⽣化复习

蛋⽩质化学

●蛋⽩质的特征性元素、占⽐，酸性、碱性氨基酸的种类
①蛋⽩质的特征元素为氮元素，平均值约为 16%，
所以：样品中蛋⽩质含量＝样品含氮量（g）×6.25
②酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸
③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
④除了⽢氨酸以外的标准氨基酸均为 L-氨基酸

●各级结构的定义、维持的化学键、特点
①连接氨基酸的是肽键。
②蛋⽩质的⼀级结构：蛋⽩质分⼦从 N 端到 C 端氨基酸残基的排列顺序。维系蛋⽩质⼀
级结构的化学⼒主要是肽键，也包括⼆硫键。蛋⽩质⼀级结构是其空间构象和特定⽣物学功
能的基础。
③蛋⽩质的⼆级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。⼆级结构有 4 种
类型，以氢键作为维持的化学键。
α螺旋：肽键平⾯围绕 Cα旋转盘绕形成右⼿螺旋结构，称为α螺旋。每上升 1 圈⼤约需要（3）
6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm。
（每⼀个肽键的羟基氧与后⾯第 4 个肽键的酰胺氢形成氢
键，是维持的化学键。 ）
β折叠：多肽链上局部肽段的主链呈锯⻮状伸展状态，数段平⾏排列可以形成⽚层样结构，
称为β折叠。 （相邻肽段的肽单位之间形成的与肽链⽅向近似垂直的氢键是维持β折叠稳定的
化学作⽤⼒。 ）有同向平⾏式和反向平⾏式两种构象。
β转⻆：β转⻆是肽链中由 4 个氨基酸残基形成的 180°回折的转折部位，其中第 1 个氨基酸
残基的羟基氧与第 4 个氨基酸残基的酰胺氧之间形成氢键，稳定回折结构。
⽆规卷曲：蛋⽩质多肽链主链还存在⼀些没有明确构象规律性的结构，称之为⽆规卷曲。
④蛋⽩质的三级结构：肽链在⼆级结构基础上进⼀步折叠的结果，是指蛋⽩质分⼦整条肽
链的空间结构，描述肽链上所有原⼦的空间排布。蛋⽩质三级结构的稳定依靠众多次级键，
如氢键、疏⽔作⽤、范德瓦⽿斯⼒、部分离⼦键和少量共价键（如⼆硫键） 。由 1 条肽链构
成的蛋⽩质，必须具备三级结构，才有⽣物学活性。
⑤蛋⽩质的四级结构：蛋⽩质分⼦中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作
⽤。在四级结构中，各亚基间的作⽤⼒主要是氢键、离⼦键、疏⽔作⽤和范德瓦⽿斯⼒等。
亚基：许多蛋⽩质由⼏条甚⾄⼏⼗条肽链构成，每⼀条肽链都具有 ⽴完整的三级结构，称
为该蛋⽩质的⼀个亚基。只有亚基单 存在⽆活⼒。
●蛋⽩质等电点的定义，不同 pH*下蛋⽩质的带电情况，蛋⽩质是稳定胶体溶液的两因素，
导致变性的因素、蛋⽩质变性的定义、实质、特点
①蛋⽩质的等电点：在某⼀ pH 溶液中，蛋⽩质解离为正负离⼦的程度及趋势相等，呈兼
性离⼦，此时溶液的 pH 称为蛋⽩质的等电点（pI）。如果溶液 pH<>pI,则蛋⽩质净电荷为正，
在电场中向负极移动；相反，溶液 pH>pI,则蛋⽩质净电荷为负，在电场中向正极移动。
②蛋⽩质是胶体溶液，主要是同性电荷与⽔化膜两个因素的作⽤。
③促进蛋⽩质变性的物理因素有⾼温、⾼压、紫外线、X 线和超声波等；化学因素有强酸、
强碱、重⾦属离⼦、胍、尿素和β-巯基⼄醇等。
④蛋⽩质变性：某些理化因素破坏稳定蛋⽩质构象的次级键，使蛋⽩质构象发⽣变化，引
起蛋⽩质的理化性质改变、⽣物学功能丧失。蛋⽩质变性的实质是蛋⽩质空间构象破坏，变
性蛋⽩质由于分⼦内部疏⽔基团的暴露、肽链展开、分⼦的不对称性增加，并更易被蛋⽩酶
消化⽔解。

核酸化学.

★●核酸的基本组成单位，DNA 和 RNA 组成上的异同

①核苷酸是组成核酸的基本结构单位。
②不同点: DNA 的⼀级结构中组成成分为脱氧核糖核苷酸;⽽ RNA 的组成成分是核糖核苷
酸。在 DNA 分⼦中,包含 A、T、G、C 四种碱基,⽽ RNA 分⼦中包含 A、U、G、C 四种碱基。
相同点: 都是以单核苷酸为基本组成单位,核苷酸残基之间都是由 3’,5’-磷酸⼆酯键相连
接。

●核苷酸的连接键，DNA-级结构的定义，DNA ⼆级结构结构特点，mRNA 的结构特点，tRNA

的⼀-级、⼆级、三级结构特点
①连接键：3’，5’－磷酸⼆酯键。
②DNA 分⼦中脱氧核苷酸的排列顺序称为 DNA 的⼀级结构。
③（1）DNA 分⼦由两条⽅向相反、相互平⾏的多核苷酸链绕同⼀中⼼轴形成的右⼿双
螺旋结构。 （2）DNA 分⼦中的脱氧核糖和磷酸交替排列构成主链⻣架，位于双螺旋结构的
外侧，碱基作为侧链位于双螺旋结构的内侧。 （3）DNA 分⼦两条链上的碱基通过 A=T、G≡
C 之间形成的氢键⽽互补配对。 （4）双螺旋直径为 2nm，每⼀螺旋含 10bp，螺距（3）4nm，
相邻碱基对之间的轴向距离为 0.34nm，双螺旋表⾯有⼤沟（宽⽽深）和⼩沟，两者间隔排列，
形成锯⻮状。 （5）碱基之间的氢键和碱基堆积⼒是维持双螺旋结构稳定的主要因素。
④（1）在其 5’端有⼀个被称为“帽⼦”结构的 7－甲基⻦嘌呤核⽢三磷酸。 （2）mRNA3’
端有多腺⽢酸“尾”。
⑤tRNA 的⼀级结构： （1）是单链⼩分⼦，含 74~95 个核苷酸。 （2）含 7~15 个稀有碱基
可达碱基总数的 10%~20%。 （3）5’端核苷酸往往是 pG。（4）3’端是 CCA-OH，其 3’－OH 是
氨基酸的负载微点。
tRNA 的⼆级结构：三叶草形结构包括以下四臂四环：
（1） 氨基酸臂：是最重要的臂。
（2） DHU 环及其臂。
（3） 反密码⼦环及其臂：反密码⼦环是最重要环，环的中部有 3 个连续碱基组合成
的反密码⼦。
 （4） TΨC 环及其臂
（5） 额外环
tRNA 的三级结构；呈 L 形三级结构。

●核酸紫外吸收峰，DNA 热变性的定义和特点，增⾊效应的定义，
①核酸在 260nm 波⻓具有强烈的吸收作⽤，
②DNA 热变性：加热使 DNA 变性。
特点： （1）在⼀个相当 窄的温度范围内进⾏。 （2）解链过程中，紫外吸光度达到最⼤
变化值⼀半时所对应的温度称 DNA 的解链温度。 （3）单链 DNA 紫外吸收⽐双链 DNA ⾼约
40%，DNA 变性使 DNA 双链解开、碱基暴露⽽导致紫外吸收增⾼，称为增⾊效应。 （4）黏
度下降。

酶
●活性中⼼的定义，必需基团的分类，同⼯酶的定义、LDH 的分布特点及临床相关疾病， 酶
催化反应的特点，酶特异性的定义
①活性中⼼：脱辅基酶中特定空间结构的区域，在酶分⼦中，能与底物特异性结合并底物
转化为产物，这个区域称为活性中⼼。
②必需基团分为酶活性中⼼内必需基团和酶活性中⼼外必需基团，酶活性中⼼内必需基团
分为结合集团和催化基团。
③同⼯酶是指催化相同化学反应，但酶分⼦的组成、结构、理化性质乃⾄免疫学性质不同
的⼀组酶。
④LDH1－⼼肌，LDH2－⽩细胞，LDH3－肺，LDH4－肝，LDH5—⻣骼肌，肝。例如：急
性⼼肌梗死时患者⾎清 LDH1 含量明显上升，肝病患者⾎清 LDH5 含量⾼于正常。

●酶催化反应的特点，酶特异性的定义
①酶促反应特点：⾼效性，特异性（绝对特异性、相对特异性、⽴体异构特异性）、不
稳定性、可调节性
②酶特异性：⼀种酶仅作⽤于⼀种或⼀类化合物，或作⽤于⼀种化学键，以催化⼀定的
化学反应，这种性质称为酶的特异性或专⼀性。

●影响酶促反应的因素，Km 值的意义，温度对酶活性的影响，抑制剂的定义，竞争性、⾮
竞争性抑制作⽤的定义、特点，磺胺类药物的抑菌机制
①酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂是影响酶促反应的因素。
②Km 值为酶促反应速度达到最⼤反应速度⼀半时的底物浓度。
③低温可使酶的活性降低，⾼温使酶失活。
④凡能使酶活性下降⽽不引起脱辅基酶变性的物质，统称酶的抑制剂。
⑤竞争性抑制：抑制剂（I）与底物（S）结构相似，两者相互竞争与酶的活性中⼼结合，
当抑制剂与酶结合后，可以阻碍酶与底物的结合，从⽽抑制酶促反应。
特点： （1）抑制剂与底物的结构相似，相互竞争与酶活性中⼼结合。 （2）酶活性中⼼只
能结合两者之⼀，抑制剂通过与活性中⼼结合抑制酶促反应。 （3）竞争性抑制的事情动⼒学
特征为表观 Km 值增⼤，即酶与底物的亲和⼒降低，但 Vmax 不变。（4）抑制程度取决于抑
制剂与酶的相对亲和⼒以及[I]/[S]的相对⽐例，增加底物浓度，可以减少甚⾄解除抑制。
⾮竞争性抑制：抑制剂可与酶活性中⼼以外的位点结合，不影响底物与酶结合，酶与底
物的结合也不影响与抑制剂的结合。
特点： （1）抑制剂结合于酶活性中⼼外，且不影响底物与酶活性中⼼外，且不影响底物
与酶活性中⼼的结合。 （2）抑制剂与酶的结合抑制底物转化为产物。（3）抑制程度只取决于
[I],增加[S]不能减弱或消除抑制作⽤。 （4）抑制剂不影响酶与底物的亲和⼒，即表现 Km 值
不变，但使酶促反应的 Vmax 值降低。
★⑦磺胺类药物是竞争性抑制，磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似，竞争性地与
⼆氢蝶酸合成酶结合，进⼀步抑制⼆氢叶酸（FH2）的合成，则减少四氢叶酸的⽣成，⼲扰
⼀碳单位代谢，进⽽⼲扰核酸的合成使细菌的⽣⻓繁殖收到抑制。因此⾸次⽤药时需要⼤剂
量，然后继续使⽤维持量。

●酶原、酶原激活的定义和⽣理意义
①酶原：有些酶在最初合成、分泌时没有活性，这种没有活性的酶的前体。
②酶原激活：在⼀定条件下，酶原转变成有活性的酶的过程。
③酶原是酶的安全运输形式，酶原还是酶的安全储存形式，酶原激活后能对机体发挥
保护作⽤。

维⽣素

●维⽣素的分类
通常根据其溶解性质分为脂溶性维⽣素和⽔溶性维⽣素两⼤类。

●⽔溶性维⽣素活性形式、作⽤及对应缺乏症
①维⽣素 B1 的活性形式是 TPP；
TPP 是α-酮酸脱氢酶系的辅因⼦，参与α-酮酸的氧化脱羧；TPP 是转酮酶的辅因⼦，参
与磷酸戊糖途径的代谢；维⽣素 B1 可抑制胆碱酯酶⽔解⼄酰胆碱。
缺乏会得脚⽓病。
②维⽣素 B2 的活性形式是 FMN（⻩素单核苷酸）和 FAD（⻩素腺嘌呤⼆核苷酸） 。
利⽤可逆的氧化还原性⽽发挥递氢作⽤。
缺乏可出现唇炎、⾆炎、⼝⻆炎、阴囊炎、脂溢性⽪炎及眼结膜炎等。
③维⽣素 PP 的活性形式是 NAD+（烟酰胺腺嘌呤⼆核苷酸）和 NADP+（烟酰胺腺嘌呤⼆
核苷酸磷酸） 。
NAD+和 NADP+可逆地接受氢或释放氢⽽发挥递氢作⽤。
维⽣素 PP 缺乏会得“癞⽪病”，即机体裸露的部位出现对称性⽪炎。
④维⽣素 B6 的活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，两者可以相互转变。
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是氨基酸转氨酶的辅酶，通过两者相互转变起传递氨基的作⽤；
磷酸吡哆醛也是氨基酸脱羧酶的辅酶，促进⾕氨酸脱羧；磷酸吡哆醛也是σ-氨基-γ-酮戊酸合
成酶的辅酶，参与⾎红素的合成；磷酸吡哆醛还是糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原
分解。
⽬前尚未发现典型的维⽣素 B6 缺乏的病例。
⑤泛酸的活性形式是辅酶 A 和酰基载体蛋⽩质（ACP） 。
泛酸在糖、脂肪和蛋⽩质代谢过程中起重要作⽤。
⽬前没有发现典型的泛酸缺乏症。
⑥⽣物素是丙酮酸羧化酶、⼄酰 CoA 羧化酶以及丙酰 CoA 羧化酶的辅因⼦。
 其在糖、脂肪和蛋⽩质代谢中具有重要意义。
临床上罕⻅⽣物素缺乏症，⻓期服⽤抗⽣素抑制肠道菌代谢，也会造成⽣物素缺乏，
引起疲乏、恶⼼、呕吐、⻝欲减退、⽪炎和⽑发脱落。
⑦叶酸的活性形式是四氢叶酸。
四氢叶酸是⼀碳单位转移酶类的辅因⼦，参与⼀碳单位代谢。
叶酸缺乏时，导致巨幼红细胞贫⾎，还可引起⾼同型半胱氨酸⾎症，增加动脉粥样硬
化、⾎栓形成和⾼⾎压的危险。
⑧维⽣素 B12 是唯⼀含有⾦属元素的维⽣素。维⽣素 B12 的活性形式是甲钴胺素和 5’
－脱氧腺苷钴胺素。
甲钴胺素参与⼀碳单位代谢；5’－脱氧腺苷钴胺素是 L-甲基丙⼆酰 CoA 变位酶的辅
酶，催化琥珀酰 CoA 的⽣成。
缺乏可致巨幼红细胞贫⾎，智⼒衰退等。但临床上，正常饮⻝罕⻅维⽣素 B12 缺乏症。
⑨硫⾟酸是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅因⼦。
递氢作⽤。
临床上未发现硫⾟酸缺乏症。
⑩维⽣素 C 为多羟基六碳化合物，在体内以内酯形式存在。
参与体内羟化反应：促进胶原蛋⽩的合成、参加类固醇的羟化、参与芳⾹族氨基酸的
代谢；参与体内氧化还原反应：保护巯基功能（抗氧化作⽤） 、促进造⾎功能、促进四氢叶
酸的合成。
维⽣素 C 缺乏直接影响胆固醇转化，引起体内胆固醇增多，是动脉粥样硬化的危险
因素之⼀。

●脂溶性维⽣素的种类和对应缺乏症
①维⽣素 A 缺乏会产⽣夜盲症、⼲眼症。维⽣素 A 的缺乏使肾上腺、性腺中的类固醇激
素合成减少，影响机体的⽣⻓、发育和繁殖，使机体⽣⻓停滞，发育不良。
②维⽣素 D 缺乏可引起⾃身免疫性疾病等；缺乏维⽣素 D，⼉童由于成⻣作⽤障碍可患佝
偻病，成⼈则出现⻣软化症，甚⾄可出现⾃发性⻣折，⽽中⽼年⼈医发⽣⻣质疏松症。
③维⽣素 E 由于⻝物中分布⼴泛，来源充⾜，⼀般不易缺乏。某些疾病可引起缺乏症，表
现为中枢神经系统和⾎管系统损害、肌营养障碍等。
④维⽣素 K 缺乏会导致凝⾎因⼦ VII、IX、X 和抗凝物质活性降低，凝⾎时间延⻓，易发
⽣⽪下、肌⾁及胃肠道出⾎。

⽣物氧化

●⽣物氧化的定义、特点
①糖类、脂肪和蛋⽩质等营养物质在体内经过⼀系列的氧化分解，最终⽣成 CO2 和 H2O
并释放能量的过程称为⽣物氧化。
 ★②特点：（1）⽣物氧化是在温和的⽣理环境中，在⼀系列酶的催化下逐步进⾏；
（2）营养物质在⽣物氧化过程中逐步释放能量。
（3）⽣物氧化中 CO2 是有机酸经脱羧作⽤产⽣的。
（4）⽣物氧化中 H2O 是有机物分⼦中脱下的氢，经呼吸链传递，最终与氧结合
⽣成。

●呼吸链的定义、种类、产能
★①呼吸链是指线粒体内膜中⼀组排列有序的递氢体和递电⼦体，可将代谢物脱下的电⼦
传递给氢，⽣成⽔并适当能量，因此，也称电⼦传递链。
②种类：NADH 氧化呼吸链：⽣成约 2.5 分⼦ ATP。
琥珀酸氧化呼吸链：⽣成约 1.5 分⼦ ATP。
区别：组成不同，NADH→复合体 I→CoQ→复合体 III→Cyt c→复合体 IV→O2，琥珀酸等→
复合体 II→CoQ→复合体 III→Cyt c→复合体 IV→O2。能量产⽣不同。
联系：在线粒体中，以泛醌为交汇点。

●ATP 的⽣成⽅式
①底物⽔平磷酸化、氧化磷酸化（主要）
②影响氧化磷酸化的因素： 1.ADP:机体氧化磷酸化速率主要受 ADP 调节。
2.呼吸链抑制剂：
呼吸链抑制剂能够在特定部位阻断呼吸链中的电⼦传递，从⽽阻断氧化磷酸化的进⾏。3.解
偶联剂：解偶联剂能使氧化与磷酸化之间的偶联过程脱离，使呼吸链中的 H+不经过 ATP 合
酶的 H+通道回流，从⽽使电化学梯度中储存的能量以热的形式散发⽽⽆ ATP ⽣成。 （2，4
－⼆硝基苯酚）。4.甲状腺激素：甲状腺激素可诱导许多组织（脑组织除外）细胞膜上
Na+-K+-ATP 酶的⽣成，使 ATP 分解加速，ADP 浓度升⾼，使产能与产热均增加。5.ATP 合
酶抑制剂。6.线粒体 DNA 的突变。

●细胞质中 NADH 的氧化⽅式及产能

NADH→复合体 I→CoQ→复合体 III→Cyt c→复合体 IV→O2。
⼀分⼦ NADH ⽣成约 2.5 分⼦ ATP。

●细胞质 NADH 的转运机制

①⽢油-3-磷酸穿梭：主要发⽣在脑和⻣骼肌等组织；⽣成 1.5 分⼦ ATP；细胞质 NADH 通
过⽢油-3-磷酸穿梭进⼊线粒体内琥珀酸氧化呼吸链，此时，1 分⼦葡萄糖彻底氧化可⽣成约
30 分⼦ ATP。
②苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在肝脏和⼼肌中进⾏；⽣成 2.5 分⼦ ATP；在糖有氧氧化时，
肝脏和⼼肌组织胞质 NADH 可通过苹果酸-天冬氨酸穿梭机制进⼊线粒体氧化，此时，1 分
⼦葡萄糖彻底氧化可⽣成约 32 分⼦ ATP。

糖代谢

●⽆氧氧化的定义、NADH+H+的去路，糖有氧氧化的定义、阶段、关键酶、⽣理意义，三羧
酸循环的特点，磷酸戊糖途径的关键酶、⽣理意义和相关疾病
①⽆氧氧化：在氧供应不⾜或缺氧情况下，葡萄糖经⼀系列酶促反应⽣成丙酮酸进⽽还原
⽣成乳酸的过程。
②在糖酵解中，氢原⼦⽤于将丙酮酸还原为乳酸，NADH 重新转变为 NAD+。在糖的有氧

1䨻爨䲜轡
 氧化中，⽣成的 2 分⼦ NADH＋H+穿梭进⼊线粒体参与呼吸链的氧化磷酸化并产⽣ ATP。
③糖有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成 H2O 和 CO2 并产⽣能量的过程。
④糖有氧氧化的三个阶段： （1）在细胞质中葡萄糖氧化分解⽣成丙酮酸； （2）丙酮酸进⼊

成 ATP。
f
线粒体氧化脱羧⽣成⼄酰 CoA； （3）⼄酰 CoA 进⼊三羧酸循环彻底氧化成 CO2 和 H2O，合

x2B
⑤丙酮酸脱氢酶（E1）是关键酶。
ownATP
5mol
★⑥⽣理意义： （1）氧化供能。（2）三羧酸循环是三⼤营养物质氧化分解的共同途径。 （3）
三羧酸循环也是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽。 （4）为其他物质代谢提供⼩分⼦前体。
酸
柠檬 ⑦三羧酸循环的特点：主要表现为⼄酰基彻底氧化，且整个循环不可逆。（1）三羧酸循环 次磷酸化
中每 1 个循环消耗 1 个⼄酰基。（2）三羧酸循环中有 3 个不可逆反应：柠檬酸合酶、异柠檬
酸脱氢酶、α-酮戊⼆酸脱氢酶所催化的反应在⽣理条件下不可逆使整个循环不可逆。 （3）三
羧酸循环从草酰⼄酸开始，最后仍⽣成草酰⼄酸。 中间
★⑧葡糖-6-磷酸脱氢酶是磷酸戊糖途径的关键酶。
产物琥珀 畻望酰 的 草 酰 酸
★⑨磷酸戊糖途径的意义： （1）为机体提供核糖-5-磷酸，为体内核苷酸合成提供了原料。
（2）NADPH 作为供氢体参与多种代谢：1.为脂肪酸、胆固醇、类固醇激素等合成提供氢。 嵀檬酸
2.NADPH 参加体与体内羟化反应。3.NADPH 是⾕胱⽢肽还原酶的辅酶，参与氧化型⾕胱⽢
肽（GSSG）还原成还原型⾕胱⽢肽（GSH）的反应，维持细胞内⾼⽔平的 GSH。GSH 是维
持红细胞正常结构与功能所必需的。
⑩若红细胞内缺乏葡糖-6-磷酸脱氢酶，则不能通过磷酸戊糖途径得到⾜够的 NADPH，导
致 GSH 减少，红细胞容易氧化破裂，发⽣溶⾎性贫⾎。 （蚕⾖病）

●糖原合成、分解的特点，糖异⽣的定义和⽣理意义
①糖原合成的特点：需要糖原引物、糖原合酶是糖原合成的关键酶、糖原合成需要消耗能
量。
②糖原分解的特点：限速酶为磷酸化酶、需要⽆机磷酸、需要脱⽀酶帮助、有 1-磷酸葡萄
糖产⽣、不耗能。
③糖异⽣：由⾮糖物质合成葡萄糖的过程。
UDPG
④糖异⽣的⽣理意义： （1）在饥饿情况下维持⾎糖浓度相对恒定。肝糖原储备量有限，需
要通过糖异⽣作⽤来维持饥饿时⾎糖浓度的相对恒定。 （2）乳酸回收利⽤。
（3）协助氨基酸
代谢。（4）有助于维持酸碱平衡。 糖6磷酸 酶
葡
丙酮酸羧化
●⾎糖的定义、来源和去路，相关的调节激素
①⾎糖：⾎液中的游离葡萄糖。
②⾎糖来源：⻝物中的糖、肝糖原分解、糖异⽣作⽤
③⾎糖去路：氧化分解功能、合成糖原、转变为⾮糖物质和其他糖类、⾎糖过⾼时可随尿
排出
④胰岛β细胞分泌的胰岛素是机体内使⾎糖降低的主要激素。胰⾼⾎糖素、肾上腺素、糖
⽪质激素、⽣⻓素、甲状腺素是升⾎糖激素。

●糖尿病“三多⼀少”的含义和产⽣的⽣化机制
①糖尿病“三多⼀少”是指多⻝、多饮、多尿及体重减少的症状。
②2 型糖尿病患者⾎液中的胰岛素⽔平相对不⾜或产⽣胰岛素抵抗，
导致体内糖代谢紊乱，
⾸先是葡萄糖转运受阻同时糖异⽣作⽤加强、脂肪合成受阻。由于葡萄糖的氧化利⽤障碍导
致细胞内能量供应不⾜，所以因饥饿感⽽多⻝。多⻝⼜进⼀步使⾎糖升⾼，⾎糖升⾼超过肾
 糖阈时，葡萄糖从尿中排出⽽出现糖尿，渗透性利尿从⽽引起多尿。体内失⽔过多，⾎液浓
缩，渗透压增⾼，引起⼝渴，因⽽多饮。体内依靠脂肪及蛋⽩质功能增多，所以脂肪和蛋⽩
质分解加强，使身体逐渐消瘦，体重减轻。

●糖⽆氧氧化的⽣理意义。
①是机体在缺氧或剧烈运动时获得能量的主要途径。
②是某些组织细胞获得能量的有效⽅式。
③糖的⽆氧氧化的中间产物是其他物质的合成原料。

脂代谢

油 磷酸 羟丙酮 糖酵解
●脂肪动员的定义，脂肪酸氧化分解的四阶段(以软脂酸为例)、酮体的定义、代谢特点和⽣
理意义，脂肪合成原料及来源，⼄酰 CoA 的来源和去路
①脂肪动员：储存在脂肪细胞中的⽢油三酯被脂肪酶逐步⽔解，⽣成⽢油和游离脂肪酸并
释放⼊⾎，供其他组织氧化利⽤的过程。游离脂肪酸以脂肪酸-清蛋⽩复合体的形式在⾎液
中转运。脂肪动员中激素敏感性脂肪酶是限速酶。
②脂肪酸氧化分解： （1）脂肪酸的活化。 （2）脂酰 CoA 进⼊线粒体。 （3）β氧化过程：脱
氢、加⽔、再脱氢、硫解。 （4）⼄酰 CoA 进⼊三羧酸循环。 16 碳的软脂酸彻底氧化共⽣
成 7（β氧化次数＝碳数÷2－1）×（2.5+1.5）+8（⼄酰 CoA＝碳数÷2）×10＝108 分⼦ ATP，减
去脂肪酸活化时消耗的 2 分⼦ ATP（总的 ATP-2＝净⽣成） ，所以净⽣成 106 分⼦ ATP。
③酮体：在肝细胞中，β氧化产⽣的⼤量⼄酰 CoA 已经超出其能量需要，过剩的⼄酰 CoA
再鉴晟
H 酰CoA
噑藏每 在肝线粒体内转变为⼄酰⼄酸、β-羟丁酸和丙酮，这 3 种物质统称酮体。
④酮体代谢特点：肝内⽣成肝外⽤。
⑤酮体代谢的⽣理意义： （1）为肌⾁组织及脑组织提供了重要能源。 （2）在饥饿和糖尿病
时，酮体可代替葡萄糖成为脑和肌⾁组织的主要能源，以维持它们的正常⽣理功能。⻓期饥
饿，酮体功能 50%~70%。酮症酸中毒是⼀种临床常⻅的代谢性酸中毒。
⑥脂肪酸合成酶系主要存在于肝、肾、脑、肺、乳腺、脂肪等组织的细胞质中，其中肝脏
囖 合成脂肪酸的能⼒强。⼄酰 CoA 和 NADPH+H+是合成脂肪酸的主要原料，其中⼄酰 CoA
多主要来⾃糖代谢，⽽ NADPH+H+则主要来⾃磷酸戊糖途径。
脂酰的 雠 ⑦在⽢油三酯的分解代谢中，⼄酰 CoA 由β氧化过程⽣成，然后进⼊三羧酸循环彻底氧化
分解。在酮体⽣成中，⼄酰 CoA 由β氧化⽣成，在硫解酶作⽤下缩合⽣成⼄酰⼄酰 CoA。在
酮体利⽤中，⼄酰⼄酰 CoA 在硫解酶作⽤下⽣成 2 分⼦⼄酰 CoA，进⼊三羧酸循环。在脂
肪酸合成的⼄酰 CoA 转运中，线粒体内的⼄酰 CoA ⾸先与草酰⼄酸缩合⽣成柠檬酸，再由
柠檬酸-丙酮酸循环将⼄酰 CoA 转运⾄胞质。在胆固醇代谢中，⼄酰 CoA 主要来⾃糖的有氧
氧化， 2分⼦⼄酰 CoA 缩合⽣成⼄酰⼄酰 CoA， 然后再与 1分⼦⼄酰 CoA 缩合⽣成 HMG-CoA。
三羧酸循环，合成脂类，合成酮体

●⾎浆胆固醇酯化的酶
脂酰 CoA 胆固醇酰基转移酶、卵磷脂-胆固醇酰基转移酶（LCAT）
。

●⾎脂测定时间要求，⾎浆脂蛋⽩的分类(超速离⼼法)、密度关系、作⽤和临床意义
①⾎脂测量要成年⼈要空腹 12~14h。
②超速离⼼法将⾎脂按密度从⼩到⼤分为乳糜微粒（CM） 、极低密度脂蛋⽩（VLDL）
、低
密度脂蛋⽩（LDL）和⾼密度脂蛋⽩（HDL）。
 ③乳糜微粒：转运外源性⽢油三酯和胆固醇。
极低密度脂蛋⽩：从肝脏转运内源性⽢油三酯和胆固醇到肝外细胞。
低密度脂蛋⽩：将肝脏合成的内源性胆固醇向肝外转运。
⾼密度脂蛋⽩：从肝外组织向肝内转运胆固醇。
④临床上⾎脂⽤于鉴定病症：如，⾎液中 LDL ⽔平升⾼会导致动脉粥样硬化，空腹⾎脂
⽔平持续⾼于正常范围上限称⾼脂⾎症等。
⑤脂质以脂蛋⽩的形式在⾎液中运输。
蛋⽩质的分解代谢

●氮平衡三种类型和对应⼈群，必需氨基酸的定义和种类，蛋⽩质营养价值判断标准，蛋⽩
质互补作⽤的定义
①（1）氮总平衡：健康成年⼈。
（2）氮正平衡：⼉童、孕妇和康复期患者。
（3）氮负平衡：
⻓时间饥饿、消耗性疾病、⼤⾯积烧伤、⼤量失⾎等患者。
②必需氨基酸：⼈体需要但体内不能合成，必须由⻝物供给的氨基酸，共 9 种，缬氨酸、
亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、组氨酸、苯丙氨酸和⾊氨酸。 （甲组缬赖异
苯亮⾊苏）
③蛋⽩质的营养价值⾼低主要取决于必需氨基酸的种类、数量和⽐例。
④⻝物蛋⽩质的互补作⽤：将营养价值低的蛋⽩质混合⻝⽤，彼此间必需氨基酸可以得到
相互补充，从⽽提⾼蛋⽩质的营养价值。

●脱氨基作⽤的定义、⽅式，转氨酶(ALT、 AST) 的临床意义⾎氨的去路，氨在⾎液中的转

运形式，⻦氨酸循环的特点、参与的氨基酸，x-酮酸的去路
①（1）转氨基作⽤：氨基酸在氨基转移酶的催化下，将⼀个氨基酸的α-氨基转移到另⼀个
α-酮酸的羰基位置上，⽣成相应的α-酮酸和新的α-氨基酸。此过程只发⽣了氨基的转移，⽽
⽆游离氨产⽣。
（2）氧化脱氨作⽤：氨基酸在酶的作⽤下，氧化脱氢，⽔解脱氨，产⽣游离氨和α-酮酸，
反应在线粒体内进⾏。
（3）联合脱氨作⽤：⼜称转脱氨基作⽤。是前⾯两种脱氨基⽅式的组合，即由转氨酶
和 L-⾕氨酸脱氢酶联合催化的脱氨基反应。
②转氨酶属于胞内酶，正常情况下主要存在于组织细胞内，⾎清中活性很低。当组织收缩
细胞膜通透性增⾼或细胞破裂时，转氨酶⼤量释放⼊⾎，使⾎中转氨酶活性明显增⾼。例如：
急性肝炎患者⾎清 ALT 活性显著增⾼，急性⼼肌梗死患者⾎清 AST 活性明显上升。故临床
常⽤ ALT 和 AST 作为疾病的诊断和预后指导。
③氨以丙氨酸和⾕氨酰胺形式进⼊⾎液被运输的。
④⻦氨循环的特点：( 1 )合成 1 分⼦尿素共消耗 2 分⼦氨。 ( 2)通过延胡索酸把⻦氨酸
循环与柠檬酸循环联系起来。 ( 3 )⻦氨酸循环中氨甲酰磷酸、⽠氨酸合成在线粒体内进⾏,
其余三步在胞液中进⾏。 ( 4)尿素是哺乳动物蛋⽩质代谢的最终产物,尿素中氮占尿中排出
的总氮量的 90% 。 （5）CPS-I 是尿素合成启动的关键酶。
⑤参与氨基酸：⽠氨酸、⻦氨酸、精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酸
⑥α-酮酸代谢途径：合成⾮必需氨基酸、转变为糖或酮体、氧化供能。

●酪氨酸酶缺乏相关疾病
呆⼩症（酪氨酸转变为甲状腺激素）、帕⾦森病（酪氨酸转变为⼉茶酚胺类物质）
、⽩化病
（酪氨酸转变为⿊⾊素）、尿⿊酸尿症（酪氨酸氧化分解）。
 核苷酸代谢

●嘌呤碱基分解代谢的产物，相关疾病
①尿酸是⼈体内嘌呤碱基分解的最终产物。
②重症联合免疫缺陷病、痛⻛。

●核苷酸合成的原料
①嘌呤核苷酸从头合成（主要） ：合成嘌呤环的原料分别是天冬氨酸、⼀碳单位（甲酰基） 、
⾕氨酰胺、⽢氨酸和 CO2。
②嘌呤核苷酸补救途径：由 PRPP 供给磷酸核糖，利⽤现成的嘌呤碱基为底物，嘌呤核苷
的磷酸化合成嘌呤核苷酸。
③嘧啶核苷酸从头合成（主要） ：嘧啶环可利⽤天冬氨酸、⾕氨酰胺和 CO2 为原料合成。
④嘧啶核苷酸补救途径：游离嘧啶碱基或嘧啶核苷、嘧啶磷酸核糖。

★★肝胆⽣化

●⽣物转化的定义
⽣物转化：⾮营养物质中绝⼤部分为脂溶性，必须经过代谢转化增强其极性和⽔溶性，使
之易于随胆汁或尿液排出体外。

●胆汁酸合成的原料、关键酶，结合胆汁酸的定义
①胆固醇是胆汁酸合成的原料。

睅恩㽉
还原 酶 tenths
②胆固醇 7α－羟化酶是关键酶。
③结合型胆汁酸是游离型胆汁酸与⽢氨酸或⽜磺酸结合的产物。

★★●胆⾊素的来源，未结合和结合胆红素的⽐较，三种⻩疸的特点
（1）胆⾊素是体内铁卟啉类化合物的主要分解代谢产物。胆红素均由⾎红素转化⽽来。
（2）未结合胆红素的特点：
①来源：来⾃单核吞噬系统衰⽼细胞破裂释放的⾎红蛋⽩分解产⽣。
②结构：丙酸基上的羚基(-COOH)是游离存在的，故未结合胆红素⼜称为游离胆红素；
③⾎浆中含量：少，故称⾎胆红素。
④脂溶性、有毒；
⑤在⾎浆中存在的形式：与清蛋⽩结合，形成复合物改变了脂溶性，便于运输，防⽌透过细
胞膜造成对组织的毒性。
⑥尿中⽆：正常⼈尿⽆（-） ，病理⽆（-）
⑦范登伯试验：间接反应阳性。 （间接胆红素） 范登伯试验：⾎清+重氮试剂
↓⼄醇/尿素
紫红⾊
⑧胆汁中⽆。
（3）结合胆红素的特点：
①来源：未结合胆红素在肝脏中⽣物转化⽽来，故⼜称肝胆红素。
②结构：丙酸基-COOH 与 GA 结合，故称为葡萄糖醛酸胆红素；
③⾎液中含量较多。
④⽔溶性、⽆毒；
⑤在⾎浆中存在的形式，与⾎浆清蛋⽩疏松结合，少数游离存在；
⑥尿液：正常⼈尿中（-），病理(+)
⑦范登伯试验：⾎清加氮试剂后⽴即产⽣紫红⾊，直接反应阳性，故⼜称直接胆红素；
⑧胆汁中有。
（4）①溶⾎性⻩疸：⼜称肝前性⻩疸。由于各种原因造成红细胞⼤量破坏，或产⽣胆红
素过多，超过肝脏胆红素代谢能⼒，导致⾎中游离胆红素浓度异常增⾼。所以：⾮结合胆红
素明显↑，尿胆素原明显↑，尿胆素明显↑，尿⾊加深，粪便颜⾊加深。
②阻塞性⻩疸：⼜称肝后⻩疸。由于胆汁排泄通道受阻，以致胆汁中的结合胆红素
反流⼊⾎，造成⾎浆结合⾎红素浓度增⾼。所以：结合胆红素明显↑，尿胆素原强阳性，尿
胆素原↓，尿胆素↓，尿⾊变浅，粪便颜⾊完全阻塞时呈⽩陶⼟⾊。
③肝细胞性⻩疸：由于肝病变导致肝功能减退，处理与排泄胆红素的能⼒下降。所
以：⾎清胆红素（结合胆红素、⾮结合胆红素）中度↑，尿胆红素阳性，尿胆素原和尿胆素
不⼀定，尿⾊不定，粪便颜⾊变浅或正常。

★★