawidłową odpowiedź.

Czym są białka chaperonowe?

Są to białka biorące udział w nadawaniu właściwej struktury przestrzennej innym


białkom lub kompleksom białek.

 Są to chromoproteiny biorące udział w procesach oddychania organizmów.

Jest to białko, w którym mogą wystąpić oddziaływania między przestrzennie

 oddalonymi miejscami w cząsteczce, które powodują zmianę konformacji
i zaburzenia jego aktywności biologicznej.

 Jest to klasa białek katalizujących reakcje chemiczne.

Ćwiczenie 2 輸
Na ilustracji przedstawiono model wstążkowy białka transferryny. Przeanalizuj budowę tej
cząsteczki, a następnie wskaż wszystkie tworzące ją struktury.

 struktura czwartorzędowa

 struktura pierwszorzędowa

 struktura drugorzędowa
  struktura trzeciorzędowa
Źródło: Emw, licencja: CC BY-SA 3.0.

Ćwiczenie 3 輸
Uporządkuj zamieszczone poniżej ilustracje w taki sposób, żeby przedstawiały prawidłową
kolejność fałdowania białek zgodnie z ich rzędowością.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o. ; Wikimedia Commons, licencja: CC BY-SA 3.0.

Ćwiczenie 4 醙

Określ prawdziwość poniższych stwierdzeń.

Stwierdzenie Prawda Fałsz

Węgiel, należący do pierwiastków biogennych, ma
 
największy procentowo udział w budowie białek.
Białka zbudowane są wyłącznie z sześciu pierwiastków:
 
węgla, azotu, tlenu, fosforu, siarki i wodoru.
Wiązania peptydowe tworzą pierwiastki, które wchodzą
 
także w skład mostków dwusiarczkowych.
Ćwiczenie 5 醙

Uzupełnij tabelę.

Cecha alfa-helisa beta-harmonijka

Uczestniczące wiązania

Liczba łańcuchów tworzących strukturę

Możliwe konformacje

jeden harmonijka prawo- i lewoskrętna łańcuchy równoległe, antyrównoległe

wodorowe peptydowe łańcuchy naprzeciwległe dwa wodorowe

jeden i więcej helisa prawoskrętna helisa lewoskrętna

Ćwiczenie 6 醙

Zaznacz poprawne określenia.

Aminokwasy siarkowe odgrywają istotną rolę w utrzymywaniu struktury

drugorzędowej  trzeciorzędowej  białek. Siarka znajduje się w ich łańcuchu

głównym  bocznym  , dzięki czemu jest łatwiej dostępna. W skład mostka

dwusiarczkowego wchodzą dwa  cztery  atomy siarki z grup olowych. Występują
one tylko w cysteinie  zarówno w cysteinie, jak i w me oninie  , więc

tylko cysteina jest  oba te aminokwasy są  w stanie wytworzyć ten typ wiązania.
Ćwiczenie 7 難

Podczas translacji dochodzi do syntezy łańcucha polipeptydowego, który jednak nie jest
jeszcze w pełni ustrukturyzowanym białkiem. W dalszej kolejności łańcuch polipeptydowy
przechodzi przez szereg procesów, prowadzących do uformowania jego ostatecznej
konformacji, zwanej „stanem natywnym”. Jeśli fałdowanie nie dojdzie do skutku lub
przebiegnie nieprawidłowo, białko najczęściej ulega degradacji, choć może być akumulowane
w organizmie, prowadząc do różnych chorób – przykładem są złogi β-amyloidu występujące
w chorobie Alzheimera.

Wyjaśnij, jaki wpływ na funkcjonowanie komórki ma prawidłowe fałdowanie białek.

Ćwiczenie 8 難

Priony to białka, które wykazują właściwości zakaźne i powstają, kiedy prawidłowe białko
komórkowe gospodarza (nazywane PrPc ) ulegnie modyfikacji, dając strukturę PrPsc . Obie
formy PrP różnią się konformacją. Forma fizjologiczna przyjmuje postać kilku połączonych
spirali alfa-helisy, natomiast forma zakaźna ma formę beta-harmonijki. W momencie, gdy
forma PrPsc napotka formę PrPc , tworzą one heterodimer w błonach komórkowych
neuronów organizmu, a po przekształceniach powstają z niego dwie cząsteczki PrPsc . Nowo
powstałe, zakaźne białko może zmieniać w ten sposób konformację kolejnych białek
gospodarza.

Wyjaśnij, w jaki sposób wszczepienie zdrowemu osobnikowi zakaźnego białka prionowego

prowadzi do rozwinięcia się objawów choroby prionowej. W odpowiedzi uwzględnij
rzędowość białek.
Dla nauczyciela

Autor: Anna Juwan

Przedmiot: biologia

Temat: Struktury przestrzenne białek

Grupa docelowa: uczniowie III etapu edukacyjnego – kształcenie w zakresie rozszerzonym

Podstawa programowa:

Zakres rozszerzony

Treści nauczania – wymagania szczegółowe

I. Chemizm życia.

2. Składniki organiczne. Uczeń:

2) przedstawia budowę białek (uwzględniając wiązania peptydowe); rozróżnia

białka proste i złożone; opisuje strukturę I-, II-, III- i IV‐rzędową białek; planuje
i przeprowadza doświadczenie wykazujące obecność białek w materiale
biologicznym; przedstawia wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białko
(zjawisko koagulacji i denaturacji); określa biologiczne znaczenie białek (albuminy,
globuliny, histony, kolagen, keratyna, fibrynogen, hemoglobina, mioglobina);
przeprowadza obserwacje wpływu wybranych czynników fizycznych
i chemicznych na białko;

Kształtowane kompetencje kluczowe:

kompetencje cyfrowe;
kompetencje osobiste, społeczne i w zakresie umiejętności uczenia się;
kompetencje matematyczne oraz kompetencje w zakresie nauk przyrodniczych,
technologii i inżynierii.

Cele operacyjne ( językiem ucznia):

Dokonasz klasyfikacji struktur przestrzennych białek.

Omówisz strukturę pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędową białek.
Wyjaśnisz, jak struktura przestrzenna białek wpływa na ich funkcję.
Opiszesz rolę chaperonów w tworzeniu struktury przestrzennej białek.

Strategie nauczania:
 konstruktywizm;
konektywizm.

Metody i techniki nauczania:

z użyciem komputera;
ćwiczenia interaktywne;
mapa myśli.

Formy pracy:

praca indywidualna;
praca w parach;
praca w grupach;
praca całego zespołu klasowego.

Środki dydaktyczne:

komputery z głośnikami, słuchawkami i dostępem do internetu;

zasoby multimedialne zawarte w e‐materiale;
tablica interaktywna/tablica, pisak/kreda.

Przed lekcją:

1. Przygotowanie do zajęć. Nauczyciel loguje się na platformie i udostępnia uczniom

e‐materiał „Struktury przestrzenne białek”. Prosi uczestników zajęć o zapoznanie się
z tekstem w sekcji „Przeczytaj”, a następnie rozwiązanie ćwiczenia nr 1 zawartego
w sekcji „Sprawdź się”.
2. Uczniowie przypominają sobie informacje na temat budowy białek.

Przebieg lekcji

Faza wstępna:

1. Nauczyciel wyświetla cele lekcji z sekcji „Wprowadzenie” i omawia przebieg zajęć.

2. Odwołanie do wcześniejszej wiedzy. Nauczyciel przypomina wiadomości
z poprzedniej lekcji, zadając pytania:
– Jak zbudowane są białka?
– W jaki sposób dzieli się białka ze względu na właściwości fizyczne?
– Jakie funkcje biologiczne pełnią białka globularne, a jakie fibrylarne?
– Jakie znacie przykłady białek globularnych i fibrylarnych?
– Jakie właściwości chemiczne wykazują białka?
– Czym są wiązania peptydowe i w jaki sposób można je wykryć?
– Czym jest konformacja białka?.
Uczniowie wymienione elementy wskazują na schemacie.
Faza realizacyjna:

1. Praca z tekstem. Nauczyciel wyświetla grafikę zamieszczoną w sekcji „Przeczytaj”,

przedstawiającą cztery poziomy struktury białek, i wspólnie z uczniami analizuje ją, na
podstawie treści przeczytanych w ramach przygotowania do lekcji.
2. Mapa myśli. Nauczyciel dzieli uczniów na trzy grupy. Każda z nich opracowuje mapę
myśli na temat wyznaczonej struktury białek:
– grupa I – struktura pierwszorzędowa;
– grupa II – struktura drugorzędowa;
– grupa III – struktura trzeciorzędowa;
– grupa IV – struktura czwartorzędowa.
Grupy prezentują wyniki swojej pracy. Nauczyciel uzupełnia brakujące informacje,
koryguje ewentualne błędy.
3. Praca z animacją pt. „Struktury przestrzenne białek”. Uczniowie w zespołach
dwuosobowych zapoznają się z animacją oraz poleceniem nr 2 („Wyjaśnij związek
pomiędzy kształtem białek a ich funkcją.”) i wspólnie rozwiązują zadanie.
4. Utrwalanie wiedzy i umiejętności. Nauczyciel wyświetla treść ćwiczenia nr 7 (w
którym – na podstawie tekstu źródłowego – mają wyjaśnić, jaki wpływ na
funkcjonowanie komórki ma prawidłowe fałdowanie białek) z sekcji „Sprawdź się”.
Uczniowie rozwiązują je wspólnie na forum klasy.
5. Uczniowie rozwiązują w grupach 4‐osobowych ćwiczenie nr 8 (w którym – na
podstawie tekstu źródłowego i z uwzględnieniem rzędowości białek – mają wyjaśnić,
w jaki sposób wszczepienie zdrowemu osobnikowi zakaźnego białka prionowego
prowadzi do rozwinięcia się objawów choroby prionowej), wyświetlone przez
nauczyciela na tablicy. Po jego wykonaniu następuje omówienie rezultatów na forum
klasy.

Faza podsumowująca:

1. Uczniowie rozwiązują ćwiczenie nr 3 (typu „prawda/fałsz”) z sekcji „Sprawdź się”.

Następnie przygotowują podobne zadanie dla osoby z pary: tworzą trzy prawdziwe lub
fałszywe zdania dotyczące tematu lekcji. Uczniowie wykonują ćwiczenie otrzymane od
kolegi lub koleżanki.
2. Nauczyciel wyświetla na tablicy temat lekcji i cele zawarte w sekcji „Wprowadzenie”.
W tym kontekście dokonuje podsumowania najważniejszych informacji
przedstawionych na lekcji oraz wyjaśnia wątpliwości uczniów.

Praca domowa:

1. Wykonaj ćwiczenia od 4 do 6 z sekcji „Sprawdź się”.

Materiały pomocnicze:
 Jane B. Reece i in., „Biologia Campbella”, tłum. K. Stobrawa i in., Dom Wydawniczy
REBIS, Poznań 2021.
„Encyklopedia szkolna. Biologia”, red. Marta Stęplewska, Robert Mitoraj, Wydawnictwo
Zielona Sowa, Kraków 2006.

Wskazówki metodyczne opisujące różne zastosowania animacji:

Nauczyciel może wykorzystać animację także na innych lekcjach poświęconych

białkom.