หัวข้อการสอนเรื่อง: เอนไซม์และโคเอนไซม์

วัตถุประสงค์: นักศึกษาสามารถ
1. ระบุชื่อ ชนิด และ ความแตกต่างของเอนไซม์แต่ละชนิด
2. อธิบายกระบวนการทางเคมีที่เกิดขึ้นในขณะที่เอนไซม์เร่งปฏิกิริยา
3. ตระหนักถึงความสาคัญ และ บ่งชี้หน้าที่ของโคเอนไซม์ และ โคแฟคเตอร์ ที่อยู่ในเอนไซม์
4. คานวณ enzyme activity และ specific activity ได้
5. บอกความแตกต่างของการคุมคุมการทางานของเอนไซม์ และการยับยั้งเอนไซม์แต่ละชนิดได้
6. ยกตัวอย่างความสาคัญของเอนไซม์ในทางวิทยาศาสตร์การแพทย์
การเรียกชื่อ และ ชนิดของเอนไซม์
ชื่อของเอนไซม์จ ะลงท้ายด้ว ย -ase (อ่านว่า เอส) และมีระบบการเรียกชื่อของเอนไซม์มี 2 แบบคือ ชื่อทั่ว ไป
(generic name) และ ชื่อมาตรฐานสากล (standard name)
ชื่อทั่วไป (generic name) แบ่งได้ 3 แบบ ได้แก่
 ชื่อสามัญ (common name) คือชื่อเอนไซม์ที่ถูกเรียกในระยะเริ่มต้นที่เอนไซม์ยังมีไม่มาก และถูกเรียกตาม แต่ผู้
ค้นพบจะตั้งชื่อให้ เช่น pepsin, papain, bromelain, trypsin, chymotrypsin, ficain เป็นต้น
 ต่อมาเมื่อเอนไซม์ค้นพบมากขึ้น จึงมีความพยายามตั้งระบบให้ชื่อเอนไซม์บ่งชี้ถึง
 Substrate ที่จาเพาะกับเอนไซม์ ซึ่งตั้งชื่อโดยใช้ชื่อ substrate ตามด้วย -ase เช่น urease, sucrase, maltase,
lipase, chitinase เป็นต้น
 Substrate ที่จาเพาะ และ ปฏิกิริยาที่เอนไซม์ เร่ง ซึ่งตั้งชื่อโดยใช้ชื่อ substrate ตามด้วยชื่อปฏิกิริยา และลงท้าย
ด้วย -ase เช่น hexokinase, lactate dehydrogenase, citrate synthase เป็นต้น
ต่อมา International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) ได้กาหนดหลักเกณฑ์ในการ
เรียกชื่อเอนไซม์ให้เป็นมาตรฐานสากล
ชื่อมาตรฐานสากล (standard name) เป็นชื่อที่ถูกกาหนดโดย IUBMB อาจเรียกได้ 2 วิธีคือ
 ระบุชื่อ substrate ปฏิกิริยา และ กลุ่มของเอนไซม์ เช่น ATP:Glucose phosphotransferase = hexokinase
 ใช้ตัวเลขแทนชื่อเอนไซม์ ซึ่งตัวเลขนี้ถูกกาหนดโดย enzyme commission โดยจะต้องเขียนให้อยู่ในรูปตัวเลข EC
(EC number) โดยเขียน EC แล้ว ตามด้วยเลข 4 ชุด แต่ละชุดขั้นด้วย จุด เช่น
o EC 1.4.5.12
o โดยตัวเลขเหล่านี้ระบุชนิดของเอนไซม์ ลักษณะการเกิดปฏิกิริยา ความจาเพาะต่อหมู่ที่เข้าทาปฏิกิริยา และ
substrate เป็นต้น จากตัวอย่างข้างต้น เลข 1 บ่งชี้กลุ่มของเอนไซม์ ที่มีเพียง 6 กลุ่ม
การจั ด จ าแนกกลุ่มของเอนไซม์ (enzyme classification) เอนไซม์ถูกจาแนกเป็น 6 กลุ่ ม ได้แก่ oxidoreductase,
transferase, hydrolase, lyase, isomerase และ ligase
กลุ่มที่ 1 Oxidoreductase เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยา oxidation reduction ดังนั้นเอนไซม์ใดก็ตามที่อยู่ในกลุ่ม
ที่ 1 จะมี EC number ขึ้ น ต้ น ด้ ว ย 1 เสมอ (EC 1.) เนื่ อ งจากเป็ น ปฏิ กิ ริ ย า oxidation reduction ดั ง นั้ น จึ ง
-1-
 เกี่ ย วข้ อ งกั บ การเคลื่ อ นที่ ข องอิ เ ล็ ก ตรอนซึ่ ง จะสั ง เกตุ ใ นปฏิ กิ ก ริ ย าว่ า มี ตั ว รั บ หรื อ ตั ว ให้ อิ เ ล็ ก ตรอน เช่ น
FAD/FMN/NAD+ /NADP+ เป็ น ตั ว รั บ อิ เ ล็ ก ตรอน เอนไซม์ ใ นกลุ่ ม นี้ มั ก มี ชื่ อ ลงท้ า ยด้ ว ย dehydrogenases,
reductases, oxidases, peroxidases, catalases, oxygenases, และ hydroxylases
กลุ่ ม ที่ 2 Transferase เป็ น เอนไซม์ ที่ เ ร่ ง ปฏิ กิ ริ ย าการย้ า ย functional group ของ substrate หนึ่ ง ไปอี ก
substrate หนึ่ง ดังนั้นเอนไซม์ใดก็ตามที่อยู่ในกลุ่มที่ 2 จะมี EC number ขึ้นต้นด้วย 2 เสมอ (EC 2.) เอนไซม์ใน
กลุ่ ม เกี่ ย วข้ อ งกั บ การเคลื่ อ นที่ ข อง functional group เอนไซม์ ใ นกลุ่ ม นี้ มั ก ลงท้ า ยด้ ว ย transferase,
transaldolase, transketolase, และ kinases
กลุ่มที่ 3 Hydrolase เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการเติมโมเลกุลของ H2O เข้าไปในโมเลกุลของ substrate ทาให้
substrate เกิดเป็นสารใหม่ 2 ชนิด เรียกปฏิกิริยานี้ว่า hydrolysis ซึ่งเป็นเอนไซม์กลุ่มใหญ่ที่สลายพันธะเคมี ของ
สารชีวโมเลกุล ดังนั้นเอนไซม์ใดก็ตามที่อยู่ในกลุ่มที่ 3 จะมี EC number ขึ้นต้นด้วย 3 เสมอ (EC 3.) สามารถเขียน
ในการเขี ย น EC number ของเอนไซม์ กลุ่ ม ที่ 3 เอนไซม์ ใ นกลุ่ ม นี้ มั ก ลงท้ า ยด้ ว ย esterase, glycosidase,
peptidase, phosphatase, thiolase, phospholipase, amidase, deaminase, ribonuclease
กลุ่มที่ 4 Lyase เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการสลายพันธะโควาเล้นท์โดยจะแยก substrate ให้เป็น product
อย่างน้อย 2 ชนิด ดังนั้นเอนไซม์ใดก็ตามที่อยู่ในกลุ่มที่ 4 จะมี EC number ขึ้นต้นด้วย 4 เสมอ เอนไซม์ในกลุ่มนี้
มั ก ลงท้ า ยด้ ว ย decarboxylase, aldolase, hydratase, dehydratase (anhydrase), lyase, aldolase และ
synthase
กลุ่มที่ 5 Isomerase เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการย้ายกลุ่มภายในโมเลกุลของ substrate ทาให้เป็น product ที
เป็น isomer กับ substrate ดังนั้นเอนไซม์ใดก็ตามที่อยู่ในกลุ่มที่ 5 จะมี EC number ขึ้นต้นด้วย 5 เสมอ (EC 5.)
เอนไซม์ในกลุ่มนีม้ ักลงท้ายด้วย isomerase, racemase, epimerase และ mutase
กลุ่มที่ 6 Ligase เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการรวมตัวของสาร 2 โมเลกุลของ substrate ทาให้เป็น product ที
เป็นโมเลกุลใหญ่ขึ้น ดังนั้นเอนไซม์ใดก็ตามที่อยู่ในกลุ่มที่ 6 จะมี EC number ขึ้นต้นด้วย 6 เสมอ (EC 6.) เอนไซม์
ในกลุ่มมักลงท้ายด้วย synthethase และ carboxylase
2. การทางานของเอนไซม์
เอนไซม์เร่งปฏิกิริย าได้โดยการลดระดับ พลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาโดยไม่ ทาให้ค่า ΔG° ของปฏิกิริยา ดังนั้น
ปฏิกิริยาที่มีตัวเร่งปฏิกิริยาทาให้ปฏิกิริยาเกิดได้ง่ายหรือเร็วขึ้น ดังนั้น จึงเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยา (reaction rate)
2.1 เอนไซม์ลดพลังงานกระตุ้นได้อย่างไร
เป็นที่ทราบกันว่าเอนไซม์มีความจาเพาะเจาะจงกับปฏิกิริยา และ สารตั้งต้น (substrate) เนื่องจากรูปร่างของ
เอนไซม์ และ substrate ต้ อ งมี ค วามเข้ า กั น ได้ ที่ เ ป็ น ไปตามทฤษฎี lock and key model กล่ า วคื อ เอนไซม์ และ
substrate ต้องจับกันได้สนิทคล้ายกับแม่กุญแจและลูกกุญแจ ปฏิกิริยาจึงจะเกิดขึ้นได้ ซึ่งเป็นทฤษฎีที่ค่อนข้าง จากัด ต่อมา
ได้มีทฤษฎี induced-fit model ที่กล่าวว่าเอนไซม์ และ substrate ไม่จาเป็นต้องมีรูปร่างเข้ากันได้อย่างสมบูรณ์ หรือจับ
กันได้สนิทคล้ายกับแม่กุญแจและลูกกุญ แจ แต่การเข้ามาของ substrate จะเหนี่ยวนาให้รูปร่าง ของเอนไซม์ที่ใช้จับกับ
substrate เกิดการเปลี่ยนแปลง และ จับกับ substrate ได้
เมื่อพิจ ารณาตาแหน่ งของเอนไซม์ ตาแหน่งที่เกิดการเร่งปฏิกิริยาเรียกว่า active site ซึ่งภายใน active site
ประกอบด้ว ยบริเวณที่มีการจับ ของ substrate ที่เรียกว่า substrate-binding site และ ตาแหน่งของการเกิดการเร่ง
-2-
ปฏิกิริยาที่แท้จริงที่เรีย กว่า catalytic site ซึ่งทั้งสองตาแหน่งมีความส าคัญอย่างมากในการเกิด ปฏิกิริยา คือ บริเวณ
substrate-binding site ทาหน้ าที่ให้ เอนไซม์จั บ กับ substrate ด้ว ยความเสถียร บริเวณนี้มีความจาเพาะมากถึงระดับ
stereoisomer ของ substrate และ product การจั บ กั น ของ substrate-binding site กั บ substrate ท าให้ เ กิ ด การ
จัดเรียงตัวที่เหมาะสมต่อการเร่งปฏิกิริยาของ
เอนไซม์ที่ชอบจับกับ substrate ได้ดีเรียกว่ามี affinity สูงคือ แม้นความเข้มข้นน้อยๆของ substrate เอนไซม์ก็
ยังคงจับกับ substrate และ เร่งปฏิกิริยาได้ แต่เอนไซม์ที่มีประสิทธิภาพการทางานสูงคือเอนไซม์ในปริมาณน้อยสามารถ
จัดการกับ substrate ที่มีปริมาณมากๆได้ดี ซึ่งจะทาให้มีค่า turn-over number สูง
Enzyme activity และ specific activity
Enzyme activity เป็นการวัดปริมาณเอนไซม์ที่ เร่งปฏิกิริยาทาให้เกิดสารผลิ ตภัณฑ์ได้ มีหน่วยเป็นยูนิต (Unit;
U/IU) โดยที่เอนไซม์ 1 U หมายถึงปริมาณเอนไซม์ที่สามารถเร่งปฏิกิริยาให้เกิดสารผลิตภัณฑ์ปริมาณ 1 ไมโครโมล ในเวลา
1 นาที (1 μmol/min) เนื่ องจากเอนไซม์เป็ น โปรตีนดังนั้นการที่มีปริมาณโปรตีนรวมมากขึ้น ทาให้ เอนไซม์ enzyme
activity เพิ่มขึ้นตาม ดังนั้นในเชิงเปรียบเทียบจึงนิยมนาปริมาณโปรตีน รวมมาหารกับ enzyme activity ได้เป็น specific
activity มีหน่วยเป็น U/mg
ตัวอย่างเช่น เมื่อชั่งผงเอนไซม์มา 5 mg เติมลงไปในสารตั้งต้น 50 ไมโครโมล ทิ้งไว้ให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้น 30 นาที แล้ววัด
ปริมาณผลิตภัณฑ์ที่เกิดขึ้นได้ 15 ไมโครโมล เอนไซม์ชนิดนี้มี enzyme activity และ specific activity เท่ากับเท่าใด
15 ไมโครโมล/30 นาที เท่ากับ 0.5 U ดังนั้นเอนไซม์นี้มี enzyme activity เท่ากับ 0.5 U และมี specific activity เท่ากับ
0.5 U/5 mg เท่ากับ 0.1 U/mg ดังนั้นเอนไซม์นี้มี specific activity เท่ากับ 0.1 U/mg

ตัวร่วมการทางานของเอนไซม์ (coenzyme and cofactor)

แม้นว่าเอนไซม์เป็นสารประกอบโปรตีนแต่การทางานของเอนไซม์หลายชนิดต้องการสารตัวช่วย คือ coenzyme
หรือ cofactor ซึ่งเป็นส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนที่ประกอบขึ้นเป็นเอนไซม์ มีบทบาทในการเร่งปฏิกิริยาเคมี ดังนั้นเอนไซม์ที่ต้องการ
coenzyme หรือ cofactor จึงไม่สามารถทางานได้ถ้าปราศจาก coenzyme หรือ cofactor เมื่อพิจารณาองค์ประกอบของ
เอนไซม์ที่ต้องการ coenzyme หรือ cofactor ที่เรียกว่า holoenzyme ประกอบด้วยส่วนที่เป็นโปรตีน หรือ สายโพลิเพป
ไทด์ ที่เรียกว่า apoprotein กับ ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนเรียกว่า cofactor
ส่วนของ cofactor ยังจาแนกได้เป็น coenzyme ถ้า cofactor นั้นเป็นสาร organic compound ที่ไม่ใช่โปรตีน
แต่ถ้าเป็นสาร inorganic และ/หรือ metal ions ก็ยังคงเรียกว่า cofactor ถ้าทั้ง coenzyme และ/หรือcofactor จับกับ
apoprotein ด้วยพันธะที่แข็งแรงไม่มีการแยกออกจากกันระหว่าง หรือ หลังทาปฏิกิริยา จะเรียก coenzyme และ/หรือ
cofactor นั้ น ว่า prosthetic group ตัว อย่ างของ cofactor และ เอนไซม์ ที่พบ แสดงดังตารางที่ 1 และ ตัว อย่างของ
coenzyme และ เอนไซม์ ที่พบ แสดงดังตารางที่ 2
ตารางที่ 1 ชนิดของ metal ions ที่เป็น cofactor ของเอนไซม์ในกลุ่ม metalloenzymes

-3-
ตารางที่ 2 ชนิดของ coenzyme ของเอนไซม์ต่างๆ

-4-
การควบคุมการทางานของเอนไซม์
เอนไซม์สามารถถูกควบคุมการทางานได้ตั้งแต่ระดับการแสดงออกของยีนส์และการความคุม activity และ การ
สลายตัว ของเอนไซม์ แต่ในบทนี้จะกล่าวถึงแค่ในระดับการควบคุมการทางานของเอนไซม์ซึ่งมีได้ 3 แบบ ใหญ่ๆได้แก่
Allosteric regulation
Allosteric enzymes คือเอนไซม์ที่จับกับสารอื่นได้นอกจาก substrate โดยใช้ allosteric site ในการจับกับสาร
เหล่านี้ ซึ่งการจับมีผลต่อ activity ของเอนไซม์ ซึ่งสามารถแบ่งสารในกลุ่มนี้ออกเป็น 2 กลุ่มคือ (1) allosteric inhibitor
คือ สารที่จับกับเอนไซม์แล้วยับยั้งการทางานของเอนไซม์เช่นเดียวกับ inhibitor และ (2) allosteric activator คือ สารที่จับ
กับเอนไซม์แล้วกระตุ้นการทางานของเอนไซม์ ซึ่งทั้งการยับยั้ง และ การกระตุ้นอาจทาให้ค่า Vmax เปลี่ยน หรือ ไม่ก็ได้
แล้วแต่ชนิดชนิดของ allosteric regulators
Covalent modification
คือการเติมหมู่ฟังก์ชั่น หรือ การตัดหมู่ฟังก์ชั่นต่างๆให้กับตัวเอนไซม์โดย regulartory enzyme โดย ตาแหน่งที่เติม
นั้นไม่ใช่ active site แต่การเติมหรือการตัดนั้นทาให้โครงสร้างของเอนไซม์เปลี่ยนไปในทางเหมาะสมหรือ ไม่เหมาะสมต่อ
การเร่งปฏิกิริยา ตัวอย่างหมู่ที่เติมได้แก่
(1) phosphate group เรี ย กปฏิกิริ ย านี้ ว่า phosphorylation มักถูกเร่งโดยกลุ่ มเอนไซม์ kinases และการตัด หมู่
phosphate ออก เรียกปฏิกิริยานี้ว่า dephopsphorylation มักถูกเร่งโดยกลุ่มเอนไซม์ phosphatases
(2) hydroxyl group เรียกปฏิกิริยานี้ว่า hydroxylation มักถูกเร่งโดยกลุ่มเอนไซม์ hydroxylase
(3) methyl group เรียกปฏิกิริยานี้ว่า methylation
(4) acetyl group เรียกปฏิกิริยานี้ว่า acetylation
(5) nucleotide เรียกปฏิกิริยานี้ว่า adenylation
Proteolytic regulation
ในกระบวนการ proteolytic regulation นั้นเอนไซม์จะถูกสร้างขึ้นมาในรูป inactive ก่อน ที่เรียกว่า zymogen,
proenzyme หรือ proprotein โดยเอนไซม์เหล่านี้จะทางานได้ก็ต่อเมื่อมีเอนไซม์อื่น หรือ เอนไซม์เดิม หรือ ภาวะบางภาวะ
เช่น ภาวะกรด เป็นต้น กระตุ้นการตัดเอาชิ้นส่วนของสาย polypeptide ออกไปก่อน ตัวอย่างเช่น chymotrypsin ถูกสร้าง
ขึ้นมาในรูป chymotrypsinogen ที่จะทางานได้ต้องถูก trypsin ตัดสาย polypeptide ได้เป็น active α- chymotrypsin
และ trypsin ถูกสร้างขึ้นมาในรูป trypsinogen ที่ inactive ซึ่งจะทางานได้ต้องถูก enteropeptidase ตัดสายที่ตาแหน่ง
ได้เป็น active trypsin
ตัวยับยั้งการทางานของเอนไซม์
เอนไซม์ ส ามารถถู ก ยั บ ยั้ ง การท างานได้ 2 ลั ก ษณะคื อ การยั ง ยั้ ง แบบผั น กลั บ ไม่ ไ ด้ (irreversible enzyme
inhibition) และการยับยั้งแบบผันกลับได้ (reversible enzyme inhibition) และเรียกสารที่สามารถยับยั้งการทางานของ
เอนไซม์ได้ว่าตัวยับยั้งเอนไซม์ (enzyme inhibitor)
การยังยั้งแบบผันกลับไม่ได้ คือการที่ตัวยับยั้งเอนไซม์จับกับ เอนไซม์แล้วสร้างพันธะโควาเล้นท์กับเอนไซม์จึง ไม่
สามารถแยกออกจากกันได้ทาให้เอนไซม์ไม่สามารถเร่งปฏิกิริยาได้อีกต่อไป ตัวอย่างเช่น สารกลุ่มออกาโนฟอสเฟตในยา

-5-
ปราบศัตรูพืช จับกับเอนไซม์ acetylcholine esterase ทาให้แมลงศัตรูพืชตายได้เพราะระบบประสาทไม่สามารถทางานได้
สารตะกั่ว จับกับเอนไซม์ δ-aminolevulinic acid dehydratase ทาให้การสร้างเม็ดเลือดแดงหยุด ยาไดซัลฟิแรม จับกับ
เอนไซม์ aldehyde dehydrogenase ท าให้ ไ ม่ ส ามารถสลายแอลกอฮอล์ ไ ด้ และยาแอสไพริ น จั บ กั บ เอนไซม์
cyclooxygenase ทาให้ลดการอักเสบที่เกิดจากการผลิตเอนไซม์นี้มากเกินไป
การยังยั้งแบบผันกลับได้คือการที่ตัวยับยั้งเอนไซม์จับกับเอนไซม์แล้วไม่สร้างพันธะโควาเล้นท์กับเอนไซม์จึงสามารถ
แยกออกจากเอนไซม์ได้ในสภาวะที่เหมาะสม ทาให้เอนไซม์สามารถกลับเร่งปฏิกิริยาได้อีกครั้ง การยับยั้งแบบนี้เป็นที่น่าสนใจ
ในวงการเภสัชกรรมเนื่องจากไม่มีการสูญเสียเอนไซม์ไปที่แตกต่างกับตัวยับยั้งแบบผันกลับไม่ได้ มีด้วยกัน 3 แบบคือ การ
ยับยั้งแบบแข่งขัน (competitive inhibition) การยับยั้งแบบไม่แข่งขัน (uncompetitive inhibition) และการยั้บยั้งแบบ
ผสม (mix inhibition) ขึ้นอยู่กับตาแหน่งการจับ กันของตัวยับยั้งเอนไซม์ โดย ถ้าหากตัวยับยั้งเอนไซม์ จับกับเอนไซม์ที่
ตาแหน่ง active site เรียกว่า การยับยั้งแบบแข่งขัน ถ้าหากตัวยับยั้งเอนไซม์ จับกับเอนไซม์ที่ไม่ใช่ตาแหน่ง active site
เรียกว่า การยับยั้งไม่แบบแข่งขัน ซึ่งมักจะจับตอนที่เอนไซม์จับกับ substrate แล้ว และ ถ้าหากตัวยับยั้งเอนไซม์ จับกับ
เอนไซม์ที่ไม่ใช่ตาแหน่ง active site และ จับกับเอนไซม์ได้ทั้งในขณะเอนไซม์จับกับ substrate หรือไม่จับกับ substrate
เรียกว่า การยับยั้งแบบผสม
เอนไซม์ประยุกต์ในทางการแพทย์
การประยุกต์เอนไซม์กับทางการแพทย์นั้นมีหลากหลาย เอนไซม์มีบทบาทสาคัญอย่างมาก ในกระบวนการต่างๆของ
สิ่งมีชีวิต ดังนั้นการขาดเอนไซม์ หรือเอนไซม์ทางานได้ไม่ดีย่อมนามาสู่โรคต่างๆดังตารางที่ 3 และเนื่องจากเอนไซม์ค่อนข้าง
จะจาเพาะกับเนื้อเยื่อ เนื่องจากเอนไซม์ส่วนมากผลิตขึ้นในเซลล์ดังนั้นถ้าการที่จะพบ เอนไซม์ที่อยู่ในเซลล์ในกระแสเลือดนั้น
แสดงให้เห็นถึงการที่เซลล์สร้างเอนไซม์นั้นถูกทาลาย และก่อให้เกิดโรคกับ อวัยวะนั้นๆ ดังตารางที่ 4
เอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาเดียวกันแต่แตกต่างกันทั้งแง่ของโครงสร้าง แหล่งที่สร้าง และ kinetic parameter เรียก
เอนไซม์เหล่านี้ว่าเป็น ไอโซไซม์ หรือ ไอโซเอนไซม์ (isozyme/isoenzyme) ซึ่งเป็นตัวที่บ่งชี้ได้อย่างจาเพาะว่าอวัยวะใด ที่
เกิดโรคขึ้น ตัวอย่างเช่น lactate dehydrogenase (ตารางที่ 5) และ creatine kinase (ตารางที่ 6) ที่มีหลาย isozymes
ตัวอย่างเช่นการตรวจวัดระดับเอนไซม์ต่างๆในผู้ป่วยที่เป็น myocardial infarction นั้น เนื่องจากการตรวจพบ
ขึ้นอยู่กับระยะเวลาของการเกิดอาการเจ็บหน้าอก (angina) เช่น creatine kinase จะเจอสูงสุด 1-2 วันแรก และ ลดต่าลง
เป็นต้น
นอกจากนี้ เอนไซม์ยั งเป็ น เป้ าหมายของการรัก ษา หรือ ใช้เป็นยารักษาโรคต่างๆได้อย่างมีประสิ ทธิภ าพ เช่น
Streptokinase ใช้ละลายลิ่มเลือด เนื่องจากสามารถสลาย plasminogen ให้เป็น plamin ได้ L-asparaginase ใช้รักษา
มะเร็งเม็ดเลือดขาวบางชนิดได้ เนื่องจากว่าเซลล์มะเร็งต้องการ asparagine ในการแบ่งตัวในปริมาณที่สูงกว่า เซลล์ปกติ แต่
L-aparaginase นั้นจะไปสลาย asparagine ให้เป็น aspartate ทาให้ไม่มี asparagine หรือเอนไซม์ย่อยอาหารผสม ใช้เสริม
การย่อยอาหารของผู้ป่วยที่มี digestive enzyme อยู่น้อย และยังมีตัวอย่างอื่นๆ ดังตารางที่ 7
ตารางที่ 3 ตัวอย่างโรคที่เกิดจากความผิดปกติของเอนไซม์บางชนิด

-6-
ตารางที่ 4 เอนไซม์ที่เป็นตัวบ่งชี้ของความผิดปกติของอวัยวะต่างๆ

ตารางที่ 5 Isozyme ของเอนไซม์ lactate dehydrogenase (LDH)

ตารางที่ 6 Isozyme ของเอนไซม์ creatine kinase (CK)

-7-
ตารางที่ 7 ตัวอย่างยาที่มีเป้าหมายที่เอนไซม์

-8-