Radili: Miladin Koćalo, Vladimir Jevtović, Ratko Ćirović i Nikolina
PROTEI NI Proteini ili bjelančevine su prirodni polipeptidi koji su izgrađeni od velikog broja aminokiselinskih ostataka, koji su poređani u linearne lance i spojeni međusobno peptidnim vezama između ugljenikovog atoma i amino grupe dve aminokiseline. Sekvenca amino -kiselina u proteinu definisana je u genima i sadržana u genetičkom kodu. Genetički kod određuju 20 „osnovnih“ amino kiselina. Proteini mogu da djeluju zajedno da bi tako lakše dostigli određene funkcije i zato se vezuju u stabilne komplekse. Kao i svi biološki makromolekuli, kao što polisaharidi i amino kiseline, i proteini ulaze u sastav živih organizama i učestvuju u svim procesima među ćelijama. 3D strukturea mioglobina Prvi protein koji je izdvojen je insulin od strane Frederika Sangera, koji je dobio Nobelovu nagradu za ovo otkriće 1958. godine. Među prvima su otkriveni i hemoglobin i mioglobin na osnovu kristalografje X- zračenja. Frederika Sangera PREGLED METABOLIZMA PROTEINA • Hranom unijeti proteini se razgrađuju do aminokiselina, koje se apsorbuju, prenose cirkulacijom i preuzimaju u ćelije različitih tkiva. • Aminokiseline se koriste za sintezu proteina kao i drugih jedinjenja koja sadrže azot. • Ugljeno-vodonični kostur amino kiselina se takođe može oksidovati radi dobijanja energije, a azot se prevodi u ureu i druga jedinjenja koja sadrže azot a koja se uklanjaju iz organizma. • Razgradnja proteina u gastrointestinalnom traktu Porijeklo proteina:
- egzogeno (iz hrane)
- endogeno (sekreti žlijezda digestivnog trakta,
deskvamirane ćelije epitela i proteina plazme)
• Proteolitički enzimi dijele se na :
- Endopeptidaze -koje djeluju u sredini polipeptidnog
lanca (pepsin,tripsin i himotripsin)
- Egzopeptidaze – koje odvajaju krajnje aminokiseline
peptidnog lanca: karboksipeptidaze deluju na COOH
kraj, dok aminopeptidaze djeluju na NH2 kraj
APSORPCIJA AMINOKISELINA TRANSPORTNI SISTEMI ZA AMINOKISELINE • Amino kiseline koje dospiju u krv se transportuju, kroz membrane ćelija u različitim tkivima, prije svega posredstvom Na+-zavisnih sistema za kotransport. • Tako se transport AK razlikuje od transporta glukoze. • Ovakav mehanizam transporta AK u jetri, mišićima i ostalim tkivima omogućava da se u ovim tkivima koncentruju AK iz krvi. • U različitim tkivima ovi transportni proteini mogu imati različitu nasljednu osnovu, sastav AK a mogu se unekoliko razlikovati i u specifičnosti za supstrat. Većina AK se može prenositi posredstvom više transportnih proteina. U ćelijama epitela tankog crijeva i bubrega, AK (osim prolina) se mogu transportovati kroz ćelijsku membranu u reakciji sa glutationom (g-glutamilcisteinil-glicin) u kojoj nastaje glutamin amino kiselina. Amino kiselina se oslobađa u ćeliji, a glutation se ponovo sintetiše. Ipak, najvažnija uloga ovog ciklusa je u sintezi glutationa. AMINO KISELINE KAO IZVOR ENERGIJE Amino kiseline se direktno oksiduju ili se prevode u glukozu, pa se tada oksiduju ili služe za sintezu glikogena. Takođe, one se mogu prevesti u masne kiseline i u masnom tkivu čuvati kao triacil gliceroli. Tokom perioda gladovanja, dolazi do oksidacija glikogena i triacil glicerola. Jetra predstavlja glavno mjesto oksidacije amino kiselina. Sa druge strane, mnoga tkiva mogu da oksiduju razgranate amino kiseline (leucin, izoleucin i valin). VARENJE PROTEINA Varenje se odvija pod uticajem proteolitičkih enzima u želudcu i tankom crijevu pri čemu dolazi do hidrolize proteina u kratke peptidne lance i aminokiseline. Varenje počinje u želudcu djelovanjem enzima želudačnog soka pepsina. Pepsin se sintetiše u želudačnoj sluzokoži u obliku proenzima pepsinogena koji se aktivira pod dejstvom vodonikovih jona hlorovodonične kiseline želudačnog soka. Aktivni pepsin djeluje u izrazito kiseloj sredini i raskida peptidne veze između aromatičnih aminokiselina pa nastaje onoliko peptidnih fragmenata koliko u molekulu proteina ima aromatičnih amino kiselina. Varenje se nastavlja u tankom crevu pod uticajem enzima pankreasnog i crijevnog soka. Najvažniji enzimi pankreasnog soka su tripsin, himotripsin, elastaza i erepsin. Tripsin se sintetiše u obliku proenzima tripsinogena koji se aktivira pod dejstvom enterokinaze iz crevnog soka uz prisustvo kalcijumovih jona. Trpsin raskida peptidne veze na onim mjestima gdje se nalaze bazne amino kiseline. Himotripsin se stvara takođe u obliku proenzima himotripsinogena, a aktivira ga tripsin. Raskida peptidne veze u kojima učestvuju tirozin i glicin. Elastaza razlaže skleroproteine. Erepsin je smjesa enzima koji nastavljaju hidrolizu polipeptidnih lanaca do oligopeptida i slobodnih amino kiselina poslije djelovanja pepsina, tripsina i himotripsina. Enterokinaza aktivira pankreasni tripsinogen. Erepsin je takođe smjesa enzima koji razlaže nastale peptidne fragmente na amino kiselinama. KRAJ