 Fermentas yra aktyvus tik tam tikroje temperatūroje.

Temperatūrai didėjant fermentas ima denatūruotis ir

nebeatlieka savo funkcijos.
 Kylant temperatūrai iki tam tikros ribos, reakcijos
greitis didėja, nes didėja galimybė susidurti
substrato ir fermento molekulėms ir jų kinetinė
energija.
 Reakcijos greitis priklauso nuo aktyvių fermentų
kiekio. Jei yra pakankamai substrato, tam tikra
temperatūra ir pH, tai rekcijos greitis bus propor-
cingas fermentų koncentracijai.
 Skaidymo – kai stambesnės molekulės
suskaidomos iki smulkesnių, pvz.:
krakmolas suskaidomas iki gliukozės.
 Sintezės - kai iš smulkesnių molekulių
sintetinamos stambesnės, pvz.: iš
aminorūgščių sintetinami baltymai.
pH terpė
temperatūra

įvairūs aktyvatoriai ir inhibitoriai

substrato ir fermento
koncentracija
 Fermentas sąveikauja su substratu (ar substratais),
pakeičia jo struktūrą, t. y., substratą verčia į
produktą.
 Fermentinė reakcija vyksta tik tam tikroje fermento
dalyje – aktyviajame centre, kurį sudaro
formuojantis tretinei baltymo struktūrai iš skirtingų
baltymo molekulės vietų suartėjusios amino
rugščių liekanos.
 Aktyvus centras turi substrato jungimo ir katalizinę
sritis.
1) Fermento ir jo substrato sąveika galima tik tuomet,
kai substratas atitinka aktyvų centrą taip, kaip raktas
spyną.
2) Sąveikaujant substratui su aktyviuoju centru, gali
keistis arba substrato, arba aktyviojo centro, arba
abiejų erdvinės struktūros taip, kad būtų
palankiausia struktūta substrato molekulę pakreipti
katalizinių grupių link.