Chương III - PROTEIN & AXIT AMIN

Chương III:
PROTEIN & AMINO ACID

MỤC TIÊU
 Định nghĩa và vai trò sinh học của protein.
 Thuộc và viết được công thức cấu tạo của 20 amino axit
thường gặp trong protein thiên nhiên.
 Mô tả các kiểu liên kết trong cấu trúc phân tử protein (LK
peptide, LK hydrogen, LK disulfite ...) và trình bày các bậc
cấu trúc của phân tử protein và ý nghĩa của chúng.
 Môt số tính chất: tính hòa tan (trạng thái keo), kết tủa, biến
tính và tính đặc trưng sinh vật học của protein.
 Vai trò sinh học của các nhóm protein đơn giản và phức
tạp; cơ chế hoạt động trao đổi khí của hemoglobin.
Chương III - PROTEIN & AMINO ACID
Đại cương: Định nghĩa; Vai trò
Amino acid:
 Định nghĩa
 Tính chất & Phân loại
Cấu tạo: Peptide và các bậc cấu trúc của phân tử
protein.
Một số tính chất quan trọng của protein
Phân loại
 Lớp protein đơn giản
 Lớp protein phức tạp
1. ĐẠI CƯƠNG
1.1. ĐỊNH NGHĨA
 “Protein” bắt nguồn từ chữ “protos”: chủ yếu, đầu tiên.
 Theo quan điểm hóa học: protein là hợp chất hữu cơ trùng
phân tự nhiên với các đơn phân là các α-amino acid.
 Chúng có 2 đặc điểm :
• Phân tử trọng lớn đại phân tử
• Luôn chứa nitrogen vơi tỷ lệ tương đổi ổn định khoảng 16%.
⇒ Tỷ lệ % protein = SL N X 6,25 X 100
 Theo quan điểm Sinh vật học: protein là lớp chất hữu cơ mang
sự sống
1. ĐẠI CƯƠNG
1.2. VAI TRÒ
Protein rất đa dạng về mặt cấu trúc, tính đặc hiệu loài rất cao
→ chúng tham gia vào tất cả các biểu hiện của sự sống:
 Sự vận động và đáp nhận kích thích.
 Sự sinh trưởng, phát dục và sinh sản.
 Sự di truyền và biến dị.
 Sự trao đổi chất không ngừng với môi trường xung quanh.
Các protein cấu trúc: tham gia cấu tạo mọi tế bào, mô bào.
Các protein phi cấu trúc (có hoạt tính sinh học): enzyme (xúc tác sinh
học); kháng thể (chức năng bảo vệ), hormone (điều hòa sinh học) ...
Bị oxy hóa → cung cấp khoảng 10-15% nhu cầu năng lượng.
2. AXIT AMIN (AMINO ACID)
2.1. ĐỊNH NGHĨA
Axit amin là acid hữu cơ trong đó có 1 H ở Cα của gốc

alkyl được thế bởi nhóm amine (NH2). Nếu có nhóm
amine thứ 2 thì thường chúng nằm ở C xa nhất so với
nhóm -COOH. Amino acid là đơn vị cấu tạo của protein.
2.2. TÍNH CHẤT
 Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện
 Điện tích tổng số- phụ thuộc pH môi trường và số

nhóm -NH2 và -COOH trong phân tử.
 Ở trị số pH mà tại đó amino acid trung hòa điện

2.3. PHÂN LOẠI
 THEO CẤU TẠO HÓA HOC :
 Chia làm 5 nhóm (B.3.2, T.52)
 THEO VAI TRÒ SINH HỌC
 Các amino acid thiết yếu (không thay thế được).
 Các amino acid không thiết yếu (thay thế được).
 Protein có giá trị dinh dưỡng hoàn toàn (có nguồn gốc động vật
như: thịt, trứng, sữa - chứa đầy đủ các amino acid thiết yếu)
 Protein có giá trị dinh dưỡng không hoàn toàn - Chứa không
đầy đủ các amino acid thiết yếu, thường đó là các protein có
nguồn gốc thực vật.
CÁC AMINO ACID THƯỜNG GẶP TRONG PROTEIN TỰ NHIÊN
STT Amino acid (axit amin) Viết tắc 3 chữ Viết tắt 1 chữ
1 Alanine Ala A
2 Asparagine Asn N
3 Cysteine Cys C
4 Aspartic acid Asp D
5 Glutamic acid Glu E
6 Phenylalanine Phe F
7 Glycine Gly G
8 Histidine His H
9 Isoleucine Ile I
10 Lysine Lys K
CÁC AMINO ACID THƯỜNG GẶP TRONG PROTEIN TỰ NHIÊN
STT Amino acid (axit amin) Viết tắc 3 chữ Viết tắt 1 chữ
11 Leucine Leu L
12 Methionine Met M
13 Proline Pro p
14 Glutamine Gln Q
15 Arginine Arg R
16 Serine Ser S
17 Threonine Thr T
18 Valine Val V
19 Tryptophan Trp W
20 Tyrosine Tyr Y
CÔNG THỨC CẤU TẠO CỦA CÁC AMINO ACID
3. CẤU TẠO CỦA PROTEIN
3.1. PEPTIDE
 Khi nhóm α-amine của axit amin (AA) này kết hợp với nhóm
α-carboxyl của AA đứng kế cận (khử p/t nước) sẽ tạo ra LK
peptide, nhiều AA kết hợp với nhau tạo thành chuỗi dài
polypeptide.
 Liên kết peptide → Sơ đồ chuỗi polypeptide
 Cách biểu diễn: đầu N? Đầu C?
 Danh pháp?
 Một số peptide trong tự nhiên có vai trò sinh học quan trọng:
 Các hormone: oxytocine, vasoprescine ....
 Các kháng sinh, nội độc tô' vi khuẩn,
 Glutathione.
3.1. PEPTIDE
 Khi nhóm α-amine của axit amin (AA) này kết hợp với nhóm
α-carboxyl của AA đứng kế cận (khử p/t nước) sẽ tạo ra LK
peptide, nhiều AA kết hợp với nhau tạo thành chuỗi dài
polypeptide.
 Liên kết peptide → Sơ đồ chuỗi polypeptide
 Cách biểu diễn: đầu N? Đầu C?
 Danh pháp?
 Một số peptide trong tự nhiên có vai trò sinh học quan trọng:
 Các hormone: oxytocine, vasoprescine ....
 Các kháng sinh, nội độc tô' vi khuẩn,
 Glutathione.
3.2. CẤU TRÚC PHÂN TỬ PROTEIN
 Các bậc cấu trúc của phân tử protein :
 Cấu trúc bậc I: biểu thị thứ tự AA trong chuỗi polypeptide (LK
peptide), hoặc nhiều chuỗi polypeptide và vị trí LK disulfide (nếu
có hiện diện).
 Cấu trúc bậc II: biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide. LK
hydrogen là lực chủ yếu ổn định cấu trúc xoắn (α-helix & β-sheet)
 Cấu trúc bậc III: biểu thị sự xoắn và gập khúc của chuỗi
polypeptide. LK disulfide đóng vai trò quan trọng trong việc duy
trì cấu trúc bậc III.
 Cấu trúc bậc IV: biểu thị sự kết hợp của nhiều chuỗi
polypeptide có cấu trúc bậc III trong phân tử.
 CẤU TRÚC BẬC NHẤT:
 Là cấu trúc của chuỗi polypeptide, trong đó các amino
acid nối với nhau bởi LK peptide và chúng được sắp xếp theo
một trình tự nhất định đặc trưng riêng cho từng loại phân
tử protein. Chính trật tự amino acid quyết định tính đặc
trưng sinh vật học của phân tử protein.
Sườn peptide
Gốc bên R: gốc alkyl của các amino acid tạo cấu trúc không gian phức
tạp và tạo hoạt tính sinh học của phân tử protein?
Liên kết peptide có thể hỗ biến:
Với 20 loại amino acid có thể tạo 2 X 1018 tổ hợp

⇒ 19 tỷ protein khác nhau.
 Chỉ cần thay đổi một amino acid trong polypeptide thì sẽ làm
thay đổi tính chất sinh vật học của protein. Thí dụ trong bệnh hồng
cầu lưỡi liềm: do một thay đổi nhỏ trong gene Glu bị thay thế bởi
Val.
CẤU TRÚC BẬC HAI:
 Là kết cấu cuộn xoắn trong không gian của chuỗi polypeptide: các
AA tự nhiên đều bất đối nên chúng có khả năng quay tự do quanh
mỗi liên kết của Cα xu hướng hình thành cấu trúc xoắn:
 Dạng xoắn lò xo: α-helix
 Gấp nếp xếp lớp: β-sheet
 Lực ổn định cho cấu trúc bậc II là liên kết hydrogen hình thành
giữa nhóm NH(+) và C=O(-) khi khoảng cách giữa chúng 2,79 ± 0,12 A°.
 Mỗi vòng xoắn chứa 3,6 gốc AA → AA thứ nhất và thứ 18 ở trên
cùng một mặt phẳng.
 CẤU TRÚC BẬC HAI:
 Trong tự nhiên chuỗi polypeptide của phân tử
protein có thể tồn tại ở nhiều dạng cấu trúc khác nhau:
 Chỉ một dạng α-helix
 Cả 2 dạng cấu trúc xen nhau: dạng α (biểu diễn bằng hình
trụ) và dạng xếp lớp β (biểu diễn bằng hình mũi tên)
 Các protein dạng sợi chỉ có dạng xếp lớp β, đó là các
protein biến tính tự nhiên (không cho trạng thái keo, không
chịu tác dụng thủy phân của enzyme tiêu hóa.
 Một dạng cấu trúc sợi đặc biệt: collagen, có nhiều trong tổ chức
gân, sụn, da, xương và răng. Ở khoảng 40 0C collagen → gelatin.

 Thành phần AA của collagen chủ yếu là (Gly-Pro-Hyp); mỗi sợi
gồm 3 chuỗi α-helix, trong từng chuỗi không có LK H, mỗi chuỗi
được ổn định nhờ lực đẩy giữa các vòng pyrrolidone của Pro và
Hyp; giữa 3 chuỗi có LK H và cả các cầu disulfide đồng hóa trị
bền vững ⇒ gân rất dai, khó tiêu hóa.
 CẤU TRÚC BẬC HAI:

CẤU TRÚC BẬC BA
Là dạng cấu trúc không gian 3 chiều của chuỗi polypeptide, đây là các protein có
dạng cầu hay elip, như enzyme, albumin, globulin ...
 Các cầu nối ổn định cấu trúc bậc ba :
(1) Nối tĩnh điện
(2) Nối hydrogen:
(3) Nối disulfid: liên kết giữa 2 nguyên tử sulfur của cysteine trong vòng xoắn α-helix.
(4) Nối kỵ nước: xảy ra giữa 2 nhân vòng chi hoàn hay gốc bên R không phân cực.
(5) Lực Val der Waals: lực này xảy ra giữa mọi phân tử có khoảng cách 1-2 lần đường
kính phân tử.
 CẤU TRÚC BẬC BA



 Nối (-S - S-) bền nhưng chúng có ít trong phân tử, các nối khác kém bền hơn nhưng
cũng rất quan trọng vì chúng có ở khắp bề mặt và cả trong vùng giữa xoắn.
 Với cấu trúc bậc ba các gốc kỵ nước được đẩy vào trong và các nhóm ưa nước
được bố trí ở bề mặt phân tử → tạo lớp vỏ nuớc, ổn định trạng thái keo.
 Cấu trúc bậc ba đặc thù riêng cho từng loại protein, phù hợp với chức năng sinh
học của chúng. Thông qua cấu trúc bậc ba các enzyme sẽ hình thành các trung tâm
hoạt động để thực hiện chức năng xúc tác. Chính dạng cấu trúc bậc ba ảnh hưởng
quyết định đến hoạt tính sinh học của protein.
 Các yếu tố môi trường: t°, pH ... làm thay đổi cấu trúc bậc ba sẽ làm thay đổi hoạt
tính sinh học của phân tử protein.
 CẤU TRÚC BẬC BỐN

 Là trạng thái tổ hợp của nhiều đơn vị cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh, tổ hợp này
ổn định nhờ các LK (-S-S-) và các lực phụ khác.
 Rất nhiều protein phải ở dạng cấu trúc bậc bốn

mới thể hiện được hoạt tính sinh học


4. CẤU TRÚC DOMAIN
Là những vùng có cấu trúc tương đối

hoàn chỉnh trong phân tử protein, là nơi
thực hiện chức năng liên kết, chức năng
lắp ráp các phân tử protein. Các domain
tạo khả năng tương tác linh hoạt giữa các
đại phân tử trong qúa trình hoạt động của
chúng.
4. CẤU TRÚC DOMAIN
Summary
 Proteins are key players in our living Systems.
 Proteins are polymers consisting of 20 kinds of amino acids.
 Each protein folds into a unique three-dimensional structure

defined by its amino acid sequence.
 Protein structure has a hierarchical nature.
 Protein structure is closely related to its function.
 Protein structure prediction is a grand challenge of computational

biology.
5. MỘT SỐ TÍNH CHẤT QUAN TRỌNG CỦA PROTEIN
 Trọng lượng phân tử cao.

 Protein có trạng thái keo.
 Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện.
 Tính đặc trưng sinh vật học.
6. PHÂN LOẠI
 Protein chia làm 2 loại chính:
 Protein đơn giản.
 Protein phức tạp.
6. PHÂN LOẠI
6.1. PROTEIN ĐƠN GIẢN
Thành phần phân tử chỉ bao gồm các amino acid
 Albumine và globulin (Lưu ý: các tiểu phần

albumine và globulin huyết thanh)
 Albumine: là nguồn vật chất cơ bản tham gia
xây dựng hầu hết các tế bào, mô bào, chúng
được tổng hợp từ gan.
 Chức năng: giữ áp lực keo của máu.
 Điều hòa trao đổi giữa máu và dịch gian bào.
 Vận chuyển các chất dinh dưỡng (khoáng, axit
béo, một số vitamin,…)
6. PHÂN LOẠI
 GLOBULIN
 α-Glo: α1& α2, có trong lipoprotein, glucoprotein, t/g chuyển hóa
glucid, lipid.
 β-Glo :t/g vận chuyển và chuyển hóa kim loại: transferrin (sắt),
seruloplasmin (đồng)...
 γ-Glo: 1/q lớp globulin miễn dịch - immunoglobulin (Ig)
o IgA (α)
o IgM (β)
o IgG (γ)
o IgD (δ)
o IgE (ε)
6. PHÂN LOẠI
PROTAMINE VÀ HISTONE
Là những protein có tính kiềm vì trong p/t chứa nhiều AA kiềm tính diamine
(Lys, Arg). Histone có trong nhân tb, liên kết vơi DNA ⇒ NST.
Protamine có nhiều trong tinh dịch, trứng cá ...
PROLAMINE VÀ GLUTELINE
Là những protein thực vật, không tan trong nước, hoà tan trong alcohol 70
- 80°.
❖SCLEROPROTEIN
Là các protein dạng sợi, biến tính tự nhiên, không bị thủy phân bởi enzyme
tiêu hóa protein. Các đại diện điển hình: collagen, elastin; keratin (trong tóc,
lông); fibroin (trong tơ tằm )...
6. PHÂN LOẠI
6. PHÂN LOẠI
 Collagen: chiếm khoảng 1/4 khối lượng protein cơ thể, là tp chính

của các mô liên kết, của gân, dây chằng, sụn, xương và răng, có khả
năng đàn hồi và chịu lực cao;
 Collagen + elastin tạo thành cấu trúc chính của da. Col. đảm nhận
tính co giãn của da → khi collagen trong cơ thể bị thoái hóa (mỗi năm
mất khoảng 1,5% khối lượng) thì quá trình lão hóa cùng các nếp nhăn
trên da gia tăng. Col. đảm nhận sự săn chắc, còn elastin đảm nhận
tính linh hoạt của các mô trong cơ thể. Hai tp này tạo nên tính dẻo dai
của gân, cơ, mạch máu, da, giúp cơ thể vận động dẻo dai, làn da săn
chắc khỏe mạnh.
6. PHÂN LOẠI
6.2. CÁC PROTEIN PHỨC TẠP
TP phân tử: ngoài các amino acid còn có các nhóm ghép. Tuỳ
theo bản chất hóa học của nhóm ghép, người ta phân protein
phức tạp thành 5 nhóm chính.
 Phosphoprotein: protein + các gốc -P
 Glucoprotein: protein + glucid
 Lipoprotein: protein + lipid
 Chromoprotein: protein + h/c hemin + kim loại ⇒ có màu
 Nucleoprotein: protein + nucleic acid
6. PHÂN LOẠI
 PHOSPHOPROTEIN
 Chuỗi polypeptide LK với H3PO4 qua nhóm OH của Ser. Liên quan
nhiều với các chất dinh dưỡng của động vật non: caseinogen trong
sữa, ovovitelin trong lòng đỏ trứng, ictulin trong trứng cá ...
 GLUCOPROTEIN
 Nhóm ghép là glucid (các hexose hoặc hexosamine ...) tên chung
mucopolysaccharide; có thể gặp ở trạng thái tự do như
a.hyaluronic, a.chondroitinsufuric ...
 Chức năng: chất ciment gắn kết tế bào, mô bào; chất nhầy giảm
ma sát trong niêm dịch, dịch bao khớp: osteomucoid (xương),
mucine (nước bọt), ovomucoid (trứng)...
6. PHÂN LOẠI
6. PHÂN LOẠI
 LIPOPROTEIN
 Nhóm ghép là lipid hay dẫn xuất của lipid (lecithin,
cholesterol, acid phosphatidic...).
 Chức năng: tham gia cấu tạo vách tế bào và các loại
màng sinh học (xem lại chương Lipid). T/p cấu trúc màng
quyết định tính bán thấm và tính hấp phụ đặc hiệu của
màng; đóng vai trò quan trọng trong dẫn truyền xung
động thần kinh.
6. PHÂN LOẠI
 CHROMOPROTEIN
 Chroma = màu sắc
 Là lớp protein có màu sắc vì trong TP nhóm ghép có các
nguyên tử kim loại. Chúng liên quan đến các quá trình hô
hấp trao đổi khí:
 Hemoglobin trong máu: v/c và trao đổi O 2 và CO2 giữa phổi và mô
bào;
 Myoglobin: dự trữ O2 trong cơ;
 Chlorophill chất diệp lục, t/g quang hợp ở thực vật;

6. PHÂN LOẠI
 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 Globin : 4 chuỗi polypeptide :
 2 chuỗi α (2 X 141 AA)
 2 chuỗi β (2 X 146 AA)
 Mỗi chuỗi kết hợp với một HEME để v/c 1 02.
 Người ta xác định nhiều loại Hb khác nhau:

 HbF (fetal Hb): Hb của bào thai;
 HbA (adult Hb): Hb của người trưởng thành;
 HbS : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu lưỡi liềm
Glu ở vị trí 6 của chuỗi β thế bởi Val);
 HbC : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu hình bia
6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI
Liên kết GLOBIN - HEME:

 Fe2+ của heme nối với 4 N của 4 vòng pyrrole bởi 2 LK phối
trí và 2 LK cộng hóa trị.
 Mỗi chuỗi polypeptide của globin kết hợp với 1 heme qua 2
LK phối trí giữa Fe2+ của heme và N của nhân imidazone của
His, trong đó một vị trí có thể bị chiếm bởi 02 để tạo thành
HbO2 (lúc này sắt vẫn có hóa trị 2) → mỗi p/t Hb v/c 4 O2.
 Tính chất quan trọng nhất của Hb là khả năng kết hợp với
các chất khí, đặc biệt là oxygen. Sự liên kết của heme với
chất khí nào là phụ thuôc vào áp suất riêng của chất khí đó.
6. PHÂN LOẠI

6. PHÂN LOẠI
 HEMOGLOBIN (Hb):
6. PHÂN LOẠI
 HEMOGLOBIN (Hb):
THE END

Chương III - PROTEIN & AXIT AMIN

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

You might also like

Chương III - PROTEIN & AXIT AMIN

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

Chương III - PROTEIN & AXIT AMIN

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

Chương III:

PROTEIN & AMINO ACID

Axit amin là acid hữu cơ trong đó có 1 H ở Cα của gốc

 Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện

 Điện tích tổng số- phụ thuộc pH môi trường và số

 Ở trị số pH mà tại đó amino acid trung hòa điện

Với 20 loại amino acid có thể tạo 2 X 1018 tổ hợp

gân, sụn, da, xương và răng. Ở khoảng 40 0C collagen → gelatin.

 CẤU TRÚC BẬC HAI:

 CẤU TRÚC BẬC BA

 CẤU TRÚC BẬC BA

 CẤU TRÚC BẬC BA

 CẤU TRÚC BẬC BỐN

 Rất nhiều protein phải ở dạng cấu trúc bậc bốn

 CẤU TRÚC BẬC BỐN

 CẤU TRÚC BẬC BỐN

Là những vùng có cấu trúc tương đối

 Proteins are polymers consisting of 20 kinds of amino acids.

 Each protein folds into a unique three-dimensional structure

 Protein structure has a hierarchical nature.

 Protein structure is closely related to its function.

 Protein structure prediction is a grand challenge of computational

 Trọng lượng phân tử cao.

 Albumine và globulin (Lưu ý: các tiểu phần

 Collagen: chiếm khoảng 1/4 khối lượng protein cơ thể, là tp chính

 Myoglobin: dự trữ O2 trong cơ;

 Chlorophill chất diệp lục, t/g quang hợp ở thực vật;

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 Người ta xác định nhiều loại Hb khác nhau:

 HbA (adult Hb): Hb của người trưởng thành;

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

Liên kết GLOBIN - HEME:

 HEMOGLOBIN (Hb): Hb = Globin + HEME

You might also like