2.4 Aminokwasy.

Budowa i funkcje białek

1. Białka są głównym składnikiem budulcowym komórek i tkanek oraz odgrywają kluczową rolę w ich
metabolizmie. Wszystkie z nich składają się z aminokwasów.

2. Aminokwasy

Aminokwasy są zbudowane z węgla, wodoru, tlenu i azotu (w skład niektórych wchodzi również
siarka, a wyjątkowo – inne pierwiastki). Wyróżniamy w ich budowie dwie grupy funkcyjne –
zasadową grupę aminową(-NH2) oraz kwasową grupę karboksylową(-COOH). Wyróżniamy:

• Aminokwasy białkowe (jest ich 20) – mogą się ze sobą łączyć tworząc peptydy lub białka
• Aminokwasy niebiałkowe – nie wchodzą w skład białek, ale pełnią inne ważne funkcje np.
ornityna i cytrulina uczestniczą w wytwarzaniu mocznika, a GABA jest neuroprzekaźnikiem w
układzie nerwowym

3. Budowa aminokwasów białkowych

Ich grupa aminowa jest połączona z atomem węgla, który znajduje

się bezpośrednio przy grupie karboksylowej (atom węgla to węgiel
alfa, a aminokwas to alfa-aminokwas). Z tym węglem połączone są
również atom wodoru oraz podstawnik (pojedynczy atom wodoru,
łańcuch, pierścień, dodatkowa grupa funkcyjna).

4. Właściwości aminokwasów białkowych:

• Grupy funkcyjne nadają aminokwasom charakter kwasowo-zasadowy

Obecność zarówno grupy aminowej (może przyjmować H+), jak i karboksylowej (może
oddawać H+) w budowie aminokwasów sprawia, że są związkami kwasowo-zasadowymi.
Dzięki temu w zależności od pH środowiska mogą tworzyć:
-jony obojnacze: grupa karboksylowa i aminowa są zjonizowane, pełnią funkcje buforującą –
utrzymują stałe pH środowiska (kiedy ulega zakwaszeniu jony obojnacze przechodzą w
kationy, a kiedy alkalizacji – w aniony)
-kationy: grupa aminowa jest zjonizowana
- aniony: grupa karboksylowa jest zjonizowana
• Podstawniki nadają aminokwasom charakterystyczne właściwości
W obrębie podstawników mogą znajdować się np. dodatkowe grupy karboksylowe lub
aminowe, które nadają aminokwasom charakter kwasowy lub zasadowy. Mogą wpływać na
rozpuszczalność aminokwasów w wodzie (wyró…żniamy hydrofilowe i hydrofobowe)

5. Wiązania peptydowe
Aminokwasy białkowe mogą łączyć się wiązaniami peptydowymi (kowalencyjnymi), w których bierze udział grupa
karboksylowa jednego aminokwasu i grupa karboksylowa drugiego (na końcach łańcucha peptydowego również znajdują
się dwie przeciwne grupy). Wymaga to nakładu energii i odbywa się na rybosomach, wyróżniamy:

-peptydy: zawierają od 2 do 50 aminokwasów

-białka (polipeptydy): zawierają ponad 50 aminokwasów

6. Poziomy organizacji białek

• Struktura pierwszorzędowa
Określa sekwencje aminokwasów w łańcuchu peptydowym (liczba i
kolejność jest zapisana w materiale genetycznym), jest utrzymywana
dzięki wiązaniom peptydowym.
• Struktura drugorzędowa
Stanowią ją łańcuchy polipeptydowe sfałdowane przestrzennie w alfa-helisę lub beta-
harmonijkę, powstaje w skutek wytwarzania się wiązań wodorowych.
-struktura alfa-helisy: powstaje przez prawoskrętne zwinięcie łańcucha
polipeptydowego wokół osi, co cztery aminokwasy grupy C=O i N-H
układają się w odległości umożliwiającej powstanie wiązania wodorowego
(np. keratyna, ferryna)
-struktura beta-harmonijki: powstaje przez ułożenie łańcucha
polipeptydowego na płaszczyźnie, wiązania wodorowe tworzą się między
wiązaniami oddalonymi od siebie w łańcuchu (np. glicyna, alanina, seryna,
białka jedwabiu czy pajęczyny)
• Struktura trzeciorzędowa
Powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha polipeptydowego o strukturze
drugorzędowej, utrzymuje się ona dzięki oddziaływaniom występującym między
podstawnikami aminokwasów, określa ona kształt białka, a jej zniszczenie
powoduje utratę jego właściwości, jest utrzymywana dzięki różnym rodzają
oddziaływań (np.ubikwityna)
• Struktura czwartorzędowa
Występuje w białkach zbudowanych z dwóch lub większej liczby podjednostek,
utrzymuje się dzięki oddziaływaniom występującym między podstawnikami
aminokwasów należących do oddzielnych łańcuchów polipeptydowych
(np.hemoglobina)
 7. Wybrane białka organizmu człowieka

BIAŁKA

Proste (zbudowane wyłącznie z Złożone (zbudowane z

aminokwasów) aminokwasów i części niebiałkowej)

Kolagen: należy do glikoprotein i

zawiera reszty cukrowe, jest
Keratyny: składniki skóry, włosów i Mioglobina: należy
składnikiem substancji
paznokci, pełnią funkcję ochronną do hemoprotein i
komórkowej tkanek łącznych
zawiera hem,
budujących skórę, kości i
występuje w
chrząstki, zapewnia tkankom
mięśniach i
wytrzymałość mechaniczną
Histony: w jądrze komórkowym wraz magazynuje tam tlen
z DNA tworzą chromatynę, tworzą
Fibrynogen: należy do
wiązania jonowe z DNA
glikoprotein i zawiera reszty
cukrowe, jest składnikiem
osocza krwi, uczestniczy w
Globuliny: należą do nich procesie krzepnięcia krwi
przeciwciała występujące w osoczu
krwi, które biorą udział w procesach Hemoglobina: należy do hemoprotein i zawiera hem,
odpornościowych organizmu występuje w erytrocytach i odpowiada za transport
tlenu w organizmie

8.Wpływ wybranych czynników fizykochemicznych na białka

Roztwór koloidalny – większość białek rozpuszcza się w wodzie tworząc roztwór, otoczka wodna
zapobiega agregacji białek - ich łączeniu się w większe grupy i wytrącaniu z roztworu w postaci osadu.

Koagulacja (wysalanie) – polega na odwodnieniu białka przez sole metali lekkich np. NaCl oraz jego
agregacji, co skutkuje powstaniem osadu. Jest to proces odwracalny, gdyż nie narusza struktury
przestrzennej białek. Osad białka po dodaniu wody rozpuszcza się i przechodzi ponownie w koloid.

Denaturacja – naruszenie struktury białka pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych.
Zostają wtedy zerwane wiązania stabilizujące strukturę przestrzenną białek (II, III i IV-rzędową), a
białko traci właściwości biologiczne. Proces ten może być nie odwracalny lub odwracalny tzw.
renaturacja czyli powrót białka do formy wyjściowej.
Denaturacja,